Tema I - Conceptos Básicos

1. Generalidades de la Bioquímica 4. Agua como diluente biológico

2. Materia 5. Soluciones Amortiguadoras
3. Reacciones Químicas
 Bioquímica: ciencia que tiene como objetivo explicar la composición y las funciones de
los seres vivos, a través del estudio de la estructura de las diferentes moléculas que lo
constituyen y de las diversas reacciones químicas que sufren estos compuestos resultado de
la interacción con el medio en que se encuentran.
Bioquímica para Bioanálisis Centrada en los seres humanos
 Áreas de la Bioquímica: Se apoya en ellas para explicar sus procesos.
1. Bioquimica Estructural: a nivel de atomos y moléculas y sus interacciones.
2. Bioenergetica: flujo de energía a través de los seres vivos.
3. Enzimologia: estudia a fondo a las enzimas las cuales son las principales
protagonistas de las reacciones quimicas.
4. Biologia Molecular: relacionada con el estudio del material genético (equilibrio,
constitución, reacciones quimicas), explica porque los fármacos reaccionan en ciertos casos
de diferente forma en diferentes individuos. [Bioquimica + Gnetica].
 Técnicas en el área de Bioquímica (Algunas):
1. Centrifugación: para separación de só- 3. Electroforesis (De Proteínas)
lidos y líquidos. 4. Microscopia (De poco uso)
2. Cromatografía: separa los componen- 5. Espectrofotometría
tes de la mezcla y mide sus proporciones.
 Importancia de la Bioquímica en el área de la salud:
 Avance de las ciencias
 Desarrollo de Tratamientos
 Curar, erradicar y prevenir
 Establecer parámetros de normalidad
 Sirve de apoyo para diversas ciencias (genética, farmacología, nutrición, toxicología,
inmunología, endocrinología, microbiología, fisiología…)
 Materia: puede ser viva o inerte
 Materia Viva: todos los seres vivos constituidos por biomoléculas.
Características:
 Procesan la energía  Adaptación
 Autorreplicación (Algunos)  Respiración
 Apoptosis (muerte programada)
 Materia Inerte: todo aquello que ocupa un espacio físico (objetos).
 Clasificación de Elementos químicos
 Atomo: unidad fundamental de la materia, constituido por 3 particulas electron (e-),
protón (p+) y neutrón (carga neutra).
 Iones: átomos cargados (+) Catión
(-) Anión
 Moléculas: agregados atómicos que formaran sustancias estables (Eje. H2O). Es más
pequeño que un compuesto. (Eje. [Gaseosas] O, He, N [Solidos] Cu, Ag y Au).
 Enlances Quimicos: permiten la unión de atomos y moléculas determinan la
polaridad de la molecula y su función.
 Compuesto: sustancia formada por 2 o mas elementos quimicos.
  El H2O es un compuesto porque se unen 2 elementos para crearla y una molécula liquida
es uno o más átomos unidos químicamente (Excepción del agua).
 Los átomos forman moléculas y estas los compuestos.

Principales
Ocupa
n el
49%
de la
masa
cel.

(Materia viva o inerte)

Iones

 Bioelementos: son los diferentes elementos químicos que necesita una especie para
poder desarrollarse con normalidad, (más necesarios).
 Oligoelementos: son metales o metaloides que están en el cuerpo en dosis
infinitesimales pero que son imprescindibles como catalizadores de las reacciones
bioquímicas del organismo, (cantidades pequeñas).
 Distribución de la tabla periódica:
 Electronegatividad: tendencia de los átomos de atraer hacia sí, el par de e-
compartidos. Define el tipo de enlace químico (punto focal de las reacciones químicos).
 Valencia: capacidad de combinación de un elemento químico (cuantos enlaces puede
hacer).
 Tipos de enlaces químicos:
1. Enlace Covalente: ambas moléculas 2. Enlace Químico: cuando se unen las
comparten e tiende a ser más
- moléculas hay una transferencia
La diferencia radica
resistente. Presente en la de e- que dependerá de la
en si comparten o no
estructura molecular de las electronegativadad de las
las moléculas
biomeculas. Determina la moléculas tiende a ser más débil y
solubilidad de todas las moléculas en agua momentáneo.
(todas las reacciones ocurren en medio
acuoso).
 Tipos de Enlaces Covalentes: dependen de la polaridad de la molecula tiene relación
con su carga.
1. Polar: se unen atomos de diferentes elementos de cargas diferentes en comparación
con el otro enlace covalente se considera débil (Eje. C-H).
2. No Polar: ocurre entre atomos de un mismo elemento, es mas estable (Eje. Cl-Cl).
 La polaridad representa la separación de las cargas eléctricas presentes en una
molécula.
 Dipolo: es una molécula con par de cargas eléctricas de la misma magnitud, pero
opuestas, separadas por una pequeña distancia (Eje. H2O).
Se forma a partir de un enlace covalente de tipo polar.
 Angulo de separación 145,45°

 Misma magnitud, pero opuestas con el O-

Una molécula es polar cuando sus cargas están distribuidas
asimétricamente. Ejem: (El cuerpo humano es asimétrico)
  Interacciones en el Átomo Interacciones débiles en agua: en su mayoría son
enlaces y de tipo iónico, son interacciones débiles porque constantemente estarán
formándose y rompiéndose.
1. Puentes de Hidrogeno: enlace relativamente fuerte y bastante común entre moléculas
polares. Cuando se forme el puente de hidrogeno se unirá al átomo más electronegatividad
que él.

2. Puentes Salinos: enlace ionico que permite la interaccion de iones de Na+, K+ o Cl- en
la cel.
 Las moléculas de agua rodean a los iones
haciéndoles solubles.
 Facilitan el enlace de moléculas e iones a proteínas
y ácidos nucleicos.
3. Fuerzas de Van der Waals: enlaces muy débiles
pero que mantiener unido de forma temporal átomos o
moléculas de tipo no polar.
4. Interacciones Hidrofóbicas: entre moléculas y grupos funcionales no polares.
 Micelas: moléculas de tipo polar rodean moléculas apolares (Eje. Bicapa Lipídica).
 Síntesis de biomoléculas: el carbono (C) será el elemento protagonista de la síntesis ya
que este permite formar una gran variedad de macromoléculas (las macromoléculas tendrán
un esqueleto carbonado al cual se van a unir otros
elementos). Gracias a su valencia puede hacer 4 enlaces, es
ideal.
 Estructura de las macromoléculas: dependerá del
medio donde se encuentra, su distribución va a determinar
la función de las moléculas, esto afecta mucho a los
carbohidratos si se altera su estructura se altera su función.
 Grupos funcionales: proporcionan características
funcionales y definen la polaridad de las Macromoléculas, son de tipo polar. Los Grupos
Alifáticos, Aromáticos y
Éster son No Polares.

 Tipos de Metabolismo
 Reacciones Anfibólicas: combinación de reacciones anabólicas y catabólicas en una
misma ruta metabólica (Eje. Ciclo de Krebs).
 Reacciones Anabólicas: se caracterizan por ser procesos de síntesis de
macromoléculas a partir de moléculas más simples.
  Reacciones Catabólicas: se caracterizan por la degradación de macromoléculas para
la obtención de moléculas simples (Eje. Digestión).

Anabólicas Catabólicas

Endergónica Exergónica

Absorbe energía Libera Energía

Endotérmica Exotérmica

 Entalpía: cantidad de calor interno de una reacción a presión constante.

 Reacciones Químicas:
 Oxidación/Reducción: se caracteriza por la transferencia de e- en forma de átomos
de Hidrógeno (En este caso…).
Reducción El átomo pierde un e-
Ocurren a nivel de los átomos de Carbono
Oxidación El átomo gana un e-
 Condensación/Deshidratación: fundamentales para procesos de tipo anabólicos. En
esta participan grupos funcionales polares y por lo general se utilizan enlaces covalentes.
Ejemplo
Condensación Deshidratación
La reacción utiliza una molécula de agua. La reacción pierde una molécula de agua.

Necesarias para sintetizar productos.

Permiten que ocurran las reacciones.

Se añade
como GF

 Moléculas transportadoras de Energía:

 ATP: Base (Adenina) + Pentosa (ribosa) + grupo fosfato (3GF= ATP)
Trifosfato de Adenosina
Carbohidrato de 5 átomos
 GTP: Base (Guanina) + Pentosa (ribosa) + grupo fosfato
 Hidrolisis del ATP: es un proceso importante que ocurre para poder liberar la energía
que necesita la reacción química. El ATP por un proceso de desfosforilación va a liberar un
grupo fosfato, la liberación de dicho grupo (ruptura de ese enlace) va a proveer la energía a
la reacción química y tenemos como resultado ADP (adenosín difosfato), esta hidrolisis puede
continuar o revertirse nuevamente. Si continua pierde un grupo y queda AMP (Adenosín
monofosfato).
 Moléculas Transportadoras de Electrones:
  NAD: Cuando se encuentra con signo positivo, es decir, NAD+ se encuentra en estado
oxidado y está constituido por: Ribosa, Ácido Fosfórico y Nicotinamida. Si se le añade un
grupo fosfato proveniente de la hidrolisis de ATP se convierte en NADP. Si se le añade
riboflavina se obtiene FAD. Estas moléculas están en estado reducido cuando tienen presente
el H.

NADP NAD Fosfato + H En estado reducido (NADPH)

FADH En estado reducido

 Moléculas transportadoras de grupos funcionales:

 Coenzima A (CoA): constituido por base adenina + ribosa y a su vez se va a unir el
ácido pantoténico (Vitamina B5), luego se le une una porción de cisteamina con un grupo
Tiol reactivo y que a su vez se le puede unir un grupo Acetilo.
 Niveles de Organización Celular:
Aminoácidos forman proteínas:
Los monómeros cuando se unen
unos con los otros para formar
macromoléculas van a establecer
enlaces covalentes (enlaces estru-
cturales para biomoléculas).

Ribosomas: la unión de estas

(proteínas + Ácidos Nucleicos
establecen enlaces no covalentes
de tipo iónico).

 Variables Estructurales de las biomoléculas existen 2 tipos:

 Variable Configuracional: relación  Variable Conformacional: distribución en
geométrica entre un conjunto determinado el espacio, relación espacial de cada átomo
de átomos, se requiere romper los enlaces en una molécula. Se requiere de rotación
covalentes. (Eje. Imagen especular de entorno a los
monosacáridos). Cambia la función de las enlaces sim-ples.
moléculas sobre todo en los carbohidratos. (Eje. Muy común
en proteínas de
varios niveles es-
tructurales que
dependen de su
conformación).

 Propiedad Química del Agua

 Constante Dieléctrica: parámetro que mide la

capacidad que tiene un determinado solvente de
mantener separadas 2 partículas químicas de diferentes
cargas eléctrica (su constante dieléctrica es la más alta=
80,4). Permite casi todas las moléculas sean solubles
en ella “Solvente Universal”.
Derivados a esto existen fenómenos que se dan Capa de Solvatación
Las moléculas de agua rodean a los iones
(Eje. NaCl) permitiendo que se disuelvan Permite que ciertas sustancias, moléculas y
“Puentes Salinos”. partículas sean solubles en ella.

 Distribución Corporal del Agua

Liquido Intravascular “dentro Liquido Intestinal “a nivel de los tejidos”

de los Vasos Sanguíneos”
 Composición Química de los Compartimentos

 Regulación de Niveles de Agua en el Organismo

Sale del organismo: Aldosterona –

Perdida de Agua

Entra al organismo: Vasopresina – Reabsorcion de Agua

 Disociación del Agua: es un proceso débil, A 25°C Protón OH- OH- Protón
las concentraciones de H+ y OH- son iguales, esto
explica porque el agua tendrá diferentes
comportamientos en diferentes pH. Concentraciones de H+ y OH- 1x107, Si aumenta uno
su contrario disminuirá para mantener el equilibrio.
 Escala de pH (1-14)
Protones Protones
1-6 Acido
Acido Alcalino
7 Neutro
8-14 Base o Alcalino

 Equilibrio de Ácidos y Bases

 Cuando una base acepta H+ y se convierte en un
ácido conjugado.
 Cuando un ácido sede un protón H+ se convierte
en una base conjugada.

 Amortiguación de pH

Tampón= Acido Débil + Base Conjugada Dependiendo del desequilibrio que se presente
en la reacción va a actuar una o la otra.
Tampón Acido Neutraliza Ácidos [S]= Concentración Base
Tampón Neutro Neutraliza pH Neutro [A]= Concentración Acido
Se mide por: la ecuación de Henderson – Haselbach pH= pKa + log ([S]/[A])
La Constante de Acidez (pka) es específico para cada ácido y se puede calcular realizando
una Curva de Titulación.
 Sistemas Amortiguadores Fisiológicos
 Sangre pH: 7, 35 – 7,45, si disminuye el pH se produce una Acidosis y si aumenta el
pH se produce una Alcalosis.
 Tema II – Aminoácidos y Proteínas
 Aminoácidos: estructura química o pH neutro (7) Consiste en

R: cadena lateral Hidrogeno Grupo Amino Carbono Central o Carbono α

que varía según el 𝐂𝐎𝐎−
aminoácido Se cuenta a partir del grupo
. + carboxilo (COO-)
𝐇𝟑 𝐍 𝑪 𝐇
.
.
. 𝐍𝐇𝟐
Excepción. La prolina es el único AA que no presenta cadena lateral. La Glicina
no presenta un carbono α quiral.
 Propiedades Químicas de los Aminoácidos: NH3 Amino
 Son sustancias Anfóteras:  Posee 2 grupos funcionales
 Se puede comportar como COOH Carboxilo
un ácido o una base
 Presentan una forma iónica de carga neta cero (0) Zwitterión

Tiende a Tiende a
tener carga tener carga
positiva es negativa es
el catión el anión

 El código genético especifica 20 L-α aa (son las que van a constituir las proteínas).
OJO= Selenocisteina (aa 21) no todo el tiempo se va a sintetizar (no está en el código
genético), se sintetiza agregándole otro grupo
 Presentan variables conformacionales llamados enantiómeros:

Imagen especular para traer 2 tipos de aminoácidos L-α-aa y D-α-aa

Propio de los humanos
 La forma D se sintetiza a partir de la forma L, propia de paredes bacterianas (diana
farmacológica) Los antibióticos tienden a actuar sobre esta forma en las paredes
bacterianas.
 L-α aminoácidos No proteicos

Los aminoácidos no proteicos

son alrededor de 150 y se
encuentran en forma libre o
combinados se sintetizan a
partir de los aminoácidos
proteicos.
 Reacciones Químicas de los Aminoácidos:

La reacción química más im-

portante de un aminoácido
es el enlace peptídico.

Enlace entre péptidos y

proteínas.

 Clasificación de los Aminoácidos:

Se debe ingerir

Si no se ingieren el
organismo es capaz de
sintetizarlo

 AA según las propiedades del grupo R

Los Aminoácidos
ionizables a pH
fisiológico son los
polares con carga.
 Estructura Cíclica Estructura Lineal Presentan elementos diferentes al carbono
 Aminoácidos según su obtención (Clasificación reacciona para la disociación)

Esenciales
solo durante
en la infancia
 Punto Isoeléctrico: es el pH al que una sustancia anfótera (aa) tiene carga neta cero
(Zwitterión), disociándose por igual en ambos sentidos. Abreviatura PI
 A pH fisiológico el aa tendrá sus cargas estables + =
 Carga positiva + Carga negativa Carga Neta Cero.
 Si el pH es menor al PI la carga tiende a
ser positiva (es un catión acido por su grupo
amino NH3) Forma protonada
 Si el pH es mayor al PI la carga tiende a
ser negativa (es un anión alcalino por su
grupo carboxilo COO-) Forma no protona-
da
 Cálculo del Punto Isoeléctrico (PI)
𝒑𝑲𝒂𝟏 + 𝒑𝑲𝒂𝟐
𝑷𝑰 =
𝟐
pKa1= 1er grupo que se disocia (carboxilo) “La mayoría de los aa presentan un PI
pKa2= 2do grupo que se disocia (Amino) aproximadamente= 5,07 – 6,02 a excepción
de las aa polares con carga”
 Curva de Titulación de aa: en un vaso
precipitado con el aa a estudiar, se coloca un
pHmetro para ir midiendo el pH a medida que se
añaden gotas de NaOH.
  Cálculo de PI de la Glicina (AA No Polar):
𝟐, 𝟑𝟒 + 𝟗, 𝟔𝟎
𝒑𝑰 = 𝟓, 𝟗𝟕 “La mayoría de las
𝒑𝑰 = moléculas de glicina
𝟐
están en forma de
pK1= 2,34 pK2= 9,60 pH= 5,97
Zwitterión”
 La glicina estará en forma de Zwitterión a un pH de 5,97
 Cálculo de PI de aa polares con carga
 Glutamato: su cadena lateral es la naturaleza acida,
presenta un grupo carboxilo en la cadena lateral.

Se Pierde un
protón Sede un protón y queda neutro
empieza
por el A Carga positiva
COOH
unido al B Carga Neutra – Zwitterión
C alfa
Se toma el pK previo y el que le sigue
pKCOOH y pKR Por orden de
disociación

C Carga negativa
D Carga doblemente negativa

Se desprecia
Su PI será acido o básico según el tipo de cadena lateral 𝟐, 𝟏𝟗 + 𝟒, 𝟐𝟓
𝒑𝑰 =
𝟐 pI= 3,22 Ácido
 Arginina: su cadena lateral es
de naturaleza básica, presenta en su
cadena lateral un grupo amino.
A Carga doblemente positiva
B Carga Positiva

C Carga Neutra – Zwitterión

D Carga Negativa

pKCOOH= 2,0
pKNH3= 9,0
pK= 13,0 (R)

 Acción Amortiguadora de los Aminoácidos: los aa de naturaleza acida son ideales para
pH básico y los aa de naturaleza acida son ideales para pH acido (como los tampones). Sin
embargo, ellos tienen la capacidad de reaccionar (contiene un grupo amino y grupo carboxilo
capaz de ceder protones) tienen un pH alto y un pH bajo Forma dipolar: en un medio
acido capta protones y se comporta como una base y en un medio básico libera protones y
se comporta como un ácido.

Este efecto anfótero de los aa permite la regulación del pH, lo mantiene constante
(Efecto amortiguador/Tampón)
  Péptidos: son moléculas formadas por la unión de varios aa mediante enlaces péptidos,
hay 3 tipos:

2 – 10 aa en su estructura 10 – 100 aa + 100 aa

 Formación del enlace péptido: es un enlace de tipo amida (porque presenta un H+ en

su estructura). Para la unión de un aa1 con un aa2 se realiza un proceso de condensación y
para romper dicha unión se hace mediante un proceso llamado hidrolisis.

 Características del enlace péptido:

 Se caracteriza tridimensionalmente en el espacio por ser un plano y rígido.
 Es un enlace de tipo covalente que permite la formación de puentes de hidrogeno.
 Proteínas

Escleroproteínas Proteínas Estructurales

(Insolubles)

Solubilidad
 Albumina  Glutelinas (Insolubles
Esferoproteínas  Prolamina
(Solubles)  Globulinas en agua)
 Histonas

Fibrosas Proteínas Estructurales

Forma Mixtas

 Hemoglobina
Globulares  Enzimas
 Anticuerpos

Simples (Holoproteínas) Cadena Polipeptídica

Composición Eje. Colágeno
Química
Conjugadas (Heteroproteínas) Cadena Polipeptídica + Grupo
Fosfato Eje. Hemoglobina
 Albuminas
Plasmáticas  Globulina
 Fibrinógeno
Localización

No Plasmáticas  Contráctiles
 Estructurales

 Proteínas Conjugadas
  Estructural (Principal Constituyente de los Músculos )
 Transporte (Hemoglobina)
 Enzimática
Función  Regulación
 Defensa (Inmunoglobina)
 Almacén (Mioglobina)
 Contráctil (Contracción Muscular)
 Propiedades Químicas de las Proteínas
 Efecto Tampón (aa)  Estables (Adaptabilidad al medio)
 Altamente especificas  Solubles (Capa de Solvatación)
 Desnaturalización Proteica: Precipitación proteica ante alteraciones del medio
afectando su Solubilidad, Función y Estructura.

 Cambios Básicos de T° (Afecta enlaces de H)

Agentes Desnaturalizantes  pH (Interacciones Electrostáticas)
 Salinidad (Competencia por unirse con el Agua)

 No se afectan los enlaces peptídicos y

dicha desnaturalización es reversible, es
decir, al estabilizarse esos parámetros la
proteína tiende a volver a su forma original.
 Ejemplo clínico en el que se utilizó dicho
proceso: Separación de proteínas para
extracción de ADN.

 Desnaturalización en el laboratorio clínico: se

emplean ácidos fuertes y/o calor para desnaturalizar las
proteínas y luego separarlas por centrifugación. El
sobrenadante con el cual se harán las determinaciones
se denomina Filtrado Libre de Proteínas.

 Niveles de Organización de las Proteínas: conocidos como variables conformacio-

nales porque su disposición en el espacio de acuerdo a la rotación de su enlaces va a
dar como resultado diferentes niveles:

Nivel Primario

Nivel Secundario

Nivel Terciario

Nivel Cuartanario
  Estructura Primaria: Cada
proteína presenta una secuencia
de aminoácidos particular.
 Estructura Secundaria regulares (+ comunes):
alfa hélice y lamina beta plegada. En estas
estructuras se van a establecer unos puentes de H,
entre esas cadenas polipeptídicas. Las Chaperoninas
son proteínas encargadas del plegamiento y evitan la
formación de conglomerados.

 Estructura Supersecundaria (Aleatorias, - comunes):

 Lazo --  Serpenteo β

 Barril β
 Vértice - .

 Horquilla β

 Estructuras Terciarias: Ejemplo Mioglobina, que presenta una lámina beta plegada
que se va a unir mediante puentes disulfuro y de H a una alfa hélice y se cortan. La estructura
terciaria pueden dar origen a 2 tipos de proteínas: Fibrosas y Globulares.

 Estructura Cuaternaria: Complejo estructural un poco más enrollada. Tendremos:

Cabe destacar que los enlaces disulfuro

realizados por la enzima Disulfuro
Isomerasa estabilizan la estructura
cuaternaria.
Forma
Ejemplo
  Mioglobina y Hemoglobina

Características Hemoglobina (Hb) Mioglobina (Mb)

Estructura Globular Globular
Nivel de Organización Cuaternaria Terciaria
Peso Molecular 4 veces › Mb 17.000 Dalton
Cadenas Polipeptídicas 2α+2β=4 1
574 aa 153 aa
Grupo Prostético Hem (4) Hem (1)
Grupo R Polar Hacia dentro Hacia fuera
Ligando 02 – H+ - CO2 – 2,3-DPG 02
Función Transporte de 02 Almacenamiento de 02
Ubicación Glóbulos Rojos Músculo
 Grupo HEM: enlaces no covalentes con la cadena polipeptídica. En su centro presenta
un ion ferroso unido a los N mediante enlaces covalentes. Presenta puentes Metino unen los
anillos y cada anillo de Porfirina está formado por Tetrapirrol Cíclico que le da el color rojo a la sangre
y a los glóbulos rojos.
 El Ión Ferroso Presenta 6 Enlaces de Coordinación
4=N 1 = Histidina Proximal 1 = 02

Intermediario del ciclo de krebs Aminoácidos

 Síntesis de la He-
moglobina (A manera
general): La síntesis de
Se unen y forman Mioglobina es igual sólo
que se añade 1 cadena
.

Es la que encuentra en
mayor proporción en los
adultos
  Cambios Conformacionales de la Mioglobina: estas conformaciones de Mb van a ocurrir
unas rotaciones para ella poder ya
sea liberar O2 o mantenerlo
almacenado, tenemos lo que
llamamos un sitio distal en la
estructura de Mb que vamos a
denominar Histidina E7 y un sitio
proximal Histidina F8 y entonces la
molécula de Mb va a desplegarse en
el espacio hacia la histidina
proximal para poder liberar O2
tendremos una Mb desoxigenada y
cuando se desplaza hacia la
histidina distal tiene la capacidad de aceptar y almacenar O2, el oxígeno se va a liberar más
que todo durante el ejercicio intenso para que pueda producirse energía.
 Hemoglobina Glucosilada (HbA1C): es
un parámetro en el área de bioquímica, para
hacer un control en los pacientes diabéticos.
La glucosa se va a unir a la Hb presente en
los glóbulos rojos y formamos Glicohemoglo-
bina, La glucosa glucosila los grupos amino
residuales y terminales de la Hb. Los glóbulos
rojos es una célula sanguínea que tiene un
aproximado de vida de 120 días después de
ese tiempo ellos pierden su utilidad entonces, si la glucosa en el caso de los diabéticos la
glucosa excedente se une a la Hb, se puede saber cómo fue la concentración de ese px en los
últimos 2 meses porque si el tiempo de vida de los glóbulos rojos hay varios porcentajes de
valores de referencia que nosotros manejamos, si se sobre pasa esos valores quiere decir que
el px o no hizo el tratamiento, porque si se eleva mucho la Hb hay mayor producción de Hb
glucosilada.
 Propiedades Químicas de la Hemoglobina: la hemoglobina tiene una característica de
ser una proteína alosterica y tiene la capacidad de comportarse como un tampón fisiológico
(cadenas distales Hb). La Hb también presenta una histidina distal y proximal y se va a
desplazar dependiendo del pH, ya sea liberar o captar O2. ¿Qué quiere decir que sea una
proteína alosterica?: que tiene la capacidad de regularse en un sitio a partir del sitio de
unión que presenta esa proteína, ella tiene un sitio de unión para el O2 y permite unirse a
otras moléculas que van a regular ese sitio activo por alosterismo, ella se une principalmente
al O2.
  Regulación Alósterica de la Hemoglobina: durante un cambio de estado a otro va un
reordenamiento de las estructuras terciarias y cuaternarias el equilibrio entre ambas formas
va permitir controlar lo que es el
transporte de oxígeno, el CO2 y óxido
nítrico (NO) los tres son gases. ¿Por qué
nosotros denominamos a la forma
desoxigenada estado T?: porque a nivel
pulmonar va ingresar la Hb en un estado
desoxigenado porque ella va a ir a poder
captar oxigeno la Hb va entrar en forma

T o desoxigenada, ella va a estar unidas a 2,3 DPG

y se enlaza en forma de bolsillo que es donde se va
a unir al O2 posteriormente, entonces ese bolsillo
va a colapsar se libera al 2,3 DPG y se une al O2
pasando a una forma R u oxigenada que va a
dirigir a los diferentes tejidos extrapulmonares
que necesitan oxígeno. La fijación de O2 por parte de la Hb puede inhibirse por
concentraciones elevadas de H+, CO2 y 2,3 DPG. Se aumentan estas concentraciones la
capacidad de la Hb se una al O2 va ser menor.
 Cambios Estructurales de la Oxihemoglobina (Forma R) los cambios pueden ser por:
 Ruptura de puentes salinos.
 Alteraciones solamente examinaran en los niveles 2, 3 y 4 sus
cadenas polipeptídicas no va a sufrir ningún cambio.
 Giro de unidades /β, haciendo la estructura más compacta.
 Cooperatividad Positiva: tiende a sufrir este fenómeno que
quiere decir esto que en el caso de la Hb cuando se une una
molécula de O2 va estimular que las demás moléculas de O2
se unan. La hemoglobina es la hemoproteina que presenta
cooperatividad positiva permitiendo que se una al O2.
 Cooperatividad Positiva: Se refleja en la Curva
de Saturación de O2. Vamos a tener en el eje de las
Y los que es los sitios ocupados por el O2 o lo que
denominamos saturación y en el eje de las X
tenemos presión de O2, entonces debido a la
cooperatividad positiva, es decir, se unen varias
moléculas de O2 la forma de la curva de saturación
de la Hb va ser de tipo sigmoide en cambio en la Mb
como tiene espacio para una sola molécula de O2
ocurre lo contrario una cooperatividad negativa se une una molécula de O2 y ya no se une
más, la forma en la curva de saturación es una hipérbola. ¿Qué factores van afectar la
afinidad por el O2 en estas proteínas?: pH, T° y concentración 2,3 DPG.
 Presión Parcial de Oxigeno (PO2): es parte de lo que determinamos en el laboratorio
como gases arteriales, no es más que la presión ejercida por el O2 disuelto en el plasma.
 Hay mayor PO2= 98
mmHg en los pulmo-
nes porque es donde
se produce el O2 en-
tonces a mayor con-
centración de O2 va a A nivel de vasos sanguíneos
ver mayor PO2.

 Efecto BOHR: explica el proceso de oxigenación y liberación de O2 por parte de la Hb,

ante los efectos del pH y presión parcial de CO2, entonces el efecto BOHR va estar entre el
pulmón y tejido extrapulmonares.
 Efecto BOHR en pulmón: A nivel de pulmón el pH se considera básico, si es básico y
se encuentra en pulmón va liberar protones H+ y se libera H+ esos protones van a llevar el
pH hacia lo más posible y como libera H+ va a tener espacio para captar O2 la Hb estar ligando
porque si no se estructura no se va a mantener estable, entonces capto O2 pasamos forma
de T a una forma R, la Hb tiene
capacidad amortiguadora.
¿Químicamente que fue lo que
paso?: tenemos los H+ que libero
la Hb esos protones se van a
unir al bicarbonato que es
producido a nivel renal al
unirse van a producir es ácido
carbónico y por acción de la
anhidrasa carbónica pulmonar se
va a producir dióxido de carbono
(CO2) este es el proceso de
respiración la Hb capta O2 y
libera CO2.
 Efecto BOHR en tejidos: a nivel de los tejidos el pH tiende ser acido porque siempre
están cambiando continuamente reacciones químicas y tienen como producto final CO2
(tiende ser pH ácido) como el pH es acido la Hb va liberar O2 que trae desde el pulmón y va
a captar protones para que ese pH
tienda ser más neutro.

Entonces químicamente el CO2 se une a

una molécula de H2O y por acción de la
anhidrasa carbónica se forma
bicarbonato + protones que son las que
se unen a la Hb, así es como Hb hace
amortiguación de pH y a su vez hace
función de transportador O2.
  Factores que afectan el efecto de BOHR: cuando el pH aumenta 2,3 DPG disminuye
y la temperatura disminuye, la hemoglobina tiende a tener mayor afinidad por el O2, ahora
cuando el pH disminuye y aumenta la concentración 2,3 DPG y la temperatura aumenta la
Hb tiende a tener menor afinidad con O2, entonces a mayor altitud es lo que explica el mal
de paramo no llega suficiente O2 al cerebro se produce una mayor concentración de 2,3 DPG
por una afinidad de Hb con el O2 va disminuir y la persona se desmaya.

 Trastornos de la Hemoglobina:
 Hemoglobinopatías: trastornos here-
ditarios que afectan la estructura molecular
de la Hb.

El diagnóstico de la hemoglobinopatías se
realizan a través de electroforesis Hb (son
pruebas especiales) en el área de la
hematología.

Hemoglobina S: es lo que conocemos como

la anemia falciforme.

 Anemia Falciforme Hemoglobina S

 ¿Por qué se le llama anemia falciforme?: porque el glóbulo rojo la forma es de hoz y
cuando ocurre esta hemoglobinopatía el glóbulo tiende a tener una forma de media luna o
trepanonito lo que ocurre aquí bioquímicamente tenemos la cadencia de una Hb tipo A lo
que ocurre es que hay una sustitución de un
aa cuando se sintetiza la cadena
polipeptídica entonces donde iba el ácido
glutámico fue sustituida por una valina, es
decir, un aa
polar por uno
apolar, que ge-
nera un “parche
pegajoso” en la
superficie de la
cadena .
  Proteínas Plasmáticas:

El tubo tapa azul contiene

citrato de sodio al 3,8 %.

Con el tubo tapa roja sin

adictivo obtendremos:

 SUERO: remanente del

plasma una vez consumidos los
factores de la coagulación.

 Síntesis de Proteínas Plasmática: a nivel de las organelas se van a sintetizar las

proteínas en el siguiente orden primeramente:

A excepción
A nivel de
hígado A nivel de intestino

Y las
Sintetizan a
Son sintetizadas a nivel vascular
partir de células
plasmáticas

Continuamente estamos produciendo proteínas, la mayoría son glucoproteínas a excepción

de la albúmina.
 Propiedades de las proteínas plasmáticas:
 Presión Oncótica (volemia) va mantener el volumen sanguíneo.
 Efecto Tampón.
 Función Reológica (viscosidad) le otorga esa viscosidad característica de la sangre.
 Función Electroquímica (equilibrio iónico) pueden tener carga dependiendo el pH y por
tanto participan en el equilibrio iónico a nivel sanguíneo.
 Vida Media característica. Característica
 Presentan Polimorfismo. Es decir diversidad de formas
 Clasificación de las Proteínas Plasmáticas:
 Albuminas 60 %
 Globulinas 38 %
 Fibrinógeno 2 %
¿Por qué tan poca concentración de fibrinógeno?: por esta proteína solamente se va
formar durante el proceso de coagulación por lo tanto su concentración va a estar baja, sin
embargo hay momento en que pueda elevarse.

 Albumina:
 Globular de Nivel Terciario.  Aniónica (carga -) pH 7,4 (nivel sanguíneo).
 585 aa con 17 Puentes de Disulfuro.  Altamente Polar.

Se sintetiza a nivel del hígado

 Globulinas de acuerdo a su estructura:

O
Anticuerpo

Transporte de Fe.
Conjunto de proteínas que
participan en la defensa del
organismo ante infecciones
bacterianas.

 Globulinas de acuerdo a su función:

Aproximadamente el 80 % de las
globulinas se va a sintetizar a nivel
hepático y el otro 20 % a partir de lo que
son células plasmáticas o linfocitos
reactivos.

 Fibrinógeno: Presenta una media vida aproximadamente de 4

días de acuerdo a su función porque no dura mucho.
 Se considera una proteína bastante soluble.
 Es un RFA (Reactante de fase aguda) el pertenece al grupo de
proteínas reactante de fase aguda ¿Qué quiere decir esto? Durante
el proceso de inflamación y de infección el fibrinógeno puede
incrementar su concentración.
 Aniónica.
 Presenta 6 cadenas
polipeptídicas (2α- 2Y- 2β).
 Es mixta (una parte fibrosa
y otra globular).
 Método de Separación de proteínas plasmáti-
cas: se van a separar de acuerdo a las propiedades de
las proteínas.
  De acuerdo a su peso molecular:
 Diálisis y Ultrafilcacion.
 Centrifugación de gradiente de densidad.
 Cromatografía de columna (Este proceso se hace en el lab.).

 De acuerdo a las diferencias de solubilidad:

 Precipitación Isoeléctrica.
 Precipitación por salado (Antigua técnica utilizada en el lab.)
 Fraccionamiento de Disolventes.
 Efectos de T° sobre la solubilidad.

 Basados en la carga eléctrica:

 Electroforesis: muy utilizada en los que para proteínas y también hay para
hemoglobina.
 Cromatografía de intercambio iónico: se van a separar de acuerdo a
las cargas.
 Por adsorción selectiva:
 Cromatografía de afinidad:
basados en la especificidad de
ligandos.
 Proteínas Estructurales:

 Colágeno: Tenemos la estructura de colágeno específicamente su nombre bioquímico es

tropocolágeno en triple hélice si nos vamos más adentro vemos los puentes de H que
mantienen la estructura y más adentro tenemos a la hidroxiprolina un aa especial, tenemos
glicina y prolina.
 Mas abundante: Se considera
la proteína estructural en el
organismo.
 Capacidad de otorgar rigidez al
tejido donde se encuentre.
 19 tipos de colágeno (tejido
conjuntivo) está presente en el a
nivel de cartílago bien distribuido.
 Elastina: Normalmente alrededor de la elastina están fibras de colágeno, también la
podemos encontrar en los pulmones que permite que ese tejido se expanda y se contraiga.

 Otorga elasticidad a ese tejido.

 1 tipo (tejido conjuntivo) en cartílagos.
Un solo de elastina
  Queratina: es una triple hélice va estar unida por
puentes de H, puentes de
azufre y enlaces salino, es
decir, tiene 3 tipos de
interacciones débiles pero
estables. Si aplicamos calor a
la queratina ella confiere
mayor longitud de ese tejido
donde se encuentre. La α-
queratina la podemos
encontrar solo en el cabello,
epidermis y uñas, y otorga
resistencia al tejido existen (α
y β).
 Fibroína: constituye a la seda
producida por algunos artrópodos, ejem.
Telaraña. La disposición cadenas de
alanina y cadenas de glicina, se acuerda a
una lámina β-plegada nivel secundario.
 Proteínas contráctiles: Aquellas que participan en el proceso de contracción muscular.

 Sarcómero: unidad funcional del musculo.

De afuera hacia adentro tenemos: Musculo-Fascículo-Fibra-Miofibrilla-Sarcómero.
Dentro del sarcómero a su vez tenemos lo
que son los filamentos de Miosina y de
Actina, los filamentos gruesos son los que
se refieren a la miosina y los filamentos
delgados se refieren a la actina, en esos
filamentos delgados van estar entrelazados
lo que es la tropomiosina, entonces en esas
fibras del sarcómero tenemos 3 proteínas
actina, miosina y tropomiosina. La Actina
podemos encontrar 2 tipos (G y F) y la
tropomiosina se considera una proteína
tipo fibrosa con una cadena (α y β) en el
 caso de la miosina son filamentos gruesos que
presentan una parte fibrosa en el filamento y
una parte globular que vamos a llamar cabeza
de miosina (es decir una proteína mixta).
 Secuencia inicial de la contracción
muscular: de cualquier musculo, estos 4 pasos
son el ABC de cualquier contracción muscular:
1. Neurotransmisor (Señal): se va emitir una
señal en este caso va ser una sustancia química
se le denomina neurotransmisor que envía la
señal por
impulso nervioso
entra por el
terminal de axón de una neurona motora y hace contacto con
la parte externa del sarcómero.
2. Despolarización del sarcoma: esto genera a nivel
interno.
3. Sale Ca++ del retículo sarcoplásmico.
4. Aumenta la Ca++ en el sarcoplasma: cuando aumenta
la concentración del ion del Ca++ a nivel interno de las células
musculares el sarcoplasma es lo que va estimular el proceso
de contracción.
 Contracción Muscular:

Aquí la razón porque la troponina son

marcadores cardiacos son partes de
enzimas cardiacas que se determinan en
el laboratorio. Entonces la contracción
del musculo liso se va dar por la
activación del sistema cinasa que
fosforila la cabeza de miosina.

 Contracción del musculo esquelético: lo primero que sucede es que la cabeza de

miosina se le va unir una molécula de ADP esa cabeza de miosina hidroliza a esa molécula
de ATP y se va a liberar
un grupo fosfato y ellas
se van unir al filamento
delgado de actina luego
la cabeza de miosina
unen a esos filamentos
de actina, luego van a
originar rotación del
centro del sarcómero, es
decir, en el momento en
el ella va empujar hacia
otro lado la cabeza de
miosina va quedar al
descubierto la tropo-
miosina en el filamento
de actina (se produce un
tira y encoje) va quedar enganchado la ecuación, si se contrae el cortar el sarcómero en el
momento en el que el musculo se relaja el sarcómero se va a extender. Por último, si quiero
volver a un estado no contraído se vuelve a unir a una molécula de ATP la cabeza de miosina
se desengancha y el sarcómero se relaja.
 Laboratorio Clínico: determinamos:
 Proteínas totales y fraccionadas.
 Hemoglobina (Hematología)
 Sistema de complemento – Ig (Inmunologías)
 Perfil Cardiaco: Troponinas – Mioglobina – Miosina.
 Tema III – Enzimas
 Enzimas: Son proteínas en un 90 % se
consideran proteínas de tipo globulares y otro
10 % holoproteinas (es decir proteínas simples)
va a presentar un centro activo, y dentro del
centro activo hay un sitio de unión y un sitio
catalítico, el sitio de unión es donde se va a unir
el sustrato en muchos casos tanto el sitio de
unión como el catalítico se encuentran en un
mismo lugar, pero hay otros casos donde no se
encuentran en el mismo lugar como son las
enzimas o proteínas alostérica. Todas las
enzimas son proteínas a excepción del ARN catalítico. Entonces ese centro activo presenta:
 Hendiduras Hidrófobas (Forma de Bolsillo).
 Residuos polares donde se unen el sustrato.
 Se considera una porción de la enzima bastante pequeño y tridimensional.
 Características de las enzimas:
 Son consideradas catalizadores biológicos,
tienen la capacidad de aumentar la velocidad de las
reacciones químicas.
 Son necesarias en muy pequeñas cantidades.
 Las enzimas son bastante selectivas, tienen la
capacidad de seleccionar una sustancia.
 Ellos son sumamente especificas no se van a
unir a cualquier sustancia.
 Se consideran bastantes sensibles, no necesitan
que el sustrato este en grandes concentraciones, para
ellas unirse (sin embargo, también van a ver
especificaciones).
 Presentan una actividad regulada, es decir las
enzimas se van a regular para que un proceso ya sea, se dé o no.
 Ellas no se consumen durante la reacción química la enzima entro y como entro salió.
Nota: La COa si se consumen la enzima no.
 Factores Enzimáticos que definen su
especificad:
 Quimioselectividad: muchas
enzimas tienden a unirse, es decir,
afinidad por grupos funcionales.

 Regioselectividad: es decir que pueden

hidrolizar enlaces en particulares (puede ser que
alguna hidrolisis puentes de H enlaces salinos,
etc).
  Esteroespecifidad: es decir hay algunas enzimas que tienen mayor afinidad o son más
específicas a un isómero en particular (dependiendo del isómero van a reaccionar).

Si relativa quiere decir que esa enzima es específica a más de un sustrato (Se pueden unir a
más de un sustrato). Su especificidad es absoluta cuando se une a un sustrato y su
especificidad es óptica cuando se une a un isómero en particular por ejem. (tenemos Ureasa
tiene su especifidad enzimática por sustrato de tipo absoluta específica para el Urea). En el
caso de la arginasa presenta una especifidad enzimática por sustrato de tipo óptico por la L-
Arginina.

 Especificidad enzimática (Por reacción): cuando la especificidad enzimática es por

reacción siempre vamos a trabajar con un mismo sustrato lo que varía es la enzima. La
especificidad enzimática depende de las características del centro activo.
Sustrato

Todas son espe-

cíficas para el
glutamato

 Clasificación enzimática de acuerdo a su estructura:

 Simples: está constituida por 1 o más polipeptídicos.
 Conjugados: que tenemos la parte proteica + un cofactor, estas enzimas conjugadas la
vamos a llamar holoenzima.

Pueden estar presente uno o ambos en la enzima

 Cofactores de las Holoenzimas:

Una misma enzima puede trabajar con

diferentes cofactores inorgánico dependiendo la
reacción que vaya a llevar acabo.

Activa la enzima y estabiliza la reacción.

Los iones tienen efecto activadores y

estabilizadores sobre la actividad
enzimática.

Cofactores Inorgánicos
 Cofactores Orgánicos
 Los cofactores orgánicos o coenzima casi siempre
derivan de las vitaminas y no vitaminas.
 Se modifican durante la reacción química (tienen
la capacidad de consumirse a diferencia de la
enzima).
 Intercambian electrones o grupos funcionales
(moléculas transportadoras).
 No son específicas a una enzima en particular.
 Clasificación Enzimática de acuerdo a la reacción:

 Nomenclatura Enzimática:

 Elementos de una reacción enzimática:

Siempre empieza una reacción enzimática con la
enzima que se une al sustrato para formar el
complejo enzima-sustrato y finalmente la enzima
libera el producto.
Una enzima puede unirse a más de un sustrato
en su sitio activo.
 Catálisis Enzimática: Facilitación
de la Hidrólisis de una molécula por parte
de una enzima al acelerar la velocidad de
reacción. La molécula de lactosa
(carbo) activa su enzima específica la
lactasa y obtenemos 2 moléculas
Glucosa y Galactosa que son las que
constituyen a la lactosa, la lactosa
hizo una ruptura de enlace.
 Tipos de Catálisis Enzimática:
 Catálisis Ácido-Base General: Transferencia de H+ desde o hacia el Sustrato.
 Catálisis Covalente: Enlace Covalente transitorio entre el Sustrato y la Enzima.
 Catálisis por Iones Metálicos:
 Orientan al sustrato en una posición adecuada para que reaccione con la enzima.
 Estabiliza las cargas durante el estado transitorio.
  Mecanismo de Acción Enzimática: De
Fischer, el establece que la enzima en el sitio de
unión del sustrato va encajar estructuralmente con
el sustrato (como la llave a cerradura) por lo tanto
durante el proceso de unión y reacción enzimática,
No hay cambio conformacional de la enzima.

Kosland, decía que este modelo, cuando el sustrato se unía a la enzima ella sufría un cambio
conformacional en su estructura.

Los modelos son válidos, ya que hay algunas enzimas que trabajan con el modelo de
encaje inducido.
 Diagrama Energético: la línea roja sin
la enzima se va pero muy lenta para obtener
los productos, la línea azul con enzima hay
menor tiempo para obtener los productos, se
requiere mucho menor energía de activación
con la enzima presente cuando está ausente
la (E), se requiere mayor cantidad de energía
de activación. Disminuye la energía de
activación para así aumentar la velocidad de
reacción.
 Etapas de la catálisis enzimática:
1. Estado inicial (reactivos y enzima).
2. Estado transición (es inestable) lo
conocemos como ES en el momento en el
que se una E al S van a ocurrir algunos
procesos en el algunos casos cambios
conformacionales lo que sea inestable.
3. Estado final cuando obtenemos los
productos. El complejo ES estabiliza el
estado de transición.
 Factores que contribuyen en la
eficacia catalítica:
Entre E y S
Si la enzima es específica a grupo
funcional la manera en que este
orientado esa molécula en el espacio va
ser que sea más o menos eficaz.
Aumentan lo que es la eficacia catalitica
(Va ser mucho más eficaz) no importa que la
estructura del sustrato no sea igual a la del centro
activo igual será acoplada
  Factores que afectan la actividad enzimática:
1. Tiempo
2. Temperatura
3. PH
4. Productos
1 2 3 4 5. Concentraci. de sustrato y enzima
6. Inhibidores enzimáticos
7. Enzimas Alostéricas
5 7
6

 Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática: si se somete a temperaturas

menores de la temperatura óptima se va ocasionar una
inhibición de la enzima, la
enzima se va a inactivar, pero si
se aumenta la temperatura en
respecto a la óptima se va
desnaturalizar.
La enzima es una proteína

 Efecto del pH sobre la actividad

enzimática: El pH afecta las interacciones
iónicas

 Cinética enzimática: Estudia la velocidad de las reacciones químicas catalizadas por las
enzimas. La información que dará la cinética
enzimática es:
 La eficiencia: a la hora de obtener producto de
resección química catalizada.
 Mecanismo Enzimático: es el que se esté dando.
 Afinidad E-S: cuando va ser más afín a un
sustrato y cuando menor.

 Velocidad de Reacción: nº de moles

por unidad de volumen de una sustancia
que reacciona en una unidad de tiempo (V=
C/T).

 Constante de Velocidad (K): relaciona

la velocidad de reacción y los factores que la
afectan (V= KC).
  Clasificación de las reacciones enzimáticas: De acuerdo a V vs S.
 Primer Orden: la enzima se une a un solo sustrato la V= K*(A) Conc. De S
 Segundo Orden: las enzimas se unen a más de un sustrato y hay 2 formas de raccion
V= K*(A)2 y así el sustrato no es de la misma naturaleza será V= (A)*(B).
 Orden Cero: ellos no van a tener nada que ver con la concentración del sustrato.
 Modelos de cinética enzimática:

 Michaelis-Menten: explica el comportamiento cinético de reacciones donde hay

formación rápida de ES y formación lenta de producto. El modelo trabaja con la siguiente
ecuación:
Vo= S.
Km= S que se necesita para alcanzar la mitad de la Vmáx.
Vmax= moléculas de ES, cantidad de enzima unida al sustrato.

La concentración de [ES] debe permanecer

constante.

Km es inversamente proporcional a la
afinidad de la enzima por el sustrato.

 Efecto de la concentración de la enzima: ¿Qué ocurre cuando se modifican las

concentraciones de las enzimas?: la concentración de la enzima establece que Vo es
proporcional a la E claro que es
proporcional por esa E presente, va ser la
misma cantidad que se va a unir al sustrato,
cuando se modifica esa E no ocurre nada
por eso se mantiene lineal (constante) esto
se mantiene si sus condiciones se dan como
(temperatura, pH, S) y solamente si la
concentración de S se aumenta
igualmente la enzima se va a unir.
  Efecto de la concentración del sustrato:
Rojo= E ¿Qué pasa si con
Amarillo= S mi misma
La concentra- concentración de
ción de sus- enzima aumento la
trato disminu- S?: Vo es
yo, si dismi- proporcional S,
nuye la canti- simplemente se
dad de partí- elimina S de abajo.
culas del S se
van a unir a las Cuando No se desprecia un
moléculas de disminuye Km>S
enzima. la S
Se desprecia un <S

 Afinidad enzimática: se une primero con

D-Glucosa porque tiene 0,1 como es menor el
Km tiene mayor afinidad con la D-Glucosa.
Km es inversamente proporcional a la
afinidad de la enzima por el sustrato.
Ahora vamos a trabajar con un mismo
sustrato pero con 2 enzimas diferentes la
hexoquinasa es específica para cualquier
hexosa en cambio la glucoquinasa es
específica para la glucosa la hexoquinasa va tener mayor afinidad a la glucosa ya que su Km
es 0,1, ya que la glucoquinasa tiene mayor Km porque ella va actuar solamente cuando haya
elevación de la glucosa en sangre (hiperglicemia).
 Lineweaver-Burk: matemáticamente la ecuación es la inversa de la ecuación de Michaelis-
Menten (M-M):

Se caracteriza por una recta perpendicular que no parte del

origen y normalmente se utiliza para el estudio inhibición
enzimática.

 Eadie-Hofstee: no es más que la reinversión y reordenamiento de la ecuación M-M:

Se caracteriza por ser una línea recta pero de pendiente

negativa (-).

Menor Margen de Error que la Representación de

Lineweaver-Burk
  Inhibición Enzimática:

 Inhibición Irreversible: no presenta comportamiento cinético M-M,

que quiere decir si yo les digo Vo= 0 Vmax=0, porque va haber una unión,
no va haber producto, durante este tipo de inhibición hay una modificación
de la enzima para poder inhibirla permanentemente. El inhibidor establece
enlaces covalentes con los residuos catalíticos presentes en ese sitio activo.
Muchos fármacos actúan con este tipo de inhibición.
 Inhibición Competitiva: el inhibidor competitivo tiene la capacidad de unirse a la
enzima libre
(EL) no ha-
brá modifi-
cación en la
enzima aquí
simplemente
el inhibidor
competitivo
se considera
igual al sustrato entonces ocurre una competición
por unirse su centro activo entre el sustrato y el
inhibidor, el inhibidor va ser desplazado ante
concentraciones elevadas de sustrato en cuanto a
las variables cinética Km se eleva y el Vmax se mantiene igual.
 Inhibición No Competitiva: El inhibidor en
este caso va a ser diferente desde el punto de vista
estructural al sustrato, tiene la capacidad de unirse
a un sitio distinto del sitio activo, es decir, al sitio
alostérico, donde tiene la capacidad de modificar la
enzima, es decir, cada vez que se une el inhibidor
no competitivo al sitio alostérico, estructuralmente
modifica la
enzima de
manera que cuando el sustrato quiera unirse no
encaje, entonces el inhibidor se une tanto a la enzima
libre como al complejo [ES] porque no se une al sitio
activo sino al sitio alostérico, entonces la [S] no afecta
la unión del inhibidor con la enzima.

Ejemplo: La treosina es un sustrato de la enzima

Treosina Deshidratasa para producir α-cetobutirato,
pero esta enzima está sujeta a una inhibición no
 competitiva por parte de la Isoleucina, la cual modifica la enzima uniéndose lejos del sitio
activo.

 Inhibición Acompetitiva: El inhibidor es estructuralmente diferente al sustrato se une

al sitio alostérico modifica la enzima
estructuralmente, pero a diferencia de la no
competitiva, solo se una al complejo [ES].

El inhibidor induce a la formación de ES,

para formar el complejo ESI (Enzima
Sustrato Inhibidor)

 Cinética de inhibición enzimática:

No inhibida Inhibidor Competitivo

Inhibidor No Competitivo Inhibidor Acompetitivo

 Regulación enzimática de las vías metabólicas: Primeramente la regulación enzimática

en el metabolismo ocurre mayoritariamente en lo que son las primeras reacciones para poder
tener un ahorro de energía y normalmente el tipo de inhibición que se puede dar es de tipo
competitiva y en muchos casos ocurre lo que nosotros llamamos la RETROALIMENTACION
NEGATIVA O Inhibición por producto; es cuando la enzima se une al sustrato, obtiene el
producto, es liberado y el mismo producto va a inhibir automáticamente a esa enzima.

Primeras reacciones Inhibición Competitiva: Retroalimentación

negativa

Inhibición por producto

 Sistemas enzimáticos reguladores: Una enzima puede tener Varios tipos de regulación.
 Sistemas:
 Modificación Covalente
 Reacciones químicas (Cascadas)
 Zimógenos
 Multienzimatico
 Complejos Enzimáticos
 Alostérico
 Enzimas Alostéricas
 Isozímico
 Isoenzimas
 Enzimas alostéricas:
Alosterismo: Cambios
conformacionales y
funcionales de la enzima
por fijación de una
molécula, Se basa en que
un Modulador o Efector se
implanta en el sitio
Alosterico de la enzima y
produce una Modificación Estructural de su sitio activo por lo que el sustrato ya no encaja
en él. La hemoglobina es una proteína alostérica. Posee Estructura Cuaternaria, No
presenta Comportamiento Cinético M-M. La unión al Sustrato es Cooperativa.
 Efectos Alostéricos:
Tipos:
 De acuerdo a su acción
 Positivo (Activador)
 Negativo (Inhibidor)
 De acuerdo a su Naturaleza
 Homotrópico (Efector alostérico es igual al sustrato)
 Heterotroópico (es distinto al sustrato)

 Cinética de las Enzimas alostéricas:

Activador: Au- Inhibidor:

menta la velo- Disminuye la
cidad (Sin coo- velocidad
peratividad, (Cooperativid
Hipérbole). ad, Sigmoide)
Modelos
 MWC
 Simétrico o Asimétrico
 KNF
 Ajuste Inducido
 EIGEN
 Fusión (MWC + KNF)
 Modelo MWC (Monod–Wyman y Changeux):

 Simétrico: Se une al sustrato a la enzima por

cooperatividad positiva en orden y no hay cambios.

 Asimétrico: Se unen sin ningún orden en

particular.

Este modelo establece la unión del efector no

genera un cambio conformacional de la enzima

 Modelo KNF (Koshland, Nemethy y Filmer: Cuando se une ese efector Alostérico va a
generar un cambio conformacional en la
enzima

Genera un cambio conformacional

 Isoenzimas (Sistema de regulación

isoenzimico): Quiere decir que una misma
enzima se puede encontrar en varios tejidos, uno
de los ejemplos más claros es el lactato
deshidrogenasa o LDH. La reacción de esta enzima
es que ella transforma el piruvato en lactato en
presencia de NADH en estado reducido.
 Características:
 Se separan por electroforesis.
 Difieren en actividad con un mismo sustrato.
 Son de una misma especie enzimática.
 Varían en su estructura cuaternaria.
 Catalizan la misma reacción en tejidos diferentes.
 Aunque catalizan la misma reacción difieren en sus valores de Km para el piruvato.
 El piruvato inhibe alostericamente a la LDH4 (Nivel de corazón) pero no inhibe M4 (Nivel
muscular).

En el corazón no se obtiene lactato si no Co2 y H20

porque concentraciones elevadas de Lactato en el
corazón son peligrosas y esto ocurre por los valores
de Km, el caso de la LDH a nivel muscular el Km
disminuye hay mayor afinidad por el piruvato y la
reacción para producir lactato va a ser mayor a
nivel muscular y en cambio en el corazón no, el km esta alto la afinidad es baja por el
piruvato.
 Modificación Covalente:
 Reacciones Químicas
 Fosforilación (Reversible)
 Adenilacion
 Metilación
 Ribosilación
 Proteólisis (Irreversible) Esto se utiliza para realizar reacciones químicas
 Zimógeno: Precursor enzimático que no ejerce función catalítica (es la enzima en estado
inactivo).

 Mecanismos en Cascada: es la amplificación de la respuesta enzimática, normalmente

se activa una enzima está activa proteínas dianas y así sucesivamente.

 Sistema multienzimaticos:
 Complejo Sintasa de acidos grasos (7 enzimas): A medida que va girando cada una
regula el proceso.
 Complejo Piruvato DH (3 Enzimas y 5
Coenzimas).
  Complejo Alfa-Cetoglutarato DH (en ciclo de Krebs): A medida que cada enzima
ejerce su acción regulan el proceso.

 Reacciones enzimáticas multisustrato:

 Modelos
 Desplazamiento simple (Secuencial):
Los productos se liberan luego de unirse todos
los Sustratos.
 Al Azar
 Ordenada
 Doble Desplazamiento (Ping-Pong): 1 o
más productos se liberan antes de unirse todos los sustratos.

 Cinética de las reacciones enzimáticas multisustrato:

Rectas de punto de
Intersección en común

 Laboratorio Clínico:
 Tema IV - Metabolismo de Carbohidratos
Carbohidratos

 Presentan una unidad Monomérica denominada Monosacárido.

 Siglas Química de un Carbohidrato es CH2O (Abreviatura)
 Formas:
o Cadena lineal
o Proyección de Haworth (Hexágono)
o Forma de silla
 Esta constituidas por una cadena carbonada con un grupo Hidroxilo y un grupo
Carbonilo (grupos funcionales)
Cada Configuración otorga propiedades químicas y funcionales distintivas a cada uno de
los carbohidratos.
Clasificación de los Carbohidratos
 De acuerdo a su estructura
o Monosacáridos
o Disacáridos: Unión de 2 monosacáridos
o Oligosacáridos: Unión de 3 a 9 monosacáridos
o Polisacáridos
 De acuerdo a su absorción
o Simples: monosacáridos, disacáridos y algunos oligosacáridos. Tienden a
absorberse de una manera más rápida. Ejemplos: Frutas, Dulces
o Complejos: Polisacáridos. La digestión y absorción tarda más tiempo que los
simples. Ejemplos: Pasta, Pan
En las dietas se recomienda que se ingieran carbohidratos de tipo completos ya que no nos
va a dar ansiedad si no después de unas horas.
Función de los Carbohidratos
 Energética
o En primer lugar, se considera la glucosa como principal combustible de las
células o el preferido de ellas. El cual es de Uso Inmediato para la célula
o Y los carbohidratos también constituyen una reserva energética importante en
el organismo. 1gr de CH2O equivale a 4Kcal. El carbohidrato de reserva es el
Glucógeno
 Estructural: Son los que están presentes en la membrana celular. Van a constituir
o Glucoproteínas.
o Glucolípidos.
Características Químicas de los Monosacáridos.
 Todos tienen la capacidad de tener Isómeros. A excepción de la Dihidroxiacetona.
Ejemplo: D-Glucosa y la L-Glucosa.
 Son considerados Polialcoholes. De acuerdo al grupo que se unan.
 En Medio Acuoso tienden a cambiar su Estructura.
Los monosacáridos NO se Hidrolizan y presentan de 3 a 7 átomos de C en su Estructura.
Clasificación.
 Posición del Grupo Carbonilo
o Cetosas (El GF está en el medio de la cadena)
o Aldosas (El GF está en los terminales de la cadena)
 Numero de C
o Triosas (3)
o Pentosas (5)
o Hexosas (6)
 Quiralidad
o D-Isómeros (D-Monosacárido)
o L-Isómeros (L- Monosacárido)
Comúnmente se pueden Combinar Varias Clasificaciones

Monosacáridos de Importancia Biológica

TIPO MONOSACARIDOS IMPORTANCIA

D-GLUCOSA PRINCIPAL AZUCAR QUE UTILIZA

(ALDEHEXOSA) LA CELULA
D-RIBOSA CONSTITUYENTE DEL ARN Y ATP
(ALDOPENTOSA)
ALDOSAS
D-GALACTOSA CONSTITUYE
(ALDOHEXOSA) GLUCOCONJUGADOS Y SE
PUEDE TRANSFORMAR EN
GLUCOSA
D-GLICERALDEHIDO CONSTITUYE UN IMPORTANTE
(ALDOTRIOSA) SUSTRATO GLUCOSIDICO
DIHIDROXICETONA INTERMEDIARIO DE RUTAR
(CETOTRIOSA) METABOLICAS DE
CETOSAS CARBOHIDRATOS
D-FRUCTOSA SE PUEDE TRANSFORMAR EN
(CETOHEXOSA) GLUCOSA

Reacciones Químicas de los Monosacáridos

Ocurre a nivel de sus Grupos Funcionales determinando sus Funciones y Solubilidad
REACCION QUIMICA MONOSACARIDO DERIVADO

OXIDACION D-ACIDO GLUCORONICO

REDUCCION GLICEROL DESOXIRRIBOSA (constituyen el

ADN)
REDUCCION INTERMEDIARIOS GLUCOLITICOS Y
SINTESIS DE ACIDOS NUCLEICOS
AMINACION AMINOAZUCARES (GLUCOCONJUGADOS Y
GLUCOLIPIDOS)

Enlace Glucosídico
Es el enlace que une a dos monosacáridos o a los carbohidratos en general, este enlace se da
por un proceso de Deshidratación (reversible a través de una Hidrólisis) y es un enlace de
tipo Éter (Enlace α1,4).
Entonces se unen dos monosacáridos a través de un proceso de Deshidratación y se forma
un enlace tipo éter y se obtiene un disacárido con la liberación de una molécula de H2O. Si
se quiere romper un enlace se somete a un proceso de Hidrólisis.

Tipos de Enlace Glucosídico: El cual también le da nombre a ese carbohidrato

 Moléculas que se unen

o O
o N
 Posición del Grupo Hidroxilo
o α
o β
 Grupos funcionales que se unen
o Monocarbonílico (OH + Alcohol): Ella lo menciona como monocarboxílico
o Dicarbonílico (OH + OH): Ella lo menciona como dicarboxílico

Disacáridos. Importantes
 Un ejemplo es la molécula de Sacarosa (Azúcar normal), la cual está constituida por
una molécula de D-α-Glucosa unido a una molécula de D-β-Fructosa a través de un
enlace 0-Glucosidico Dicarbonilico.
Esa Sacarosa al romper el enlace glucosídico se obtienen sus respectivos monosacáridos que
serían D-α-Glucosa y D-β-Fructosa.
  Otro ejemplo es la molécula de Maltosa la cual está constituida de 2 moléculas de D-
α-Glucosa unidos por un enlace 0-Glucosidico Monocarbonílico.
La Maltasa es la que va a hidrolizar el enlace glucosídico obteniendo sus respectivos
monosacáridos 2 moléculas D-α-Glucosa en este caso.
La Maltosa se obtiene más que todo de la Hidrolisis del Almidón presentes en algunos
productos como la malta.
 Otro disacárido de importancia es la Lactosa (lácteos), está constituida por 1 molécula
de D-β-Galactosa y 1 molécula de D-β-Glucosa mediante un enlace O-Glucosídico
Monocarbonílico.
La Enzima Lactasa es la que va a hidrolizar el enlace glucosídico obteniendo sus respectivos
monosacáridos D-β-Galactosa y D-β-Glucosa.

Oligosacáridos: REVISEN LA GRABACION AQUÍ SE ME CORTO ESTE PEDAZO

 Formados a partir de 3 a 9 monosacáridos
 Componen lo que son los Antígenos y los marcadores celulares
Polisacáridos: Se pueden clasificar según. También se pueden mezclar ambas clasificaciones

 Su Naturaleza
o Homopolisacárido (Su estructura presenta un Mismo tipo de monosacáridos)
o Heteropolisacárido (Su estructura presenta Diferentes monosacáridos)
 Su Función
o Reserva Energética: Normalmente los Homopolisacáridos tienden a tener una
función de reserva energética. Ejemplo:

Almidón Plantas
Glucógeno Animales
Dextranos Bacterias

o Estructural: Normalmente los Heteropolisacárido tienden a tener una función

de tipo estructural. Ejemplo:
Celulosa Plantas
Quitina Artrópodos e Insectos
Peptidoglicanos Bacterias
Glucosaminoglicanos (GAG) Humanos

Principal Polisacárido de Reserva en el humano Glucógeno.

Principal Polisacárido en la dieta Almidón.

Glucoconjugados
 Proteoglicanos (Polisacárido GAG)
  Glucolípidos (constituidos por monosacáridos, disacáridos u oligosacáridos)
 Glucoproteínas (Constituidos de Oligosacáridos + Proteínas)

Digestión de los carbohidratos

 Carbohidratos Digeribles: Son la mayoría de los que consumimos que nuestro cuerpo
si posee las enzimas para Hidrolizarlos. Principalmente tenemos Almidón que es
degradado por la Amilasa (empieza desde la boca hasta el final), también tenemos la
Sacarosa y la Lactosa que van a ser degradados por Disacaridasas. Los carbohidratos
son Procesados a nivel Hepático.

 Carbohidratos No Digeribles: Coloquialmente conocidas como Fibra (Carbohidratos

compuestos por Celulosa o compuestos por Inulina). Son no digeribles porque
nuestro cuerpo no posee las Enzimas para poder Hidrolizar esos carbohidratos, pero
ejercen otra función en la dieta no como proveedor de energía, sino que van permitir el
Movimiento Intestinal a la hora de la digestión. Ejemplo: avena, lechuga

Órganos Dependientes de Glucosa

A pesar de que la Glucosa es el combustible preferido de las células varias de nuestros
órganos y nuestras células tienen la capacidad de cumplir sus funciones a partir de otros
combustibles energéticos. Pero, lo que es Sistema Nervioso y Glóbulos Rojos deben trabajar
con Glucosa para cumplir sus funciones (El SN es una excepción pues puede trabajar con
Cuerpo Cetónico, pero no lo hace al 100% sino que mantiene solamente funciones básicas)

Vías Metabólicas de CH2O

 Metabolismo de la Glucosa
o Ciclo de Cori
o Catabólicas: Degradación de la Glucosa
 Glucolisis (Principal)
 Vías Pentosas – P
 Vía del Ácido Uránico (Vía alterna, a partir de glucosa se puede obtener
acido uránico, en condiciones particulares)
o Anabólicas: Producir Glucosa
 Gluconeogénesis
 Vía del Sorbitol

 Metabolismo del Glucógeno

o Catabólicas: Glucogenólisis
o Anabólicas: Glucogénesis

 Metabolismo de Hexosas: Fosforilación e Interconversión de Hexosas (Es un

proceso previo que debe ocurrir para que las hexosas puedan ingresar a las células y
ser procesadas)
 o Procesos Anfibólicos
 Metabolismo de la Fructosa
 Metabolismo de la Galactosa

Fosforilación e Interconversión de Hexosas.

Cuando ingerimos una Hexosa y queremos que ella Ingrese a la célula para poder ser
procesada ella obligatoriamente debe ser Fosforilada, Cuando se Fosforila por acción de una
Quinasa en presencia de ATP va a permitir que la Hexosa ingrese a la célula y No salga.
Es regulado a través de una acción reversible que en este caso es una Desfosforilación por
acción de una Fosfatasa en presencia de una molécula de H2O.

Metabolismo de la Fructosa

SACAROSA GLUCOSA

DIBUJO DE
UN HIGADO SACARASA INHIBE

HEXOQUINASA ATP
FRUCTOSA FRUCTORA 6-P

DIBUJO DE
FRUCTOQUINASA ATP MUSCULOS

FRUCTORA 1-P SUSTRATO DE LA

GLUCÓLISIS
ALDOLASA B

GLICERALDEHÍDO DIHIDROXIACETONA-P

TRIOSA FOSFATO
ATP TRIOSA ISOMERASA
QUINASA

GLICERALDEHIDO 3-P

SUSTRATO DE LA
GLUCÓLISIS

Por acción de la Sacarasa sobre la Sacarosa se obtiene una molécula de Glucosa y una
molécula de Fructosa. La Glucosa va a entrar en vía Glucolítica.
Tenemos la Fructosa que si estamos en nivel Muscular va a actuar la Hexoquinasa que es
específica para las Hexosas, la Hexoquinasa actúa en presencia de una molécula de ATP y
se obtiene FRUCTOSA 6-P. Este es un sustrato de la glucolisis o sustrato glucolítico.
Por otro lado, si estamos a nivel Hepático esa Fructosa va a ser procesada por la
Fructoquinasa en presencia de ATP. Se obtiene FRUCTOSA 1-P.
Esta FRUCTOSA 1-P por acción de la Aldolasa B. Se pueden obtener 2 producto intermedios
“GLICERALDEHIDO” y “DIHIDROXIACETONA-P”. Sobre cada uno de estos productos va
actuar una Enzima Diferente, pero se obtiene el mismo producto.
Sobre el GLICERALDEHIDO actúa la Triosa Quinasa en presencia de ATP y se obtiene
GLICERALDEHIDO 3-P
La DIHIDROXIACETONA-P por acción de la Triosa Fosfato Isomerasa se obtiene también
GLICERALDEHIDO 3-P
El GLICERALDEHIDO 3-P también es un Sustrato Glucolítico
Todos y cada uno de los metabolismos de las Hexosas van a buscar formar de entrar en Vía
Glucolítica. Esa es la vía principal de degradación de la glucosa o los carbohidratos.
CUADRO
ENZIMAS
PRODUCTOS INTERMEDIARIOS
PUEDE PREGUNTAR SOBRE LOS SUSTRATOS DE LA GLUCOLISIS

 El Metabolismo de la Fructosa se puede llevar a cabo también a nivel del Páncreas,

al nivel del Riñón, al nivel Intestinal, pero, en muy poca proporción más que todo a
Nivel Muscular y a Nivel Hepático.
Cabe destacar que cuando se produce una Deficiencia Enzimática durante esta vía se
produce una Patología en particular que es lo que se llama Patología de tipo Enzimáticas.

DEFICIENCIA ENZIMATICA PATOLOGIA

Fructoquinasa Fructosuria esencial

Aldolasa b Intolerancia a la fructosa hereditaria

Vía del Sorbitol: Esta vía es de tipo Anabólica, Es decir para producir Glucosa, se va a
obtener Glucosa a partir de Fructosa. Pero esta vía solamente se activa cuando la persona
se encuentra en estado de Hiperglicemia sobre todo paciente diabéticos.
Esa Fructosa en presencia de NADH + H + NAD por acción de la Sorbitol Deshidrogenasa
va a producir Sorbitol.
El Sorbitol por la acción de Aldosa Reductasa en presencia de NADP + NADPH se va a
obtener Glucosa.
Esta es la razón de porque los pacientes diabéticos no controlados tienden a formar
catarata. El sorbitol tiende a acumularse a nivel de cristalino pues no tiene la capacidad
de difundir a través de la célula. Algunos casos se ven en personas muy mayores debido
a que el metabolismo a medida que pasan los años va decayendo.
Se puede observar en personas de más de 60 años ciertas elevaciones en perfil lipídico, la
glucosa.

Metabolismo de la Galactosa

LACTOSA GLUCOSA

LACTASA

GALACTOSA

GALACTOQUINASA ATP

GALACTOSA 1-P

UDP GALACTOSA 1-P URIDILTRANSFERASA

UDP-GALACTOSA

UDP-GALACTOSA EPIMERASA

UDP-GLUCOSA SUSTRATO DE LA
GLUCÓLISIS
UDP-GLUCOSA 1-P URIDILTRANSFERASA

GLUCOSA 1-P GLUCOSA 6-P

Partimos desde una molécula de Lactosa, la Lactasa la va a Hidrolizar la Lactosa y se va a

obtener una molécula de GLUCOSA y una molécula de GALACTOSA.
La GLUCOSA va a entrar en vía Glucolítica.
La GALACTOSA. La Enzima Galactoquinasa en presencia de ATP va a Fosforilar a la
Galactosa y se obtiene GALACTOSA 1-P.
Luego, La Enzima GALACTOSA 1-P URIDILTRANFERASA en presencia de UDP va a
transferir ese grupo funcional a la GALACTOSA 1-P y va a formar UDP-GALACTOSA.
La Enzima UDP-GALACTOSA EPIMERASA va a actuar sobre la UDP-GALACTOSA y va a
formar UDP-GLUCOSA.
La Enzima UDP-GLUCOSA 1-P URIDILTRANFERASA actúa sobre la UDP-GLUCOSA y se
obtiene GLUCOSA 1-P.
Por último, a partir de GLUCOSA 1-P se obtiene GLUCOSA 6-P. La GLUCOSA 6-P es un
sustrato GLUCOLÍTICO.

En el Metabolismo de la Galactosa se van a encontrar ciertas Patologías que se van a

conocer como Galactosemias.
La Galactosemia: Es una patología asociada a Déficit De Enzimas en el metabolismo de la
Galactosa. Ejemplo: La deficiencia se da más que todo en la GALACTOSA 1-P
URIDILTRANFERASA, La GALACTOQUINASA y La UDP-GALACTOSA EPIMERASA.
Normalmente tiende a producir Cuadros Ictéricos, Cataratas, entre otros.

GLUCÓLISIS: Principal Vía Catabólica de los Carbohidratos el organismo siempre busca

entrar en vía Glucolítica. La Glucolisis es la Degradación de una molécula de Glucosa.
PRÁCTICAMENTE ESTE CUADRO RESUMEN ES LO QUE NOS DEBEMOS DE SABER.
El Sustrato es una molécula de Glucosa.
Los Productos cambian si la vía se da en Presencia o en Ausencia de Oxígeno.
Si es en Presencia de oxigeno o Aerobiosis se van a obtener dos moléculas de Piruvato.
Si es en Ausencia de oxigeno o Anaerobiosis se obtienen dos moléculas de Lactato.
Casi Todas las Células tienen la capacidad de realizar una Glucólisis de tipo Aeróbica
(Presencia).
La Glucolisis Anaeróbica es exclusiva de los Músculos Esqueléticos Y Glóbulos Rojos.
Se da a nivel de la Organela Citosol
Se obtiene siempre más energía de la Glucolisis Aeróbica (38) que de la Glucolisis
Anaeróbica (2)
SUSTRATO (1) GLUCOSA

PRODUCTO (2) PIRUVATO (AEROBICA)

(2) LACTATO (ANAEROBICA)

ORGANOS TODAS LAS CELULAS (AEROBICA)

MUSCULO ESQUELETICO – GR
(ANAEROBICA)

ORGANELA CITOSOL

PRODUCCION DE ENERGIA 38 MOLES (AEROBICA)

2 MOLES (ANAEROBICA)

FASES 1. PREPARATORIA O DE ACTIVACION

DE LA GLUCOSA
2. DE RENDIMIENTO ENERGETICO

ENZIMAS REGULADORAS 1. HEXOQUINASA

2. FOSFOFRUCTOSA
3. PIRUVATO QUINASA

SOLO ES NECESARIO APRENDERSE ESAS ENZIMAS

FASE PREPARATORIA
PRODUCCION DE 2 TRIOSAS: DIHIDROXIACETONA 3-P Y GLICERALDEHÍDO 3-P
CONSUMO DE 2 ATP
5 REACCIONES
 GLUCOSA

GLUCOQUINASA
FOSFORILACIÓN (IRREVERSIBLE)
HEXOQUINASA

GLUCOSA 6-P

CONVERSION (REVERSIBLE)
FOSFOGLUCOSA ISOMERASA

FRUCTOSA 6-P

FOSFORILACIÓN (IRREVERSIBLE)
FOSFOFRUCTOQUINASA - 1

FRUCTOSA 1,6 BIFOSFATO

ESCISIÓN (REVERSIBLE) ALDOLASA

DIHIDROXIACETONA 3-P GLICERALDEHÍDO 3-P

TRIOSA FOSFATO
ISOMERASA

METABOLISMO INTERCONVERSION 2DA FASE DE LA

LIPIDICO GLUCOLISIS

Partiendo de la Glucosa va a actuar la Hexoquinasa o la Glucoquinasa dependiendo del

caso. Recordando el ejemplo del Km. Dependiendo de la concentración en la que se encuentre
esa Glucosa una de esas dos va a actuar. La Glucoquinasa es más específica, pero debe
estar en mayor concentración para poder intervenir.
Ocurre una Fosforilación (Irreversible). Se obtiene GLUCOSA 6-P. Luego esa GLUCOSA 6-
P se convierte en FRUCTOSA 6-P por acción de la Fosfoglucosa Isomerasa a través de un
proceso de Conversión (Reversible).
Luego la Fosfofructoquinasa – 1 produce FRUCTOSA 1,6 BIFOSFATO al actuar sobre la
FRUCTOSA 6-P mediante un proceso de Fosforilación (Irreversible)
Finalmente, actúa una Aldolasa sobre la FRUCTOSA 1,6 BIFOSFATO y produce las 2 triosas
la DIHIDROXIACETONA 3-P y el GLICERALDEHÍDO 3-P a través de un proceso de Escisión
(Reversible).
En ocasiones al producirse la DIHIDROXIACETONA 3-P ocurre un proceso de
Interconversión por acción de la Triosa Fosfato Isomerasa y se produce
GLICERALDEHÍDO 3-P.
La DIHIDROXIACETONA 3-P puede entrar en Metabolismo Lipídico.
Mientras que el GLICERALDEHÍDO 3-P va a continuar la vía Glucolítica y va pasar a la
segunda fase.
FASE DE RENDIMIENTO ENERGETICO
5 REACCIONES
2 VUELTAS X 1 GLUCOSA (2 vueltas del proceso por cada molécula de glucosa que entra)
4 ATP + 2 NADH + H (Se van a producir)

GLICERALDEHÍDO 3-P

GLICERALDEHÍDO 3-P
OXIDACIÓN (REVERSIBLE) - YODOACETATO
DESHIDROGENASA

1,3 BIFOSFOGLICERATO

FOSFORILACIÓN (REVERSIBLE) FOSFOGLICERATO QUINASA - ARSENIATO

3, FOSFOGLICERATO

CONVERSIÓN (REVERSIBLE) FOSFOGLICERATO MUTASA

2, FOSFOGLICERATO

DESHIDRATACIÓN (REVERSIBLE) ENOLASA - FLUORURO

FOSFOENOLPIRUVATO

FOSFORILACIÓN (IRREVERSIBLE) PIRUVATO QUINASA

PIRUVATO

Regulaciones de tipo Alostérica: Inhiben la acción de la enzima

Destino del Piruvato: Depende de 2 condiciones
 Condiciones Anaeróbicas (Sin oxígeno): a través de la Fermentación, es exclusiva de
musculo esquelético y GR porque no poseen mitocondria.

PIRUVATO LACTATO
NAD + H LACTATO DESHIDROGENASA

El Piruvato se transforma en Lactato por acción de la Lactato Deshidrogenasa, Y se libera

NAD + H la cual ingresa en la Cadena transportadora de e-

 Condiciones Aeróbicas (Con oxigeno): a través de las Mitocondrias.

El Piruvato puede ser utilizado para la síntesis de AA.
O ingresa con lanzadera desde Citosol hasta la Mitocondria para Generar por acción del
Complejo piruvato deshidrogenasa, NADH (que ingresa a la cadena transportadora de e-)
o Acetil CoA (que ingresa en el Ciclo de Krebs)

PIRUVATO NADH

LANZADERA CITOSOL A COMPLEJO PIRUVATO ACETIL CoA

MITOCONDRIA DESHIDROGENASA

FERMENTACION ALCOHOLICA (GLUCOLISIS ANAEROBICA): Producción de cerveza, vino,

pan, entre otros). Este es un proceso realizado principalmente por Levadura y Bacterias.

PIRUVATO ACETALDEHIDO ETANOL

PIRUVATO ALCOHOL
DESCARBOXILASA DESHIDROGENASA

GLUCOLISIS.
Aspectos Hexoquinasa Glucoquinasa

Inhibidor Glucosa 6-P (Alostérica, Su NO (porque su acción se

Producto) regula por la concentración
de su sustrato)

Ubicación Tejidos extra - Hígado (Glucolisis hepática,

hepáticos actúa en hiperglicemia)

Afinidad por Alta Baja

Glucosa

Fosforilación Hexosas (Fosforila cualquier Glucosa (fosforila solo

hexosa) glucosa)

Función Asegurar suministro Remueve glucosa

de glucosa a los de la sangre
tejidos después de comer (cuando se
entra en hiperglicemia post-
pancreática)

La Deficiencia de Aldolasa y Piruvato quinasa pueden ocasionar Anemias Hemolíticas

(Hemolisis a nivel de los GR: la hemoglobina sale del eritrocito)

REGULACION DE LA GLUCOLISIS.
2 tipos:
 Alostérica
o Hexoquinasa
 (-) Glucosa 6-P
o Fosfofructoquinasa 1
 (-) Citrato y ATP
 (+) AMP y Fructosa 2,6 Bifosfato
o Piruvato quinasa
 (-) Acetil Coa, Alanina y ATP
 (+) AMP y Fructosa 1,6 Bifosfato
 Modificación Covalente
o Piruvato Quinasa
 (-) Fosforilada
 (+) Desfosforilada

GLUCONEOGENESIS
Es una vía metabólica de la glucosa, de tipo anabólica (síntesis). Provee de Glucosa a los
Tejidos en estados de Hipoglicemia.

Producto Mol de Glucosa (sintetizadas a partir de

sustratos no gluconeogenicos)

Requerimientos ATP – NADH + H+

Sustratos AA Glucogénicos - Glicerol

Intermediarios de krebs

Órganos Hígado y corteza renal (10%)

Organelas Mitocondria y Citosol (única vía metabólica

de carbohidratos que se da a nivel de
mitocondria)

Enzimas Exclusivas Piruvato carboxilasa (Exclusiva a nivel de

y Reguladoras mitocondria)
Fosfoenolpiruvato descarboxilasa
Fructosa 1,6 bifosfatasa
Glucosa 6-fosfatasa

Ecuación Global

2 ÁCIDO PIRÚVICO + 2 ÁCIDO PIRÚVICO + 4 ATP 2 ÁCIDO PIRÚVICO + 4 ATP + 2

GTP 2 ÁCIDO PIRÚVICO + 4 ATP + 2 GTP + 2 NADH 2 ÁCIDO PIRÚVICO + 4 ATP + 2
GTP + 2 NADH + 6 H2O + 2H+ Glucosa Glucosa +4DP Glucosa +4DP
+ 2GDP Glucosa + 4DP + 2GDP + 6PI

SUSTRATOS GLUCONEOGENICOS
Se transforman en
 Intermediarios del ciclo de Krebs: Succinil CoA Oxalacetato y el oxalacetato
 Vía de los lípidos: Propinil CoA en Gliceraldehido 3-P

 Aminoácidos: Asparagina y Aspartato (Se

transforman en piruvato y el piruvato en Oxalacetato)

 Grupos génicos (aa, principales que sirve de sustrato en la gluconeogénesis):

Alanina, Cisteína, Serina y triptófano (Se transforman en Piruvato)

 Vías del metabolismo Lipídico: Glicerol (Sigue una via diferente, Se transforma en
Glicerol 3-P)

 Metabolismo de Carbohidratos: Lactato (Se transforma en Piruvato)

Todas siguen el mismo recorrido hasta entrar en vía Gluconeogenica

Reaccion Final:
Glicerol 6-P Fructosa 1,6 Bifosfato Glucosa

Glucolisis Vs Gluconeogénesis: Comparte las reacciones reversibles y difiere en las

irreversibles

REGULACIÓN DE LA GLUCONEOGÉNESIS
 Enzimas
o Glucosa 6-Fosfatasa
 (-) Glucosa 6-P
o Fructosa 1,6-Bifosfatasa
 (-) Fructosa 2,6 Bifosfato, AMP
 (+) Citrato
o PEP Carboxiquinasa
 (-) ADP
o Piruvato Carboxilasa
 (-) ADP
 (+) Acetil CoA en ayuno prolongado
VIAS DE LAS PENTOSAS FOSTATO (Via de degradación de la glucosa)

Órganos Tejido adiposo (mayor)

Tejido muscular (menor)

Organela Citosol

Etapas 1. Fase oxidativa

2. Fase no oxidativa

Coenzima de la Fase No Tiamina

Oxidativa (Vit. B1)

Enzima Reguladora Glucosa 6-P DH

Producto Energético NADPH + H+ + CO2

Vía del Ácido Urónico: vía oxidativa de la Glucosa que produce energía diferente al ATP
con formación de Ácido Glucorónico, Ascórbico y Pentosas
FASE OXIDATIVA: Producción de NADPH + H + Co2
1. Sobre la Glucosa 6-P actúa la enzima Glucosa 6-P DH (Oxidación)
2. Sobre la 6-FOSFOGLUCONOLACTONA actúa la enzima 6-
FOSFOGLUCONOLACTONASA (Hidrolisis)
3. Sobre la 6-FOSFOGLUCONATO actúa la enzima FOSFOGLUCONATO DH
(Descarboxilación) y forman finalmente Ribulosa 5-P
De la Primera y la Tercera Reacción se obtiene: NADPH + H (1) y NADPH + Co2 (3). Las
cuales entran en Metabolismo de Lípidos.
FASE NO OXIDATIVA: Producción de Ribosa (se puede obtener otras pentosas)
Dependiendo de la Enzima que actué sigue dos vías diferentes
1. Sobre la Ribulosa 5-P actúa la Enzima Isomerasa y produce Ribosa 5-P (entra en la
síntesis de nucleótidos y AA)
2. Sobre la Ribosa 5-P actúa la enzima Transcetolasa y produce Gliceraldehido 3-P
(Ingresa en Vía Glucolítica) + Sedoheptulosa 7-P
3. Sobre la Sedoheptulosa 7-P actúa la enzima Transaldolasa y produce Eritrosa 4-P
(Ingresa en síntesis de AA Aromáticos) + Fructosa 6-P (Ingresa en Vía Glucolítica)

1. Sobre la Ribulosa 5-P actúa la Enzima Epimerasa y produce Xilulosa 5-P

2. Sobre la Xilulosa 5-P actúa la enzima Transcetolasa y produce Gliceraldehido 3-P +
Fructosa 6-P (Ambas entran en Vía Glucolítica)

REGULACION DE LA VIA DE LAS PENTOSAS FOSFATO: Regulada por una única enzima
Glucosa 6-P DH, regulación de tipo Alostérico.
 Activadores: Glucosa 6-P, Glutatión Oxidado (Se activa por sustrato)
 Inhibidores: NADPH + H+ (Se inhibe por producto)
 Deficiencia: Deficiencia en la enzima produce Anemias Hemoliticas pero
provocan inmunidad a la Malaria
CICLO DE CORI
Circulación Cíclica de la Glucosa y el Lactato entre músculo e hígado durante el ejercicio
intenso.
¿Por qué no se da la gluconeogénesis a nivel muscular?
Porque las Células Musculares carecen de la enzima Glucosa 6 Fosfatasa
Los ciclos no son vías metabólicas, son intercambios de productos entre una via y otra,
normalmente entre órganos diferentes
 Marrón oscuro: Hígado
 Marrón Claro: Musculo
 Rojo: Sangre
La Glucosa

Glucosa Lactato

Glucosa Lactato

Lactato

Glucosa al estar en el musculo durante ejercicio intenso por Fermentación láctica se

transforma en Lactato y pasa a vía sanguínea y posteriormente al hígado, en el hígado el
Lactato se transforma en Glucosa por la Gluconeogénesis y pasa a la sangre y
posteriormente al musculo.

Glucogeno: Polisacárido de reserva, Estructura: α-D-Glucopiranosa

Se caracteriza por tener ramificaciones entre las moléculas de glucosa dispuestas de manera
lineal que se encuentran enlaces de tipo α(1-4) y en las ramificaciones α(1-6).
METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
 Función
o Hígado (Glucosa sanguínea)
o Musculo (Glucolisis anaeróbica) A partir de la reserva de glucógeno se puede
obtener glucosa
 Enzima Reguladora (Cuando una vía se da la otra se inhibe, nunca se dan las dos
al mismo tiempo)
o Glucógeno sintasa (Glucogénesis) Síntesis
o Glucógeno fosforilasa (glucogenólisis) Degradación
 Organela
o Citosol
GLUCOGÉNESIS
Se Activa cuando la glucogenólisis se inhibe (Síntesis de glucosa)
1. Sobre la Glucosa actúa la Hexoquinasa (muscular) o la Glucoquinasa (Hígado) en
presencia de ATP
2. Sobre la GLUCOSA 6-P actúa la enzima FOSFOFRUCTOMUTASA
3. Sobre la GLUCOSA 1-P actúa la enzima GLUCOSA 1-P URIDILTRANSFERASA +UTP
y se Produce finalmente UDP-GLUCOSA
Condiciones: GLUCOGENO
1. Molécula preexistente de glucógeno.
2. Enzima Glucógeno sintasa añade moléculas de glucosa.
3. Enzima ramificante crea los enlaces α 1-6

GLUCOGENOLISIS
1. Sobre el Glucógeno actúan las enzimas Glucógeno Fosforilasa (rompe los enlaces α
1-4), Transferasa (remueve el UDP) y la Enzima Desramificante (rompe enlaces α
1-6). En presencia de Fosfato Piridoxal
2. Sobre la Glucosa 1-P actúa la enzima Mutasa
3. Sobre la Glucosa 6-P actua la enzima Fosfata y se produce finalmente Glucosa
La Glucógeno fosforilasa tiene 3 Isoenzimas: Músculo, Hígado y Cerebro (Siempre deben
tener reservas)
REGULACIÓN DEL METABOLISMO DEL GLUCÓGENO
 Modificación Covalente
o Glucogeno Sintasa
 (-) Fosforilada
 (+) Desfosforilada
o Glucogeno Fosforilasa
 (-) Desfosforilada
 (+) Fosforilada
 Regulación Alostérica
o Glucogeno Fosforilasa
 (+) AMP
 (-) ATP, ADP, GLUCOSA 6-P
FUENTES DE GLUCOSA SANGUINEA
 Carbohidratos de la dieta
 Glucogenólisis: La lisis de una molécula de Glucógeno permite liberar una molécula
de Glucosa
 Gluconeogénesis: Sintesis de Glucosa a partir de sustratos glucogénicos (AA,
LIPIDOS Y CICLO DE KREBS)
REGULACION HORMONAL DE LA GLICEMIA
 Hiperglicemia: Glucagón (Hormona Hiperglucemiante), se sintetizan hormonas
como Adrenalina (musculo), Noradrenalina y Cortisol. Activa los procesos de
Glucogenólisis, Gluconeogénesis y Glucolisis Muscular
 Hipoglicemia: Insulina (Hormona Hipoglucemiante). Activa los procesos de
Glucolisis y Glucogénesis