Instituto Politécnico Nacional

Escuela Nacional de Ciencias Biológicas

Laboratorio Bioquímica General
Grupo: 3FM1 Sección: 1
Integrantes: Reyes Castañeda Jean, Michel Di Cruz

CINEMÁTICA ENZIMÁTICA: Efecto de la temperatura sobre la velocidad de Otro parámetro que se utiliza para cuantificar el efecto de la temperatura
reacción. es el coeficiente de temperatura (Q10), que se define, para una
temperatura dada, como el factor de incremento de la velocidad de
 Introducción. reacción cuando la temperatura se incrementa 10°C.
(Q10)t=vt+10/vt.
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por
enzimas y las condiciones que las modifican, así como sus mecanismos de reacción.
La enzima es un catalizador de las reacciones biológicas, aumentan la velocidad en
la que se alcanzara el equilibrio sin afectar el equilibrio final de la reacción. Objetivo:
Proporcionan una ruta con menor energía libre de activación para transformar el
sustrato a un producto. Estas son de alta especialidad (muy especificas), y su  Demostrar el efecto que se produce en las reacciones enzimáticas
actividad puede verse modificada por factores como: temperatura, el pH,
por medio de la temperatura sobre la velocidad de la reacción
concentración de enzima, concentración de sustrato, entre otros
catalizada por la invertasa, y calcular el valor de la energía de
La velocidad de una reacción enzimática activación de la reacción catalizada por la enzima.
varía al aumentar la temperatura de  Calcular el valor de Q10 a diferentes intervalos de temperatura
acuerdo a lo indicado en la imagen para la reacción, y Evidenciar cuál es el más veloz.
derecha, donde se representa una típica
curva de actividad
Resultados:
enzimática/temperatura. Tubo Proble Proble Problema Proble Problem Proble
Tal dependencia refleja un doble efecto de bco 1 ma 1 ma 2 3 ma 4 a5 ma 6
la temperatura: positivo a bajos valores, Absorben
debido al incremento general que cia
540 nm
experimenta la velocidad de cualquier
Azúcar
reacción química al hacerlo la temperatura, Reductor
y negativo a valores altos, debido a la desnaturalización térmica del (µmoles)
enzima. Esto es, la velocidad de una reacción enzimática se incrementa al Velocidad
(unidades
aumentar la temperatura dentro de un determinado rango, alcanzando un
invertasa)
valor máximo a la denominada temperatura óptima. A valores superiores
la actividad disminuye debido a que el enzima, como cualquier otra
proteína, sufre procesos de desnaturalización y, por lo tanto, de
inactivación. Durante la fase de incremento de la velocidad, la relación
entre ésta y la temperatura viene determinada por la ecuación de
Arrhenius:
v = k e -Ea/RT
ln v = ln k - Ea/RT
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Laboratorio Bioquímica General
Grupo: 3FM1 Sección: 1
Integrantes: Reyes Castañeda Jean, Michel Di Cruz

Discusión:
Conclusiones:
Se interpolaron los valores de absorbancia obtenidos en la práctica en la
curva tipo de azucares reductores para obtener los µmoles de azúcar Para la Invertasa tenemos que:
reductor y así calcular la velocidad en unidades de invertasa. Al graficar los
 Su temperatura óptima es de °C.
resultados obtenidos se obtuvieron una gráfica de velocidad contra
 Su Energía de activación es de cal/mol °K
temperatura, dicha grafica presenta una forma de campana.
La forma acampanada de la gráfica nos muestra que al aumentar la Su intervalo de temperatura más veloz es Q10 ( )
temperatura la energía cinética de las moléculas reaccionantes aumenta,
lo que favorece colisiones efectivas entre la invertasa y la sacarosa en
solución, para que la reacción enzimática se lleve a cabo, esto provoca que
la velocidad de la reacción catalizada por la invertasa incremente con la
Bibliografía
temperatura hasta un punto crítico(Temperatura optima) , en el cual al
continuar aumentando la temperatura la velocidad de la reacción o PEÑA, A. (2004). Bioquímica. 2ª ed. Editorial Limusa. México, D.F.
comienza a disminuir debido a q la enzima comienza a desnaturalizarse, si Págs.: 201 – 203
la temperatura continua aumentando la enzima continuara o QUESADA, M. S. (2007). Manual de experimentos de laboratorio
desnaturalizándose hasta el punto tal en que la enzima pierda por para bioquímica. Editorial EUNED. San José, Costa Rica. Págs.: 37 –
completo su actividad enzimática. La gráfica nos proporciona el dato de la 38.
temperatura óptima, es decir la temperatura máxima donde la enzima es o Frank Bradley A. Thomas P. Bennett ”Bioquimica” Editorial
estable, valores superiores la actividad Reverté S.A. 1era edición; España 1982 pp 123-136

disminuye debido a que la enzima, como cualquier otra proteína, sufre

procesos de desnaturalización y, por lo tanto, de inactivación, la cual es de
50 °C.

Cálculos:

Grafica (anexa).