Separata 2 Bioquimica II

PARTE II
SISTEMAS BIOQUIMICOS
ALIMENTARIOS
CAPITULO IV
 GENERALIDADES
 ESTRUCTURA Y FUNCION DEL MUSCULO
 COMPOSICION QUIMICA DEL MUSCULO
 BIOQUIMICA DE LA CONTRACCION Y RELAJACION MUSCULAR
 FACTORES ANTE MORTEN
 CAMBIOS BIOQUIMICOS EN EL MUSCULO POST MORTEN
CAPITULO V
 GENERALIDADES
 COMPOSICION QUIMICA DE LA LECHE
 ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LOS COMPONENTES
 CAMBIOS BIOQUIMICOS EN LOS PRODUCTOS LACTEOS
CAPITULO VI
 GENERALIDADES
 COMPONENTES QUIMICOS
 ESTRUCTURA
 METABOLISMO Y FISIOLOGIA
 HORMONAS VEGETALES
 MADURACION EN FRUTAS
 PRINCIPALES ALTERACIONES EN PRODUCTOS DERIVADOS
CAPITULO VII
 GENERALIDADES
 ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LA CASCARA
 COMPOSICION DE LA CLARA Y DE LA YEMA
 QUIMICA DE LA ALTERACION DURANTE EL ALMACENAMIENTO
 CAMBIOS BIOQUIMICOS EN OVOPRODUCTOS
 PROPIEDADES FUNCIONALES DEL HUEVO
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
SISTEMAS BIOQUIMICOS ALIMENTARIOS
CAPITULO IV
La carne y productos cárnicos
1. GENERALIDADES
Desde un punto de vista anatómico, la carne, es el músculo más importante es decir, la

maquina viviente, en la que la energía química se transforma en trabajo mecánico. La carne y
el pescado contienen entre 50 – 80% o mas de proteína sobre base seca, la amplitud del rango
esta en función del contenido en grasas. Cualitativamente, las proteínas son el constituyente
más importante del músculo, ya sea que consideremos sus funciones biológicas o sus
características alimenticias.
La carne es uno de los alimentos básicos de la humanidad, desde sus orígenes, con los
cereales constituyen la fuente de nutrientes de mayor consumo, aportando proteínas de muy
buena calidad, vitaminas y calorías.
Resulta claro, sin embargo, que el objetivo de este capitulo es describir los aspectos en común
entre el mecanismo de generación del movimiento en el músculo vivo y el comportamiento del
músculo, post mortem, como carne.
2. ESTRUCTURA Y FUNCION DEL MUSCULO
El músculo constituye un tejido alta y específicamente organizado tanto morfológica como

bioquímicamente, cuyo destino es producir energía química para convertirla en movimiento
mecánico y trabajo.
El músculo esta formado por:

 Las fibras;
 Tejido conjuntivo, que rodea a las fibras y contiene los vasos sanguíneos y nervios;
 Tejido lipídico
La unidad estructural del músculo es la célula muscular o fibra muscular individual; es una
célula muy larga (30 cm.) con muchos núcleos distribuidos por toda su longitud y contiene un
haz de largas fibrillas proteicas de 1-2 micrómetros de diámetro , paralelas a lo largo de la
célula, que constituyen el aparato contráctil, estas fibras se llaman miofibrillas. La fibra
muscular esta separada por una membrana llamada sarcolema, que se pliega en involuciones
dentro de la célula formando los tubulos T; esta organización interviene en el mecanismo de la
transmisión nerviosa y de la contracción.
El plasma celular, llamado sarcoplasma, contiene numerosas enzimas, inclusiones de

glucógeno y grasa, además de las mitocondrias, que son la sede principal del metabolismo
oxidativo productivo de ATP; la cual aporta la energía de la contracción. El retículo
sarcoplasmático. Tiene también una función neuro-metabólica y está conectado con los
túmulos T, como se puede observar en la figura Nº 1.
GARCIA DIAZ VANESSA/EPIA/FIIS/UNFV 56

FIGURA Nº 1:
ESTRUCTURA DE LA
CELULA MUSCULAR
FIGURA Nº 2:
ESTRUCTURA DEL
MUSCULO
Cada fibra muscular, está rodeada de tejido conjuntivo, formando una capa que se llama
endomisio. Así, un haz de muchas fibras forma una unidad envuelta por otra capa más gruesa
de tejido conjuntivo, que se llama perimisio. Una agrupación de muchos haces forma un
músculo que esta envuelto por otra capa más gruesa de tejido conjuntivo llamada epimisio. El
epimisio, en los extremos del músculo termina en tendones que se unen al esqueleto, como se
muestra en la figura Nº 3. Todas estas capas conectivas están unidas de modo que hay una
continuidad en todo el tejido conjuntivo.
FIGURA Nº 3: CORTE TRANSVERSAL DE UN MUSCULO

Las miofibrillas presentan estriaciones transversales representadas por las bandas oscuras A
(anisótropas o birrefrigenlap) y las zonas bandas claras I (isótropas) que se alternan con
regularidad. La región central de la banda A, denominada zona H, es menos densa que el resto
de la banda, y en su centro se encuentra una línea oscura M. La banda I está cortada por una
línea estrecha Z, muy densa. Dos líneas Z contiguas delimitan un sarcómero. Cuando el animal
muere el músculo se va contrayendo y la distancia entre las líneas Z disminuye.
La miofibrilla está formada por filamentos gruesos y delgados. La banda A está formada por
filamentos gruesos (principalmente miosina), en tanto que la banda I está compuesta de
filamentos delgados (principalmente actina). Los filamentos delgados parten de los discos Z en
ambas direcciones y en la banda A se solapan los filamentos delgados con los filamentos
gruesos. La zona más clara de la banda A, la zona H, es el área donde los filamentos delgados
no se solapan con los filamentos gruesos. El estado contráctil del músculo tiene gran
importancia sobre el tamaño de estas bandas y zonas, puesto que durante la contracción los
filamentos delgados y gruesos se deslizan los unos sobre los otros. Durante la contracción
permanece constante la longitud de la banda A, pero se acortan la banda I y la zona H.
Los filamentos delgados parecen estar imbibidos o conectados al material del disco Z por lo
que es probable que el disco Z sirva como punto de fijación durante el proceso contráctil. De
acuerdo con un modelo reciente, cada filamento delgado de la banda I enlaza con cuatro
filamentos delgados próximos pertenecientes al sarcomero adyacente. Se cree que esta unión
se lleva a cabo por medio de estructuras puente que están formadas en parte por -actinina y
tropomiosina.
La línea M está localizada en el área de los filamentos gruesos de miosina, donde no existen
proyecciones de las cabezas de miosina. Probablemente la línea M sirva para «atar» los
filamentos en la posición geométrica correcta. Como se muestra en la siguiente figura:
FIGURA Nº 4:
SECCION LONGITUDINAL DE UNA FIBRILLA DE MUSCULO
La composición lipídica de la carne (músculo de mamífero y ave), se puede dividir en lípidos

del tejido muscular y lípidos del tejido adiposo. La composición lipídica de estos dos tejidos
puede ser completamente diferente. Lo lípidos de la porción magra contienen proporciones
mayores de fosfolípidos que los lípidos del tejido adiposo, conteniendo aproximadamente 0,5 –
1% de fosfolípidos y los ácidos grasos de los fosfolípidos son mas insaturados que los
correspondientes a los triacilgliceroles.
Como se puede apreciar en la tabla Nº 1, la proteína representa un 18 – 23% de la porción de

la carne, donde se comprueba que la mayor proporción corresponde al agua con un 70 – 75%,
sin embargo los lípidos varían según la procedencia del músculo siendo más abundante en

porcino.
TABLA Nº 1:
COMPOSICION DEL TEJIDO MUSCULAR
COMPOSICION (%)
ESPECIE
AGUA PROTEINA LIPIDO CENIZAS
Vacuno 70-73 20-22 4-8 1
Cerdo 68-70 19-20 9-11 1,4
Ave 70-75 20-23 4-7 1
Cordero 72-75 20 5-6 1,6
Fuente: Watt, B. K. (1970)
CLASIFICACION DE LOS MUSCULOS

Los músculos se pueden clasificar atendiendo al color y al tipo de enervación.
Según el color, como se observa en la tabla Nº 2, se distinguen dos tipos de músculo:
TABLA Nº 2:
PRINCIPALES CARACTERISTICAS DEL MUSCULO SEGÚN SU COLOR
MUSCULO BLANCO W
MUSCULO ROJO R ( ó )
()
 Mioglobina  Abundante (color rojo)  Escasa (color blanco)

 metabolismo energético  Aerobio, oxidativo  Anaerobio, glicolítico.
 Velocidad de contracción  Lenta (), rápida ()  Rápida ()
 Irrigación sanguínea  Abundante  Menos abundante
 Mitocondrias  Numerosas  menos numerosas
 Sustratos energéticos  Glúcidos, ácidos grasos,  Glúcidos
cuerpos cetónicos. 
 Resistencia a la fatiga  Elevada  Baja
 Tejido adiposo y conjuntivo  Muy abundante  Poco
asociado 
 Acidificación postmortem  Lenta (), más rápida ()  Rápida ()
Los músculos blancos (W), son generalmente de contracción rápida () y los músculos
rojos (R) pueden ser de contracción rápida () o de contracción lenta (). Los músculos de
contracción lenta queman en presencia de oxigeno, los ácidos graso aportados por la sangre,
además de los glúcidos.
En un animal adulto se encuentran tres tipos de músculos:

 Músculo rojo de contracción lenta: R, generalmente de pequeño diámetro.
 Músculo rojo de contracción rápida: R, de diámetro mayor que el anterior.
 Músculo blanco de contracción rápida; W, de gran diámetro.
En algunos animales, como pollo, ternero, cordero, lechón; los tejidos fetales solo cuentan
hasta el nacimiento con músculos rojos, primero de  y posteriormente de R y R. a medida
que transcurre la vida postnatal, las fibras R se mantienen como tales, pero las R pueden
permanecer así o transformase en W, dependiendo de la actividad física.
Según su enervación pueden ser:

 Músculos lisos, de contracción involuntaria.
 Músculos estriados, de contracción voluntaria, que constituyen lo que se conoce como
CARNE, después de la muerte del animal.
3. COMPOSICION QUIMICA DEL MUSCULO

3.1 PROTEINAS
Las proteínas constituyen el componente mayoritario de la materia seca del músculo estriado.
Se pueden clasificar atendiendo a:
POR SU FORMA:
- Globulares, y
- Fibrosas.
POR SU LOCALIZACION:
- Proteínas extracelulares, están fuera del sarcolema, como son el colágeno y la elastina.
- Proteínas intracelulares o sarcoplastóricas, incluyen a la mioglobina y enzimas glucolíticas.
- Proteínas miofibrilares: forman el sistema contráctil
- Proteínas reguladoras
POR SU SOLUBILIDAD:
- Sarcoplásmicas: solubles en agua, están disueltas en el líquido que empapa la fibra
muscular (sarcoplasma); funcionalmente son enzimas.
- Miofibrilares: fundamentalmente miosina, actina, las de la línea M. Comprenden
aproximadamente el 50 ó 60 % de todas las proteínas cárnicas. Son insolubles en agua,
pero solubles en soluciones salinas 1 molares.
- Conectivas: totalmente insolubles en agua y en soluciones salinas. Son colágeno y elastina
y forman las membranas musculares: epimisio, perimisio y endomisio.
POR SU SOLUBILIDAD Y LOCALIZACION:

- Proteínas insolubles o del estroma: siendo la más importante el colágeno. Son insolubles
en medio neutro y por sus características en contenido de aminoácidos no tienen ni
triptófano ni usina, siendo, pues, de bajo valor biológico. El colágeno cuando se calienta a
60° C se contrae presentando problemas, ya que provoca una exudación y pérdida de
textura. Con calentamiento superior a 60° C se transforma en gelatina, de fácil digestión
pero que continúa siendo de bajo valor biológico.
- Proteínas solubles en solución salina concentrada: miofibrilares (actina, miosina, proteína
M) son las más abundantes y responsables de la conversión de energía química en
mecánica y de la textura de la carne y las más importantes según sus propiedades
funcionales
- Proteínas solubles en solución salina diluida: sarcoplásmicas.
PRINCIPALES PROTEÍNAS CÁRNICAS:
MIOSINA
Principal proteína de los filamentos gruesos, conforma casi el 50-60 % de las proteínas
contráctiles miofibrilares. Es una molécula proteica larga con un peso molecular de aproximado
entre 470.000 - 500.000 daltons.
FIGURA Nº 5:
MIOSINA: SECCION
TRANSVERSAL Y LONGITUDINAL

La miosina, está formada por dos cadenas polipeptídicas idénticas, dotadas de un alto
contenido de estructura alfa helicoidal. Las dos cadenas están enrolladas una sobre la otra,
formando una súper hélice tal como se ilustra en la siguiente figura.
La molécula tiene dos cabezas globulares, que

son responsables de su actividad enzimática
(ATPasa) y de su capacidad para interaccionar
con la actina. Las cabezas globulares contienen
el resto amino Terminal de las dos cadenas
polipeptídicas que forman esta molécula.
La miosina se escinde en la proximidad de la

cabeza por determinados enzimas proteolíticos,
como la tripsina, dando origen a dos fracciones
proteicas. Una de éstas se denomina
meromiosina ligera y la otra, que contiene las
estructuras globulares de la cabeza de miosina,
meromiosina pesada (Figura ).
La meromiosina pesada aislada retiene su

capacidad para interaccionar con la actina y su
actividad ATPasa.
La sección globular de la meromiosina pesada se

denomina «subfragmento 1»; normalmente está
unida a la sección cilíndrica por enlaces más bien
flexibles y puede adoptar una gran variedad de
posiciones en relación a la sección cilíndrica.
Separada del subfragmento 1, la sección de cola

de la meromiosina pesada, denominada
«subfragmento 2», no muestra tendencia a auto
asociarse ni a hacerlo con la meromiosina ligera.
Esto indica que la meromiosina ligera (que se
asocia fácilmente) es responsable de la formación
del esqueleto vertebral del filamento grueso y que
el subfragmento 2 (sección cilíndrica de la
meromiosina pesada) está libre para moverse
péndulamente fuera de la superficie, a fin de
permitir que las cabezas contacten con los
filamentos delgados.
Cuando la molécula de miosina se escinde con

papaína, la rotura ocurre en la proximidad de la
cabeza liberándose dos secciones globulares del
resto, o cola de la molécula (Figura). Una
posterior acción más intensa de la papaína
produce la rotura de esta cola dando el
subfragmento 2 y la meromiosina ligera.
FIGURA Nº 6:

REPRESENTACION DE LA
MOLECULA DE MIOSINA
ACTINA
La actina es la proteína más importante de los filamentos delgados, y constituye el 15-30 % de
las proteínas miofibrilares del músculo. La actina está fijada a la estructura del músculo con
mucha mayor firmeza que la miosina. La extracción de actina se puede realizar mediante
tratamiento prolongado del músculo en polvo (obtenido por extracción con acetona) con una
solución acuosa de ATP.
La actina, se encuentra bajo dos formas: una de estructura helicoidal doble denominada actina
fibrilar, o F-actina, y otra de forma globular o actina G, es la forma monomérica de la proteína y
tiene un peso molecular de 43.000-48.000 daltons.
La actina globular se une muy firmemente al ATP y, en presencia de magnesio, se polimeriza

espontáneamente para formar F-actina con la hidrólisis concomitante del ATP ligado para dar
ADP ligado y fosfato inorgánico. La actina globular también se polimeriza en presencia de sales
neutras de una concentración aproximadamente 0,15 M. Los filamentos de F-actina
interaccionan con la miosina, con la meromiosina pesada, y con el subfragmento 1 de una
forma similar y característica. Cada subunidad de actina de la doble hélice liga una molécula de
subfragmento 1, es decir, la cabeza globular de la molécula de miosina. Cuando se tiñe
negativamente y se examina con el microscopio electrónico, la miosina o sus sub-fragmentos,
aparecen como largas ristras de puntas de flecha orientadas en la misma dirección. Esto indica
que los monómeros de actina del filamento de F-actina están orientados en dirección opuesta a
cada lado del disco Z, lo que permite que los filamentos gruesos de los sarcómeros adyacentes
se desplazen hacia los discos Z.
Estos filamentos, cuyo diámetro es de unos 5 nm y la longitud 2um, también incluyen otras
proteínas, dispuestas a lo largo de la hélice de F-actina, especialmente la tropomiosina, la
troponina y la -actinina; las dos primeras son sensibles a los iones Ca y por esto participan
++
en el inicio de la contracción; la ultima interviene en la unión entre el filamento de actina y la

línea Z.
FIGURA Nº 7:
ESTRUCTURAHELICOIDAL DOBLE DE LA ACTINA
ACTOMIOSINA
Producto de la mezclan in Vitro de la actina purificada y la miosina, se forma actomiosina, que
tiene una elevada viscosidad y exhibe una gran birrefringencia de flujo. Aunque la actina por sí
misma carece de actividad enzimática modifica significativamente la actividad ATPasa de la
miosina en el complejo actomiosina. La miosina pura requiere para su actividad Ca2+ y es
inhibida por Mg2+. La actividad ATPasa de la miosina, sin embargo, es estimulada por el
Mg2+. Los grupos sulfhídrico participan en la interacción entre miosina y actina.

El complejo actomiosina se puede disociar en presencia de ATP y/o ADP e iones magnesio.
Esto ocurre cuando, la miosina. A través la fracción de cabeza (SF1), se une a los filamentos
delgados de actina (otra proteína muscular), formando el complejo actomiosina durante la
contracción muscular. Cada fragmento de SF1 contiene un centro activo para la unión con la
actina y un centro activo de actividad ATPásica. En presencia de ATP el complejo actomiosina
se rompe, formando actina libre y miosina —ATP. A continuación el ATP unido a la miosina es
hidrolizado dejando a la miosina en forma de miosina -ADP-Pi, que tiene alta afinidad por la
actina, y está preparada para iniciar de nuevo el ciclo de unión a la actina, como se muestra en
el siguiente figura.
FIGURA Nº 8:
ESQUEMA DEL COMPLEJO ACTO - MIOSINA
La actina tiene poca afinidad por el complejo miosina-ATP, y acelera la liberación del ADP del
complejo ADP-Pi-actomiosina. La interacción de actina y miosina en ausencia de ATP y ADP y
el efecto plastificante que estos nucleótidos ejercen cuando están presentes, influye
considerablemente sobre la calidad de la carne.
TROPOMIOSINA
Es una proteína constituida por dos cadenas polipeptídicas con estructura -helicoidal
enrollada formando una hélice; tiene un peso molecular de 65.000-70.000 daltons y una
longitud de 400 Á y un contenido -helicoidal muy alto (superior al 90 %).
La tropomiosina muestra una fuerte tendencia a agregarse mediante enlace extremo-extremo

de sus moléculas formando un polímero que se sitúa a lo largo de la acanaladura que forma la
doble hélice de actina, de modo que cada molécula interacciona con 7 monómeros de actina-G
(Figura).

FIGURA Nº 9:
COMPLEJO DE FILAMENTO DELGADO CON LA TROPOMIOSINA LOCALIZADA EN LA DOBLE
HELICE DE ACTINA
TROPONINA
La troponina se aísla con frecuencia junto con la tropomiosina, además es importante en el
complejo tropomiosina-troponina se denomina «factor relajante ».
Esta proteína está formada por tres subunidades y cada una tiene funciones diferentes:
- Troponina C (17.000-18.000 daltons), contiene una gran cantidad de restos aminoacídicos
ácidos y es la subunidad responsable de la fijación de calcio y de la sensibilidad del
proceso contráctil a este catión.
- Troponina I (20.000-24.000 daltons), inhibe fuertemente la actividad ATP-asa de la
actomiosina; y,
- Troponina T (37.000-40.000 daltons), funciona proporcionando un punto de asociación
fuerte para la fijación de la troponina a la tropomiosina.
Cuando se inicia la contracción se libera una cantidad importante de iones calcio que son
atrapados por la troponina C, que aumenta su avidez por las otras dos fracciones de troponina,
dejando libre la actina para formar complejo con la miosina.
MIOGLOBINA
Es una proteína muscular compleja con función similar al pigmento sanguíneo hemoglobina y
ambas tienen la propiedad de formar un complejo con el oxigeno necesario para la actividad
metabólica del animal. La Mioglobina es un pariente de la hemoglobina que tiene un cuarto de
su tamaño y está formada por una cadena polipeptídica de unos 150 aminoácidos, la globina,
unida a un solo grupo prostético Hemo.
FIGURA Nº 10:
ESTRUCTURA DE LA
MIOGLOBINA
La mioglobina está contenida en el interior de las células y actúa como almacén temporal del
oxigeno transportado por la hemoglobina de la sangre. Además forma parte de las proteínas
sacoplasmáticas del músculo, es soluble en agua y en soluciones salina diluidas.
FIGURA Nº 11:
ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO

El ciclo de color de las carnes frescas es reversible y dinámico, con los tres pigmentos,
oximioglobina, mioglobina y metamioglobina, convirtiéndose constantemente. Recuérdese que
la metamioglobina parda, la forma oxidada o férrica del pigmento, no puede ligar oxígeno
aunque es oxidada por el mismo oxígeno que convierte a la mioglobina en oximioglobina roja
(oxigenación), esta oxidación es mas fácil a pH 5,5 - 6. Por tanto, en presencia de oxígeno, la
mioglobina púrpura puede ser oxigenada al pigmento oxihemoglobina rojo brillante produciendo
el familiar «viveza» de las carnes frescas, o puede ser oxigenada a metamioglobina,
produciendo el color pardo no deseado de las carnes menos aceptables.
FIGURA Nº 12:
MODIFICACIONES DE LA MIOGLOBINA
(1: Presión parcial de oxigeno suficiente, 2: Anoxia, 3: presión de oxigeno muy baja, 4: ácido ascórbico) –
(a: color rojo, b: color púrpura, c: color pardo)
A elevadas presiones de oxigeno a mioglobina pasa a oximioglobina, que queda estabilizada

por formación de una estructura de alta resonancia, mientras el HEMO permanezca oxigenado
no se producen cambio nuevos de color. Sin embargo, el oxígeno se une y desune
continuamente al complejo HEMO, proceso que aceleran numerosos factores, tales como las
bajas presiones de oxígeno, cuando ocurre esto el pigmento reducido se oxida
metamioglobina. En la carne fresca la producción de sustancias reductoras naturales provoca
la reducción continua de metamioglobina o mioglobina siempre que exista oxígeno. En la
carne están presentes las tres formas.
Entre los principales péptidos, encontramos la carnosita y la anserina las cuales se encuentran
en el músculo, ambos contienen el aminoácido anormal beta-alanina, como se muestra en la
siguiente figura 14, estas aminas son tóxicas y alergizantes y pueden alcanzar valores
patógenos por alteraciones bacterianas de la carne.
FIGURA Nº 14:
PRINCIPALES PEPTIDOS EN LA
ESTRUCTURA MUSCULAR

Por otro lado, la Creatina es un aminoácido derivado de la guanidina que está en el músculo en
cantidad notable y en equilibrio con su lactama la creatinina.
FIGURA Nº 15:
EQUILIBRIO CREATINA - CREATININA
La creatinina es fosforilada por el ATP, y el fosfato de creatina, cuyo enlace es rico en energía,
constituye una reserva que se consume cuando el ATP deja de producirse en el músculo, por
anoxia o ejercicio prolongado.
FIGURA Nº 16:
FOSFORILACION DE LA CREATINA
COLAGENO
Es el principal constituyente del tejido conjuntivo del músculo y sin duda representa la proteína
animal más abundante, también se encuentra en la piel y en los huesos. El colágeno mantiene
unidas las fibras musculares.
El colágeno contiene un 30% de glicina y 25% de prolina e hidroxiprolina, cuanto más abunden
estos aminoácidos, más rígido y resistente es el colágeno. La unidad básica del colágeno es la
molécula de tropocolágeno, es una hélice, de unos 280 nm de longitud y de 1,5 nm de
diámetro.
Formado por tres cadenas polipeptídicas. Estas son de dos tipos diferentes; en cada molécula
de tropocolágeno, hay dos cadenas de un tipo y una de otro.
La molécula de tropocolágeno posee en uno de sus extremos grupos ionizados; varias

moléculas, todas orientadas en el mismo sentido y dislocadas 64 nm la una con relación a la
otra, se asocian en fibrillas; estas características de estructura cristalina explican el aspecto del
colágeno natural, así como la rigidez y resistencia que ofrece a la masticación. Como es
sabido, estas propiedades se resaltan con la edad del animal, debido a que aumenta el número
de enlaces intra e intermoleculares. Por esto, la dureza de la carne no sólo depende del
contenido en colágeno, sino también de la edad del tejido.

Existen cinco tipos diferentes de colágeno:

- Colágeno I: forma el epimisio y perimisio, casi el 90% del total
- Colágeno II: se encuentra en el músculo,
- Colágeno III: en el perimisio y en menor proporción en endomisio.
- Colágeno IV: mayor proporción en endomisio,
- Colágeno V: ha sido poco estudiado.
Se diferencia en la secuencia de aminoácidos. El contenido n colágeno, su composición y

estructura dependen del tipo de animal, edad, sexo (mayor en machos), etc.
El calentamiento en agua origina la disociación de las fibrillas y la dislocación de la triple hélice;
la temperatura crítica varía con la especie: es de 64 ºC para el músculo de vacuno y entre 30 a
45°C para pescados. La resistencia a la masticación disminuye y sólo la acción prolongada de
temperaturas más altas llega a solubilizar el colágeno en forma de gelatina.
ELASTINA
Es el segundo componente del tejido conjuntivo; abunda especialmente en las paredes de las
arterias y en los ligamentos de las vértebras; a causa de su color, también se le llama "tejido
conjuntivo amarillo".
Es una molécula tipo ovillo estadístico, que posee entre las cadenas proteicas numerosos
enlaces, que son especialmente grupos lisina de cadenas laterales; cuatro restos lisilo forman
los compuestos cíclicos, desmosina e iso-desmosina, en torno a las que se sitúan las cadenas
proteicas.
Las fibras de elastina son filamentosas y su espesor y distribución varían según el tejido.
Durante su cocción en agua, la elastina hincha y se estira, pero no se disuelve. Es muy
resistente a los agentes capaces de romper los enlaces hidrógeno: insensible a la acción de la
tripsina, quimotripsina y pepsina, pero se hidroliza por enzimas del tipo de la papaína y por la
elastasa pancreática.
3.1.1 PROPIEDADES FUNCIONALES
Las propiedades funcionales de las proteínas cárnicas se deben generalmente a las proteínas
miofibrilares y tienen mucha importancia, tanto en la elaboración de productos cárnicos como
en su calidad final.
Entre estas propiedades destacan:

— Capacidad de gelificación.
— Capacidad de emulsión.
— Capacidad de formación de espuma.
— Capacidad de retención de agua.
— Viscosidad.
No existe ninguna proteína cárnica que reúna todas estas propiedades en la medida adecuada
que requiere un producto cárnico elaborado, por lo que se mejoran o introducen estas
propiedades deseables mediante tratamientos físicos, químicos o enzimáticos.
Por ejemplo, se añaden a los productos cárnicos proteínas vegetales y muy particularmente las
de soja, que, además de alto valor biológico y mejorar sus propiedades funcionales, abarata el
costo de estos productos.
Capacidad de retención de agua
Es la propiedad más importante en cualquier producto cárnico, ya que determina dos impor-
tantes parámetros económicos: las pérdidas de peso en los procesos de transformación y la
calidad de los productos obtenidos.
Las pérdidas de peso se producen en toda la cadena de distribución y transformación, desde el

oreo hasta el cocido-, y suponen pérdidas económicas que pueden alcanzar al 4-5 % del peso
inicial, siendo .corrientes en la actualidad pérdidas del 1.5 al 2 %.

La Capacidad de Retención de Agua (CRA), se define como la propiedad de una proteína

cárnica para retener el agua tanto propia como añadida, cuando se somete a un proceso de
elaboración (tratamiento térmico, extrusión, etc.).
La CRA depende de dos factores fundamentales: el tamaño de la zona H, que es el espacio

libre donde se retiene el agua, y la existencia de moléculas que aporten cargas y permitan,
establecer enlaces dipolo-dipolo con las moléculas de agua.
El pH, tiene peculiar influencia, puesto que siendo el pH 5, éste el punto isoeléctrico de la
mayoría de las proteínas cárnicas, a medida que aumentamos el pH, por un lado, aumenta la
carga y la atracción dipolo-dipolo, y, por otro lado, hay repulsión entre las moléculas de
proteínas cargadas de igual signo, aumentando el tamaño de la zona H. Igualmente se
comporta al disminuir de pH. Luego la mínima CRA coincide con el pH 5, aumentando a
medida que se aleja del mismo.
Capacidad de emulsión de las proteínas cárnicas
Una emulsión es una dispersión de dos líquidos no miscibles que pueden ser aceite y agua.
Uno de ellos, la fase discontinua, se encuentra en forma de pequeñas partículas en el seno del
otro medio o fase continua. En los alimentos, las emulsiones se presentan fluidas o viscosas.
En una emulsión se producen una serie de fenómenos que pueden romperla, como son: el
desplazamiento de las partículas de fase discontinua hacia el fondo o la superficie; la
floculación, agrupamiento de partículas que permanecen intactas: la coalescencia,
agrupamiento de partículas que se unen para originar partículas más grandes; y la inversión de
la emulsión.
La capacidad de emulsión (CE), es el parámetro que define la emulsión y consiste en la

cantidad de aceite (ml), que es capaz de emulsionar un gramo de proteína sin que se rompa o
invierta la emulsión.
La pasta fina es una emulsión tipo aceite en agua donde las proteínas son los emulgentes. En
una emulsión cárnica las gotas de grasa están recubiertas de proteína que le dan estabilidad a
la emulsión, ya que, se unen a los dipolos del agua formando la interfase. Se suele decir, que
cuando un producto mejora su capacidad de retención de agua tiende a mejorar su capacidad
emulgente. Tres fenómenos físico-químicos ocurren en la formación de las emulsiones cárnica:
 Interacción agua – proteína,

 Interacción proteína – grasa,
 Agregación proteína – proteína, que son las responsables de la capacidad de retención
de agua, formación de emulsión y gelificacion.
Dentro de las proteínas cárnicas, las miofibrilares son las que tienen mayor capacidad de
emulsión, siendo la miosina, por su tamaño, la que más fácilmente envuelve a la gota de grasa.
Sin embargo, el contenido de colágeno presente en la grasa contribuye en cierta manera a
conseguir este aumento de viscosidad, pero como su concentración no suele ser elevada en
las grasas, no es suficiente para lograr una viscosidad alta. Por ello se ha de recurrir al empleo
de productos capaces de proporcionar la viscosidad necesaria para la emulsión, entre los que
destacan el agar-agar, los carragenatos, la carboximetilcelulosa, suero de sangres, proteínas
lácteas y fundamentalmente los almidones.
Capacidad de gelifícación
Un gel es un sistema semi-sólido (mantiene su forma, pero los líquidos se desplazan por el
gel), que se forma por la unión de cadenas polipépticas que forman una red tridimensional que
retiene y atrapa el agua. El gel se forma en dos etapas:
 Hay una desorganización de las cadenas polipépticas.

 Ordenación de las cadenas y formación de red mediante puentes de hidrógeno y
enlaces disulfuro.
Los geles pueden ser:

 Reversibles: que al calentarse se transforman en solución y al enfriarse se gelifican.
 Irreversibles: al calentarse continúan como geles. Ejemplo de estos últimos son los geles
cárnicos.
Los parámetros que caracterizan los geles son: Rigidez, Claridad, Turbidez.
Entonces, podemos decir que la actina tiene una capacidad de gelificacion bastante pequeña,
pero influye en el poder de gelificación de la miosina.
3.2 LIPIDOS
Los lípidos, después de las proteínas, son los componentes mayoritarios presentes en las
carnes y los productos cárnicos. Tienen gran importancia por las transformaciones bioquímicas
que sufren durante la elaboración de los productos cárnicos.
En la carne, los lípidos que predominan los ácidos grasos, libres y esterificados. Los ácidos
grasos que se presentan son de cadenas de 2 a 30 carbonos, saturadas y no saturadas en
forma cis. Pueden estar esterificados con glicerina, como triglicéridos (más abundantes),
diglicéridos y monoglicéridos. Entre los lípidos compuestos están los fosfolípidos y las
esfingomielinas (conjunto formado por esfingosina, ácido fosfórico, ácidos grasos y base
nitrogenada).
Los lípidos se encuentran en adipocitos que están constituidos por un 5-20 % de agua, 2.5 %
de tejido conjuntivo, y un 70-90 % de lípidos preferentemente triglicéridos con ácidos grasos
saturados en posición 1: no saturados de cadena corta en posición 2; y no saturados de
cadena larga en la posición 3. El adipocito es capaz de sintetizar ácidos grasos a partir de dife-
rentes sustratos. Así, en los animales monogástricos, la glucosa es el precursor por excelencia,
mientras que en los rumiantes son los ácidos grasos volátiles, fundamentalmente acético y
propiónico. Además, se puede clasifica los lípidos, según su ubicación:
 Lípidos del tejido adiposo:

Participan en dos procesos metabólicos fundamentales: lipólisis y lipogénesis. A pesar de lo
que se suele pensar, el tejido adiposo no es un depósito pasivo de grasas, sino un tejido
notablemente activo metabólicamente, muy rico en enzimas, que, además de intervenir en el
metabolismo de los lípidos, puede participar, al mismo tiempo que el músculo, en el
metabolismo intermediario.
 Lípidos del tejido muscular

Se subdividen en: lípidos intramusculares e intracelulares. Los primeros forman parte de las
fibras musculares. Le dan el aspecto marmóreo (marbling) al músculo y representan cerca
del 16 - 35% de la masa muscular. La composición es similar a la del tejido adiposo, pero la
grasa intramuscular es más fácilmente, alterable al estar en contacto con sustancias del
músculo con actividad oxidante, además da la jugosidad característica a la carne. Mientras
los lípidos intracelulares forman parte de las mitocondrias, membranas, etc. Se componen
principalmente de fosfoglicéridos y lipoproteínas.
3.3 CARBOHIDRATOS
La cantidad apenas llega al 1% en la carne siendo el más importante el glucógeno. El
glucógeno es un polímero de alfa-D- - -6). Es la fuente de
energía del músculo siendo parte del glucógeno consumido en el rigor mortis.
3.4 ENZIMAS
Las enzimas se encuentran en los organelos que forman parte de las miofibrillas, las mismas
que participan en todas las reacciones que transcurren en el músculo. Así, por ejemplo las
mitocondrias, se encuentran diseminadas entre las miofibrillas e intervienen en:
 Reacciones del ciclo de Krebs (para obtención de energía).

 -Oxidación de ácidos grasos.
 Transferencia de electrones.
 Fosforilación oxidativa
 Síntesis de ácidos grasos.

 Concentración de sustancias
Enzimas mitocondriales
Las mitocondrias son organelas muy activas, que participan en multitud de reacciones
bioquímicas. Las enzimas encargadas de catalizar estas reacciones se encuentran localizadas
en la matriz y en la membrana mitocondrial.
Las enzimas aconitasa y fumarasa se emplean para saber si la carne ha sido congelada. Al
congelar la carne se rompen las mitocondrias y vierten las enzimas al líquido sarcoplásmico.
Buscando actividad de estas enzimas en los exudados de la carne se puede conocer su histo-
rial anterior respecto a congelación.
Enzimas lisosómicas
Los lisosomas también se encuentran en el líquido sarcoplásmico, entre las miofibrillas, y
contienen muchos tipos de enzimas degradativas y están especializados para la destrucción
ordenada de los componentes celulares.
Una vez muerto el animal, los lisosomas vierten sus enzimas al líquido sarcoplásmico. Entre las
enzimas lisosómicas destacan:
TABLA Nº 3:
RELACION DE PRINCIPALES ENZIMAS PRESENTES EN
LA ESTRUCTURA DE LA CARNE
Fosfatasa acida Fosfolipasa

Ribonucleasa Acrilsulfatasas A y B.
Dexosi ribonucleasa Lisozima
b-glucuronidasa Fosfoproteinfosfatasa
b-galactosidasa Colagenasa
b-manosidasa Catepsina BDHL
bN acetilglucosaminadasa Carboxipeptidasas
a (1.4) galactosidasa Aminopeptidasas
Lipasa acida
La fosfatasa se destruye a 70° C y se emplea como índice de buena pasteurización de las

conservas cárnicas, tomando muestras del centro crítico del bote v buscando actividad
fosfatásica.
Enzimas peroxisómicas
Los peroxisomas son otros granulos que también se encuentran repartidos entre las
miofibrillas. Entre sus enzimas tenemos:
Uricasa.
D-aminooxidasa.
a-hidroxioxidasa.
Calatasa
.
El objetivo de estas enzimas, es intervenir en el metabolismo de purinas, aminoácidos,
alcoholes y en la respiración celular. Pueden fusionarse con los lisosomas o verter sus enzimas al
exterior.
Otras enzimas
 ATPasa: rompe el ATP generando la energía necesaria para la contracción muscular
ATP £= ADP + Pi.
 Fosfocreatinquinasa: participa en la formación del ATP a partir de la fosfocreatina,

reservorio de grupos fosforilo de alto potencial en el músculo. La reacción que cataliza en
fosfocreatinquinasa es: fosfocreatina + ADP m; creatina -f ATP.
 Calpaínas I y II: son exoproteasas (proteinasas) y atacan las cadenas de proteínas. Se sitúan
en la línea Z y adheridas al sarcolema.
4. BIOQUIMICA DE LA CONTRACCION Y RELAJACION MUSCULAR

La contracción del músculo se da cuando, éste es estimulado por un impulso nervioso
eléctrico responsable de la despolarización de la membrana de la célula muscular. El sistema
tubular transverso del músculo es una extensión de la membrana celular y, por tanto, su papel
es el de transmitir el estímulo (despolarización) al interior de la célula muscular, de tal modo
que la célula reaccione como un todo.
De algún modo, la despolarización del sistema tubular transverso produce la liberación de
calcio de las cisternas terminales del retículo sarcoplásmico. Parece probable que el calcio
liberado (su concentración efectiva es alrededor de 0,5-1 /µM) modifique la conformación del
complejo troponina, lo cual por algún mecanismo, pone en marcha el aparato contráctil.
Este proceso, se desarrolla de la siguiente manera: como se sabe la troponina I está

fuertemente ligada tanto a la actina como a la troponina C. Cuando el calcio liberado
interacciona con la troponina C, el complejo troponina sufre un cambio estructural, aumentando
la fuerza con que la troponina I fija a la troponina C debilitando su interacción con la actina.
Este debilitamiento de la interacción de la troponina I la obliga a desplazarse con lo cual, a su

vez, permite a la tropomiosina moverse dentro de la acanaladura de la súper hélice de actina.
Este desplazamiento de la tropomiosina interfiere con la fijación de Mg-ATP en el punto de
relajación del filamento de miosina. El punto de relajación es, de hecho, un punto inhibidor
responsable de impedir la actividad ATPasa miofibrilar.
Cuando se vence esta inhibición, el ATP es hidrolizado por el complejo actomiosina. Esta
hidrólisis proporciona la energía necesaria para los cambios cíclicos que tienen lugar en las
proteínas contráctiles y conduce al fenómeno de la contracción. Así, pues, el proceso contráctil
es regulado por la cantidad de iones de calcio liberados al sarcoplasma
FIGURA Nº 17:
ESTRUCTURA DE LA MIOFIBRILLA EN ESTADO DE CONTRACCION
++ ++
Siempre en presencia de ATP y de Mg , cuando el retículo sarcoplasmatico cede iones Ca ,
en respuesta a un estimulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina, la
hidrólisis del ATP libera energía y se produce la contracción muscular por la interacción
momentánea miosina-actina. En seguida el retículo sarcoplasmatico recobra el calcio y la
++
contracción llega a su fin con la ineludible condición de que queden ATP e iones de Mg
++
disponibles. La contracción comienza desde que la concentraron de los iones Ca alcanzan
-7
10 M y se para cuando desciende a menos de este nivel.
El ATP se va degradando por al ATPasa, pero, a la vez se va generando más ATP a partir del
reservorio de grupos fosforilo del músculo, es decir, de la fosfocreatina, por tres caminos:
Ruta A:

Fosfocreatina quinasa
ADP + fosfocreatina ATP + creatina
Ruta B:
Adenilato quinasa
2 ADP ATP + AMF
Fosfato
Ruta C:
Ocurre cuando el aporte de oxigeno por la sangre no es suficiente para que continúe el
metabolismo aeróbico, donde la contracción muscular es violenta y va acompañada por la
formación de creatina y fosfato:
FIGURA Nº 18:
GLICOLISIS DE LA GLUCOSA
Si prosigue el ejercicio se forma acido pirúvico, que puede seguir dos rutas, según exista o no
exista oxigeno:

2 ácido pirúvico
Anaerobia Aerobia
2 ácido láctico+ 2 ATP ciclo de Krebs
H+ Mitocondrias
36 ATP
Mientras que la relajación muscular, se produce cuando los iones de calcio se retiran del
sarcoplasma, lo que tiene lugar por transporte activo con gasto de energía, o por el secuestro
de calcio por el retículo sarcoplásmico. Cuando el ión calcio se reduce a una concentración
inferior a 0,5 M las miofibrillas pierden la capacidad para hidrolizar el ATP.
Por lo tanto, el ATP en esa situación funciona como un agente plastificante que disocia la
acitna y la miosina, y el sarcómero se relaja a su longitud de reposo.
FIGURA Nº 19:
ESTRUCTURA DE LA MIOFIBRILLA EN ESTADO DE RELAJACION
5. FACTORES ANTE MORTEN QUE AFECTAN LOS CAMBIOS BIOQUIMICOS POST

MORTEN
Son diversos factores ante-mortem los que influyen sobre el curso de los fenómenos post-
mortem; los más importantes son los que afectan al contenido de glucógeno en el músculo, sin
embargo el manejo inadecuado puede causar daños significativos de tipo mecánico como
magulladuras, golpes, etc.
El glucógeno se agota en diversas situaciones de estrés, cabe citar el ejercicio, el ayuno, el

calor y el frío y el temor, que es deseable minimizar lo más posible. Generalmente el estrés va
acompañado de un aumento de  glucógenolisis y la lipólisis, aunque no todos los animales
reaccionan de la misma manera o con igual intensidad a los devenires del estrés. Es muy
difícil, por ejemplo, agotar el glucógeno del vacuno mediante ejercicio, en tanto que en el
músculo de los cerdos se produce un descenso del glucógeno significativamente grande al
realizar un ejercicio relativamente ligero. Dentro de una misma especie, la respuesta al estrés
puede variar con la raza y el sexo.
El método de sacrificio también afecta a la calidad de la carne. Por ejemplo, el sacrificio

realizado con dióxido de carbono produce cambios post-mortem más rápidos y carne de peor
calidad que la que se obtiene con otras técnicas de matanza, mientras que el aturdimiento con
pistola causa fuertes contracciones musculares en todo el animal, probablemente debido a la
lesión del cerebro. Generalmente es deseable alcanzar un pH final moderado, puesto que
mejora la resistencia a la alteración microbiana y, en el caso de las carnes rojas, proporciona
un color más deseable. el pH final deberá alcanzarse lentamente, esto es, la glucólisis deberá
ser lenta y completa.
Muchos animales sensibles al estrés muestran tendencia a exhibir un descenso rápido del pH,
aunque el pH final no sea más bajo o pueda inclusive ser considerablemente más alto que el
de los animales que no son sensibles al estrés. Esto no es deseable puesto que los valores de
pH bajos se alcanzan antes de que el músculo esté adecuadamente enfriado, con la resultante
desnaturalización de las proteínas.
6. CAMBIOS BIOQUIMICOS EN EL MUSCULO POST MORTEN

Relacionados con el metabolismo energético
El músculo es un tejido altamente especializado cuyo funcionamiento representa un ejemplo
clásico de la conversión de energía química en energía mecánica en los sistemas vivos. El
músculo requiere un gran aporte de energía para un rápido funcionamiento del aparato
contráctil, ésta energía se deriva del compuesto de alta energía ATP. El creatinfosfato, a
continuación, transfiere rápidamente su fosfato de alta energía al ADP para evitar el excesivo
descenso de los niveles de ATP durante los periodos de actividad muscular vigorosa. La
resíntesis de ATP a partir de ADP y creatinfosfato es catalizada por el enzima creatín-quinasa.
Otro enzima, la adenilato quinasa convierte dos moléculas de ADP en una molécula de ATP y
una molécula de AMP; esta reacción también sirve como fuente de ATP para la célula
muscular.
La importancia de estas reacciones radica en su continuación después de la muerte del animal

y tienen una importante repercusión en la calidad del músculo. Al tejido muscular con
frecuencia se le considera como «muerto», en oposición a las frutas y hortalizas post-
recolección que se consideran «vivas». Éstos tejidos tienen una más alta organización que los
tejidos vegetales y los procesos vitales de los animales dependen en gran medida de un
sistema circulatorio altamente desarrollado. Después de la muerte cesa la circulación lo que
provoca cambios importantes del tejido muscular. Los cambios principales son atribuibles a la
falta de oxígeno (condiciones anaeróbicas) y a la acumulación de ciertos productos de
desecho, especialmente lactato e H +.
Se cree que, en general, las células tratan de mantener un alto nivel energético. El nivel
energético de una célula se puede expresar como «carga energética» que se define así:
ATP+ 1/2 ADP
ATP + ADP + AMP
Carga energética
La célula muscular post-mortem intenta mantener una elevada carga energética, pero existen
restricciones que le son impuestas por el fallo del sistema circulatorio. En poco tiempo cesa de
funcionar el sistema mitocondrial de todas las células con excepción de las superficiales,
puesto que el oxígeno interno se agota rápidamente. El ATP se agota gradualmente por la
acción de diversas ATPasas, algún presentes en las proteínas contráctiles pero la mayoría
proceden de los sistemas y membranas. Se genera temporalmente algo de ATP por conversión
del creatin-fosfato en creatina y transferencia de su fosfato al ADP.
La actividad glicolítica puede cesar por agotamiento del sustrato, mientras que el descenso del
pH causado por la hidrólisis de ATP, desciende la concentración de ATP agotándose casi todo
el ATP en 24 horas o menos, un período de tiempo que depende de la especie y las
circunstancias. Aunque los iones hidrógeno generados en el músculo proceden de la hidrólisis
de ATP y no de la producción de lactato, existe una estrecha correlación entre la cantidad de
lactato producido y el descenso del pH. Esta correlación es debida a la relación casi lineal que

existe entre el ATP producido por el sistema glicolítico (y por tanto del ATP que puede ser
hidrolizado más tarde) y del lactato producido.
El descenso de pH que acompaña a la glucolisis post-mortem tiene una gran importancia sobre
la calidad de la carne. Un punto interesante es la velocidad de la glicolisis y el concomitante
descenso del pH.
La velocidad de descenso del pH puede verse afectada por la capacidad tampón del músculo.
Generalmente, los músculos blancos contienen cantidades relativamente grandes de
aminoácidos, y de los péptidos carnosina y anserina, que probablemente funcionan como
agentes tampón de la célula muscular.
Un otro aspecto importante en el músculo post-mortem es la magnitud de la glicólisis, esto es,

la cantidad de glucógeno que se degrada. En circunstancias ordinarias, el factor que limita la
magnitud de la glicólisis post-mortem es el pH. Cuando el pH (5,1-5,5) es suficientemente bajo
ciertos enzimas críticos, especialmente la fosfofructoquinas a, son inhibidos y la glicólisis cesa.
Consecuencias del agotamiento de ATP
Las consecuencias del agotamiento del ATP de la célula muscular son en parte análogas a las
que probablemente ocurren en cualquier célula que ha agotado sus fuentes de energía. Se
paralizan las reacciones biosintéticas y se produce la pérdida de la capacidad de la célula para
mantener su integridad, especialmente con respecto a los sistemas de membrana. En las
células musculares ocurre un fenómeno peculiar adicional. El ATP y el ADP actúan como
plastificantes de la actina y la miosina. Cuando estos nucleótidos están presentes, previenen la
interacción entre estas dos proteínas. Si se agotan post-mortem el ATP y el ADP, la actina y la
miosina interaccionan y el músculo pasa a una situación conocida como rigor mortis; término
que significa literalmente «rigidez de la muerte».
La rigidez se debe a la tensión desarrollada por los músculos antagonistas. Esta tensión no se
puede evitar debido a la inexistencia de ATP y/o ADP. Algunos músculos pueden hallarse en
rigor y otros no, pero todos son inextensibles cuando se agota el ATP. Cuando hay suficiente
ATP y/o ADP, d músculo se puede estirar razonablemente sin romperse. Sin embargo, en el
estado de rigor, cuando el músculo ha agotado el ATP apenas se puede estirar sin que se j
quiebre.
La velocidad de agotamiento del ATP post-mortem está directa y causalmente relacionada con
el descenso del pH y se ve afectada por factores tales como la especie, j diferencias
individuales intraespecífícas, el tipo de músculo y la temperatura de la camal. El pH final post-
mortem de muchas especies se halla en torno a 5,5, aunque puede en algunas ser mayor; por
ejemplo, un valor de 5,5 es frecuente en el músculo de pollo y de 6,2 a 6,6 en el pescado
magro.
El tiempo que transcurre desde el sacrificio hasta la iniciación del rigor (pérdida incipiente de la
extensibilidad) puede ser tan breve como 2-4 horas en el músculo de pollo, 10-24 horas en el
músculo de vacuno y más de 50 horas en el músculo de ballena. El tiempo que media hasta la
iniciación del rigor depende en gran medida de la temperatura. Los músculos del ganado
vacuno mantenido a 37 °C (temperatura superior a la normal en las manipulaciones post-
mortem) pueden entrar en rigor a las 4 horas post-mortem.
En la Figura 20, se indican las relaciones existentes entre diversas propiedades químicas y
físicas del músculo post-mortem. El descenso del fosfato de creatina precede ligeramente al
del fosfato ácido lábil (principalmente ATP), puesto que el músculo recurre al fosfato de
creatina en un intento de mantener la concentración fisiológica de ATP. El descenso de pH
sigue fielmente la pérdida neta de fosfato ácido lábil en los últimos estadios de la curva. El pH
desciende algo más deprisa inicialmente debido a la hidrólisis del ATP procedente de distintos
sistemas de regeneración del mismo. La reciprocidad entre las curvas de fosfato ácido lábil y
extensibilidad ilustran el papel del ATP para mantener la extensibilidad del músculo.
Por ejemplo, una vez pasado el rigor mortis la carne comienza a relajarse, y si el animal ha
sido sacrificado después de un desgaste físico no tiene reservas de glucogeno y por lo tanto

no hay producción de acido láctico, ni caída del pH. Esto nos da una carne DFD, es decir,
oscura – firme – seca. Esta carne por tener un pH prácticamente neutro tiene mayor riesgo a
contaminación microbiana. Por otro lado, si los animales en reposo luego son sacrificados, se
provocara la aceleración de la glicólisis obteniendo una carne PSE pálida – suave – oxidativa,
con un pH bajo cercano a 5,5.
FIGURA Nº 20:
VARIACION DEL PH CON EL TIEMPO
DESPUES DE LA MUERTE, SEGÚN EL
TIPO DE CARNE
Descenso de la dureza durante la maduración post-rigor

Se sabe desde hace tiempo que el tejido muscular de los animales recién sacrificados es más
blando antes del inicio del rigor mortis y menos tierno inmediatamente después. Cuando el
músculo se almacena post-rigor a temperaturas de refrigeración pierde dureza y acaba siendo
más tierno que el músculo en rigor. A este proceso de ablandamiento se le denomina con
frecuencia «resolución del rigor»; es un fenómeno importantísimo y se han realizado
numerosas investigaciones para explicar el mecanismo de este ablandamiento
FIGURA Nº 21:
CAMBIOS QUIMICOS Y FISICOS DURANTE EL DESARROLLO DEL RIGOR EN EL MUSCULO
También se ha señalado que las cantidades de troponina y tropomiosina sufren con el tiempo
de almacenamiento post-rigor, un descenso que es más rápido en la primera que en la última.
Se considera evidente que las alteraciones estructurales afectan a las miofibrillas y al disco Z.
Un acontecimiento de capital importancia durante el proceso de ablandamiento post-rigor es la
desintegración del disco Z, demostrándose que esta desorganización del disco Z es el proceso
primario en el ablandamiento de la carne de las aves y del ganado vacuno.
La miofibrilla y parte de las proteínas miofibrilares aparentan estar intactas, sin embargo la
interacción actina-miosina cambia durante este periodo, se alargan las miofibrillas después del
rigor y hay una ausencia de ATP provocando el deslizamiento de los filamentos. Aparecen
proteínas con peso molecular alto, además aumenta la extractabilidad de las proteínas
miofibrilares.
Estas observaciones se explican por el inicio de una proteolisis, de la que se encargan los
lisosomas. Las enzimas lisosomicas se activan en pH ácidos, degradan la membrana

lisosomica y pasan al líquido sarcoplasmico, degradando las proteínas musculares. Estas
enzimas son las catepsinas BH, L y D de los lisosomas, la tripsina y las calpaísinas (situadas
en la parte interna del sarcolema), entre otras.
En la tabla siguiente se presentan algunas de estas proteinazas, su forma de actuación (exo,

atacando un extremo definido de la proteína sustrato; o endo, atacando al azar cualquier en
lace de la proteína), sus pesos moleculares, pH óptimos, puntos isoeléctricos y sustratos
específicos.
Podemos resumir los cambios bioquímicas después del sacrificio en la siguiente figura:
FIGURA Nº 22:
CAMBIOS BIOQUIMICOS POST- MORTEM

CAPITULO V
La leche y productos lácteos
1. GENERALIDADES
La leche es el único alimento cuya finalidad natural y exclusiva es servir como tal, es el
alimento de los mamíferos recién nacidos y su composición en nutrientes es muy equilibrada,
tanto en azucares, grasa y proteínas, como en micronutrientes minerales y vitamínicos y en
aminoácidos esenciales.
Desde un punto de vista biológico, La leche es el líquido segregado por las hembras de los
mamíferos a través de las glándulas mamarias, cuya finalidad básica es alimentar a su cría
durante un determinado tiempo.
Desde el punto de vista fisicoquímico, la leche es una mezcla homogénea de un gran número
de sustancias (lactosa, glicéridos, proteínas, sales, vitaminas, enzimas etc.) que están unas en
emulsión (la grasa y sustancias asociadas), algunas en suspensión (las caseínas ligadas a
sales minerales) y otras en disolución verdadera (lactosa, vitaminas hidrosolubles, proteínas
del suero, sales, etc.).
Desde el punto de vista legal, es el producto del ordeño higiénico, efectuado completa y
profundamente, en una o más hembras de ganado lechero bien alimentado y en buen estado
de salud y no debe contener calostro.
La leche es un producto inestable y perecedero que se altera rápidamente, sobre todo por la
contaminación microbiana; debe refrigerarse lo antes posible; además, podemos decir que es
un sistema complejo; es una suspensión coloidal de partículas, en una fase acuosa
dispersante. Por un lado, las partículas son glóbulos de materia grasa (en general, de 3 – 5 m
de diámetro), encontrándose también micelas proteicas (del orden de 0,1 m de diámetro),
formadas por la interacción de caseínas y otras proteínas entre sí y con sales minerales
presentes. Posee un color blanco y opaco, de sabor ligeramente dulce y de pH cercano a la
neutralidad (entre 6,5 – 6,7), de olor característico y puro, con una consistencia (coherencia
entre sus partículas) homogénea debe carecer de grumos y copos.
Otras características secundarias de la leche son una débil reacción alcalina y una reacción
ácida. Esta última indica alteración por fermentación. Sin embargo, la leche tiene algunas
desventajas: es, por un lado, fácilmente alterable, por lo que en muchas ocasiones se
encuentra adulterada, y es, por otro lado, vehículo frecuente de microorganismos y su consumo
es a veces causa de enfermedades endémicas.
Los gérmenes de la leche son de cuatro tipos: bacterias no patógenas; bacterias formadas de
ácido láctico, causantes de la fermentación; bacterias de putrefacción, y bacterias patógenas,
siendo estas últimas las únicas peligrosas para la salud porque provocan serias enfermedades
e infecciones.
2. COMPOSICION QUIMICA DE LA LECHE

La leche humana es más rica en azucares y mas pobre en grasas y proteínas.
La composición de la leche varia, además, según la estación, los pastos y las razas ganaderas.
La leche de vaca, que es la que con más frecuencia consumimos, esta compuesta
aproximadamente, así:
- 87.5 % de agua
- 35 % de proteínas animales ( caseína, lactalbúmina y lactaglobulina )
- 45 % de lactosa
- 6% de minerales (fosfatos y cloruro de sodio)
- Vitaminas A, B y D, además de pocas cantidades de vitamina C.
La composición promedio de la leche refleja que es la única fuente de alimento con alto
contenido proteico, lo cual la hace la más recomendada para el mamífero joven. Como se
puede observar, esta compuesta por una compleja mezcla de lípidos, proteínas, carbohidratos,
vitaminas y minerales.
La leche esta compuesta por tres fases:

- Una acuosa, que tiene sales, azucares, proteínas, vitaminas y aminoácidos disueltos.
- Una sólida, en estado coloidal, formada por proteínas complejas (principalmente
casina) y otras sales insolubles de calcio; finalmente,
- Una lipídica, emulsionada formada por grasas, esteroles (principalmente colesterol) y
vitaminas liposolubles (principalmente A y D).
Varios de esos componentes se sintetizan en la glándula mamaria como ya lo revisamos en el

punto anterior.
TABLA Nº 1: COMPOSICION DE LA LECHE DE VACA
PORCENTAJE
COMPONENTE
MEDIO
AGUA 86.6
GRASA 4.1
PROTEINA 3.6
LACTOSA 5.0
CENIZA 0.7
COMPONENTES QUIMICOS
COMPONENTES COMPONENTES NO
NATURALES NATURALES
SUSTANCIAS
COMPONENTES COMPONENTES EXTRAÑAS
MAYOIRITARIOS MINORITARIOS
AGUA SALES ANTIBIÓTICOS

GARCIA DIAZ VANESSA/EPIA/FIIS/UNFV
ACIDO CÍTRICO HERBICIDAS 79
GRASA
PROTEINAS ENZIMAS INSECTICIDAS
LACTOSA VITAMINAS AGUAS RESIDUALES
GASES RESTOS DE PRODUCTOS DE
FOSFOLIPIDOS LIMPIEZA Y DESINFECCION
FIGURA Nº 1: PRINCIPALES COMPONENTES DE LA LECHE
Pasemos a describir los principales componentes químicos de la leche:
2.1 PROTEINAS
La leche contiene 30 – 35 g/litro de proteína total de alta calidad nutritiva, como se puede
observar en la tabla Nº 2, dentro de los cuales seis son productos genéticos de la glándula
mamaria de carácter mayoritario, las cuales presentan un polimorfismo genético, tales
productos son: s1-caseína, s2-caseínas, -caseínas, ĸ-caseínas, -lactoglobulinas y
-lactoalbúminas, como se puede observar en la siguiente tabla:
TABLA Nº 2: CONCENTRACIONES DE LAS PROTEINAS

MÁS ABUNDADNTES DE LA LECHE
CONCENTRACION % APROX.
PROTEINA
(g/litro) PROTEINA TOTAL
CASEINAS 24 – 28 80
s-caseína 15 - 19 42
s1- 12 – 15 34
s2- 3–4 8
-caseínas 9 – 11 25
ĸ-caseínas 3–4 9
y-caseínas 1–2 4
PROTEINAS DEL SUERO 5–7 20
-lactoglobulinas 2–4 9
-lactoalbúminas 1 – 1.5 4
proteosas – peptonas 0.6 – 1.8 4
albúmina del suero 0.1 – 0.4 1
0.6 – 0.1
inmunglobulinas 2
Además de los productos genéticos primarios, diversas proteínas de la leche proceden de

porteólisis post – transnacional, quizás muchas de ellas se deban a la presencia de pequeñas
cantidades plasmita, una enzima de la sangre. Así, las -caseínas y algunas de las proteosas
peptonas derivan de la -caseína. Además la leche también contiene pequeñas cantidades de
proteínas directamente procedentes de la sangre, tales como la albúmina del suero y algunas
inmunoglobulinas.
La composición en aminoácidos, se presenta en la siguiente tabla Nº 3, en la cual podemos

observar la notable riqueza en acido glutámico.
TABLA Nº 3: PRINCIPALES AMINOACIDOS DE LAS PROTEINAS

LACTEAS TOTALES
CONTENIDO
AMINOACIDOS
(g/100g de PROTEINAS)
Acido glutámico 24
Prolina 11.5
Leucina 10
Lisina 8
Ácido aspártico 7.5

Valina 7
Isoleucina 6.5
Serina 6
Tirosina 5
Fenilalanina 5
Treonina 4.4
Arginina 3.5
Alanita 3.5
Histidina 2.5
Metionina 2.5
Glicina 2
Cisterna 2
Triptófano 1.5
Las letras griegas utilizadas en la denominación de las distintas proteínas se asignaron

inicialmente en función de su movilidad electroforética. La “s” de la s-caseína hace referencia
a su sensibilidad a la precipitación por iones calcio. Aunque los prefijos s, -, ĸ-, etc., definen
especies proteicas determinadas.
Las proteínas de la leche son de dos tipos: la caseína, en suspensión coloidal, y las del suero,
principalmente la lactoglobulina y la lactalbúmina; la caseína constituye el 80%
aproximadamente de las proteínas de la leche, y las disueltas en el suero el 20% restante.
2.2 LIPIDOS
La composición lipídica de la leche es la más compleja que se conoce. La fracción lipoide de la

leche (35 – 40 g/l) está constituida principalmente por triglicéridos y por cantidades menores de
diglicéridos, monoglicéridos y ácidos grasos, procedentes de la hidrólisis enzimático de los
primeros; juntos suponen alrededor del 98% de los lípidos, el resto son los fosfolípidos y el
residuo insaponificable (esteroles, hidrocarburos, vitaminas liposolubles y carotenoides). Como
se puede apreciar en la siguiente tabla, cabe resaltar que durante el almacenamiento ocurre
cierto grado de lipólisis produciéndose mayores concentraciones de ácidos grasos libres y de
mono- y diacilgliceroles.
TABLA Nº 4: COMPOSICION LIPÍDICA DE LA LECHE
LÍPIDO % EN PESO g/litro
Triacilgliceroles (triglicéridos) 97 – 98 31.2

Diacilgliceroles (diglicéridos) 0.3 - 0.6 0.14
Monoacilgliceroles (monoglicéridos) 0.02 – 0.04 0.01
Ácidos grasos libres 0.1 – 0.4 0.08
esteroles libres 0.2 – 0.4 0.10
Fosfolípidos 0.2 -1.0 0.19
Hidrocarburos Trazas Trazas
Esteres del esterol Trazas Trazas
Fuente: De Patton y Jensen

En la leche, la grasa esta emulsionada en forma de micro glóbulos, cuyo diámetro oscila entre
3 y 10 m; esos glóbulos grasos están rodeados por una membrana doble de fosfolípidos y
proteínas. Esta doble capa lipófila-hidrófila estabiliza la emulsión. En un ml de leche hay 2500
millones de glóbulos grasos en suspensión. Una parte de la grasa tiende a separarse en la
superficie, formando una capa de crema esta “desmulsión” se debe a una globulina del suero
que está en pequeña cantidad y que forma enlaces cruzados entre las proteínas cubierta de los
glóbulos, produciendo la floculación y separación.
La composición en ácidos grasos de la grasa de leche es muy compleja y se han identificado

más de 400 entre saturados, insaturados, normales y ramificados, los más abundantes se
pueden observar en el siguiente tabla:
TABLA Nº 5: ACIDOS GRASOS MÁS ABUNDANTES EN LA GRASA DE LECHE
ACIDO GRASO % EN PESO
Butírico 4:0 3.6

Caproico 6:0 2.2
Caprílico 8:0 1.1
Cáprico 10:0 1.9
Láurico 12:0 3.0
Mirístico 14:0 11.2
Pentadecanoico 15:0 1.5
Palmítico 16:0 25.2
Esteárico 18:0 11.9
Palmitoleico 16:1 1.8
Oléico 18:1 25.5
Linoleico 18:2 2.1
Del cual podemos rescatar que es una grasa bastante saturada, en la que 2/3 de los ácidos
grasos son saturados y 1/3 son insaturados, el mas abundante es el palmítico seguido del
oleico, además hay una aportación notable de poliinsaturados (linoleico y linolénico). Otra
característica típica es la notable proporción de ácidos grasos de cadena corta, especialmente
de butírico, estos son ácidos destilables, después de hidrolizar los glicéridos.
Las principales alteraciones de la leche por el contenido de grasa o lípidos están ocasionados
por: 1). la hidrólisis de los triglicéridos, lo cual provoca el aumento de la fracción de ácidos
grasos libres dando a los productos lácteos un sabor rancio o jabonoso El fenómeno lipolítico
no es siempre perjudicial ya que algunos tipos de quesos deben a su sabor en parte, a la
presencia de ácidos grasos libres. 2). El proceso de autooxidación, es una reacción química
que afecta a los ácidos grasos insaturados libres o esterificados. Esta reacción es dependiente
del oxígeno y está catalizada por la luz, el calor y metales como el hierro y el cobre. Los
aromas extraños resultantes se conocen comúnmente como a rancio.
La leche posee una lipasa endógena muy activa, pero su acción se ve limitada por diferentes
factores:
1. El pH de la leche (6,7) se desvía del óptimo de actuación.

2. La temperatura de la leche (refrigeración) es siempre inferior a la óptima de la lipasa.
3. Está unida a micelas de caseína por lo que disminuye su concentración y, por tanto, su

actividad.
4. La membrana del glóbulo graso protege a los triglicéridos del ataque enzimático.
5. La lipasa es inestable, perdiendo lentamente su actividad.
2.3 CARBOHIDRATOS
La Lactosa (4-0--D-galactopiranosil-D-glucopiranosa), es el carbohidrato predominante en la
leche. Su síntesis está asociada a la de una proteína del suero mayoritaria, la -lactoalbúmina,
que actúa como un modificador proteico. Así, la -lactoalbúmina cambia la especificidad de
esta enzima de forma tal que el grupo galactosilo es transferido a la glucosa en lugar de a las
glicoproteinas.
La lactosa se presenta tanto en las formas  como, se puede observar la estructura de ambas
en la figura Nº…; la forma  es mucho más soluble que la forma . En disolución hay un
equilibrio entre las formas alga y beta que depende de la temperatura y del pH, en la leche, a
temperatura ambiente, alrededor del 40% esta en la forma alfa.
FIGURA Nº 2: ESTRUCTURA DE LA LACTOSA
Durante el tratamiento térmico de la leche se produce la descomposición de la lactosa. Donde

un compuesto que aparece en la leche tratada por el calor es la lactulosa, que puede utilizarse
como índice de calentamiento de la leche. Así el contenido en lactulosa puede diferenciar entre
leches pasterizada y esterilizada. La lactulosa es algo más que dulce y más soluble que la
lactosa; se considera que estimula el crecimiento de lactobacillus bifidus, y por lo tanto, es
beneficiosa para dietas infantiles.
FIGURA Nº 3: DESCOMPOSICION DE LA LACTOSA:

FORMACION DE LACTULOSA

Son muchos los microorganismos que metabolizan la lactosa como sustrato y la utilizan dando
lugar a compuestos de menor masa molecular. A través de la fermentación, es que producen
ácido láctico, siendo la más importante para la industria láctea, pero hay otras fermentaciones
que tiene también importancia considerable.
La acidificación espontánea es el fenómeno más frecuentemente observado en la leche

conservada a temperatura ambiente. La leche acidificada tiene un olor y sabor distinto a los del
ácido láctico puro debido a que se forman, además, otros compuestos, algunos de los cuales
adquieren una gran importancia en el aroma de ciertos productos lácteos como mantequilla y
yogures
La fermentación propiónica se lleva a cabo por acción de las bacterias del género
Propionibacterium, que fermentan el ácido láctico a ácido propiónico, ácido acético, CO 2 y
agua. Esta fermentación es típica de algunos tipos de quesos, siendo el proceso responsable
de la aparición de los característicos ojos.
La fermentación butírica se produce a partir de la lactosa o del ácido láctico con formación de
ácido butírico y gas. Es característica de las bacterias del género Clostridium y se caracteriza
por la aparición de olores pútridos y desagradables.
La lactosa no sólo es una fuente de energía sino que posee un valor nutritivo, se ha
considerado que la lactosa favorece la retención de Ca, por lo que estimula la osificación y
previene la osteoporosis.
También, se encuentran otros azúcares en la leche, como la glucosa, galactosa, amino

azúcares, azúcares fosforilados, etc., pero están en cantidades pequeñas.
2.4 ENZIMAS
Las enzimas pueden estar presentes en la leche como resultado del crecimiento microbiano,
sin embargo, en la tabla siguiente se ha considerado las enzimas indígenas de la leche, de las
cuales la proteasa y lipasa son particularmente importantes debido a sus efectos sobre el
aroma y la estabilidad de las proteínas. Las oxidorreductasas también pueden tener efectos
sobre la estabilidad del aroma debido a su influencia sobre el estado oxidativos,
particularmente de la fracción lipídica.
TABLA Nº 6: ENZIMAS DE LA LECHE

Fuente: compilada en parte de Shahani et al.

OXIDOREDUCTASAS
Xantina oxidasa Catalasa
(xantina: O2 oxidorreductasa) (H2O2: H2O2oxidorreductasa)
Sulfidril oxidasa Diaforasa

(NADH: lipoamida oxidorreductasa)
(proteína, péptido —SH:O2 oxidorreductasa)
Citocromo c reductasa
Lactoperoxidasa
(NADH: citocromo c oxidorreductasa)
(donador: H2O2 oxidorreductasa)
Superóxido dismutasa
(O2 : O2 oxidorreductasa)
TRANSFERAS
UDP-Galactosiltransferasa
(UDP galactosa: D-glucosa-1-galactosiltransferasa)
Ribonucleasa
(polirribonucleótido 2-oligonucleótido transferasa)
7-Glutamiltransferasa
HIDROLASAS
B-Esterasa
Proteasa
(éster carboxílico hidrolasa)
(peptidil péptido hidrolasa) Lipasa
Colinesterasa
(glicerol-éster hidrolasa) Lisozima
(acilcolina acilhidrolasa)
(mucopéptido N-acetilneuraminil hidrolasa) Fosfatasa alcalina
-Amilasa
(monoéster ortofosfórico fosfohidrolasa) Fosfoproteína fosfatasa
(-1,4-glucán-4-glucanohidrolasa)
(fosfoproteína fosfohidrolasa)
-Amilasa
(-1,4-glucán maltohidrolasa)
5'-Nucleotidasa
(5' -ribonucleótido fosfohidrolasa)
LIASAS
Aldolasa
(fructosa-l,6-difosfato D-gliceraldehído-3-fosfato liasa)
Carbónico anhidrasa (carbonato hidroliasa)
2.5 SALES
Las sales de la leche, están conformadas principalmente por cloruros, fosfatos, citratos y
bicarbonatos de sodio, potasio, calcio y magnesio. Las sales, componentes inorgánicos de la
leche, no deben confundirse con la ceniza, que está constituida por los óxidos de los minerales
resultantes de la combustión.
Las sales de la leche están distribuidas entre una fase soluble y una fase coloidal. Las cuales
podemos apreciar en la tabla Nº00.
TABLA Nº 7: CONCENTRACION DE LAS PRINCIPALES SALES EN LA LECHE

Y SU DISTRIBUCION
TOTAL EN LA LECHE (mg/100 g)

RANGO DE % EN FASE % EN FASE
COMPONENTE MEDIA
VALORES SOLUBLE COLOIDAL
Calcio total 117.1 110.9 – 120.3 33 67
Calcio ionizado 11.4 10.5 – 12.8 100 0
Magnesio 12.1 11.4 – 13.0 67 33
Sodio 58 47 – 77 94 6
Potasio 140 113 – 171 93 7
Citrato 176 166 – 192 94 6
Fósforo total 95.1 79.8 – 101.7 45 55
Fósforo inorgánico 62.9 51.9 – 70.0 54 46
Cloruro 104.5 89.8 – 127.0 100 0
Lactosa 4.800 - 100 0

Fuente: De White y Davis
La distribución del calcio, magnesio, fosfato y citrato entre las fases solubles y coloidales y sus
interacciones con las proteínas de la leche son factores importantes en la estabilidad de los
productos lácteos.
La sal mas importante es el fosfato cálcico y luego el cloruro potásico. La cantidad de la

primera es 10 veces mayor que la de su solución saturada, esto es posible porque el 90% del
P y Ca, están en las micelas de caseína formando parte de la estructura micelar.
Considerando el requerimiento de la osmolalidad constante sería de esperar una relación

recíproca entre las sales y la lactosa de la leche. De hecho, tal relación inversa ha sido
comprobada entre los contenidos de sodio y lactosa, y entre los contenidos de sodio y potasio.
Por ello, la leche tiene un punto de congelación esencialmente constante (-0,53 a -0,57 ºC),
propiedad que es utilizada para detectar su adulteración.
3. ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LOS COMPONENTES
3.1 ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las caseínas son cuantitativamente el grupo más importante de proteínas de la leche, y

proveen más de las tres cuartas partes del nitrógeno de la leche. La caseína, es un complejo
de fosfoproteínas y glucoproteinas que están en forma de suspensión coloidal con un diámetro
promedio de 1,200ª. Es una proteína conjugada que contiene ácido fosfórico, calcio y algo de
carbohidratos. El acido fosfórico se halla principalmente como monéster de los residuos de
serina. La caseína puede ser aislada fácilmente por precipitación isoelectrica a pH 4,6.
Todas las caseínas forman un complejo esférico singular altamente hidratado, conteniendo
fosfato cálcico, denominada micela. Las micelas de caseína de la leche son partículas
15
aproximadamente esféricas con un diámetro de 500 a 300 nm. La leche contiene unas 10
3
micelas por dm . Una micela típica contiene unas 2 * 104 moléculas de caseínas. Actualmente
se acepta que las micelas de caseína son un agregado de submicelas, cada una de las cuales
consta de unas 25 – 30 moléculas de ,  y ĸ-caseína, en proporciones casi iguales a las que
se presentan en la leche total.
Las letras griegas utilizadas en la denominación de las distintas proteínas se asignaron

inicialmente en función de su movilidad electroforética. La “s” de la s-caseína hace referencia
a su sensibilidad a la precipitación por iones calcio. Aunque los prefijos s, -, ĸ-, etc., a las
que podemos clasificar de la siguiente manera:
TABLA Nº 8: FRACCIONES PROTEICAS DE LA CASEINA
ESPECIE % P.M. %P
s1 23.500 1.2

s 50
s2 23.000 1.5
- 30 24.000 0.6
ĸ- 15 19.000 0.2
- 5 15.000 0.2
En la caseína alfas y en la beta, varios OH de serina están esterificados con ácido fosfórico; la
más fosforilada y más hidrófila es la alfas2, lego la alfa s1 y la beta.
2
En la alfas, una gran parte de la cadena es polar, por grupos -PO3 -en la serina y por los
COOH del glutámicos, estos grupos no están al azar sino concentrados en una región de la
cadena, que es la zona hidrófila y el resto en una zona lipófila.

La beta-caseína también precipita con los iones Ca2+. Esta proteína beta, tiene 5 grupos de
fosfoserina localizados en los 40 aminoácidos de cabeza de la cadena (zona polar) y el resto
es una larga zona lipófila, de modo que es como una molécula de detergente muy larga. Esta
división en zonas polares y no polares es fundamental para la formación de micelas estables
en la leche.
La k-caseína, está poco fosforilada pero es una glucoproteína con 4,5% de azúcares (galac-
tosa, galactosamina y ácido acetil neuramínico), como se puede observar en la figura 4 que no
2+
precipita en presencia de iones Ca ; su papel en la formación de micelas es decisivo.
FIGURA Nº4: ESTRUCTURA DE LA - CASEINA
La gamma-caseína tiene un peso molecular menor y su secuencia de aminoácidos es análoga

a la de una parte de la beta-caseína; se supone que procede de la degradación enzimático de
ésta.
Las diferentes caseínas tienen variantes por cambio de algún aminoácido y por diferencias de
los azúcares (en el caso de la k); algunas de estas diferencias son debidas a la raza del
ganado.
Las micelas proteicas de la leche tienen una estructura compleja, en la que las moléculas de
alfa-, beta- y k-caseína se agrupan ordenadamente, formando un núcleo hidrófobo y una
superficie polar e hidrófila que estabiliza la suspensión coloidal.
Cada una de ellas es un gel hidratado permeable, con 2/3 de agua y 1/3 de caseína; los grupos
2+
fosfato constituyen el 5% del peso seco, el Ca es el 3% y los azúcares el 0,7%; hay también
2+ + +
ácido cítrico (0,4%) y pequeñas proporciones de Mg , K y Na .
La unidad estructural de la caseína, en la leche, es la submicela, formada por 25-30 unidades

2+
de las alfa, beta y k proteínas; la unión de muchas submicelas, por puentes de Ca , forma
la micela. La submicela se forma por uniones hidrófobas de las partes no polares de las
diversas proteínas; la parte externa es polar, porque en la superficie quedan los grupos fosfato
y los azúcares, como se puede apreciar en la siguiente figura.

FIGURA Nº 5: ESTRUTURA DE UNA MICELA DE CASEINA
Las alfa, beta y k-caseínas se agrupan, por sus zonas hidrófobas, como las micelas de los
jabones, dejando, en la parte exterior, los restos hidrófilos de la serina fosfato y de la serina
azúcares. Las correspondientes a alfa- y beta-caseínas extienden los grupos fosfatos y son
2+
puntos de enlace, a través de iones Ca , con otras submicelas; las correspondientes a la k-
caseína exponen los azúcares, y son hidrófilas y estabilizantes pero no enlazantes.
2+
Alrededor de mil submicelas, por término medio, se enlazan por iones Ca para formar una
micela, y también intervienen moléculas de ácido cítrico, como se observa en la figura….. y
grupos carboxilo del ácido glutámico.
Cuando se enlazan las submicelas, las regiones azucaradas no enlazantes de las k-caseínas
quedan en la superficie de la micela, ver figura … y dan estabilidad a todo el agregado; cuando
se degradan estos azúcares externos la caseína coagula.

FIGURA Nº 6: UNION DE SUBMICELAS
Si las micelas se suspenden en una solución de EDTA, u otro agente secuestrador fuerte, se
2+
disgregan en submicelas al desaparecer los enlaces de Ca .
La coagulación de la caseína da lugar a la leche cuajada que encontramos en el queso y en el

yogur y que, a veces, aparece al hervirla. A pH cercanos a 7 (pH de la leche = 6,6) la
dispersión de micelas de caseína es muy estable, incluso a temperaturas de 125 °C, pero si el
pH baja se produce la coagulación (caso del yogur). Este tipo de coagulación puede inhibirse
2+
añadiendo polifosfatos secuestradores de Ca .
Otra causa de coagulación es la acción de proteasas; la pared estomacal de los mamíferos

segrega una proteasa, llamada desde la antigüedad renina, que cuaja la leche en el estómago.
Esta enzima se usa para fabricar el queso. La renina actúa específicamente sobre la k-caseína,
hidrolizando dos enlaces peptídicos. Se separa un glucopéptido más corto (64 AA) que queda
en el suero y un péptido más largo (105 AA) que queda en la micela y no contiene azúcares.
Con ello, la micela pierde su estabilidad, la caseína -coagula y la leche se cuaja. Algunas
proteínas de plantas y microbianas ejercen la misma acción.
Algunas proteínas del suero de leche proceden del suero sanguíneo de la madre y otras se
sintetizan en la glándula mamaria. Las principales son la lactoglobulina, lactalbúmina e
inmunoglobulinas; en la siguiente tabla podemos ver sus proporciones en la leche.
TABLA Nº 7: PROTEINAS DEL SUERO DE LECHE
g/l DE
PORCENTAJE
LECHE
TOTALES EN SUERO 20 7
Lactoglobulina 10 3.5
Lactoalbúmina 4 M
Inmunoglobulina 2.5 0.9
Proteínas de bajo PM (proteasa/peptona) 2 0.7
Otras 1.5 0.5
Fuente: Primo Yufera.
La lactoglobulina y la lactalbúmina precipitan a 100 °C y pH 4,5; están más equilibradas en
aminoácidos esenciales que la caseína y su valor biológico es mayor. Ambas son complejos de
varias especies proteicas separables por electrofóresis, y, además, tienen variaciones según
especies y razas. Algunas de las proteínas séricas forman parte de complejos enzimáticos de
la leche.
La -lactoglobulina, es una proteína de peso molecular cercano a 18.000; se encuentra en la

leche de vaca, oveja, cabra y otros rumiantes, así como en la leche de cerda, pero no en la
leche humana. Es la proteína más abundante en el lactosuero de la leche de vaca, que
contiene de 2 a 3 gramos por litro. Posee numerosos grupos -SH que son responsables del
desprendimiento del hidrógeno sulfurado que se produce cuando la leche se caliente por enci-
ma de 70°C.
La composición en aminoácidos de la -lactoglobulina se basa en por lo menos cuatro

variantes genéticas (A, B, C y D) que se distinguen la una de la otra por la sustitución de ciertos
aminoácidos en la cadena proteica. Sus puntos isoeléctricos van de 5,2 a 5,6. Estas variantes
se diferencian por su solubilidad y por su mayor menor aptitud a polimerizarse y a modificar su
estructura, según el pH.
Se debe resaltar que entre pH 3 y pH 7, a temperatura ordinaria, la -lactoglobulina está

presente bajo la forma de dímeros, frecuentemente híbridos (es decir, formados por dos de las
variantes A, B y C); con pH bajos, los dímeros tienen tendencia a disociarse para formar
octámeros, en el caso de la variante A principalmente.
Los cambios de pH también determinan modificaciones de conformación; así, el paso de pH 6

a pH 4 da lugar a una transición y entre el pH 6 y 8, surgen otras diversas transiciones, que se
manifiestan por cambios en el índice de rotación óptica, la constante de sedimentación y el
enmascaramiento de grupos reactivos, como los grupos carboxilo o tiol. Por encima de pH 8, la
-lactoglobulina es inestable y comienzan a formarse agregados de proteínas desnaturalizadas.
La -lactoglobulina incide en los tratamientos tecnológicos de la leche; en efecto, su

desnaturalización por calentamiento reduce el riesgo de coagulación de la leche durante la
esterilización; pero por el contrario puede conducir a la formación de una cuajada
insuficientemente firme, durante, la preparación de ciertos quesos, porque la -lactoglobulina
desnaturalizada queda adsorbida por la superficie de las micelas de caseína e impide la acción
del cuajo.
La -lactoalbúminas es una de las dos proteínas del sistema lactosa-sintetasa, presente en

las células de la glándula mamaria; la segunda proteína es la UDP-galatosil-transferasa, que es
una enzima que normalmente efectúa la incorporación de la galactosa en las glicoproteínas,
pero que bajo la influencia de la -lactoalbúminas sufre una modificación de especificidad, de
tal manera que las dos proteínas reunidas fijan la galactosa a la glucosa y aseguran así la
síntesis de la lactosa.
La -lactoalbúminas tiene un peso molecular de unos 16.000 y un punto isoeléctrico de 5,1. Es

insoluble en una zona comprendida entre pH 4,0 y 5,5. A un lado y otro de esta zona, la
molécula sufre modificaciones de conformación, rápidas o lentas, reversibles o no, que
conducen a diversas formas polimerizadas. Asimismo, la agregación puede conducir a la
gelificación. Las fuerzas actuantes son diferentes de las que conducen a la disociación de la
lactoglobulina; probablemente proceden de enlaces hidrófobos. Estas transformaciones e
interacciones dependen de las concentraciones en proteínas e iones y de la temperatura.
Las inmunoglobulinas proceden, en parte, de la sangre de la madre y otras se sintetizan en la

glándula mamaria; constituyen la reserva inmunológica para el recién nacido que justifica la
importancia de la lactancia natural.
Una de las proteínas séricas, la lactoferrina, tiene una gran capacidad para fijar y transportar
hierro y juega un papel en la absorción de este micro nutriente; además es bacteriostática por
su afinidad competitiva con el hierro necesario para el crecimiento bacteriano.
En la leche, también hay numerosas proteínas enzimáticas de varios tipos y en pequeña

cantidad; unas proceden del suero de la madre o de la glándula mamaria y otras de
contaminaciones bacterianas. No se ha señalado ninguna función de ellas, relacionada con el
valor nutritivo de la leche, pero algunas pueden producir alteraciones indeseables: hidrólisis de
los glicéridos, oxidación de los ácidos grasos insaturados y de vitaminas, proteolisis con
aparición de sabores amargos, etc.
3.2 MICELAS DE CASEINA Y SALES DE LECHE
Las caseínas interaccionan unas con otras y con el fosfato cálcico para formar grandes

complejos esféricos (micelas) con diámetros que oscilan desde unos 30-50 nm a 300 nm.
Contienen el 92 % de proteína, compuesta por s1-, -, - y -caseína en una relación media
de 3:1:3:1. y el 8 % de constituyentes inorgánicos compuestos primariamente por fosfato
cálcico. Puesto que las características de las micelas determinan la conducta de la leche y
productos lácteos durante los procesos industriales, como la pasteurización, esterilización,
concentración, congelación y fabricación de queso.
Las submicelas resultan de interacciones entre los dominios hidrofóbicos de las caseínas
individuales y probablemente las submicelas tienen una composición variable en lo que
respecta a las proteínas que las componen.
La reducción de la temperatura a casi O °C, hace que parte de la -caseína, -caseína y

fosfato cálcico coloidal se disocien reversiblemente en la micela. Igualmente, la adición de
-caseína a la leche determina que se reduzca el tamaño medio de la micela, mientras que la
adición de -caseína o s1-caseína incrementa el tamaño de la micela.
La sal más importante de la leche, el fosfato cálcico coloidal, se encuentra en equilibrio entre
las fases micelar y sérica. En la micela también se encuentran cantidades sustanciales de
2+
magnesio y cierta cantidad de citrato. Además, el Ca está ligado a los grupos ortofosfato de
las caseínas, en las que también pueden encontrarse pequeñas cantidades de otros cationes.
Para la formación de micelas tanto la -caseína como el Ca son requisitos absolutos. Las
2+
micelas se caracterizan por una estructura «esponjosa», porosa, que permite el equilibrio de to-
dos sus constituyentes con la fase sérica y contribuye a una excepcional hidratación proteica
de 3,7 g H2O por g de proteína seca. Esta hidratación, determinada por medidas
hidrodinámicas, es un orden de magnitud mayor que la de las proteínas globulares típicas.
Una característica fundamental de las micelas es su estabilidad a la aproximación íntima; por

ejemplo, los sedimentos se redispersan espontáneamente al dejarlos en reposo. Por tanto, la
superficie micelar debe estar altamente solvatada y carecer de reactividad, factor clave para su
estabilidad bajo muchas condiciones de procesado más intensas. Sin embargo, la supresión
del dominio polar de las moléculas de K-caseína cambia totalmente las características de
superficie de la micela. Las superficies micelares así modificadas son muy reactivas,
induciendo la asociación de las micelas y formación de geles, tales como los que se forman en
los quesos. De hecho, sólo se necesita modificar una porción de la -caseína para que ocurra
la coagulación.
El uso de modelos micelares es valioso para racionalizar los datos existentes y para predecir el
comportamiento de la leche. Se han propuesto numerosos modelos micelares, aunque sólo dos
parecen satisfacer la mayoría de los requisitos. La principal diferencia entre el modelo de
Slattery y el modelo de Schmidt es la importancia relativa de las interacciones hidrofóbicas y
fosfato cálcico terciario para mantener unidas entre si alas submicelas. Ambos modelos
consideran la submicela como un complejo estrictamente proteico de composición variable, que
se mantiene unido predominantemente por interacciones entre los dominios hidrofóbicos de las
caseínas individuales. Estos modelos también sugieren una distribución no uniforme de -
caseína en la submicela.
Esta distribución no uniforme podría resultar de la interacción intermolecular específica entre

las estructuras en hoja  de los dominios hidrofóbicos de la -caseína. Según el punto de vista
de Slattery la propia submicela es anfifílica de forma que la agregación produce micelas,
parecidas a una micela de jabón, con predominio del dominio polar de la -caseína en la
superficie micelar. Probablemente, la función primaria de la sales es neutralizar las cargas
negativas repulsivas de los grupos ortofosfato de las sl-, s2- y -caseínas, permitiendo así que
esta porción de la submicela interaccione por asociación hidrofóbica. Las numerosas in-
teracciones hidrofóbicas, individualmente débiles pero colectivamente fuertes, constituyen una

fuerza de gran importancia en la estabilización de las micelas. Además, esta anulación de las
fuerzas repulsivas electrostáticas de largo alcance, que permite interactuar a muchos grupos
hidrofóbicos, es importante no sólo en las proteínas de la leche, sino también en muchas otras
interacciones macromoleculares importantes en química de los alimentos.
En cambio, en el modelo de Schmidt toda la superficie de la submicela es hidrofílica,

suponiendo que está compuesta por los dominios polares de todas las caseínas. Sin embargo,
algunas proteínas pueden no estar representadas en la superficie de la micela completa de
acuerdo con su proporción en el sistema caseinato total. Los dominios polares de la sl-, s2- y
-caseína contienen grupos ortofosfato que pueden formar puentes salinos vía fosfato cálcico
terciario, por los que las submicelas se mantienen unidas unas a otras.
En consecuencia, las submicelas ricas en estas caseínas tienden a estar en el interior de la

micela completa. Por el contrario, los dominios polares de la -caseína no contienen grupos
ortofosfato y no pueden formar puentes salinos. Consecuentemente, las submicelas ricas en -
caseína tienden a ocupar la superficie externa de la micela. Puesto que las micelas son
estables a baja temperatura, las interacciones hidrofóbícas (que se debilitan cuando la
temperatura se reduce) por sí solas no pueden dar ata de la unión submicelar
3.3 EL GLOBULO GRASO
Para disminuir la energía libre de superficie de los lípidos en un medio acuoso, las moléculas
de los lípidos se asocian formando grandes glóbulos esféricos. La mayoría de los glóbulos
varían de diámetro entre 2 y 10 m, de modo que los glóbulos grasos mayores son 30 veces
más grandes que las micelas de caseína de mayor tamaño.
Alrededor del 60 % de los fosfolípidos y del 85 % del colesterol de la leche se hallan en los
glóbulos grasos. Muchas de las enzimas con actividades importantes para las propiedades de
la leche, como la fosfatasa alcalina, xantina oxidasa, 5' nucleotidasa, sulfidril oxidasa y
fosfodiesterasa, también están asociadas a esta membrana. La composición lipídica de la
membrana es similar a la de la membrana plasmática. Sin embargo, la membrana del glóbulo
graso de la leche parece encontrarse en estado dinámico puesto que su aspecto y composición
cambian al envejecer la leche.
El núcleo lipídico de los glóbulos grasos está constituido casi exclusivamente por
triacilgliceroles. Antes de la secreción, algunos componentes del citoplasma celular quedan
adsorbidos a la superficie de la gotita de grasa. Consecuentemente, tales componentes
subyacen debajo de la membrana plasmática adsorbida y, quizá, en zonas de la superficie del
glóbulo graso no cubiertas por la membrana plasmática. Por tanto, probablemente la superficie
de los glóbulos grasos nativos no esté cubierta totalmente por la membrana plasmática.
TABLA Nº 8: COMPOSICION DE LA PORCION LIPÍDICA DE LA MENBRANA

DEL GLÓBULO GRASO DE LA LECHE
COMPONENTE PORCENTAJE DE LOS

LÍPIDOS DE LA MEMBRANA
Carotenoides 0,45
Escualeno 0,61
Esteres del colesterol 0,79
Triacilgliceroles 53,41
Ácidos grasos libres 630
Colesterol 5,20

Diacilgliceroles 8,14
Monoacilgliceroles 4,70
Fosfolípidos 20,40
Fuente: De Thompson et al.
Puesto que los glóbulos grasos tienen una densidad menor que la fase acuosa, ascienden a la
superficie a una velocidad proporcional al cuadrado de sus radios. Sin embargo, se observa
que la formación de la crema ocurre mucho más rápidamente de lo que sería predecible de
acuerdo con el tamaño de los glóbulos grasos individuales. Esto ocurre debido a que los
componentes proteicos del suero, posiblemente las inmunoglobulinas, se asocian con el
glóbulo graso, impartiéndole características de superficie que favorecen su agregación.
4. CAMBIOS BIOQUIMICOS EN LOS PRODUCTOS LACTEOS

Los productos lácteos contribuyen significativamente a los nutrientes de la dieta total de la
población.
4.1 Leche pasteurizada o esterilizada

En la pasteurización, el tratamiento térmico es suave; el más usual es de 71-72 °C durante 15
segundos o 84-87 °C durante 2 segundos, suficientes para inactivar enzimas y eliminar los
gérmenes patógenos, pero no esterilizantes.
En la esterilización se utiliza una temperatura muy alta (145-150 °C) durante un tiempo muy
corto (4-6 segundos); este tratamiento, llamado UHT (Ultra-Height-Temperature), uperización o
alta-corto, elimina la flora bacteriana, con menor alteración de los caracteres organolépticos y
menores pérdidas de factores nutritivos que con tiempos más largos a temperaturas más bajas.
Luego, la leche se envasa asépticamente.
La leche pasteurizada debe conservarse en refrigeración hasta su consumo y tiene una vida
comercial limitada de unos pocos días. La leche esterilizada puede conservarse a temperatura
ambiente durante mucho tiempo, si no se abre el envase. El efecto del calor sobre los
componentes de la leche es muy diverso. La inactivación de enzimas como lipasas y
peróxidasas es beneficiosa. Las fosfatasas son las más termo resistentes, y la prueba negativa
de actividad de fosfatasa se toma como índice de buena pasterización; para ello se utiliza
fosfato de fenilo que es hidrolizado por la fosfatasa de la leche dando fenol que se determina
colorimétricamente. El calor produce el pardeamiento de la leche, al favorecer las reacciones
de Maillard entre aminoácidos y lactosa.
Los tratamientos térmicos producen pérdidas de vitaminas; por ejemplo, en la esterilización

UHT se destruye del 10 al 12% de las vitaminas B1, B6 y B12 y ácido fólico. Las pérdidas de
vitamina C son mayores; hasta el 35%; en cambio, la B2 y PP se alteran muy poco.

Las proteínas de la leche se desnaturalizan por el calor y esto es la causa de la mayor facilidad
de coagulación de la leche esterilizada o cocida; además, las inmunoglobulinas del suero se
inactivan.
El sabor de la leche es afectado por los tratamientos térmicos, por causa de la formación de
pequeñas cantidades de SH2 y derivados.
4.2 Leche homogeneizada

La homogeneización consiste en pasar la leche pasteurizada, aún caliente, por finos orificios, a
presión superior a 175 bars; en la operación, los glóbulos grasos se rompen, pasan de un
diámetro de 5-10 um a menos de 2 um y la superficie total de interfase grasa-suero aumenta
mucho.
Las nuevas micelas, más finas, se estabilizan por adsorción de fosfolípidos, proteínas de la
membrana globular rota y proteínas séricas, de modo que la leche homogeneizada tiene
menos tendencia a separar cremas. Por otra parte, la mayor superficie de contacto grasa-suero
facilita la acción de lipasas residuales y de la oxidación por el oxígeno disuelto. Por la mayor
dispersión de la luz, la leche homogeneizada es más blanca.
4.3 Leches evaporadas
Existen, en el mercado, varios tipos de leche concentrada por evaporación al vacío con eli-
minación del 60 al 66% de agua. Estas se venden para diluir, para añadir al café o para pre-
paración de postres.
En la fase de esterilización, puede producirse una
coagulación de la caseína en la leche evaporada y, para PASTEURIZACION
evitarla, se añaden pequeñas cantidades de citrato
sódico, bicarbonato sódico o fosfato bisódico; con esto
2+
se disminuye la concentración de Ca en el suero y se HOMOGENEIZACION
eleva un poco el pH
La evaporación elimina compuestos volátiles que dan el EVAPORACION A VACIO

sabor a cocido pero, en el almacenamiento de las
leches concentradas, se producen otros sabores
extraños. ENVASADO
ESTERILIZACIONEN
AUTOCLAVE
FIGURA Nº 7: FLUJOGRAMA PARA LA

OBTENCION DE LECHE EVAPORADA
CALENTAMIENTO (125ºC) 4.4 Leche condensada

La leche condensada contiene una gran proporción de
sacarosa añadida (40-50% del producto final) y esta
ADICION Y DISOLUCION SACAROSA elevada concentración de azúcares impide la
proliferación bacteriana, sin necesidad de una
esterilización final.
EVAPORACION AL VACIO
El grado de evaporación es el necesario para obtener,

ENFRIAMIENTO RAPIDO en el producto final, alrededor del 9% de grasa y 8%
SIEMBRA DE MICROCRISTALES
ENVASADO
de proteínas.
Al enfriarse la leche condensada, la lactosa tiende a cristalizar en cristales grandes que dan
una consistencia granulosa; para evitarla, el enfriamiento debe ser rápido y, además, se hace
la siembra con microcristales, para que haya muchos núcleos de cristalización.
En la leche condensada las reacciones de pardeamiento de Maillard están favorecidas y

también la coagulación por el calor.
FIGURA Nº 8: FLUJOGRAMA PARA LA OBTENCION DE LECHE CONDENSADA
4.5 El yogur (yoghurt) y los productos análogos
El yogur es un derivado lácteo gelificado y ácido, con componentes aromáticos típicos, que se
obtiene por fermentación de la leche con microorganismos acidificantes; es la llamada
fermentación láctica.
La materia prima es la leche, parcialmente desnatada y enriquecida en materias no grasas por
adición de leche en polvo desnatada; el proceso es el siguiente:
No hay esterilización final y las bacterias acidófilas están PASTEURIZACION

vivas en el yogur.
Los microorganismos más usados son el Lactobacillus

INOCULACION DEL CULTIVO
bulgaricus, el Streptococcus thermophilus, el L. bifidus y
otros análogos.
INCUBACION (40-45ºC)
Las enzimas bacterianas hidrolizan la lactosa,
transformándola en galactosa en glucosa y producen la
glicólisis con formación de ácido láctico.
ENVASADO

OBTENCION DE YOGURT
El pH baja mucho durante la fermentación, lo que elimina la flora patógena con proliferación de
la flora acidófila y termófila. La caseína se coagula parcialmente y se forma un gel constituido
por una red de micelas unidas; este gel da la consistencia típica del yogur.
Por otra parte, la fermentación acida genera una serie de compuestos aromáticos que dan los
sabores característicos a cada tipo de yogur; los más importantes son: diacetilo, etanal,
acetoína, ácido propiónico, acético, etc.
4.6 Los quesos

Los quesos están formados, en lo fundamental, por
PASTEURIZACION
la caseína coagulada que retiene grasas, otras
proteínas, sales y otros componentes del suero;
además, contienen compuestos aromáticos típicos,
INOCULACION DE LA FLORA MICROBIANA producidos en procesos fermentativos microbianos,
que son específicos de cada una de las numerosas
clases de queso
COAGULACION DE CASEINA
Antes de la precipitación, se ajusta la composición
de la leche a las características necesarias para
DESUERADO cada tipo de queso (grasa, proteína y Ca2+
SALADO
MADURACION
principalmente), mediante las adiciones necesarias o por desnatado.

En este punto se añaden también, en algunos casos, colorantes que suelen ser carotenoides;
uno muy usado es el "Annato" extraído de la semilla de Bixa ore-llana, cuyo componente
principal es la Bixina.
Mediante la inoculación de la leche pasterizada se introducen los microorganismos cuyas
enzimas van a desarrollar los aromas típicos, producir ácidos que bajan el pH y modificar, en
algunos casos, la textura.

OBTENCION DE QUESO
La flora usada es muy diversa; bacterias acidófilas, hongos lipolíticos y proteolíticos, etc., por
ejemplo el Penicillium roquefort y el P. camemberti.
La coagulación se produce al añadir, a la leche, la renina (quimosina) o proteasas análogas,
también influye la disminución del pH debida a la formación temprana de ácido láctico.
La separación del suero se produce por exudación de la masa coagulada cuando se corta y
agita, y se completa con prensado. Entre los quesos duros y los blandos hay grandes
diferencias en cuanto al contenido en agua, con una escala desde el 45 al 85%.
La retención de agua es menor cuando hay menos calcio o el Ca2+ está secuestrado, lo cual
rompe puentes de calcio de la red del coágulo y suelta agua; este efecto se produce por
adición de citrato sódico u otros secuestradores.
En la textura y en la retención de agua influye, también, el grado de proteolisis debida a
enzimas microbianas o del suero.
La maduración se produce durante un tiempo que varía entre pocas semanas y meses. Du-
rante la maduración se producen reacciones enzimáticas muy diversas:
- La lactosa es metabolizada por las bacterias lácticas dando ácido láctico que baja el pH a 5 - 5,5.
- Luego, parte del ácido láctico se transforma en propiónico y acético por las enzimas de las
bacterias propiónicas.
- Otras bacterias forman ácido butírico, diacetilo, acetoína y 2-butanal y todos estos compuestos
contribuyen a los aromas y sabores típicos.
- Las lipasas hidrolizan la grasa láctea retenida y dan ácidos grasos libres; como ésta es rica en
ácidos de cadena corta (butírico, caproíco), la lipólisis contribuye a los aromas fuertes de algunos
quesos. Algunos hongos inoculados, como el P. roquefort, son muy productores de lipasas.
- Por beta-oxidación y descarboxilación de los ácidos grasos se forman metilcetonas que también
contribuyen al perfil aromático.
- Las proteasas microbianas y del suero actúan sobre las diversas proteínas lácteas, durante la
maduración, y producen aminoácidos libres y péptidos cortos que contribuyen a los sabores.
- Finalmente se generan compuestos antibacterianos que con el bajo pH, contribuyen a inhibir la
flora patógena, el propiónico es uno de ellos y el estreptococo lactis produce nisina que es un
antibiótico natural.
CAPITULO IV
TEJIDOS VEGETALES COMESTIBLES: FRUTAS Y HORTALIZAS
1. GENERALIDADES
Las frutas y hortalizas son muy similares con respecto a su composición. Las “frutas” son frutos
en el sentido botánico del termino, es decir estructuras de la planta, que en estado de

maduración contienen las semillas; las “hortalizas”, por el contrario engloba diversos tipos de
estructuras vegetales, es un grupo complejo en el que se encuentra representadas familias
muy diferentes, así como partes de las plantas que se pueden agrupar en cuatro categorías:
 Semillas y vainas (guisantes, judías verdes)

 Bulbos, raíces y tubérculos (cebolla, remolacha, zanahorias, patatas)
 Tallos, hojas y flores (espárragos, coliflor, lechuga, acelga).
 Frutos (tomate, berenjena, pimientos, calabacín).
Una característica importante de las frutas y las hortalizas es que respiran, toman oxígeno y
desprenden anhídrido carbónico y agua, y además transpiran. Estas características continúan
tras la recolección a pesar de que la fotosíntesis cesa, por lo tanto, son productos perecederos
debido a que el metabolismo continúa con las reservas por lo que se intenta que el deterioro
sea el mínimo posible
Por lo general, la maduración de las frutas, sea en la planta o fuera de ella, conduce a un
equilibrio óptimo de sus caracteres organolépticos. Para muchas frutas, éste va seguido por
una desorganización de los tejidos, por ello es que se desea prolongar el almacenamiento de
las frutas para su consumo en fresco, se recogen antes de su completa maduración o se
retarda mediante refrigeración. En el caso de las hortalizas, aunque la maduración en la planta
es análoga a la de las frutas, no conduce a una optima calidad organoléptica, por el contrario
los caracteres organolépticos sólo se aprecian después de la cocción y casi siempre son
mejores cuando la maduración está poco avanzada; en efecto el envejecimiento implica la
síntesis del almidón y/o de elementos fibrosos como la lignina en prejuicio de los azucares lo
que explica la perdida del sabor dulce y su endurecimiento.
Esta diferencia en la evolución de la maduración de frutas y hortalizas explica la necesidad de

cocer las últimas con el fin de ablandar estructuras celulares y fibrosas mejorando así la
apetencia y digestibilidad de las hortalizas al mismo tiempo que destruye las sustancias
antinutricionales o toxicas presentes en algunas de ellas.
2. COMPONENTES QUIMICOS
Las partes separadas de las plantas, al igual que todos los organismos vivos, contienen una
gran variedad de compuestos, por lo que su composición varía ampliamente de una especie a
otra; éstas diferencias como cada órgano vegetal esta constituido en su mayor parte por
tejidos vivos metabolicamente activos, su composición cambia también, de manera casi
constante.
La carencia o intensidad de estos cambios depende de las condiciones de cultivos, del papel
fisiológico, del “pool” genético de la célula y de las condiciones ambientales durante el
almacenamiento tras su recolección.
La composición química de las frutas y hortalizas es variable de una especie a otra. Sin
embargo, como grupo, cabe hacer algunas consideraciones generales:
2.1 AGUA
El contenido máximo de agua de un tejido vegetal determinado depende de sus características
químicas y estructurales, así como de diversos factores extrínsecos.
El contenido de agua de las plantas “jugosas” es del 70-90% de su peso y del 20% en el caso
de las “secas”.
Debe tenerse presente que las pérdidas de agua, además de ejercer una influencia importante
en el marchitado y de suponer, lógicamente, una perdida de peso, en algunas especies
vegetales, pueden dar lugar a cambios fisiológicos deseables e indeseables.
2.2 CARBOHIDRATOS
Los carbohidratos constituyen por los componentes mayoritarios, entre 35 - 85% del residuo
seco de las plantas. El contenido total de carbohidratos en los vegetales puede ser de sólo el

2% del peso en fresco (en el caso de las nueces), cerca o más del 30% en los feculentos y
superar el 60% en cereales y hortalizas.
Los carbohidratos totales en los vegetales están constituidos esencialmente por monosacáridos
y polisacáridos, pero incluyen también diversas pectinas y ligninas. Predominan los
polisacáridos, en consecuencia el sabor no es dulce y la textura es firme, por la rigidez
estructura que les confieren la celulosa, las hemicelulosas y las pectinas de las paredes
celulares y en alguno casos el alto contenido en almidón.
Los componentes principales de la membrana celular son la celulosa, la hemicelulosa, las

pectinas y la lignina. La membrana de las células vegetales constituye la mayor parte de la fibra
dietética; la disponibilidad biológica de proteína y de otros nutrientes puede verse reducida por
estos componentes. La celulosa es una de las sustancias más abundantes en la biosfera, es
muy soluble pero el hombre no la digiere. Por otro lado, las hemicelulosas son un grupo
heterogéneo de polisacáridos constituido por muy diversos tipos de hexosas y pentosas y a
veces contienen también residuos de ácidos urónicos, se pueden clasificar de acuerdo con el
tipo de radical azucarado mayoritario y se denominan xilanos, arabinogalactanos,
glucomananos, etc. Mientras que las pectinas están constituidas por radicales de ácido
galacturónico unidos mediante enlaces  1,4 y con diverso grado esterificacion con el metanol.
La lignina, que siempre se asocia a la pared celular, es un polímero tridimensional constituido
por unidades de fenil – propano, unidos mediante cadenas alifáticas laterales de tres carbonos,
proporcionando una considerable resistencia y rigidez.
TABLA Nº 1:
Principales componentes de la pared celular

El Principal carbohidrato de los tejidos vegetales no asociados a la pared celular es el

almidón, que es un polímero lineal (1,4) o ramificado (1,4: 1,6) de la D- glucosa. Se localiza
en los plásticos intracelulares, cuya forma, tamaño y propiedades ópticas dependen de la
especie vegetal de la que procede. Otros polisacáridos que se hallan presentes en el interior
de la célula vegetal de las plantas comestibles son: la D-1,4- glucopiranosa del maíz, los b-
glucanos del mango y los fructanos constituidos por D-fructosa, como componente principal.
Alguna plantas también contienen gomas y mucílagos, estos carbohidratos son químicamente
semejantes a las hemicelulosas y algunos de ellos como: los carragenos, la goma arábiga, la
goma de garrofin y la goma de tragacanto se obtienen y purifican para su empleo como aditivos
alimentarios.
El contenido de monosacáridos (azucares) de frutas y verduras varía, pudiendo ser casi nula
en algunos y en otros alcanzar una concentración de 20% de su peso en fresco. Los
principales azucares son: la sacarosa, la glucosa y la fructosa. Por lo general las frutas y
verduras contienen además de sacarosa otros monosacáridos, así como otros carbohidratos
como la xilosa, la manosa, la arabinosa, la galactosa, la maltosa, la sorbosa, la oxtulosa y la
celobiosa, que en muchos casos constituyen la fracción mayoritaria del contenido total de
carbohidratos. También puede contener alcoholes derivados de algunos monosacáridos, como
el sorbitol y ácidos, como el ascórbico.
2.3 PROTEINAS Y OTROS COMPUESTOS NITROGENADOS
Aunque el contenido proteico de los tejidos vegetales constituye un pequeño porcentaje de su

peso en fresco, sin embargo, el contenido proteico de algunos productos, como cereales,
legumbre, tubérculos y bulbos merecen destacarse.
El papel desempeñado por estos componentes podría resumirse en:

 Disminuir la presión osmótica del “pool” de aminoácidos,
 Retener el amoniaco para evitar modificaciones importantes del pH del medio,
 Actuar como una protección macromolecular frente a la actuación de enzimas sobre
algunos compuestos.
Contribuyen al valor nutritivo de los alimentos vegetales, las proteínas de almacenamiento

suelen clasificarse, de acuerdo con su solubilidad, además una característica de estas
proteínas de almacenamiento es la presencia de enlaces amidicos, su peso molecular tiende
a disminuir con la senescencia.
En los tubérculos, aproximadamente el 70-80% de las proteínas extraíbles se consideran

proteínas de almacenamiento. La heterogeneidad de estas proteínas parece deberse a las
diferencias de carga eléctrica que se deben a la distinta concentración de amidas en la cadena
polipeptídica. Por otro lado, las proteínas de almacenamiento de las legumbres como la soja,
se caracterizan porque su peso molecular y su carga eléctrica son muy distintos.
Sin embargo los tejidos vegetales contienen cantidades apreciables de nitrógeno no proteico,
así, por ejemplo, mas de las dos terceras partes del nitrógeno de la papa o de la manzana
pueden hallarse en forma de aminoácidos y de otros componentes. Las plantas, además de
aminoácidos pueden contener también cantidades apreciables de nitrógeno no proteico en
forma de aminas, purina, pirimidinas, nucleosidos, betaínas, alcaloides, porfirinas y
aminoácidos no proteinogénicos.
FIGURA Nº 1:
Sustancias nitrogenadas no proteicas
2.4 LIPIDOS Y SUSTANCIAS LIPIDICAS
Los lípidos se hallan en su mayor parte en las membranas celulares o almacenadas como
material de reserva. Los lípidos de reserva están constituidos por tiracilgliceroles que contienen
determinados ácidos grasos característicos, como el palmítico, el oleico y el linoleico.
Los fosfolípidos se encuentran asociados a la membrana celular, también pueden acumularse

en algunos órganos de almacenamiento como en el caso de la soja en su semilla.
Las sustancias odoríficas de la fruta suelen ser compuestos oxigenados (ésteres, alcoholes,
ácidos, aldehídos y cetonas), muchos de los cuales son derivados de hidrocarburos
procedentes del terpeno o bien alcoholes o ácidos alifáticos de cadena corta.
En las verduras u hortalizas, el número de estos derivados volátiles es mucho menos. En

algunos casos estos compuestos se acumulan, disueltos en hidrocarburos terpenoides, en
receptáculos a modo de sacos característicos, como sucede con los aceites esenciales de la
hoja de menta, mientras que en otros casos se forman como consecuencia de un
descompartimentación celular provocada por una lesión tisular provocada por la cocción o la
masticación.
TABLA Nº 2:
Contenido lipídico de algunos frutos
PRODUCTO CONTENIDO LIPÍDICO (%)
Arbol de aceite de palma 74 - 81

Aguacate 35 -70
Aceituna 30 - 70
Laurel 24 – 55
UVa 0,2
Plátano 0,1
Manzana 0,06
2.5 ACIDOS ORGANICOS

Se encuentran en cantidades pequeñas de ácidos orgánicos, metabolitos intermediarios de
diversos procesos, como del ciclo del ácido tricarboxílico, del ciclo del glioxilato o del ácido
siquímico, que pueden acumularse en vacuolas confiriendo al tejido un sabor ácido o amargo.
El contenido de ácidos orgánicos depende de la especie vegetal, variando desde niveles muy
bajos (maíz dulce) a concentraciones muy altas como en algunas frutas, como fresas,
grosellas, etc., una especie vegetal ácida puede contener mas de 50mEq de ácido por 100
gramos de tejido y poseer un pH inferior a 2.
Los ácidos que se encuentran con mayor frecuencia en las frutas y hortalizas y con mayor
concentración son el cítrico y el málico, que pueden llegar a alcanzar una concentración de
hasta el 3% del tejido vegetal en “fresco”. La acidez total de algunas frutas desciende a medida
que progresa su maduración, si bien la concentración de algunos ácidos puede aumentar a lo
largo de la misma.
También contienen diversos ácidos aromáticos. Algunos ácidos alifáticos, como el clorogénico,
son importantes en los alimentos por su contribución a las reacciones de pardeamiento
enzimático y no enzimático. Otros como el ácido benzoico, juegan un papel importante en
algunas frutas como los arándanos debido a su actividad antifúngica.
2.6 PIGMENTOS
El grado de síntesis y degradación pigmentarias de las frutas y hortalizas después de
recolectadas, depende de las condiciones ambientales durante su almacenamiento, como: luz,
temperatura, humedad relativa y presencia de sustancias volátiles como por ejemplo el etileno.
El etileno se forma en los tejidos vegetales, durante su maduración, a consecuencia de heridas

o por exponerse a ciertos agentes contaminantes. El etileno, mediante su actividad hormonal,
inicia la degradación de la clorofila en la que intervienen algunas reacciones de oxidación.
2.7 MINERALES Y VITAMINAS

El contenido de minerales, se expresa en ocasiones como cenizas, la cual varía desde un 0.1%
hasta 5% de su peso en “fresco” y depende de la especie y del sistema de cultivo.
Los minerales más abundantes en las plantas son el potasio, el calcio, el magnesio, el hierro, el
fósforo, el azufre y el nitrógeno. El potasio que es el elemento mas abundante del reino vegetal
se halla presente en muchas plantas, por ejemplo el perejil lo contiene en una concentración de
un 1% sobre su peso en “fresco”.
TABLA Nº 3:
Contenido de algunos macro nutrientes en los tejidos vegetales
RANGO NORMA (mg

ELEMENTOS por 100 g. peso en PRODUCTOS RICOS EN ESTOS NUTRIENTES
fresco)
Ca 3,0 - 300 Espinacas hasta 600 mg. por 100 g. de su peso en fresco
Mg 2,0 – 90 Maíz dulce
P 7,0 – 230 Semillas y plantas jóvenes
Na 0,0 – 124 Apio
Cl 1,0 – 180 Apio
S 2,0 – 170 Tejidos con elevado contenido proteico
Fe 0,1 – 4,0 Perejil contiene hasta 8 mg. Por 100 g de su peso en fresco
El contenido vitamínico de una especie vegetal determinada puede variar considerablemente,

dependiendo de la variedad de la que se trate, de las condiciones de cultivo, de su grado de
maduración y de las condiciones de almacenamiento y procesado, éstas a su vez se
encuentran distribuidas en los tejidos vegetales de forma heterogénea.
TABLA Nº 4:
Aporte de vitaminas de las plantas comestibles
ACIDO
VITAMINA A TIAMINA RIVOFLAVINA
GRUPO NIACINA (%) ASCORBICO
(%) (%) (%)
(%)
Frutas 7,3 4,3 2,0 2,5 35,0
Patatas 5,7 6,7 1,9 7,6 20,9
Verdura 36,4 8,0 5,6 6,8 38,3
Granos secos TR 5,5 1,8 7,0 TR
Harinas 0,4 33,6 14,2 22,7 0,0
3. ESTRUCTURA
Es importante resaltar que una porción, separada de un tejido determinado, no constituye una
muestra representativa del tipo de células que lo componen, ni de su organización y mucho
menos de la distribución de los distintos componentes químicos.
Así la mayor parte de la actividad catabólica de la planta tiene lugar en el parénquima, que es
un tejido especializado que constituye normalmente la mayor parte del tejido comestible de la
planta, esta se encuentra recubierta por una capa externa a la cual se denomina epidermis y se
halla estructuralmente adaptada para protegerla contra los estrés físicos y biológicos.
Se considera que son cuatro los tipos de tejidos vegetales comestibles: raíces, tallos, hojas y
frutos. Sin embargo, los alimentos vegetales se clasifican según su utilidad, en frutas, verduras,
nueces, granos, bulbos y tubérculos.
El grupo de la raíces, esta formada por una estructura anatómica básica y por el crecimiento
secundario de los cambium; el tejido de estas especies esta constituido por pequeños grupos
de elementos conductores distribuidos por una matriz de tejido parenquimatoso, como se

muestra en la siguiente figura
FIGURA Nº 2:
Estructura anatómica del tejido de las raíces
(a) raíces carnosas constituidas por el crecimiento secundario de un tejido meristemático llamado cambium; (b) al
cambiar dan lugar en la parte externa al floema y en la interna al xilema, (c) distribución de los elementos conductores.
Así mismo, los tallos subterráneos (rizomas y bulbos) son unas estructuras modificadas. Un
tallo esta constituido por cuatro regiones distintas: el cortex, situado entre la epidermis y el
sistema vascular y la medula, que constituye el núcleo central de la célula, como se observa en
la figura. Los tejidos secundarios revisten diversas formas; en los bulbos, como cebollas y
ajos, el organismo está compuesto por un corto tallo que soporta una serie de hojas carnosas
distribuidas sobre y alrededor del tallo.
FIGURA Nº 3:
Estructura anatómica del tejido de los tallos
(a) tallos dicotiledónicos como la papa; (b) haces vasculares en forma de anillo, en los monocotiledóneas como el
espárrago; (c) dispersión de haces vasculares en el tejido parenquimatoso.
Por otro lado, aunque existen variantes en cuanto a morfología y funcionalismo, una hoja, es un
órgano plano de forma expandida encargado de la fotosíntesis. La hoja esta constituida por
tejidos que son semejantes a los de tallos y raíces pero su organización suele ser distinta. La
epidermis posee en la mayor parte de los casos una cutícula perfectamente desarrollada en la
que se encuentran los estomas; bajo la epidermis se encuentra toda una serie de células
alargadas ricas en cloroplastos distribuido en las dicotiledóneas por un entramado de venas en
forma de red y en la monocotiledóneas por venas distribuidas paralelamente.
Como ya habíamos mencionado, un fruto es un ovario maduro que contiene las semillas. La
carne del fruto se desarrolla a partir el receptáculo floral, del tejido capilar o bien a partir de
estructuras extraflorales como las brácteas. El fruto está constituido principalmente por tejido
parenquimatoso, como se puede observar en la siguiente figura los frutos no guardan similitud
alguna en sus características anatómicas. Además los frutos suelen consumirse crudos, como
postre y poseen un aroma característico debido a los diversos ésteres orgánicos que
contienen.
FIGURA Nº 4:
Estructura anatómica de los diferentes tipos de frutas
(a)pepino: corteza, carne, placenta, semilla y haz vascular; (b) Drupas como cereza: pedúnculo, piel, carne, hueso o
almendra, semilla; (c) Frambuesa o fresa: pared carnosa, semilla receptáculo carnoso, sépalo y pedúnculo; (d) legumbre:
pedúnculo, sépalo, haz vascular, semilla y vaina; (e) manzana o pera: pedicelo, piel y carne, carpelo coriáceo, semilla y
cáliz; (f) cítricos: exocarpo colenquimatoso/flavedo, mesocarpo/albedo, semilla y endocarpo de los sacos jugosos.
4. METABOLISMO Y FISIOLOGIA
Muchas de las reacciones bioquímicas que tienen lugar en los tejidos vegetales son
básicamente idénticas en todos los tejidos vegetales y son las que tienen lugar en
acontecimientos básicos, como la activación de los aminoácidos previa a la síntesis proteica, la

respiración mitocondrial y las reacciones anabólicas de algunos polisacáridos de la pared
celular. Sin embargo hay aspectos del metabolismo que son específicos de determinadas
familias, géneros, especies o cultivares.
La vida de las frutas y hortalizas se puede dividir en tres etapas fundamentales:

 Crecimiento: es el aumento del volumen de las células hasta que se alcanza el tamaño final
del producto.
 Maduración: puede iniciarse antes de que termine el crecimiento y se produce el desarrollo
del producto, lo que sería una maduración fisiológica. Posteriormente se da una
maduración sensorial donde ya se adquieren las características comestibles del producto.
 Senescencia: se produce el envejecimiento de las células de los tejidos que lleva a la
muerte del producto.
4.1 RESPIRACION
La respiración constituye un aspecto del metabolismo de importancia primordial para el estudio
de los fenómenos que se producen en los tejidos vegetales tras su recolección.
La actividad respiratoria es mínima en hortalizas mas inactivadas, como son la zanahoria,

remolacha, papa, y diversos granos, que causa de esto pueden resistir un almacenamiento
prolongado sin grandes modificaciones; muy por el contrario las frutas en su momento de
maduración es muy elevada lo que recorta su tiempo de conservación.
La respiración de los tejidos vegetales, es la oxidación de los azúcares originando una pérdida
de materia seca y frecuentemente una disminución del sabor dulce. Así mismo consume
oxígeno ya que la anaerobiosis presupone la formación de etanol tóxico para los tejidos, que se
observan como manchas pardas internas, resultando desagradable para el consumidor.
La respiración desprende anhídrido carbónico, agua, mantiene la transpiración de los tejidos y

energía. La velocidad con la que respiran da idea del metabolismo del tejido y se puede medir y
expresar como ml de CO2 por kilogramo y hora. La velocidad es distinta en los vegetales y está
relacionada con la vida comercial del producto.
Una actividad respiratoria elevada conlleva a que el tiempo de vida útil del producto sea más
corto, lo cual implica un período de almacenamiento menor del producto.
TABLA Nº 5:
Actividad respiratoria y conservabilidad de algunas frutas y verduras
RESPIRACION (mg CO2 kg/h) Vida útil (semanas)

PRODUCTO
5 ºC 25 ºC a 5 ºC
Guisantes 50 475 1
Espárragos 45 260 2–3
Aguacate 10 400 2–4
Rábanos 6 17 16 -20
Manzanas 3 30 12 - 32
Varía de acuerdo el cultivo y las practicas de cultivo. Obsérvese que el Q 10 de la respiración puede variar
dependiendo del producto del que se trate
FIGURA Nº 6:
Relacion existente entre la actividad respiratoria y vida útil
de almacenamiento hasta su degradación.

La importancia de los distintos ciclos oxidativos (ciclos de Krebs, del glioxilato, de Embden –
Meyerhof y de la pentosa-fosfato) parece depender de la especie y el órgano en cuestión, así
como también de la ontogenia de la planta.
Los procesos glicolíticos y oxidativos del ciclo de Krebs son los mas corrientes en las plantas,
las oxidaciones a través del ciclo de la pentosa-fosfato son responsables de 1/3 del
metabolismo de la glucosa. El ciclo de las pentosas ocurre en frutos como el pimiento, el
tomate, el pepino, la lima, el plátano y su importancia parece ser mayor en los tejidos
madurados.
El cociente respiratorio QR se define como la relación existente entre el volumen de anhídrido

carbónico liberado y el de oxígeno consumido durante un tiempo determinado. El (QR) es útil
para detectar cambios en los procesos metabólicos y para la aparición de sistemas
decarboxilasa u oxigenasa, que se apartan de los procesos normales de respiración. El QR de
las frutas es mayor en la fase climatérica de maduración. Un incremento en el QR durante la
respiración climatérica indica un aumento en las reacciones de descarboxilación o una
disminución en las de carboxilación.
La respiración celular puede hallarse acoplada a varias reacciones metabólicas relacionadas

con las heridas, la recolección, etc.,
La mejor manera de observar la importancia de la respiración post-recolección, consiste en

comparar la relación existente entre la actividad respiratoria y la vida útil durante el
almacenamiento de partes carnosas separadas de la planta.
TABLA Nº 6:
Cocientes respiratorios de algunas partes separadas de la planta
COCIENTE
SISTEMA
RESPIRATORIO
Hojas ricas en carbohidratos 1,0

Semillas germinadas de especies amiláceas 1,0
Semilla de lino en maduración 1,22
Manzanas maduradas al aire 1,0
Manzanas sobre maduras al aire 1,3
Manzanas pardeando al aire con vapores de cloroformo 0,25
Manzana tratada con CNH 2,0
Plántulas de trigo en una atmósfera con 5-20% de O2 0,95
Plántulas de trigo en una atmósfera con 3% de O2 3,34
La mayor parte de los frutos carnosos experimentan un aumento característico de su actividad

respiratoria que coincide, con los cambios evidentes de color, aroma y textura típicos de la
maduración. Los frutos que muestran este característico aumento de la respiración se
denominan “frutos climatéricos”.
La respiración climatérica, marca el comienzo de la senescencia (deterioro por el

envejecimiento). La importancia relativa al aumento de la respiración climatérica varia
considerablemente de unos frutos a otros y, en muchos de ellos, en casi todas las verduras, ni
siquiera se produce.
No se han hallado diferencias claras entre el metabolismo de los frutos climatéricos y los no
climatéricos, sin embargo la relación existente entre el aumento de la respiración climatérica y
los indicios de la maduración no siempre es tan estrecha, en muchas frutas y bajo distintas
condicione, el aumento climatérico de la respiración y la maduración se producen de forma
simultanea, pero en otros, ambos fenómenos tienen lugar de forma claramente independiente.
FIGURA Nº 7:
Relación existente entre la actividad respiratoria y la temperatura de almacenamiento
El proceso respiratorio en los tejidos vegetales se halla muy influenciado por la temperatura. La
actividad respiratoria de una especie determinada, en su rango “fisiológico” de temperaturas,
generalmente aumenta al hacerlo éstas y este incremento puede expresarse como valor Q 10.

El Q10 se define como la velocidad a la que se produce una determinada reacción a una
temperatura T, dividido por la que tiene lugar a una temperatura 10 ºC menor. El Q10 de la
mayor parte de frutas y especies vegetales suele oscilar entre 7 y menos de 1, siendo los
valores normales de 1-2.
Los descensos de temperatura producen en los frutos climatéricos una disminución en la

intensidad de ese fenómeno, así como un retraso en su aparición. Por ejemplo, en el caso de
las papas, el paso de un ambiente frío a uno caliente provoca un aumento brusco de su
actividad respiratoria que va seguido de un descenso y posteriormente, de una estabilización a
un nivel de actividad media.
FIGURA Nº 8:
Cambios que se producen en el contenido de azúcares reductores y no reductores en la actividad
respiratoria al pasar de temperaturas inferiores a superiores (patatas)
Por lo general una reducción de la tensión de oxígeno (por debajo de 21%) y un incremento de
la de anhídrido carbónico (por encima de 0.03%) reduce la actividad respiratoria, así como la
de las reacciones de degradación asociadas a la misma. Algunos tratamientos químicos han
sido utilizados con éxito para reducir la actividad respiratoria de los órganos vegetales después
de su recolección. Estos tratamientos actúan frenando las reacciones de alteración, pero un
medio también eficaz para ello consiste en ventilar la atmósfera del almacén para reducir al
mínimo la acumulación de etileno en la misma.
4.2 METABOLISMO DESPUES DE LA COSECHA
Cuando una fruta o legumbre se separa de la planta, no recibe más agua ni nutriente y la
fotosíntesis cesa. Sin embargo, prosigue la respiración del tejido, así como otras diversas
reacciones enzimáticas, entre las que se incluyen la síntesis de pigmentos e incluso de
enzimas.
A continuación, veremos algunos aspectos ocurridos en este proceso:
a) CAMBIOS EN LA PARED CELULAR

La maduración del fruto y el reblandamiento de los tejidos vegetativos van generalmente
acompañadas del catabolismo de los polisacáridos de la pared celular. Las enzimas que
degradan pectina durante la maduración son las esterasas y las hidrolasas. La presencia de
la actividad hidrolasa (poligalacturonasa) en algunos frutos como el tomate, pera, piña y
aguacate, la actividad pectinesterasa es muy corriente y se ha observado que aumenta
durante la maduración. La importancia de estas enzimas pécticas presentes en los frutos
esta basada en la deseada transparencia y nitidez de los jugos de grutas y bebidas
derivadas.
Las enzimas que actúan sobre los polisacáridos de la pared celular de algunas frutas con la
intensidad suficiente para liberar cantidades apreciables de azucares durante el periodo post-
recolección. Tal es el caso de los frutos cítricos y otros con un contenido despreciable de
almidón. El endurecimiento de los tejidos vegetativos de algunos frutos, como los espárragos
y las vainas de muchas especies leguminosas, que se produce poco después de su
recolección, esta relacionado con la biosíntesis de los componentes de la pared celular, entre
los que destaca la lignina.
b) TRANSFORMACION ALMIDON – AZUCAR

En algunos productos vegetales, especialmente semillas (guisantes, maíz) y órganos de
almacenamiento enterrados (papas, zanahorias) la síntesis de almidón tras su recoleccion
suele ser superior a su degradación. La síntesis de almidón se produce en condiciones
óptimas a temperaturas superiores a las ambientales y va acompañada de un descenso del
contenido de carbohidratos, lo cual afecta negativamente su calidad. Las principales
enzimas involucradas en la síntesis del almidón parecen ser lo de los tejidos fotosintéticos,
principalmente la fructosa transglicosidasa, la glucosa adenosín-fosfato: almidón
glucosiltransferasa, la UPGD pirofosforilasa y la ADPG pirofosforilasa. La disminución del
contenido de carbohidratos puede producirse también como consecuencia de las reacciones
de oxidación que tienen lugar en las mitocondrias.
c) DE LOS ACIDOS ORGANICOS

El incremento que se produce en el cociente respiratorio puede atribuirse a su oxidación en
el metabolismo respiratorio. Aquél, que es de 1,0 aproximadamente cuando se consumen
carbohidratos, aumenta hasta 1,3 cuando se utilizan malato y citrato como sustratos, y
alcanza 1,6 cuando se consume tartrato. El cociente respiratorio y el contenido en
determinadas enzimas (enzima málico y piruvato descarboxilasa) aumentan de forma
simultánea durante la respiración climatérica de determinados frutos.
El metabolismo de los ácidos orgánicos aromáticos vía el metabolismo del ácido sikímico es
importante por su relación con el metabolismo proteico (aminoácidos aromáticos), con la
acumulación de precursores de las enzimas del pardeamiento (ácido clorogénico) y con el
depósito de lignina (radicales de fenilpropano).
d) LIPIDICO
Si bien los componentes lipídicos de la mayor parte de frutas y verduras se hallan en
concentraciones relativamente bajas, su metabolismo durante su almacenamiento post-
recolección es importante. Los cambios que se producen en los lípidos de las membranas
parecen jugar un papel importante en algunos acontecimientos ontogénicos como la
maduración y la senescencia.
El envejecimiento de diversos tejidos vegetales se halla asociado a un descenso del

contenido de ácidos grasos poliinsaturados, que parece estar relacionado con la autólisis de
las membranas y la consiguiente pérdida de la integridad celular.
e) DE LOS PIGMETOS
El pase de verde a amarillo (agrios, peras, ciertas variedades de manzanas, ciruelas,
melocotones) o al rojo (tomate), corresponde al desenmascaramiento de los pigmentos
carotenoides, debido a la destrucción de la clorofila. Al mismo tiempo hay una síntesis de
carotenoides o de pigmentos antocianos. La síntesis de carotenoides puede proseguir
durante el almacenamiento pero esos pigmentos, son al mismo tiempo, destruidos
progresivamente por oxidación especialmente por la luz.
Y su degradación puede seguir varios caminos, como se muestra en la figura…….
FIGURA Nº 9:
Vías de degradación de la clorofila

La vía I, la salida del magnesio, está catalizada por los iones H así como por el calor, esto se
observa durante la cocción y esterilización. El calor provoca la coagulación de una
lipoproteína a la cual la clorofila está normalmente fija y por lo que estaría protegido.
Por la vía II, eliminación de fitol, está catalizada por la clorofilasa, esta enzima bastante
resistente al calor, sólo se encuentra en algunos vegetales y estaría localizada en los
cloroplastos y únicamente se activa durante la maduración.
Mientras que la vía III, se da por foto-oxidación (oxígeno-luz), ya sea por contacto con lípidos
oxidados o por la acción de una lipoxidasa. También puede producirse en vegetales
deshidratados almacenados a una humedad relativa inferior al 30%, por el contrario, cuando
la humedad relativa de la atmósfera ambiente es superior lo que ocurre es la transformación
en feofitinas (vía I).
Algunos compuestos volátiles aceleran (etileno) o retardan (anhídrido carbónico) la

degradación de la clorofila, por eso se utilizan en el almacenamiento de algunos vegetales.
Durante el almacenamiento de vegetales congelados, se observa una degradación de la

clorofila; el camino seguido depende del pH del producto.
f) DE LOS COMPUESTOS AROMATICOS
El aroma característico de frutas y verduras está determinado por un complejo espectro de

compuestos orgánicos entre los que generalmente se hallan: ésteres, aldehídos, cetonas,
etc.
En algunos tejidos, los precursores del aroma se convierten enzimaticamente en los

compuestos responsables de este cuando se produce la rotura celular durante la masticación
o por otros agentes mecánicos.
5. HORMONAS VEGETALES
Las plantas tiene cinco clases de hormonas (los animales, tienen un número mayor). Las

hormonas y las enzimas cumplen funciones de control químico en los organismos

multicelulares.
Las plantas no sólo necesitan para crecer agua y nutrientes del suelo, luz solar y bióxido de
carbono atmosférico. Ellas, como otros seres vivos, necesitan hormonas para lograr un
crecimiento armónico, esto es, pequeñas cantidades de sustancias que se desplazan a través
de sus fluidos regulando su crecimiento, adecuándolos a las circunstancias.
Las hormonas vegetales, son aquellas sustancias que son sintetizadas en un determinado
lugar de la planta y se translocan a otro, donde actúan a muy bajas concentraciones, regulando
el crecimiento, desarrollo ó metabolismo del vegetal.
Llamadas también fitohormonas, pertenecen a cinco grupos conocidos de compuestos que

ocurren en forma natural, cada uno de los cuales exhibe propiedades fuertes de regulación del
crecimiento en plantas, y cada uno con su estructura particular y activos a muy bajas
concentraciones dentro de la planta: Este tipo de hormonas no se producen en glándulas
endocrinas, y son transportadas a través de la savia bruta a toda la planta.
1. Auxinas, la mejor conocida es el ácido Indol-acético. Determina el crecimiento de la

planta y favorece la maduración del fruto.
2. Citocinina, incrementan el ritmo de crecimiento celular y transforma unas células
vegetales en otras.
3. Giberelinas, determinan el crecimiento excesivo del tallo e inducen la germinación de
la semilla.
4. Acido abcísico, propicia la caída de las hojas, detiene el crecimiento del tallo e inhibe la
germinación de la semilla. Los florígenos, determinan la floración, La traumatina,
estimula la cicatrización de las heridas en la planta
5. Etileno, acelera el proceso de maduración.
Cuando la planta germina, comienzan a actuar algunas sustancias hormonales que regulan su
crecimiento desde esa temprana fase: las fitohormonas, llamadas giberelinas, son las que
gobiernan varios aspectos de la germinación; cuando la planta surge a la superficie, se forman
las hormonas llamadas auxinas, las que aceleran su crecimiento vertical, y, más tarde,
comienzan a aparecer las citocininas, encargadas de la multiplicación de las células y que a su
vez ayudan a la ramificación de la planta.
Auxina; significa en griego 'crecer' y es dado a un grupo de compuestos que estimulan la

elongación. El ácido indol-acético (IAA) es la forma predominante. Aunque la auxina se
encuentra en toda la planta, las más altas concentraciones se localizan en las regiones
meristemáticas en crecimiento activo. Se le encuentra tanto como molécula libre o en formas
conjugadas inactivas. Cuando se encuentran conjugadas, la auxina se encuentra
metabólicamente unida a otros compuestos de bajo peso molecular. Este proceso parece ser
reversible. La auxina es transportada por medio de un mecanismo dependiente de energía,
alejándose en forma basipétala desde el punto apical de la planta hacia su base. La
concentración de auxina libre en plantas varía de 1 a 100 mg/kg peso fresco. En contraste, la
concentración de auxina conjugada ha sido demostrada en ocasiones que es sustancialmente
más elevada. Una característica sorprendente de la auxina es la fuerte polaridad exhibida en su
transporte a través de la planta. La auxina ha sido implicada en la regulación de un número de
procesos fisiológicos. Promueve el crecimiento y diferenciación celular, y por lo tanto en el
crecimiento en longitud de la planta, Estimulan el crecimiento y maduración de frutas, floración,
senectud, geotropismo. La auxina se dirige a la zona oscura de la planta, produciendo que las
células de esa zona crezcan más que las correspondientes células que se encuentran en la
zona clara de la planta. Esto produce una curvatura de la punta de la planta hacia la luz,
movimiento que se conoce como fototrofismo.
Las Citocininas, son hormonas vegetales naturales que estimulan la división celular en tejidos
no meristemáticos. Inicialmente fueron llamadas quininas, sin embargo, debido al uso anterior
del nombre para un grupo de compuestos de la fisiología animal, se adaptó el término
citocinina (citocinesis o división celular). Son producidas en las zonas de crecimiento, como los
meristemas en la punta de las raíces. Las citocininas se sintetizan en los meristemos apicales

de las raíces, aunque también se producen en los tejidos embrionarios y en las frutas. Su
transporte en la planta es por vía acropétala, desde el ápice de la raíz hasta los tallos,
moviéndose a través de la savia en los vasos correspondientes al xilema. Entre sus principales
funciones encontramos: la estimulación de la división celular y el crecimiento; la inhibición del
desarrollo de raíces laterales; rompen la latencia de las yemas axilares; Promueve la
organogénesis en los callos celulares, retrasa la senescencia ó envejecimiento de los órganos
vegetales, promueven la expansión celular en cotiledones y hojas; y por último promueve el
desarrollo de los cloroplastos.
Las giberelinas, son sintetizadas en los primordios apicales de las hojas, en puntas de las
raíces y en semillas en desarrollo, no muestra el mismo transporte fuertemente polarizado
como el observado para la auxina, aunque en algunas especies existe un movimiento
basipétalo en el tallo. Su principal función es incrementar la tasa de división celular (mitosis).
Además de ser encontradas en el floema, las giberelinas también han sido aisladas de
exudados del xilema, lo que sugiere un movimiento más generalmente bidireccional de la
molécula en la planta. Entre sus principales funciones se encuentran: la dominancia apical; el
Aumento del crecimiento de los tallos, promueve la división celular en el cambium vascular y
diferenciación del xilema secundario; estimula la formación de raíces adventicias; promueve la
división celular, promueve la floración en algunas especies; promueve la síntesis de etileno
(influye en los procesos de maduración de los frutos); favorece el cuaje y la maduración de los
frutos; e inhibe la abscisión ó caída de los frutos.
El ácido abscísico, es un potente inhibidor del crecimiento que ha sido propuesto para jugar
un papel regulador en respuestas fisiológicas tan diversas como el letargo, abscisión de hojas y
frutos y estrés hídrico, y por lo tanto tiene efectos contrarios a las de las hormonas de
crecimiento (auxinas, giberelinas y citocininas). Típicamente la concentración en las plantas es
entre 0.01 y 1 ppm, sin embargo, en plantas marchitas la concentración puede incrementarse
hasta 40 veces. El ácido abscísico se encuentra en todas las partes de la planta, sin embargo,
las concentraciones más elevadas parecen estar localizadas en semillas y frutos jóvenes y la
base del ovario. Su síntesis tiene lugar en las yemas. Entre las principales funciones se puede
mencionar: promueve la latencia en yemas y semillas; inhibe la división celular; causa el cierre
de los estomas; es antagónico de las giberelinas e inhibe el crecimiento.
El etileno, es el compuesto insaturado más sencillo. En condiciones fisiológicas de

temperatura y presión es un gas incoloro, de aroma similar al del éter etílico, más liviano que el
aire, sumamente inflamable y volátil; muy hidrosoluble.
FIGURA Nº 10:
Estructura molecular del Etileno
Se produce en casi todos los órganos de las plantas superiores, aunque la tasa de producción
dependerá del tipo de tejido y de su estadío de desarrollo. En general las regiones
meristemáticas y nodales son las más activas en la biosíntesis. Sin embargo la producción
también se incrementa durante la abscisión foliar, senescencia de las flores y maduración de
frutos.
Se biosintetiza a partir del aminoácido Metionina, que por acción de una Ado-Met sintasa
genera Ado-Met. Podemos observar en la siguiente figura los productos obtenidos de un
átomo de Metionina.
FIGURA Nº 11:
Productos de la degradación de Metionina
La etapa limitante en la ruta es la conversión de Ado Met en Ácido-1-

aminociclopropanocarboxílico (ACC), catalizado por la ACC sintasa. La última etapa de la vía
la cataliza una oxidasa que requiere O2 como sustrato. El grupo CH3-S (tiometilo) de la
metionina es reciclado a través del ciclo de Yang nuevamente hasta Metionina; esta vía cíclica
involucra el consumo de energía (bajo la forma de ATP) y de O2.
Su biosíntesis está incrementada en plantas expuestas a condiciones ambientales de estrés y

en especies terrestres es considerado un signo de injuria asociado con la degradación de la
clorofila y la peroxidación de lípidos de membranas.
Con mejor claridad podemos revisar la siguiente figura, la cual nos muestra la ruta metabólica
seguida por la Metionina en la formación del Etileno.
FIGURA Nº 11:
Ruta Metabólica del Etileno
El receptor de etileno se denomina ETR1; es un dímero de 2 proteínas integrales de

membrana, con actividad histidina kinasa y capacidad autofosforilante. La unión del etileno a su
receptor induce su autofosforilación a nivel de residuos de histidina y luego transferencia de
estos fosfatos hacia residuos de aspartato. El receptor así activado inicia una cascada de
señalizaciones hacia otras proteínas efectoras (cascada del tipo MAP Kinasa, con destino final
a nivel del DNA)
FIGURA Nº 12:
Centro de síntesis del Etileno
La unión del etileno al receptor da como resultado la inactivación de un regulador negativo CTR
1 (que se hallaba inhibiendo a la proteína transmembrana EIN 2) por lo que la proteína EIN 2
+2
cobra actividad, funcionando como un canal de iones (probablemente iones Ca ), lo que se
traduce en una posterior activación del factor de transcripción EIN 3, que actúa a nivel
genómico induciendo la expresión genética de proteínas efectoras.
FIGURA Nº 13:
Se transporta de célula a célula en el simplasto y floema, difundiendo en el citosol, ya que es

suficientemente soluble en agua para ser transportado en soluciones y suficientemente no
polar para pasar a través de las membranas rápidamente. El sitio de acción del etileno es
próximo al sitio de síntesis.
Catabolismo: Difusión hacia la atmósfera circundante, o bien oxidación hasta etilenóxido,

etilenglicol o CO2. Como es fácilmente oxidado a etilenglicol por acción del permanganato de
potasio, se aprovecha esta propiedad en horticultura. Las frutas o flores empacadas en cajones
son cubiertas con alúmina o silicagel impregnada en KMnO 4 para remover el etileno que se
forma y así disminuir la velocidad de maduración.

FIGURA Nº 14:
Catabolismo del Etileno
El etileno puede promover la maduración de los tomates, bananas, cítricos, piñas, dátiles,
peras, manzanas, melones, mangos, aguacates o avocados y papayas, una indicación clara
que la acción de etileno es general y extendida entre un número de frutas. Es claro que el
etileno es una hormona que hace posible la maduración, una sustancia química producida por
frutas con el específico fenómeno biológico de acelerar el proceso de maduración de fruta y
envejecimiento. La maduración es el paso final del proceso, cuando la fruta cambia el color y
desarrolla el sabor, textura y aroma, que es lo que se define como calidad óptima de consumo.
El agente biológico llamado etileno, el cual es producido naturalmente, inicia este proceso de
maduración después que la fruta esta completamente desarrollada. El proceso puede ser
brillante, pero no se puede dar marcha atrás una vez que se empezó. Entonces, la clave es
aplicar etileno externamente con la condición que sea antes que la concentración interna
natural alcance el nivel de 0.1-1.0 PPM, lo cual va a iniciar o promover este proceso natural
prematuramente.
Las funciones principales del etileno se pueden resumir en los siguientes puntos:
1. Promueve la maduración de los frutos

2. Promueve la senescencia (envejecimiento)
3. Caída de las hojas
4. Geotropismo en las raíces
Mientras que el etileno es invaluable debido a su habilidad para iniciar el procesamiento de

maduración en muchas frutas, este puede también ser muy dañino para muchas frutas,
vegetales, flores y plantas ya que acelera el proceso de envejecimiento, disminuyendo así la
calidad del producto y duración. El grado de daño depende de la concentración de etileno,
tiempo que ha sido expuesto y temperatura del producto.
Uno de los siguientes métodos debe ser usado para asegurar que los productos sensitivos al
etileno no sean expuestos al mismo:
a) Frutas que producen etileno (como manzanas, avocados, bananas, melones,
melocotones, peras y tomates) deberán ser situados separadamente de los que son
sensibles al etileno (bróculi, col, coliflor, hojas verdes, lechugas, etc.); además, el
etileno es emitido por motores que usan propano, diesel y gasolina, éstos producen
etileno en cantidades suficientemente abundantes para producir daño a los
mencionados productos que son sensitivos al etileno,
b) Ventilar el lugar de almacenamiento, preferible hacia la parte de fuera del depósito en
una forma continua o regular para limpiar el aire de etileno y
c) Remover el etileno con filtros de absorción de etileno. Está comprobado que esto
reduce y mantiene bajo el nivel de etileno. Si se sospecha de daño de etileno, una
manera rápida y fácil de detectar niveles de etileno es con un censor manual de tubos,
esto indicara si los pasos arriba mencionados tendrán que ser aplicados.
En el mercado, se comercializan diversos preparados a base de Etefón (Ácido 2-cloro
etilfosfónico), el cual induce la formación de etileno. Su uso está autorizado en Manzano,
Pimiento y Tomate, para favorecer la precocidad en la maduración así como una mejor
coloración de los frutos. En el cultivo del Algodón se utiliza para facilitar y adelantar la apertura
de las cápsulas. La formulación comercializada de Etefón tiene una riqueza del 48%.

Sin embargo, el etileno es frecuentemente acusado de ser la razón por la cual algunas
personas tienen dificultad de respirar en los cuartos de maduración; lo que sí puede afectar a
algunas personas es usualmente cualquiera de estos dos motivos a) dióxido de carbono (CO);
el dióxido de carbono es producido por la maduración de la fruta en el cuarto y los niveles
aumentan substancialmente o b)nivel de oxigeno, el oxigeno en el cuarto de maduración es
absorbido por la maduración de fruta, esto algunas veces hará que la respiración en el cuarto
de maduración sea dificultosa.
El aumento de niveles de CO y falta de oxigeno son las razones principales por la cual se
necesita ventilar el cuarto de maduración. A su más bajo nivel de temperatura, la fruta es
básicamente inactiva y no responde bien al etileno aplicado externamente.
6. MADURACION EN FRUTAS
La mayoría de las frutas pueden madurar sobre la planta, sin embargo por motivos
tecnológicos o económicos, algunas frutas se recogen antes de su completa maduración,
entonces, la maduración se produce durante el transporte o almacenamiento. Algunas veces
esta maduración artificial mejora los caracteres organolépticos de la fruta, si se hace a una
temperatura apropiada, resultan, frutas de calidad inferior a las de las frutas maduradas sobre
la planta.
Las frutas, una vez maduras, estan expuestas al deterior debido a enfermedades fisiológicas,
tales como el pardeamiento superficial de la manzana llamado “requemado”, o bien expuestas
al ataque de microorganismos, por ejemplo la alteración de cítricos por mohos.
Al estado de madurez optimo sigue inmediatamente la desorganización y senectud de los

tejidos, ablandamiento excesivo, pardeamiento enzimático, etc. Podemos esquematizar
fácilmente la vida de una fruta conformada por cuatro fases:
Aumento del
División celular volumen de las Maduración Vejez y
(floración) células muerte
(crecimiento)
Desde el punto de vista del metabolismo, la fase de maduración sería un periodo de

diferenciación del tejido, acompañado de la síntesis específica de ciertas enzimas,
responsables de los cambios de color, textura y sabor.
6.1 FENOMENO CLIMATERICO

Los vegetales se pueden dividir en dos grupos en función del distinto comportamiento con
respecto a la actividad respiratoria. Se habla por tanto de frutos climatéricos y frutos no
climatéricos.
Algunas frutas como el albaricoque, melocotón, manzana, después de la recolección presentan
un aumento transitorio de la actividad respiratoria, llamado “pico climatérico”, que coincide
con las principales modificaciones de color, textura y sabor característicos de la maduración. El
pico climatérico surge en la planta o bien durante la maduración, después de la cosecha y
constituye un medio cómodo, aunque incompleto, para valorar el estado de maduración de
diversas frutas, no se produce por modificaciones ambientales, pues se debe a reacciones
endógenas. El pico climatérico condiciona la presencia de oxígeno como indispensable para
que se produzca maduración.
Las frutas del segundo grupo, como las uvas, cerezas, fresas, higos, etx, asi como la mayor
parte de las legumbres; no presentan el pico climatérico, es decir no tienen la capacidad de
madurar fuera de la planta por lo que se deben recolectar cuando haya llegado a un punto de

maduración óptima. Su respiración progresa mas lentamente y, por lo general , se les deja
madurar sobre la planta.
TABLA Nº 7:
Clasificación de frutas según su patrón climatérico
FRUTOS CLIMATÉRICOS FRUTOS NO CLIMATÉRICOS

Albaricoque Uva
Melocotón Cereza
Manzana Fresa
Pera Piña
Aguacate Naranja
Plátano Limón
Nectarina Pomelo
Mango Pepino
Chirimoya Melón
Ciruela Higo
Sandía
Tomate
Kivis
Higos (según la variedad)
Melón (según la variedad)
Hay frutas climatéricas como la manzana con actividad respiratoria muy baja por lo que se
almacena muy fácilmente durante mucho tiempo. Otras como la pera, albaricoque o melocotón
y tienen actividad respiratoria alta por lo que se estropean antes. También hay frutas no
climatéricas como las naranjas por los limones que tienen una baja actividad respiratoria
mientras que las fresas tienen una alta actividad respiratoria por lo que son más perecederas.
Las condiciones ambientales, especialmente la temperatura y el contenido en anhídrido

carbónico pueden modificar la actividad respiratoria, igualmente se debe mencionar que la
actividad respiratoria puede acelerarse cuando el tejido está dañado mecánicamente.
6.2 MODIFICACIONES QUIMICAS
Entre las principales reacciones bioquímicas de la maduración, están las modificaciones de los
constituyentes glúcidos. El contenido de osas y el sabor azucarado aumentan en el curso de la
maduración, a pesar del consumo de una parte de esas osas por oxidación respiratoria,
proveniente de la hidrólisis, o bien de hemicelulosas de paredes celulares (agrios, manzana,
pera).
Es conocido que la glucosa, fructosa y sacarosa son interconvertibles en los tejidos vegetales,
mientras que en la manzana, pera, fresa, uva se observa una acumulación más o menos
grande de fructosa, por el contrario, en el albaricoque, cereza, melocotón, piña, es el contenido
en sacarosa el que aumenta durante la maduración. Los azúcares constituyen
fundamentalmente el “residuo seco soluble” de los zumos de frutas, lo que permite valorar su
cantidad por refractometría.
La maduración presupone un descenso de la acidez, de esta forma la relación azúcares/ácidos
aumenta durante la maduración de la mayor parte de las frutas, en el caso de la naranja,
toronja, que se recogen maduros, ese fenómeno prosigue durante el almacenamiento.
Las sustancias pecticas resultan profundamente modificadas durante el crecimiento y

maduración de frutas, tales como la manzana, pera, tomate. La protopectina insoluble, se
transforma en pectina soluble y esta posteriormente se demetoxila y depolimeriza parcialmente
debido, en parte, a una síntesis acelerada de pectinasas. Esos cambios afectan a las paredes
celulares y motivan un ablandamiento, algunas veces excesivo en las frutas.
La maduración origina un gran número de compuestos orgánicos volátiles, las que son
responsables del aroma de las frutas, sus funciones en el metabolismo y las reacciones
(enzimáticos o no) que motivan su formación, aún son poco conocidas a pesar de los
numerosos estudios realizados. Además, estos compuestos sólo representan una pequeña

fracción de la emisión volátil de las frutas, en efecto el carbono desprendido bajo esta forma
sólo representa del 0,1 al 1% del carbono desprendido bajo la forma de anhídrido carbónico y
además esta constituida por un 80% de etileno desprovisto de olor.
Entre los compuestos no volátiles que contribuyen al sabor de las frutas, se debe mencionar a
los flavonoides, constituyentes fenólicos astringentes, que desaparecen, en la maduración.
7. PRINCIPALES ALTERACIONES DEL PROCESADO DE FRUTAS Y VERDURAS
El objetivo principal del procesado de los alimentos es reducir la actividad microbiana y retardar
los cambios físicos y químicos que afectarían a su calidad, modificando al mínimo sus
características originales.
Estas alteraciones pueden ser convenientes (inactivación por el calor de factores antinutritivos)
o perjudiciales (pérdidas por efecto del calor de algunas vitaminas), dependiendo de la
aceptación del producto por el consumidor y de sus preferencias y hábitos alimentarios.
a. Tratamiento Térmico
Los tratamientos térmicos mas comunes empleados en frutas y verduras son el escaldado
y la esterilización, el Escaldado consiste en someter a los tejidos durante unos pocos
minutos a 100 ºC con agua caliente o vapor, se realiza antes de la congelación o de la
irradiación para inactivar las enzimas, el escaldado de algunas verduras verdes se utiliza
para estabilizar su color, se cree que la estabilización del color verde se produce por
activación de las clorofilas en sus respectivos clorofílicos, de igual manera el incremento de
la textura que el escaldado produce se atribuye a la activación de la pectinmetilesterasa
que cataliza la conversión de las pectinas en ácidos pectínicos.
Por otro lado, la esterilización y la cocción, son tratamientos térmicos mas severos que
producen un efecto consistente en liberación de solutos en el medio circundante; la perdida
mecánica de partículas, pérdida de algunos compuestos volátiles. Oxidación, hidrólisis y
otras reacciones degradativas.
La textura suele verse afectada por los tratamientos térmicos, debido a factores como son
la perdida de turgencia, la perdida de aire vascular y extracelular y la desnaturalización y
degradación de los componentes de la membrana celular y de otros polisacáridos. Las
modificaciones de textura pueden reducirse al mínimo utilizando productos menos
maduros, tratamientos térmicos menos intensos, eligiendo productos menos susceptibles al
reblandecimiento y adicionando al liquido de gobierno ácidos inhibidores de enzimas
pécticos o sales cálcicas.
b. Congelación
La congelación crea un medio inadecuado para el crecimiento microbiano y frena la
velocidad de muchas reacciones, sin embargo, la congelación mata los tejidos vegetales y
produce lesiones cuya intensidad depende del producto en cuestión. Además de detener el
crecimiento microbiano, también conserva el color, el aroma y el valor nutritivo, siempre
que la temperatura de almacenamiento en congelación sea suficientemente baja (-18 ºC o
inferior).
Los cambios en la textura pueden achacarse principalmente al daño físico producido por la
formación de hielo que conduce a la pérdida de turgencia de la célula, al desplazamiento
del agua endógena y a la separación de las células debido al estrés. Por congelación
ultrarrápida se consigue que los productos descongelados tengan una mejor textura
siempre que se evite su almacenamiento en congelación y éste sea breve y a temperaturas
muy bajas. Por otro lado se ha sugerido que la congelación ultra lenta resulta beneficiosa
para la textura.
La degradación química de los pigmentos de los tejidos congelados de las plantas no

constituye un problema, a menos que las enzimas degradativas hayan sido
insuficientemente inactivadas por congelación.
Los cambios del aroma de los tejidos vegetales congelados adecuadamente, normalmente
solo se manifiestan después de almacenamientos prolongados y tienen lugar como

consecuencia de reacciones oxidativas enzimáticos y no enzimáticos, que se producen

lentamente, a las temperaturas normales de almacenamiento en congelación. En algunos
casos los jugos y pulpas exprimidas de otras frutas cítricas producen aromas extraños y
desagradables característicos sise almacenan a temperaturas superiores a -18 ºC, si sufren
un pretratamiento defectuoso, o si no se elimina convenientemente el oxigeno. En
ocasiones el desarrollo de estos aromas tiene lugar de forma simultanea con la perdida del
color, ambos fenómenos pueden evitarse inactivando enzimas oxidativas como la
peroxidasa y la lipoxigenasa.
c. Deshidratación
La importancia de los cambios físicos, químicos y bioquímicos que tiene lugar en los tejidos
vegetales durante la deshidratación depende en gran manera del sistema empleado y de la
naturaleza del producto en cuestión. Las características de un determinado producto
desecado al sol, deshidratado al vacío, por deshidratación osmótica, deshidratado al aire o
liofilizado, son muy diferentes, ya que son muy distintos los factores de estrés a los que se
somete durante el proceso.
Los sistemas de deshidratación lentos, como la desecación al sol resultan a veces

adecuados cuando los cambios físicos y químicos que durante ésta tienen lugar mejoran la
calidad del producto; sin embargo conviene mantener la calidad original del producto, por
lo que los sistemas de deshidratación “artificial” resultan más adecuados. En si el éxito del
proceso dependerá de la elección de una materia prima adecuada (grado de madurez,
especie) y de la utilización de los métodos apropiados antes de, durante y después de la
deshidratación.
El principal cambio de color que se produce en los tejidos vegetales desecados, es el

pardeamiento, que puede ser enzimático o no enzimático. El anhídrido sulfuroso se utiliza
principalmente para evitar el pardeamiento no enzimático pero resulta también eficaz para
combatir el enzimático. Si durante la deshidratación se utiliza aire caliente la clorofila puede
convertirse en feofitina, lo que provoca un cambio de aspecto, ya que el color verde
brillante se transforma en verde oliva oscuro. En cambio si las enzimas oxidativas han sido
convenientemente inactivadas por escaldado, los carotenoides de los productos
deshidratados se mantienen estables. Por otro lado las antocianinas son sensibles a los
sistemas convencionales de deshidratación y si no se emplean compuestos sulfurados
adquieren un color grisáceo.
Durante la deshidratación convencional se produce una pérdida considerable de

compuestos aromáticos volátiles y como consecuencia de la reacción de Maillard y de otras
reacciones químicas, se generan sustancias nuevas.
CAPITULO VII
El Huevo y Ovo productos
1. GENERALIDADES

Los huevos consumidos en el mundo, provienen de las gallinas (Gallus domesticus), y una
pequeña parte de otras aves.
Una gran proporción se consume en fresco, y en su almacenamiento se presentan algunos

problemas tecnológicos. Otra parte se transforma en derivados que consume la industria de
alimentos: huevo líquido, huevo congelado y huevo deshidratado.
El huevo es uno alimento de gran valor nutritivo, aporta, sobre todo, lípidos, proteínas de alto
valor biológico y también es importante su contenido en vitaminas y minerales. Además las
proteínas y lípidos del huevo tienen propiedades funcionales muy interesantes (emulgentes,
espumantes, texturizantes, etc.) que dan lugar a aplicaciones muy diversas.
El contenido líquido completo del huevo (magma), la yema y la clara son fuentes excelentes de
algunos nutrientes y poseen propiedades funcionales importantes. El peso de los huevos de las
granjas oscila, entre 55 – 60 gramaos. Sin embargo estudios realizados por Cook y Briggs, nos
muestran que el peso medio de los huevos producidos por razas de gallinas es de 58 gramos,
y están constituidos de la siguiente manera:
Cáscara 8 – 11 %
Clara 56 – 61 %
Yema 27 – 32 %
Los ovoproductos se comercializan normalmente de las siguientes formas:

a. Refrigerados,
b. Congelados y
c. Deshidratado por atomización
Para ello, las normas de la FDA (Food and drugs administration) exigen que todos los ovo-
productos se pasteuricen para destruir las Salmonellas presentes.
2. ESTRUCTURA Y COMPOSICION DE LA CASCARA

La cáscara del huevo es una cubierta calcárea que lleva adheridas dos membranas en su parte
interna. Estas membranas están separadas en la parte superior del huevo, dejando una célula
de aire de medio centímetro de diámetro, este hueco se hace mas grande con el tiempo de
almacenamiento, los huevos mas frescos tienen la célula de aire más pequeña.
La cáscara del huevo esta compuesta de una matriz de fibras entrelazadas de naturaleza
proteica y de cristales de calcita (carbonato cálcico) intersticiales, en una proporción de 1:50.
La matriz consta de dos zonas, una formada por protuberancias mamilares y otra denominada
matriz esponjosa. se conoce a través de estudios microscópicos que las fibras de la matriz no
rodean los cristales de calcita sino que realmente los atraviesan. La matriz indudablemente
tiene una influencia en la resistencia de la cáscara, está formada por complejos proteína-muco
polisacáridos. Los polisacáridos presentes están constituidos por condroitín sulfatos A y B,
galactosamina, glucosamina, galactosa, manosa, fucosa y ácido siálico.
Los minerales presentes en la cáscara son: calcio en un 98,2%, magnesio 0,9% y fósforo
0,9%, presente en forma de fosfato. La dureza de la cáscara aumenta a medida que se
incrementa el contenido de magnesio.
La cutícula, está constituida por proteína insoluble en agua, forma una capa protectora de 10 –
30 um de grosor sobre toda la superficie del huevo, está compuesta principalmente de muco
proteínas con polisacáridos que representan aproximadamente un 5% del total de la materia
orgánica entre los que destacan la glucosa, manosa, galactosa y fucosa.
FIGURA Nº 1:
Corte transversal de la cáscara de huevo

3. COMPOSICION DE LA CLARA Y DE LA YEMA
3.1 CLARA
La clara es una disolución de proteínas (aproximadamente 10%) en agua, con azúcares libres
(aproximadamente 0,5%, glucosa mayormente) y minerales (aproximadamente 0,5%). Así
pues, el 88 – 89% de la clara es agua y alrededor del 90% de los sólidos son proteínas.
La clara está constituida por cuatro capas distintas: externa fluida (delgada), densa (gruesa),
interna fluida (delgada) y las chalazos. En la tabla 1 se muestran las proporciones y el
contenido de humedad de cada una de las antes mencionadas. La gran variación en la
proporción de cada una de las capas se ha atribuido a la raza, condiciones ambientales,
tamaño del huevo y el nivel de producción.
TABLA Nº 1:
Proporción y contenido en humedad de las capas de la clara
% DE LA CLARA HUMEDAD
CAPA
MEDIA RANGO (%)
Externa fluida 23,2 10 - 60 88,8

gruesa 57,3 30 – 80 87,6
interna delgada 16,8 1 – 40 86,4
chalazas 2,7 -- 84,3
El constituyente mayoritario de las distintas capas es el agua, descendiendo ligeramente su

contendido desde las externas hacia las internas. El contenido del conjunto de la clara varía
entre 87 – 89%, mientras que la variabilidad del contenido en proteínas es de 9,7 – 10,6 %, que
es el componente mayoritario de los sólidos de la clara. El contenido lipídico 0,3% es
insignificante comparado con el de la yema. Los carbohidratos de la clara, cuya tasa es de
alrededor del 1%, están tanto unidos a proteínas como en estado libre, la glucosa representa
aproximadamente el 98% de los carbohidratos en estado libre. En la tabla 2. Se puede
observar la composición de la clara en comparación con el de la yema y el huevo entero. El
contenido de elementos minerales de la clara destacan los cationes de potasio y sodio.

TABLA Nº 2:
Composición de la clara, yema y huevo entero
Componente Sólidos totales Proteínas Carbohidratos

Lípidos (%) Cenizas (%)
del huevo (%) (%) (%)
Clara 11,1 9,7 – 10,6 0,03 0,4 – 0,9 0,5 – 0,6
Yema 52,3 – 53,5 15,7– 16,6 31,8 – 35,5 0,2 -1,0 1,1
Huevo entero 25,0 – 26,5 12,8 -13,4 10,5 – 11,8 0,3 -1,0 0,8 – 0,1
Se considera la clara como un sistema proteico constituido por fibras de ovomucina incluidas
en una solución acuosa de numerosas proteínas globulares. La composición proteica de las
capas delgadas y gruesa de la clara se diferencia únicamente en el contenido de ovomucina,
que es unas cuatro veces superior en la capa gruesa que en la delgada. Las proteínas de la
clara son glicoproteínas, con contenidos diversos de glúcidos.
TABLA Nº 3:
Proteínas de la clara
PROTEINAS % DEL TOTAL CONTENIDOS
Ovalbúmina aprox. 60 fosfo-glico-proteína

Conalbúmina (Ovotransferrina) aprox. 12 glicoproteina
Ovomucoide aprox., 10 glicoproteina
Ovomucina aprox. 2 glicoproteina
Varias globulinas aprox. 12 - 15 (30% de glúcidos)
La Ovalbúmina, proteína mayoritaria de la clara, es una fosfogliceroproteína ya que tiene

fosfato y carbohidratos unidos a la cadena polipeptídica. Está constituida por tres
componentes: A1, A2 y A3 que únicamente se diferencian en el contenido en fósforo. Los
componentes A1, A2 y A3 tienen dos, uno y ningún grupo fosfato respectivamente; la cadena
polipeptídica contiene 385 residuos de aminoácidos, cuatro grupos sulfhídrico, un grupo
disulfuro.
El grupo de carbohidratos consiste en un núcleo de dos moléculas de N-acetil glucosamina y

cuatro unidades de manosa. Durante el almacenamiento de los huevos la ovoalbúmina se
convierte en S-ovoalbúmina, proteína mas termoestable debido a un intercambio sulfhídrico-
disulfuro.
La Conalbúmina (Ovotransferrina), es obtenida de la clara por precipitación fraccionada con

sulfato amónico, no contiene ni fósforo no grupos sulfhídrico. Contiene un 0,8% de hexosa y un
1,4% de hexosamina. Está constituida por una sola cadena polipeptídica y puede existir en
3+
equilibrio ajo tres formas de diferente contenido en Fe (dos, uno o ningún átomo de hierro por
molécula). Posee sólo una unidad de Oligosacárido compuesta por cuatro residuos de manosa
3+ 3+ 2+ 2+
y ocho de N-acetil glucosamina. A pH 6 dos átomos de fe , Al , Cu o Zn por molécula de
conalbúmina forman un complejo termoestable, estos complejos son rojo, incoloro, amarillo e
incoloro respectivamente. La conalbúmina es más sensible al calor pero menos susceptible a la
desnaturalización en las superficies que la ovoalbúmina.
La Ovomucoide, es una glicoproteína que está constituida por tres dominios separados, cada
uno de ellos unido por tres enlaces cruzados disulfuro. El ovomucoide contiene un 20-25% de
carbohidratos constituidos por D-manosa, D-galactosa, glucosamina y ácido siálico. Los
carbohidratos están presentes en forma de tres cadenas de polisacárido cada una unida al
polipéptido por un residuo asparaginilo. Es muy resistente a la coagulación por el calor tanto en
medio ácido como moderadamente alcalino, pero en presencia de lisozima y en soluciones
alcalinas coagula a temperaturas superiores a 60ºC.
La Ovomucina, es una glicoproteína que contribuye a la estructura gelatinosa de la capa

gruesa de la clara. No es una proteína hidrosoluble aunque es soluble en disoluciones salinas
diluidas de pH 7 o superior. El contenido en carbohidratos de la proteína purificada es del 30%
aproximadamente, con 10 – 12% de hexosamina, 15% de hexosa y 3,8% de ácido siálico. La
ovomucina y el lisozima pueden formar un complejo hidrosoluble por interacción electrostática
a valores de pH entre 7,2 y 10,4, probablemente este complejo contribuye a la estructura
gelatinosa de la capa gruesa de la clara.
Otras proteínas presentes en la clara, son la vidita que se une a la biotina, es una
glicoproteína básica constituida por 128 residuos de aminoácidos. Las ovo globulinas G1 y G2
son agentes espumantes. El ovo inhibidor es capaz de inhibir a la tripsina y a la quimotripsina.
La flavoproteína está formada por una apoproteína unida a la riboflavina.
3.2 YEMA
La yema contiene casi toda la grasa del huevo en forma de complejos poliproteicos, en parte,
como partículas en suspensión, y otra como lipoproteínas disuelta en la fase acuosa azúcares
libres y unidos a proteínas, sales, colorantes y vitaminas. La yema puede considerara como
una solución proteica o plasma en el que están dispersas lipoproteínas en gran número de
gránulos proteicos de pequeño tamaño.
El contenido en extracto seco de la yema es de alrededor del 50%. La yema de los huevos
frescos contiene un 52 – 53% de sólidos, cuya tasa desciende un 32% cuando se almacenan
refrigerados durante 12 semanas. Los componentes mayoritarios son las proteínas y los
lípidos, existiendo cantidades menores de carbohidratos y minerales. El contenido de
proteínas es del 16%, la cantidad de lípidos varía entre el 32 – 35%, atribuyéndose dicha
variación más a la raza del ave que a su dieta. La fracción lipídica esta constituida por un 66%
de triacilgliceroles, un 28% de fosfolípidos, un 5% de colesterol y cantidades minoritarias de
otros lípidos.
La composición en ácidos grasos de los lípidos de la yema depende de los ácidos grasos de la
dieta. El contenido en ácidos grasos como el ácido palmítico y el esteárico representan el 30%
de los ácidos grasos totales de los triacilgliceroles, mientras que la suma de ambos representa
el 49% en la fosfatidilcolina (lecitina) y el 54% en la fosfatidiletanolamina (cefalina).
El contenido de carbohidratos libres y combinados de la yema oscila en 0,21% es similar al de

la clara, el contenido de carbohidratos en estado libre es del 0,2% aproximadamente. Los
carbohidratos unidos a proteínas son polisacáridos de manosa-glucosamina.
Los componentes minerales mas abundantes de la yema son calcio, potasio y fósforo, guarda
similitud con el contenido mineral de la clara, como se puede observar en la siguiente tabla.
TABLA Nº 4:
Proteínas de la clara
ELEMENTO % DE CLARA % DE YEMA
Azufre 0,195 0,016

Potasio 0,145 – 0,167 0,112 – 0,360
Sodio 0,164 – 0,169 0,070 – 0,093
Fósforo 0,018 0,543 – 0,980
Calcio 0,008 – 0,02 0,121 – 0,262
Magnesio 0,009 0,032 – 0,128
Hierro 0,0009 0,0053 – 0,011
La yema puede considerarse como una dispersión que contiene diversas partículas
uniformemente distribuidas en una solución proteica (livetina). Los tipos de partículas son: a)
esferas de yema, b) gránulos, c) lipoproteínas de baja densidad y d) figuras de mielina.
En la fracción lipoide de la yema, el color amarillo se debe a carotenoides como zeaxantina (el
mismo que se encuentra en el maíz), luteína y en pequeña proporción beta-caroteno. Por otro
lado la glucosa constituye la mayor parte de los azúcares libres.
Los gránulos se separan por centrifugación a alta velocidad y son la quinta parte de la materia
seca de la yema, su tamaño es de alrededor de 1 um y contiene la mitad del material proteico
nitrogenado de la yema, algo más del 10% de los lípidos totales y mucho fósforo como fosfatos,
es decir la mayor parte de la grasa está en el plasma. La composición aproximada de los
gránulos es la siguiente:
Proteínas 60 %
Lípidos 34 %
Cenizas 6%
Las proteínas presentes en los gránulos son las siguientes:

La lipovitelina, la más abundante (cerca del 70% del peso del gránulo), es una lipoproteína de
densidad alta, es decir que su proporción de grasa es menor (20% de la molécula es lipoide),
de esta parte lipoide más del 60% son fosfolípidos y más del 5% es colesterol.
La fosfovitina, más del 15% del peso del gránulo, es una fosfoglicoproteína con muchas
unidades de serina unidas a fosfórico, lo que le da un alto contenido en fósforo (cerca del 10%),
además aporta la mayor parte del fósforo de la yema lo cual explica la gran proporción de
ceniza en los gránulos. Forma complejos de hierro (poder de quelación) y actúa como
transportador de este oligoelemento para el embrión.
Las lipoproteínas de baja densidad de los gránulos, con 80% de lípidos, están en menor
proporción.
El plasma esta constituido por una fracción proteica globular denominada livetina y una fracción
lipoproteína de baja densidad, que representa el 11 y 66% respectivamente de los sólidos
totales de la yema.
La mas abundante es la lipovitelenina (2/3 de la materia seca de la yema) es una lipoproteína

de muy baja densidad que contiene 85% de lípidos, forma glóbulos cuyo centro es graso y la
parte externa está formada por proteínas y fosfátidos. Esta estructura lipoproteína recuerda a
las partículas coloidales grasas de la leche, estabilizadas por su cubierta proteica. La mayor
parte de los lípidos de la lipovitelenina son glicéridos, sólo el 25% son fosfolípidos y la
proporción de colesterol es muy alta mayor del 7%.
En el plasma, también se encuentran glicoglobulinas solubles en agua que proceden del suero
sanguínea del animal y una flavoproteína análoga a la de la clara, que liga vitamina B 2. Todas
estas proteínas complejas de la yema y varias de la clara, se separan, por electroforesis, en
subespecies diversas.
4. QUIMICA DE LA ALTERACION DE LOS HUEVOS DURANTE EL ALMACENAMIENTO
Durante el almacenamiento de los huevos el pH de la clara aumenta a una velocidad

dependiente de la temperatura desde un valor de 7,6 hasta un máximo de 9,7.
El aumento del pH se debe a la pérdida de dióxido de carbono a través de los poros de la

2
cáscara. El valor del pH depende del equilibrio entre los iones de CO 2, HCO3 y CO 3 disueltos
2
y las proteínas. La concentración de los iones HCO3 y CO 3 está regulada por la presión
parcial de CO2 en el ambiente externo. El aumento del pH de la clara origina una ruptura de la
estructura de gel de la capa gruesa de la misma.
Por otro lado la yema fresca tiene un pH próximo a 6, variando muy poco, incluso durante un
almacenamiento prolongado. El cual se pudo contrastar con una prueba de almacenamiento de

huevos a temperaturas de 2 y 37 ºC, el pH de la yema aumentó hasta 6,4 en 50 y 18 días

respectivamente.
Uno de los más importantes atributos de calidad de los huevos es la consistencia de la clara, el
mercado desea huevos de clara firme y gelatinosa. Generalmente se cree que el carácter
gelatinoso de la clara (capa gruesa) depende de la presencia de ovomucina, aunque no se
sabe con certeza cuales son los cambios químicos y físicos que determinan el descenso de la
calidad de la clara durante el almacenamiento.
Se ha comprobado que durante el almacenamiento de los huevos la ovoalbúmina cambia hacia

una forma más estable (S-ovoalbúmina). La temperatura de desnaturalización de esta proteína
es de 92,5 ºC, mientras que la de la ovoalbúmina es de 84,5 ºC. Durante esta transición se
forma una proteína intermedia que se desnaturaliza a 88,5ºC.
5. CAMBIOS BIOQUIMICOS DURANTE EL PROCESADO DE OVOPRODUCTOS
5.1 PASTEURIZACION
Los ovo productos líquidos se pasteurizan para inactivar las salmonella, microorganismo
patógeno. La pasterización de la clara se da en un intercambiador de calor a 53 ºC durante
23 minutos, cuando la temperatura es superior se ve alterada la capacidad espumante de
la clara y si se calienta a 58 ºC durante dos minutos o si se calienta a 60 ºC aumenta su
turbidez y viscosidad y desciende el volumen. Por el contrario el huevo y la yema pueden
pasteurizarse a temperaturas entre 60 y 63 ºC sin originar cambios importantes en las
propiedades físicas y funcionales.
La conalbúmina es una proteína sensible al calor que si insolubiliza rápidamente a

temperaturas superiores a los 58 ºC cuando el pH de la clara está entre 6 y 7. Sin
embargo, la ovoalbúmina, la ovomucoide, la lisozima y la ovomucina no se ven afectadas
por el calor a pH próximo a 7. el complejo hierro-conalbúmina es mucho más termoestable
que la conalbúmina libre.
El hexametafosfato sódico (HMFS) al 2% inhibe la coagulación por el calor de la

conalbúmina de la clara a valores pH entre 7 y 9, siendo máxima la estabilidad a valores
pH próximos a /. La capacidad espumante de la clara tratada con HMFS solo se ve
reducida ligeramente cuando se calienta a 61,7 ºC durante 3 minutos.
5.2 CONGELACION
Cuando la yema se congela y almacena por debajo de -6ºC, la viscosidad del producto
descongelado es muy superior a la de la yema original. Este cambio irreversible de la
fluidez de la yema, que ha sido denominado “gelificación”, altera sus propiedades
funcionales.
La velocidad y magnitud de la gelificacion de la yema depende de la velocidad de

congelación, de la temperatura y duración del almacenamiento y de la velocidad de la
descongelación. La rápida congelación de la yema en nitrógeno líquido inhibe la
gelificacion siempre que la descongelación se realice también rápidamente. Cuando la
temperatura de almacenamiento desciende desde -6 hasta – 50 ºC la velocidad de
gelificación aumenta.
La gelificación puede reducirse mediante la aplicación de diversos tratamientos antes de la

congelación de la yema, como son la adición de agentes crioprotectores o enzimas
proteolíticos o utilizando molinos coloidales. La sacarosa, glucosa y galactosa, a
concentraciones de 10%, son eficaces agentes crioprotectores que no alteran de un modo
significativo la viscosidad de la yema sin congelar. El NaCl a nivel entre 110% también
previene la gelificación durante la congelación.
5.3 DESHIDRATADO POR ATOMIZACION

Durante la atomización y posterior almacenamiento del contenido completo del huevo, de la

yema y de la clara, ocurren diversos cambios físicos y químicos: reducción de la solubilidad

o dispersabilidad, cambios del color, descenso de la capacidad de batido y desarrollo de
olores anormales.
Los huevos en polvo, inmediatamente después de la atomización del contenido completo

del huevo, son bastante solubles casi un 95 – 98% de dispersabilidad en KCL al 10%, pero
cuando se utilizan para elaborar bizcochos poseen la mitad de capacidad espumante que
tiene el contenido completo del huevo en estado líquido. La pérdida de la capacidad
espumante se debe a la liberación de grasa libre.
Durante el almacenamiento es normal el desarrollo de un color pardo y un aroma
desagradable así como un descenso en la dispersabilidad. La oxidación de los ácidos
grasos de los fosfolípidos determina la aparición de aromas anormales durante el
almacenamiento de los huevos enteros deshidratados.
La adición de sacarosa y sólidos del jarabe de maíz antes de la atomización retrasan la

aparición de la reacción de Maillard del producto deshidratado y disminuye la pérdida de
capacidad espumante ocasionada por la deshidratación. La estabilidad del aroma también
mejora gradualmente cuando el contenido de sacarosa adicionada es del 5% y el e jarabe
de maíz del 10%.
Cuando se atomiza la yema la capacidad de formar espuma del producto rehidratado es

mas baja que la de la yema nativa; además la yema almacenada a 13 ºC adquiere un
aroma anormal al cabo de cuatro meses. La atomización de la yema puede causar cambios
irreversibles de la estructura de las lipoproteínas de baja densidad, lo que produce una
liberación de lípidos inhibidores de la formación de espuma. Cuando la cantidad de
sacarosa añadida es del 15%, aumenta la capacidad espumante de la yema reconstituida.
Durante la deshidratación las lipoproteínas de baja densidad son al parecer protegidas por
la sacarosa.
6. PROPIEDADES FUNCIONALES DEL HUEVO
Las propiedades funcionales más importantes del huevo son: la formación de geles y las
actividades interfaciales que se traducen en poder emulgente y espumante.
Al aumentar la temperatura, la clara forma un gel firme y blanco que se debe principalmente a
la ovoalbúmina y la conalbúmina. El mecanismo es el despliegue de su estructura y la
agregación posterior de las proteínas desplegadas, formando una red tridimensional que
retiene en su retículo las gotas de agua. La coagulación comienza a los 62 ºC y va aumentando
hasta los 90ºC, de modo que los distintos tipos de proteínas van melificando sucesivamente,
comenzando con la conalbúmina y siendo la ovoalbúmina la que se desnaturaliza a
temperatura más alta, en cambio, los ovomucoides no coagulan.
Las proteínas de la yema coagulan a 65 -70 ºC, principalmente por la formación de enlaces
cruzados entre las lipoproteínas de baja densidad.
La presencia de sacarosa o sal, retrasa la coagulación de la clara y favorece la de la yema. El

poder gelificante de los componentes del huevo se usa en la preparación de postres diversos y
para dar consistencia a diversos alimentos elaborados.
Las lipoproteínas y los fosfolípidos de la yema son la causa de su poder emulgente, porque
estabilizan las micelas grasas de una emulsión, formando una capa externa lípido-proteica, con
la parte lipoide hacia el interior y la parte hidrófila hacia el medio acuoso. Por eso, la yema de
huevo se utiliza para fabricar mayonesa, cremas y salsas grasas.
La clara de huevo tiene un gran poder espumante, al batir la clara, varia proteínas (ovomucina,
globulinas y ovoalbúmina) forman redes de agregados moleculares en la interfase entre las
burbujas de aire y el líquido; estas redes son como delgadas membranas que retienen los
glóbulos del aire y estabilizan la espuma.

7. RESUMEN

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
1. Badui Dergal S. Química de los alimentos. México, 1999
2. Cocultate T.P. Alimentos, Química de sus componentes. Editorial Acribia. España 1984
3. 1997Codex Alimentarius
4. Cheftel J.C. y Cheftel H. introducción a la Bioquímica y Tecnología de los alimentos. Vol. I.
Editorial Acribia. España, 1994
5. Fennema O. Química de los alimentos. España, 2000
6. Linden G., Lorient D. Bioquímica Agroindustrial, revalorizacion alimentaría de la producción
agrícola. Editorial Acribia. España, 1994.
7. Miller D. D. Química de los alimentos manual de laboratorio. México, 2001.
8. Cheftel J.C. y Cheftel H. introducción a la Bioquímica y Tecnología de los alimentos. Vol. I.
Editorial Acribia. España, 1994
9. Normas Técnica Peruanas. INDECOPI
10. Primo Yúfera E. Química de los alimentos. Editorial Síntesis. España,

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PARTE II

Desde un punto de vista anatómico, la carne, es el músculo más importante es decir, la

2. ESTRUCTURA Y FUNCION DEL MUSCULO

El músculo constituye un tejido alta y específicamente organizado tanto morfológica como

El músculo esta formado por:

El plasma celular, llamado sarcoplasma, contiene numerosas enzimas, inclusiones de

GARCIA DIAZ VANESSA/EPIA/FIIS/UNFV 56

FIGURA Nº 3: CORTE TRANSVERSAL DE UN MUSCULO

GARCIA DIAZ VANESSA/EPIA/FIIS/UNFV 57

La composición lipídica de la carne (músculo de mamífero y ave), se puede dividir en lípidos

Como se puede apreciar en la tabla Nº 1, la proteína representa un 18 – 23% de la porción de

GARCIA DIAZ VANESSA/EPIA/FIIS/UNFV 58

CLASIFICACION DE LOS MUSCULOS

 Mioglobina  Abundante (color rojo)  Escasa (color blanco)

En un animal adulto se encuentran tres tipos de músculos:

Según su enervación pueden ser:

3. COMPOSICION QUIMICA DEL MUSCULO

POR SU SOLUBILIDAD Y LOCALIZACION:

PRINCIPALES PROTEÍNAS CÁRNICAS:

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La molécula tiene dos cabezas globulares, que

La miosina se escinde en la proximidad de la

La meromiosina pesada aislada retiene su

La sección globular de la meromiosina pesada se

Separada del subfragmento 1, la sección de cola

Cuando la molécula de miosina se escinde con

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La actina globular se une muy firmemente al ATP y, en presencia de magnesio, se polimeriza

en el inicio de la contracción; la ultima interviene en la unión entre el filamento de actina y la

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La tropomiosina muestra una fuerte tendencia a agregarse mediante enlace extremo-extremo

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A elevadas presiones de oxigeno a mioglobina pasa a oximioglobina, que queda estabilizada

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La molécula de tropocolágeno posee en uno de sus extremos grupos ionizados; varias

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Existen cinco tipos diferentes de colágeno:

Se diferencia en la secuencia de aminoácidos. El contenido n colágeno, su composición y

3.1.1 PROPIEDADES FUNCIONALES

Entre estas propiedades destacan:

Capacidad de retención de agua

Las pérdidas de peso se producen en toda la cadena de distribución y transformación, desde el

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La Capacidad de Retención de Agua (CRA), se define como la propiedad de una proteína

La CRA depende de dos factores fundamentales: el tamaño de la zona H, que es el espacio

Capacidad de emulsión de las proteínas cárnicas

La capacidad de emulsión (CE), es el parámetro que define la emulsión y consiste en la

 Interacción agua – proteína,

 Hay una desorganización de las cadenas polipépticas.

Los geles pueden ser:

 Lípidos del tejido adiposo:

 Lípidos del tejido muscular

 Reacciones del ciclo de Krebs (para obtención de energía).

 Síntesis de ácidos grasos.

Fosfatasa acida Fosfolipasa

La fosfatasa se destruye a 70° C y se emplea como índice de buena pasteurización de las

 Fosfocreatinquinasa: participa en la formación del ATP a partir de la fosfocreatina,

4. BIOQUIMICA DE LA CONTRACCION Y RELAJACION MUSCULAR

Este proceso, se desarrolla de la siguiente manera: como se sabe la troponina I está

Este debilitamiento de la interacción de la troponina I la obliga a desplazarse con lo cual, a su

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