UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS

(Universidad del Perú, Decana de América)

FACULTAD DE QUÍMICA E ING. QUÍMICA

E.A.P. QUÍMICA 07.1
DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE QUIMICA ORGANICA
LABORATORIO DE ORGANICA AII

PRÁCTICA N° 08: AMINOACIDOS Y PROTEINAS

HORARIO: MARTES 1-5 PM

PROFESOR: GLORIA EVA TOMAS CHOTA

FECHA DE ENTREGA: 13/06/2017

INTEGRANTES:

 JARAMILLO MORALES DEYSI 14070108

 ALVAREZ NINAHUANCA SALLY 14070067

LIMA-PERÚ
 INDICE

1.0 RESUMEN ...................................................................................................... 2

2.0 INTRODUCCION ............................................................................................ 3

3.0 PRINCIPIOS TEORICOS ................................................................................ 4

4.0 DETALLES EXPERIMENTALES..................................................................... 7

5.0 DISCUSIÓN DE RESULTADOS ............................................................ 11

6.0 CONCLUSIONES .............................................................................. 15

7.0 RECOMENDACIONES ....................................................................... 15

8.0 BIBLIOGRAFÍA ................................................................................ 16

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1.0 RESUMEN

El objetivo de esta práctica fue reconocer la propiedades químicas de las proteínas

para lo cual se hizo uso de la albúmina.
Primero, se preparó la solución de albúmina, para lo cual se mezcló la clara de huevo
con el mismo volumen de agua, se batió y luego se filtró con una gasa.
Se realizó el Ensayo de Biuret, para lo cual se agregó a un tubo de ensayo 2mL de
solución de albúmina y 3mL de NaOH al 10%, se agregó gota a gota sulfato de cobre
y se observó una solución de color púrpura. Luego se efectuó la Reacción
Xantoprotéica, para lo cual se mezcló solución de albúmina, ácido nítrico
concentrado, se llevó a baño maría y se observó un precipitado amarillo que luego
se disuelve. Se enfrió un poco y se agregó hidróxido de amonio gota a gota hasta
obtener una coloración anaranjada. Para la Reacción de la Ninhidrina, se mezcló
5mL de solución de albúmina con Solución de Ninhidrina al 0,1%. Se llevó a baño
maría hasta ver una coloración púrpura, se retiró inmediatamente y se agregó 1 gota
de ácido acético y 1mL de cloroformo. Se observó la formación de una fase en la
parte inferior de color ligeramente naranja.
La segunda parte consistió en realizar reacciones de precipitación. En 3 tubos de
ensayo, se agregó solución de albúmina, luego se adicionó sulfato de cobre, cloruro
de bario y acetato de plomo al 5% respectivamente. En el primer tubo se observó
una coloración verde, en el segundo; un ligero precipitado blanco mientras que en el
tercero; un precipitado blanco lechoso. Finalmente se realizó la precipitación de
reactivos alcaloides, para lo cual se agregó a dos tubos de ensayo 1mL de solución
de albúmina y se adicionó ácido pícrico y acído fosfomolíbdico respectivamente. Se
observó que en el primero el color amarillo se intensifica, mientras que en el segundo
se forma un precipitado blanco lechoso, ligeramente amarillo. Se concluye entonces,
que cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas
con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturaliza.
Lo que significa que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuosos y se
produce la agregación y la precipitación de la proteína desnaturalizada. Se
recomienda, en la reacción de Biuret no agregar el CuSO 4 de manera abrupta pues
solo se necesita algunas gotas para convertir en morado la solución.

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2.0 INTRODUCCION

En casi todos los procesos que ocurren en las células están presentes las proteínas.

Estas son macromoléculas biológicas muy importantes compuestas por unidades

de alfa-aminoácidos que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. El enlace

peptídico característico de estos compuestos, resulta de la reacción del grupo

carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro aminoácido, lo cual da lugar

a un enlace covalente de tipo carbamida.

Hay gran variedad de proteínas y cumplen diversas funciones en los organismos.

Expresan la información genética en los seres vivos, componen las estructuras

celulares y hacen posible las reacciones químicas del metabolismo celular.

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3.0 PRINCIPIOS TEORICOS

PROTEÍNA

También llamado prótidos; son biomoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos.

Estructuras:

1. Estructura primaria:
Es la secuencia de aminoácidos de la proteína en forma lineal. Esta estructura
están enlazados por medio de enlaces peptídicos.

2. Estructura secundaria:
Es la secuencia de aminoácidos en el espacio. Este tipo de estructura de las
proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los
grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en los
enlaces peptídicos de aminoácidos cercanos en la cadena.
o La a (alfa)-hélice :Es la estructura que se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
o La conformación beta:En esta disposición los aminoácidos no forman una
hélice sino una cadena en forma de zigzag.

3. Estructura terciaria:
Informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Aparecen varios
tipos de enlaces: el puente disulfuro, los puentes dehidrógeno, los puentes
eléctricos, las interacciones hidrófobas)

4. Estructura cuaternaria:
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero

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Desnaturalización
Es una pérdida de la estructura tridimensional suficiente que puede causar pérdida
de la función. Se forma un conjunto de cadenas polipeptídicas con distinto grado de
plegamiento. La desnaturalización no significa que siempre se obtenga la cadena
polipéptidica totalmente desplegada. Los productos de desnaturalización en
solución se agregan físicamente y según las condiciones de pH y fuerza iónica,
precipitan.
El objetivo de elegir un paso de purificación desnaturalizante es crear las
condiciones donde la proteína de interés no se desnaturalice mientras que los otros
componentes se desnaturalicen y precipiten.

 Agentes desnaturalizantes:
 Temperatura
 pH
 Polaridad del disolvente
 Fuerza iónica

 Punto isoeléctrico

El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito (moléculas grandes como las

proteínas que tienen muchos grupos ácidos o básicos) tiene carga neta cero. A
este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.

 Aminoácidos

Es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-

COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas.

o TABLA N°1: Tipos de aminoácidos

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 Reacción de Biuret

Es una prueba cuantitativa que puede detectar la presencia de proteínas y otros

compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición
desconocida y cuantificarlas. El reactivo, de color azul, cambia a violeta en
presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de
cadena corta. El Hidróxido de Sodio no participa en la reacción, pero proporciona
el medio alcalino necesario para que tenga lugar.
Esta reacción es positiva si la proteína tiene en su molécula el grupo –CONH,
las moléculas que tienen más de dos grupos –CONH2 o que tienen –CSNH2, -
C(NH)NH2, -CH2NH, -CH2NH, CHOC-CH2-NH, -CHNH2,-CH2OH que es el
enlace peptídico..

 Reacción de xantoproteica

Es una prueba cualitativa, en la que los aminoácidos, que contienen un núcleo

aromático forman nitro derivados de color amarillo cuando se calientan con ácido
nítrico concentrado. Las sales de estos derivados son de color naranja intenso
en medio alcalino. Si una vez realizada la prueba se neutraliza con un álcali, se
torna color amarillo oscuro.

 Ninhidrina
Es un hidrato del carbono y un poderoso agente reactivo común para observar
las bandas de separación de aminoácidos y determinar a los aminoácidos.
Reacciona con todos los aminoácidos alfa cuyo pH esta entre 4-8, dando una
coloración que varía de azul a violeta intenso

 Reacción de la ninhidrina
Es una prueba tanto para proteínas como para
aminoácidos. En aquellos casos que no da positiva la
prueba de biuret, da positiva la de lninhidrina e indica
que no hay proteínas pero si aminoácidos libres.

 Reacción de precipitación de sales metálicas

Los cationes de metales pesados y los aniones de elevado peso molecular son
muy usados en la separación de proteínas y en la preparación de filtrados libres
de proteínas. A pH neutro por lo general las proteínas tienen carga neta negativa
y se combinan fácilmente con iones de metales pesados que, al neutralizar la
carga producen la precipitación. A pH por debajo del punto isoeléctrico en
cambio, se combinan con aniones porque presentan carga neta positiva.
Soluciones concentradas de sales, de sulfato de amonio.

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4.0 DETALLES EXPERIMENTALES

4.1 Materiales:

• 1 luna de reloj
• 1 balanza
• 1 gradilla
• Cocinilla eléctrica
• 2 vasos de precipitado de 400mL
• 1 vaso de precipitado de 100mL
• algodón
• embudo

4.2 Reactivos:

• Solución de albúmina
• NaOH al 10%
• Ninhidrina
• HNO3 concentrado
• NH4OH
• CH3COOH
• CuSO4 al 5%
• BaCl2 al 5%
• (CH3COO)2Pb al 5%
• Ácido pícrico
• Acido fosfomolibdico

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4.3 PROCEDIMIENTO:
PREPARACIÓN DE LA SOLUCIÓN DE ALBÚMINA
Se extrajo la clara de un huevo y se colocó en una probeta. La misma
cantidad de volumen se agregó de agua y se procedió a colocar en un vaso
de precipitados para batir de forma que quede la solución homogénea y se
observe la espuma. Para evitar que pase la espuma con la ayuda de una
gasa se procedió a filtrar.

1. REACCIÓN DE COLORACIÓN

a) REACCIÓN DE BIURET
En un tubo de ensayo se colocó 2 mL de albúmina y 3 mL de NaOH al 10%
y se agregó gota a gota el CuSO4

b) REACCIÓN XANTOPROTEICA
En un tubo de ensayo se colocó 3mL de albúmina con 1 mL de ác. Nítrico
concentrado. Se sometió a un baño de agua caliente. Al enfriar se añadió
NH4OH.

c) REACCIÓN DE LA NINHIDRINA
Se colocó 5 mL de albúmina con 0,5 mL de ninhidrina al 0.1 % y se llevó a
un baño maría hasta que tome color púrpura. Se agregó 1 gota de ác.
Acético y 1 mL de cloroformo se agitó y se anotó las observaciones.

2. REACCIÓNES DE PRECIPITACIÓN

d) REACCIONES DE PRECIPITACIÓN CON SALES METÁLICAS

En 3 tubos de ensayo se agregó 1mL de solución de albúmina a cada uno.
Luego se adicionó un ligero exceso de Sulfato de cobre al 5%, Cloruro de
Bario al 5% y Acetato de Plomo al 5% respectivamente.

e) PRECIPITACION CON SALES NEUTRAS:

En un tubo se agregó 3mL de solución albumina y luego sulfato de amonio.
Se agito hasta disolución y añadió otra cantidad, hasta obtener sulfatos sin
disolver.
Se filtró y adiciono al precipitado reactivo de Millón y al filtrado se agregó
reactivo de biuret.

f) PRECIPITACIÓN DE REACTIVOS ALCALOIDES

En dos tubos de ensayo se agregó 1mL de solución de albúmina. Luego se
agregó 6 gotas de ácido pícrico a un tubo de ensayo y al otro; 6 gotas de
solución de ácido fosfomolíbdico.
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 RE ACCIONES DE COLORACION

FIG.2: Rxn XANTOPROTEICA. FIG.3: Rxn. ninhidrina

FIG.1: Rxn.BIURET.

REACCIÓNES DE PRECIPITACIÓN

FIG: Rxns de precipitación

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SALES METALICAS:

FIG.4: Rxn. CuSO4. FIG.5: Rxn. BaCl2. FIG.6: Rxn.(CH3COO)2Pb

SALES NEUTRAS REACTIVOS ALCALOIDES

FIG6: Rxn.Millon y Biuret FIG6: Rxn.Acido pícrico

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5 REACCIONES QUIMICAS

1.0 REACCIONES DE COLORACIÓN

Reacción de Biuret: se observa un color violeta

Reacción de xantoproteica: se observa un precipitado anaranjado

Reacción de la Ninhidrina: se observa una coloración purpura

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2.0 REACCIÓN DE PRECIPITACIÓN

A) Reacción de precipitación con sales metálicas

Albúmina más sulfato de cobre al 5%: se observa un precipitado celeste

Albúmina más cloruro de bario al 5%: se observa un precipitado blanco

Albúmina más acetato de plomo al 5%: se observa un precipitado blanco

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B) precipitación con sales neutras: se observa un precipitado amarillo y con el filtrado un
coagulo blanco

C) Precipitación con Reactivos Alcaloides:

 ALBÚMINA MÁS ÁCIDO PÍCRICO

Solución amarillo
fosforescente fuerte

 ALBÚMINA MÁS ÁCIDO FOSFOMOLÍBDICO

Solución amarillo
opaco

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6 DISCUSIÓN DE RESULTADOS
a. Reacción de Biuret
Esta reacción la producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos ya que
se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los
aminoácidos. El reactivo de Biuret lleva sulfato de Cobre (II) e hidróxido de sodio. La
reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación
de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos.
b. Reacción de xantoproteica
La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de
grupos bencénicos, tirosina, fenilalanina y triptófano, obteniéndose nitrocompuestos de
color amarillo, que se vuelven anaranjados en medio fuertemente alcalino (formación del
ácido pirámico o trinitrofenol). En esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico
presente en dichos aminoácidos. Las manchas amarillas en la piel se causan por el ácido
nítrico son el resultado de una reacción xantoproteica.
c. Reacción de la Ninhidrina
El grupo alfa-amino de los aminoácidos forma complejos coloreados con la Ninhidrina:
violeta azuloso en la mayoría de los aminoácidos cuyo grupo amino es primario, amarillo
para la prolina e hidroxiprolina y café para la asparagina que tiene un grupo amido en la
cadena lateral. Esta reacción también identifica los grupos alfa-amino libres presentes en
péptidos y proteínas.

REACCIÓN DE PRECIPITACIÓN
a. Reacción de precipitación con sales metálicas
A pH 7 y por encima de él, las proteínas están cargadas negativamente, así que la adición
de metales cargados positivamente neutraliza la carga y la proteína precipita. La
precipitación por metales pesados es, por lo tanto más efectiva a valores de pH neutro o
ligeramente alcalino, pero la solución no puede ser muy alcalina por que se corre el riesgo
de que se precipiten hidróxidos de los metales.

b. Precipitaciones con sales neutras

El Reactivo de Millón es un Ensayo químico que sirve para saber si existe tirosina en la
solución, si esto es así se genera un coágulo blanco que por calentamiento pasa al rojo
carne.Cuando se le agrego el reactivo de millón al precipitado, este se tornó de color
amarillo, pero cuando agregamos el reactivo de millón al filtrado este formo un coagulo
blanco.

c. Reacción de precipitación con alcaloides

Las aminas primaria, secundarias y terciarias reaccionan con el ácido pícrico en este caso
reaccionara con la parte aminada de las proteínas y aminoácidos formando un precipitado
color amarillo.Con el ácido fosfomolibdico se forman dos fases, y se pueden observar que
en la parte inferior hay un poco de precipitado blanco, generalmente presentan
hidrosolubilidad a pH ácido y solubilidad en solventes orgánicos a pH alcalino.

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7 CONCLUSIONES

 La desnaturalización de proteínas se da por cambios bruscos del medio donde esta

se encuentra. Los factores tales como temperatura, pH, sales, ácidos minerales
fuertes y metales pesados afectan las interacciones de la estructura terciaria de la
proteína de manera reversible o irreversible disminuyendo así la solubilidad de la
misma.

 Cuando las proteínas se tratan por ácido nítrico concentrados dan una coloración
amarilla que pasa a naranja por adicción de amoniaco. Se debe a los núcleos
aromáticos que se nitran formando ácidos pícrico y después de amonio por el
amoniaco.

 La reacción de xantoproteica reconoce a los aminoácidos que presentan el grupo

fenólico en su estructura

8 RECOMENDACIONES

 Antes de realizar esta experiencia es necesario comprender las reacciones de

identificación de proteínas y aminoácidos. Así mismo se debe tener cuidado al
manipular los reactivos, recordemos que no todas las pruebas requieren de calor.

 Filtrar correctamente la solución de albúmina, el no filtrar podría causar la falla del

análisis.

 Las cantidades usadas de solución se miden cualitativamente, asi que no se exige

mucho detenimiento en dichas cantidades.

 En la reacción de Biuret no se debe agregar el CuSO4 de manera abrupta pues solo

se necesita algunas gotas para convertir en morado la solución.

 En la reacción xantoproteica y la reacción de la Ninhidrina al calentar en baño maría

no dejar mucho tiempo reposando en agua caliente ya que podría romper los enlaces
por efecto de la temperatura y ya no se reconocería las propiedades que se quiere
saber.
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9 BIBLIOGRAFÍA

 http://tecniciencia.net/desnaturalizacion-de-las-proteinas-y-agentes-
desnaturalizante/
 http://gmein.uib.es/moleculas/fuerzas_proteinas/fuerzaproteinasjmol.html
 Gonzáles Rodriguez, Lucia . Manual de Laboratorio Bioquímica I. Facultad
de Medicina Veterinaria y Zootecnia, Universidad Nacional de Colombia.
Bogotá 1997.

 PRUEBAS CUALITATIVAS PARA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.

Bioquímica. [En lína]. Disponible en:
http://biokimik2011.blogspot.pe/2011/09/objetivos-aplicar-pruebas-
cualitativas.html

 http://www.diciva.ugto.mx/directorio/josebar/documentos/Practicas%20de%2
0Bioqu%C3%ADmica%202009.pdf

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ANEXOS:

1. Escriba todas las reacciones de la practica

*se encuentra en la parte de reacciones del informe(Pag)

2. Describa un método de análisis cromatógrafo para identificar aminoácidos

Cromatografía en Capa Fina

La cromatografía en capa fina consiste en la separación de mezclas de moléculas mediante
el principio del reparto entre dos fases. En general, una cromatografía se realiza permitiendo
que la mezcla de moléculas que se desea separar (lo que corresponde a la muestra)
interaccione con un medio o matriz de soporte que se denomina fase estacionaria. Un
segundo medio (la fase móvil) que es inmiscible con la fase estacionaria se hace fluir a través
de ésta para "lavar" (eluír) a las moléculas en la muestra. Debido a que las distintas
moléculas en la muestra presentan diferente coeficiente de reparto, la fase móvil "lavará" a
los distintos componentes con diferente eficiencia, de modo que aquellos que "prefieren
disolverse" en la fase móvil serán eluídos más rápido que los que sean solubles en la fase
estacionaria. En la cromatografía de capa fina, la fase estacionaria es una delgada capa de
un soporte sólido granulado, tales como gel de sílica, alúmina, ácido silícico u otros, que se
depositan sobre una placa de vidrio, aluminio u otro soporte inerte. Para que adquiera firmeza
y no se desmorone, la capa de fase estacionaria se aglutina con una pequeña cantidad de
sulfato de calcio u otro agente cementante. Las muestras se aplican añadiendo pequeñas
gotas de solución en un pequeño círculo cerca del extremo inferior de la placa. La gota se
deja secar y si se desea poner más muestra se pueden aplicar más gotas, cuidando de que
la mancha no se haga demasiado grande. La placa seca se sumerge en un pequeño volumen
de fase móvil (mezcla de solventes). La polaridad de la mezcla de solventes se elige de
acuerdo a la mezcla de compuestos que se desea separar.
En cromatografía de capa fina la fase estacionaria está hidratada, por lo que se le considera
como la fase polar. Como sólo la base de la placa queda sumergida, el solvente comienza a
mojar la fase estacionaria y asciende por capilaridad. Al recorrer la placa la fase móvil va
arrastrando a las sustancias apolares y aquellas más polares son retenidas por la fase
estacionario dando lugar a la separación. La placa desarrollada se deja secar y se revela con
un reactivo que tiña a las substancias de interés. La movilidad relativa o Rf es la relación
entre la distancia recorrida por la mancha de un compuesto, dividida por la distancia recorrida
por el frente de solvente al momento de sacar la placa del solvente.
La cromatografía en capa fina de aminoácidos que presentan diferentes solubilidades como
por ejemplo glicina (Gly), leucina (Leu), ácido aspártico (Asp) y lisina (Lys), se van a separar
en función de sus diferentes solubilidades entre la fase móvil líquida, constituida por
nbutanol/acetona/ácido acético/agua, y la fase estacionaria, también líquida al estar
constituida por el a El fundamento de la separación implica que los aminoácidos cuya cadena
lateral (R) tenga un carácter más apolar, tendrán tendencia a desplazarse con la fase móvil,

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mientras que los aminoácidos que sean polares, ya sean con carga o sin carga, serán
retenidos por la fase estacionaria. Ello es así, porque la fase móvil está formada por solventes
que son más apolares que el agua, que es el solvente de la fase estacionaria gua adsorbida
por el material sólido de la capa fina, en este caso celulosa

3. ¿Qué reacciones de esta práctica se pueden utilizar en criminalística?

La Ninhidrina es un agente revelador de aminoácidos que se puede aplicar a las superficies

por inmersión, cepillado o pulverización.
La prueba de la ninhidrina se utiliza en medicina forense para descubrir las huellas dactilares
latentes y es especialmente útil para buscarlas sobre superficies porosas, tales como las
superficies de papel, cartón o de madera sin acabado.

4. ¿Qué es ninhidrina y como se prepara la solución al 0,1 %?

La ninhidrina es un poderoso agente reactivo común para observar las bandas de separación
de aminoácidos por cromatografía o electroforesis, también es utilizada con fines
cuantitativos para la determinación de aminoácidos. Reacciona con todos los aminoácidos
alfa cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, dando una coloración que varía de azul a violeta
intenso. Este producto colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por resonancia,
la coloración producida por la ninhidrina es independiente de la coloración original del
aminoácido.
Para la preparación de la ninhidrina al 0,1% se tiene que pesar 0.1 g de ninhidrina y se tiene
que aforar a 100 mL con etanol absoluto o acetona.

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5. ¿Cómo se prepara el reactivo de Millon?
Disolver 10 g de mercurio en 20 ml de ácido nítrico frío. Cuando la disolución se
completa y haya cesado el desprendimiento de humos pardos, adicione 60 ml de
agua. Después de varias horas, decantar el líquido sobrenadante y guardar en un
frasco obscuro. Preparación alternativa: Prepare una solución v/v de sulfato
mercúrico al 15% en ácido sulfúrico al 15%.
Prueba de Millón:
A 2 ml de la muestra añada 5 gotas de reactivo de Millón, mezcle bien y caliente
cuidadosamente durante 30 segundos sobre una pequeña flama. El reactivo
produce un precipitado blanco que por la acción del calor se torna un color rosado
o rojo ladrillo. Un exceso de reactivo produce un color amarillo que no es una
prueba positiva.

6. Se puede usar la clara de huevo como antídoto ¿Porque?

La ingestión inmediata de sustancias proteicas como la clara de huevo es un

antídoto frente a un causal envenenamiento con metales pesados, basándose
precisamente en este comportamiento, de que las sales de ciertos metales
pesados (plata, mercurio, plomo) precipitan en las proteínas. Es un buen antídoto
porque actúa químicamente descomponiendo el bicloruro de mercurio , o
simplemente porque le retiene y le envuelve , no puede ponerse en duda ue auella
substancia produco buenos efectos en el envenenamiento por dicho preparado,
pues reduce la disolucion a un estado ue no es pernicioso, a lo menos en alto
grado. Si fuesen grandes y repetidas las cantidades de albumina introducidas en
el estomago, ocasionaría el vomito o bien convertirían en coagulo en un cuerpo
capaz de producir una nueva intoxicación.

7. En ue consiste la desnaturalizaicon de la proteína ¿ue enlaces se rompen?

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa. Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

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Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el
disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la
precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los
puentes de hidrógeno facilitarán la agregación intermolecular y provocará la
precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado
desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra
desnaturalizada.

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas. Una proteína desnaturalizada
cuenta únicamente con su estructura
primaria. Por este motivo, en muchos casos,
la desnaturalización es reversible ya que es
la estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de
estructuración. El proceso mediante el cual
la proteína desnaturalizada recupera su
estructura nativa se llama renaturalización.
Esta propiedad es de gran utilidad durante
los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas las proteínas
reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra
disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total
20
 de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de
agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen
que el proceso sea irreversible.
Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman
agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos
casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible
precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

la polaridad del
disolvente la
fuerza iónica el
pH la
temperatura Ejemplos:
La leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la
precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por
efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor
sobre las queratinas del pelo.

8. Ue son los grupos prostéticos . dos ejemplos

9. Ue función cumplen las proteínas en nuestro organismo de tres ejemplos.

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