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• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria
Enlaces responsables de los niveles de
organización de las proteínas
• Enlaces fuertes:
- Enlace peptídico
- Enlace disulfuro
• Enlaces débiles:
- Enlaces puente de hidrógeno
- Interacciones hidrofóbicas
- Fuerzas electrostáticas
- Fuerzas de Van Der Waals
Estructura primaria
• Define el orden de los
aminoácidos, y la ubicación de los
enlaces disulfuros en las cadenas
polipeptídicas.
• La secuencia de A,A de la Amino
estructura primaria puede terminal 1 2 3 4 5 6 7
predecirse a partir del gen que
codifica a la proteína.
• Se puede apreciar el A,A con el 8 9 10 11 12 13 14
grupo amino terminal y el que
contiene el grupo carboxilo
terminal. 15 16 17 18 19 20
• Ejemplo: la mioglobina.
Mioglobina
Estructura cuaternaria
• Se refiere al ensamblaje de
dos o más cadenas
polipeptídicas separadas,
unidas mediante interacciones
o entrecruzamientos no
covalentes.
• El conjunto se denomina
oligomero.
• Las cadenas peptídicas se
denominan monómeros o
subunidades .
• Participan todos los enlaces
débiles.
FACTORES DE ESTABILIDAD QUE MANTIENEN A
LAS PROTEÍNAS EN SOLUCIÓN (COLOIDES)
• Atmósfera hidratante
• Carga neta (+) ó (-)
• Con desnaturalización
PRECIPITACIÓN • Sin desnaturalización
Desnaturalización
• Catalíticas • De la membrana-
• Estructurales receptores
• Contráctiles • Ribosómicas
• De defensa natural
• De almacenamiento
• Digestivas
• Tóxicas o de toxinas
• De transporte
• Hormonales • De la visión
• Del ADN
• Cromosómicas
De acuerdo a su solubilidad
Globulinas:
Albúminas:
• Son de origen vegetal y animal.
• Son de origen animal.
• Insolubles en agua destilada.
• Solubles en agua destilada.
• Precipitan en slns. medio saturadas de
• Precipitan en slns. salinas saturadas. sales.
• PM: < 70.000 Daltons • PM: > 150.000 Daltons
Histonas: Protaminas:
• Son de origen vegetal o animal. • Son de origen animal.
• Solubles en agua destilada y ácidos • Solubles en agua destilada, slns.
diluídos. Salinas, ácidos y bases.
• Precipitan por adición de amoníaco. • PM: 6.000 Daltons.
• Están unidas al ADN en el núcleo • Están unidas a otras proteínas para
celular. formar complejos de alto PM.
De acuerdo a su conformación
Proteínas fibrosas Proteínas globulares
• Generalmente insolubles en agua. • Solubles en agua o slns. salinas.
• Tienen formas moleculares muy • Estructura compacta.
alargadas. • Poseen estructuras casi esféricas
• Conjunto de cadenas a elípticas.
polipeptídicas largas, dispuestas a
manera de haz. • Se desnaturalizan fácilmente.
• Resistentes a la • Fuerzas intermoleculares débiles.
desnaturalización.
• Poseen uniones intermoleculares • Regulan procesos vitales.
fuertes.
• Ej.: Hemoglobina, enzimas,
• Material estructural de los tejidos inmunoglobulinas, miosina,
• Ej.: Colágeno, elastina, queratina fibrinógeno.
De acuerdo a su composición
Proteínas simples o no
conjugadas Proteínas conjugadas
• Glicoproteínas
• Metaloproteínas
• Hemoproteínas
Proteínas conjugadas • Flavoproteínas
• Fosfoproteínas
• Nucleoproteínas
• Lipoproteínas
PROTEÍNAS SIMPLES:
PROTEÍNAS FIBROSAS
COLÁGENO:
- La unidad básica de la fibra del colágeno es la molécula de
tropocolágeno.
- Forma parte del tejido conectivo, tejido que precisa
resistencia o dureza.
- Es una triple hélice formada por 3 hélices polipeptídicas
enrolladas entre sí. Cada hélice con aprox. 1000 residuos.
- Es rico en los A,A: Glicina, lisina, prolina, hidroxiprolina. La
hidroxilisina es poco frecuente.
- Es más estable mientras tenga más restos de prolina y lisina.
ELASTINA:
- Proteína fibrosa flexible.
- Se encuentra en el tejido conectivo elástico
(ligamentos, vasos sanguíneos arteriales).
- Formada por los A,A: Glicina, leucina, isoleucina,
prolina, y poca cantidad de hidroxiprolina.
- Carece de hidroxilisina.
QUERATINA:
- Proteína insoluble en los animales, derivadas de las células del
ectodermo.
- Están incluídas en este tipo los elementos proteicos estructurales de la
piel, así como los derivados biológicos del ectodermo (pelo, plumas,
lana, escamas,uñas).
- Existen dos clases de queratinas con secuencia de A,A y funciones
similares: -queratinas y -queratinas.
- Las -queratinas son las proteínas más importantes del pelo y las uñas
y forman parte importante de la piel del animal.
- Las -queratinas son miembros de un gran grupo de proteínas
filamentosas intermedias, que desempeñan funciones estructurales en
los núcleos, citoplasmas y superficie de muchas células.
QUERATINA
PROTEÍNAS CONJUGADAS
• GRUPO PROSTÉTICO:
HEM
Nucleo coloreado
tetrapirrólico, formado
por cuatro unidades de
piorrol, conectadas a
modo de anillo por Fe+2
puentes metenilo. La
estructura es planar y
en el centro tiene un
átomo de hierro.
HEMOGLOBINA
- Hemoproteína con
actividad enzimática.
- Grupo prostético: Hem
o Hemo.
- Función: Degrada el
peróxido de hidrógeno
en agua y oxígeno..
FLAVOPROTEÍNAS
• GRUPO
PROSTÉTICO:
Mononucleótido de
flavina (FMN) o
dinucleótido de flavina
y adenina (FAD).
• Se forma en el cuerpo
a partir de la vitamina
B5 o riboflavina.
• Numerosas enzimas
son flavoproteínas o
metaloflavoproteínas.
LIPOPROTEÍNAS
• GRUPO PROTEICO:
Apolipoproteína o
apoproteína (Apo B48,
apo B100, apo A).
• GRUPO
PROSTÉTICO:
Nucleo lipídico.
• Función: Transporte de
lípidos por el torrente
circulatorio.
• Tipos: Quilomicrón,
VLDL, LDL, HDL.
Trabajo Autónomo