CINETICA DE LAS

REACCIONES
BIOLOGICAS

ING. JANETH MIREYA GONZALES CARI

 INTRODUCCION

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas con actividad

catalítica.
Una Enzima (catalizador biológico)
aumenta la velocidad de la reacción y
modifican la forma en la que esta
sucede.

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 Las enzimas (proteínas globulares) tienen una
forma tridimensional única que le permite
reconocer y unirse a un grupo limitado de
moléculas (sustratos).

En el sitio activo, las

cadenas laterales de los
aminoácidos se unen al
sustrato mediante enlaces
de hidrogeno, puentes
iónicos o atracciones
hidrófobas.
Sin las enzimas los procesos biológicos serían tan
lentos que las células no podrían sobrevivir.
Las enzimas pueden actuar dentro de la célula, fuera
de ésta, y en el tubo de ensayo de laboratorio
 PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

• Gran actividad catalítica. Con poca cantidad de

enzima se transforma una gran cantidad de sustrato.
Una sola enzima puede transformar 1000 moléculas
de sustrato/segundo.
• Alta especificidad. Cada enzima actúa sobre un
sustrato en particular.
• Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura.
Las que se dan en los seres vivos.
• Sustancias autógenas. Cada organismo elabora las
enzimas para su propio uso.
 CINÉTICA ENZIMÁTICA

OBJETIVO

▪estudia la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas y de los
factores de los que dependen dichas
velocidades.
 FACTORES QUE AFECTAN
A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad de una enzima indica la

rapidez con la que dicha sustancia cataliza
la reacción y depende considerablemente
de las condiciones de reacción como:

• La temperatura
• El pH
• La concentración del sustrato
• La presencia de inhibidores
 TEMPERATURA

En las reacciones
catalizadas por
enzimas se produce un
brusco descenso de la
actividad cuando se
alcanza una
temperatura crítica.
Este efecto no es más
que un reflejo de la
desnaturalización
térmica del enzima
cuando se alcanza
dicha temperatura.
 EFECTO TEMPERATURA

 Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones

químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas
por enzimas se incrementa con la temperatura. La
variación de la actividad enzimática con la
temperatura es diferente de unos enzimas a otros en
función de la barrera de energía de activación de la
reacción catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo
que ocurre en otras reacciones químicas, en las
reacciones catalizadas por enzimas se produce un
brusco descenso de la actividad cuando se alcanza
una temperatura crítica. Este efecto no es más que
un reflejo de la desnaturalización térmica del enzima
cuando se alcanza dicha temperatura
 EFECTO PH

La mayoría de los
enzimas presentan un
pH óptimo para el cual
su actividad es máxima;
por encima o por
debajo de ese pH la
actividad disminuye
bruscamente. Este
efecto se debe a que, al
ser los enzimas de
naturaleza proteica, al
igual que otras
proteínas, se
desnaturalizan y
pierden su actividad.
EFECTO PH
pH ÓPTIMO PARA ALGUNAS ENZIMAS
 EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DE
SUSTRATO SOBRE LA VELOCIDAD INICIAL

CONCENTRACIÓN DEL
 Para estudiar la SUSTRATO CON [E] CONSTANTE
cinética enzimática
se mide el efecto
de la concentración
inicial de sustrato
sobre la velocidad
inicial de la
reacción,
manteniendo la
cantidad de enzima
constante.
Como se observa en la grafica v 0 frente
a [S] 0 . Cuando [S] 0 es pequeña, la
velocidad inicial es directamente
proporcional a la concentración de
sustrato, y por tanto, la reacción es de
primer orden. A altas [S] 0 , el enzima se
encuentra saturada por el sustrato, y la
velocidad ya no depende de [S] 0 . En este
punto, la reacción es de orden cero y la
velocidad es máxima (V max ).
 PRESENCIA DE INHIBIDORES

Los inhibidores son moléculas capaces de hacer

que las enzimas pierdan su actividad catalítica.
Existen los inhibidores competitivos y los no
competitivos

 Los inhibidores competitivos: tienen estructuras

muy similares a las de los sustratos que
compiten con el por unirse con el sitio activo.
 Los inhibidores no competitivos: su estructura no
se parece al sustrato y por tanto no compite con
el por el sitio activo. En cambio se unen a la
enzima en un lugar que puede ser diferente al
sitio activo.
 MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN
.
 MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-
MENTEN
.

Para explicar la relación entre la velocidad inicial (v 0 ) y

la concentración inicial de sustrato ([S] 0 ) Michaelis y
Menten propusieron que las reacciones catalizadas
enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera
etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la
segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la
formación del producto, liberando el enzima libre:
Ejemplo: hidrolisis catalizada de la sacarosa catalizada por
la enzima sacarasa:
 ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación E act

(E act = barrera energética que impide el paso de los productos
a los reactivos)
La enzima
anhidrasa
carbónica
reduce la
energía de
activación de la
reacción entre
el CO2 y el H2O.
 MODELO CINÉTICO DE
MICHAELIS-MENTEN

CÁLCULO DE LA K M Y DE LA V MAX DE UN ENZIMA