BIOQUIMICA 201103_28

Unidad 2: Fase 4
ABP De Ácidos Nucleicos

Presentado por:

Maryi Vanessa Sánchez

Código: 99061402558

Grupo del Campus: 201103_28

Presentado A:

Alberto García

Tutor

Universidad Nacional Abierta Y A Distancia UNAD

Abril 2018
BIOQUIMICA 201103_28

INTRODUCCIÓN

La bioquímica es una ciencia que comenzó a emerger desde comienzos del siglo pasado. Es
frecuentemente descrita como el estudio de la química de la vida e incluye el estudio de
todas las formas de vida y utiliza los conceptos básicos derivados de la biología, química,
física y matemáticas.

La Bioquímica es, comparativamente con otras áreas del conocimiento, una disciplina
científica joven, que integra múltiples conceptos de la Física, la Química y la Biología en
un cuerpo coherente de generalizaciones que permiten comprender cómo operan los
organismos vivientes. Sus puntos de contacto con otras áreas son múltiples y no siempre es
fácil establecer las fronteras respectivas. La comprensión de las propiedades estructurales y
funcionales de las principales moléculas que intervienen como constituyentes de los
alimentos y del papel que ellas juegan en el metabolismo, nos proporciona criterios para
juzgar el valor nutritivo de un alimento de uso común o de una fuente nutricional
potencialmente utilizable.
BIOQUIMICA 201103_28

a) Situación problema: metilación del ADN

El punto de vista bioquímico como estas alteraciones producen enfermedades (Describan dos
casos, en humanos, animales o plantas) hay muchas formas en que la expresión génica es
controlada en eucariotas, pero la metilación del ADN (que no debe confundirse con la
metilación de las histonas) es una herramienta de señalización epigenética común que las
células usan para bloquear los genes en la posición "off".

La metilación del ADN se produce en las bases de citosina del ADN eucariótico, que se
convierten en 5-metilcitosina por las enzimas ADN metiltransferasa (DNMT). Los residuos
de citosina alterados son usualmente inmediatamente adyacentes a un nucleótido de guanina,
dando como resultado dos residuos de citosina metilados que se sientan diagonalmente entre
sí en hebras de ADN opuestas.
BIOQUIMICA 201103_28

1. Analice En términos bioquímicos que implica la metilación del ADN que se produce
en las bases de citosina del ADN eucariótico, que se convierten en 5-metilcitosina
por las enzimas ADN metiltransferasa (DNMT).

Las citosinas 5- metiladas están presentes en el ADN de todos los vertebrados y plantas con
flores; además, se encuentran en algunos hongos, invertebrados, protistas y bacterias. Este
tipo de metilación es más común en eucariotas con genomas largos que en cortos. Las
citosinas metiladas se ubican casi exclusivamente en islas CpG, fragmentos de secuencias
ricas en citosina y guanina (CG, 500 pb) que sirven como promotores para los genes
asociados a estas.

Aproximadamente el 70% de los dinucleotidos CG en el genoma humano esta

constitutivamente metilado; sin embargo, las islas CpG generalmente no están (Lu et al,
2006). Tal es la importancia reguladora de estas zonas, que un estudio realizado en 1993
determino que alrededor de la mitad de los genes en mamíferos contienen islas CpG
(Antequera & Bird, 1993) y que el 76% de los genes en humanos tiene este tipo de promotor
(Marino – Ramirez et al, 2004; Duvuluri et al, 2001).

Ahora se sabe que la metilación de citosinas en plantas y animales se concentra

principalmente en elementos repetitivos. Gran parte de esta metilación se da en transposones,
los cuales constituyen más del 45% del genoma humano (Smit & Rigs, 1996).

Mecanismo de metilación del ADN, SAM= S-adenosil – metionina; CH 3= grupo metilo;

DNMT= ADN metil transferasa (Adaptado de Strathdee et al, 2002)
Metilacion de ADN en dinucleotidos CpG en mamíferos. Los grupos metilo pueden ser
introducidos al ADN no metilado por las enzimas de metilación del novo DNMT3a y
DNMT3b.
BIOQUIMICA 201103_28

Cuando el ADN se replica, el grupo metilo de la hebra guía es reconocido y se introduce uno
nuevo en la hebra hija por medio de la actividad DNMT1, la cual puede estar asociada a la
maquinaria de replicación. En presencia de DNMT1, el ADN hemimetilado se metila y así
los patrones de metilación se mantienen. La desmetilacion puede ocurrir en ausencia de
DNMT1 en rondas continuas de replicación de ADN (desmetilacion pasiva) y de forma activa
(sin replicación de ADN) (Adaptado de Reik & Walter, 2001)

La metilación del ADN es responsable de que en algunos organismos se presente

enfermedades como:

Cáncer
En mamíferos se presentan enfermedades como el cáncer ya que los genes con niveles
elevados de 5-metilcitosina en su región promotora son transcripcionalmente silenciosos, y
que la metilación del ADN se acumula gradualmente en el silenciamiento de genes a largo
plazo debido a La hipermetilación que se produce normalmente en las islas CpG en la región
promotora y se asocia con la inactivación de genes, la hipometilación global también ha sido
implicada en el desarrollo y progresión del cáncer a través de diferentes mecanismos, hay
hipermetilación de genes supresores de tumores y la hipometilación de oncogenes.

Aterosclerosis
El tejido vascular así como las células sanguíneas mononucleares exhibe hipometilación
global con áreas de genes específicos de la hipermetilación, donde la metilación del ADN se
puede usar como biomarcadores de la aterosclerosis.
Los monocitos y linfocitos en los polimorfismos de metilación del ADN experimentan una
hipometilación general.

2. Analice. Por qué la metilación del ADN es de vital importancia para mantener el
silenciamiento génico en el desarrollo normal, la impronta genómica y la inactivación
del cromosoma X.
BIOQUIMICA 201103_28

Para evitar alteraciones en los seres humanos en algunas enfermedades humanas,

especialmente aquéllas relacionadas con defectos en el desarrollo y el proceso neoplásico en
función del progenitor que lo transmite.

La función más reconocida de la metilación del ADN es la supresión (silenciacion) de la

actividad de genes asociados, al promover la agrupación de proteínas de unión a CpG, como
MeCP2 y MBD2, que atraen complejos de inactivación de la cromatina que contienen
desacetilasas (HDACs) e histona – metiltransferasas (HTM). Asi, se favorece una
condensación local de la cromatina y una configuración transcripcionalmente inactiva.

La metilación de ADN también está asociada a la interferencia en la unión de algunos factores

de transcripción (Lu et al. 2006) como el gen supresor de tumor Rb y E2F (Robertsn, 2001;
Fucks et al, 2000, Robertson et al, 2000a; Luo et al, 1998; Magnaghi – Jaulin et al, 1998;
Brehm et al. 1999).

La metilación de citosinas es requerida en plantas y mamíferos para la expresión monoaleica

de genes de impronta, de los cuales uno de los dos alelos (de un mismo gen) se expresa de
acuerdo al sexo del padre que lo aporto. Errores en los patrones de metilación de citosinas en
células somaticas pueden causar la expresión bialelica de genes de impronta.

Además, las mutaciones naturales en genes involucrados en los patrones de metilación del
ADN incluyendo las ADN – metiltransferasas, resulta en síndromes como el de Rett, Retardo
Mental/ talasemia Ligado a cromosoma X (ATRX), X frágil, y el de ICF (Insuficiencia,
Inestabilidad Centromerica y Anormalidad Facial) (Robertson & Wolffe, 2000).

Además, otros estudios han revelado que existen cambios en los patrones de metilación en
etapas tempranas de la tumorigenesis y que estos contribuyen directamente en la
transformación de las células (Robertson, 2001)
BIOQUIMICA 201103_28

Modelo de impronta genómica

3. Analice. Por qué los aspectos moleculares de la metilación del ADN y su
participación en el desarrollo normal, el cáncer y en algunas patologías humanas en
las que los mecanismos epigenéticos han sido implicados

El conocimiento de las modificaciones epigenéticas que ocurren en las enfermedades

humanas será importante para su manejo futuro, los cambios en los patrones de
metilación podrán ser empleados para crear estrategias terapéuticas que impliquen la
reactivación o el re-silenciamiento de genes específicos.

Porque se podrá avanzar en la cura de enfermedades como el VIH, el cáncer y otras.

Existe una pérdida neta de citosinas metiladas en varios genomas tumorales, lo cual es
inconsistente con los niveles de DNMT1. Hasta el momento no se ha reportado mutación
o amplificación del gen Dnmt1 en cáncer, por lo que no hay evidencia de que sea un
oncogen. No hay información genética que implique a alguna ADN- metiltransferasa o
factor relacionado en carcinogénesis (Baylin & Bestor, 2002).
BIOQUIMICA 201103_28

Nuevas investigaciones sugieren que el ajuste alternativo produce varias isoformas de

DNMT1 para satisfacer los diferentes patrones correspondientes al metabolismo de
metilación de ADN. La enzima DNMT1b es una variante de DNMT1 que contiene 48 pb
adicionales entre los exones 5 y 6 para producir una enzima con 16 aminoácidos más que
DNMT1 (Hsu et al. 1999). Se ha probado que, in vitro, DNMT1B tiene características
similares a DNMT1 ya que la expresión de su ARNm es ubicua (Bonfils et al, 2000).

Un grupo de investigación describió que la expresión de DNMT1b se encuentra en un

nivel 40-70% con respecto al DNMT1 (Hsu et al, 1999).
La función específica de esta variante aún no ha sido dilucidada. El ajuste alternativo de
exones 5 sexo – específicos produce al menos dos variantes ARNm de DNMT1
denominados DNMT1o y DNMT1p. La isoforma DNMT1o es la única encontrada, de
las DNMT1, en oocitos y embriones pre- implantados. Ademas, se ha observado que
DNMT1o experimenta una translocación dependiente del desarrollo: inicialmente se
encuentra en el citoplasma y después, durante la etapa octacelular, se transporta al nucleo
(Robertson 2002)
Se piensa que este cambio de posición está relacionado con el establecimiento de patrones
normales de metilación de regiones de impronta ( Cardoso & Leonhardt, 1999; Doherty
et al, 2002) DNMT2 La enzima DNMT2 es sintetizada a partir de un gen ubicado en el
locus 10p15,1 (Yoder and Bestor, 1998) y es la más conservada de todas las citosina –
metiltransferasas.

Se ha encontrado que el ARNm de DNMT2 se encuentra de forma ubicua a pequeñas

concentraciones (Okano et al, 1998ª; Yoder and Bestor, 1998).

Esta es la DNMT mas distribuida, ya que sus homólogos están presente aun en especies
que aparentemente no metilan su ADN (p.e Schizosaccharomyces pombe,
Caenorhabditis elegans). No obstante, hasta el momento no se ha reportado actividad
metiltransferasa in vitro en DNMT2 (Dong et al, 2001; Okano et al, 1998ª; Yoder and
Bestor, 1998); aunque si forma complejos proteicos estables in vitro (Dong et al, 2001).
BIOQUIMICA 201103_28

Por lo tanto, DNMT2 podría ser una subunidad catalítica de un complejo ADN – metilasa
que esta inactiva cuando se encuentra sin ciertos cofactores (aun no determinados). Por
otro lado, también podría tener un campo de reconocimiento que actúa más allá de los
dinucleotidos CpG.

METILACIÓN DE ADN EN DINUCLEÓTIDO

Los grupos metilo pueden ser introducidos al ADN no-metilado por las enzimas de
metilación de novo DNMT3a y DNMT3b. Cuando el ADN se replica, el grupo metilo de
la hebra guía es reconocido y se introduce uno nuevo en la hebra hija por medio de la
actividad DNMT1, la cual puede estar asociada a la maquinaria de replicación.

En presencia de DNMT1, el ADN hemimetilado se metila y así los patrones de metilación

se mantienen.

La desmetilación puede ocurrir en ausencia de DNMT1 en rondas continuas de

replicación de ADN (desmetilación pasiva) y de forma activa (sin replicación de ADN)
(Adaptado de Reik & Walter 2001).
BIOQUIMICA 201103_28

B) Situación problema: Enzima

Primera parte: La inhibición enzimática

Incluya en su respuesta La relación que se da en la utilización de la glucosa como fuente

de energía o del glucógeno a través del hígado. En la diabetes mellitus tipo 1 mal
controlada, los pacientes llegan a presentar hiperglucemia, en parte como resultado de
falta de insulina para estimular la captación y utilización de glucosa, y en parte porque
en ausencia de insulina hay aumento de la gluconeogénesis a partir de aminoácidos en el
hígado. Al mismo tiempo, la falta de insulina ocasiona incremento de la lipólisis en el
tejido adiposo, y los ácidos grasos libres resultantes son sustratos para la cetogénesis en
el hígado.
1. Analice. Como mediante el equilibrio entre la relación de concentraciones
plasmáticas de insulina y de glucagón ([I]/[G]), el organismo mantiene la glucemia
casi constante a pesar de las grandes fluctuaciones de la ingesta.
BIOQUIMICA 201103_28

Esta glándula endocrina responde a la entrada de glucosa en sus células durante y después
de los alimentos, secretando insulina, cuando la concentración de glucosa en plasma es
superior al valor normal, las células del páncreas captan rápidamente el monosacárido
mediante la proteína transportadora de glucosa GluT2, el constante transporte propio de
esta proteína permite la entrada de glucosa y no saturable en condiciones fisiológicas a
la célula, la glucosa por la acción catalítica de la glucocinasa se convierte inmediatamente
en glucosa-6-fosfato que sigue la vía glucolítica, favoreciendo la entrada de Ca2+ en las
células pancreáticas a través de los canales situados en la membrana plasmática
permitiendo la liberación de insulina por exocitosis.

El sistema digestivo está compuesto por variedad de órganos que se pensaban que
cumplían con funciones bastante básicas, las cuales solo eran triturar, lubricar, absorber
y excretar, pero con todos los avances que ha tenido la medicina y la química se ha podido
determinar que este sistema regula muchas cosas que solo aportar nutrientes necesarios
para realizar las actividades cotidianas, un caso notable de esto es el equilibrio que haya
entre estos dos compuestos como lo son la insulina y el glucagón, cuando en nuestras
actividades diarias no podemos ingerir alimentos a las horas habituales; el hígado por el
órgano que regula todo el paso de nutrientes en el proceso de digestión, acumula glucosa
cuando está disponible para poder dar energía cuando por los motivos anteriormente
mencionados el cuerpo no ha ingerido alimentos, realizando las diferentes degradaciones
de esta, la insulina desvía estos compuestos para la estimulación de la desfosforilacion
de enzimas del grupo fosfatrasa y glucagón activa estas mismas enzimas pero realizando
la fosforilacion en las proteínas cinasa, dando así una carga de energía a nuestro cuerpo
para que siga realizando las diferentes actividades.

2. Analice Las enzimas alostéricas son aquellas para las cuales la catálisis en el sitio
activo puede modularse por la presencia de efectores en un sitio alostérico.
BIOQUIMICA 201103_28

Alostérica su significado es Forma diferente, pueden cambiar su conformación de activa a

inactiva como resultado de la unión del sustrato en el centro activo y de moléculas
reguladoras en los centros alostéricos, existe un equilibrio entre la enzima activa y la inactiva
que dependen de las concentraciones del sustrato y el inhibidor.
Cuando se une el inhibidor alostérico la enzima es inactiva favoreciendo la unión de la
segunda molécula del inhibidor, el exceso del sustrato revierte el efecto inhibidor, la unión
de este convierte la enzima en activa y favorece la unión del segundo sustrato e inducen a la
formación del producto.

Segunda parte: Cinética enzimática

Para esta actividad realice el cálculo de la tabla 1. Para dichos cálculos, utiliza el método de
Lineweaver – Burk, Calcule los recíprocos de la actividad enzimática y concentración de
sustrato y grafique 1/v como función de 1/ [S].
En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos decarboxilasas (A y B) obtenidas de
diferente microorganismo (ver tabla). Decida cual enzima demuestra un mayor coeficiente
de especificidad, (Vmax/ Km), recuerde que entre mayor sea el valor del coeficiente de
especificidad más específica es la enzima por el substrato

Enzima A Enzima A
[S] Vo [S] Vo
3000 1,70053 200 1,52398
2500 1,50116 200 1,49269
2400 1,40209 100 0,90211
2000 1,0674 200 1,42131
1500 0,80567 150 1,2038
1480 0,80351 130 1,09978
200 0,09402 88 0,81399
167 0,06543 52 0,61246
110 0,03772 40 0,39543
58 0,00819 20 0,34542
BIOQUIMICA 201103_28

De esta gráfica, determine los valores para Vmax y Km, determinando los recíprocos de los
interceptos en Y y X de la gráfica

Vo = Velocidad inicial a una concentración de sustrato determinada

[S] = Concentración del sustrato
Vmax = Velocidad máxima del proceso enzimático
KM = Constante de Michaelis Valor específico para cada enzima en determinadas
condiciones que equivale a la concentración de sustrato que produce una velocidad inicial
igual a la mitad de la velocidad máxima.

S Vo 1/[S] 1/Vº m b
3000 1,70053 0,00033333 0,58805196 0,00058455 -0,03560229
2500 1,50116 0,0004 0,666151509
2400 1,40209 0,00041667 0,713220977 Vmax = -28,0880811
2000 1,0674 0,0005 0,936855912 Km = -0,0164189
1500 0,80567 0,00066667 1,241202974
1480 0,80351 0,00067568 1,244539583
200 0,09402 0,005 10,63603489
167 0,06543 0,00598802 15,28350909
110 0,03772 0,00909091 26,51113468
58 0,00819 0,01724138 122,1001221

S Vo 1/[S] 1/Vº m b
200 1,52398 0,005 0,65617659 0,00633352 0,23374175
200 1,49269 0,005 0,669931466
100 0,90211 0,01 1,108512266 Vmax = 4,27822584
200 1,42131 0,005 0,703576278 Km = 0,02709622
150 1,2038 0,00666667 0,830702775
BIOQUIMICA 201103_28

130 1,09978 0,00769231 0,909272764

88 0,81399 0,01136364 1,228516321
52 0,61246 0,01923077 1,63275969
40 0,39543 0,025 2,528892598
20 0,34542 0,05 2,895026345

1. Analice las principales características estructurales de las enzimas, sitio activo, la

formación de complejos y la cinética enzimática Modelo de Michaelis y Menten
(Dependencia de la concentración de sustrato).

Las Enzimas

Las enzimas son grandes proteínas que poseen un efecto catalizador ya que reducen la barrera
energética de las reacciones químicas e influyen solo en la velocidad de reacción, no alteran
el equilibrio ya que actúan en pequeñas cantidades.

Características estructurales

Las estructuras globulares se entrelazan y se pliegan mediante una o más cadenas

polipeptídicas aportando un grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, Son proteinas
(RNA) que catalizan reacciones químicas en las células, la enzima es altamente específica
para la reacción que cataliza, su especificidad está determinada por el centro activo de la
enzima donde se hallan los grupos químicos responsables de la catálisis, muchas de las
enzimas necesitan co-factores, co-reactivos, cosustratos para cumplir su función catalítica,
las 4 Son Proteínas de alto peso molecular macromoléculas, 104 a 106 g/mol, 102 a 104
aminoácidos, dependiendo de la integridad de su conformación proteica algunos forman
parte de su centro activo y otros dependen de la enzima especifica (co-factor), los reactivos
de las reacciones catalizadas por enzimas se denominan sustratos, es de anotar que cada
enzima realiza solo un tipo de reacción y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre
un grupo muy reducido de ellos.
BIOQUIMICA 201103_28

La cinética enzimática es el estudio de la catálisis estas presentan la información sobre la

velocidad de reacción afinidad de enzimas y sustratos y los efectos en inhibidores. Las
enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas combinándose transitoriamente
con los reactivos de manera que se alcance un estado de transición con una energía de
activación menor que el de la reacción no catalizada.

Las enzimas son mucho más eficaces que cualquier catalizador artificial conocido. La idea
de que la enzima se combine transitoriamente con el sustrato para formar un complejo
enzima- sustrato en el cual se alcanza más fácilmente el estado de transición de la reacción
catalizada.

En la cinética enzimática se mide efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la

velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Michaelis y
Menten propusieron que las reacciones catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas:
En la primera etapa se forma el complejo enzima – sustrato y en la segunda, el complejo
enzima – sustrato da lugar a la formación del producto; par esto propusieron una ecuación de
velocidad la cual explica el comportamiento de las enzimas; se dice que el modelo solo es
válido cuando la concentración de la enzima es menor a la concentración del sustrato.

Ecuacion de Michaelis – Menten

El sitio activo se constituye de cadenas laterales compuesta de aminoácidos que forma una
estructura tridimensional y es allí donde se unen los sustratos, es donde se forma el complejo
sustrato – enzima para convertirse después en enzima – producto donde finalmente se
disocian.
BIOQUIMICA 201103_28

Analice significado biológico de Km. En términos prácticos la Km, como una medida de a
afinidad de la enzima por un sustrato, más pequeño en su valor mayor es la afinidad de la
enzima por el sustrato.

¿Cómo actúan los enzimas?

En una reacción catalizada por un enzima:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima es el sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima en el centro activo que es formado
por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato en el sitio donde se
realiza la catalizacion formado por aminoácidos que favorecen los mecanismos de la
reacción.
3. Después de formados los productos la enzima comienza un nuevo ciclo de reacción.

2. Analice Significado biológico de Km. En términos prácticos la Km, como una medida
de la afinidad de la enzima por su sustrato, entre más pequeño es su valor mayor es
la afinidad de la enzima por el sustrato.

Desde mi punto de vista es porque las enzimas actúan en pequeñas partes y es más afín
cuando es más pequeño su valor por que puede integrarse con más facilidad al sustrato.

La velocidad de la acción de una enzima depende entonces de la cantidad de sustrato, las

características específicas de las enzimas, la afinidad de la enzima por el sustrato y el poder
catalítico del enzima.

Km es un valor característico de cada enzima y constituye una medida de la afinidad de la

enzima por el sustrato; si hay valores bajos de Km indican una alta afinidad mientras que
valores altos representan una baja afinidad. Si Km es grande, el complejo es inestable pues
predomina la tendencia a destruirlo ya que se tiene poca afinidad hacia el sustrato, y si el Km
BIOQUIMICA 201103_28

tiene un valor más pequeño, el complejo es estable, ya que predomina la tendencia a fórmalo
por la gran afinidad que se tiene hacia el sustrato.

El Km permite discernir entre el sustrato natural y sus análogos, ya que la enzima trabaja
mejor con el sustrato que se presenta menor Km.

3. Analice Las enzimas con una Km muy baja (10-6-10-8M) son importantes en el
metabolismo.

Las enzimas con Km baja (afinidad alta) son altamente importantes en el metabolismo: los
valores bajos de Km son de orden de 1/ 1000 000 Molar= 10-6M o aun menores (10-7, o 10-
8 M).
Una enzima que tiene una Km baja tiene una alta afinidad por su sustrato, porque se
satura (trabaja a su máxima velocidad) a una baja concentración del sustrato.

Las enzimas con una Km muy baja ayudan a regular el metabolismo y a prevenir algunas
enfermedades como la leucemia; aquellas enzimas con el valor de Km muy bajo (poseen una
mayor afinidad por el sustrato) serían capaces de provocar hidrolisis de la Asn, los valores
bajos de Km significan alta afinidad.
BIOQUIMICA 201103_28

CONCLUSION

Los ácidos nucleicos son moléculas que resultan de la polimerización de monómeros

denominados nucleótidos.

Todas las células vivas codifican el material genético en forma de ADN, ácido nucleico
contenido en los cromosomas de las células y portador de la información genética.

El papel de los genes y de los cambios epigeneticos puede ser una herramienta muy útil
para avanzar en el conocimiento y tratamiento de las enfermedades, la concecusion de la
epigenetica tendría un gran impacto para los pacientes con cáncer, ya que sabemos que en
dicha enfermedad una de las lesiones principales es la alteración de los patrones de
metilación del ADN y modificación de las histonas.
BIOQUIMICA 201103_28

REFERENCIAS BIBLIOGRAFÍA

Battaner, A. E. (2012). Biomoléculas. Salamanca, ES: Ediciones Universidad de Salamanca.

Retrieved from Páginas15-18. Recuperado
de http://site.ebrary.com/lib/unadsp/detail.action?docID=10779470
Feduchi, E.(2014). Bioquímica: Conceptos esenciales 2ª edición. Médica Panamericana,
ISBN 8498354846 Página 87 ácidos nucleicos. Recuperado
dehttp://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pagi
na":"87","Vista":"Indice","Busqueda":""}
García Jerez, A. ( 15,12,2015). Unidad 2 - Ácidos Nucleicos. [Archivo de video]. Recuperado
dehttp://hdl.handle.net/10596/9756
Horton, H. Robert. (2008) Principios de bioquímica. 4ED. Pearson Educación. ISBN:
9789702610250. Página 238
http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2077/lib/unadsp/detail.action?docID=10472849&p00=b
ioquimica
Rivera, J. Garrid, A.( 2006) Fundamentos de bioquímica metabólica (3a. ed.) Editorial
Tébar. ISBN ELECTRÓNICO 9788473604598. Página 30. Recuperado de
Rivera, T; Garrido. (2009).Bioquímica metabólica: conceptos. Editorial Tébar Flores. Página
38. recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2077/lib/unadsp/reader.action?docID=10472810&pp
g=7
Rodríguez Dorantes, M., Téllez Ascencio, N., Cerbón, M. A., López, M., & Cervantes, A.
(2004). Metilación del ADN: un fenómeno epigenético de importancia médica. Revista de
investigación clínica, 56(1), 56-71.
Teijón, R. J. M., Garrido, P. A., & Blanco, G. M. D. (2009). Bioquímica estructural:
conceptos y tests (2a. ed.) : conceptos y tests (2a. ed.). Madrid, ES: Editorial Tébar Flores.
Retrieved from Página 57-111. Recuperado
dehttp://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2077/lib/unadsp/reader.action?docID=10479444
Torres, G.(2011)Modulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD
Página 90-111. Recuperado de http://hdl.handle.net/10596/9281