pág.

1
DEDICATORIA.-

A dios, que nos da la vida, inteligencia y

sabiduría para lograr los deseos del corazón. A
nuestros padres por su apoyo incondicional.

pág. 2
AGRADECIMIENTO.-
A los docentes universitarios, porque cada día
nos instruyen y guían por el buen camino para
que seamos profesionales de éxito y lleguemos
alcanzar metas trazadas.

pág. 3
 PRESENTACION
Las proteínas son las macromoléculas (macro — grandes)

más abundantes en un sistema biológico. Sus funciones

van desde el transporte de sustancias hasta la catálisis

(facilitamiento) de reacciones químicas en el seno de las

células. Tendremos tiempo de conocer todas sus utilidades.

En esta ocasión haremos una breve, muy breve,

presentación con el fin investigativo referente al campo de

la biología teniendo en mente conocimientos básicos con el

fin de ayudar a nuestros lectores a entender el tema que es

la síntesis de proteínas.

pág. 4
 INTRODUCCIÓN
Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas
las células vivas: en la sangre, en la leche, en los huevos y en toda clase de semillas y
pólenes. Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos
tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades. En todas se encuentran un
alto porcentaje de nitrógeno, así como de oxígeno, hidrógeno y carbono. En la mayor
parte de ellas existe azufre, y en algunas fósforo y hierro. Son sustancias complejas,
formadas por la unión de ciertas sustancias más simples llamadas aminoácidos, que
los vegetales sintetizan a partir de los nitratos y las sales amoniacales del suelo. Los
animales herbívoros reciben sus proteínas de las plantas; el hombre puede obtenerlas
de las plantas o de los animales, pero las proteínas de origen animal son de mayor
valor nutritivo que las vegetales. Esto se debe a que, de los aminoácidos que se
conocen, que son veinticuatro, hay nueve que son imprescindibles para la vida, y es
en las proteínas animales donde éstas se encuentran en mayor cantidad.

Las proteínas se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los ingredientes
principales de las células y suponen más del 50% del peso seco de los animales. El
término "proteína" deriva del griego proteíos, que significa primero. Las moléculas
proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el
pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de desencadenar reacciones
metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y
de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000
proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas
sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición
química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo,
similar al de los hidratos de carbono.

Las proteínas poseen una gran variedad de funciones: pueden actuar como vehículos
de transporte, como catalizadores, como elementos estructurales, en los sistemas
contráctiles y como elementos nutritivos de reserva. Las proteínas complejas,
compuestas por una o varias cadenas polipeptídicas, se absorben en el aparato
digestivo y se descomponen por hidrólisis en veinte aminoácidos esenciales,
necesarios para el anabolismo celular. Los aminoácidos pueden experimentar nuevas
alteraciones químicas que los transforman en compuestos de secreción interna, como
hormonas, enzimas digestivas y elementos de protección (anticuerpos).

Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son
el resultado de las distintas combinaciones entre veintitantos aminoácidos distintos,
compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces azufre.
Debido a su tamaño, no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula, por
eso es que existe en su interior un mecanismo que las construye (síntesis) según las
necesidades que tenga en ese momento la célula.

pág. 5
ÍNDICE

DEDICATORIA.-..............................................................................................................................2
AGRADECIMIENTO.-......................................................................................................................3
PRESENTACION.............................................................................................................................4
INTRODUCCIÓN............................................................................................................................5
ÍNDICE..........................................................................................................................................6
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS...............................................................................................7
El ARNm.......................................................................................................................................8
LOS AMINOÁCIDOS......................................................................................................................9
El enlace peptídico.......................................................................................................................9
SINTESIS PROTEICA.......................................................................................................................9
La formación del ARNm..............................................................................................................10
Trascripción................................................................................................................................11
Eliminación de los intrones........................................................................................................11
El ARNm se une al ribosoma......................................................................................................11
Activación De Los Aminoácidos..................................................................................................11
Inicio de la traducción................................................................................................................12
Etapas de la traducción Iniciación Procariotas...........................................................................13
Etapas de la traducción Iniciación Eucariotas.............................................................................14
La etapa de elongación de la cadena peptidica..........................................................................14
La etapa de terminación.............................................................................................................16
Asociación de varias cadenas polipeptídicas para constituir las proteínas.................................17
RESUMEN...................................................................................................................................18
CONCLUSION.-............................................................................................................................19
BIBLIOGRAFÍA.-...........................................................................................................................20
ANEXOS.-....................................................................................................................................21

..........................................................................................................................................22

pág. 6
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales

denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición
de la anterior en el espacio.
El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura primaria, es la
secuencia lineal de aminoácidos que está determinada, a su vez, por el orden
de los nucleótidos en el ADN o en el ARN. Las diferentes secuencias de
aminoácidos a lo largo de la cadena afectan de distintas formas a la estructura
de la molécula de proteína. Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los
puentes disulfuro, la atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces
hidrófobos (repelentes del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la
molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura secundaria; un ejemplo
es la llamada hélice a. Cuando las fuerzas provocan que la molécula se vuelva
todavía más compacta, como ocurre en las proteínas globulares, se constituye
una estructura terciaria donde la secuencia de aminoácidos adquiere una
conformación tridimensional. Se dice que la molécula tiene estructura
cuaternaria cuando está formada por más de una cadena polipeptídica, como
ocurre en la hemoglobina y en algunas enzimas. Determinados factores
mecánicos (agitación), físicos (aumento de temperatura) o químicos (presencia
en el medio de alcohol, acetona, urea, detergentes o valores extremos de pH)
provocan la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de su
estructura tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su actividad
biológica.
Referencia en anexos: Figura 1.

El RIBOSOMA
Los ribosomas se observaron por primera vez la década de los 30´s por Albert
Claude en homogenados celulares utilizando microscopía de campo oscuro;
Claude los denominó "microsomas". Fue hasta la década de los 50´s cuando
George Palade los observó por microscopía electrónica, pero pensó que eran
artefactos de la técnica. El nombre de ribosomas deriva de que en Escherichia
coli, están formados por aproximadamente 2/3 partes de ARN y 1/3 de proteína
(los microsomas son en realidad las vesículas formadas por el retículo
endoplásmico, son ricos en ribosomas y es posible aislarlos por centrifugación
diferencial).

pág. 7
La correlación entre la cantidad de ARN en la célula y la velocidad a la cual se
sintetizan las proteínas, llevó a la sospecha de que los ribosomas eran el sitio
de la síntesis de proteínas. Esta hipótesis fue confirmada en 1955 por Paul
Zamecnik, quien demostró que aminoácidos marcados con 14C permanecen
algún tiempo asociados a los ribosomas antes de aparecer en las proteínas
libres. El análisis de la síntesis de proteínas muestra que consiste de tres
fases: iniciación, elongación y terminación.
Los ribosomas, son organelos celulares donde el ARNm es traducido. Está
formado por dos subunidades, y cada una de ellas contiene ARNr y proteínas
ribosomales.
En la traducción, el ARNm pasa a través del ribosoma, donde los codones son
reconocidos por los ARNt que van unidos a su aminoácido específico. Cada
subunidad ribosomal esta compuesta por ARNt (ARN ribosomal) y proteínas
ribosomales.
En las células eucarióticas, las unidades grandes son las 60S (llamadas así por
su velocidad de sedimentación) y contienen a los ARNt 28S, 5.8S y 5S más
cerca de 50 proteínas ribosomales. La unidad pequeña es 40S y contiene al
ARNt 18S, más cerca de 30 proteínas.
Referencia en anexos: Figura 2.

El ARNm
El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas,
es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos. Tiene un
principio, una secuencia y un final. El ARNm varía en longitud. Las secuencias
del ARNm varían debido a que las secuencias de los aminoácidos codificados
difieren, al principio y al final.
Los ARNt llevan a los aminoácidos a los ribosomas durante la traducción, para
ser ensamblados en una cadena polipeptídica.
Los ARNt son codificados por los genes, Todos los ARNt tienen tamaño y forma
similar. Todos los ARNt tienen el triplete CCA en la terminal 3', donde los
aminoácidos se pegan. La otra "terminal" de la molécula de ARNt es el
anticodón, el cual durante la traducción, "lee" que coincida el codón del ARNm.
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del
citoplasma celular. Los aminoácidos son transportados por el ARN de
transferencia (ARNt), específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el
ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del
ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se
sitúan en la posición que les corresponde.

pág. 8
Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y
puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que
finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma
molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas
simultáneamente.
Referencia en anexos: Figura 3.
Referencia en anexos: Figura 4.

LOS AMINOÁCIDOS
Los componentes básicos de las proteínas son los aminoácidos.
Existen 20 aminoácidos, donde cada uno tiene un radical diferente.
Referencia en anexos: Figura 5.

El enlace peptídico
Los aminoácidos se unen por medio del enlace peptídico Se forma un enlace
peptídico entre el grupo carboxilo de un aminoácido (aminoácido 1) y el grupo
amino de otro aminoácido (aminoácido 2).
Referencia en anexos: Figura 6.

SINTESIS PROTEICA
La síntesis de proteínas o traducción del ARNm es el proceso anabólico
mediante el cual se forman las proteínas a partir de los aminoácidos. Es el
paso siguiente a la trascripción del ADN a ARNm. Como existen 20
aminoácidos diferentes y sólo hay cuatro nucleótidos en el ARNm (Adenina,
Uracilo, Citosina y Guanina), es evidente que la relación no puede ser un
aminoácido por cada nucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos, ya que
los cuatro tomados de dos en dos, sólo dan dieciséis posibilidades. La
colinearidad debe establecerse como mínimo entre cada aminoácido y tripletes
de nucleótidos. Como hay sesenta y cuatro tripletes diferentes (combinación de
cuatro elementos o nucleótidos tomados de tres en tres con repetición), es
obvio que algunos aminoácidos deben tener correspondencia con varios
tripletes diferentes. Los tripletes que codifican aminoácidos se denominan
codones. La confirmación de esta hipótesis se debe a Nirenbert, Ochoa y
Khorana.

pág. 9
En la biosíntesis de proteínas se pueden distinguir las siguientes etapas

a) formación del ARNm ó trascripción que es el proceso en el que se forma

el ARNm y se una al ribosoma

b) Activación de los aminoácidos.

Una enzima llamada aminoacil-ARNt sintetasa agrega los aminoácidos
correctos a los ARNt. El proceso se llama aminoacilación o "carga". Al haber 20
aminoácidos, también hay 20 aminoacil-ARNt sintetasas. Todos los ARNt con el
mismo aminoácido son cargados por la misma enzima

c) Traducción:
1. Iniciación de la síntesis.
2. Elongación de la cadena polipeptídica.
3. Terminación de la síntesis.

d) Asociación de varias cadenas polipeptídicas y a veces de grupos

prostésicos para constituir las proteínas.
La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del
citoplasma celular. Los aminoácidos son transportados por el ARN de
transferencia (ARNt), específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el
ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del
ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se
sitúan en la posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una
proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho,
es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando
otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada
por varios ribosomas simultáneamente.

La formación del ARNm

La formación del ARNm Comienza en el núcleo con la separación, en una
porción de su longitud, de las 2 cadenas que forman la molécula de ADN. Cada
triplete, es decir, cada secuencia de 3 bases en la cadena de ADN, codifica
para uno de los 20 aminoácidos constituyentes de las proteínas.

pág. 10
Trascripción.

Una de las 2 cadenas que forman la molécula de ADN actúa como plantilla o
molde para producir una molécula de ARNm. En este proceso, que recibe el
nombre de trascripción, los nucleótidos de ARN, que se encuentran libres en el
núcleo celular, se emparejan con las bases complementarias de la cadena
modelo de ADN. El ARN contiene uracilo (U) en lugar de timina (T) como una
de sus cuatro bases nitrogenadas. Las bases de ARN se emparejan con las
bases del ADN de la siguiente manera: el uracilo (U) del ARN se empareja con
la adenina
(A) de la cadena de ADN, la adenina del ARN se empareja con la timina (T) del
ADN y la citosina se empareja con la guanina. Una vez que los nucleótidos de
ARN se han emparejado con las bases del ADN, los nucleótidos adyacentes se
unen entre sí para formar la cadena precursora del ARNm.

Eliminación de los intrones

La cadena precursora del ARNm presenta regiones, denominadas exones, que
contienen información para la síntesis de proteínas. Los exones están
separados por otras secuencias, denominadas intrones, que no se expresan.
Antes de que la cadena de ARNm se utilice en la síntesis de proteínas, los
intrones deben ser eliminados.

El ARNm se une al ribosoma

Una vez formado el ARN maduro o funcional, sin intrones, sale del núcleo
celular y se acopla, en el citoplasma, a unos orgánulos celulares que reciben el
nombre de ribosomas. La síntesis proteica tiene lugar en los ribosomas.
Mientras esto ocurre el ARNt se une a un aminoácido el proceso se conoce
como activación de aminoácidos.

Activación De Los Aminoácidos

Dispersos por el citoplasma hay diferentes tipos de ARN de transferencia
(ARNt), cada uno de los cuales se combina específicamente con uno de los 20
aminoácidos que constituyen las proteínas. Uno de los extremos de la molécula
de ARNt se une a un aminoácido específico que viene determinado por el
anticodón presente en el otro extremo del ARNt. Un anticodón es una
secuencia de 3 bases complementaria con la secuencia del codón del ARNm
que codifica para ese aminoácido.

pág. 11
Los aminoácidos en presencia de la enzima aminoacil-ARNt-sintetasa y de ATP
son capaces de unirse a un ARNt específico y dan lugar a un aminoacil-ARNt,
liberándose AMP, fosfato y quedando libre la enzima, que vuelve a actuar.
Referencia en anexos: Figura 8.

Inicio de la traducción
La etapa de iniciación es regulada por proteínas citosólicas denominadas
factores de iniciación (IF), que provocan dos hechos separados pero
concurrentes, uno en el extremo 5´del ARNm y otro en la subunidad menor del
ribosoma. El primer proceso involucra al cap y a una secuencia de nucleótidos
aledaña, localizada entre el cap y el codón de iniciación. Estas partes
reconocidas por el factor IF-4, que se liga a ellas sí al ARNm se proteína CBP.
La conexión del IF-4 con el ARNm insume energía que es provista por un ATP.
En el segundo proceso, el metioníl-ARNt[i]met se coloca en el sitio P de la
subunidad menor del ribosoma, reacción que requiere el factor IF-2 y la energía
de un GTP.
Logrados ambos acondicionamientos, otro factor de iniciación, el IF-3, con la
ayuda del IF-4 coloca el extremo 5´ del ARNm sobre una de las caras de la
unidad menor del ribosoma, la que posee los sitios P y A. De inmediato la
subunidad menor se desliza por el ARNm y detecta al codón de AUG de
iniciación, que se coloca, en el sitio P. Como es lógico, el segundo codón del
ARNm queda colocado al lado, es decir en el sitio A. Entre tanto, el metioril-
ARNt[i]met,' ubicado en el sitio P de la subunidad menor, se une al codón AUG
de iniciación mediante su anticodón CAU (UAC). El acoplamiento correcto entre
estos dos tripletes es imprescindible para asegurar el encuadre normal de los
siguientes codones del ARNm en los sitios P y A del ribosoma.
La etapa de iniciación concluye cuando la subunidad menor se combina con la
subunidad mayor y se forma el ribosoma. En él se encuentran los primeros dos
codones del ARNm: en el sitio P el codón AUG de iniciación -unido al metionil
ARNt[i]met- y en el sitio Al codón que le sigue.
La unión entre sí de las dos subunidades ribosómicas se produce luego del
desprendimiento del IF-2 y del IF-3, lo cual es mediado por el factor IF-5.
El ARN de transferencia, que lleva unido el aminoácido, se dirige hacia el
complejo formado por el ARNm y el ribosoma. El anticodón del ARNt se
empareja con el codón presente en el ARNm. La secuencia de bases del codón
codifica para el aminoácido concreto que transporta el ARNt. Un segundo ARNt
se une a este complejo. El primer ARNt transfiere su aminoácido al segundo
ARNt antes de separarse del ribosoma. El segundo ARNt lleva ahora 2

pág. 12
aminoácidos unidos que constituyen el inicio de la cadena polipeptídica.
Después, el ribosoma mueve la cadena de ARNm de manera que el siguiente
codón de ARNm está disponible para unirse a un nuevo ARN de transferencia.
El complejo de inicio se forma por unión de las subunidades del ribosoma y el
iniciador (met-ARNt) al principio del codón del ARNm.
En procariotas la traducción puede empezar antes de que finalice la
transcripción. Una vez hecho el extremo 5' puede empezar, de ahí el poco
procesamiento.
En eucariotas no puede ser porque la transcripción y la traducción ocurren en
lugares distintos.

Etapas de la traducción Iniciación Procariotas.

Empieza con las subunidades separadas, comenzando la pequeña que une un
mensajero por el primer aminoácido (metionina) unido a un ARNt
especial. Hay factores proteicos que según la etapa en que participen se
llaman IF, EF y RF (con E delante si son eucariotas).Participan tres
factores:

- IF1 e IF3: estabilizan la subunidad pequeña separada de la grande.

- IF2: permite que el primer aminoacil-ARNt se una. Al unirse lo hace al

sitio P, asociado a IF2 que ha de estar en forma activa (uniendo un
nucleótido GTP) y es esencial. Es el único aminoacil-ARNt que se une
cuando sólo está la subunidad pequeña. La metionina está formilada en
el α-amino (formilmetionina). Cuando se une la subunidad grande se
disocian todos los factores proteicos. IF1 e IF3 salen pero IF2 ha de
hidrolizar el GTP para salir. El mensajero se posiciona sobre el codón de
AUG adecuadamente para que luego se vean los codones. Para ello
todos los mensajeros de procariotas tienen el codón de iniciación AUG y
a su izquierda tienen una secuencia (Shine-Dalgarno) muy conservada
rica en purina complementaria de la secuencia del RNA de la subunidad
pequeña (16s). Se supone que interaccionan igual que la doble hélice
colocando el mensajero.

pág. 13
Etapas de la traducción Iniciación Eucariotas.

Es más complicada por:

- Muchos más factores de iniciación.
- No hay secuencias de Shine-Dalgarno, la colocación es por otros
procedimientos, el ARNt no tiene una zona complementaria.
- Metionina no formada.
La metionina unida al ARNt iniciador es lo único que se une a sólo una de las
dos subunidades en el sitio P mal definido. Reacciona con EIF2. El primer
aminoácido (metionina) se une con EIF2, cuando el ribosoma tiene el primer
aminoácido se une al mensajero. El ARNm en eucariotas tiene gorra 5', es el
punto de enganche de la subunidad pequeña que ya tiene el primer
aminoácido. Se desliza por el mensajero hasta encontrar el codón de iniciación
y separa porque él tiene el aminoacil-ARNt que establece interacciones. Implica
gasto de ATP porque hay estructuras que deshacer, hay factores proteicos que
ayudan a deslizarse. Al entrar la subunidad grande se sueltan los factores
proteicos.
Referencia en anexos: Figura 9.
Referencia en anexos: Figura 10.

La etapa de elongación de la cadena peptidica

Comienza cuando al sitio A del ribosoma se acerca otro aminoacil-ARNtAA,
compatible con el segundo codón del ARNm, con el cual se une. La reacción es
mediada por un factor de elongación llamado EF-1 y consume energía, que es
aportada por un GTP.
Al quedar el aminoacil-ARNtAA cerca del metionil-ARN[t]met. la metionina
localizada en el sitio P, al tiempo que se desacopla del. ARNt[i], se liga -
mediante una unión peptidica - al aminoácido ubicado en el sitio A. Se forma
así un dipeptidil-ARNt, que continúa ubicado en el sitio A. Su permanencia en
este sitio es breve, en seguida veremos por qué.
La unión peptídica es catalizada por la subunidad mayor del ribosoma. Debe
agregarse que la energía requerida para consumar esa unión proviene de la
ruptura de otra unión química , aquella que liga al aminoácido con la adenina
en el brazo aceptador del ARNt. Como en el caso del metionil – ARNt [i]met, la
ruptura química tiene lugar siempre en el sitio P.

pág. 14
Entre tanto, fuera del ribosoma, esperando para ingresar, se encuentra el tercer
codón del ARNm. Aborda el ribosoma cuando el ARNm se corre tres
nucleótidos en dirección de su extremo 5´. Este proceso – llamado traslocación
– es mediado por el factor de elongación EF-2 y también consume energía
ahora aportada por un GTP.
Como vemos, desde el punto de vista energético la síntesis proteica es
bastante costosa, ya que por cada aminoácido que se incorpora se consumen
dos GTP y un ATP, el último gastado durante 1a síntesis del aminoacil-ARNtAA.
El corrimiento del ARNm hace que el codón de iniciación sea desalojado del
sitio P sitio P -y, por consiguiente, del ribosoma- el segundo codón se mude del
sitio A al sitio P y el tercer codón ingrese en el sitio A vacante. Lógicamente el
corrimiento de los codones desplaza también a los ARNt , por lo que el ARNt[i]
sale del ribosoma -no tarda en desprenderse del codón de iniciación – y el
dipéptido pasa del sitio A al sitio P.
Mientras tanto, un tercer aminoacil-ARNtAA ingresa en le ribosoma, se
acomoda en el sitio A y su anticodón se une al tercer codón de ARNm, otra vez
por la intervención del EF-1. Debe señalarse que el EF-1 actúa después que el
EF-2 se retira del ribosoma, y viceversa.
El paso siguiente comprende la formación de una unión peptídica entre el
dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil –ARNt AA. Esta unión peptídica,
ahora entre e dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil-ARNtAA. Esta
unión peptídica genera un tripeptidil –AARNt, que permanece en el sitio P hasta
la próxima translocación del ARNm.
Los procesos citados se repiten de forma sucesiva codón tras codón; así , en el
cuarto paso se forma un tetrapeptidil ARNt y luego peptidil - ARNt cada vez
más largos , que se traslocan del sitio A al P conforme se producen las uniones
peptídicas. Se calcula que se agregan a la cadena, en promedio, cinco
aminoácidos por segundo.
Debido a que con cada traslocación se corren tres nucleótidos del ARNm , su
extremo 5´ se aleja progresivamente del ribosoma y su extremo 3´ se acerca a
él en igual medida. Cuando el ribosoma se ha alejado del extremo 5´ del ARNm
unos 90 nucleótidos, en el codón de iniciación se acomoda un nuevo ribosoma,
lo cual da inicio a la síntesis de otra cadena proteica. Esto se repite varias
veces.
En procariotas y eucariotas es casi igual. Hay tres factores de elongación:

EF-Tu EEF-1

EF-Ts EEF-1 

EF-G EEF-2

pág. 15
 Un aminoácido para entrar en el ribosoma ha de estar unido a un factor
proteico (EF-Tu o EEF-1 ) llamado aminoaci-lARNt:

El factor proteico nunca une ni ARNt iniciador ni ARNt sin aminoácido. El ARNt
seleccionado según complementariedad del codón.
Sitio P:

Los aminoácidos unidos por el carboxilo. Para formar peptídico el carboxilo 1° +

amino 2°. Implica transferencia porque el CO que está activado se transfiere a
la α- amino participando una peptidiltransferasa.

En el sitio A queda un dipéptido unido por el ARNt del segundo. En el P queda

ARNt vacío que se sale pasando por el sitio E. No necesita factor proteico
extra. El RNA grande de la subunidad grande es la peptidiltransferasa. Tiene
actividad catalítica. Para unir el siguiente aminoácido en el sitio A el tercer
codón ha de estar desocupado, por lo que el complejo se ha de mover 3
nucleótidos (traslocación). Requiere factor proteico G activado con GTP. El
factor proteico G ha de salir para que entre otro aminoácido porque sólo ayuda
a moverse. Para salir hidroliza GTP. Se disocia porque solapa el sitio de Tu. El
factor Ts sirve para reciclar Tú reactivándolo. Los factores se pueden usar
varias veces si hay energía.
Referencia en anexos: figura 11.

La etapa de terminación
La etapa de terminación determina la conclusión de la síntesis de la proteína
cuando el sitio A del ribosoma es abordado por el codón de terminación del
ARNm (UUA, UGA o UAG, indistintamente). Ello deja al sitio A sin el esperado
aminoacil- ARNtAA, aunque pronto es ocupado por un factor de terminación
llamado eRF (eucaryotic releasing factor), que sabe reconocer a los tres
codones de terminación.

pág. 16
En síntesis la terminación de la cadena polipeptídica está señalada por el
ARNm mediante un codón que no especifica la incorporación de ningún
aminoácido. Ese codón de terminación puede ser UUA, UGA o UAG, y sobre él
no se une ningún ARNt. En cambio, es reconocido por dos proteínas llamadas
factores de liberación (eRF). Cuando esto sucede, la proteína terminada se
libera del último ARNt, que también se separa del ARNm. Por último también se
disocian las subunidades ribosómicas. Todos estos elementos pueden ser
reutilizados en una nueva síntesis.
Referencia en anexos: Figura 12.

Asociación de varias cadenas polipeptídicas para constituir las

proteínas
Conforme se va sintetizando la cadena polipeptídica, ésta va adoptando una
determinada estructura secundaria y terciaria mediante los enlaces por puente
de hidrógeno y los enlaces disulfuro, respectivamente. Así la cadena
polipeptídica adquiere una configuración espacial determinada. Tal proceso es
conocido como plegamiento de proteínas.
Tras la traducción hay proteínas enzimáticas que ya son activas y otras que
precisan eliminar algunos aminoácidos para serlo. Generalmente se separa el
aminoácido metionina o aminoácido iniciador. Algunas enzimas precisan
asociarse a iones o coenzimas (grupo prostético) para ser funcionantes o
activas.
Las proteínas pueden estar constituidas por una cadena polipeptídica o por
varias subunidades. Las subunidades pueden ser iguales o distintas, según
provengan del mismo o de genes diferentes.
El control de calidad del plegamiento de las proteínas para adquirir la estructura
cuaternaria o conformación tridimensional, se lleva a cabo por chaperonas y
proteasas. Las proteínas chaperonas tienen la función de plegar o replegar
correctamente a las proteínas recién sintetizadas (modificación
postraduccional), y las proteasas deben degradar aquellas proteínas que a
pesar de la acción de las chaperonas no se pliegan correctamente. Cuando los
mecanismos de control fallan, las proteínas dañadas se acumulan causando
enfermedades amiloidogénicas.

pág. 17
RESUMEN

La síntesis de proteínas consta de tres etapas las cuales se resuman a

continuación:
Iniciación. La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5´ de una
molécula de ARNm. La primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido
modificado fMet, se enchufa en el codón iniciador AUG de la molécula de
ARNm. La unidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el ARNt ocupa
el sitio P (peptídico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de
iniciación está completo ahora.
Alargamiento. Un segundo ARNt con su aminoácido unido se mueve al sitio A y
su anticodón se enchufa en el ARNm. Se forma un enlace peptídico entre los
dos aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace
entre el primer aminoácido y su ARNt. El ribosoma se mueve a lo largo de la
cadena de ARNm en una dirección 5´ a 3´ y el segundo ARNt, con el dipéptido
unido se mueve al sitio P desde el sitio A, a medida que el primer ARNt se
desprende del ribosoma. Un tercer ARNt se mueve al sitio A y se forma otro
enlace peptÍdico. La cadena peptídica naciente siempre está unida al ARNt que
se está moviendo del sitio A al sitio P, y el ARNt entrante que lleva el siguiente
aminoácido siempre ocupa el sitio A. Este paso se repite una y otra vez hasta
que se completa el polipéptido.
Terminación. Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este
ejemplo UGA), el polipéptido se escinde del último ARNt y el ARNt se
desprende del sitio P. El sitio A es ocupado por el factor de liberación que
produce la disociación de las dos subunidades del ribosoma
Referencia en anexos: Figura 12.

pág. 18
CONCLUSION.-

Como pudimos ver, existen centenares de variedades distintas de proteínas en

el cuerpo, cada una encargada de realizar ciertas tareas definidas. Sin
embargo pueden hasta utilizarse como combustible, aunque no sean, en
principio, alimentos energéticos como los carbohidratos.
Cada tejido recoge constantemente de la sangre los aminoácidos especiales
que necesita para su reparación o crecimiento. Un cuerpo que se desarrolla
necesita un amplio suministro de aminoácidos para ayudar al crecimiento de
sus tejidos. Por eso, los niños y los adolescentes necesitan más proteínas que
los adultos.
Las necesidades proteínicas no varían según el trabajo desarrollado, sin
embargo, si es insuficiente la dotación de estos elementos básicos, el cuerpo
echará mano de las proteínas como combustible y no quedarán bastantes para
fabricar convenientemente el tejido corporal.
Por estas razones concluimos que las proteínas son sustancias esenciales
para los seres vivientes.

pág. 19
BIBLIOGRAFÍA.-

- Murray, R. Et al (1997): BIOQUIMICA DE HARPER; Editorial El Manual

Moderno. México.
- Curtis- Barnes (1994): BIOLOGIA. Editorial Médica Panamericana, 16a
edición, México, DF.
- Albert L. Lenhinger (1982): PRINCIPIOS DE BIOQUIMICA, Ediciones
omega S.A., Barcelona, España.
- Lubert Stryer (1981): BIOQUIMICA, Editorial Reverté, 2a edición,
México, DF.
- Robertis-Hib (1998): FUNDAMENTOS DE BIOLOGIA Celular y
Molecular. El Ateneo. Buenos Aires
- Microsoft ® Encarta ® 2006. © 1993-2005 Microsoft Corporation.
Reservados todos los derechos.
- http://www.maph49.galeon.com/sinte/contents.html
-

http://w3.cnice.mec.es/eos/MaterialesEducativos/mem2001/biologia/citoplas
ma/organelas3.htm

pág. 20
ANEXOS.-
Figura 1

Figura 2:

Figura 3:

Figura 4:

Figura 5:

pág. 21
Figura 6:

Figura 7:

Figura 8:

pág. 22
Figura 9: Figura 10:

Figura 11:
Figura 12:

pág. 23
 Figura 13:

pág. 24
pág. 25