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COURS DE BIOLOGIE
CELLULAIRE
1 - INTRODUCTION
2 - MEMBRANE PLASMIQUE
3 - CYTOSOL
4 - RETICULUM ENDOPLASMIQUE
5 - APPAREIL DE GOLGI
6 - LYSOSOMES
7 - PEROXYSOMES
8 - MITOCHONDRIES
9 - NOYAU

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GENERALITES SUR LA CELLULE
I – DEFINITION: découle de la théorie cellulaire
formulée par Schleiden (1838) chez les végétaux et
Schwann (1839) chez les animaux.

■ La plus petite unité de structure et


fonction qui constitue les organismes vivants.

Micrographia de Robert Hooke


Microscope de Robert Hooke (1665)
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Origine de la cellule ?

La théorie cellulaire a été étendue par


Virchow (1855) selon lequel une cellule
provient d’une cellule préexistante par
division et ne peut pas se former par
génération spontanée.
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A la lumière des techniques d’observation et d’analyses biochimiques
on peut définir la cellule comme:

■ un système hautement organisé de molécules : eau, sels


minéraux, protéines, lipides, glucides et acides nucléiques.
Les molécules sont organisées en structures définies.

Exemple: Ribosome = protéines + acide nucléique (ARNr)


Membrane plasmique = protéines + lipides ± glucides.

■ Ces structures sont capables d’utiliser la matière et l’énergie du


milieu environnant à l’aide de chaînes de réactions:
METABOLISME.

■ conséquences de ces réactions: le système peut se développer,


se reproduire et s’adapter aux conditions de l’environnement dans
lequel il vie.
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II – ORGANISATION GENERALE
II – 1 CELLULE PROCARYOTE (cellule à noyau non organisé)
En plus absence de:
- Mitochondries.
- Réticulum endoplasmique.
- Appareil de Golgi.
- vésicules (lysosomes…)

Les procaryotes qui regroupent les bactéries et les cyanobactéries


sont des cellules:
■ de faibles dimension (1 à 4 µm).
■ présentant une simple organisation avec une paroi protectrice,
sous Laquelle se trouve la membrane plasmique qui entoure un seul
compartiment cytoplasmique contenant de l’ADN, de l’ARN, des enzymes,
des petites molécules et des ribosomes.
■ Présentant un mécanisme de division simple (bipartition) et
rapide (une bactérie se divise, sous des conditions favorables, tout les
20 minutes donnant ainsi naissance à 4 milliards de cellules en 11 heures).
■ Il faut distinguer entre bactéries pathogènes et non pathogènes
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a. Les procaryotes ont une structure relativement simple

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Ribosomes flagelle
Capsule
paroi
Membrane plasmique

Région nucléaire
Pili (ADN)
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II – 2 CELLULE EUCARYOTE (cellule avec un vrai noyau)

La cellule eucaryote se distingue de la cellule procaryote par le


Développement d’un réseau membranaire qui délimite plusieurs
Compartiments:

■ Noyau: contrôle de l’activité cellulaire et mitose


■ Mitochondries: production d’énergie (ATP)
■ REG: synthèse des protéines
■ REL: synthèse des lipides
■ Appareil de Golgi: synthèse de polysaccharides
■ Lysosomes: digestion cellulaire

En plus de ce réseau d’endomembranes, la cellule eucaryote possède


Un cytosquelette formé de microfilaments et de microtubules.

La cellule eucaryote est de dimension plus grande 8 à 100µm.


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La cellule eucaryote contient des organites bordés de
membrane
Réticulum
Endoplasmique Noyau
lisse
Réticulum
Endoplasmique
granulaire

Flagelle

Not in most Lysosome


plant cells
Centriole

Ribosomes
Peroxysome

Appareil de
Microtubule Golgi

Membrane plasmique
Cytosquelette Intermediate
filament

Microfilament Mitochondrie
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III – LES VIRUS

Les virus sont des particules de très petite taille (0,1 à 0,2 µm).
Leur découverte a été liée à l’utilisation des techniques biochimiques
Récentes (ultracentrifugation) et du microscope électronique (1930 – 1940)

■ Les virus ne sont capables de se multiplier qu’à l’intérieur d’une


Cellule (procaryote ou eucaryote). Se sont donc des parasites obligatoires.

■ On parle souvent de l’association virus – cellule hôte

■ Les virus contiennent une information génétique sous forme


d’ADN ou d’ARN.

Quelques virus bien connus à cause des maladies qu’ils provoquent:

- Orthomyxovirus: grippe
- Paramyxovirus: oreillons, rougeole
- Picornavirus: poliomyélite
- HIV: SIDA
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Différentes formes de virus


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Cycle lytique
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Cycle lysogène
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RAPPEL SUR LES


MACROMOLECULES
FORMANT LES
MEMBRANES

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Structure secondaire des protéines


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Structure secondaire des protéines (suite)
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Structure tertiaire des protéines

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www.goodprepa.tech phosphatidylcholine sphingomyéline
phosphatidylethanolamine phosphatidylserine
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Fig 10-27

Globules rouges en microscopie électronique à balayage 32


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Spectrine du
cytosquelette de
la face
cytosolique du
GR humain en
microscopie
électronique
(coloration Fig 10-31B
négative)

34
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Membrane plasmique
de globule rouge observée
au microscope électronique
après coupes ultrafines et
traitement avec le
tetroxyde d’osmium

Membrane plasmique
de globule rouge observée
au microscope électronique
Après cryodecapage
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III -ROLES PHYSIOLOGIQUES DE LA MEMBRANE PLASMIQUE

A► Barrière physique de protection

B►
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INTRODUCTION

La cellule eucaryote est subdivisée en compartiments (ou organites) limités par


une membrane et ayant des fonctions différentes et spécifiques. (Fig. 1)

Les compartiments intracellulaires entourés par une seule membrane :


• Le réticulum endoplasmique :
- Synthèse des protéines membranaires intrinsèques et des protéines à
destinée extracellulaire (présence de ribosomes sur la face cytosolique du
RE)
- Synthèse des lipides (REL)
- Réservoir intracellulaire du calcium

• L’appareil de Golgi :
- Stockage et transport des lipides et des protéines du RE

• Les lysosomes :
- Ils contiennent des enzymes digestives qui hydrolysent les organites
cellulaires, les macromolécules et les particules d’origine extracellulaire.

• Les peroxysomes :
- Ils assurent des réactions d’oxydation et de peroxydation pour diminuer
la toxicité de certains substrats.

Les compartiments intracellulaires entourés par une double membrane :


• Les mitochondries :
- Elles produisent l’énergie (sous forme d’ATP) nécessaire pour activer les
réactions cellulaires.

• Les chloroplastes :
- Ils sont le siège de la photosynthèse : la conversion de l’énergie solaire
en énergie chimique sous forme de molécules organiques à partir du CO2
et H2O.
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• Le noyau :
- Le site principal de la synthèse d’ADN et d’ARN.
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Chapitre II : LE RETICULUM ENDOPLASMIQUE

Le système endomembranaire de la cellule eucaryote est formé par un


ensemble de compartiments membranaire communiquant les uns avec les autres et
avec la membrane plasmique. Ces compartiments sont : réticulum endoplasmique,
Appareil de Golgi et lysosomes.

I- Structure
Le RE est formé par un ensemble de vésicules et de tubules organisés en
réseau. Les membranes du RE forment un feuillet continu délimitant un espace
interne : la lumière du RE ou cisterne. On distingue deux types de RE :

a- Réticulum endoplasmique rugueux (REG) (Fig. 11) :


Le REG est un ensemble de sacs aplatis communiquant entre eux. Les membranes du
RE à structure trilaméllaire ont une épaisseur de 50 à 60A°. la face interne de la
membrane réticulaire est toujours lisse. Alors que la face externe (du côté
cytosolique) est tapissée de ribosomes. Il joue un rôle dans la protéosynthèse et la
glycosylation des protéines.

b- Réticulum endoplasmique lisse (REL) (Fig. 12) :


Ces membranes ne portent pas de ribosomes et il est formé par un réseau de petites
vésicules et de petits tubules. Il joue un rôle dans la synthèse des lipides et des
hormones stéroïdes ainsi que la détoxification.

Répartition du RE
Le REG et le REL peuvent coexister dans une même cellule et peuvent communiquer
entre eux (cellule hépatique). En cas de synthèse active des protéines le REG est
généralement très développé (cellules acineuses du pancréas). En cas de métabolisme
lipidique important le REL est très abondant (cellule hépatique).

Relation avec l’enveloppe nucléaire


L’observation au microscope électronique a montré une continuité entre la membrane
réticulaire et le feuillet externe de l’enveloppe nucléaire. Au point de vue
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biochimique , pas de différence entre les deux membranes. Après la mitose


l’enveloppe nucléaire est une différenciation de la membrane du RE.

II- Composition chimique (Fig.13)


Les études biochimiques réalisées sur la membrane réticulaire après isolement
par centrifugation (voir TD) ont montré qu’elles renferment des protéines (70%)
généralement des enzymes et des lipides (30%). La membrane réticulaire présente une
asymétrie très marquée puisque sur la face cytosolique on trouve : cytochrome b5,
cytochrome P450 réductase et l’ATPase Ca++ dépendante. Sur la face luminale on a :
la glucose-6-phosphatase, β glucuronidase et des glycosyl transférases.

III- Rôle du RE
Les fonctions physiologiques accomplies par le RE sont nombreuses et on va
se contenter des plus importantes :

1- La protéosynthèse (Fig. 14) :


- Fixation de l’ARNm par son extrémité 5’ au niveau de son site sur le ribosome libre.
Cet ARNm possède sur son extrémité 5’ après le codon AUG une séquence
nucléotidique spéciale qui une fois traduite donne la formation du peptide à résidu
hydrophobe nommé le peptide signal.
- Un composé actif appelé la particule de reconnaissance du signal (SRP) formé de 6
polypeptides liés à une molécule d’ARN se fixe à la partie N terminal du peptide
signal en bloquant la synthèse protéique.
- Le complexe SRP-peptide signal se dirige vers la membrane du RE où il se fixe à un
récepteur de la SRP nommée protéine d’ancrage.
- Après contact, la SRP est dissociée du complexe en hydrolysant une molécule de
GTP et se libère dans le cytosol. Pendant ce temps des protéines de la membrane du
RE assurent le contact avec le ribosome (récepteur du ribosome) par sa grande sous
unité et la synthèse protéique reprend.
- Un pore membranaire formé d’une protéine de translocation s’ouvre pour faire
pénétrer la protéine en cours de synthèse et assurer la translocation à travers la double
couche lipidique du ribosome.
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- Le peptide signal joue le rôle de signal d’initiation de transfert lié au pore de


translocation. Une fois la protéine traverse le pore, des peptidases coupe le peptide
signal de la protéine et ensuite il est dégradé par des protéases du RE.
- A la fin la protéine synthétisée est libérée dans la lumière du RE où elle acquiert sa
structure secondaire et tertiaire et peut éventuellement être glycosylée.

Les polypeptides transloqués dans la lumière du RE sont en fonction de la


nature de leur peptide signal soit :
* Des protéines de transit qui seront dirigées vers d’autres destinations : AG,
lysosomes, membrane plasmique ou espace intercellulaire.
* Des protéines résidents qui jouent le rôle de catalyseurs permettant le repliement et
l’assemblage des protéines :
- PDI (protein dissulfure isomerase) qui permet la formation des ponts dissulfure S-S
- BiP (Binding protein) permet l’agrégation et le repliement des protéines.

2- La glycosylation (phase d’initiation) (Fig. 15)


La glycosylation est l’addition d’un polysaccharide à une molécule de nature
protéique ou lipidique. Dans le cas des protéines il s’agit d’une glycoprotéine. Les
étapes de la phase d’initiation de la glycosylation dans le RE sont :
- Formation au niveau du cytosol des intermédiaires nucléotides-glucides. Ces
derniers vont fournir les résidus glucidiques au Dolichol : c’est un lipide membranaire
doublement phosphorylé.
- Du côté cytoplasmique, addition de 2 résidus N acetylglucosamine (NAG) et 5
mannoses au dolichol par une liaison pyrophosphate.
- L’oligosaccharide formé est basculé du côté luminal du RE où 4 résidus de
mannoses et 3 résidus de glucose sont ajoutés.
- Une enzyme membranaire : oligosaccharide transférase associe cet oligosaccharide
en bloc au groupement NH2 de l’asparagine de la protéine en cours de synthèse. Il
s’agit d’oligosaccharides-N liés. Parfois la liaison peut se faire avec le groupement
OH de la sérine, la thréonine ou l’hydroxylysine : il s’agit d’oligosaccharide-O lié.
- Une fois la glycoprotéine est formée 3 résidus de glucose et 1 mannose sont éliminé
de la partie glucidique.
Toutes ces réactions constituent la phase d’initiation de la glycosylation, d’autres
remaniements auront lieu dans l’appareil de Golgi.
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3- La biosynthèse des lipides :


La membrane du REL fournit presque tous les lipides (phospholipides et
cholestérol) nécessaires pour la régénération des systèmes membranaires.

a- Les phospholipides
La synthèse se fait à partir du glycérol-3-P (G3P) au quel sont ajoutés des acides gras.

Exemple : Biosynthèse de la phosphatidylcholine (Fig. 16)


- Les acyltransférases ajoutent successivement 2 acides gras au G3P et donne l’acide
phosphatidique.
- Sous l’action d’une phosphatase on obtient un diglycéride.
- En présence de la cytidine diphosphocholine (CDP-choline) et d’une enzyme : la
choline phosphotransférase, on obitent la phosphatidylcholine.

b- Le cholestérol et ses dérivés (hormones stéroïdes)


La synthèse des hormones stéroïdes (oestrogène, progestérone, testostérone) se fait
par hydroxylation du cholestérol au niveau des membranes réticulaires par la
cytochrome P450.
Dans les cellules interstitielles des testicules la synthèse du cholestérol débute dans les
membrane réticulaires, puis il est transféré par une protéine transporteuse vers les
membranes mitochondriales où il transformé en prégnénolone . Cette dernière est
transférée à nouveaux aux membranes réticulaires pour donner la testostérone.

4- La détoxification
Elle a lieu au niveau du REL. Il s’agit de la transformation des produits
toxiques exogènes liposolubles : insecticides, herbicides, conservateurs et additifs des
aliments, les médicaments, les drogues… en molécules non toxiques hydrosolubles et
facilement transportées par le sang et éliminées par les reins, le fois, les poumons, les
intestins, la peau….
Ce phénomène se déroule surtout dans le fois et il se fait par des réactions
d’oxydation et de conjugaison catalysées par des enzymes de la membrane réticulaire.
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* Réaction d’oxydation
Toxine-H + H+ + NADPH + O2 Toxine-OH + H2O + NADP+
Il s’agit d’une hydroxylation de la toxine par incorporation d’un atome d’oxygène.
L’autre atome est réduit en H2O par oxydation de NADPH. Cette réaction fait
intervenir une enzyme : la cytochrome P450 qui forme une petite chaîne de
transporteurs d’électrons :

NADPH + H+ réductase FAD cytochrome P450 Toxine-


H + O2
Fe++
2H
+
NADP Réductase FADH2 cytochrome P450 Toxine-
OH+H2O
Fe+++

* Réaction de conjugaison
La fixation sur la toxine d’un groupement hydrophile l’acide glucuronique ce qui
donne un composé hydrosoluble. Il s’agit d’une glucurono-conjugaison. Les
conséquences de ce phénomène de détoxification est le développement de la surface
des membranes du REL après administration de certaines drogues toxiques.

5- Autre fonctions du RE
Dans les fibres musculaires le REL forme un réseau très organisé permettant le
transport des ions Ca++ nécessaires à la contraction musculaire.

IV- Biogenèse
Les membranes du RE sont des structures en équilibre dynamique c.a.d. que
leurs constituants protéique et lipidiques sont renouvelés de façon continue. Les
constituants des membranes du REL se synthétisent au niveau du REG puis se
rassemble en membrane ensuite elles s’accroîtrent par un bourgeonnement.
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Chapitre III : L’APPAREIL DE GOLGI

I- Structure et biogenèse (Fig. 17)


La découverte de cet organite revient au biologiste italien Camillo GOLGI
(prix Nobel 1906). Actuellement il porte son nom : appareil de Golgi (AG). Il est
constitué d’un ensemble de citernes ou saccules aplatis parallèles associés à des
vésicules de sécrétion. Les saccules d’un dictyosome sont au nombre de 4 à 8 et il
peut y avoir une connection entre les lumières de deux saccules voisins.
L’appareil de Golgi est une structure polaire avec deux faces :

* Une face externe ou face cis au voisinage du RE. A ce niveau il y a bourgeonnement


d’une région spécialisée du RE pour donner des vésicules de transition. Ces derniers
vont passer à travers le réseau cis golgien et vont fusionner à un type membranaire
selon leur contenu.

* Une face interne ou face trans formée de saccules plus dilatés. A sa périphérie se
trouve un réseau trans golgien par le quel sortent les molécules soit vers les lysosomes
ou les vésicules de sécrétion ou la surface cellulaire.

Il est à noter que l’appareil de Golgi est très développé chez les cellules
spécialisées dans la sécrétion (cellules calciformes de l’épithélium intestinales).

II- Composition chimique


Les membranes de l’AG contiennent 35 à 40% de lipides (surtout des
phospholipides) et moins des protéines que le RE (60 à 65%). L’originalité de l’AG
revient au faite qu’in renferme un nombre important de glycosyltransférases, de
sulfotransférases et des phosphotransférases. L’AG présente une polarité biochimique
puisque les deux faces de l’AG sont biochimiquement distinctes.

III- Rôle de l’AG


Les principales fonctions attribuées à l’AG sont la glycosylation, la
sulfatation, la sécrétion et production des hormones.
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a- La glycosylation des protéines (Fig. 18)


L’AG reçoit des protéines partiellement glycosylées dans le RE et qui vont subir
d’autres remaniements dans ces saccules c’est la phase d’élongation et de terminaison
de la glycosylation dont les étapes sont résumées comme suit :
- Elimination de 3 résidus de mannose
- Addition d’1 résidu de NAG
- Elimination de 2 résidus de mannose
- Addition de 2 résidus de NAG, 3 galactose, 3 acides sialique (N-acetylneuraminique
NaNa) chargé négativement.

La glycosylation aboutit à deux types d’oligosaccharides :


* Les oligosaccharides complexes contenant des résidus de NAG, mannose, galactose,
fucose et acide sialique.
* Les oligosaccharides simples riches seulement en NGA et les mannoses.
Parfois on peut trouver les 2 types dans la même protéine : la thyroglobuline.

Importance de la glycosylation
- aide les protéines à résister aux protéases
- constitue l’enveloppe protectrice des cellules
- permet les processus d’adhérence cellulaire

b- La sulfatation
Il s’agit d’une addition des radicaux sulfates à une glycoprotéine donnant un
mucopolysaccharide. Elle se fait en 2 étapes :
1ère étape : activation du sulfate par l’ATP à l’aide d’une ATP sulfurylase

ATP + sulfate A-5’-phosphosulfate (A-5’-P-S) + Pi


A-5’-P-S + ATP 3’-Phosphoadénosine-5’-P-S (PAPS) +
ADP
ATP sulfurylase

2ème étape : Transfert du sulfate par une sulfotransférase

PAPS + Glycoprotéine Glycoprotéine sulfatée + 3’-P-Adénosine-5’-


P (PAP)
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c- La sécrétion cellulaire (Fig. 19)


Dans certaines cellules les protéines sont sécrétées de manière continue (production
de phanères par les cellules de la peau). Dans d’autres elles sont stockées dans des
grains de sécrétion et leur libération dépend d’un stimulus nerveux ou signal
hormonal (enzymes du pancréas exocrine).

d- La production de membranes :
Le phénomène de renouvellement membranaire se fait d’une façon directe par
synthèse des glycoprotéines, glycolipides, et des polysaccharides. Il se fait aussi par
fusion de la membrane des vésicules de sécrétion avec la membrane plasmique.
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Chapitre IV : LES LYSOSOMES

I- Structure (Fig. 20)


Les lysosomes ont été découverts en 1951 dans les cellules du foie du rat par
le biochimiste DE DUVE par fractionnement biochimique d’extraits cellulaires. Ce
sont des organites cytoplasmiques contenant des hydrolases acides (estomac
cellulaire) à activité maximale à PH5 maintenu grâce à la présence dans leur
membrane d’une pompe H+. Ils existent dans toutes les cellules eucaryotes. Ils ont un
diamètre de 0,2 à 0,4 et sont limités par une membrane de 75A° d’épaisseur. Leur
nombre et leur taille et l’aspect de leur contenu varient en fonction de la nature de la
cellule et de son état physiologique. Ainsi ils sont abondants dans les hépatocytes, les
macrophages et les granulocytes. On distingue deux types de lysosomes :
* Les lysosomes primaires : ce sont des vésicules ou grains de sécrétion qui viennent
d’être formées à aspect homogène et contenant des hydrolases.
* Les lysosomes secondaires : ce sont des vacuoles à aspect hétérogènes contenant en
plus des hydrolases le substrat en cours de digestion.

II- Composition chimique


Plus de 40 hydrolases lysosomales ont été identifiées. Parmi ces enzymes il y a
des peptidases, nucléases, phosphatases, sulfatases, glycosiodases, lipases et
phospholipases.

III- Rôles des lysosomes


Le rôle essentiel des lysosomes est la digestion des substrats d’origine
exogène : hétérophagie ou endogène : autophagie.

a- Hétérophagie (Fig. 21)


* Par endocytose
Les macromolécules exogènes sont captées par endocytose et sont d’abord versées
dans des petites vésicules appelées : endosomes précoces. Ensuite, ces molécules
passent vers des endosomes tardifs. Ces derniers fusionnent avec les lysosomes
primaires et donnent des lysosomes secondaires.
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Exemples :
1- Synthèse des hormones thyroïdienne (Fig. 22)
La thyroglobuline est synthétisée dans le RE puis glycosylée dans l’AG ensuite elle
est libérée vers le colloïde où elle est iodée. Après iodation, elle entre dans la cellule
par endocytose et rencontre les lysosomes primaires. La thyroglobuline est hydrolysée
en hormones thyroïdiennes et libérée par le pôle basal vers l’extérieur.

2- Les protéines filtrées au niveau du glomérule et celles réabsorbées au niveau du


tube contourné proximal sont hydrolysées par les lysosomes (Fig. 23)

* Par phagocytose
Ce phénomène a lieu au niveau des cellules spécialisées dans la phagocytose des
grosses particules et des microorganismes. On a formation des phagosomes qui vont
fusionner aux lysosomes.

Exemples :
1- La nutrition des protozoaires (amibes et paramécies) (Fig. 24)
2- La défense de l’organisme par les granulocytes neutrophiles (bactéries et virus)
(Fig. 25)

b- Autophagie (Fig. 21)


Elle permet la dégradation des structures cellulaires (REL, mitochondries) ou bien la
destruction de toute la cellule (histolyse). Une portion enveloppe l’organite et crée un
autophagosome qui va fusionner avec un lysosome. Après digestion les lysosomes
secondaires se transforment en corps résiduels rejetés par exocytose.
Exemples :
- Elimination des vésicules de sécrétion en excès : crinophagie
- Digestion des tissus au cours de la métamorphose (régression de la queue du têtard)

Cas particuliers :
Dans certaines cellules les lysosomes libèrent leurs enzymes dans le milieu extérieur.
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Exemples :
- Les ostéoclastes libèrent leurs hydrolases pour solubiliser la matrice minérale
- Les champignons déversent leurs hydrolases pour fragmenter les macromolécules et
ensuite absorber les petites molécules obtenues.

Remarque :
Les protéines désignées vers les lysosomes ont un phosphate inséré au niveau du
mannose de l’oligosaccharide N-lié et de là elles sont dirigées par des récepteurs
spécifiques vers les lysosomes.

IV- Les maladies lysosomales


Altération de la membrane lysosomale
Ce phénomène est observé dans les cas suivants :
* La silicose :
Les cristaux de silice inhalés vont être phagocyté par les macrophages pulmonaires.
Ces cristaux vont établir des liaisons hydrogènes avec la membrane lysosomale et
provoque sa rupture et de là la libération des hydrolases. Ces derniers provoquent une
inflammation des voies pulmonaires.
* la goutte :
Les cristaux d’urate sodique provoquent une inflammation des articulations suite à
une rupture de la membrane des phagosomes.
* La streptococcie :
Maladie infectieuse provoquée par des streptocoques qui par leurs exotoxines
dissolvent la membrane lysosomale.

La régurgitation
C’est un déchargement du contenu lysosomale vers l’extérieur ce qui provoque la
dégradation des tissus conjonctifs.

Encombrement
La surcharge en composés non digérés à cause de l’inactivation ou l’absence de
l’hydrolase spécifiques à la suite d’une mutation génétique.
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* Maladie de GAUCHER :
Accumulation d’une sphingolipide non hydrolysé dans les lysosomes du foie et de la
rate.

* Maladie de TAY SACHS :


Accumulation du ganglioside GM2 dans les lysosomes du tissu nerveux.

V- Biogenèse
Les lysosomes se forment de deux façons :
* A partir de l’AG
Les hydrolases sont synthétisées dans le RE puis transitent l’AG qui donnent des
vésicules qui constituent par la suite les lysosomes primaires.
* A partir du RE
Les hydrolases sont synthétisées dans le RE puis passe dans le REL à partir du quel
bourgeonnent des vésicules pour donner les lysosomes primaires sans transiter par
l’AG.
Les lysosomes secondaires se forme par fusion des lysosomes primaires avec des
vésicules contenant le substrat.
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Chapitre IV : LES PEROXYSOMES

I- Structure: (Fig 19)


Les peroxysomes sont des petits organites membranaires existants dans le cytoplasme de
toutes les cellules eucaryotes.
Ils on été purifié par centrifugation par de Duve. Ils sont sphériques ou ovoïdes. Chaque
peroxysome est limité par une membrane qui isole un espace appelé matrice.

II- Composition chimique:


La membrane des peroxysomes :
Lipides : 30%
Protéine : 70%
La membrane est perméable à l'eau et aux petites molécules. La matrice renferme des
enzymes : oxydases et catalases.

III- Rôles : (Fig 20)


Par des réactions d'oxydation et de peroxydation, les peroxysomes permettent de diminuer la
toxicité de certains substrats et aussi celle de l'eau oxygénée (H2O2).
Cette activité se réalise en deux étapes avec production de peroxyde d'hydrogène (eau
oxygénée) comme intermédiaire. Lors de la première étape les substrats ayant pénétrés sont
oxydés et l'O2 est réduit par les oxydases flaviniques en donnant H2O2. Pendant la deuxième
étape la catalase permet la peroxydation d'un substrat toxique ou de l'eau oxygénée en
donnant de l'eau.
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Chapitre V : LES MITOCHONDRIES

I- Structure : (Fig 21)


Les mitochondries se présentent comme des organites allongés ou globuleux.
L'enveloppe mitochondriale est constituée par une membrane externe et une
membrane interne qui se replie pour former les crêtes. La membrane interne présente
sur sa face matricielle des particules d'ATPase. Elle a une perméabilité sélective grâce
aux perméases. Ainsi la composition de la matrice est spécialiosée. Cette membrane
isole un compartiment appelé la matrice. Entre les deux membranes, il existe un
espace iunterrmembranaire.

II- Composition chimique :


* Membrane externe : lipides 40% et protéine 60%.
* Membrane interne : lipides 20% et protéines 80%. Ces protéines se
classent en trois catégories :
- La chaîne respiratoire
- ATPase
- Transporteurs spécifiques (Ca++, ADP, ATP, aspartate, malate et citrate)
* Matrice :
• ADN (circulaire), ARN, mitoribosomes
• Enzymes du cycle de Krebs
• Enzymes de la β oxydation
• Ca++, Mg++, Na+, K+, P.

III- Rôles :
Le rôle de la mitochondrie est la production de l'énergie nécessaire au fonctionnement
de la cellule. Ce rôle est réalisé en trois étapes :
* Rappel de la glycolyse : (Fig 22)

1- Oxydation du pyruvate : (Fig 23)


La glycolyse du glucose (6C) donne la formation de deux molécules d'acide
pyruvique. Toutes ces réactions ont lieu dans le cytoplasme. Le pyruvate pénètre dans
la matrice où il subit une décarboxylation oxydative pour donner l'acétyl coA :
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CH3-CO-COOH + COASH+ NAD CH3CO-SCOQ + CO2 + NADH + H+


(pyruvate) (COA) (AcetylcoA)

Cette réaction est catalysée par le complexe pyruvate deshdrogenase.

2- Oxydation de l'acetyle coA : (Fig 24)


Elle lieu dans la matrice par une série de réactions qui constituent le cycle de Krebs
ou le cycle de l'acide citrique ou le cycle des acides tricarboxyliques.

3- Phosphorylation oxydative : (Fig 25)


Toutes les étapes qui précèdent la phosphorylation à savoir : la glycolyse et le cycle
de Krebs n'utilisent pas l'O2. C'est une fonction exclusive de la chaîne respiratoire
localisée sur la membrane interne. Lors de ces étapes il y a oxydation des substrats et
libération des molécules de NADH et FADH2. Ces deux molécules vont subir au
niveau de la membrane une série de réaction d'oxydo-réduction qui met en jeu des
transporteurs d'électrons. Ces réactions d'oxydation sont couplées à la
phosphorylation de l'ADP en ATP. Ce mécanisme de couplage a été expliqué selon la
théorie chimio-osmotique proposée par Mitchel en 1961: au cours du transfert des
électrons il y a libération de l'énergie qui va pomper les protons H+ de la matrice vers
l'espace intermembranaire ce qui crée un gradient électrochimique. Le retour de H+
vers la matrice se fait par l'ATPase qui par changement de sa conformation devient
ATP synthétase capable de phosphoryler l'ADP en ATP.

* Le bilan énergétique de la phosphorylation oxydative:


- Le NADH fournit 3 ATP
- Le FADH2 fournit 2 ATP.

* Inhibiteurs de la synthèse d'ATP :


- Antimycine A et cyanure : inhibent le transfert des électrons
- Dinitrophénol (DNP): rend la membrane interne perméable aux H+ (pas de gradient)
- Oligomycine : bloque le passage de H+ par l'ATPase.
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Chapitre VI : LE NOYAU

Le noyau est le plus gros organite cellulaire. Il a une forme sphérique ou ovale et
entouré par une enveloppe membranaire qui le sépare du cytoplasme. Sa position dans
la cellule est variable.

I- Structure : (Fig 25)


Le noyau est constitué de l’enveloppe nucléaire, le nucléoplasme, le nucléole et la
chromatine.
1- Enveloppe nucléaire : (Fig 26)
Elle sépare le nucléoplasme du cytoplasme. Elle est formé d’une membrane interne
lisse et une membrane externe portant des ribosomes et en continuité avec la
membrane du REG. Entre les deux membranes il y a un espace périnucléaire. On note
l’existence de pores nucléaires assurant les échanges entre le noyau et le cytoplasme.

2- Nucléoplasme : (Fig 26)


C’est un espace colloïdal de nature gélatineuse dans le quel se trouve le nucléole et la
chromatine. Il est constitué de d’ARN, nucléotides, protéines, ARN polymérase, ADN
polymérase, Ca++, Na+, Mg++.

3- Nucléole : (Fig 26)


Il est visible seulement pendant l’interphase. Il est constitué d’ARN et des protéines.
Au niveau du nucléole se trouve des groupes de gênes d’ARNr appelés organisateurs
nucléolaires. Ces derniers sont transcrits par l’ARN polymérase I et produit un
transcrit nomé l’ARN 45S formé de 13000 nucléotides. L’ARN 45S est coupé pour
donner l’ARN 28S, l’ARN 18S et l’ARN 5,8S. Les protéines sont synthétisées dans le
cytoplasme puis transférées vers le nucléole pour s’associer avec les ARN
ribosomaux et former les ribosomes.

4- Chromatine : (Fig 26)


Elle est formée de l’ADN support de l’information génétique associé à des protéines
qui sont de deux types : les protéines histones basiques riches en arginine et lysine et
les protéines acides non histones. On parle d’euchromatine (moins condensée 10%)
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formé de nucléofilaments active dans la transcription et d’hétérochromatine (très


condensée au cours de l’interphase 90%) inactive dans la transcription. Elle se
localise pendant la mitose autour du centromère chromosomique.

II- Rôles :
Le noyau dirige et coordonne toutes les activités de la cellule.
Rappel sur structure ADN :
Il s’agit de l’acide désoxyribonucléotide, le support de l’hérédité et constitue le
génome. Il se trouve dans le noyau et faible quantité dans les mitochondries et les
chloroplastes ; L’ADN est formé de deux brins complémentaires formant une double
hélice lié par des liaisons hydrogènes A-T et G-C. L’ADN est formé par une série de
nucléotides. Chacun est formé d’acide phosphorique et un sucre desoxyribose et une
base azotée.

1- Réplication :
Il s’agit de la synthèse d’une nouvelle molécule d’ADN par l’ADN polymérase. Il
s’agit d’une duplication de l’ADN par la séparation de l’ADN parental et la formation
de deux nouvelles chaînes. L’ADN formé est identique à l’ADN parental.

L’ADN polymérase est complexe enzymatique impliqué dans la réparation et la


recombinaison de l’ADN en gardant la complémentarité des bases et en utilisant le
desoxyribose.

Mécanisme :
Les deux chaînes de l’ADN parental se séparent et deux nouvelles se forment donc le
processus est semi conservateur. L’ADN formé est identique à l’ADN parental donc
l’information génétique est conservée. La molécule d’ADN s’ouvre au niveau des
liaisons H en libérant les deux brins.
Des protéines (Hélicases) forment le complexe enzymatique de réplication permettent
l’ouverture et le déroulement de l’ADN et font apparaître des fourches de réplication.
La réplication de l’ADN se fait dans les deux sens : elle est bidirectionnelle. Ce qui
constitue la phase d’initiation.
(voir cours magistral)
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La synthèse du nouveau brin se fait dans le sens 5’----3’. L’ADN polymérase III va
fixer des nucléotides libres disponibles dans le noyau sur les bases complémentaires
en présence de Mg++ à une extrémité 3’OH libre donc la synthèse d’un brin se fait
continue et de l’autre discontinue = fragments d’Okazaki. L’ADN polymérase ne
fonctionne pas dans le sens 3’----5’ donc des primases vont d’abord synthétiser un
morceau d’ARN 5’----3’ puis la synthèse du nouveau brin continue après il y a
dégradation de l’ARN amorce. Par la suite l’ADN ligase va lier les différents
fragments du nouveau brin.

Désoxyribose :
(voir cours magistral)

ADN poly I = supprime les amorces ARN + les erreurs


ADN poly II = corrige les erreurs
ADN poly III = synthèse d’ADN
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2- Transcription :
C’est la synthèse de molécules d’ARN à partir des unités de transcription (gênes). Elle
fait intervenir une enzyme l’ARN polymérase. La molécule d’ARN nouvellement
synthétisée subit une maturation. Par excision et épissage il y a élimination des
séquences nucléotidiques muettes.

Il s’agit de la transcription de gêne (région codante). Un gêne est un fragment d’ADN


c a d copier l’information génétique porté par le gêne par la synthèse de molécule
d’ARN. Un seul brin est nécessaire pour la transcription.
L’ARN polymérase permet la synthèse de l’ARN en suivant la complémentarité A-U
et G-C en assurant la liaison covalente entre les nucléotides néoformés.
La transcription se fait dans des zones précis = unité de transcription et se termine à
des sites spécifiques. C’est le brin 3’----5’ qui est transcrit donc l’ARN s’allonge dans
le sens 5’----3’.
Plusieurs facteurs protéiques TFII (facteur de transcription) interviennent dans la
transcription de l’ADN et sont nécessaires au fonctionnement de l’ARN polymérase
II. Les TFII se lient à l’ADN au niveau du site d’initiation de la transcription. Ils
attirent la polymérase II pour former un complexe. L’élongation est l’addition des
ribonucléotides pour assurer la synthèse de l’ARN. Un gêne est formé de séquences
exons codantes et introns non codantes.

Maturation de l’ARNm dans le noyau :


• La formation d’une structure particulière « coiffe = formé de guanine
méthylée en C7 » en 5’. CH3—G-P-P-P empêche la dégradation de l’ARN
• Addition d’une séquence polyadénylée en position 3’ formée de nucléotides
adenylique pour les distinguer des autres ARN transcrits par d’autres ARN
polymérases.

• Epissage : excisions des introns et jonctions des exons. L’ARN m primaire est
une copie fidèle du gêne
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ARN poly I : dans le nucléole pour synthèse ARNr 5,8s ; 18s et 28s.
ARN polymérase II : dans le nucléoplasme pour synthèse de l’ARNm qui sera
traduite en protéines.
ARN polymérase III : dans le nucléoplasme pour synthèse ARNr 5s et ARNt

Les différences entre ADN et ARN : sucre ribose et desoxyribose et les bases
T et U.

Ribose :
(voir cours magistral)

3- Division cellulaire et formation des chromosomes : (voir TP)

4- Notions de chromosomes :
a) Structure :
Segment d’ADN bicaténaire replie en une série de boucles avec des protéines
de liaison aux extrémités de chaque boucle.

(voir cours magistral)

Une cellule diploïde humaine contient 22 paires de chromosomes classés en


fonction de leur taille décroissante et 2 chromosomes sexuels xx ou xy c’est le
caryotype humain = carte chromosomique.

b) Aberrations chromosomiques : ou maladies génétiques acquises


Anomalies morphologiques du chromosome qui peut survenir lors de la mitose
ou méiose c a d lors de la formation des gamètes ou sur le zygote. Il est
possible de mettre en évidence des anomalies de nombre : chromosomes en
surnombre (trisomie), manque de chromosome dans une paire (monosomie),
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anomalie de chromosomes sexuels (syndrome de turner = manque un ch x,


syndrome de Klinfelter = ch x en excès) ou de structure : maladie de chat.
Ses maladies ne sont pas transmises à la descendance.

c) Maladies génétiques héréditaires :


Défaut de fonctionnement d’un gêne = modification séquence nucléotidique et
qui est transmet à la génération suivante et qui va se traduire par la synthèse
d’une protéine anormale. Si l’anomalie est sur les ch sexuels la maladie est
dite gonosomale (hémophilie, daltonisme) et si sur les ch homologues est dite
autosomale (diabète, anémie).

ƒ Maladie monogénique : défaut d’un seul chromosome


ƒ Maladie polygénique : action combinée de plusieurs gênes
ƒ Maladie multifactorielle : due à des facteurs génétiques et
environnementaux (style de vie) (diabète type II, asthme, maladies
coronaires).

Schéma d’un chromosome

(voir cours magistral)

d) Maladies congénitales :
Malformations à la naissance
Causes génétiques
Causes toxiques : alcool, tabac, médicaments, pesticides…
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Fig 25 : Structure du noyau

Fig 26 : Enveloppe nucléaire, nucléole et chromatine