2DO.

PARCIAL
1.-De las siguientes vitaminas cuál presenta en su molécula el anillo de corrina y cual es el ejemplo
de enzima que la tiene como coenzima:

a) Biotina; tirosina aminotransferasa

b) Ácido lipóico; piruvato descarboxilasa
c) Metil-cobalamina; metionina sintasa utiliza a N5-metil-THF B12
d) Vitamina C; lisil hidroxilasa
e) Vitamina K; dihidrofolato reductasa
f) F)Adenosil cobalamina-metilmalonil CoA mutasa

2.- El CO2 resulta de la unión de oxígeno a la hemoglobina, desplazando la curva de unión enzima-
sustrato hacia la derecha. El CO2 actúa entonces :

a) Como un activador alostérico

b) Desplazando el sistema hacia el estado R
c) Como un activador irreversible
d) Desplazando el sistema hacia el estado T
e) Como un i nhibidor irreversible
Voet 196

3.- (Gráfica) tipo de inhibición:

f) No competitiva (Km es igual)

4.- Son los residuos catalíticos de la lisozima:

a) Ser-His-Asp
b) Glu-His
c) His-Zinc
d) Glu-Asp
e) Fierro-His
Voet 336

5.- Indique lo correcto: es del 1er parcial

a) Un proceso es espontáneo cuando es exotérmico

b) Las reacciones endergónicas son espontáneas
c) …
d) …
e) …

6.- Características de la Vit. C, excepto:

a) Reduce Fe3+ dietético a Fe2+ en el intestino para su absorción. Facilita la resorción de hierro
dietético a partir del intestino. Copy’s Catalasa
b) Es un cofactor en las hidroxilasas de prolina y lisina implicadas en síntesis de colágeno. Voet
140… cofactor de prolil hidroxilasa
c) Efecto antioxidante por que es un poderoso reductor … La vit C es 1 de 1 gpo de nutrimentos q
incluye la vit E y el caroteno beta que se conocen como antioxidantes. 430 copias q dio Catalasa
d) En el humano no existe la enzima L-quilonolacrona oxidasa, por lo tanto no se sintetiza
vitamina C lo dijo en clase
e) Está involucrada en la esteroidogénesis por el carácter lipídico de su molécula.

7.- Son valores que nos revelan la afinidad de una enzima con el sustrato:

a) Km, Vmax
b) Concentración de sustrato, Km
c) Km, (S)50
d) (S)50, Vmax
e) Concentración de sustrato, (S)50
Voet 364, 365

8.- PLP, señale la correcto

Puede formar un intermediario aldimina  voet 690
Es la forma activa de la Vit. B3 B6
Es coenzima de la Glucógeno sintasa y de ALA deshidratasa(transaminasas)
Contiene anillo isoaloxazinaLo tienen FAD y FMN coenzimas derivadas de B2 o riboflavina. Su
parte funcional es el sistema de anillo de isoaloxazina, que actúa como aceptor de electrones
(Mathews 551
Junto con el zinc puede formar dedos de zinc de los factores de transcripción y es coenzima de la
superóxido dismutasaSOD contiene Mn

9.- No está involucrado en la reacción de la reacción del complejo multienzimatico de la piruvato

deshidrogenasa
a)
b)
c)
d)
e)
Me imagino que en las opciones se encuentran los cofactores de PDH (TPP, Ac. Lipoico, CoA, FAD y
NAD) Aquí pusieron las figuras de cada estructura.

10.-¿Cual de las siguientes están involucradas en la reacción de la dopamina hidrixilasa?

a) y vitamina c
b)
c)

11.-Señale la opción verdadera

a) Ejemplos de flavoproteinas se encuentran en la dihidrolipoil? (si estamos hablando de
flavoproteínas es la dihidrolipoil deshidrogenasa [E3]) y succinato deshidrogenasa que tiene que
tiene como coenzima a la _______ (aquí sería FAD) y a la NADHdeshidrogenasa a la tiene como
coenzima al flavin monofosfato (FMN) complejo I mitocondrial
b)
 c) déficit de Cromo puede originar síndrome de Menkes por su defectuosa absorción intestinal
d)
e)
12.-Señale la opción falsa
a)
b)
c). No comer productos animales puede traer deficiencias en la función de la vitamina C por
calcio y vitamina K
d)
e)
No comer peoductos animales puede traer deficiencias de:, excepto:
a)Vit B12
b)Vit C
c) Hierro
d)Calcio
e)Potasio

13.-Cada inciso de la columna A esta identificado correctamente con un inciso de la columna B,

cada inciso de la columna c es adecuada para cada uno de los compuestos de A y B rellena el
cuadro siguiente con los números correctos emparejando cada estructura, nombre y
correspondiente
a)
b)
c)
1 2 3 4 5 6
C K D A E B12
d)
e)

14.-En niacina señale la correcta

a) es la vitamina B5  es B3
b) es precursor de coenzima A  Ese es el ac. Pantoténico (B5)
c) puede sintetizarse a partir de tirosina 
d) es precursora de FAD y FMN  Esa es la riboflavina (B2)
e) su déficit puede ocasionar dermatitis diarrea y demencia

15.- Biotina señale la correcta

a)
b)
c)
d)
e) su déficit se pude inducir mediante la ingesta de muchas claras de huevo crudas por la presencia
de avidina
Tmb : Es 1 coenzima en las reacciones de descarboxilación en las que funciona como 1 portador de
dióxido de carbono activado. Se une en enlace covalente con los grupos amino épsilon de los residuos
de lisina en las enzimas dependientes de biotina

16.-Indique la aseveración falsa con respecto a las características generales de las enzimas
a)
b) permiten que se forme hasta 109 o 1015 más producto que en una reacción no catalizada
c)
d)
e)
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas es 10 6 a 1012 veces más alta que la de las
correspondientes reacciones no catalizadas. Voet 314

17.-Escoja la repuesta correcta

a) contiene un ion zinc esencial para la actividad de la actividad de: la anhidrasa carbónica  esto es
correcto. Voet 327
b) se sintetizan como precursores inactivos de tamaño mayor que las enzimas activa las: enzimas
proteolíticas**** MATHEWS 451
c) es la serina proteasa que mediante su acción da lugar a la fibrina: la trombina voet 352 
d) es un nucleófilo utilizado en la catálisis covalente: el grupo amino  En la 1era etapa de de la
catálisis covalente, la amina como nucleófilo ataca el gpo. Carbonilo de acetoacetato para formar una
base de Schiff (enlace amino) voet 325
e) si aumenta la velocidad de la reacción la por la eliminacion de una base: la catálisis
 catálisis gral básica: si se aumenta la velocidad por eliminación de protones mediante una base

18.-En una enzima que sigue la cinética de Michaelis-Menten cuando la concentración de sustrato es
menor que el Km la velocidad de reacción se aproxima a
a) el equilibrio
b) una cinética de primer orden
c) cinética de orden cero
d) constante de recambio
e) estado estacionario
La dra lo dijo en clase
MATHEWS BUSCARLO
19.En la formación de glucosa a glucosa 6 fosfato el producto de reacción actúa en la enzima como un
inhibidor de tipo
a) competitivo
b)
c)
d)
e)
matheus 507,

20.-Indique el enunciado falso con respecto a las enzimas alostericas

a) cuentan con múltiples subunidades
b) los activadores desplazan el sistema hacia el estado T (lo desplazan hacia el estado R)
c) ocupan posiciones clave en otras vías metabólicas
d) los inhibidores desplazan la curva de unión enzima-sustrato a la derecha
e) muestran una unión cooperativa con el sustrato y responden a multiples inhibidores y activadores

21.-El estado de energía optima de la célula reflejado en altas concentraciones de ATP

a) inhibe a la aspartato carbamoil transferasa (ATCasa)  la ATCasa es inhibida en forma alostérica
por citidintrifosfato(CTP), un nucleótido de pirimidina y es activada x ATP, Voet 381 
b) estabiliza el estado R de la aspartato carbamoil transferasa
c) desplaza la conformación del sitio catalítico hacia la forma T
d) disminuye la producción de CTP
e) tiene un aumento similar al que tendría CTP

22.-¿Cuál de los siguientes factores promueven la disociación del oxigeno de la mioglobina?

a) CO2
b) descenso de pH
c) aumento de bisfosfoglicerato (BPG)
d) todas
e) ninguna de las anteriores (porque la mioglobina no es alosterica)
CO2, descenso de pH y aumento de BPG son de la hemoglobina… Voet 184-185

23.-La quimotripcina, tripsina y elastasa se activan a partir de un proceso de

a) activación alosterica
b) modulación covalente
c) ruptura proteica
d) control de
e) activación por
Voet 357, Mathews 450

24.-Las siguientes características contribuyen a la definición de un catalizador excepto

a)
b)
c) facilitan un estado intermediario óptimo que genera un máximo de energía libre y así aceleran la
reacción (porque el estado intermediario tiene un mínimo de energía)
d)
e)
Voet 357

25.-Los inhibidores irreversibles de la acetilcolinesterasa como algunos pesticidas bloquean el

siguiente parte de la reacción enzimática
a)
b) impiden la formación del enlace covlente enzima-sustrato por unirse a la serina
c)
d)
e) inhibe la formación del en lace covalente del sustrato por unirse a la serina
Voet 347 y 342… recuadro 11-3

26.-A la situación en que la concentración del complejo enzima-sustrato no varía en condiciones

constantes de disponibilidad de sustrato y formación de producto se le llama
a) estado de transición
b) estado estacionario
c) estado intermedio
d) estado inicial
e) estado final
voet 362-363
27.-El sitio de reconocimiento de la tripsina es adecuado para colocar grupos con carga positiva por lo
tanto las cadenas laterales que forman dicho grupo pertenecerán a aminoácidos tales como
a)
b)lisina,arginina y histidina Voet 83
c) glicina, aspartato y serina
d)
e)
math 417
la tripsina corta preferentely en los extremos carboxilodelos residues de aa basicos como lisina y
argininas. Todas las serinas proteasas tienen siempre un residuo de aspartato, histidina y serina
alrededor del sitio activo. Otra característica similar es el heche que l bolsillo de reconocimiento casi
siempre esta cerca de la serina.
Lo que me esta preguntando es cuales son los aa cargados positivos no cuales son los residuos de

28.-Cuantos sitios activos tiene la enzima que presenta los siguientes datos cinéticos 8μM Vmax
a)1
b)2
c)3
d)4
e)5
math 412
SITIOS ACTIVOS: es el lugar de la enzima en el que se une una molecula de sustrato, la hipótesis ddel
ajuste inducido….. 413 math ……..
Entonces como se sacan los sitios activos de la enzima? bueno, primero se debe de tener ya todos los
datos asi que todo inicia asi…….

29.-¿cuál es la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de dicha velocidad máxima?
a)
b)2μM
c)
d)
e)

30.-¿Cuál es el Km de la siguiente enzima en presencia del inhibidor?

a)
b) 1
c)
d)
e)

31.-¿De qué tipo de inhibición se trata?

a) competitiva
b) no competitiva
c) mixta
d) alosterica
e)
32.-¿Cuál es el Vmax en presencia del inhibidor?
a) 1
b)
c)
d)
e)
mathews 423
el Vmax se define como afinidad de una enzima por su sustrato. Mide la concentración de sustrato a
la que la velocidad de la reaccion .