UNIVERSIDADE FEDERAL DE CAMPINA GRANDE

ENZIMAS

Cajazeiras
2017

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ITALO FEITOSA

ENZIMAS

Trabalho apresentado ao Curso de Medicina

da UFCG – Universidade Federal de
Campina Grande, campus Cajazeiras, para a
cadeira de Princípios Físicos e Químicos.

Profª. Natália Bitu

Cajazeiras
2017

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Questão 01) Quais as principais classes de enzimas? Cite exemplos.

Resposta: Dentre as principais classes de enzimas, temos a divisão de 6 classes

principais, definidas pelo tipo de reação química que catalisam. Dentre eles, temos a
classe 1 que é a classe “Oxirredutases” que são responsáveis pelas reações de
oxirredução, por meio da transferência de elétrons. Como exemplo, temos a
quimiotripsina. Na classe 2 “transferases” vão ser responsáveis por transferir grupos
funcionais de uma molécula para outra, como amidas, aminas, entre outros. Como
exemplo, temos a metiltransferase. Na classe 3 “Hidrolases” serão responsáveis por
utilizar a água como catalisador para a reação de hidrólise de várias ligações
covalentes, tendo como exemplo as peptidases. Na classe 4 “ Liases”, elas serão
responsáveis por formar ou destruir ligações duplas, acrescentando ou retirando grupos
funcionais, tendo como exemplo as descarboxilases, aldolases e desidratases. Na
classe 5 “ Isomerases”, vão catalisar a modificação de uma única molécula, sem
participação da outra, sendo isômeros geométricos ou ópticos. Temos como exemplo a
alanina racemase. Por fim, a classe 6 “Ligases” vai catalisar reações de síntese de uma
nova molécula a partir da ligação entre duas moléculas, tendo como exemplo a
glutamina sintetases.

Questão 02) Cite 3 exemplos de enzimas que são utilizadas em diagnósticos.

Resposta: Amilase para pancreatite aguda, lactato desidrogenase (LD3) para embolia
pulmonar e Glicose-6-fosfato desidrogenase para infarto do miocárdio.

Questão 03) Descreva detalhadamente os modelos encaixe-induzido e chave-

fechadura.

Resposta: Modelo Chave-e-fechadura é conhecido assim pois a complementação entre

o substrato e o sítio de ligação é comparada com o encaixe de uma chave em uma
fechadura rígida. Os aminoácidos, nesse modelo, estão arranjados em uma superfície
3D que reconhece o substrato e o liga por múltiplas interações hidrofóbicas,
eletrostáticas ou pontes de hidrogênio. Isso dá a ideia de uma fechadura rígida. Esse
modelo é visto na glicoquinase.

No modelo de "encaixe induzido", à medida que o substrato vai se ligando, as enzimas

vão sofrendo uma alteração conformacional que vai reposicionar as cadeias laterais dos
aminoácidos no sítio ativo e aumentar o número de ligações da interação, deixando-a
mais forte. Já que estamos falando de mudanças conformacionais, alterações
propriamente ditas, percebemos que esse é um modelo flexível. Além disso, essa
alteração conformacional é útil para repor os grupos funcionais do sítio ativo
promovendo a reação, melhorando o sítio de ligação de um co-substrato ou ativando
uma subunidade adjacente. Esse modelo é importante para iniciar o complexo do
estado transitório, vulgo estado de transição.

Questão 04) Comente sobre a cinética de Michaelis-Menten descrevendo o seu

gráfico e variáveis.
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Resposta: A equação de Michaelis–Menten descreve como a velocidade de reação v
depende da posição do equilíbrio ligado ao substrato e da constante de velocidade k2.
Michaelis e Menten mostraram que se k2 for bem menor que k-1 (chamada a
aproximação de equilíbrio), pode obter-se a seguinte equação:

Essa equação descreve características importantes da inibição competitiva. A variável

determinada experimentalmente Km, o Km observado na presença de um inibidor, é
chamado freqüentemente de Km “aparente”. Por causa de a ligação do inibidor à enzima
ser reversível, a competição pode tender a favor do substrato simplesmente por
adicionar mais substrato. Quando [S] exceder em muito [I], a probabilidade de uma
molécula inibidora se ligar à enzima é minimizada e a reação exibirá um V máx normal.
Porém, a [S] em que Vo = ½Vmáx, o Km aparente, estará aumentada de um fator  na
presença do inibidor. Este efeito no Km aparente, combinado com a ausência de efeito
no Vmáx, é diagnóstico de inibição competitiva e é facilmente revelada por um gráfico
dos duplos-recíprocos. A constante de equilíbrio para a ligação do inibidor, KI, pode ser
obtida pelo mesmo gráfico:

Questão 05) Diferencie inibidor enzimático competitivo e não-competitivo e cite

exemplos.

Resposta: Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e,

portanto, ocupam o sítio ativo. Os inibidores não competitivos são aqueles que não se
assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. Os dois
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são reversíveis. Como exemplo de inibidor competitivo, temos malato com succinato.
Para inibidor não competitivo, temos como exemplo a inibição da mio-inositol fosfatase
pelo ião Li +; inibição da 3-fosfokimato-1-carboxiviniltransferase (EPSP sintase) pelo
glifosato.

Questão 06) Quais fatores influenciam na velocidade das reações enzimáticas?

Resposta: Dentre os principais fatores, temos a temperatura, pois o seu aumento vai
aumentar a frequência de colisões entre as moléculas, logo, aumentando a velocidade
da reação. Contudo, vale salientar que existe uma temperatura ideal em torno de 37º
em que chega no grau de saturação da velocidade. Assim, acima ou abaixo desse grau
de saturação, a velocidade de reação não será máxima. Além desse, temos a
eletricidade, pois uma descarga leva consigo uma grande quantidade de energia que
será suficiente para desencadear uma reação. Outrossim, temos a luz que também vai
contribuir na definição dessa velocidade. Por fim, temos o PH e o tempo. Para o caso
do PH, cada enzima vai atuar melhor em determinado tipo de PH. Em relação ao
tempo, quanto mais tempo, mais produto será formado, desde que tenha reagente.

Questão 07) Diferencie apoenzima de holoenzima.

Resposta: A apoenzima é uma enzima que apresenta apenas a parte protéica

enquanto que a holoenzima é uma enzima completa, ou seja, que apresenta além da
parte protéica, o co-fator, coenzima ou grupo prostético.

Questão 08) Diferencie cofator de coenzima. Cite exemplos.

Resposta: Coenzimas, sintetizadas a partir de vitaminas, são complexos de moléculas

orgânicas não-protéicas que participam na catálise fornecendo grupos funcionais
semelhantes às cadeias laterais dos aminoácidos. Elas são específicas, ou seja, cada
coenzima terá um tipo específico de reação. Os co-fatores têm papel estrutural não-
catalítico ligando diferentes regiões da enzima para formar a estrutura terciária. Eles
também podem servir como substratos que são quebrados durante a reação. Como
exemplos de coenzima, temos a Coenzima A, biotina e piridoxal-fosfato que são
coenzimas de ativação-transferência. Além dessas, temos nicotinamida adenina
dinucleotideo que é enzima de oxirredução. Como exemplo clássico de co-fator, temos
o zinco. A diferença básica entre coenzima e co-fator é que a coenzima é um termo
utilizado para substâncias orgânicas. Já para substâncias inorgânicas, usamos co-fator.

Questão 09) O que é o estado de transição?

Resposta: No estado de transcrição, é onde teremos o nível máximo de energia, maior

até que o nível de energia dos substratos e dos produtos. Esse estado de transição é
atingido quando o substrato chega ao seu limiar de ativação. Vale ressaltar que o
substrato terá a velocidade da reação reduzida, por conta dessa energia de ativação,
também chamada de barreira de energia. Nesse contexto, é preciso salientar que o
maior nível de energia corresponde à configuração de substrato mais instável e à
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condição na qual a molécula de substrato em mudança está mais fortemente ligada aos
grupos funcionais. Por fim, os catalisadores vão aumentar a velocidade de reação,
diminuindo a energia de ativação.

Questão 10) Diferencie enzimas sintetases de sintases.

Resposta: A sintase, pertencente ao grupo das ligases, é uma enzima que catalisa
uma reação de síntese, sem a necessidade de ATP. Já a sintetase será usada numa
reação de síntese com gasto de ATP.

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