RESUMEN

Para diseñar y preparar una dieta previamente hay que conocer, las
características de la persona o grupo para el que se va a diseñar la dieta (edad,
sexo, peso, talla, actividad física, posible situación de GESTACIÓN o lactancia)
para poder estimar las ingestas recomendadas que serán el primer estándar de
referencia(Las ingestas recomendadas vienen expresadas por persona y día).
Muy frecuentemente, las anemias durante el embarazo se originan en un déficit
de nutrientes como hierro, ácido fólico y demás nutrientes o elementos
fundamentales para originar glóbulos rojos en número y características
normales. Durante la GESTACIÓN o el embarazo se producen una serie de
cambios a nivel circulatorio, fundamentalmente un aumento del volumen
plasmático superior al incremento del volumen eritrocitario; este hecho
predispone a que la embarazada desarrolle una anemia. La anemia es el estado
por el cual el organismo tiene un déficit en su concentración de hemoglobina en
los eritrocitos de la sangre periférica en un 10% o más. En la mujer embarazada,
la anemia se determina por una concentración de hemoglobina (Hb) menor de
11g/dl y de Hematocrito (Hct) menor de 33% en el primer y tercer trimestre del
embarazo y con valores de Hemoglobina (Hg) menor a 10.5g/dl y de Hematocrito
(Hct) menor a 32% en el segundo trimestre del embarazo conforme a los criterios
de la Organización Mundial de la Salud (OMS). Las anemias dependiendo de su
gravedad se clasifican en; anemia leve (de 10.1 hasta 10.9gr/dl) anemia
moderada (de 10.0gr/dl hasta 7.1gr/dl) anemia severa (menor a 7gr/dl). El origen
multifactorial de la anemia es ampliamente reconocido; además de los factores
nutricionales, se identifican causales sociodemográficos (edad materna,
escolaridad, estado civil, nivel socioeconómico), elementos pre-gestacionales
(número de embarazos previos, periodo intergenésico) y factores gestacionales
(número de controles prenatales, ingesta de suplementos alimenticios). En el
embarazo, la anemia se considera con frecuencia una alteración de origen
fisiológico, pero se olvida que está influida por la coexistencia de los factores
mencionados. Por lo anterior, se utilizan medidas de tratamiento sólo cuando la
concentración de hemoglobina cae en el límite de anemia, en lugar de prevenir
la deficiencia, basándose en los factores mencionados; razón por lo que es
importante determinar la prevalencia de anemia y los factores predisponentes
para prevenirla, asociarla con éstos y tratarla de manera eficaz. Ahora
basándonos en la evidencia científica y aplicando al presente caso clínico; la
gestante fue diagnosticada con anemia de tipo moderada, previa valoración de
su estado nutricional, cálculo de necesidades energéticas, proteicas y demás
nutrientes que su caso requirió y que detallaremos a continuación, junto a la dieta
nutricional respectiva y adecuada.

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ÍNDICE
1.-TITULO: IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE PROTEÍNAS. .......................................................... 3
2.-INTRODUCCIÓN:........................................................................................................................ 3
3.-OBJETIVOS: ................................................................................................................................ 5
4.- MARCO TEÓRICO: .................................................................................................................... 5
4.1.- Origen de las proteínas ..................................................................................................... 5
4.2.- Definición .......................................................................................................................... 5
4.3.- Composición de las proteínas. .......................................................................................... 6
4.4.- Estructura de las proteínas ............................................................................................... 6
4.4.1.- Estructura primaria .................................................................................................... 7
4.4.2 .- Estructura secundaria ............................................................................................... 9
4.4.3.- Estructura terciaria .................................................................................................. 13
4.4.4.- Estructura cuaternaria ............................................................................................. 15
4.5.- CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS.......................................................................................... 18
4.5.1.- DE ACUERDO CON SU MORFOLOGÍA Y SOLUBILIDAD: .............................................. 18
4.5.1.1.- Proteínas fibrosas: .............................................................................................. 18
4.5.1.2.- Proteínas globulares:........................................................................................... 18
4.5.2..- SEGÚN SU COMPOSICIÓN: ......................................................................................... 18
4.5.2.2.- Proteínas conjugadas: ......................................................................................... 19
4.5.3.- DE ACUERDO A SU VALOR NUTRICIONAL .................................................................. 19
4.5.3.1.- Completas ............................................................................................................. 19
4.5.3.2.- Incompletas:.......................................................................................................... 19
4.5.4.- DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BlOLÓGlCA: ............................................................ 19
4.6.- REACCIÓN DE BIURET. ................................................................................................. 20
4.7.- REACCIÓN XANTOPROTEICA ........................................................................................ 21
5.- MATERIALES: .......................................................................................................................... 22
6.- PROCEDIMIENTO:................................................................................................................... 22
7.- RESULTADOS: ......................................................................................................................... 23
8.- Discusión ................................................................................................................................ 23
90.- CONCLUSIONES: ................................................................................................................... 23
10.- Cuestionario ......................................................................................................................... 23
11.- AGRADECIMIENTOS: ............................................................................................................ 24
12.- BIBLIOGRAFÍA ....................................................................................................................... 25

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 PRACTICA № 01

1.-TITULO: IDENTIFICACIÓN CUALITATIVA DE PROTEÍNAS.

2.-INTRODUCCIÓN:
La alimentación normal tiene como objetivo mantener la salud de un individuo en
las diferentes etapas del ciclo vital y estados fisiológicos, considerando el estado
nutricional, la disponibilidad de alimentos y la diversidad socioeconómica,
cultural y geográfica; la misma que debe ser equilibrada, variada e inocua.
La alimentación normal se puede modificar y adaptar a las condiciones
patológicas de un individuo. La dieta de acuerdo a su consistencia puede ser:
líquida, papilla, blanda. Según su digestibilidad, se modifican la fibra, grasa y el
tejido conectivo.

La anemia considerada a lo largo del tiempo como una de los mayores

problemas de Salud Pública, que afecta un porcentaje considerable de la
población mundial, en todas las edades, razas, religiones y condición
socioeconómica, siendo los más vulnerables las gestantes" mujeres en edad
fértil. Las mujeres mediterráneas del medio este y áfrica, pueden tener
hemoglobinopatías.

El diagnóstico de anemia se basa en la cifra de Hb en sangre que varía con el

tiempo de gestación. Se considera anemia cuando la Hb es inferior a 11 g/dl y
menor de 33% el Hto en el primer y tercer trimestre o menos de 10,5 g/dl y 32%
respectivamente en el 2o trimestre. Un balance adecuado del hierro es

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importante para el buen funcionamiento y calidad de vida en las mujeres
embarazadas. Un estado favorable es un requisito para el curso normal del
embarazo, desarrollo fetal y maduración del recién nacido. La anemia por déficit
de hierro (AF) se relaciona con reducción de las capacidades físicas y cognitivas;
en el postparto se asocia con depresión e inestabilidad emocional, estrés y
bajo rendimiento en los test de función cognitiva. La anemia preparto por déficit
de hierro se relaciona con parto prematuro, bajo peso y AF posparto.

La OMS estima que en el mundo hay 1,800 millones de personas con algún
grado de anemia, muchos de ellos son prevenibles o tratados a bajo costo. En
Latinoamérica el 52-55% de la población, siendo más grave el problema en la
infancia. Si bien es cierto, que entre los grupos más vulnerables en presentar
desnutrición están los niños, sin embargo, son las madres las que
condicionan los hábitos y patrones de alimentación del niño influyendo en su
estado nutricional, al que a su vez condiciona su potencial de desarrollo y
crecimiento.

En el Perú las mujeres en edad fértil de 15 - 49 años de edad, constituyen el

25%de la población total y su estado nutricional antes y durante el embarazo
es uno de los determinantes de los riesgos la mortalidad materna y perinatal.

Una tercera parte de estas mujeres padecen algún grado de anemia; siendo
más frecuente entre mujeres de 35-39 años de edad, las embarazadas, las que
amamantan a sus niños, las que tienen 6 o más hijos y las de menor nivel
educativo. La anemia es el tipo más común de las anomalías hematológicas del
embarazo y puerperio. La causa más frecuente es el déficit de hierro y la pérdida
de sangre. Una pequeña proporción es por déficit de folato o vitamina B12,
hemoglobinopatías o anemia hemolítica. Puede existir un desorden en la
medula ósea, déficit hormonal, infecciones o enfermedades crónicas que
reduzcan la producción.
La anemia es un problema de salud mundial que afecta tanto a los países
desarrollados como a aquellos en desarrollo, con mayor prevalencia en estos
últimos. Las causas de la anemia pueden ser multifactoriales y con frecuencias
coincidentes, pero la principal es la baja ingestión de alimentos con fuentes
adecuadas de hierro, tanto en cantidad y calidad. Se asume que el 50 % de las
causas de anemia es por deficiencia de hierro. Aunque este resulta ser el factor
más frecuente, no debe olvidarse que pueden coexistir otros factores que
necesitan ser explorados y tratados de acuerdo con la situación epidemiológica
presente en la población afectada. La prevalencia de anemia no resulta igual en
todos los grupos de edad; son los lactantes, preescolares, mujeres embarazadas
y mujeres en edad fértil, los principales grupos de riesgo. En lactantes y
preescolares, particularmente los menores de 2 años, las consecuencias pueden
resultar irreversibles si no se realizan acciones de intervención tempranas.

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3.-OBJETIVOS:
 Identificar cualitativamente proteioas mediante la reacción de
Biuret.
 identificar cualitativamente aminoácidos mediante la reacción
Xantoproteica.

4.- MARCO TEÓRICO:

4.1.- Origen de las proteínas

El hombre puede sintetizar algunos de los aminoácidos que necesita para formar
sus proteínas a partir de compuestos nitrogenados más simples o transformando
sus aminoácidos entre sí. Existe sin embargo un grupo de aminoácidos para la
síntesis de proteínas y que los animales superiores no pueden formar, a estos
aminoácidos se les llama esenciales y deben ser proporcionados por los
alimentos, en forma de proteínas vegetales o animales. En general, las proteínas
animales contienen aminoácidos esenciales en mayor cantidad y en las
proporciones en que el hombre los necesita, y por eso son de mayor valor
nutritivo. Se puede lograr sin embargo una situación similar de un balance de
aminoácidos esenciales por combinaciones adecuadas de proteínas vegetales.
El hígado es el órgano más importante para regular la síntesis de proteínas
mediante ciclos de sustratos y reacción catalizada por activación simultánea de
varias enzimas, las cuales producen proteínas de manera rápida a
concentraciones elevadas, aún en forma intermitente, dependiendo de las
necesidades.
El valor biológico (proporción del nitrógeno retenido dividido nitrógeno absorbido)
de las proteínas depende de la cantidad de aminoácidos esenciales que
contengan, se le asigna a la albúmina del huevo el valor de 1.
En un varón de peso corporal promedio, 16% corresponde a proteínas, siendo la
mitad intracelular, el resto extracelular y el 2,6% es nitrógeno. La proteína tiene
un estado dinámico constantemente hay catabolismo y resíntesis. El objetivo de
este recambio es tener un máximo de utilidad en proteínas con escasa cantidad
de aminoácidos.

4.2.- Definición

El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla
de su gran importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es,
en un primer análisis, cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula
(15% del peso total) por lo que representan la categoría de biomoléculas más
abundante después del agua.
Sin embargo su gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en
la materia viva, en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan,
en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relación que las

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une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de
expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

4.3.- Composición de las proteínas.

Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas

contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, mientras que casi todas
contienen además azufre (Cabe resaltar que en azúcares y lípidos el nitrógeno
sólo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que aparecen solamente
en algunas proteínas (fósforo, cobre, zinc, hierro, etc.).
Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y
presentan una estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a
hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos
sencillos de bajo peso molecular: los α- aminoácidos. Este rasgo lo comparten
las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son polímeros complejos
formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares estructurales de bajo
peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las
proteínas.
En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos
covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. El tipo de
enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las cadenas de
aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de longitud indefinida,
cada una de ellas posee una determinada composición química, un peso
molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos.

4.4.- Estructura de las proteínas

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste
en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de
otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se
conoce como estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una
proteína es determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas
estructurales (como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen
mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos
fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples

conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del
polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por
la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de
aminoácidos cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte

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es ayudado por otras proteínas. Así, la estructura primaria viene determinada
por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados y la forma en que se
pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria. Además las
proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe una
tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la
cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una
determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se componen, en su
mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen agrupar
varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas
multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas,
a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en
complejos macromoleculares mayores.

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace

amida o enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que
determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la asociación
(estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo no covalente.

4.4.1.- Estructura primaria

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en

la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel primario son
prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas existen 20
aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene dado por las

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variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el
número de aminoácidos que componen la molécula proteica.

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los

distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena principal o
"esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Los átomos que componen la cadena principal de la proteína son el N del grupo
amino (condensado con el aminoácido precedente), el C= (a partir del cual
emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa con el
aminoácido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en
la cadena principal de una proteína es: (-NH-C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para

entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de aminoácidos y de
la forma que adopte), sino también en el estudio de enfermedades genéticas.
Es posible que el origen de una enfermedad genética radique en una secuencia
anormal. Esta anomalía, si es severa, podría resultar en que la función de la
proteína no se ejecute de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en
lo absoluto.

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La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la secuencia de
nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se
puede utilizar para deducir la primera a partir de la segunda. Sin embargo,
ciertas modificaciones durante la transcripción del ADN no siempre permiten
que esta conversión pueda hacerse directamente.

Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila entre

80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de una proteína
son covalentes: son los enlaces peptídicos.

4.4.2 .- Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena
polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por
tanto, más estables.

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 Hélice alfa

En esta estructura la cadena. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces

de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace
peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.

Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a

los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido se adopta una
conformación denominada hélice . Esta estructura es periódica y en ella cada
enlace peptídico puede establecer dos puentes de hidrógeno, un puente de
hidrógeno se forma entre el grupo -NH- del enlace peptídico del aminoácido en
posición n y el grupo -CO- del enlace peptídico del aminoácido situado en
posición n-4. El otro puente de hidrógeno se forma entre el grupo -CO- del
enlace peptídico del AA en posición n y el grupo -NH- del enlace peptídico del
AA situado en posición n+4. Cada vuelta de la hélice tiene un paso de rosca de
0,54 nm.

Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan en la parte externa del

helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estéricos. En consecuencia,
esta estructura puede albergar a cualquier aminoácido, a excepción de la
prolina, cuyo Ca no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo.

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Por este motivo, la prolina suele determinar una interrupción en la conformación
en hélice.

Los aminoácidos muy polares (Lys, Glu) también desestabilizan la hélice a

porque los enlaces de hidrógeno pierden importancia frente a las interacciones
electrostáticas de atracción o repulsión. Por este motivo, la estructura en
hélice es la que predomina a valores de pH en los que los grupos ionizables
no están cargados.

 Hoja beta

Cuando la cadena principal de un polipéptido se estira al máximo que permiten

sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada
estructura, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las
cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha
y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica. Las estructuras de
distintas cadenas polipeptídicas o bien las estructuras de distintas zonas de
una misma cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí mediante
puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su
forma hojas plegadas u hojas .

Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es paralela,

y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.

 Giros beta

Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo

están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180
grados a la cadena principal de un polipeptido

Aminoácidos como Asn, Gly y Pro aparecen con frecuencia en este tipo de
estructura. La conformación de los giros está estabilizada generalmente por
medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro .

 Hélice de colágeno

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Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del
colágeno. El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones
y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.

Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos

de tres aminoácidos. El primer aminoácido de cada grupo es Gly, y los otros
dos son Pro (o hidroxiprolina) y un aminoácido cualquiera: -(G-P-X)-.

La frecuencia periódica de la Prolina condiciona el enrollamiento peculiar del

colágeno en forma de hélice levógira. La glicina, sin cadena lateral, permite la
aproximación entre distintas hélices, de forma que tres hélices levógiras se
asocian para formar un helicoide dextrógiro.

 Láminas beta o láminas plegadas

Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian

entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo
así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación
simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en
el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se
adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos
entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una
estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

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4.4.3.- Estructura terciaria

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos

que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta
en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable
directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los
distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de
estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.

* Tipos de estructura terciaria

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la
queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de
estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su ordenamiento
sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes,
en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su
forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden
regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras

13
supersecundarias.

* Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen

entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los
enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y
no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente

disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace
amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico
(Glu o Asp).
Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

 fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con

cargas de signo opuesto
 puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA
polares
 interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
 fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria

globular:

Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la

molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo
compacto con carácter hidrofóbico.

Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie

de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína
permanezca en disolución.

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la

estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de
tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes

14
son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo
apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las proteínas

que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de
las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre
las estructuras secundaria y terciaria reciben el nombre de dominios. Los
dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena
polipeptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la
estructura terciaria.

4.4.4.- Estructura cuaternaria

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,

cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:
 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros
que integran el oligómero y La forma en que se asocian en el espacio
para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas

que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la
de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína

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constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si
los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente
disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

La figura siguiente corresponde a la hemoglobina.

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria

resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a
enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de
la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de
tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína
de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma
antiparalela.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria de tipo globular se asocian

para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

 Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de

la hexoquinasa.
 Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.

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  Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso
de la hemoglobina.
 Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman
una unidad funcional,como en el caso de la aspartato transcarbamilasa,
un enzima alostérico con seis subunidades con actividad catalítica y
seis con actividad reguladora.

Aspartato transcarbamilasa

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la

separación de las subunidades a menudo conduce a la pérdida de
funcionalidad. Las fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas
polipeptídicas son, en líneas generales, las mismas que estabilizan la estructura
terciaria. Las más abundantes son las interacciones débiles (hidrofóbicas,
polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en algunos casos,
como en las inmunoglobulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante
puentes disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de forma
espontánea, lo que indica que el oligómero presenta un mínimo de energía libre
con respecto a los monómeros.

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4.5.- CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

4.5.1.- DE ACUERDO CON SU MORFOLOGÍA Y SOLUBILIDAD:

4.5.1.1.- Proteínas fibrosas:

Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un
número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes,
con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Usualmente son ricas en
aminoácidos modificados Funcionan corno proteioas estructurales o de soporte.
Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina, etc.
4.5.1.2.- Proteínas globulares:
Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin
embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como
soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta
con formas casi esféricas. Estas proteínas tienen función metabólica: catálisis,
transporte, regulación, protección ... Estas funciones requieren solubilidad
en la sangre y en otros medios .acuosos de células y tejidos.
Todas las proteínas globulares están constituidas con un interior y un exterior
definidos. En soluciones acuosas, los aminoácidos hidrofobicos están
usualmente en el interior de la proteína globular, mientras que los hidrofilicos
están en el exterior, interactuando con el agua La mayoría de las proteínas
conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas,
las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su
vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad:
Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor
y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la
Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina (presente en la clara del
huevo).
Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones
salinas
diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas
(sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.
Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes
neutros. Ejemplo: La Glutenina del trigo.
Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol
absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del
trigo.

4.5.2..- SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

4.5.2.1.- Proteínas simples u holoproteínas: Las cuales están formadas

exclusivamente o predominanteníente por aminoácidos.

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4.5.2.2.- Proteínas conjugadas: Poseen un componente no aminoacídico
que recibe el nombre de grupo prostético y la porción polipeptidica se denomina
apoproteina. Pueden ser: consideramos:
Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se
pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de
membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos
(glucosaminoglicanos).
Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las
membranas celulares.
Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los
cromosomas, ribosomas y en los virus,
Metaloproteínas: Contienen ea su molécula uno o más iones metálicos que
110 constituyen un grupo Hemo. Por ejemplo muchas enzimas de diversas vías
metabolicas.
Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura
un grupo Hemo. Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como
los citocromos.

4.5.3.- DE ACUERDO A SU VALOR NUTRICIONAL

4.5.3.1.- Completas: Proteínas que contienen todos los aminoácidos

esenciales. Generalmente provienen de fuentes animales.
4.5.3.2.- Incompletas: Proteínas que carecen de uno o más de los amino
ácidos esenciales. Generalmente son de origen vegetal.

4.5.4.- DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BlOLÓGlCA:

Estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo

estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes
ea el tejido conectivo de los vertebrados. Las queratinas de la piel, pelo y uñas.
De transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el
oxígeno en el caso de la hemoglobina y la rnioglobina, ácidos grasos en el caso
de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte traasmembrana en
ambos sentidos.
De defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes
extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la
fracción gamma globuliaa de la sangre, las proteínas denominadas interferones
cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir
resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre
importante en el proceso de coagulación.

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Hormonas: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la
ejercen ea otro tipo.Ejemplo, la insulina.
Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular
la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar
la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
Enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas.
Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable
para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran
las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas,
lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma,
dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de
desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran
implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas
más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.
Proteínas receptoras: encargadas de combinarse con una sustancia
específica. Si se encuentran en
la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales
externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran
en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin
embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que
algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de
éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los
neurotransmisores, la mayoría ···de las hormonas y muchos
medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.
Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales
de membrana, comunes en las
Mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de
electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación
y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos
que hacen parte de la cadena respiratoria.

4.6.- REACCIÓN DE BIURET.

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteinas,

péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en su
estructura.
Tiene en su composición hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuS04),
junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4Hi06·4H20). El reactivo, de color
azul, cambia a color violeta en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se
combina con polipéptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no participa
en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga
lugar.

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También se usa normalmente el ensayo de Biuret, como un método
colorimétrico que permite determinar la concentración de proteínas (método
Cualitativo) de una muestra mediante espectrofotometría ultravioleta-visible a
una longitud de onda de 540 nm.
La reacción debe su nombre al Biuret, una molécula formada a partir de dos de
urea (H2N-CO-NH-CO- NH2), que es la más sencilla que da positiva esta
reacción, común a todos los compuestos que tengan dos o más enlaces
peptídicos consecutivos en sus moléculas.

La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido

a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares
de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos.

4.7.- REACCIÓN XANTOPROTEICA

La reacción Xantoproteica es un método que se puede utilizar para

determinar la presencia de proteínas en una solución, empleando ácido nítrico
concentrado. Esta reacción se debe a la formación de nitro derivados
aromáticos por reacción del ácido nítrico sobre grupos bencénicos que
poseen los aminoácidos aromáticos como la fen.ilalanina, la tirosina y el
triptófano. Por lo tanto, dan reacción positiva todas aquellas proteínas que
tengan aminoácidos aromáticos en su molécula
Si luego del ácido nítrico, se neutraliza con un álcali concentrado, la muestra se
toma color amarillo- naranja (reacción positiva).
La reacción Xantoproteica se puede considerar como una sustitución
electrofilica aromática de los residuos bencénicos de los grupos R de los

21
aminoácidos aromáticos de las proteínas por el ácido nítrico dando un
compuesto coloreado amarillo a pH ácido.
Es una reacción cualitativa, más no cuantitativa. Por lo que determina la
presencia o no de proteínas en una muestra.

5.- MATERIALES:
 Bibliografía de consulta
 03 Balanzas dietéticas digitales
 Batería de cocina: 03 ollas pequeñas, 03 cucharas soperas, 03 juegos
de cubiertos de mesa, 03 jarras medidoras, 03 cuchillos, 03 pocillos, 03
platos medianos y grandes, 03 vasos, 03 tablas de picar, 03 tazas y platos.
 Secadores.
 Mandil, barbijo y gorro.

6.- PROCEDIMIENTO:

22
7.- RESULTADOS:

8.- Discusión

9.- CONCLUSIONES:

10.- Cuestionario
1) ¿Los aminoácidos y los dipéptidos darían positiva la reacción del Biuret,
por qué?
2) En una muestra de plasma, que moléculas darían positivo con el
reactivo de Biuret?
3) En la reacción de Biuret, la estructura de la proteína sufre algún daño,
por qué?
4) Haga la estructura de los aminoácidos según su clasificación.
5) Haga un esquema de la clasificación de las proteínas plasmáticas.
6) Que moléculas conforman el nitrógeno No proteico?
7) Cuáles son los valores normales de las proteínas plasmáticas?

Las proteínas plasmáticas divididas en seis fracciones: albúmina, alfa 1, alfa 2,

beta 1, beta 2 y gammaglobulinas. Estos grupos de globulinas involucran dentro
de cada uno de ellos una gran cantidad de otras proteínas.

Valores normales(adultos):
Proteínas totales 6.0-8.0 g/dL
1) Albúmina 3.2-5.0 g/dL
2) Alfa 1 globulinas 0.1-0.4 g/dL
3) Alfa 2 globulinas 0.6-1.0 g/dL
4) Beta 1 y 2 globulinas 0.6-1.3 g/dL
5) Gama globulinas 0.7-1.5 g/dL

8) Cual es el fundamento de la reacción de biuret?

La reacción de Biuret es un método que detecta la presencia de proteínas,

péptidos cortos y otros compuestos con 2 o más enlaces peptídicos en su
estructura. El reactivo de Biuret, tiene en su composición hidróxido potásico
(KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio
(KNaC4H4o6-4H2O).

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La reacción se basa en la formación de un compuesto de color
VIOLETA(mientras haya más cantidad de proteína presente en la solución,
más oscuro es el color), esto debido a la formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos.
La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de
urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta
reacción, común a todos los compuestos que tengan dos o más enlaces
peptídicos consecutivos en sus moléculas.

11.- AGRADECIMIENTOS:

 Al docente Dr. David Morocco por su constante enseñanza para que

los estudiantes aprendamos, conozcamos el estudio de la bioquímica y
por su dedicación hacia nosotros los alumnos de la catedra bioquímica,
en el afán de formar buenos profesionales de la salud.
 Al jefe y responsable del laboratorio de nutrición humana por su
disponibilidad y apoyo constante, durante la práctica realizada.

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12.- BIBLIOGRAFÍA
http://depa.pquim.unam.mx/proteinas/estructura/Prottem.html

Lehninger Principles of Biochemistry. Autores: David L. Nelson y Michael M. Cox. Cuarta

edición.

Harper's Illustrated Biochemistry ( Robert K. Murray y otros). ISBN 0-07-138901-6. 26ª edición.

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/aminoaci.htm

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm

Anderson SC, Cockayne S. (1995). Química Clínica. Méjico. Ed. Interameericana McGraw-Hill.

Química y Bioquímica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat Barcelona
(2004).

Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España (2004).

Bioquímica médica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier España (2007).

Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla Edit. Reverte
(2008) Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional,
modificaciones químicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)

Raquel Osatinski. Proteínas plasmáticas. Revista de la Asociación Bioquímica Argentina. Año

1997.

Química Orgánica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).

http://www.alimentacion-sana.com.

http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm

http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html

http://es.wikipedia.org

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