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Joaquín Francis Schell

Agua, aminoácidos, péptidos y proteínas


Los seres vivos están compuestos de 5 elementos esenciales, carbono, hidrogeno,
oxigeno, nitrógeno, azufre y fosforo, poseyendo en menor medida otros elementos, que,
aunque en menor proporción, son igual de importantes para los procesos metabólicos
del ser vivo, tales como son los iones metálicos de magnesio, calcio, sodio y potasio por
mencionar unos pocos.
• Además de los elementos
básicos, hasta los seres
vivos más simples están
compuestos de millones de
moléculas orgánicas que
cumplen distintas funciones
a nivel celular, tisular y
sistémico
• Tales compuestos orgánicos
están formados a su vez por
grupos funcionales de
moléculas que se pueden
clasificar fácilmente con
nombres discretos y
fácilmente identificables
• La naturaleza de cada
molécula que forma parte de
un sistema vivo es
fundamental no solo para
determinar su comportamiento aislada en tal sistema, sino también para
determinar su interacción y función con respecto a tal sistema de manera que
exista como una pieza fundamental para uno o más procesos.
• La polaridad entre muchas otras propiedades es importante para poder identificar
como interactúan soluto y disolvente dentro del sistema, es importante tomar en
cuenta el tipo de enlace que poseen distintos tipos de moléculas, y que de manera
general se dividen en 3 categorías:

o Covalente apolar o puro, que en general se da entre moléculas que poseen


la misma electronegatividad, o en su defecto, una muy cercana, y por tanto
su momento dipolar es pequeño o cero
o Covalente polar, donde las moléculas que interactúan poseen una diferencia
de electronegatividad no despreciable, por lo que se forma un dipolo en una
molécula, a pesar de que esta sea neutra
o Iónico, de manera general dada entre elementos o moléculas que poseen
una diferencia de electronegatividad muy grande, donde una parte que
queda con carga positiva transfiere un electrón a otra parte que queda con
carga negativa
Agua
El agua (H2O), es el componente principal de todo
organismo vivo, cumpliendo la labor de ambiente,
reactante y solvente, además de poseer muchas
propiedades que facilitan el correcto
funcionamiento de biomoléculas como son
proteínas o lípidos.
• Es una de las pocas moléculas que se
encuentra en sus 3 estados de manera
natural
• Facilita la solvencia de compuestos polares
• Una de las propiedades más notables del
agua es su forma molecular, siendo
compuesta por un átomo de oxigeno y dos
átomos de hidrogeno, se forma un dipolo que
otorga carga parcial negativa al oxigeno (por
lo tanto, una mayor densidad electrónica
cargada al lado del oxigeno) y carga parcial
positiva a los dos hidrógenos (por ello menos densidad electrónica cargada al lado
de los hidrógenos)
• Debido a los dos pares de electrones libres que posee el oxigeno en la molécula,
la forma de menor energía es tetraédrica, estando separados los átomos de
hidrogeno por una ángulo de 104,5º
• Debido a la naturaleza dipolar de la molécula de agua, esta es capaz de
interactuar con moléculas de otra naturaleza, así como también con otras
moléculas de agua
• De manera general la interacción más común son los puentes de hidrogeno,
donde un átomo de hidrogeno cargado (parcialmente) positivo, interactúa
atractivamente con un átomo cargado (parcialmente) negativo
• En el caso de la interacción entre moléculas de agua, un hidrogeno de una
molécula establece un puente con el oxigeno de otra molécula, pudiendo una
molécula de agua teóricamente generar cuatro puentes de hidrogeno, dos
correspondientes a la interacción de los pares libres del oxigeno con dos
hidrógenos de dos otras moléculas distintas de agua, y los dos restantes de los
dos hidrógenos con dos oxígenos de otras dos moléculas de agua distintas
• Es importante mencionar que las interacciones de puente de hidrogeno son más
débiles que, por ejemplo, lo enlaces covalentes, siendo la energía requerida para
romper los enlaces un factor importante para saber que tan fuerte es la interacción,
como son 23 kJ/mol para romper un puente de hidrogeno, y 470 kJ/mol para
romper un enlace covalente, cercano a 20 veces más
• La distancia del puente de hidrogeno es constante, correspondiente a 0,177 nm,
sin embargo, la distancia entre el dador de carga negativa y el donador de
hidrogeno puede variar
• La explicación de por que el
agua es más densa que el
hielo es que, a temperatura
ambiente, las moléculas de
agua en promedio forman
menos enlaces (3,4 enlaces
por molécula) que a 0 grados
o menor (4 enlaces por
molécula de manera teórica),
debido a ello las moléculas de
agua, que poseen mas
energía cinética y están en
constante movimiento se
empaquetan de manera más
apretada, y con ello ese forma una
estructura menos voluminosa en
comparación con el cristal (más
voluminoso) formado por moléculas de 4
enlaces promedio
• Entre otras de las propiedades del agua,
es su capacidad de estructurarse en
distintos tipos de situaciones
separándose de la masa (llamada
también bulk) de agua no estructurada,
entre estas están:
o La tensión superficial del agua,
donde moléculas pertenecientes al
borde de la masa (como puede ser
una gota) experimentan más
interacciones entre ellas, lo que
hace posible lograr una capa tensa de moléculas que cubre toda la
superficie de la masa
o Para compuestos polares es común que las moléculas de agua favorezcan
la adhesión al soluto, por sobre la cohesión a otras moléculas de agua,
adhiriéndose los hidrógenos con solutos formal o parcialmente negativos, y
los oxígenos con aquellos solutos parcial o formalmente negativos
o Para compuestos apolares el agua se estructura de forma que favorezca las
interacciones con otras moléculas de agua, generando así un “jaula” donde
se encierra el soluto apolar, dado que seria energéticamente muy costoso
generar interacciones con las partes más polares (si existen) del soluto
Aminoácidos
Los aminoácidos son las moléculas constituyentes de todos lo
péptidos y proteínas, y pueden ser fácilmente identificados debido a
su estructura característica, compuesta por un carbono α central
unido a un hidrogeno, un grupo carboxilo, un grupo amino y un grupo
radical variable
• Una de las propiedades más importantes de los
aminoácidos es su quiralidad, que de manera practica,
significa que la molécula es simétrica reflejada en un
eje axial, pero no es permutable por su reflejo al no
corresponder al mismo ordenamiento espacial
• Debido a la quiralidad, la mayoría de los aminoácidos
poseen una versión dextrógira (D) y levógira (L), siendo
la gran mayoría de los aminoácidos presentes en la
célula siendo los únicos usados en la síntesis de
proteínas en los ribosomas
• Como regla para distinguir entre un aminoácido
levógiro y otro dextrógiro se toma como eje de
referencia el hidrogeno, si está a la derecha, la
molécula es levógira, si está a la izquierda es dextrógira
• Existen 20 aminoácidos usados para la síntesis de proteínas, todos con distintas
características que determinaran las interacciones intramoleculares que
determinaran el plegamiento y función de la proteína, de manera básica el
mecanismo de síntesis de un péptido es la siguiente:
Aminoácidos apolares con cadena alifática
La característica más importante de todo este grupo de aminoácidos es su apolaridad
proporcionada por sus grupos radicales, sin embargo, las razones de tal apolaridad
pueden variar según la naturaleza de cada aminoácido, en este caso este grupo lo
integran, la glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina y metionina.
Glicina (Gly o G)
Es el aminoácido más simple de todos, con un radical de un átomo de
hidrogeno, por convención es considerado un aminoácido apolar, sin
embargo, no aporta al plegamiento de la proteína con base a fuerzas
hidrofóbicas, además es el único aminoácido que no es quiral por el hecho
de poseer dos ramas (de H) iguales.
Alanina (Ala o A)
Aminoácido con radical metilo, es el aminoácido con la cadena alifática más
corta de todos, debido a que los enlaces entre carbono e hidrogeno no
forman dipolos con cargas parciales tan notables, y por ello no incentiva las
interacciones con moléculas polares, aporta al plegamiento de proteínas
por fuerzas hidrofóbicas.
Valina (Val o V)
Aminoácido con radical compuesto de una cadena alifática de 3 carbonos y
es parte de los aminoácidos de cadena ramificada, al igual que la alanina es
un aminoácido apolar que aporta al plegamiento de la proteína por fuerzas
hidrofóbicas, a veces es utilizada como fuente de energía directa entre los
músculos, compite en prevalencia dentro de las proteínas con la tirosina y
el triptófano.
Leucina (Leu o L)
Aminoácido con radical similar a la valina solo que se agrega una carbono
más que alarga la cadena, forma parte de los aminoácidos de cadena
ramificada, mantiene las propiedades apolares ya mencionadas por las
mismas razones, además de formar parte de la proteínas, cumple funciones
biológicas de estimulación de la secreción de insulina y la síntesis de
proteínas en músculos.
Isoleucina (Ile o I)
Aminoácido con radical casi idéntico a la leucina, solo que experimenta un
cambio de posición de uno de los carbonos, es el ultimo aminoácido de
cadena ramificada. Es esencial para la formación de hemoglobina, además
de estabilizar y regular los niveles de azúcar.
Prolina (Pro o P)
Aminoácido con radical compuesto por una cadena alifática única entre
todos los aminoácidos, esto debido que forma una ciclo con el su grupo
amino, debido a la rigidez plana que le confiere el ciclo, cadenas poli
peptídicas que contengan prolina son menos flexibles. Entre otras
funciones biologicas, es muy importante para la formación de cartílago.
Metionina (Met o M)
Aminoácido con radical compuesto por un grupo funcional tioeter, de
buenas a primeras debido a que las propiedades del azufre la molécula
debería considerarse polar, sin embargo, debido a la cercanía de
electronegatividades entre el azufre y el carbono (2,58 para S, y 2,55 para
C) el dipolo que se formaría seria muy pequeño para aportar a la polaridad
de la molécula. Entre sus funciones biologicas se encuentran la
participación en la síntesis de RNA y DNA (Siendo siempre el primer
aminoácido de la síntesis), y en la descomposición de grasas.
Aminoácidos Aromáticos
Conjunto pequeño formado por 3 aminoácidos (Fenilalanina, Triptófano y Tirosina), cuya
característica principal es la presencia de una estructura aromática que
dependiendo de otros elementos o moléculas adquiere características
polares o apolares. Tienen una fuerte absorbancia a los 280 nm, por lo que
permiten cuantificar proteínas debido a está absorbancia en particular

Fenilalanina (Phe o F)
Aminoácido similar a la alanina, con la diferencia de que se incorpora un
grupo fenol después del grupo metilo, tiene características apolares debido
a que el anillo aromático es estructural y electrónicamente estable debido a
los enlaces dobles resonantes. Su función biológica es de amplio espectro,
desde la regulación de liberación de endorfinas, hasta ser precursor de la
adrenalina y dopamina.
Triptófano (Trp o W)
Aminoácido que contiene en su radical un grupo indol, que de buenas a
primeras debería tener características polares debido al par deslocalizado
de nitrógeno, sin embargo, debido a que ese par forma parte de la
resonancia de la molécula, no aporta a la polaridad de esta, y por ello es
apolar. Es importante para la liberación de la serotonina y la regulación del
sueño.
Tirosina (Tyr o Y)
Aminoácido similar a la fenilalanina, con la diferencia de que contiene un
grupo hidroxilo en la posición para del anillo aromático, lo que le confiere
características polares. Entre sus funciones se encuentra que es precursor de
la hormona tiroxina.
Aminoácidos polares no cargados
La característica principal de este grupo de aminoácidos es la polaridad que otorga el
grupo radical a la molécula, de manera general los grupos hidroxilo, amida y tiol son los
que entregan las propiedades polares observadas en estos, además debido a su
naturaleza hidrofilicas tienden a estar en la parte externa de la proteína que está en
contacto con el agua, por ultimo, este grupo contiene a la serina, treonina, cisteina,
asparagina y glutamina.

Serina (Ser o S)
Aminoácido similar a la alanina, con diferencia de que el grupo metilo está
hidroxilado, lo que hace que se forme un dipolo que le otorga polaridad a
la molécula. Entre sus funciones biologicas se encuentra su participación
en la formación de inmunoglobinas y la vaina de mielina en las neuronas.

Treonina (Thr o T)
Aminoácido similar a la serina anterior, con la diferencia de que se agrega
un grupo metilo al carbono central además del hidroxilo, dejando dos
ramas en vez de una. Entre sus funciones biologicas se encuentran la
participación de la formación de colágeno y de anticuerpos.

Cisteina (Cys o C)
Aminoácido con radical que contiene un tiol terminal que gracias a sus dos
pares libres genera un dipolo suficiente para polarizar la molécula. Entre
sus funciones biologicas se encuentran ser un antioxidante y ser precursor
de la taurina y de sulfato de condroitina, precursor de la condroitina del
cartílago.

Asparagina (Asn o N)
Aminoácido con un radical que contiene un grupo amida primario, que aporta
a la polaridad dado el par libre del nitrógeno dentro de la amida. Entre sus
funciones biologicas están la eliminación de amoniaco y su participación en
la síntesis de ADN, es el producto de la unión de ATP con acido aspártico.

Glutamina (Gln o Q)
Aminoácido con radical similar a la asparagina, ya que la única diferencia es
que solo alarga en un carbono la cadena del radical, de la misma manera el
grupo amida primario aporta con la polaridad de la molécula. Entre sus
funciones biologicas es ser precursor de los neurotransmisores glutamato y
GABA.
Aminoácidos cargados positivamente o básicos
Están caracterizados por ser los aminoácidos más hidrofilicos de todos junto a los
cargados negativamente, a pH 7.0 poseen una gran parte de carga positiva, solo 3
aminoácidos comunes están en este grupo, lisina, arginina e histidina. Debemos notar
que también están clasificados bajo el nombre de aminoácidos básicos debido a la
naturaleza básica de los grupos nitrogenados presentes en todos los radicales.

Lisina (Lys o K)
Aminoácido que posee un radical con un grupo amina primario protonado, lo
que le otorga la carga positiva al aminoácido, además otorgando propiedades
básicas a la molécula. Entre sus funciones biologicas se encuentran la inhibición
de ciertos tipos de virus y su participación en la formación del colágeno.

Arginina (Arg o R)
Aminoácido que posee un radical con un grupo guanidino primario que otorga
la carga positiva y propiedades básicas al aminoácido. Entre sus funciones
biologicas está ser precursor de GABA, y la participación de en la cicatrización.

Histidina (His o H)
Aminoácido que posee un radical con un grupo imidazol, que como a los otros
le otorga carga positiva y características básicas. Entre sus funciones
biologicas cabe destacar que debido a su pKa cercano a pH neutro es
fácilmente ionizable, y se encuentra en comúnmente en sitios activos de
enzimas como donante o aceptor de protones.
Aminoacidos cargados negativamente o acidos
Al igual que los aminoacidos cargados positivamente son los más hidrofilicos de todos
los aminoacidos comunes, el grupo esta compuesto por solo dos aminoacidos, el acido
aspartico o aspartato, y el acido glutamico o glutamato, dependiendo si están en su
forma protonada o desprotonada.

Acido aspártico o aspartato (Asp o D)


Aminoácido con un radical que posee un grupo terminal carboxilo
(desprotonado en la imagen) que le da su carga negativa y características
acidas cuando el carbono se protona. Entre sus funciones biologicas están
que participa en la formación del glutamato y en la glucogénesis.

Acido glutámico o glutamato (Glu o E)


Aminoácido con un radical que posee un radical muy similar al del aspartato,
siendo la única diferencia que se agrega un carbono a la parte alifática de la
cadena. Entre sus funciones biologicas la más conocida es la de
neurotransmisor, pero también cumple funciones en órganos como el riñón
o el hígado por decir unos pocos, además proporciona el sabor “umami” de
la carne.
Grupos ionizables de los aminoácidos
Dentro de un sistema vivo existen distintos tejidos que
cumplen distintas funciones vitales para el organismo, por
ello, es esencial proporcionar el ambiente correcto para
que los tejidos funcionen óptimamente, entre estas
características es que el pH cambie según las necesidades
del tejido, y con ello, los aminoácidos y las proteínas están
constantemente expuestas a distintos tipos de medios
básicos y ácidos.
• Los aminoácidos en general no siempre tienen el
mismo estado de ionización, este depende del pH en
el que se encuentren, y de su constante de
disociación acida, también llamada pKa, extraída de
la ecuación de Henderson-Hasselbach
• Por medio de la ecuación de Henderson-Hasselbach
se relaciona el pH del medio con el pK a propio del
aminoácido o proteína y con ello se obtiene la
proporción de ácido y su conjugado
• En este caso el pKa del aminoácido representa el pH
donde este esta protonado en la misma proporción
que está desprotonado, y proporciona un punto
donde se puede ver el estado de ionización de la proteína o
aminoácido sabiendo su pKa y pH
• Como es el caso del grafico mostrado, el punto donde el
grupo CH3COOH, y el CH3COO- tienen una fracción igual en
la solución es a pH 4,7, y es llamado punto isoeléctrico, y
que en la ecuación de HH se interpreta como que el pKa es
igual al pH
• En el caso de que el pH sea menor al pKa, el aminoácido o
proteína estará en su mayoría en su estado protonado como
se muestra en la ecuación de HH
• En el caso de que el pH sea mayor al pKa, el aminoácido o
proteína estará en su mayoría en su estado desprotonado
como se muestra en la ecuación de HH
Geometría de la cadena principal y momento de torsión
Correspondiente la síntesis de proteínas se va realizando, debido a la gran diversidad
de aminoácidos, con distintas propiedades geométricas, eléctricas y químicas, la
proteína irá adquiriendo un plegamiento especifico dependiente de la composición y
numero de residuos.

• El enlace peptídico es
caracterizado por ser un
enlace rígido, y que
mantiene a la mayoría de
los átomos en un solo
plano, por lo tanto, una
cadena polipeptidica
estirada y mirada de frente
se vería como un tubo, del
cual salen ramas en
distintos ángulos de rotación
• Tal rotación esta restringida solo a ciertos lugares de la cadena polipeptidica
siendo imposible en el enlace amida, debido a la resonancia entre el oxigeno del
grupo carbonilo y el nitrógeno del grupo amino, sin embargo, en el enlace de
nitrógeno con el carbono alfa (N-Cα-C-N) y en el enlace entre el carbono alfa con
el del grupo carboxilo (Cα-C-N-Cα) si es posible una rotación

• La rotación, también llamada momento de torsión, es principalmente producida


por el impedimento estérico entre grupos voluminosos como son el oxigeno
carbonilico, radicales voluminosos y/o cargados, o en menor medida por el
nitrógeno de los grupos amino
• Se denomina torsión Φ (fi), al ángulo medido en N-Cα
• Se denomina torsión Ψ (psi), al ángulo medido en Cα-C
• Los dos ángulos en un principio deberían poder variar entre -180º y 180º, sin
embargo debido al impedimento estérico de ciertos grupos, cierta posiciones
están prohibidas, como es el ángulo 0º (medido entre Cα y Cα,y entre N y N) debido
al impedimento estérico de los grupos que causa un estado de alta energía
• Los otros valores prohibidos se dan naturalmente si se grafica cada ángulo Φ (en
x) y Ψ (en y), dando la rotación medida para cada aminoácido del polipéptido o
proteína
• El clúster que se forma a la altura de los -60º
en Ψ son los polipéptidos o segmentos de
proteínas que tienen una conformación
llamada α-hélice dextrógira, que mientras el
ángulo Ψ se mantiene en 60º, el ángulo Φ
varia entre los -45º y los -50º
• El pequeño clúster a la derecha, a la altura de
los 60º representa a las α-hélice levógiras
cuya torsión Φ se encuentra cerca de los 90º
• El clúster grande que empieza
aproximadamente en la torsión Ψ 30º y ocupa
casi todo el intervalo de torsión Φ entre los -
180º y los 0º representa a la conformación
secundaria llamada lamina-β, tanto su versión paralela como antiparalela y los
giros- β entre otras estructuras menos comunes

α-hélice dextrógira

Lamina-β antiparalela

Lamina-β paralela giro-β