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Chapitre 9 – mitochondries – Bio cell

1- Généralités
a. Découvertes
▪ Observées et découvertes en 1890 par Altman
▪ Nommées par Benda en 1898
▪ Nommées au début bioblastes, car on croyait que c’étaient des particules autonomes et vivantes à l’intérieur des
cellules
b. Localisation
▪ Présentes dans toutes le cellules eucaryotes aérobies strictes ou facultatives
▪ Il y a des cellules eucaryotes qui peuvent vivre dans des milieux anaérobiques, donc, sans mitochondries; elles
sont capables de fonctionner sans réactions oxydatives
2- Microscopie photonique
a. Formes et dimensions
▪ 0,1 à 10 µm (jusqu’à 100 µm)
▪ Nombre : 0 → érythrocyte de mammifère
: 500 000 → ovule, amibe
▪ Les amibes en ont beaucoup, car elles sont très actives et ont besoin de beaucoup d’énergie
▪ Les érythrocytes n’en ont pas, car elles sont dépourvues d’organelles, en effet, ceux-ci leur empêchent d’avoir
une conformation physique leur permettant de transporter de l’oxygène et de le transférer aux capillaires
rapidement.
▪ Leur nom reflète les variétés morphologiques qu’elles peuvent assumer : Mitos : filament
: Chondros : granule
▪ Formes interchangeables, extrêmement plastiques (se fusionnent, se fractionnent, s’allongent, se raccourcissent,
etc.).
▪ Peuvent se déplacer sur des microtubules
▪ Il faut que la construction de la mitochondrie soit proche du noyau et qu’ensuite elle se rend là où la cellule en
a besoin
▪ La mitochondrie dérive de l’endosymbiose d’une bactérie
▪ Ce sont des organites semi-autonomes
▪ They act as the power plants of the cell and they divide independently of the cell in which they reside, which
mean that mitochondrial replication is not coupled to cell division
▪ Disposition des mitochondries varie selon les types cellulaires
❖ Spermatozoïde : immobile et enroulées autour de l’axonème (axe par rapport au flagelle) de la partie
intermédiaire du flagelle
❖ Myocyte strié : entre les myofibrilles
▪ On prend la place disponible selon la cellule
b. Coloration
▪ Vert de Janus
▪ Rhodamine 123
3- Microscopie électronique à transmission
a. Structure générale sur les coupes minces
▪ La structure des mitochondries rappelle les cellules
procaryotes, car comme les procaryotes, elles n’ont pas de
noyau et ont de l’ADN bicaténaire, aussi, les 2 membranes
rappelle les procaryotes
▪ Les mitochondries sont caractérisées par leur 2 membranes
du type mosaïque fluide
❖ Structure caractéristique et unique : une
membrane externe doublée d’une membrane
interne qui forme des crêtes vers la matrice.
❖ Membrane interne
a) Bicouche lipidique; composée de
phospholipides, de cardio lipides et de
80% de protéines
b) Ne contient pas de cholestérol
c) Très riche en protéines
d) Quasiment imperméable aux ions et aux
métabolistes hydrosolubles → ne
peuvent traverser la membrane qu’à
l’aide de protéines membranaires de transport ou des navettes
e) Contient la chaîne respiratoire
f) Has much more restricted permeability, much like the plasma membrane of a cell
g) Is loaded with proteins involved in electron transport and ATP synthesis

❖ Crêtes
a) Se forment à partir de la membrane interne
b) Dans les crêtes mitochondriales s’accumulent des protons H+ grâce aux voies respiratoires.
Cette accumulation crée une force qui entraîne la synthèse des molécules d’ATP
c) Lamellaires → en forme de lames membranaires
o Transversales (perpendiculaires au grand axe de la mito)
o Longitudinales (parallèles au grand axe de la mito)
d) Tubulaires → en formes de tubes, chez les protozoaires en général; demi tube
e) Le fait d’avoir des structures lamellaires ou tubulaires multiplie la surface d’échange; c’est
utile pour l’activité respiratoire
f) Sont reliées par des tubes de jonctions intercrêtes→ ouvertures tubulaires qui assurent la
continuité entre l’espace intermembranaire et l’espace intracrêtes.
g) Rôles
o Multiplient la surface membranaire interne peu importe leur forme
o Plus elles sont abondantes, plus l’activité respiratoire du tissu est élevée
o Plus on de surface interne, plus on peut supporter les protéines qui sont nécessaire à
la production d’ATP
o Corrélation entre la surface membranaire interne et l’activité respiratoire
o Plusieurs crêtes = grande activité biochimique
o Le nombre de crête dépend de l’organisme. Si cet organisme a besoin de beaucoup
d’ATP, ses mitochondries vont avoir beaucoup de crêtes, afin de pouvoir supporter
une grande activité biochimique
o Plus les crêtes sont minces, plus on peut en avoir dans la mitochondrie
o Le nombre des crêtes accroit la surface de cette membrane et ainsi chaque
mitochondrie contient des milliers d’exemplaires de la CTE
h) Hépatocyte
o 35 000 µm2 de surface en membrane interne mitochondriale soit 20X la surface de
la membrane plasmique
❖ Membrane externe
a) Pauvre en protéines
b) Contient des porines qui permet le passage des ions et des métabolites hydrosolubles (ADP,
ATP, Pi, Pyruvate etc.,)
c) Contient des pores anioniques, des complexes d’importation (TOM), des canaux à cholestérol
et Acyl-CoA, des pompes à électrons, des récepteurs permettant la fusion ou la fission etc.
d) Has many protein-based pores that are big enough to allow the passage of ions and molecules
as large as a small protein.
▪ Les mitochondries possèdent 2 compartiments
❖ L’enjeu des mitochondries est de synthétiser l’ATP
❖ La mitochondrie produit aussi des squelettes carbonés qui servent à la synthèse d’acides aminés
(glycolyse + cycle de Krebs) et des nucléotides (glycolyse), en plus de la respiration
❖ Les deux membranes délimitent les 2 compartiments
❖ 1ère membrane → premier compartiment (intermembranaire) → 2e membrane → 2e compartiment
(matrice)
❖ Les mitochondries tirent l’énergie nécessaire à la phosphorylation de l’ADP en ATP de l’oxydation
du pyruvate ou des acides gras ou des acides aminés
❖ Pour faire de l’ATP, il faut :
a) Synthétiser les molécules donnatrices d’électrons
b) Établir un gradient H+ de part et d’autre de la membrane interne = force proto-motrice
c) Réunir une molécule ADP avec Pi et relâcher l’ATP produit
❖ Compartiment intermembranaire
a) Se situe entre les 2 membranes
b) Il ne possède aucune structure
❖ Compartiment interne (matrice)
a) Le compartiment le plus important
b) Contenu biochimique caractéristique et unique
c) Contient les enzymes du cycle de Krebs et la plupart de celles qui catalysent la β-oxydation
des acides gras
d) Là où il y a de l’ADN
e) ADN (de type procaryote)
o Bicaténaire
o Fermé sur lui-même en boucle
o Existe plusieurs copies attachées à la membrane interne
o Sans histones → protéines localisées dans le noyau et sont les principaux constituants
des chromosomes; permettent la compaction de l’ADN et forment des structures
appelées nucléosomes → l’ADN est enroulé autour des histones comme du fil autour
d’une bobine
o Pas un échantillon de l’ADN nucléaire; c’est un ADN résiduel, c’est-à-dire ce qui
reste de l’ADN de la mitochondrie; c’est de l’ADN propre à la mitochondrie
o Permet la synthèse de quelques protéines. However, the vast majority of
mitochondrial proteins are synthesized from nuclear genes and transported into the
mitochondria; it includes enzymes required for le cycle de Krebs, the proteins
involved in DNA replication and transcription, and ribosomal proteins.
o Has a small number of genes that encode proteins involved in electron transport and
ATP synthesis
f) ARN
o ARN soluble dans la matrice : ARNm, ARNt
o ARNr : dans les mitoribosomes
o Biologie moléculaire
o Mitochondrial rRNAs more closely resemble bacterial rRNAs than the eukaryotic
rRNAs found in cell cytoplasm
g) Granule d’ions Ca++
o Granules impliqués dans l’accumulation de cations bivalents (Ca ++, Mg++)
o Granules de 50nm de diamètre
▪ La protéine F0F1 ATPase est une grosse protéine; une partie est enchâssée dans la membrane et l’autre partie
est à l’extérieur → générer de l’ATP pour le corps
❖ Strucutre en rotor; on lance des objets et le rotor tourne; la structure bouge et génère de l’ATP
▪ Coupes épaisses
❖ Les mitochondries sont ramifiées et très longues
▪ Coloration négative de mitochondries éclatées
❖ Travaux de Fernandez-Moran
❖ Éclate des mitochondries par choc osmotique et étale les débris de la membrane interne sur une grille
de carbone
❖ Il colore les débris avec du phosphotungstate
❖ Membranes internes sont recouvertes de sphères→ particules élémentaires (ATP synthétases, F0F1
ATPases) → chacune sont des complexes protéiques formé de 9 types de polypeptide
❖ De 10 000 à 100 000 ATPsynthétases / mitochondrie
a) Sous-unité F0
o 7nm de diam.
o Enchâssée dans la membrane interne
o Constituée de protéines hydrophobes
o Nécessite des détergents puissants pour être extraite de la membrane
b) Sous-unité F1 ATPase
o 9 nm de diam.
o Fait saillie dans la matrice
o Constituée de protéines hydrophiles
o Se détache de la membrane par simple agitation mécanique
4- Activités biochimiques
a. Transforment l’acétate (acétylcoenzyme-A) en CO2 et H2O tout en phosphorylant l’ADP en ATP (phosphorylation
oxydative).
b. L’énergie de l’oxydation de l’acétyl Co-A (son travail est d’acheminer les protons H +) est libérée graduellement par
le transfert d’électrons le long de la chaîne respiratoire qui active à son tour le transfert de protons H + de la matrice
vers le compartiment intermembranaire.
c. Les électrons entrent dans la CTE par les complexes I ou II ou par la déshydrogénase externe. Ils traversent les crêtes
mitochondriales en changeant de protéines en fonction de leur pouvoir réducteur. En passant d’une protéine à une
autre, les électrons libèrent de l’énergie et cet énergie expulse les protons H + de la matrice vers le compartiment
intermembranaire et crée un gradient de H+. Voulant rétablir l’équilibre entre les deux compartiments, les H + vont
tenter de re rentrer dans la matrice. Cependant, le seul moyen est à travers la F0F1-ATPase. Les protons vont passer
à travers cette protéine et vont catalyser la synthèse d’ATP à partir d’ADP et de Pi.
d. La CTE est située dans la membrane interne et est composée de protéines arrangées selon leur potentiel redox. Les
premières protéines de la chaîne prennent des électrons du NADH/FADH et les tranfèrent aux autres protéines →
l’accepteur final est l’oxygène (2é + O + 2H+ = H2O. L’énergie libérée par le transfert des électrons est utilisée pour
propulser les H+ vers l’espace intermembranaire.
e. Provenant de l’acétyl Co-A
▪ De la β-oxydation des acides gras
❖ Dans les mitochondries et/ou les peroxysomes
▪ De l’oxydation du pyruvate (acide pyruvique)
❖ Dans les mitochondries
❖ Le pyruvate est transformé en acétyl Co-A par la pyruvate déshydrogénase (complexe moléculaire
géant) dès son entrée dans la matrice mitochondriale
❖ Le pyruvate est créé par la glycolyse qui se déroule dans le cytoplasme à l’extérieur de la
mitochondrie; c’est le produit final du processus il génère 2 ATP
❖ Provenance du pyruvate (point d’entrée de la mitochondrie)
a) De la glycolyse (dégradation du glucose)
b) De la dégradation de certains acides aminés (alanine, cystéine, glycine, sérine)
o Le pyruvate peut être fermenté et peut être la base du squelette carboné de plusieurs
acide aminés et peut être utilisé dans leur synthèse
o La glycolyse et la fermentation sont des processus interdépendants. En effet, la
glycolyse produit du pyruvate. Cependant, si la quantité de pyruvate est trop grande,
la glycolyse est bloquée. C’est là qu’entre la fermentation en jeu. Elle sert à utiliser
le pyruvate, afin que celui-ci ne bloque pas la glycolyse. Aussi, la fermentation
permet de générer du NAD+, afin de pouvoir l’utiliser dans la glycolyse et celle-ci
produit du NADH afin qu’il soit utilisé dans la fermentation.
o La fermentation produit aussi du Lactate ou de l’éthanol, mais seulement chez les
plantes.
❖ Voie d’entrée du pyruvate
a) Pyruvate translocase de la membrane interne
b) Symport avec H+ ou
antiport avec OH-
c) Glycolyse → fait
dans le cytoplasme
d) Fermentation →
lorsqu’on en absence
d’oxygène
e) En présence
d’oxygène on fait
entrer le pyruvate qui
sera transformé en
acétyl- CoA
f) Le pyruvate est
dégradé pour dégager
de l’énergie et chaque
bris de lien dégage de
l’énergie (ATP)

5- Dissection biochimique de la mitochondrie


a. Méthode aux ultrasons
▪ Expérience de Racker
▪ Vésicules submitochondriales
❖ Elles sont obtenues par la rupture de la membrane interne des mitochondries par les ultrasons.
❖ Les débris de la membrane se scellent en formant de petites vésicules dont les sous-unités F1 ATPases
font contact avec le milieu extérieur et qui sont capable de phosphorylation oxydative
❖ Les ultrasons font vibrer les structures jusqu’à ce qu’elles se détachent et ce qu’il y a dans les
vésicules c’est le contenu intermembranaire.
▪ Vésicules nues et F1 ATPases solubles
❖ Les F1 ATPases se détachent des F0 membranaires sous le contact de l’urée ou de la trypsine
❖ Sans ces sous-unités, les vésicules se nomment alors des vésicules nues
❖ Elles sont incapables de phosphorylation oxydative, mais peuvent faire du transport d’électrons, car
il n’y a que la sous-unité f0, mais cette structure ne marche qu’avec F1.
❖ Les F1 ATPases solubles hydrolysent l’ATP en ADP + Pi +énergie → l’ATP va à l’envers
❖ Lorsqu’elles sont reconstituées ensembles, les vésicules submitochondriales sont capables à nouveau
de phosphorylation oxydative, ce qui signifie que les deux sous structures sont essentielles.

b. Méthode à la digitonine
▪ C’est un détergent (produit tensioactif) à action très modérée.
▪ Il abaisse la tension superficielle de l’interface lipides-eau.
❖ Traitement modéré
a) Digitonine 1% pendant 20 min à 0°C → dissection
biochimique ; on sépare les éléments de membrane
interne et externe, on casse la cellule et on fait de la
centrifugation successive
b) Les mitochondries perdent leur membrane externe
qui forme de petites vésicules et elles deviennent
des mitoplastes
c) La membrane interne reste intacte
d) Il n’y a de perte de fonction majeures → prouve que
la membrane externe est très peu sélective, car
même sans elle, la mitochondrie peut continuer ses
activités biochimiques, ce qui signifie que la
première membrane laissait beaucoup de particules
passer.
e) En centrifugeant, on peut séparer les vésicules de
membrane externe du contenu intermembranaire et
séparer les mitoplastes.
❖ Traitement draconien des mitoplastes
a) Traitement à la digitonine plus concentrée, plus
longtemps et à une température plus élevée
b) La membrane interne des mitoplastes est désintégrée, elle se vésiculise
c) On obtient par centrifugation un cublot de membrane interne et un surnageant enferment le
contenue de la matrice.

c. Résultat de la dissection biochimique


▪ Membrane externe
❖ Composition
a) Protéine = 60% de la masse moléculaire
b) Lipides = 40% de la masse moléculaire
c) Cryodécapage : 3 500 particules / µm2
d) Très riche en acides gras insaturés
e) Peu de cholestérol
f) Porines → protéines de transport formant des canaux aqueux très larges à travers la
membrane externe. Très perméables aux molécules de 10 000 D ou moins. Présentes chez les
bactéries gram (-) également
❖ Compartiment intermembranaire (externe)
a) Présence de l’adénylate kinase (adénylkinase)
Catalyse la réaction suivante : AMP + ATP → 2 ADP
b) L’AMP ne peut traverser la membrane interne d’où la nécessité de le phosphoryler en ADP,
car l’ADP peut traverser la membrane interne
▪ Membrane interne
❖ Elle est très important, car c’est là qu’il y a production d’ATP
❖ Composition
a) Lipides = 20% de la masse moléculaire
o Pas de cholestérol
o 20% des phospholipides sont des cardiolipides à 4 chaînes d’acides gras
o Très imperméables aux ions → très important d’avoir une imperméabilité par rapport
aux ions, car ceux-ci peuvent influencer le
b) Protéines = 80% de la masse moléculaire
o Membrane très riche en protéines et très asymétriques
o 3 groupes :
1. Chaîne respiratoire pour transport d’électrons
2. ATP synthétases (F0F1 ATPases) pour la phosphorylation oxydative et la
production d’ATP
3. Transporteurs spécifiques
a. ADP-ATP translocase :
Système de co-transport antiport qui permet l’entrée d’une
ADP simultanément à la sortie d’une ATP.
Utilise le gradient électrique de part et d’autre de la
membrane interne.
L’ATP possède 4 charges négative, alors que l’ADP en
possède seulement trois.
Le fait qu’il y a un changement de charges négatives, cela
favorise le gradient électrique
b. Transport d’actif
Transporteurs actifs d’acides gras, d’acides pyruviques et
d’acides aminés
▪ Matrice
❖ Enzymes du cycle de Krebs
❖ Enzymes de la β-oxydation des acides gras
❖ Enzymes nécessaires à la réplication, la transcription et la traduction de l’ADN mitochondrial.
6- Le couplage oxydation-phosphorylation
a. La phosphorylation oxydative constitue le couplage entre les étapes d’oxydation et la synthèse d’ATP
b. Couplage chimiosmotique
▪ Dans la chaîne de transfert d’électrons, il y a 3 endroits qui permettent, lors du transfert d’électrons entre
protéines (en fonction de leur niveau de réduction ou d’oxydation), d’arracher des protons du côté de la
matrice et les transférer dans le compartiment intermembranaire. En d’autres mots, l’énergie dégagée par les
électrons lors de leur transfert permet d’expulser des H+ hors de la matrice.
▪ NADH chasse 10 H+ → 3 ATP
▪ FADH2 chasse 6 H+ → 2ATP
▪ Il faut 3 H+ pour 1 molécule d’ATP

▪ Ressemble à un barrage hydroélectrique


Mitochondrie Barrage hydroélectrique
Compartiment intermembranaire Réservoir d’eau
Membrane interne Barrage en béton
F0 Canal d’écoulement de l’eau vers la turbine
F1 ATPase Turbine attachée à la génératrice
Matrice Partie en aval du barrage
▪ Les protons accumulés dans le compartiment intermembranaire forment un potentiel énergétique et donne
lieu à un gradient électrique, un gradient de pH et un gradient de concentration de part et d’autre de la
membrane interne.
▪ L’eau du réservoir, ici, c’est les protons H+ sont retenus par un barrage en béton, soit la membrane interne qui
est imperméable aux protons à cause des cardiolipides. Ce qui permet l’accumulation de protons dans le
compartiment intermembranaire.
▪ Afin, de revenir à un équilibre de concentration, les H+ tentent de retourner dans la matrice, mais il est
impossible en passant à travers la membrane, car celle-ci est imperméable aux protons. Il faut, donc, qu’ils
passent à travers la F0F1 ATPase et, ainsi, permettent le mouvement circulaire et de pinces de la protéine
pour synthétiser de l’ATP = ADP + Pi → ATP
▪ On pourrait penser que l’accumulation de H+ ferait augmenter l’acidité du compartiment mais, les porines de
la membrane externe gardent le pH de 7.
c. Retour sur l’expérience de Racker
▪ Les vésicules submitochondriales produisent de l’ATP, car les protons accumulés dans l’espace interne de la
vésicule sont comparables aux protons accumulés dans l’espace intermembranaire et les protons tentent de
s’écouler à travers les protéines F0F1 ATPases et permettent la synthèse d’ATP
▪ Les vésicules nues n’ont plus leur F1 ATPases, donc, il n’y a pas la sous-unité qui peut permettre la
phosphorylation de l’ADP. Les H+ passent à travers le tourniquet de F0 et ressortent vers l’extérieur.
▪ Les F1 ATPases solubles ne sont plus liées à une membrane où il y a un gradient de protons. C’est donc la
réaction inverse et l’hydrolysation de l’ATP qui prime.
▪ En d’autres termes, si je n’ai plus de gradient, les protons vont dans l’autre sens. Et si j’ai un gradient de protons,
les protons iront dans le sens adéquat; le tout est réversible → diapo 46
7- Anatomie des mitochondries
a. Modes de division
▪ Segmentation → étranglement de la mitochondrie en son milieu; La mitochondrie
s’étrangle pour former deux mitochondries → même mode de reproduction que les
bactéries
▪ Partition → division de la matrice suivie de l’étranglement de la membrane externe ; la
crête s’allonge pour séparer l’organelle
N.B : les mitochondries viennent de la mère; l’ovule contient toutes les autres organelles, le
spermatozoïde amène que son matériel génétique
b. Incorporation post-traductionnelle des protéines codées par le noyau
▪ Post traduction = protéine formée, complète en termes d’acides aminés, mais elle n’a pas
sa forme finale
▪ Avec la quantité d’ADN qui se trouve dans une mitochondrie, celle-ci peut coder 5% de
ses protéines → 95% des protéines mitochondriales sont codées à partir du noyau et sont
importées du cytosol, ce qui signifie que la mitochondrie est dépendante du noyau et
qu’elles ne sont pas autonomes ; la majorité des protéines proviennent de l’extérieur et
leur localisation finale dépend de signaux particuliers
▪ L’Hélice α de la protéine est chargée positivement à lors que l’intérieur de la matrice a
des charges négatives → ça attire la protéine vers l’intérieur de la matrice et facilite son
entrée dans la mitochondrie
▪ Généralités
❖ Il n’y a pas de transport vésiculaire du RTG vers la mitochondrie; elle doit importer directement du
cytosol les protéines codées du noyau. Ce qui signifie qu’elle doit augmenter les signaux peptidiques
et les complexes de translocations afin que les protéines terminent au bon endroit; membrane interne,
membrane externe etc…
▪ Incorporation post-traductionnelle des protéines codées par le noyau
❖ Elles sont synthétisées sur des polyribosomes cytosoliques et sont codées par le génome nucléaire de
la cellule
❖ Elles pénètrent dans la mitochondrie 1 à 2 minutes après leur traduction
❖ Les protéines possèdent une séquence signal de résidus d’acides aminés chargés positivement à
l’extrémité NH2 → c’est important, car la matrice est négative à cause du manque de protons dans la
matrice, donc, la matrice va attirer la protéine
❖ Elle possède aussi une hélice α-amphipathique à l’extrémité NH2 + des résidus d’acides aminés
hydrophobes de l’autre côté de l’hélice.
❖ On observe des sites de contact entre la membrane externe et la membrane interne qui permettent le
passage le passage direct des protéines du cytosol vers la matrice.
❖ Les chaperons et chaperonines seront utilisés dans la synthèse protéique. En effet, la conformation
d’une protéine détermine sa fonction et les protéines à important dans les mitochondries n’ont pas
adopté leur conformation 3-D finale. En utilisant des chaperonines, ceux-ci bloquent les parties
hydrophobes et empêche la protéine de s’agglutiner par des acides aminés hydrophobes encore
exposés et de prendre une structure 3-D incorrecte. Ces chaperons sont nommés hsp70 et se lient aux
acides aminés hydrophobes cachés à l’intérieur de la protéine. Il faut utiliser de l’ATP, afin de
détacher les chaperonines au fur et à mesure que les protéines arrivent à leur destination.
❖ Les chaperonnes Hps 70 se fixent toujours sur les parties hydrophobes de la protéine destinée à la
mitochondrie; on les élimine une fois dans la mitochondrie
❖ Quand on est dans la matrice, parfois, on rajoute des chaperonines mitochondriaux, car il ne faut pas
que la protéine se lie avec d’autres structures jusqu’à temps que celle-ci arrive à sa destination finale
❖ Complexe de translocation mitochondriaux
a) Complexe TOM → Situés dans la membrane mitochondriale externe; Proteins will need to
pass through them
o TOM 20 → récepteur du signal d’importation; capable de recevoir l’hélice α; va se
déplacer pour s’accoler à TOM 40.
o TOM 40 → Contient un canal par lequel les protéines se faufileront vers l’intérieur
de la mitochondrie; plus gros que TOM 20
b) Complexe TIM → situés dans la membrane interne
o TIM 23 → Permet aux protéines de pénétrer vers la matrice ou de les insérer dans la
membrane interne; possède une queue hydrophobe insérée dans la membrane externe
o TIM 22 → Sert à insérer des protéines à multiples domaines hydrophobes codés par
l’ADN nucléaire dans la membrane interne
c) Complexe OXA → aide les protéines codées par le génome mitochondriale de s’insérer dans
la membrane interne; aussi utilisé par quelques protéines codées par le génome nucléaire et
qui transitent par la matrice
d) Complexe SAM → Permet l’importation des porines dans la membrane externe
e) Importation nécessite de l’énergie
o L’insertion de la séquence signal dans un des complexes TIM se fait grace à un
gradient électrochimique de H+ dont la partie négative du côté de la matrice attire les
charges + du signal
o Le reste pénètre grâce à l’hydrolyse de l’ATP → ce processus est inhibé lorsque la
mitochondrie est placée dans un milieu à 5°C : arrêt de l’hydrolyse de l’ATP par les
hsp 70 et les mhsp 70
o Si les protéines qui ne fonctionnent pas correctement, on peut les éliminer avec les
protéases qui font office de protéasomes
▪ Importations des protéines destinées à la matrice
❖ Le TOM 20 va reconnaître la séquence en hélice α N-terminale permet à la protéine d’entrer dans le
complexe TOM 40
❖ Le signal se rend dans le compartiment intermédiaire se fixe sur TIM 23 qui ouvre son canal pour
pénétrer dans la matrice.
❖ Des chaperonines mitochondriaux aident la protéine à pénétrer dans la matrice et à prendre sa
conformation finale
❖ La séquence N-terminale est ensuite excisée par une protéase.
❖ En d’autres termes, TOM 20 reconnaît un
signal dans la protéine et l’amène au TOM
40. Ensuite, la protéine se fixe sur TIM 23
qui fait passer la protéine dans la matrice.
Arrivée dans la matrice, afin de s’assurer
qu’elle ne s’agglutine pas et prenne une TOM
20
mauvaise conformation avant de se rendre
à sa destination finale, des chaperonines
mitochondriaux s’accrochent aux parties
TOM4
hydrophobes de la protéine. Ces 0

chaperonines aident la protéine à pénétrer


et à obtenir sa conformation finale et sont
enlevées au fur à mesure par l’hydrolase de
l’ATP. La partie signal de la protéine est
coupée par une protéase et la protéine
obtient sa conformation finale.
▪ Protéines destinées à la membrane interne
❖ Cas où les protéines transitent par la matrice
a) Incorporation post-traductionnelle de
protéines codées par le noyau qui
passent par la matrice pour ensuite
s’enchâsser dans la membrane interne
b) La protéine nécessite 2 signaux; en
excisant la première séquence signal
(hélice-α) découvre le deuxième
signal hydrophobe qui permet à la
première protéine de s’enchâsser dans
la membrane interne via le complexe
OXA
c) La protéine entre dans la matrice
grâce à un signal spécifique, ensuite,
on coupe cette séquence signal. À
cause du deuxième signal, elle se lie à la membrane interne.
d) Peu de protéines codées par le noyau empruntent cette voie. Elle est surtout utilisée par les
protéines codées et synthétisées par le génome mitochondriale → elle n’ont besoin que du
signal hydrophobe
e) Si c’est une protéine synthétisée par le génome nucléaire, elle a besoin de 2 signaux, un pour
rentrer dans la matrice, l’autre pour s’accrocher dans la membrane interne
f) Si c’est une protéine synthétisée par le génome mitochondrial, elle a besoin que du 2 e signal
pour s’accrocher directement à la membrane interne
❖ Cas où les protéines ne transitent pas par la matrice
a) Entrée par TIM23
o La protéine qui est codée par le
noyau possède 2 signaux; un
pour rentrer du cytosol et une
deuxième pour s’accrocher à la
membrane interne
o Le 2e signal se lie à TIM 23 et
considéré comme une séquence
d’arrêt de transfert → la
protéine ne passe pas la
membrane interne et ne se rend
pas dans la matrice.
o Le premier signal est excisé et
la protéine qui est dans le canal
TOM40 elle est tirée est
s’accroche au TIM23 où la
séquence signal est excisée. Le
2e signal ancre la protéine à la
membrane interne.
b) Entrée par TIM 22
o Pour les protéines codées par le noyau à plusieurs domaines membranaires
o Le signal (hélice α +++) n’est pas à l’extrémité, donc il ne va pas être excisé; il va
s’incorporer dans la
membrane
o Elles vont passer par le
complexe TOM40,
arrivées à l’espace
intermembranaire, des
chaperonines spéciales
vont s’accrocher à la
protéine, afin qu’elle ne
prenne pas une
conformation non désirée. La protéine se rend jusqu’au complexe TIM22 et est
enchâssée dans la membrane.

▪ Protéines destinées au compartiment externe


❖ La protéine est codée par le noyau et doit se rendre à
l’espace intermembranaire.
❖ Les mêmes mécanismes que ceux utilisés par les protéines
destinées à la membrane interne (OXA ou TIM23)
❖ Le 2e signal est excisé par une protéase de la membrane
interne, ce qui libère la protéine dans le compartiment
externe.
▪ Protéines destinées à la membrane externe
❖ Protéines enchâssées par une séquence hydrophobe en
hélice-α
a) Elles possèdent une séquence de transfert N-
terminale qui leur permet de pénétrer par TOM40,
mais celui-ci les libère dans la membrane externe
❖ Protéines en forme de baril-β (porines)
a) Les protéines passent par le complexe
TOM40, car elles possèdent un signal
d’importation en hélice-α chargée
positivement.
b) Le complexe ne peut pas les enchâsser
dans la membrane externe et elles sont
libérées dans l’espace intermembranaire
où des chaperonines d’accrochent aux
protéines pour empêcher leur mauvaise
conformation.
c) Les protéines se lient au complexe SAM
qui leur donne leur structure tertiaire et les
inserts dans la membrane externe.
c. Incorporation des lipides
▪ La PEP cherche des phospholipides et les dans le cytosol et les incorpore
dans la membrane externe des mitochondries, car la mitochondrie ne peut
pas construire ses phospholipides
▪ C’est dans le feuillet cytosolique de la membrane du Réticulum
endoplasmique que sont synthétisés les lipides membranaires
▪ La PEP transfère les phospholipides à partir des membranes richement
pourvus (rét.end. et Golgi) vers les membranes plus pauvres
(mitochondries).
▪ Les PEP sont spécifiques à chaque type de glycérophospholipide.
** Les protéines destinées à la mitochondrie et codées par l’ADN nucléaire ne sont pas
glycosylées, car la glycosylation se fait dans le réticulum endoplasmique, les protéines
de la mitochondrie sont formées dans le cytosol et reste dans le cytosol, elles ne passent
jamais par le RE; ces protéines ne feront jamais face au milieu externe.
8- Origine évolutive des mitochondries
a. Altmann → décrit les mitochondries comme des symbiotes bactériens des cellules eucaryotes (Bioblaste ou Bioplaste)
en 1890
b. Margulis (1970)
▪ Similitude entre les bactéries gram (-) et les mitochondries
❖ ADN → circulaire, bicaténaire et sans histones
❖ Synthèse protéique → tétracycline, l’érythromycine et le chloramphénicol inhibe la synthèse chez
les bactéries et les mitochondries, mais pas chez les cellules eucaryotes et la cycloheximide inhibe la
synthèse protéique chez les eucaryotes, mais pas chez les bactéries et les mitochondries
❖ Composition chimique → Les bactéries gram (-) et les mitochondries ont des cardiolipides mais pas
de cholestérol dans leur membrane interne + leurs membranes externes possèdent des porines
❖ Mode de division cellulaire → similaire
❖ Membrane → Les deux ont une membrane externe, une membrane plasmique et un espace
intermembranaire.
▪ Conclusion
❖ Les mitochondries dériveraient d’une bactérie ancestrale phagocytée par une cellule eucaryote
anaérobie ancestrale → la bactérie est devenue un symbionte obligatoire → les organismes vivants
collaborent de façon obligatoire
❖ Si on veut fusionner 2 vésicules → il faut qu’il y ait des protéines qui s’accrochent ensemble.
https://fr.scribd.com/document/101574270/4-Mitochondries
https://www.nature.com/scitable/topicpage/mitochondria-14053590
http://biochimej.univ-
angers.fr/Page2/COURS/Zsuite/1Respiration/8MITOCHONDRIES/1MITO.htm