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AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo


carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas, juegan en casi todos los procesos
biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las proteínas.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidas o poli


péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera una
cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los autores)
o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando tienen una
estructura tridimensional estable definida.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena
lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), glutamina
(Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y), cisteína (Cys, C).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina
(Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F),
triptófano (Trp, W) y glicina (Gly, G).
Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W).

Aminoácidos codificados en el genoma

Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están


codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina,
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina,
triptófano y valina.

Aminoácidos modificados

Modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados genéticamente


conducen a la formación de más de 100 derivados de los aminoácidos. Las
modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran
importancia en la específica funcionalidad de una proteína.

Propiedades:

 Ácido-básicas.
 Ópticas.
 Químicas.
 Solubilidad.
 Espectro de absorción.
 Composición.
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas
por:
 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el


organismo. Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que
no está presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son
para las síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como
los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas
últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la
que se producen las reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a
transportar determinados gases a través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de
carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base
y la presión oncótica del plasma.

Propiedades
Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el
correcto desempeño de sus funciones son la estabilidad y la solubilidad. La primera hace
referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén
almacenadas o en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo
más larga posible y no genere contratiempos en el organismo. En cuanto a la solubilidad,
se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben mantener
para que los enlaces sean estables.

Clasificación de las proteínas


Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función
de su composición química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e
insolubles en agua, como la queratina, el colágeno y la fibrina), globulares (de forma
esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y
anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte
globular.
Tipos
Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas
conjugadas, también conocidas como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez
en escleroproteínas y esfero proteínas.

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