PROTEÍNAS

en la
NUTRICIÓN ANIMAL
 LAS PROTEÍNAS

“proteicos”
PROTEÍNA

“de primer orden o primero”

 IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS
 Compuesto más importante para la vida.
 Principal constituyente de órganos y estructuras blandas del
organismo animal.
 El núcleo celular contiene proteínas ligadas con la división celular y la
herencia.
 El citoplasma celular contiene más de un millar d proteínas llamadas
ENZIMAS.
 Las proteínas animales son las de mayor valor biológico por tener un
patrón de aminoácidos muy similar a los requeridos por los mismos
animales.
 En promedio, 2/3 del peso total de la célula se compone de
proteínas.
 Forma parte de la piel, pelos, uñas, pezuñas, cuernos, músculos,
tendones, cartílagos, tejido conectivo, entre otros.
 Tiene la función de comunicación (nervios), inmunidad (anticuerpos),
regulación metabólica (hormonas), catálisis bioquímica (enzimas),
transporte de muchas sustancias (hemoglobina en el caso de O2)
COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS

C 1 – 55%
H 6,5 – 7,3 %
O 20 – 25%
COMPUESTOS
ORGÁNICOS N 15,5 – 18%
algunas P, S, Fe, Cu
 COMPOSICIÓN Y ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
• Las proteínas son polímeros de aminoácidos y
su peso molecular va:

Varios millones
Unos miles (40 000 000)
(16 900) Virus del
mioglobina mosaico del
tabaco
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
a) Por su estructura
Proteínas fibrosas o filamentosas: Proteínas globulares:
 Queratinas (pelos, piel, plumas, cuernos,  Enzimas
pezuñas, uñas)  Hormonas
 Colágeno (matriz ósea  Albúminas
 Elastina (ligamentos)  Proteínas
 Fibroina (seda)  Histonas

b) Por su función
 Enzimas
 Hormonas
 Transporte o almacenamiento
 Movimiento coordinado
 Soporte mecánico
 Protección inmune
 Transmisión de impulsos nerviosos
c) Por su configuración química
Simples: Conjugadas:
las que al hidrolizarse producen aquellas que están combinadas con radicales no
solo aminoácidos o sus derivados proteicos como las nucleoproteínas,
metaloproteínas, lipoproteínas, flavoproteínas,
glicoproteínas, etc.
 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
 Formación de tejidos (los animales en crecimiento
requieren mayor cantidad de nutrientes que un adulto).
 Mantenimiento y reparación de tejidos.
 Fuente energía, pero es ineficiente y cara (pues
solamente se usa la cadena carbonada y el grupo amino
es eliminado en forma de urea o carboamido).
 Son constituyentes de hormonas y enzimas (muchas
hormonas están constituidas por proteínas y muchas
enzimas son proteínas).
 Están asociadas a minerales y vitaminas.
 Actúan en la catálisis y metabolismo (enzimas)
 Dan inmunidad (anticuerpos).
 AMINOÁCIDOS Y CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS
 Los aminoácidos son las unidades estructurales de las
proteínas y por ende son los productos finales de la hidrólisis
de las proteínas.
 Los aminoácidos son derivados de los ácidos grasos de cadena
corta y contienen un grupo de base amino (NH2) y un grupo
carboxilo (COOH)
 CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Aminoácidos no polares o No tienen grupo OH que Alanina, valina, isoleucina,

hidrófobos formen enlaces con el agua prolina, fenilalanina,
metionina, triptófano,
leucina

Aminoácidos polares Son solubles en agua por Serina, treonina, tirosina,

tener radical OH que glicina, cisteina
establece enlaces con el
agua

Aminoácidos con grupos R Monoamino dicarboxílicos Ácido aspártico, ácido

cargados negativamente glutámico

Aminoácidos con grupo R Diaminomonocarboxílicos Lisina, arginina, histidina

cargados positivamente

Aminoácidos derivados Hidroxiprolina, hidroxilisina

 CALIDAD DE PROTEÍNAS

La calidad de las proteínas esta dada por la

proporción de aminoácidos esenciales que
tenga, puesto que el organismo no es capaz de
sintetizar todos los aminoácidos en las
proporciones que lo requieren para sintetizar
sus propias proteínas (mantenimiento,
crecimiento, producción)
AMINOÁCIDOS PARA LOS ANIMALES

ESENCIALES NO ESENCIALES
Treonina (tre) Serina (Ser)*
Leucina (Leu) Glycina (Gly)*
Valina (Val) Ac. Glutámico (Glu)
Lisina (Lis) Ac. Aspártico (Asp)
Fenilalanina (Fen) Cisteina (Cist)
Tirosina (Tir) Taurina (Tau)
Metionina (Met) Alanina (Ala)
Isoleucina (Ile) Glutamina (Glu)
Triptófano (Trip) Asparagina (Aspr)
Arginina (Arg) Prolina (Prol)
Histidina (His) Cistina (Cis)

*Además de los 10 AAs éstos son para aves.

 AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y DISPONIBILIDAD DE
AMINOÁCIDOS

Aminoácidos esenciales No pueden ser sintetizados por el organismo en las proporciones que se
(AAE) requieren para un crecimiento o producción.
Deben estar presente en los alimentos.
Aminoácidos no esenciales Sintetizados por el organismo a partir de otros metabolitos (precursores) y
(AAnE) no necesitan estar presente en la dieta.
Pueden ser sintetizados empleando fuentes no específicas de N-amino
(Ac. Glutámico, alanina, citrato diamónico, etc.)
Aminoácido disponible Proporción de cada aminoácido que se encuentra en un estado químico
capaz de ser absorbido y utilizado por el organismo, es decir que no está
ligado a la lignina, a algunos minerales o sustancias que atrapan a los
aminoácidos y los hacen indisponibles.
Aminoácidos antagónicos La presencia de un aminoácido antagónico causa un retraso en el
crecimiento debido al exceso de uno de ellos, el cual por similaridad
estructural compite por los centros activos de las enzimas y por centros de
absorción ocasionando deficiencias del segundo. Los casos más frecuentes
son de la Lis-Arg y Lis-Ile.
Aminoácido limitante Limita la síntesis de proteína por encontrarse en proporciones por debajo
de las requeridas y se dan en las dietas prácticas principalmente de los
monogástricos (aves y cerdos). En las dietas muchas veces no solamente
existe un primer aminoácido limitante (se encuentra en mayor
deficiencia), sino puede haber dos o tres limitantes, los mismos que
pueden tener un orden de limitancia o ser igualmente limitantes.
 Imbalance o desequilibrio de aminoácidos en las
proteínas dietarias

Imbalance propiamente dicho o Cuando la proporción de aminoácidos presentes en el

desequilibrio de aminoácidos alimento provocan un cese en el crecimiento y solo se
corrige agregando el aminoácido limitante

Imbalance por antagonismo de Ejm.

aminoácidos La arginina es antogonista de la lisisna
La isoleucina lo es de la leucina.
estructuralmente son semejantes y al entrar en el
mecanismo de transporte hacia las mitocondrias puede
ingresar mayor cantidad de arginina que de lisina
dependiendo de la cantidad de cada uno de ellos en el
medio.

Desequilibrio por toxicidad La metionina es el AA más tóxico, pero como es AAE y

crítico en la práctica no se da la toxicidad. Los AA más
tóxicos son los críticos (Lis, Met, Trip, Arg, Leu) y los
menos tóxicos son los que se encuentran en mayor
cantidad en los alimentos (Ala)
 DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS
(MONOGÁSTRICOS)
ALIMENTO

ESÓFAGO Estimula la secreción del jugo gástrico que contiene HCl

ESTIMULA EL NERVIO VAGO
(inicia la desnaturalización de las proteínas)

el pH ácido estimula la secreción

MUCOSA GÁSTRICA
(lumen) PÁNCREAS
ESTÓMAGO PEPSINÓGENO (-) PEPSINA (+)
INTESTINO
DELGADO ENZIMAS
PEPTIDASAS
PEPSINA : tir - fen CARBOXIPEPTIDASAS *
ENDOPEPTIDASAS TRIPSINA: arg - lis
(dan como producto final EXOENZIMAS
(actuan en uniones PROTEOSAS Y PEPTONAS (jugo pancreático)
internas)
QUIMIOTRIPSINA : tri – tir - fen Leu-tri-tir-fen

Ribonucleasas
LIBERAN NUCLEÓTIDOS
Desoxiribonucleasas Aminopeptidasas * (actúa sobre grupo amino libres)
Enterocinasa (jugo intestinal)
TRIPSINÓGENO (-) TRIPSINA (+)

QUIMIOTRIPSINÓGENO (-) QUIMIOTRIPSINA (+)

HÍGADO

* Actúan sobre fragmentos POLIPÉPTIDOS (empezando por uniones externas DEGRADACIÓN Y

DUODENO de la cadena) desdoblando en DIPEPTIDOS. SÍNTESIS AA
* Varias DIPEPTIDASAS (jugo intestinal) completan la digestión de la PT
liberando AA absorbidos en forma activa o por difusión * * *
* *
*
ENDOPEPTIDASAS PEPSINA : tir - fen (dan como producto final
PEPTIDASAS
(actuan en uniones TRIPSINA: arg - lis EXOENZIMAS CARBOXIPEPTIDASAS *
PROTEOSAS Y PEPTONAS
internas) QUIMIOTRIPSINA : tri – tir - fen (jugo pancreático)
Leu-tri-tir-fen

PEPSINÓGENO (-) PEPSINA (+)

Enterocinasa
TRIPSINÓGENO (-) TRIPSINA (+)

QUIMIOTRIPSINÓGENO (-) QUIMIOTRIPSINA (+)

ABSORCIÓN O TRANSPORTE ACTIVO

Implica gasto energético y piridoxina y se

realiza con los AA de configuración L
(configuración natural).
Algunos D-AA se absorben por difusión y es
un proceso más lento y su eliminación por la
orina es más rápida.
AA + Na + O2 + B6 Torrente sanguíneo Hígado
(Pool de AA)
 SÍNTESIS DE PROTEÍNA
 Controlada por el DNA presente en el núcleo celular y
tiene la información dada por el NRAm (mensajero)
quien informa la secuencia de los AA´.
 El RNAt (de transferencia) se encarga de llevar los AA´ al
ribosomas y el RNAr (ribosomal) arma las proteínas.
 El control de la síntesis es por retroalimentación donde
los AA´ formado ejerce un mecanismo inhibitorio en la
primera reacción de la secuencia.
 También el control es por represión (más común) y
consiste en cambios de nivel de la transcripción del DNA
o de la traducción del RNAm, economizándose al máximo
el uso de AA´ y energía, previniendo la síntesis de
cantidades innecesarias de enzimas.
DIGESTIÓN, ABSORCIÓN Y METABOLISMO DEL
NITRÓGENO EN RUMIANTES

Fermentación de las Por enzimas microbianas

proteínas y el nitrógeno no presentes en el rumen-
proteico retículo
Desdoblamiento de las Por enzimas digestivas
proteínas y los péptidos presentes en el abomaso y
en el duodeno

Digestión similar a la que

ocurre en los
monogástricos
 DEGRADACIÓN DE LA PROTEÍNA
DIETA Proteína verdadera dietética Proteína Nitrógeno no proteíco
verdadera (urea, sales de amonio,
microbiana nitratos, etc.)

SALIVA Recicla urea, mucina y otras sustancias nitrogenadas

DEGRADACIÓN PROTEICA Por acción de enzimas Liberación de péptidos, aminoácidos,
(RUMEN) extracelulares de origen amonio, o formación de proteína
bacteriano y la fagocitosis microbiana
ejercida por los protozoarios
“proteínas bypass” o
“sobrepasante”
ABOMASO E INTESTINOS
> parte de proteínas hasta Amonio
solubles 1) empleado por bacterias para
síntesis proteica (cadena
carbonada)
2) Absorbido por el epitelio ruminal
3) Fluir a los compartimentos
posteriores.
RUMEN Urea
es hidrolizada por ureasas
1. UREA (CO2+2 mole. Amonio)
microbianas liberando CO2 y 2
2. NITRATOS (Nitritos) moléculas de amonio.
3. AMONIO (Atacan a la cadena carbonada luego se precede Nitratos
 FRACCIONAMIENTO DEL NITRÓGENO
PROVENIENTE DEL RUMEN

60 – 80% Proteína microbiana

11 – 17% Proteína sobrepasante

5 – 10% Nitrógeno soluble en forma de aminoácidos,

ácidos nucleicos y otros metabolitos.

El fraccionamiento variará dependiendo de la degradabilidad de las

proteínas contenidas en los alimentos, es decir de la calidad de las
proteínas.
La digestión post-ruminal depende del HCl y pepsina del abomaso y luego
de las enzimas pancreáticas e intestinales presentes en el jugo intestinal
(tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasa, aminopeptidasa, dipeptidasa)
 CÁLIDAD PROTEICA Y USO DE NNP EN RUMIANTES
ALIMENTOS No todos los compuestos Nitrógeno no proteico (NNP): En rumiantes. Los de
que tienen N son Compuestos púricos, pirimídicos, > importancia: urea,
proteína(AA unidos por amida, aminoácidos, glucòsiod y ácido úrico(excreta
enlaces peptídicos) grasas nitrogenadas, alcaloides, de aves) y el sulfato
sales de amonio y nitratos de amonio

UREA Puede cubrir hasta en 30% Los microorganismos ruminales En tal sentido, la
los requerimientos de los prefieren amonio como fuente de digestión ruminal de
rumiantes. N para sintetizar proteína las proteínas está
microbiana, sin importar si relacionada con su
provienen de la degradación de las grado de
proteinas dietéticas o NNP solubilidad:
a > solubilidad >
liberación de
amonio en el rumen
y se mejora la
síntesis de proteína
microbina, si ocurre
lo contrario la
síntesis de proteína
microbiana se ve
limitada