La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.

000 (64
kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios
hasta los tejidos, en vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un

color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un
color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.

Estructura

La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un
grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El
grupo hemo se forma por:

1. Unión del succinil-CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del ácido cítrico) al
aminoácido glicina formando un grupo pirrol.
2. Cuatro grupos pirrol se unen formando la protoporfirina IX.
3. La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo
hemo.

Oxihemoglobina

Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o

hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la
sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta
el color rojo oscuro de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).

■ Reacción paso a paso:

■ Reacción total:

Tipos de hemoglobina

▪ Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o

hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina
degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
 ■ Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del
nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta, que aumenta de
forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
■ Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la Anemia de
Células Falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y
amerindia.
■ Hemoglobina F: Hemoglobina característica del feto.
■ Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que se encuentra unida al oxígeno
normalmente ( Hb+O2)
■ Metahemoglobina: Hemoglobina con grupo hemo con hierro en estado férrico, Fe (III)
(es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno. Se produce por
una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina
reductasa, la cual mantiene el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se
puede producir por intoxicación de nitritos, porque son agentes
metahemoglobinizantes.
■ Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del
intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2).
■ Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en
grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que
el Oxígeno por la Hb desplazándolo a este fácilmente produciendo hipoxia tisular,
pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea
fuertemente roja) (Hb+CO).
■ Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en
bajos niveles, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Resulta de la
unión de la Hb con carbohidratos libres unidos a cadenas carbonadas con
funciones ácidas en el carbono 3 y 4.

También hay hemogloblinas de los tipos: Gower 1, Gower 2 y Portland. Estas sólo están
presentes en el embrión.

La hemoglobina se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre, en donde

se principal función es transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares
en los tejidos. La hemoglobina A, la principal en los adultos, está compuesta de cuatro
cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) que se mantienen unidas por medio
de interacciones no covalentes. Cada subunidad posee estructuras helicoidales y sitio
para el hemo como se describió para la mioglobina. Aún así, la hemoglobina tetramérica
es mas complicada estructural y funcionalmente que la mioglobina.
Por ejemplo, la hemoglobina puede transportar CO2 desde los tejidos desde los tejidos
hasta los pulmones y de manera inversa llevar Oxígeno a los tejidos desde los pulmones;
además, las propiedades de unión de Oxígeno son reguladas en la hemoglobina por
efectores alostéricos.

Estructura cuaternaria de la hemoglobina.

El tetrámero de la hemoglobina puede ser considerado de un dímero de dímeros

(ab)1 y (ab)2, los números denotan a cada uno de los dímeros. Las dos cadenas de
aminoácidos en cada uno de los dímeros, se mantienen unidas por medio de
interacciones hidrofóbicas. Los residuos de aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo
en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace
contacto con la otra subunidad para formar al dímero (ab). Enlaces ionicos y puentes de
Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (ab). Por el contrario, los dos dímeros
están unidos débilmente, por medio de enlaces polares, de tal suerte que pueden
separarse uno del otro. Estas interacciones débiles dan origen a diferentes posiciones
relativas en la desoxi y oxihemoglobina.

Forma T.

La forma desoxi de la hemoglobina se denomina “T” o tensa. En esta conformación

los dos dímeros (ab) interactúan por medio de una red de enlaces ionicos y puentes de
Hidrógeno, que impiden el movimiento de las cadenas polipeptídicas. La forma T posee
por tanto baja afinidad por el oxígeno.

Forma R.

La unión del oxígeno a la hemoglobina causa la ruptura de algunos de los enlaces

ionicos y puentes de hidrógeno que existen entre el dímero (ab). Esto lleva a la estructura
denominada “R” o relajada, en la cual el polipéptido posee mayor libertad de movimiento,
de ahí que esta forma sea más afín por el Oxígeno.

Los niveles de hemoglobina por debajo de lo normal pueden deberse a:

• Anemia (diversos tipos)
• Sangrado
• Destrucción de glóbulos rojos
• Leucemia
• Desnutrición
• Deficiencias nutricionales de hierro, folato, vitamina B12 y vitamina B6
• Sobrehidratación
Los niveles de hemoglobina por encima de lo normal pueden deberse a:
• Cardiopatía congénita
• Cor pulmonale
• Deshidratación
• Eritrocitosis
• Niveles bajos de oxígeno en la sangre (hipoxia)
• Fibrosis pulmonar
• Policitemia vera
Afecciones adicionales bajo las cuales se puede realizar el examen:
• Anemia por enfermedad crónica
• Anemia inmunohemolítica inducida por medicamentos
• Arteritis de células gigantes (temporal, craneal)
• Hemoglobinopatías
• Anemia hemolítica debido a una deficiencia de G6PD
• Anemia aplásica idiopática
• Anemia hemolítica autoinmunitaria idiopática
• Anemia inmunohemolítica
• Anemia ferropénica
• Criohemoglobinuria paroxística
• Hemoglobinuria paroxística nocturna (HPN)
• Anemia perniciosa
• Desprendimiento prematuro de la placenta
• Polimialgia reumática
• Anemia aplásica secundaria