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PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

PRESENTADO POR:

ELISAUL PEREZ MERCADO

MARIA FERNANDA ORTIZ

PRESENTADO A:
RAMON LOZADA

SEMESTRE:
5°

UNIVERSIDAD DEL ATLANTICO

Lic. En Biología y Química

2018
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Contenido
Proteínas …………………….

Importancia…………………..

Clasificación según su contenido en aminoácidos esenciales……………………..

Clasificación Según su estructura química…………………………..

Funciones de las proteínas……………………………………….

Digestión y metabolismo de las proteínas………………………………

Conclusión……………………………………………………………….
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Las proteínas
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces
conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del
código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están
presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los
procesos biológicos que se producen.
De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el
organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no
está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son para las
síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos
gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan
como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las
reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a
través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de proteínas
que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno,
cuya función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la
actina, dos proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

La importancia de las proteínas

Las proteínas son de importancia biológica porque son alimentos de función plástica o
estructural, empleados por las células para sintetizar sus propias proteínas, que son utilizadas
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en los procesos de crecimiento y la construcción de tejidos y órganos. Sólo se consumen para

producir energía cuando se han agotado las reservas de glúcidos y de lípidos.

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras secundarias constituyen
sus motivos estructurales predominantes. Muchas proteínas fibrosas desempeñan un papel
estructural, en funciones de conexión, de protección o de soporte.

 a queratina
Es el principal componente de la epidermis exterior dura y de sus apéndices, como el pelo,
cuerno, uñas y plumas. Se clasifican en a queratinas, que se encuentran en mamíferos,
y b queratinas, presentes en pájaros y reptiles.
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La elastina es una molécula proteica que confiere elasticidad a los tejidos. Las fibras de elastina
sujetan a las fibras de colágeno y las mantienen en su lugar y a diferencia del colágeno (que
confiere dureza, resistencia o firmeza a los tejidos), la elastina aporta flexibilidad y elasticidad.
De hecho, tiene una enorme capacidad para estirarse. Puede llegar a recordar a una cama
elástica.
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El citocromo c es una proteína pequeña, que funciona como transportador electrónico

mitocondrial entre los complejos respiratorios III y IV. Se trata de una proteína monomérica, es
decir con un solo polipéptido; unido a esta estructura hay un grupo prostético constituido por un
hemo C, es decir, una protoporfirina IX con un ion de hierro coordinado.

El grupo prostético porfirínico está unido a la proteína covalentemente, a través de dos cisteínas.
El grupo prostético aparece inmerso en el interior de la estructura, en un entorno hidrofóbico.

La lisozima, también llamada muramidasa, es una enzima de 14,4 kilodalton que daña las
células bacterianas catalizando la hidrólisis de las uniones beta 1,4 entre los residuos de ácido
N-acetilmurámico y N-acetil-D-glucosamina en un peptidoglicano. La lisozima es abundante en
numerosas secreciones como la saliva, las lágrimas y el moco. Está presente también en los
gránulos citoplasmáticos de los neutrófilos polimorfonucleares PMN. Una gran cantidad de esta
enzima puede hallarse en las claras de huevo.

Ribonucleasa, abreviada comúnmente como RNasa, es una enzima (nucleasa) que cataliza la
hidrólisis de ARN en componentes más pequeños. Pueden dividirse en endonucleasas y
exonucleasas, y comprenden varias subclases dentro de las clases de enzimas EC 3.1
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Las ribonucleasas son extremadamente comunes, lo que resulta en periodos de vida muy cortos
para cualquier ARN en un ambiente no protegido. Un mecanismo de protección, para el ADN,
es el inhibidor de la ribonucleasa (IR), el cual abarca una fracción relativamente grande de las
proteínas celulares(~0.1%) y se une a ciertas ribonucleasas (RNasas) con mayor afinidad que
cualquier otra interacción proteína-proteína; la constante de disociación para el complejo IR-
RNasa A es -20 fM bajo condiciones fisiológicas. El IR es usado en la mayoría de los laboratorios
que estudian el ARN para proteger sus muestras de la degradación por parte de las RNasas
ambientales.

La mioglobina es una hemoproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida

a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena
polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de
hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha
denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.

La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de masa molecular de 64.000 g/mol (64

kDa), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios
hasta los tejidos, el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones que lo eliminan y
también participa en la regulación de pH de la sangre, en vertebrados y algunos invertebrados.
La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades.
Esta proteína hace parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee un grupo hemo.
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Las proteínas plasmáticas desempeñan las siguientes funciones:

1. Fibrinógeno: se forma en el hígado y juega . un papel importante en la coagulación de la
sangre. Debido a su peso molecular elevado, es uno de los factores que condiciona la
viscosidad sanguínea.
2. Albúmina: de peso molecular bajo, se forma predominantemente en el hígado, pero
también, si bien en menor cantidad, en otros tejidos. Es responsable principalmente por la
presión coloido-osmótica del plasma. Otra de sus funciones consiste en el transporte de
sustancias. Al unirse con las hormonas, vitaminas, bilirrubina, medicamentos, etc., las lleva por
la circulación a sus órganos efectores.
3. Globulinas: son producidas principalmente en el hígado (80%) y en los linfocitos (20%). Se
conocen tres tipos de globulina: alfa, beta y gamma. Las primeras (gluco y lipoproteínas) son
las transportadoras del angiotensinógeno, de las vitaminas liposolubles y del cobre
(ceruloplasmina). Las betaglobulinas (lipoproteínas), incluyen, entre otras, la transferrina y las
transportadoras de vitaminas y hormonas. Las gammaglobulinas (producidas por las
plasmazellen, plasmocitos y linfocitos) son, en su mayor parte, anticuerpos. Son llamadas
también euglobulinas.

Las proteínas son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Están compuestas de aminoácidos, sus unidades más simples, algunos de los cuales son
esenciales para nuestro organismo; es decir, que necesariamente han de ser ingeridos junto
con la dieta, ya que el cuerpo no es capaz de producirlos por sí solo.

Aminoácidos esenciales y fuentes alimenticias de proteínas

Isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. En función de la
cantidad de aminoácidos esenciales, se establece la calidad de los distintos tipos de proteínas.
Aquellas que contienen cantidades suficientes de cada uno de los aminoácidos esenciales son
proteínas de alto valor biológico y, cuando falta un aminoácido esencial, el valor biológico de
esa proteína disminuye. El organismo no puede sintetizar proteínas si tan sólo falta un
aminoácido esencial. Todos los aminoácidos esenciales se encuentran presentes en las
proteínas de origen animal (huevo, carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son
de mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen vegetal (legumbres, cereales y
frutos secos), deficitarias en uno o más de esos aminoácidos.

Clasificación de las proteínas:

a) Según su contenido en aminoácidos esenciales

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Proteínas completas o de alto valor biológico: si contienen los aminoácidos esenciales en cantidad
y proporción adecuadas.
Proteínas incompletas o de bajo valor biológico: si presentan una relación de aminoácidos
esenciales escasa. Las legumbres y los frutos secos son deficitarios en metionina, mientras que los
cereales son deficitarios en lisina.

Según la OMS, la proteína de mayor calidad es la del huevo, a la que se asignó el valor de
referencia 100, a partir del cual se determina el valor biológico del resto de proteínas.

b) Según su estructura química:

 Simples: si al hidrolizarse sólo dan aminoácidos. Incluyen la albúmina del huevo, las
globulinas del plasma sanguíneo, las prolaminas el colágeno...

 Conjugadas: formadas por la unión de una fracción nitrogenada y otra de naturaleza no

proteica. En este grupo se encuentran las lipoproteínas (que combinan proteínas y lípidos),
las glucoproteínas y mucoproteínas, las metaloproteínas (como la hemosiderina o ferritina),
las fosfoproteínas y las nucleoproteínas (formadas al combinarse una proteína simple con un
ácido nucleico - ADN, ARN-).

Funciones de las proteínas

* Plástica, estructural o de construcción: forman parte de las estructuras corporales,

suministran el material necesario para el crecimiento y la reparación de tejidos y órganos del
cuerpo. P. ej. la queratina está presente en la piel, las uñas y el pelo; el colágeno está
presente en los huesos, los tendones y el cartílago, y la elastina, se localiza
fundamentalemente en los ligamentos.
* Reguladora: algunas proteínas colaboran en la regulación de la actividad de las células.
Ciertas hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del crecimiento...), muchas
enzimas son proteínas que favorecen múltiples reacciones orgánicas y algunos
neurotransmisores tienen estructura de aminoácido o derivan de los aminoácidos y regulan la
transmisión de impulsos nerviosos.
* Defensiva: forman parte del sistema inmunológico o defensas del organismo (anticuerpos,
inmunoglobulinas...).
* Intervienen en procesos de coagulación: fibrinógeno, trombina.... impiden que al dañarse un
vaso sanguíneo se pierda sangre.

* Transporte de sustancias: transportan grasas (apoproteínas), el oxígeno (hemoglobina),

también facilitan la entrada a las células (transportadores de membrana) de sustancias como
la glucosa, aminoácidos, etc.

* Energética: cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas resulta insuficiente para cubrir

Las necesidades energéticas, los aminoácidos de las proteínas se emplean como combustible
energético (1 gramo de proteína suministra 4 Kcal).
De todo esto se deduce que "el hambre no debe saciarse sólo a base de proteínas", ya que
estas se emplearán como fuente de energía y no para construcción de tejidos y otras funciones
fundamentales para el buen funcionamiento de nuestro cuerpo.
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Digestión y metabolismo de las proteínas

Las proteínas comienzan a digerirse en el estómago, donde son atacadas por la pepsina, que
las divide en sustancias más simples, liberando algunos aminoácidos. En el duodeno, el jugo
pancréatico y posteriormente, las enzimas del jugo intestinal completan su digestión.
Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado, pasan directamente a la sangre y llegan
al hígado donde unos se almacenan y otros intervienen en la síntesis o producción de proteínas
de diversos tejidos, formación de anticuerpos, etc.

Aunque se recomienda que estas proteínas provengan de variedad de alimentos, hay múltiples
razones para elegir en mayor proporción las de origen vegetal, entre las que destacan su precio
(sensiblemente inferior) y su aporte escaso o nulo de grasas saturadas y de colesterol.

Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas

Alteraciones del sistema renal, desnutrición, ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al
pescado, a la proteína de la leche de vaca….) y celiaquía o intolerancia al gluten, entre otras.
Un exceso de proteínas animales en la alimentación, por su contenido de fósforo y grasas
saturadas asociadas, se relaciona con un mayor riesgo de osteoporosis (el fósforo compite con
el calcio disminuyendo su absorción) y de enfermedades cardiovasculares.

Conclusión
Las PROTEÍNAS son de importancia biológica porque son alimentos de función
PLÁSTICA o ESTRUCTURAL, empleados por las células para sintetizar sus propias
proteínas, que son utilizadas en los procesos de crecimiento y reparación del
organismo. Sólo se consumen para producir energía cuando se han agotado las
reservas de glúcidos y de lípidos. Las Proteínas en la célula, tiene una función principal
que es la ESTRUCTURAL, ya que forman el armazón de la célula interviniendo en la
constitución de la Membrana Plasmática, la Carioteca, las laminillas citoplasmáticas y
las membranas de las Mitocondrias.
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