Solubilidad de las proteínas

Valor biológico de las proteínas

Como se mencionó anteriormente, el aprovechamiento de una proteína aislada no depende de su origen,

intervienen muchos factores más, como son la combinación con otras proteínas, otras moléculas o
nutrimentos, además de los procesos de digestión, absorción, o el hecho de que algunos aminoácidos puedan
estar en formas químicas no utilizables, etc. El término “calidad proteica” se refiere a la capacidad de una
proteína de la dieta para incorporarse en las proteínas corporales y se puede estimar a través de varios
indicadores, dentro de los que se destaca el valor biológico o “calificación química”. El valor biológico esta
definido como la proporción en que se encuentra un aminoácido indispensable limitante con respecto al patrón
de referencia. Por definición, se entiende como aminoácido limitante a aquel en el que el déficit es mayor
comparado con la proteína de referencia, es decir, aquel que, una vez realizado el cálculo, da un valor
químico más bajo. La “proteína de referencia” es una proteína teórica definida por la FAO la cual tiene la
composición adecuada para satisfacer correctamente las necesidades proteicas, la FAO ha propuesto a la
proteína del huevo y la proteína de la leche humana como proteínas de referencia. Se han fijado distintas
proteínas de referencia dependiendo de la edad, ya que las necesidades de aminoácidos esenciales son
distintas en las diferentes etapas del crecimiento y desarrollo humano. Las proteínas de los cereales son en
general severamente deficientes en lisina, mientras que las de las leguminosas lo son en aminoácidos
azufrados (metionina y cisteína). Las proteínas animales tienen en general composiciones más próximas a la
considerada ideal (19, 20). En la dieta de los seres humanos se puede distinguir entre 2 tipos de proteínas, las
de origen animal y las de origen vegetal. Dentro de las primeras, las que provienen de huevo, leche y
derivados lácteos son consideradas como de excelente calidad; otras carnes (tejido muscular) como el
pescado, res y aves contienen proteínas de buena calidad. De las proteínas vegetales, la proteína del frijol de
soya es considerada de buena calidad, la contenida en cereales, harinas y la mayor parte de tubérculos y
raíces vegetales está clasificada como de mediana calidad, y la mayoría de las frutas y verduras contienen
proteína de baja calidad. Las proteínas de origen vegetal, tomadas en conjunto, son menos complejas que las
de origen animal (21).

LINEAWEAVER

Diagrama de Lineweaver-Burk
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En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica
para calcular los parámetros cinéticos de una enzima.

Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente

representable y que de él emanan mucha información de interés.

Cuyo recíproco es:

donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten, Vmax es la

velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato.

La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y Vmax; el punto de

corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el
valor de -1/Km.
Inhibidores enzimáticos

 El mecanismo de la inhibición parcialmente competitiva es similar al de la

inhibición no competitiva, excepto que el complejo EIS tiene actividad catalítica, la
cual decrece o incluso aumenta (activación parcialmente competitiva) en
comparación al complejo enzima-sustrato (ES). Esta inhibición suele exhibir un
valor más bajo de Vmax, pero un valor de Km inalterado.3

 La inhibición no competitiva se produce cuando el inhibidor se une sólo al

complejo enzima-sustrato, no a la enzima libre. El complejo EIS es catalíticamente
inactivo. Esta forma de inhibición es rara y causa una disminución tanto en el valor
de Vmax como en el de Km.3

 La inhibición por sustrato y por producto es donde el sustrato o el producto de

una reacción enzimática inhiben la actividad enzimática. Este tipo de inhibición
puede seguir los patrones competitivos, no competitivos o mixtos. En la inhibición
por sustrato hay una disminución progresiva de la actividad a altas concentraciones
de sustrato. Esto puede indicar la existencia de dos sitios de unión entre sustrato y
enzima. Cuando hay poco sustrato, se ocupa el sitio de alta afinidad y sigue la
cinética normal. Sin embargo, a altas concentraciones, el segundo sitio de inhibición
se ocupa, inhibiendo a la enzima.7 La inhibición por parte del producto es a menudo
una característica reguladora en el metabolismo y puede ser una forma de
retroalimentación negativa.

 La inhibición lenta y fuerte se produce cuando el complejo enzima-inhibidor EI

inicial experimenta una isomerización a un segundo complejo más fuertemente
unido, EI*, pero el proceso total de la inhibición es reversible. Esto se manifiesta
como un lento aumento en la inhibición enzimática. En estas condiciones, la
tradicional cinética de Michaelis–Menten da un valor falso para Ki, el cual depende
del tiempo. El verdadero valor de Ki puede ser obtenido a través de un análisis más
complejo de las constantes de rango de encendido (kon) y apagado (koff) para la
asociación del inhibidor (véase la inhibición irreversible para más información
 CETOGENICOS

FENILALANINA

La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen

animal como la carne, pescado, huevos, productos lácteos; como de origen vegetal como
los espárragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces. Asimismo se encuentra en
muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su
anillo aromático no es edulcorante por sí mismo, necesita estar unido al ácido aspártico
para este cometido.

La fenilalanina es parte de la composición del aspartamo, un edulcorante artificial que se

encuentra en alimentos dietéticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se
recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonúricos.
Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una
advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la
fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el
sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales
parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actúan como
potentes analgésicos endógenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor
de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y
de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

ISOLEUCINA

La isoleucina (abreviada Ile o I)2 es uno de los aminoácidos naturales más comunes,
además de ser uno de los aminoácidos esenciales para el ser humano (el organismo no lo
puede sintetizar).

Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es

ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar
(por tanto hidrofobica), un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).

Biosíntesis

Siendo esencial a nuestro cuerpo, ya que no lo podemos sintetizar en cantidades viables,

debe ser digerido como un componente proteínas. En plantas y microorganismos, es
sintetizado por una vía de varios pasos, comenzando por el ácido pivúrico y α-
cetoglutarato. Las enzimas involucradas en su biosíntesis incluyen:3

 Acetolactato sintasa (también conocido como Ácido Acetohidroxi Sintetasa)

 Dihidroxi-ácido deshidratasa
 Valina aminotransferasa
[editar] Catabolismo

Isoleucina es un aminoácido tanto glucogénico como cetogénico. Después de una

transaminación con α-cetoglutarato, el esqueleto de carbón puede ser convertido en
Succinil CoA, y entregado al ciclo del ácido tricarboxílico para oxidación o conversión en
Oxaloacetato para la glucogénesis. También puede ser convertido en Acetil CoA y
entregado al ciclo del ácido tricarboxilico al condensarse con Oxaloacetato para formar
Citrato. En mamíferos, Acetil CoA no puede ser revertido a un carbohidrato pero puede ser
usado para sintetizar cuerpos cetónicos o ácidos grasos, por lo que es cetógeno.

[editar] Fuentes de isoleucina

A pesar de que no es producido en animales, estos lo tienen almacenado en altas

cantidades; estas comidas incluyen huevos, proteínas de soya, algas marinas, pavo, pollo,
cordero, queso, pescado y kiwicha.4

LEUCINA

La leucina (abreviada Leu o L)2 es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células
para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU,
CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). No
es esencial. Como un suplemento en la dieta, se ha descubierto que leucina reduce la
degradación del tejido muscular incrementando la síntesis de proteínas musculares en ratas
viejas.3 Leucina se usa en el hígado, tejido adiposo, y tejido muscular. En tejido adiposo y
muscular, se usa para la formación de esteroles, y solo el uso en estos dos tejidos, es cerca
de siete veces mayor que el uso en el hígado.4

La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce,

causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida

LISINA

Papel en la nutrición animal

La lisina es un aminoácido esencial limitante para muchas especies animales de

importancia zootécnica. Como tal, cuando se equilibran formulaciones de alimentos para
ganado se emplea el concepto de "aminoácido limitante" para incorporar la cantidad
correcta en la dieta en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos
disponibles y el posible empleo de lisina sintética. Esto último es común y muy económico
de hacer en la alimentación de los cerdos y otras especies de interés zootécnico. El Objetivo
es optimizar el crecimiento del ganado.

En el caso de la nutrición del ganado lechero la lisina es también limitante junto con la
metionina, pero no se puede emplear lisina sintética directamente debido a que la
fermentación microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin embargo existen ya
opciones de productos comerciales con una protección química que impide dicha
degradación, aunque el empleo económico de dicha alternativa es aún disputable.

PROPIEDADES :La L-lisina es un elemento necesario para la construcción de todas las

proteínas del organismo. Desempeña un papel central en la absorción del calcio; en la
construcción de las proteínas musculares; en la recuperación de las intervenciones
quirúrgicas o de las lesiones deportivas, y en la producción de hormonas, enzimas y
anticuerpos

TIROSINA

La tirosina es uno de los 20 aminoácidos que forman las proteínas. Se clasifica como un
aminoácido no esencial en los mamíferos ya que su síntesis se produce a partir de la
hidroxilación de otro aminoácido: la fenilalanina. Esto se considera así siempre y cuando la
dieta de los mamíferos contenga un aporte adecuado de fenilalanina. Por tanto el
aminoácido fenilalanina sí que es esencial.

Su nombre en inglés es Tyrosine. Sus abreviaturas son Tyr e Y.

Como todos los aminoácidos está formado por un carbono central alfa (Cα) unido a un
átomo de hidrógeno (-H), un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y una
cadena lateral. En la tirosina, la cadena lateral es un grupo fenólico.

La palabra tirosina proviene del griego tyros, que significa queso. Se llama así ya que este
aminoácido fue descubierto por un químico alemán llamado Justus Von Liebig a partir de la
proteína caseína, que se encuentra en el queso.

Se conocen tres isómeros distintos del aminoácido tirosina: para-tirosina, meta- tirosina y la
orto-tirosina. Aunque la forma más conocida y estudiada es la para-tirosina o también
llamada L-tirosina.

TREONINA

La treonina (abreviada Thr o T)1 es uno de los veinte aminoácidos que componen las
proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU,
ACC, ACA o ACG.

La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de

fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas
genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de
proteínas para su uso farmacéutico.
 TRIPTOFANO

El triptófano (abreviado como Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición

humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (codón UGG). Se
clasifica entre los aminoácidos apolares, también llamados hidrófobos. Es esencial para
promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del
sueño y el placer. Su punto isoeléctrico se ubica a pH=5.89. La ansiedad, el insomnio y el
estrés se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptófano

Categoría:Aminoácidos glucogénicos
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La gluconeogénesis es una ruta metabólica anabólica que permite la síntesis de glucosa a

partir de precursores no glucídicos. Incluye la utilización de varios aminoácidos, que se
detallan a continuacion:

Artículos en la categoría «Aminoácidos glucogénicos»

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A F S

 Ácido aspártico  Fenilalanina  Serina

 Ácido glutámico
 Alanina G T
 Arginina
 Asparagina  Glicina  Tirosina
 Glutamina  Treonina
C  Triptófano
I
 Cisteína V
 Isoleucina
 Valina
M

 Metionina

 Prolina
9.- Escensiales

 L - Isoleucina: Función: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen

en la formación y reparación del tejido muscular.
 L - Leucina: Función: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y reparación del tejido muscular.
 L - Lisina: Función: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con
varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento,
reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
 L - Metionina: Función: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal
limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de
alimento que va a utilizarse a nivel celular.
 L - Fenilalanina: Función: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en
la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas
neurohormonas.
 L - Triptófano: Función: Está inplicado en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la
síntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.
 L - Treonina: Función: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al
hígado en sus funciones generales de desintoxicación.
 L - Valina: Función: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno.
Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los
aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento. Solo una proporción relativamente
pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del
organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no debe de
usarse inmediatamente.