Resumen

La tecnología enzimática tiene como objetivo la superación de todos aquellos inconvenientes que parecen
retrasar la aplicación de las enzimas en estos procesos a escala industrial, las enzimas
son proteínas cuya función biológica es catalizar las reacciones que suceden en las células. Esta área tiene
aplicaciones desde tiempos remotos como la fermentación, actualmente en diferentes industrias a diferentes
niveles, ya que implica la utilización de sistemas enzimáticos diversos que optimizan el procesamiento en la
obtención de detergente, aditivos alimenticios, productos químicos y farmacéuticos. La tecnología enzimática
se presenta como alternativa biotecnológica basada en que las industrias desarrollen productos
de calidad homogénea, aprovechen óptimamente sus materias primas, aceleres sus procesos de producción,
minimicen desperdicios y disminuyan el deterioro del medio ambiente.
DESCRIPTORES: Enzimas/ Catalizadores/ Industrias/ Biosíntesis/ Manipulación genética/ Producción de
enzimas.

9 Tecnologia enzimatica
9.1 Las enzimas como catalizadores
Las enzimas son catalizadores de origen biológico que parecen cumplir muchos de los requisitos necesarios
para impulsar esta nueva industria química. Son catalizadores muy activos en medios acuosos y en
condiciones muy suaves de temperatura, presión, pH, etc. Son catalizadores muy específicos: pueden
modificar un único substrato en una mezcla de substratos muy similares e incluso pueden discernir entre dos
isómeros de una mezcla racémica de un compuesto quiral, Son catalizadores muy selectivos: pueden
modificar un único enlace o un único grupo funcional en una moléculas que tenga varias posiciones
modificables. A pesar de esas excelentes propiedades catalíticas, las enzimas han ido evolucionando a través
de los siglos para cumplir mejor las necesidades fisiológicas de los seres vivos y no para ser utilizadas en
sistemas químicos industriales. Así, las enzimas son catalizadores solubles, generalmente muy inestables y
que sufren inhibiciones por substratos y productos. Además, las enzimas muchas veces no poseen todas las
propiedades ideales (actividad, selectividad, etc) cuando queremos que catalicen procesos distintos de los
naturales (por síntesis en lugar de hidrólisis), sobre substratos no naturales, en condiciones experimentales no
convencionales (en disolventes orgánicos no-tóxicos).

9.2 Tecnologia enzimatica moderna

A mediados de los años 50, la tecnología de las enzimas vivió su época de gran esplendor, creciendo a un
ritmo desenfrenado. El progreso de la bioquímica ha derivado en una mejor comprensión de la gran variedad
de enzimas presentes en las células vivas, así como un mejor conocimiento acerca de su modo de acción. Por
ejemplo, su eficacia se puede aumentar extrayéndolas de los microorganismos y manteniéndolas aisladas.
Las enzimas purificadas a través de este sistema no pierden sus propiedades; al contrario, estas
preparaciones "sin células" devienen incluso más eficaces.
"A comienzos de 1970 la tecnología enzimático comenzaba a entrar en periodo de desarrollo industrial,
dirigido a la producción de aminoácidos y azúcares a partir de glucosa isomerizada. En aquel momento,
los mercados Europeos y Americanos se encontraban dominados por la comercialización de las enzimas
proteolíticas utilizadas en la industria de los detergentes, pero existian grandes expectativas sobre
el mercado de enzimas aplicadas a la industria alimentaría, al cual se le auguraba un crecimiento importante
(Dunnill, 1980; Lewis y Kristiansen, 1985).
En 1981 el mercado mundial del azúcar se valoró en 200 millones de dólares y en 1985
la oficina de Valores Tecnológicos de USA lo cifraban en 250 millones. La interpretación mas clara es el
mercado para las enzimas utilizadas en la industria ha crecido espectacularmente a lo largo de los años 1970,
y que este crecimiento ha sido paralelo al desarrollo de un gran número de aplicaciones a la industria
alimentaría. Se puede esperar en el futuro que el mercado experimente un aumento cuando las enzimas
comiencen a utilizarse en procesos de producción de la industria química."(1) En época más reciente se ha
visto que puede utilizarse diversos tejidos vegetales y homogenados tisulares, obtenidos de distintas fuentes,
como alternativas a las células microbianas y a las enzimas purificadas. Por consiguiente, la conclusión
evidente es que existen una serie de preparaciones biocatalíticas para resolver una situación concreta, entre
 las cuales debe realizarse una elección. Por tanto, es conveniente considerar los criterios que debe manejarse
en la elección del biocatalizador.

9.3 Industrias tradiconales y enzimas asociadas

Las aplicaciones industriales tradicionales se refieren a la producción de una transformación útil por alguna
enzima, bien sea natural o añadida intencionalmente. Entre las que podemos citar:

Leer más: http://www.monografias.com/trabajos10/09tecenz/09tecenz.shtml#ixzz47buN6kOU

 Fermentación.- "La fermentación alcohólica es un ejemplo conocido de los procedimientos en que se

efectúan alteraciones enzimáticas, tanto cuando se agrega alguna enzima como cuando se añade algún
microbio vivo (levadura). Primero se calienta el grano amiláceo para gelatinizar el almidón, y luego se añade
malta ( que contienen enzimas diastásicas) para convertir el almidón en azúcar fermentable (maltosa). Si
elproducto que se desea obtener es alcohol, se agrega entonces levadura. El empleo de amilasa en forma de
malta es indudablemente la mayor aplicación industrial que tiene las enzimas, pero no es del todo conocida
la acción de estas amilasas. La elaboración de vinagre con alcoholes es un proceso enzímico producido por
un microbio vivo (Acetobacter aceti). Como el alcohol es oxidado y convertido en ácido acético conoxígeno de
la atmósfera. Aislada de las bacterias, la enzima cataliza igualmente la oxidación, pero es mucho más
económico valerse de la célula viva intacta."(2)
 Curtición.-" Primero se quitan a las pieles el pelo y el exceso de carne y luego se ponen en remojo para que
se hinchen y se vuelvan más o menos porosas y permeables a las sustancias curtientes. El primer remojo se
ha efectuado siempre mediante la acción enzimática. Cuando se observó que la hinchazón era producida
parcial o totalmente por enzimas protealítina impura. La cantidad de material enzimático que se usa en
laindustria de curtiduría representa probablemente la mayor aplicación industrial de las enzimas después de la
industria de fermentación."(3)
 Fabricación de queso.- "La operación más importante en la fabricación de queso es la coagulación de la
caseína de la leche, que luego se trata para convertirla en queso. Se puede coagular la caseína mediante la
adición de ácido o de enzimas quesos se fabrica coagulada la caseína con rennina, esta probablemente tiene
una acción proteolítica muy débil que continua en el queso. La rennina produce un coágulo elástico del que se
exprime fácilmente el suero. No es la única porteínasa que se usa en la elaboración del queso, pues también
se emplea mezclas de rennina con pepsina. Asimismo se ha usado la papaína, y en este caso al parecer se
asegura la proteólisis durante el añejamiento del queso. En los países balcánicos se emplea jugo de higos (
que contiene gran proporción de enzimas proteolíticas ficina). Para preparar el coágulo. La diferentes enzimas
coagulantes hacen variar notablemente la naturaleza del queso."(4)
 Elaboración de pan.- Aún se discute el papel que desempeñan en la fabricación del pan las enzimas que se
hallan en la harina. La harina cruda contiene cantidad relativamente pequeña de muchas enzimas, incluso una
proteína del tipo de la papaína, que según creen algunos reblandece la masa. Al igual que todas las enzimas
del tipo de la papaína, la proteinasa de la harina es inactivada por la oxidación. La harina de trigo contiene
también pequeñas cantidad de ?-amilasa y gran proporción de ?-amilasa ?-amilasa. La adición de la ?-
amilasa a la harina, generalmente en forma de harina de trigo malteado, ocasiona aumento de volumen de la
hogaza. La amilasa agregada hidroliza parte del almidón y lo convierte en maltosa, con lo cual suministra mas
azúcar para que fermente la levadura y origina la generación de mayor cantidad de dióxido decarbono. La ?-
amilasa que ya existe en la harina coopera probablemente en el proceso mediante la desintegración de las
dextrinas formadas por la ?-amilasa.
 "Proteinasas.- Son sustratos de las poteinasa todas las proteínas excepto las queratinaass. La hidrólisis es
ordinariamente muy lenta. Las proteinasas desintegran también péptidos sencillos, pero de ordinario con
mucha lentitud. Los productos superiores de degradación de las proteínas son descompuestos rápidamente.
Los aminoácidos pueden ser liberados por acción proteolítica.
 Renina.- Se halla en el cuarto estómago de las terneras. Su acción proteolítica, si la tiene, es muy débil. Es un
poderoso agente coagulador de la leche ( pH óptimo aproximadamente 5.4)
 Papaína.- Se halla en el látex del fruto verde de la papaya. Es típica de muchas enzimas vegetales como la
ficina de la leche de higuerón, la asclepaína del vencetósigo y la bromelina del ananás. Una de sus
características es su contenido de grupos SH, de que parece depender la actividad de la enzima. Por
 oxidación ligera se vuelve inactiva, pero es reactivada por agentes reductores, como la cisteína, HCN y otros,
incluso los grupos SH en las proteínas que están siendo digeridas por las enzimas parcialmente activas. La
papaína es relativamente resistentee con el calor, y empleada a temperaturas de 50 a 60°C, es muy rápida la
proteólisis. La enzima coagula fácilmente la leche. Los microorganismos vivos son atacados rara vez por las
proteinasas, pero la papaína ataca ciertos parásitos intestinales (áscaris) vivos. Descompone la hipurilamida
con desprendimiento de amoniaco.
 Carbohidrasas.- Descomponen residuos de azúcares de carbohidratos superiores.
 ?-Amilasa.- Se hallan en las glándulas salivales, el páncreas, hongos, bacterias y la malta, que las contienen
en abundancia. Descomponen los almidones y el glucógeno en dextrinas y disocian lentamente las dextrinas
en maltosa y cantidad mínima de glucosa. Destruyen la estructura en cadenas ramificada del almidón (amilo
pectina) y el glucógeno. Con el tempo pueden efectuar la destrucción casi total del almidón. La ?-amilasa de
malta requiere calcio y puede ser una proteína cálcica. La ?-amilasa animal necesita cloruro.
 ?-amilasa.- Se halla en las plantas superiores, los granos la producen en abundancia. La enzima de los
granos descomponen totalmente la amilasa y la convierte directamente en maltosa, también descompone la
amilo pectina ( la porción de cadena ramificada del almidón) y el glucógeno, pero su acción se detiene donde
se ramifica la cadena de hidratos de carbono. Cuando se rompe las cadenas ramificadas de hidratos de
carbono entre las ramas ( en presencia de ?-amilasa), la ?-amilasa ataca los fragmentos de cadena recta así
formados. De esta manera, las dos enzimas juntas hidrolizan más rápidamente el almidón que cualquiera de
ellas por separado."(5)

9.4 Aplicaciones industriales

En relación con las enzimas, la tecnología moderna contribuye al ahorro. Por ejemplo, permite la utilización
del excedente de suero derivado de la fabricación del queso. La lactosa transforma el azúcar del suero en una
mezcla de glucosa y galactosa con un sabor más dulce. Así, se refina el producto y se concentra en una
especie de jarabe cuyo sabor recuerda el de la miel, con lo que las aplicaciones en el sector de la confitería
industrial se hacen innumerables. Se usan también muchos otros tratamientos de las enzimas en
la producción de edulcorantes modernos. Por ejemplo, EE.UU. se puede constatar que el jarabe del almidón
de maíz tiene un alto contenido en fructosa, razón por la cual ha llegado a eclipsado a la sacarosa. Las
enzimas presentan muchísimas aplicaciones. Con los procedimientos modernos de fabricación de alimentos,
benefician tanto a los sectores industriales como a los consumidores. Sus características específicas permiten
a los industriales ejercer un control de calidad más estricto. Con un menor consumo de energía y unas
condiciones de tratamiento más ligeras, su eficacia favorece el entorno. Pueden utilizarse para tratar los
desechos biológicos resultantes de la fabricación de alimentos, puesto que las propias enzimas son
biodegradables. Mediante una rápida absorción natural, las enzimas son el típico ejemplo de "tecnología
verde".

9.4.1 Alimentos
La utilización empírica de preparaciones enzimáticas en la elaboración de alimentos es muy antigua. El cuajo,
por ejemplo, se utiliza en la elaboración de quesos desde la prehistoria, mientras que las civilizaciones
precolombinas ya utilizaban el zumo de la papaya. Sin embargo, hasta 1897 no quedó totalmente demostrado
que los efectos asociados a ciertos materiales biológicos, como el cuajo o las levaduras pudieran
individualizarse en una estructura química definida, llamada enzima, aislable en principio del organismo vivo
global. Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puros y con una gran variedad de
actividades susceptibles de utilizarse en la elaboración de alimentos. Los progresos que están realizando
actualmente la ingeniería genética y la biotecnología permiten augurar un desarrollo cada vez mayor del uso
de los enzimas, al disponer de un suministro continuo de materiales con la actividad deseada aprecios
razonables.

Los enzimas son piezas esenciales en el funcionamiento de todos los organismos vivos, actuando como
catalizadores de las reacciones de síntesis y degradación que tienen lugar en ellos.

La utilización de enzimas en los alimentos presenta una serie de ventajas, además de las de índole
económica o tecnológica. La gran especificidad de acción que tienen los enzimas hace que no se produzcan
 reacciones laterales imprevistas. Asimismo se puede trabajar en condiciones moderadas, especialmente
de temperatura, lo que evita alteraciones de los componentes más lábiles del alimento. Desde el punto de
vista de lasalud, puede considerarse que las acciones enzimáticas son, en último extremo, naturales. Además
los enzimas pueden inactivarse fácilmente cuando se considere que ya han realizado su misión, quedando
entonces asimilados al resto de las proteínas presentes en el alimento.

Para garantizar la seguridad de su uso deben tenerse en cuenta no obstante algunas consideraciones: en
aquellos enzimas que sean producidos por microorganismos, estos no deben ser patógenos ni sintetizar a la
vez toxinas, antibióticos, etc. Los microorganismos ideales son aquellos que tienen ya una larga tradición de
uso en los alimentos (levaduras de la industria cervecera, fermentos lácticos, etc.). Además, tanto los
materiales de partida como el procesado y conservación del producto final deben ser acordes con las
prácticas habituales de la industria alimentaría por lo que respecta a pureza, ausencia de
contaminantes, higiene, etc.

Los enzimas utilizados dependen de la industria y del tipo de acción que se desee obtener, siendo éste un
campo en franca expansión. A continuación se mencionan solamente algunos ejemplos.
 Industrias lácteas
"Como se ha indicado, el cuajo del estómago de los rumiantes es un producto clásico en la elaboración de
quesos, y su empleo está ya citado en la Iliada y en la Odisea. Sin embargo, el cuajo se obtuvo como
preparación enzimática relativamente pura solo en 1879. Está formado por la mezcla de dos enzimas
digestivos (quimosina y pepsina) y se obtiene del cuajar de las terneras jóvenes. Estos enzimas rompen la
caseína de la leche y producen su coagulación. Desde los años sesenta se utilizan también otros enzimas con
una acción semejante obtenidos a partir de microorganismos o de vegetales.

Actualmente empieza a ser importante también la lactasa, un enzima que rompe la lactosa, que es el azúcar
de la leche. Muchas personas no pueden digerir este azúcar, por lo que la leche les causa trastornos
intestinales. Ya se comercializa leche a la que se le ha añadido el enzima para eliminar la lactosa. "(6)
 Panadería
En panadería se utiliza la lipoxidasa, simultáneamente como blanqueante de la harina y para mejorar
su comportamiento en el amasado. La forma en la que se añade es usualmente como harina de soja o de
otras leguminosas, que la contienen en abundancia. Para facilitar la acción de la levadura, se añade amilasa,
normalmente en forma de harina de malta, aunque en algunos países se utilizan enzimas procedentes de
mohos ya que la adición de malta altera algo el color del pan. La utilización de agentes químicos para el
blanqueado de la harina está prohibida en España.
A veces se utilizan también proteasas para romper la estructura del gluten y mejorar la plasticidad de la masa.
Este tratamiento es importante en la fabricación de bizcochos.
 Cervecería
A principios de este siglo (1911) se patentó la utilización de la papaína para fragmentar las proteínas
presentes en la cerveza y evitar que ésta se enturbie durante el almacenamiento o la refrigeración, y
este método todavía se sigue utilizando. Este enzima se obtiene de la papaya. Un enzima semejante, la
bromelaína, se obtiene de la piña tropical.

Un proceso fundamental de la fabricación de la cerveza, la rotura del almidón para formar azúcares sencillos
que luego serán fermentados por las levaduras, lo realizan las amilasas presentes en la malta, que pueden
añadirse procedentes de fuentes externas, aunque lo usual es lo contrario, que la actividad propia de la malta
permita transformar aun más almidón del que contiene. Cuando esto es así, las industrias cerveceras añaden
almidón de patata o de arroz para aprovechar al máximo la actividad enzimática. - Fabricación de zumos A
veces la pulpa de las frutas hace que los zumos sean turbios y demasiado viscosos, produciéndose también
ocasionalmente problemas en la extracción y en su eventual concentración. Esto es debido a la presencia de
pectinas (Véase página...), que pueden destruirse por la acción de enzimas presentes en el propio zumo o
bien por enzimas añadidas obtenidas de fuentes externas. Esta destrucción requiere la actuación de varios
enzimas distintos, uno de los cuales produce metanol, que es tóxico, aunque la cantidad producida no llegue a
ser preocupante para la salud.
 Fabricación de glucosa y fructosa a partir del maíz
 Una industria en franca expansión es la obtención de jarabes de glucosa o fructosa a partir de almidón de
maíz. Estos jarabes se utilizan en la elaboración de bebidas refrescantes, conservas de frutas, repostería, etc.
en lugar del azúcar de caña o de remolacha. La forma antigua de obtener estos jarabes, por hidrólisis del
almidón con un ácido, ha sido prácticamente desplazada en los últimos 15 años por la hidrólisis enizmática,
que permite obtener un jarabe de glucosa de mucha mayor calidad y a un costo muy competitivo. De hecho, la
CE ha limitado severamente la producción de estos jarabes para evitar el hundimiento de la industria
azucarera clásica. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa formada
puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más dulce, utilizando el enzima glucosa-someraza,
usualmente inmovilizado en un soporte sólido.
 Refinado de azúcar
"La extracción de la sacarosa, a partir de la melaza de la remolacha azucarera puede complicarse por la
presencia de rafinosa, un trisacárido que previene la cristalización. Para incrementar la recuperación del
azúcar y mejorar el proceso, la rafinosa puede degradarse enzimáticamente. El resultado de esta degradación
es doble; por un lado favorece la cristalización y, además, produce sacarosa como uno de los productos de la
hidrólisis. La enzima ?-galactosida es producida por el hongo Morteirella vinaceae raffinosutilizer y puede ser
empleada convenientemente para inmovilizar los residuos micelares que producen este organismo. La
reacción hidrolítica se efectúa a pH superior a 5 para evitar la inversión de la sacarosa catalizada por el medio
ácido. Algunas veces, se requiere un tratamiento similar en el proceso de obtención a partir de la caña de
azúcar, donde el almidón es hidrolizado antes de la cristalización mediante el uso de ?-amilasa."(7)
 Otras aplicaciones
Los enzimas se utilizan en la industria alimentaría de muchas otras formas, en aplicaciones menos
importantes que las citadas anteriormente. Por ejemplo, en la fabricación de productos derivados de huevos,
las trazas de glucosa presentes, que podrían oscurecerlos, se eliminan con la acción combinada de dos
enzimas, la glucosa-oxidasa y la catalasa. Por otra parte, la papaína y bromelaína, enzimas que rompen las
proteínas, se pueden utilizar, fundamentalmente durante el cocinado doméstico, para ablandar la carne.

Algunas enzimas, como la lactoperoxidasa, podrían utilizarse en la conservación de productos lácteos.

9.4.2 Detergentes
Entre otros aditivos importantes que se encuentran en los detergentes están las enzimas, los cuales por lo
general son sustancias de naturaleza proteínica, que se encargan de catalizar las reacciones en los seres
vivos. La tecnología de enzimas en los detergentes se desarrolló a partir de la década de los años 60, como
una herramienta más de éstos para atacar ciertos sustratos (generalmente protéicos) específicos. Las más
comunes son las llamadas proteasas, las cuales degradan restos de proteínas; y las lipasas que pueden
atacar restos de sustratos lípidos que son los que comúnmente se adhieren a la ropa y a ellas se les adhieren
el resto de la suciedad como polvo, restos de otros compuestos orgánicos etcétera. Los detergentes que
contienen enzimas se les llama detergentes biológicos.
Efectos de enzimas activas Como se mencionó anteriormente, algunos detergentes contienen enzimas, las
cuales atacan sustratos orgánicos específicos. El problema se presenta al usar exceso de estos detergentes,
con lo cual se desechan enzimas activas al drenaje, las cuales al llegar a los cuerpos de agua provocarán
daños en los seres vivos presentes en éstos, por acción directa sobre ellos o sobre los nutrientes que
componen su dieta alimenticia.
Otros efectos.
Entre otros efectos secundarios producidos por los detergentes es que afectan procesos de tratamiento de las
aguas residuales, por ejemplo: cambios en la demanda bioquímica de oxígeno y en los sólidos suspendidos,
efectos corrosivos en algunas partes mecánicas de las plantas, interferencias en el proceso de cloración y en
la determinación de oxígeno disuelto y algunos aditivos en los detergentes pueden intervenir en la formación
de flóculos (agrupaciones de partículas suspendidas).

9.4.3 Energía
Otra actividad que llama a las aplicaciones biotecnológicas es la producción de energía, siendo la ventaja de
las fuentes orgánicas con respecto a los combustibles fósiles el que las primeras sean renovables. Cada año
crecen unas 200 mil millones de toneladas de biomasa (madera, cereales, etc), de las cuales los humanos
usamos sólo un 3%. Por lo tanto, este rubro ofrece un enorme potencial que puede ser aprovechado. Un
ejemplo clásico de biocombustible es el alcohol obtenido por fermentación de material rico en azúcares y
almidón, o de residuos orgánicos varios, incluyendo los forestales. El principal obstáculo para la viabilidad de
esta propuesta es el costo, puesto que el petróleo sigue siendo más barato. Sin embargo, los avances
tecnológicos están permitiendo acortar la brecha. Hay también diversos sectores de la industria en los que la
adaptación o sustitución de procesos químicos o físico-químicos por otros de base biológica puede contribuir
al desarrollo sustentable. Beneficios concretos a escala industrial ya se observan con la introducción de
enzimas en la producción de celulosa, de textiles y del cuero, entre otros. "

9.4.4 Tratamiento de desechos

"Pero es el tratamiento de desechos donde la biotecnología puede tener un mayor impacto a nivel mundial.
Los Estados Unidos gastan US$ 40 mil millones al año para combatir la polución que generan los 600 millones
de toneladas de desechos industriales. Bacterias, microalgas, levaduras, hongos y plantas han mostrado una
notable eficiencia para metabolizar residuos orgánicos, xenobióticos y metales pesados (biorremediación
y fitorremediación), reduciendo hasta 20 veces el costo involucrado en la incineración de dichos residuos. Por
otra parte, se han hecho grandes avances en el tratamiento de derrames de petróleo con microorganismos.
En fin, hay muchas otras áreas suceptibles de ser abordadas exitosamente mediante el empleo de diversas
biotecnologías. Sin embargo, a pesar de los promisorios resultados obtenidos hasta el momento, persisten
aún varias limitaciones técnicas y económicas que requieren ser resueltas. Por ello, la biotecnología no debe
ser vista como una panacea y en cada caso habrá que ponderar sus ventajas con respecto a las tecnologías
tradicionales. Al considerar las aplicaciones enzimáticas en el tratamiento de los residuos, se debe hacer
hincapié entre las situaciones donde el residuo de un proceso es el material crudo y los siguientes, por
ejemplo, conversión de almidones, y procesos que ayudan a reducir los costos asociados del tratamiento.
Existen un amplio número de industrias de procesamiento de alimentos que producen residuos que
necesariamente deben ser posteriormente tratados.
La aplicaciones de grupos de enzimas depende de la necesidaddd de hidrolizar polímeros complejos para
incrementar su posterior degradación microbiolígica. Entre los diversos ejemplos se puede incluir el empleo de
las lipasas asociadas con cultivos bacterianos para eliminar los depósitos de grasa procedentes de las
paredes de las tuberías que transportan el efluente. Otra enzima degradante de polímeros utilizados de forma
similar son las celulosas, proteinasas y amilasas. Una aplicación particular que puede describirse como
tratamiento de residuos, es el emplio de proteinasas en las preparaciones comerciales de detergentes,
denominadas como polvo de lavado biológico.
Además de estas hidrólisis de materiales poliméricos, existen también aplicaciones de enzimas capaces de
degradar compuestos altamente tóxicos que podrían inhibir procesos de tratamiento basado en el empleo
microbiógico. Un ejemplo específico es el uso de la peroxidasa de la cola de caballo para iniciar la
degradación de fenoles y aminas aromáticas que se presentan en muchas industrias con aguas residuales.
"(8) En términos más amplio es posible anticipar que los procesos basados en el empleo de organismos
construidos genéticamente para degradar los compuestos indicados anteriormente, podría representa un
proceso mucho más económico.

9.4.5 Productos médicos y farmacéuticos

Aunque las posibilidades de utilización de las enzimas en la medicina y campos relacionados sea
potencialmente inmersa, en la actualidad el número concreto de aplicaciones es relativamente pequeño. No
obstante, los resultados obtenidos con este pequeño número de ideas afortunadamente son realmente
excitantes y demuestran claramente la capacidad potencial existente en las técnicas empleadas. Puesto que
las aplicaciones médicas y farmacéuticas de las enzimas abarcan un amplio espectro de materias, es
conveniente dividirlas en tres áreas importantes de interés: terapia enzimática, uso analítico y productos de
compuestos farmaceúticos. Cada una de estas áreas, auque cubre un gran número de aplicaciones, presenta
una serie de principios predominantes que son esencialmente para que la utilización de las enzimas se realice
conéxito. A diferencia de otros usos industriales para las enzimas, las aplicaciones médicas y farmacéuticas
de las mismas requieren generalmente pequeñas cantidades de enzimas muy purificadas. En parte, esto
refleja el hecho de que para una enzima sea efectiva sólo debe modificarse heléelos compuestos de interés
contenido en un fluido o tejidos fisiológicos complejo. Esto contrasta con muchos procesos industriales en los
 que el medio de cultivo está relativamente bien definido y por, consiguiente, puede utilizarse un extracto
enzimático sin purificar. Además, si el destino de una enzima o de un producto obtenido
por métodos enzimáticos es su administración a un paciente, resuelta evidente que el preparado debe
contener las menores cantidades posibles de material extraño para evitar probables efectos secundarios.
 Producción de aminoácidos enzimáticamente
La producción de aminoácidos mediante tecnología con enzimas está adaptada convenientemente. Aunque
se pueden sintetizar empleando un proceso químico, se debe señalar que en este caso se obtiene una mezcla
de D y L isómeros. Puesto que solamente el L-isómero es biológicamente activo, la mezcla debe ser separada
en sus dos componentes. Este proceso puede llevarse a cabo mediante el empleo de la enzima aminoacilasa.
Una vez sintetizado, la mezcla del DL aminoácidos se acetila.
En la producción de otros aminoácidos se han incluido también una etapa mediada por enzimas, incluyendo a
la D-feniglicina, utilizada en la síntesis de penicilina semisintética, y en el caso del L-triptófano, un aminoácido
esencial que puede sintetizarse a partir del indol. Estas son dos áreas importantes en el desarrollo de esta
tecnología. En términos de aplicación a gran escala, la producción de aminoácidos esenciales como
suplementos dietéticos presenta una importancia particular. Si unas proteína celular sencilla queda
establecida en los mercados de alimentación animal y humana, se puede esperar que la demanda para
aminoácidos esenciales incrementaría, ya que muchas proteínas microbianas son deficitarias en algunos de
estos residuos cruciales.
 Tratamientos terapéuticos con enzimas.-" El fundamento de esta forma de terapia es simplemente la
administración de una enzima concreta a un paciente, esperando con optimismo que produzca una progresiva
mejoría en el mismo. El problema principal relacionado con este método es que las respuestas defensivas del
organismo inactive o eliminen los compuestos extraños incorporados. En consecuencia cualquier tratamiento
que utilice la administración de una enzima, bien por vía sanguínea o por cualquier otra, debe tener en cuenta
este posible inconveniente."(9)
 Organos artificiale.- "Para sustituir algunas funciones del riñón y el hígado se han desarrollado órganos
artificiales que contienen enzimas. Una lesión renal crónica se trata con hemodiálisis periódica, a menos que
sea posible el transplante del órgano. El hígado es un órgano multifuncional y sería imposible conseguir un
sustituto artificial con la tecnología disponible actualmente. Sin embargo, sí puede reproducirse
una funciónimportante del hígado: la desintoxicación. A partir de células hepáticas se pueden obtener varias
enzimas microsomales capaces de llevar a cabo la desintoxicación de una gran variedad de compuestos."(10)
 Aplicaciones Analíticas.- "En la medicina moderna, el análisis de las distintas muestras fisiológicas tiene un
papel clave y, dentro del mismo el uso de las enzimas(tanto en forma libre como inmovilizadas) constituyen un
aspecto muy destacado. Los tipos de aplicación de las encimas al análisis se pueden dividir en dos granes
grupos. El primero de ellos recije aquellos métodos que miden directamente un compuesto, mientras que el
segundo lo hace con aquellos que utilizan una enzima para amplificar otra respuesta (por ejemplo
inmunoencarios con enzimas acopladas)."(11)
 Antibióticos semi-sintéticos.- Las penicilinas semisintéticas son los principales productos farmacéuticos
obtenidos por tecnología enzimático. El método de fermentación tradicional permite producir la bencil-
penisilína (penisilina g) como la fenoximetil- penisilina (penisilina b) y en el pasado estos dos antibióticos con
gran éxito. Sin embargo, estos compuestos presentan limitaciones en su eficacia contra ciertas bacterias
patógenas
 Esteroides.-" Los esteroides se utilizan en un gran número de preparados farmacéuticos (por ejemplo la
píldora contraceptiva y los antinflamatorios), por lo que los procesos empleados en la producción de estas
sustancias presentan una considerable importancia económica."(12)

9.5. Fuentes de enzimas

Las fuentes de enzimas pueden ser de tipo vegetal, animal y microbiana.
 Las enzimas de tipo vegetal, se encuentran las porteasas, carbohidrasas ( las cuales descomponen residuos
de azúcares de carbohidratos superiores, a-amilasas y b-amilasa
 Entre las enzimas de tipo animal están las esterasa ( Lipasa se produce en la mucosa gástrica, el páncreas y
las semillas de ricino, fosfotasas: Se obtiene de tejidos animales óseo, muscular, tripsina y quimotripsina se
produce en el páncreas y , pectasas )
 Las enzimas del tipo microbiano provienen de. Bacterias, hongos.
9.6. Mecanismo de biosistesis de enzimas
La degradación de compuestos requiere enzimas. Los agentes que afectan a la presencia o actividad de las
enzimas afectan también al crecimiento de los organismos. Las enzimas constitutivas se producen estén
presentes o no los substratos (ej. glicolisis). Las enzimas inducibles sólo se producen cuando los substratos
están presentes. El control de enzimas es por medio de actividad o síntesis.
Generalmente, el control de actividad de las enzimas es por encendido o apagado de las enzimas y está
asociado con enzimas alostéricas durante la inhibición de feedback:V Cuando los productos en una vía
aumentan, ellos mismos producen feedback a la primera enzima de la vía y cierran la síntesis de los
productos finales e intermedios.

Vías ramificadas Feedback acumulativo: ni F ni H pueden reducir separadamente por completo la actividad de
e1, posiblemente cada uno puede lograr una reducción parcial pero juntos pueden pararla totalmente.

Feedback secuencial: F y H provocan feedback en e4 y e6 respectivameante provocando la acumulación

de D. D entonces produce feedback sobre e1.

Feedback multivalente: ni F ni H por separadoproducen efecto alguno en e1 pero juntos tienen actividad
inhibitoria.

Pero también puede darse un control de la síntesis de enzimas a nivel genético (operón). Inducción El gen
regulador sintetiza un represor activo. En ausencia de substrato (inductor), el represor activo se une al
operador e impide a la ARN polimerasa unirse al promotor para la transcripción del mRNA. Si el substrato está
presente se une al represor activo que se inactiva y permite la transcripción del mRNA.
 Represión del producto final El gen regulador sintetiza un represor inactivo. Si hay poca cantidad de producto
final el represor inactivo no se une al operador y permite la transcripción del mRNA. Si el producto final es
abundante se une al represor inactivo que se activa y ahora el represor activo se une al operador y previene la
transcripción del mRNA.
9.7 MANEJO DE LA BIOSISNTESIS DE ENZIMAS El criterio de viabilidad económica de un proceso esta
estrechamente reacionado con las normas legislativas que rigen tanto par las operaciones que los componen
como para la pureza del producto final. Muchas restricciones legales se refieren a materias de seguridad que
afectan, por un lado, a la maquinaria utilizada en el proceso y, por otro, a los planes posteriores con el
producto. Eientemente a la hora de calcular los costos de un proceso, deben tenerse en cuenta los destinados
a cubrir los requisitos legales correspondientes. En el caso de materiales biológicos existen varias áreas que
presentan u riesgo potencial de efectos nocivos.
 Microbiologia
 Toxicidad química
 Toxicidad relacionada con la actividad de las encimas
 Reacciones alérgicas

9.7.1 Manipulación genética

El interés de los explotadores agrícolas y los empresarios del sector alimentario por las cosechas modificadas
genéticamente se explica debido a todo el potencial económico y ecológico que se ha demostrado. Sin duda
alguna, la biotecnología desempeña una función muy importante en una producción y preparación de víveres
duradera de cara al futuro. Sin embargo, aunque los especialistas han admitido que la
modificacióngenética de las plantas es un mecanismo económico y ecológico para la producción de alimentos,
el gran público no deja de darle vueltas al tema de la seguridad de los productos.
La industria de la biotecnología es consciente de esta reticencia. Es la razón por la cual favorece hoy
el diálogo con las diferentes partes interesadas, en particular sobre las cuestiones siguientes:
 ¿Son seguros los alimentos que contienen organismos modificados genéticamente?
 ¿Los genes introducidos en las plantas pueden trasmitirse al medio ambiente?


 ¿Es posible que la transferencia de genes de un organismo a otro provoque alergias en el ser humano?

La manipulación genética es "la introducción de genes extraños en una célula"; siendo esta célula
generalmente un embrión; o sea el producto del huevo fecundado. Recuérdese que se llama "huevo" o
"cigoto"; cuando la célula sexual femenina, el óvulo, es fecundado por la célula sexual masculina, el
espermatozoide. La fecundación se realiza en el aparato genital femenino, más específicamente, en las
trompas uterinas (en el ser humano, se produce en la parte superior de las trompas). Este nuevo huevo o
cigoto no tiene al principio, un solo núcleo, sino dos, uno es el pronúcleo del espermatozoide, y otro, es el
pronúcleo del óvulo que lo conformaron (luego éstos se unirán para formar el núcleo del huevo). Dicho huevo
se extrae del aparato genital, y fuera del mismo, se le introduce material genético, que son fragmentos de
A.D.N. contenidos en los genes. El lugar específico donde se realiza esta inoculación es, en el pronúcleo
masculino del huevo. Al introducir material genético extraño, se pretende producir nuevos caracteres
hereditarios que no estaban en el material genético original. La ingeniería genética consiste en la
manipulación del ácido desoxirribonucleico, o ADN. En este proceso son muy importantes las llamadas
enzimas de restricción producidas por varias especies bacterianas. Las enzimas de restricción son capaces
de reconocer una secuencia determinada de la cadena de unidades químicas (bases de nucleótidos) que
forman la molécula de ADN, y romperla en dicha localización. Los fragmentos de ADN así obtenidos se
pueden unir utilizando otras enzimas llamadas ligasas. Por lo tanto, las enzimas de restricción y las ligasas
permiten romper y reunir de nuevo los fragmentos de ADN. También son importantes en la manipulación del
ADN los llamados vectores, partes de ADN que se pueden autorreplicar (generar copias de ellos mismos)
con independencia del ADN de la célula huésped donde crecen. Estos vectores permiten obtener múltiples
copias de un fragmento específico de ADN, lo que hace de ellos un recurso útil para producir cantidades
suficientes de material con el que trabajar. El proceso de transformación de un fragmento de ADN en un
vector se denomina clonación, ya que se producen copias múltiples de un fragmento específico de ADN. Otra
forma de obtener muchas copias idénticas de una parte determinada de ADN es la reacción de la polimerasa
en cadena, de reciente descubrimiento. Este método es rápido y evita la clonación de ADN en un vector.
La terapia génica consiste en la aportación de un gen funcionante a las células que carecen de esta función,
con el fin de corregir una alteración genética o enfermedad adquirida. La terapia génica se divide en dos
categorías. La primera es la alteración de las células germinales, es decir espermatozoides u óvulos, lo que
origina un cambio permanente de todo el organismo y generaciones posteriores. Esta terapia génica de la
línea germinal no se considera en los seres humanos por razones éticas. El segundo tipo de terapia génica,
terapia somática celular, es análoga a un trasplante de órgano. En este caso, uno o más tejidos específicos
son objeto, mediante tratamiento directo o extirpación del tejido, de la adición de un gen o genes terapéuticos
en el laboratorio, junto a la reposición de las células tratadas en el paciente. Se han iniciado
diversosensayos clínicos de terapia genética somática celular destinados al tratamiento de cánceres
o enfermedades sanguíneas, hepáticas, o pulmonares.
La ingeniería genética tiene un gran potencial. Por ejemplo, el gen para la insulina, que por lo general sólo se
encuentra en los animales superiores, se puede ahora introducir en células bacterianas mediante un plásmido
o vector. Después la bacteria puede reproducirse en grandes cantidades constituyendo una fuente abundante
de la llamada insulina recombinante a un precio relativamente bajo. La producción de insulina recombinante
no depende del, en ocasiones, variable suministro de tejido pancreático animal. Otra aplicación importante de
la ingeniería genética es la fabricación de factor VIII recombinante, el factor de la coagulación ausente en
pacientes con hemofilia. Casi todos los hemofílicos que recibieron factor VIII antes de la mitad de la década de
1980 han contraído el síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA) o hepatitis por la contaminación viral
de la sangre utilizada para fabricar el producto. Desde entonces se realiza la detección selectiva de la
presencia de VIH (virus de la inmunodeficiencia humana) y virus de la hepatitis C en los donantes de sangre, y
el proceso de fabricación incluye pasos que inactivan estos virus si estuviesen presentes. La posibilidad de
la contaminación viral se elimina por completo con el uso de factor VIII recombinante. Otros usos de la
ingeniería genética son el aumento de la resistencia de los cultivos a enfermedades, la producción de
compuestos farmacéuticos en la leche de los animales, la elaboración de vacunas, y la alteración de las
características del ganado.
Riesgos Mientras que los beneficios potenciales de la ingeniería genética son considerables, también lo son
sus riesgos. Por ejemplo, la introducción de genes que producen cáncer en un microorganismo infeccioso
común, como el virus influenza, puede ser muy peligrosa. Por consiguiente, en la mayoría de las naciones,
los experimentos con ADN recombinante están bajo control estricto, y los que implican el uso de agentes
infecciosos sólo se permiten en condiciones muy restringidas. Otro problema es que, a pesar de los rigurosos
controles, es posible que se produzca algún efecto imprevisto como resultado de la manipulación genética.
En ingeniería genética, los científicos utilizan enzimas de restricción para aislar un segmento de ADN que
contiene un gen de interés —por ejemplo, el gen que regula la producción de insulina. 2. Un plásmido extraído
de su bacteria y tratado con la misma enzima de restricción puede formar un híbrido con estos extremos
'pegajosos' de ADN complementario.3. El plásmido híbrido se reincorpora a la célula bacteriana, donde se
replica como parte del ADN celular.4. Se pueden cultivar un gran número de células hijas y obtener sus
productos genéticos para el uso humano.
9.8 Cinetica de la biosisntesis de enzimas
"Aunque las leyes generales de la catálisis debieran ser válidas para las enzimas, el hecho de que éstas sean
sustancias complejas, de alto peso molecular, de tamaño coloidal y de composición difícil de precisar, impide
la aplicación de dichas leyes de una manera estricta; por ejemplo, su tamaño coloidal puede causar
fenómenos de adsorción o diversas reacciones debidas a sus numerosas cargas eléctricas. No obstante, los
factores que afectan la velocidad de la reacción enzimática son los ya señalados a propósito de las reacciones
químicas en general, como la temperatura y las concentraciones de las sustancias reaccionantes que, en este
caso particular, son la enzima el sustrato. Además intervienen el PH medio donde se realiza la reacción, la
presencia de los productos de la reacción, y otros factores secundarios como las radiaciones y los efectos
óxido – reductores."(14)

9.9 Produccion de enzimas a gran escala

"La producción de encimas para empleo industrial y como alimento se ha desarrollado en forma independiente
en diversas industrias. La fuente original de enzimas de cereales, principalmente de las distintas clases de
malta, es la industria de la malta de cebada.
Las proteasas de las plantas, como la papaina, bromalaeina y ficina, que se emplean en los estados unidos
son de omportanción, y generalmente los importadores tienen poco control sobre las condiciones del proceso
de producción."(15) La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivada del
páncreas, estómago e hígado de los animales. Finalmente, las enzimas de fuentes microbiológicas: Bacterias,
Hongos y levaduras, se producen en la industria de la fermentación.
Los procesos microbianos en los que el hombre controla las condiciones del desarrollo microbiológico, se
llaman fermentaciones."(15)

9.9.1 Medios de fermentación

Las fermentaciones con células libres constituyen todavía el método mas utilizado. Su manipulación es
relativamente fácil, y, en algunos casos no requiere un medio de cultivo estéril. Ya que las células se producen
con la misma rapidez con la que son eliminadas del reactor, existe una síntesis constante de nuevo
catalizado. De esta forma, y suministrando al reactor condiciones apropiadas para el crecimiento, la
fermentación puede transcurrir en un estado estacionario en el que la eficiencia catalítica no cambia. Además,
a partir de la degradación catabólica de los nutrientes, la célula que crece activamente es capaz de
suministrar la energía necesaria para la síntesis. Sin embargo, el mayor número de reacciones requeridas
para el metabolismo significa también aumento de probabilidades para la formación de productos secundarios
no deseados. Este hecho, junto con la producción de un exceso de biomasa, limita el rendimiento del medio
del cultivo y, por consiguiente la economía del proceso.
La células inmovilizadas pueden considerarse como un estado intermedio entre la fermentación, la células
libres y las enzimas inmovilizadas. En algunos casos las células se destruyen antes de inmovilizarlas y se
utiliza un solo componente enzimático, por lo que, en ellos, la distinción entre células y encimas inmovilizadas
constituye una cuestión puramente semántica.

9.10 Recuperacion de las enzimas

La presencia de sustancias pépticas en las frutas origina importantes problemas en su procesado industrial
para la obtención de zumo, debido a que retienen parte del zumo durante el prensado de la fruta, aumentando
considerablemente su viscosidad y disminuyendo así el rendimiento de la extracción. El desarrollo de la
tecnología enzimática ha permitido la preparación de enzimas pectinolíticas inmovilizadas que pueden
utilizarse repetidamente en operaciones simultáneas o de manera continuada, capaces de degradar estas
sustancias pécticas. Con estas perspectivas, el objetivo principal en este trabajo fue la preparación de
enzimas pectinolíticas estables, mediante técnicas de inmovilización por adsorción en geles de alginato de
calcio, estudiando las características de los biocatalizadores inmovilizados en comparación con sus
contrapartidas solubles, con objeto de mejorar y facilitar el uso de estas enzimas en los procesos de
clarificación de zumos de plátano y de kiwi, estudiando además la posibilidad de reutilización de las enzimas.
En relación a los principales resultados obtenidos al determinar las actividades enzimáticas de
poliglacturonasa (PG), pectina liasa (PL) y endopectinasa (endoP), obtenidas de preparados comerciales
(Rapidase C80, Biopectinase CCM, Pectinex 3 XL y Grindamyl 3PA, se puede concluir que :(i) cuando se
inmovilizaban las pectinasas sobre geles de alginato, la PL y endoP de Rapidase C80 presentaban los niveles
más elevados de actividad en los inmovilizados (7,2 % y 12,5% de inmovilización, respectivamente), mientras
que el mayor nivel de inmovilización de PG (25%) se obtuvo con Pextinex 3XL . (ii) La aplicación de las
enzimas a un biorreactor, que contenía una solución de pectina, confirmaba su idoneidad para reducir la
viscosidad de la solución. Como tendencia general la eficacia de las enzimas inmovilizadas seguía el siguiente
orden descendente: Rapidase>Biopectinase>Grindamyl>Pectinex. (iii) La regeneración de las perlas de
alginato con Cl2 Ca y su reactivación con una nueva solución de enzima, permitía reciclar el mismo
inmovilizado cinco veces consecutivas. Al aumentar la concentración enzimática, se reducían los tiempos de
tratamiento y, con ello, la inestabilidad de las enzimas inmovilizadas, lo que aumentaba la operatividad del
reciclado hasta ocho reutilizaciones. (iv) La posibilidad de reutilización de las enzimas inmovilizadas en los
zumos de plátano y kiwi se veía limitada a tres, como consecuencia directa de la desestabilización del soporte
de inmovilización por efecto de los componentes del zumo, lo cual podía reducirse o anularse modificando el
soporte de inmovilización aplicado. (v) Por último, con vistas a la aplicación biotecnológica de ese estudio,
podría concluirse que la inmovilización de enzimas pectinolíticas sobre geles de alginato de calcio optimiza la
estabilidad operacional de las enzimas y permite su reutilización. Reduciendo los costes finales del proceso
sin pérdida apreciable de la calidad y cualidades organolépticas de los zumos tratados.
La presencia de sustancias pécticas en las frutas origina importantes problemas en su procesado industrial
para la obtención de zumo, debido a que retienen parte del zumo durante el prensado de la fruta, aumentando
considerablemente su viscosidad y disminuyendo así el rendimiento de la extracción. El desarrollo de la
tecnología enzimática ha permitido la preparación de enzimas pectinolíticas inmovilizadas que pueden
utilizarse repetidamente en operaciones simultáneas o de manera continuada, capaces de degradar estas
sustancias pécticas. Con estas perspectivas, el objetivo principal en este trabajo fue la preparación de
enzimas pectinolíticas estables, mediante técnicas de inmovilización por adsorción en geles de alginato de
calcio, estudiando las características de los biocatalizadores inmovilizados en comparación con sus
contrapartidas solubles, con objeto de mejorar y facilitar el uso de estas enzimas en los procesos de
clarificación de zumos de plátano y de kiwi, estudiando además la posibilidad de reutilización de las enzimas.
En relación a los principales resultados obtenidos al determinar las actividades enzimáticas de
poliglacturonasa (PG), pectina liasa (PL) y endopectinasa (endoP), obtenidas de preparados comerciales
(Rapidase C80, Biopectinase CCM, Pectinex 3 XL y Grindamyl 3PA, se puede concluir que :(i) cuando se
inmovilizaban las pectinasas sobre geles de alginato, la PL y endoP de Rapidase C80 presentaban los niveles
más elevados de actividad en los inmovilizados (7,2 % y 12,5% de inmovilización, respectivamente), mientras
que el mayor nivel de inmovilización de PG (25%) se obtuvo con Pextinex 3XL . (ii) La aplicación de las
enzimas a un biorreactor, que contenía una solución de pectina, confirmaba su idoneidad para reducir la
 viscosidad de la solución. Como tendencia general la eficacia de las enzimasinmovilizadas seguía el siguiente
orden descendente: Rapidase>Biopectinase>Grindamyl>Pectinex. (iii) La regeneración de las perlas de
alginato con Cl2 Ca y su reactivación con una nueva solución de enzima, permitía reciclar el mismo
inmovilizado cinco veces consecutivas. Al aumentar la concentración enzimática, se reducían los tiempos de
tratamiento y, con ello, la inestabilidad de las enzimas inmovilizadas, lo que aumentaba la operatividad del
reciclado hasta ocho reutilizaciones. (iv) La posibilidad de reutilización de las enzimas inmovilizadas en los
zumos de plátano y kiwi se veía limitada a tres, como consecuencia directa de la desestabilización del soporte
de inmovilización por efecto de los componentes del zumo, lo cual podía reducirse o anularse modificando el
soporte de inmovilización aplicado. (v) Por último, con vistas a la aplicación biotecnológica de ese estudio,
podría concluirse que la inmovilización de enzimas pectinolíticas sobre geles de alginato de calcio optimiza la
estabilidad operacional de las enzimas y permite su reutilización. Reduciendo los costes finales del proceso
sin pérdida apreciable de la calidad y cualidades organolépticas de los zumos tratados.

Conclusiones
 Las enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos requicitos para impulsar nuevas
industrias químicas.
 La tecnología enzimática tiene múltiples aplicaciones, como fabricación de alimentos, los progresos que están
realizando actualmente la ingeniería genética y la biotecnología permiten augurar el desarrollo cada vez
mayor del uso de las enzimas.
 La utilización de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, además de las de índole
económico y tecnológico.
 Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de acción que se desee obtener.
 Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano.
 se puede manipular genéticamente, la biosíntesis de enzimas para optimizar los procesos, pero se debe tener
en cuenta, las respectivas normas.
 La producción de enzimas a gran escala tiene su principal aplicación en la industria de la fermentación.

Referencias bibliograficas
 ? Citas bibliográficas
 P Gaseosa y J. Hube, tecnología de las enzimas, Editorial acribas. S.A., Segunda Edición, Zaragoza España,
1990., Pas 3.
 Kira, Raymond, Enciclopedia de Tecnología Química, Tomo VI, primera Edición, Editorial Uteha, España
1962., paj. 1006.
 IBID (2), Paj. 1007
 IBID (2) Paj. 1007
 IBID (2). Paj. 1008, 1009, 1010.
 IBID (1), Paj. 104
 IBID (1) Paj 106
 IBID (1) Paj 108, 109.
 IBID (1), Paj. 74
 IBID (1) paj. 76
 IBID (1) paj 81
 IBID (1) paj 86
 IBID (2) paj. 1111
 Perry, Manual del Ingeniero Químico, sexta Edición,Tomo VI, Editorial McGraw-Hill, 1992., paj 27-20-
 IBID (2) paj. 1014.

Bibliografía
 P Gasesa y J. Hubble, tecnología de las enzimas, Editorial acribis. S.A., Segunda Edición, Zaragoza España,
1990.
 Perry, Manual del Ingeniero Químico, sexta Edición,Tomo VI, Editorial McGraw-Hill, 1992.
 Kirk, Raymond, Enciclopedia de Tecnología Química, Tomo VI, primera Edición, Editorial Uteha, España 1962.
 Océano, Enciclopedia de la Ciencia y La tecnología Tomo V, ediciones Océano, Barcelona 1980.
 Url
 http:://www.icp.csis.es/biocatálisis/web3lineas.html
 http:www.mty.itesm.mx/data/cd/html
 http//www.unav.es/memoria/8-99/ingenieria.html

Leer más: http://www.monografias.com/trabajos10/09tecenz/09tecenz2.shtml#ixzz47bv95Ykb

Enzimas utilizadas en la industria alimenticia

Las enzimas y los alimentos

Las enzimas se encuentran en todos los seres vivos y son piezas esenciales en su funcionamiento. Desde el
punto de vista bioquímico son proteínas que actúan como aceleradores de las reacciones químicas, de síntesis
y degradación de compuestos. Una de las características más sobresalientes de las enzimas es su elevada
especificidad. Esto quiere decir que cada tipo de enzima se une a un único tipo de sustancia, el sustrato, sobre
el que actúa.
Las enzimas tienen muchas aplicaciones en diversos tipos de industrias, entre las que se destaca la
alimenticia. En algunos casos, como la obtención de yogur, o la producción de cerveza o de vino, el proceso de
fermentación se debe a las enzimas presentes en los microorganismos que intervienen en el proceso de
producción. Sin embargo, otros procesos de producción de alimentos, pueden realizarse mediante la acción de
las enzimas aisladas, sin incluir a los microorganismos que las producen.
Desde hace unas décadas se dispone de enzimas relativamente puras extraídas industrialmente de bacterias y
hongos, y algunas de ellas de las plantas y los animales y con una gran variedad de actividades para ser
utilizadas en la elaboración de alimentos.
Actualmente, la ingeniería genética contribuye a la biosíntesis de enzimas recombinantes de gran pureza, que
aportan mayor calidad al producto final, y optimizan los procesos de producción de alimentos. Los progresos
que se están realizando actualmente en este área permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de
enzimas en la industria alimenticia.

Algunos alimentos en los que se emplean enzimas

Gaseosas, conservas de frutas, repostería. Estos alimentos se endulzan con jarabes de glucosa y fructosa que
antiguamente se obtenían por la ruptura del almidón de maíz al tratarlo con ácido. Actualmente esta práctica
ha sido casi totalmente desplazada por la acción enzimática, que permite obtener un jarabe de glucosa de
mayor calidad y a menor costo. Los enzimas utilizados son las alfa-amilasas y las amiloglucosidasas. La glucosa
obtenida puede transformarse luego en fructosa, otro azúcar más dulce, utilizando la enzima glucosa-
isomerasa.

Leche y derivados. Como se ha mencionado en ediciones anteriores de El Cuaderno, el cuajo del estómago de
los rumiantes es un componente esencial en la elaboración de quesos ya que contiene dos enzimas digestivas
(quimosina y pepsina), que aceleran la coagulación de la caseína, una de las proteínas de la leche. Otra
enzima utilizada es la lactasa cuya función es degradar la lactosa, un azúcar compuesto por unidades de
glucosa y de galactosa. Muchas personas sufren de trastornos intestinales al consumir leche ya que carecen de
la lactasa y, en consecuencia, no pueden digerirla adecuadamente. Para superar esta dificultad, desde hace
unos años se comercializa leche a la que se le ha añadido la enzima lactasa que degrada la lactosa. También
es utilizada en la fabricación de dulce de leche, leche concentrada y helados al impedir que cristalice la
lactosa durante el proceso.

Pan. En la industria panadera se utiliza la lipoxidasa, una enzima que actúa como blanqueador de la harina y
contribuye a formar una masa más blanda, mejorando su comportamiento en el amasado. Generalmente se la
añade como harina de soja o de otras leguminosas, que la contienen en abundancia.
También se utilizada la amilasa que degrada el almidón a azúcares más sencillos que pueden ser utilizados por
las levadura en la fabricación del pan. También se emplean proteasas para romper la estructura del gluten y
mejorar la plasticidad de la masa, principalmente en la fabricación de bizcochos.

Cerveza. Al igual que en la fabricación del pan el uso de amilasas que degradan el almidón, presentes en la
malta, es fundamental en la fabricación de la cerveza. También se emplea la enzima papaína para fragmentar
las proteínas presentes en la cerveza y evitar que ésta se enturbie durante el almacenamiento o la
refrigeración.

Vinos. Uno de los problemas que se pueden presentar en la fabricación de vinos es la presencia del hongo
Botrytis cinerea que produce beta-glucanos, un polímero de glucosa que pasa al vino y entorpece su
clarificación y filtrado. Este problema se soluciona añadiendo enzimas con actividad beta-glucanasa que lo
degradan. También se utilizan enzimas para mejorar el aroma, las cuales liberan los terpenos de la uva,
dándole un mejor bouquet al vino.

Jugos concentrados. A veces la pulpa de las frutas y restos de semillas hacen que los jugos concentrados sean
turbios y demasiado viscosos, lo que ocasiona problemas en la extracción y la concentración. Este efecto se
debe a la presencia de pectinas, que pueden degradarse por la acción de enzimas pectinasas presentes en el
propio jugo o bien obtenidas y añadidas de fuentes externas.

Enzimas en la industria alimenticia

La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en diferentes procesos de la industria
alimenticia:
Ampliar Imagen

Fuentes de obtención de enzimas

Las fuentes principales de producción de enzimas para empleo industrial son:
1. Animales: La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivada del páncreas,
estómago e hígado de los animales, tales como la tripsina, lipasas y cuajos (quimosina y renina).
2. Vegetales: La industria de la malta de cebada es la fuente principal de enzimas de cereales. Las enzimas
proteolíticas (que degradan proteínas) tales como la papaína y la bromelina se obtienen de la papaya y del
ananá, respectivamente.
3. Microbianas: principalmente se extraen de bacterias, hongos y levaduras que se desarrollan en la industria
de la fermentación.
La ventaja de la obtención de enzimas microbianas es que los microorganismos se reproducen a ritmo
acelerado, son fáciles de manipular genéticamente, crecen en un amplio rango de condiciones ambientales y
tienen una gran variedad de vías metabólicas, haciendo que las enzimas obtenidas sean más económicas.

Las enzimas recombinantes y la industria alimenticia

La ingeniería genética está realizando progresos importantes en la producción de enzimas recombinantes en
microorganismos. Para garantizar la seguridad de su uso debe controlarse que los microorganismos de donde se
extraen no sean patógenos, ni fabriquen compuestos tóxicos. Los ideales son aquellos que tienen una larga
tradición de uso en los alimentos como las levaduras de la industria cervecera y los fermentos
lácticos. Bacillus, Aspergillus y Sacharomyces son tres especies de microorganismos bien conocidas, su
manipulación es segura, son de crecimiento rápido y producen grandes cantidades de enzimas, generalmente
mediante fermentación. El medio de cultivo óptimo para estos microorganismos es igualmente bien conocido,
lo que reduce los costos de experimentación.
Cuando una enzima nueva es identificada en un microorganismo, el gen que codifica para la misma puede ser
transferido a cualquiera de las especies anteriores. De esta manera se puede producir mayor cantidad de dicha
enzima en el tanque de fermentación. El producto obtenido, la enzima recombinante, es de mayor pureza, lo
cual contribuye a una mejor calidad del producto.
Algunas enzimas recombinantes destinadas a la industria alimenticia son:

• quimosina que sustituye a la natural obtenida del estómago de terneros, y que se obtiene a partir de los
hongos Kluyveromyces lactis y Aspergillus niger transformados genéticamente con genes de vacuno.
• α-amilasa obtenida a partir de Bacillus subtilis recombinante. Esta enzima licua el almidón y lo convierte
en dextrina en la producción de jarabes. En la industria cervecera, favorece la retención de la humedad
del producto y baja el contenido calórico del producto.
• Pectinasas producidas por Aspergillus oryzae transformada con el gen de A. aculeatus. Permiten la
clarificación de jugos concentrados al degradar las pectinas provenientes de restos de semillas.

• Glucosa oxidasa y catalasa obtenidas a partir de Aspergillus niger recombinantes. Estas enzimas se utilizan
para eliminar azúcares de huevos y evitan que aparezcan olores anormales durante la deshidratación de los
mismos.
• Lipasa obtenida en Aspergillus oryzae recombinante se utilizan en la fabricación de concentrados de
aceites de pescado.
• Glucosa isomerasa proveniente de Streptomyces lividens al que se le ha inserto el gen de Actinoplanes.
Permite obtener, a partir de glucosa, jarabes ricos en fructosa, con mayor poder endulzante.
 • β-glucanasa producida por levaduras cerveceras recombinantes, que facilitan la filtración del producto.

APLICACIONES INDUSTRIALES
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde
se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas estan
limitadas tanto por el numero de reacciones que pueden llevar a cabo como por su
ausencia de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas.
Diversas aplicaciones industriales de las enzimas:

1. LA AMILASA DE HONGOS Y PLANTAS cataliza la degradación del

almidon en azucares sencillos USO produccion de azucares desde el almidon, como
por ejm en la produccion de jaraba de maiz. En la coccion al horno , cataliza la
rotura del almidon de la harina en azucar. La fermentación del azúcar llevada a
cabo por levaduras produce el dioxido de carbono que hace subir la masa
2. PROTEASAS: Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la
cantidad de proteínas en la harina
3. TRIPSINA: Para pre-digerir el alimento digerido a bebés
4. CELULASAS, PECTINASAS: Aclarador de zumos de frutos
5. RENINA, derivado del estomago de animales
rumiantes jóvenes(terneros y ovejas): Producción de queso, usada para
hidrolizar proteínas.
6. ENZIMAS PRODUCIDAS POR BACTERIAS:Actualmente, cada vez
mas usadas en la industria láctea.
7. LIPASAS: Se introduce durante el proceso de produccion del queso
roquefort para favorecer la maduración
8. LACTASAS: Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa
9. PAPAINA: Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar
10. AMILASAS, AMILOGLUCOSIDASAS Y
GLUCOAMILASAS: Conversion del almidon en glucosa y diversos azucares
invertidos
11. GLUCOSAS ISOMERASA:Conversión de glucosa en fructosa durante la
producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos
jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que
la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
12. CELULASAS: Utilizadas para degradar la celulosas en azucares que
pueden ser fermentados
13. LIGNINASAS: Utilizada para eliminar residuos de lignina
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Las enzimas, “aliadas” de la Biotecnología
La historia de las enzimas

Algunos productos que hoy son cotidianos fueron el resultado de descubrimientos casuales a los que, con el
tiempo, la ciencia pudo dar una explicación.
Por ejemplo, se cuenta que alrededor del año 3000 a.C. en Egipto, un aprendiz de panadero descuidó una
masa ya preparada que quedó expuesta al aire durante más tiempo que el acostumbrado. La superficie
húmeda de la masa se hinchó, y aumentó mucho su volumen. Se cree que este fue el primer pan blando y
esponjoso.
Algo similar habría sucedido con la cerveza. Según un grabado que se remonta a 4.000 años a.C., un pan
olvidado se humedeció y se transformó en una pulpa de la que se extraía un líquido que, según expresa el
grabado “transforma la gente en alegre, extrovertida y feliz".
También cuenta una leyenda que un pastor árabe, de regreso a su casa después de una larga jornada en el
campo, guardó la leche ordeñada de sus ovejas dentro de una bolsa hecha con la tripa de ternero; después de
caminar y caminar a pleno sol, abrió la bolsa para saciar su sed y se sorprendió cuando encontró que la leche
estaba separada en dos partes: un líquido acuoso pálido y un cuajo (grumo) blanco sólido.
Una masa que se infla, la leche que se coagula, una bebida con propiedades nuevas... ¿En qué consistían esos
procesos que misteriosamente transformaban los alimentos? ¿Qué componentes desconocidos provocaban estos
cambios? Se necesitaron muchos años de trabajo para conocer las sustancias responsables de estos procesos,
entre ellas las enzimas.

El descubrimiento de las enzimas

Hoy se sabe que la obtención del pan y la cerveza fueron resultado del proceso de fermentación alcohólica,
uno de los procesos enzimáticos más antiguos. Y que la producción del queso a partir de la leche, también se
debe a un proceso enzimático.
Antes del siglo XIX, se creía que estos fenómenos y otros similares eran reacciones espontáneas. No se conocía
de la existencia y función de las enzimas. Hasta que en 1857 el químico francés Louis Pasteur comprobó que la
fermentación sólo ocurre en presencia de células vivas. Más tarde, en 1897, el químico alemán Eduard Buchner
descubrió que un extracto de levadura, libre de células, puede producir fermentación alcohólica. Este
descubrimiento demostró que las levaduras producen enzimas y éstas llevan a cabo la fermentación. A partir
del descubrimiento de Buchner, los científicos asumieron que, las fermentaciones y las reacciones vitales eran
producidas por enzimas. Sin embargo, todos los intentos de aislar e identificar su naturaleza química
fracasaron.
En 1926, el bioquímico estadounidense James B. Sumner consiguió aislar y cristalizar la ureasa. Cuatro años
después su colega John Howard Northrop aisló y cristalizó la pepsina y la tripsina y demostró también la
naturaleza proteica de las enzimas.
En los últimos años, la investigación sobre la química enzimática ha permitido aclarar algunas de las funciones
vitales más básicas. La ribonucleasa, una enzima descubierta en 1938 por el bacteriólogo estadounidense René
Jules Dubos y aislada en 1946 por el químico estadounidense Moses Kunitz, fue sintetizada por científicos
estadounidenses en 1969. Dicha síntesis permitió identificar aquellas áreas de la molécula que son
responsables de sus funciones químicas, e hizo posible crear enzimas especializadas con propiedades de las
que carecen las sustancias naturales. Este potencial se ha visto ampliado durante los últimos años por las
técnicas de ingeniería genética que han hecho posible la producción de algunas enzimas en grandes
cantidades.

¿Qué son las enzimas y qué función cumplen?

Las enzimas son una clase especial de proteínas que aceleran la velocidad de las reacciones químicas que
ocurren en una célula. Por esto se las conoce como “catalizadores biológicos”. Las enzimas ayudan en
procesos esenciales tales como la digestión de los alimentos, el metabolismo, la coagulación de la sangre y la
contracción muscular. El modo de acción es específico ya que cada tipo de enzima actúa sobre un tipo
particular de reacción y sobre un sustrato específico.

Fuente:http://images.encarta.msn.com/xrefmedia/eencmed/
targets/illus/ilt/T013944A.gif
Para realizar su función, una enzima reconoce una molécula específica, llamada sustrato. Cada enzima une a
su sustrato específico en el sitio activo y provoca en él un cambio químico, por el cual se obtiene un producto.
El cambio implica la formación o rotura de un enlace covalente. La enzima que participa en la reacción no
sufre modificaciones, y puede volver a actuar sobre otro sustrato del mismo tipo. En ausencia de las enzimas,
las reacciones bioquímicas serían extremadamente lentas y la vida no sería posible. Las enzimas pueden
aumentar la velocidad de las reacciones en un millón de veces.

Modificado de : http://web.educastur.princast.es/proyectos/
biogeo_o /2bch/b3_metabolismo/t31_metabol/
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Los estudios de laboratorio muestran, que al igual que todas las proteínas, las enzimas son muy sensibles a los
cambios de temperatura y acidez. Las enzimas funcionan correctamente dentro un limitado rango de
temperatura y pH. En condiciones de temperatura elevada o pH alto (por encima de las condiciones óptimas
para su funcionamiento) , se rompen las uniones débiles y se desarma la estructura tridimensional de la
proteína (se desnaturaliza) y pierde su capacidad para actuar como enzima.
Cada tipo de enzima funciona óptimamente a una determinada temperatura; si la temperatura del medio en el
que está la enzima se aleja de la óptima, la enzima disminuye su actividad. Esta particularidad de las enzimas
se puede representar en un gráfico como el siguiente:
El gráfico muestra cómo varía la actividad de la enzima (expresada en porcentajes) a medida que aumenta la
temperatura. La temperatura óptima de esta enzima es 40ºC. A esa temperatura la enzima funciona al 100%.
A temperaturas por debajo y por encima de los 40ºC la curva desciende, lo que muestra una disminución en la
actividad de la enzima. Por debajo de la temperatura óptima la actividad enzimática disminuye porque se
reduce la movilidad de la molécula, mientras que a temperaturas por encima de la óptima la reducción en la
actividad se atribuye a la desnaturalización. Las enzimas del cuerpo humano actúan preferentemente a
temperaturas cercanas a los 36-37ºC.

Enzimas y biotecnología

La mayoría de los procesos biotecnológicos tradicionales como la obtención de yogur, la producción de cerveza
o la fermentación de la uva para fabricar vino, son realizados por las enzimas que cada microorganismo
produce para su particular metabolismo. Sin embargo también es posible realizar los procesos biotecnológicos
con las enzimas, en ausencia de los microorganismos.
La mayoría de las enzimas industriales se extraen de bacterias y hongos. Entre ellas: Proteasa de bacilo,
Amiloglucosidasa, αAmilasa de bacilo, Glucosa isomerasa, Cuajo microbiano, αAmilasa fúngica, Pectinasa,
Proteasa fúngica.
Las enzimas presentan muchísimas aplicaciones y su utilización en el ámbito industrial se lleva a cabo desde
hace muchos años. Sus características específicas permiten a los industriales ejercer un control más estricto
de la calidad de sus productos.
En el siguiente esquema se mencionan algunas aplicaciones industriales de las enzimas:
Uso de enzimas en la fabricación de alimentos

La fermentación alcohólica es un ejemplo conocido de los procedimientos en que se efectúan alteraciones

enzimáticas, tanto cuando se agrega alguna enzima como cuando se añade algún microbio vivo que las
contiene (por ejemplo, levaduras). Muchos productos que se consumen en la actualidad se fabrican por un
proceso fermentativo, tales como el yogur, las bebidas alcohólicas, el vinagre, los embutidos, etc. Por
ejemplo, la elaboración de vinagre con alcoholes es un proceso enzimático producido por un microbio vivo
(Acetobacter aceti). El alcohol es oxidado y convertido en ácido acético con oxígeno de la atmósfera. Si bien,
aislada de las bacterias, la enzima cataliza igualmente la oxidación, el desarrollo del producto se realiza con
el microorganismo entero, por resultar más económico.
En la fabricación de queso, por ejemplo, se utiliza la enzima renina para producir la coagulación de las
proteínas de la leche (caseína), que luego se trata para convertirla en queso. Si bien, originariamente, esta
enzima era extraída del cuajo de terneros, hoy en día se está utilizando enzima quimosina de origen
recombinante (ver Cuadernos Nº 7, 11, 49, 54).
Otra de las enzimas ampliamente utilizadas es la lactasa, que transforma la lactosa (un azúcar) en una mezcla
de sus monómeros glucosa y galactosa con un sabor más dulce. Así, se refina el producto y se concentra en una
especie de jarabe con un sabor parecido al de la miel, ya ampliamente utilizado en el sector de confitería
industrial. (ver Cuaderno N° 54).

Uso de enzimas en la industria textil

En la fabricación de telas, se realiza en proceso llamado lavado enzimático. En éste se realiza la bio-
preparación del algodón en rama utilizando ciertas enzimas. Así, se remueven del algodón solamente los
componentes necesarios y se evita o se reduce el daño causado a la celulosa, utilizando, además, condiciones
de proceso más favorables para los operarios, las máquinas y el medio ambiente.
Numerosos estudios realizados muestran que un tratamiento usando solamente pectinasa, seguido por un
enjuagado en agua caliente, es capaz de hacer que la fibra de algodón se vuelva hidrófila y absorbente,
facilitando su posterior utilización.
Entre las enzimas utilizadas en la industria textil se pueden nombrar:
Proteasa, usada en el tratamiento de fibras proteínicas (seda y lana); Catalasa, para la eliminación de
peróxido de hidrógeno después del blanqueado y antes del teñido; Lacasa, en la oxidación enzimática del
índigo; Peroxidasa, en la oxidación enzimática de colorantes reactivos no fijados y Lipasa para el
desengrasado.

Uso de enzimas en la industria de detergentes (ver Cuaderno Nº 73)

Las enzimas empleadas en detergentes se encuentran disponibles en forma líquida y granular. Éstas actúan
sobre los materiales que constituyen las manchas, facilitando la remoción de los mismos y de forma más
efectiva que los detergentes convencionales. Entre las enzimas utilizadas se pueden encontrar: proteasas
(producidas principalmente por Bacillus licheniformis o B. Amyloliquefaciens y Aspergillus flavus) que
aceleran la degradación de proteínas y producen pequeños péptidos o aminoácidos individuales los cuales
pueden ser fácilmente removidos de los tejidos.
Las amilasas provenientes de Bacillus licheniformis, que degradan el almidón, sacando manchas de chocolate
y papa, entre otros.
Las lipasas, que rompen los lípidos por hidrólisis, sacando manchas de grasa y aceite.
Las celulasas producidas por el hongo Humicola insolens son utilizadas para remoción de suciedad, y para
restaurar la suavidad y color de fibras de algodón.

Enzimas utilizadas en la industria del papel

Al igual que en el tratamiento de telas, en la fabricación de papel, se utilizan las enzimas celulasas para
degradar la celulosa, componente principal de la madera.
Además de la celulosa, la madera contiene lignina, un compuesto que debe se eliminado en la fabricación de
papel. La eliminación se realiza con compuestos químicos que son contaminantes del medio ambiente.
La elucidación de los mecanismos enzimáticos implicados en el proceso de biodegradación de la lignina está
proporcionando nuevas herramientas biotecnológicas para un mejor aprovechamiento de la biomasa vegetal en
sectores industriales, tales como la producción de pasta de papel y la obtención de biocombustibles.

Aplicación de las enzimas en análisis clínicos

Las enzimas se emplean como reactivos estándar en los laboratorios para el diagnóstico de enfermedades,
para el control y el seguimiento de enfermedades y de la respuesta del paciente hacia la terapia seguida, y
para la identificación y control de la concentración de drogas o sus metabolitos en la sangre u otros fluidos
corporales. Las técnicas de inmunoanálisis enzimático (ELISA) representan un nuevo e importante avance al
asociar anticuerpos específicos a enzimas como la peroxidasa o la galactosidasa cuya unión genera una
reacción colorimétrica (se observa color) proporcional a la extensión de unión del anticuerpo (Ver cuaderno N°
68).
Las enzimas se emplean rutinariamente para diagnosticar enfermedades hepáticas, miocárdicas, pancreáticas
y prostáticas, anemias, leucemias, distrofia muscular, tumores y toxemias del embarazo.
Las técnicas enzimáticas también se utilizan en la detección de drogas, análisis de antibióticos, detección de
antígenos o anticuerpos, o en la detección de enzimas y metabolitos en los fluidos intracelulares. Estas
técnicas son generalmente más rápidas, específicas ya baratas que otros métodos de detección como el
inmunoanálisis, los análisis fotométricos, cromatográficos.

Uso de enzimas como productos médicos y farmacéuticos

A diferencia de otros usos industriales para las enzimas, las aplicaciones médicas y farmacéuticas de las
mismas requieren generalmente pequeñas cantidades de enzimas muy purificadas. Esto se debe a que si el
destino de una enzima o de un producto obtenido por métodos enzimáticos es su administración a un paciente,
resulta evidente que el preparado debe contener las menores cantidades posibles de material extraño para
evitar probables efectos secundarios.
Uno de los productos obtenidos mediante el uso de enzimas son los aminoácidos. Si bien se pueden sintetizar
empleando un proceso químico, el resultado es una mezcla de dos tipos distintos (D y L isómeros). Puesto que
solamente el L-isómero es biológicamente activo, la mezcla debe ser separada en sus dos componentes.
Además de aminoácidos, las enzimas son utilizadas para la producción de antibióticos semi-sintéticos. Las
penicilinas semisintéticas son los principales productos farmacéuticos obtenidos por tecnología enzimática.
También se utilizan enzimas en la producción de esteroides. Los esteroides se utilizan en un gran número de
preparados farmacéuticos (por ejemplo en los antinflamatorios), por lo que los procesos empleados en la
producción de estas sustancias presentan una considerable importancia económica.

Uso de enzimas para generación de energía

Otra aplicación biotecnológica de las enzimas es la producción de energía, a partir de fuentes orgánicas en
vez de combustibles fósiles, no renovables.
Cada año crecen unos 200 mil millones de toneladas de biomasa (madera, cereales, etc), de las cuales se usan
sólo un 3%. Por lo tanto, este rubro ofrece un enorme potencial que puede ser aprovechado. Un ejemplo
clásico de biocombustible es el alcohol obtenido por fermentación de material rico en azúcares y almidón, o
de residuos orgánicos como los forestales (ver Cuaderno Nº 58). El principal obstáculo para la viabilidad de
esta propuesta es el costo, puesto que el petróleo sigue siendo más barato. Sin embargo, los avances
tecnológicos permitirán en un futuro aumentar el desarrollo de estos productos biodegradables.
La tecnología enzimática tiene como objetivo superar aquellos inconvenientes que puedan retrasar la
aplicación de las enzimas en procesos a escala industrial. Este área tiene aplicaciones desde tiempos remotos,
y actualmente se utiliza en diferentes industrias, ya que implica la utilización de sistemas enzimáticos diversos
que optimizan el procesamiento en la obtención de detergente, aditivos alimenticios, productos químicos y
farmacéuticos. La tecnología enzimática se presenta como alternativa biotecnológica para que las industrias
desarrollen productos de calidad homogénea, aprovechen óptimamente sus materias primas, aceleren sus
procesos de producción, minimicen desperdicios y