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ACCIÓN ENZIMATICA

I.OBJETIVOS

 Observar y medir la actividad enzimática de las enzimas presentes en la levadura


durante el proceso de fermentación en diferentes harinas de origen vegetal.
 Determinar el tiempo necesario para inactivar la enzima a diferentes
temperaturas.
 Observar la inactividad de las enzimas presentes en algunos alimentos por calor.
II. FUNDAMENTO

Muchos organismos pueden descomponer el peróxido de hidrógeno (H2O2) por la acción


de las enzimas. Las enzimas son proteínas globulares responsables de la mayor parte de la
actividad química de los organismos vivos. Actúan como catalizadores, que son sustancias
que aceleran las reacciones químicas sin ser destruidas o alteradas durante el proceso. Las
enzimas son extremadamente eficientes y se pueden utilizar una y otra vez
repetidamente. Una enzima puede catalizar miles de reacciones en cada segundo. Tanto
los valores de pH como de la temperatura a los que trabaja la enzima son
extraordinariamente importantes. La mayoría de los organismos tienen un intervalo de
temperatura preferente en el cual sobreviven y sus enzimas funcionan mejor dentro de
dicho intervalo de temperatura. Si el ambiente donde se encuentra la enzima es
demasiado ácido o demasiado básico, la enzima puede desnaturalizarse de forma
irreversible o transformarse de modo que su forma no le permita más realizar su
funcionamiento apropiado.

El H2O2 es tóxico para la mayoría de los organismos vivos. Muchos organismos son capaces
de destruir el H2O2 mediante la acción de enzimas antes de que pueda realizar mucho
daño. El H2O2 se convierte en oxígeno y agua según la siguiente reacción:

2 H2O2 → 2 H2O + O2

Aunque esta reacción ocurre espontáneamente, las enzimas incrementan la velocidad de


reacción de forma considerable. Se conoce que al menos dos enzimas diferentes catalizan
esta reacción:

a) Catalasa, que se encuentra en animales y protistas;

b) Peroxidasa, que se encuentra en las plantas. Mucho se puede aprender sobre las
enzimas mediante el estudio de la rapidez de reacciones catalizadas por enzimas.

EFECTO DE LA TEMPERATURA

Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones químicas, la velocidad de las
reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la temperatura. La variación de la
actividad enzimática con la temperatura es diferente de unos enzimas a otros en función
de la barrera de energía de activación de la reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia
de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las reacciones catalizadas por enzimas
se produce un brusco descenso de la actividad cuando se alcanza una temperatura crítica.
Este efecto no es más que un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima cuando se
alcanza dicha temperatura.
III. PARTE EXPERIMENTAL

3.1. Materiales y Reactivos

- Papa
- Carbonato de Calcio
- Peróxido de Hidrogeno
- Equipo colector de gases: Matraz, tapón, probeta.
- Baño María
- Vaso 500 ml
- Embudo
- Papel de filtro
- Beakers
- Bagueta
- Espátula
- Balanza Analítica
- Cronometro, Termómetro
- Pipetas de 10 y 25 ml

3.2. Procedimiento

PRUEBA DE INACTIVACIÓN ENZIMATICA

1) Pesar 50 g. de papa y mezclar con 10 g. de carbonato de calcio.

2) Proceder a la molienda agregando agua destilada hasta obtener 250 ml de filtrado.


3) Colocar 25 ml de filtrado en una matraz, agregar 10 ml de peróxido de hidrogeno y
conectar al colector de gases a temperatura ambiental. Medir el agua desalojada en una
probeta.

4) Tomar 4 matraces conteniendo 25 ml del filtrado y someter a tratamiento de 45, 50 y 60


°C mediante inmersión en agua caliente por un tiempo de 1,3 y 5 minutos
respectivamente, enfriar rápidamente y proceder como en el primer matraz.
IV. RESULTADOS

A continuación se muestra una tabla con resultados donde se muestra las diferentes
temperaturas, en tiempos diferentes donde se controló el volumen desalojado en los
matraces filtrados.

TIEMPO (min) Volumen desalojado (mL)

45 °C 50 °C 60 °C
1 - 1 2
3 1 3 3
5 2 5 6

V. CONCLUSIONES

 La amilasa al convertir el almidón en azúcar y CO2 este va a querer salir al


ambiente, quedando atrapado en la estructura tridimensional de la proteína que
es el gluten, por la cual se va hinchar formando una espuma y aumentar su
volumen.

 Las enzimas amilasas son empleadas para romper azúcares complejas

 El que tiene más gluten va a mantener mejor la estructura de la solución por la


capacidad que tienen las proteínas en formar espumas óseas, mejorando la
estructura de la espuma haciéndose esta más estable.
VI. DISCUSIONES

Según Torres, J. en Activación e Inactivación Enzimática (2009):

- El azúcar viene ya sea de la adición directa o de la descomposición del almidón en


azúcar vía enzimas. Las enzimas como el alfa – amilasa y beta – amilasa ocurren
naturalmente en la harina y descomponen el almidón en azúcares fermentables. La
temperatura óptima de fermentación es entre 25 °C y 30°C.

VII. BIBLIOGRAFÍA

- Torres, J. (2009). Composición de productos Agroindustriales. Activación e Inactivación


Enzimática. Leído el 12 de agosto del 2016.

- Acción Enzimática. Prueba 03. En: http://www2.vernier.com/sample_labs/CMV-03-


enigma.pdf. Leído el 12 de agosto del 2016

- http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema14.pdf

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