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02/02/2014

INTRODUCTIONINTRODUCTION AA L’ETUDEL’ETUDE DESDES ENZYMESENZYMES

Pr. Laila CHABAA 1 ère année médecine / 2013-2014

OBJECTIFS

Savoir définir une enzyme

Pouvoir décrire la structure et la composition d’une enzyme

Connaître le mode d’action des enzymes

Connaître la classification des enzymes

Pouvoir classer les coenzymes en fonction de leurs natures, et leurs rôles

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PLAN

INTRODUCTION

I - DEFINITION ET STRUCTURE

II – MODE D’ACTION DES ENZYMES

III- CLASSIFICATION ET NOMENCLATURE

IV - COENZYMES ET COSUBSTRATS

CONCLUSION

INTRODUCTION

02/02/2014

02/02/2014 Type Temps Facteurs déclenchants Réaction Conditions physico-chimiques 3

Type

Temps

Facteurs

déclenchants

Réaction

Conditions

physico-chimiques

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Organisme : réactions métaboliques

Organisme : réactions métaboliques anabolisme et catabolisme Réactions biochimiques: • « Réactions uniques » ou

anabolisme et catabolisme

: réactions métaboliques anabolisme et catabolisme Réactions biochimiques: • « Réactions uniques » ou

Réactions biochimiques:

« Réactions uniques » ou intégrées dans une voie métabolique

Temps adapté

Conditions physiologiques compatibles avec la vie

catalyseursintégrées dans une voie métabolique • Temps adapté • Conditions physiologiques compatibles avec la vie Enzymes

dans une voie métabolique • Temps adapté • Conditions physiologiques compatibles avec la vie catalyseurs Enzymes

Enzymes

Exemple 1: réaction de décarboxylation du pyruvate

CH 3 -CO-COOH

de décarboxylation du pyruvate CH 3 -CO- COO H CH 3 COH + CO 2 In

CH 3 COH + CO 2

In vitro: 170°C In vivo: 37°C , la pyruvate décarboxylase

Exemple 2: réaction d’hydrolyse du saccharose

saccharose + H 2 O

réaction d’hydrolyse du saccharose saccharose + H 2 O glucose + fructose In vitro: plusieurs mois,

glucose + fructose

In vitro: plusieurs mois, années In vivo: quelques secondes, saccharase ou invertase

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CHAPITRECHAPITRE -I-I--

DEFINITIONDEFINITION ETET STRUCTURESTRUCTURE DESDES ENZYMESENZYMES

A- DEFINITIONS

Substrat:

être transformée par l’action catalytique d’une enzyme

molécule qui entre dans une réaction pour

Produit: molécule qui est produite au cours d’une

réaction catalysée par une enzyme

au cours d’une réaction catalysée par une enzyme Enzyme: est une catalyseur biologique qui assure la

Enzyme: est une catalyseur biologique qui assure la transformation biochimique d’un substrat (S) en un produit (P).

Enzyme: est une catalyseur biologique qui assure la transformation biochimique d’un substrat (S) en un produit

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S

Glucose

P

Glucokinase

ATP ADP
ATP
ADP
Pi H2O
Pi
H2O

P

Glucose 6 phosphate

S

Glucose 6 phosphatase

S Glucose P Glucokinase ATP ADP Pi H2O P Glucose 6 phosphate S Glucose 6 phosphatase

Catalyseurs:

Agissent à faible dose

 

augmentent la vitesse de la réaction

diminuent l’énergie d’activation

sont régénérés à la fin de la réaction

E + S

E-S

E + P

Biologiques:

Protéines produites par l’organisme Action spécifique : substrat, réaction

E + S

Régulables

E + P

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B- STUCTURE DES ENZYMES

Protéines douées de propriétés catalytiques

Holoprotéines ou hétéroprotéines

Monomériques: ex le lysozyme

oligo ou polymériques: LDH (lactate-déshydrogénase)

complexe multienzymatique : acide gras synthétase

Les Hétéroprotéines : partie protéique et partie non protéique

1 - Partie protéique : apoenzyme

porte la spécificité enzymatique

Fixation du substrat

Favorise l’action du coenzyme

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2- Partie non protéique ( cofacteur ou coenzyme …)

- Atomes ou molécules biologiques, substance apportée par

l’alimentation (ex: vitamine)

- Indispensable à la catalyse enzymatique: Intervient dans la

réaction enzymatique, mais n’est pas transformé définitivement à la

fin de cette réaction,

- transporte le substrat, reçoit le produit ou participe à la

structure de l'enzyme.

- Deux types : - lié: groupement prosthétique

- libre: cosubstrat

Koolman, Color Atlas of Biochemistry, 2nd edition © 2005 Thieme

Koolman, Color Atlas of Biochemistry, 2nd edition © 2005 Thieme

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2.1- le groupement prosthétique

- Régénéré sans être libéré

- Fonctionne à concentration stoechiométrique

AX

A X A

A

ApoE-GP

ApoE-GP X

B

B B X

BX

Exemple: l’acide lipoïque

AH 2

A

déshydrogénase
déshydrogénase

Acide lipoïque

Acide dihydrolipoïque

Exemple: l’acide lipoïque A H 2 A déshydrogénase Acide lipoïque Acide dihydro lipoïque FAD H 2

FADH 2

FAD

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2.2 - le cosubstrat

 

- Nécessite un second apoenzyme pour être régénéré

 

Apoenzyme 1

AX

A X A

A

cosubstrat

cosubstrat- X

B

B B X

BX

 

Apoenzyme 2

Exemple:

 

G6P DHase

Glucose 6

6 phosphogluconate

phosphate

p h o s p h a t e
 

NADP +

NADPH,H +

 
 

Glutathion

 

Glutathion réduit

glutathion réductase

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CHAPITRECHAPITRE –– IIII ––

MODEMODE D’ACTIOND’ACTION DESDES ENZYMESENZYMES

Pour que la réaction enzymatique se produise, il faut :

Que l’enzyme reconnaisse spécifiquement les cofacteurs

dont elle a besoin.

La formation d’un complexe enzyme-substrat

Un

échange

d'énergie

libre

entre

substrat et le milieu environnant.

le

complexe

enzyme-

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A- NOTIONS DE BIOENERGETIQUE

Pourquoi une réaction est possible ?

Variation d’énergie libre d’une réaction

1. Constante d’équilibre

v 1 = k 1 [A] [B] v 2 = k 2 [C] [D]

A l’équilibre:

v 1

v 2

v 1 = v 2

k 1 [A] [B] = k 2 [C] [D]

K 1 /K 2 = Kéq =

[C] [D] / [A] [B]

A

+ B

C + D

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2. Energie libre

A + B

C + D

A, B, C et D ont une énergie libre notée GA, GB, GC et GD

On définit la variation d’énergie libre:

G = (GC+ GD) – (GA+ GB)

(kjoule/mole)

3. Variation d’énergie libre standard

A + B

Dans les conditions standard:

Pression : 1 atm

T: 25 °C (298K)

pH 7

Concentration des solutés = 1 mole

C + D

On définit la variation d’énergie libre standard:

G°’ = -RT ln Keq

R: constante des gaz parfaits, R = 8,31 Joules/mole

T: température absolue (298 K) G°’ :kjoule/mole

G°’ est une constante caractéristique d’une réactio n donnée,

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4. Variation d’énergie libre G

À l’intérieur de la cellule:

T=

cc

37°C,

< 1 mole

G = G°’ + RT ln Keq

G = G°’ + RT ln [C] [D] / [A] [B]

G est variable

la variation d’énergie libre:

G = (GC+ GD) – (GA+ GB)

(kjoule/mole)

équilibre départ
équilibre
départ
(GA+ GB) (GC+ GD) A + B
(GA+ GB) (GC+ GD)
A
+ B

C + D

G = G°’ + RT ln [C] [D] / [A] [B]

[C] [D] / [A] [B]

> 1

Ln Kéq

valeur positive

alors G < 0 : réaction exergonique

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équilibre départ
équilibre
départ
(GA+ GB) (GC+ GD) A + B
(GA+ GB) (GC+ GD)
A
+ B

G = G°’ + RT ln [C] [D] / [A] [B] [C] [D] / [A] [B] :0 à 1

Ln Kéq

alors G > 0 : réaction endergonique

valeur négative

C + D

Exemple 1:

ATP + H 2 O

G = - 30,5 Kj/mol

Exemple 2:

Acide gras + CoA

G = + 31,4 Kj/mol

ADP + Pi

Acyl CoA+ H 2 O

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5. Conséquences et applications

* La constante d’équilibre permet le calcul de G°’

* Si on connait G°’ et les concentrations des substrats et des prod uits, on peut calculer G et prédir le sens de la réaction

* Une réaction endergonique peut avoir lieu si elle est couplée à une réaction exergonique

B- ACTION SUR L’ENERGIE LIBRE D’ACTIVATION

1- Définitions

1.1- Etat de transition S + E P + E Pour que S → P,
1.1- Etat de transition
S + E
P + E
Pour que S →
P, S doit passer par un état activé de contenu énergétique
plus élevé: état de transition

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1.2- Energie d’activation

-Correspond

à

la

différence

d’énergie

entre

l’état

initial

et

l’état

de

transition.

- C’est l’énergie libre moyenne qu’une molécule doit recevoir du milieu environnant pour que la réaction se produise à une vitesse donnée. Cette dernière sera proportionnelle à l’énergie captée.

2- Action des enzymes sur l’énergie d’activation:

Les enzymes abaissent l’énergie d’activation

Etat initial

Etat de transition

Etat final
Etat final

Energie d’activation

Absence d’enzyme Présence d’enzyme

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C- ACTION SUR LA VITESSE DE LA REACTION

Les enzymes augmentent la vitesse de la réaction

L’équilibre de la réaction est atteint plus rapidement

Les concentrations à l’équilibre ne sont pas modifiées

E

Exemple: S P 70 % 30 % 100 70 équilibre 0
Exemple:
S
P
70 %
30 %
100
70
équilibre
0

Sans enzyme

Avec enzyme

D- FORMATION DU COMPLEXE ENZYME-SUBSTRAT

1- NOTION DE SITE ACTIF

1.1 - DEFINITION

Pour que l’enzyme puisse assurer sa fonction catalytique, elle

doit se lier à son substrat.

Le site actif est l’ensemble des acides aminés qui entrent en contact avec le substrat.

Ces acides aminés sont éloignés les uns des autres sur la séquence primaire, mais son rapprochés dans l’espace par les repliements dus aux structures secondaires et tertiaires de la protéine.

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Parmi les acides aminés du site actif, on distingue ceux qui:

Interviennent dans la reconnaissance du substrat et forment

avec des liaisons covalentes: site de fixation

Participent à la transformation chimique du substrat en

produit: site catalytique

Le site actif est localisé au fond d’une poche de la zone interne hydrophobe de la protéine

Représentation de la molécule de ribonucléase ( en noir, les trois acides aminés du site

Représentation de la molécule de ribonucléase ( en noir, les trois acides aminés du site actif : 12 et 119, histidine; 41, lysine).

PELMONT, Enzymes, presses universitaires, grenoble.

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1.2 – MODELE DU SITE ACTIF

1.1.1 – MODELE DE FISHER

C’est le modèle de la clé et de la serrure: la forme S (clé) est complémentaire du site actif de l’enzyme (la serrure)

le modèle de la clé et de la serrure: la forme S (clé) est complémentaire du

1.1.2 – MODELE DE KOSHLAND OU AJUSTEMENT INDUIT

La molécule enzymatique n’est pas rigide

L’enzyme et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives qui ne sont complémentaires qu’au sein du complexe ES

et le substrat adaptent mutuellement leurs formes respectives qui ne sont complémentaires qu’au sein du complexe

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1.3 – MISE EN EVIDENCE DU SITE ACTIF

Méthodes chimiques de marquage: inhibiteurs irréversibles entraînant l’inactivation de l’enzyme

Acides aminés fréquents au niveau du site actif: sérine, cystéine, histidine, tyrosine et lysine

Exemple 1:

DFP ou diisopropylfluorophosphate se combine avec la

sérine

O-CH-(CH3) 2

se combine avec la sérine O-CH-(CH3) 2 O=P – F H O – Ser-enzyme O-CH-(CH3) 2

O=P – F

H O – Ser-enzyme

O-CH-(CH3) 2

Acétyl-choline éstérase

Exemple 2:

dérivés de l’arsenic trivalent qui se combinent avec la

cystéine

H S cys - enzyme H S
H S
cys - enzyme
H S

R – As = O

Phosphoglycéraldéhyde déshydrogénase

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DD-- SPECIFICITESPECIFICITE DEDE LALA REACTIONREACTION ENZYMATIQUEENZYMATIQUE

- Permet d’éviter la formation de sous-produits

- Due à une complémentarité entre le substrat et l’enzyme : site actif

1- SPECIFICITE LIEE A LA REACTION

Une enzyme peut avoir plusieurs substrats mais catalyse un seul type de réaction. ex: hydrolyse, oxydo-réduction.

Un substrat peut réagir avec plusieurs enzymes qui contrôlent des réactions différentes. Exemple

R – CH – COOH

NH 2

Décarboxylation
Décarboxylation

R – CH 2 – NH 2 + CO 2

R – CO – COOH + NH 3

2- SPECIFICITE LIEE AU SUBSTRAT

Une enzyme catalyse un seul type de réaction sur un type chimique de

substrat

Spécificité étroite: 1 substrat

uréase

Ex1: urée

carbonate d’ammonium

Ex 2 : glucose

glucose oxydase

acide gluconique

Spécificité large : plusieurs substrats

Glucose + ATP

fructose + ATP

Hexokinase

glucose 6-phosphate + ADP

fructose 6-phosphate + ADP

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2.1: SPECIFICITE LIEE A LA NATURE DE LA LIAISON:

Ex: lipase hydrolyse les Triglycérides sans tenir compte des AG liés au glycérol

2.2: SPECIFICITE DE GROUPE:

Ex: exo et endopeptidases

2.3: STEROSPECIFICITE :

Distingue entre les isomères optiques

Ex1: trypsine agit sur les acides aminés de type L,

Ex 2: α et β glucosidases

CHAPITRECHAPITRE –– IIIIII ––

CC LLAASS SS II FF II CC AATT II OO NN EE TT NN OO MM EE NN CC LLAATT UU RR EE

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Classification et nomenclature en 1961, International Union of Biochemistry

(IUB)

1. les enzymes sont distinguées en 6 classes en fonction des réactions

qu’elles catalysent.

2. Chaque classe contient des sous-classes (groupement fonctionnel du

substrat) et des sous-sous classes ( accepteur).

CLASSE

1

2

3

4

5

6

ROLE

SOUS CLASSES

oxydo-réductase

17

transférase

8

hydrolase

11

lyases

7

isomérases

6

Ligases (synthétases)

5

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3 .

Chaque enzyme possède un numéro de code (E.C) fait de 4 chiffres:

exemple: E.C 2.7.1.1

classe 2 (transférase)

sous-classe 7 (transfert de phosphate)

sous-sous- classe 1 ( accepteur de phosphate est un groupement alcool)

enzyme : Hexokinase ou ATP: D hexose 6 phosphotransférase

Glucose

ATP ADP
ATP
ADP

HEXOKINASE

glucose 6-phosphate

4. Le nom de l’enzyme est formé de deux parties:

Le nom du ou des substrats

Une deuxième partie qui se termine par un suffixe ase et désigne le type de réaction.

Ex: Hexokinase, lactate déshydrogénase

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CHAPITRECHAPITRE –– IVIV ––

LL EE SS

CC OO EE NN ZZ YY MM EE SS

CE

CERTAINES ENZYMES

SONT

DES

COFACTEURS

libres

(cosubstrats)

INDISPENSABLES

A

L’ACTIVITE

DE

Liés (groupements prosthétiques)

Métalliques, Dérivés de vitamines hydrosolubles, héminiques

Oxydo-réduction

Transfert de groupement

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A- LES COENZYMES METALLIQUES

Cations bivalents qui se lient à l’enzyme ou au substrat. Exemple:

Mg 2+ : phosphatases, phosphokinases

Zn 2+ : anhydrase carbonique, alcool déshydrogénase

Cu 2+ : tyrosine hydroxylase

B- LES COENZYMES DE TRANSFERT DE GROUPEMENT

Dérivés de vitamines hydrosolubles S-adénosyl méthionine

1.1 – LA THIAMINE PYROPHOSPHATE

Origine

: vitamine B1

Structure

:

thiazole
thiazole

pyrimidine

: vitamine B1 Structure : thiazole pyrimidine Rôle: Réaction de décarboxylation des acides α

Rôle: Réaction de décarboxylation des acides α-cétoniques

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02/02/2014 1.2 – LE PHOSPHATE DE PYRIDOXAL Origine : vitamine B6 ou pyridoxine Structure : Noyau
02/02/2014 1.2 – LE PHOSPHATE DE PYRIDOXAL Origine : vitamine B6 ou pyridoxine Structure : Noyau

1.2 – LE PHOSPHATE DE PYRIDOXAL

Origine: vitamine B6 ou pyridoxine

Structure: Noyau pyridine substitué

1.2 – LE PHOSPHATE DE PYRIDOXAL Origine : vitamine B6 ou pyridoxine Structure : Noyau pyridine

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Rôle: Réaction de décarboxylation et de transamination des acides aminés

1- réaction de transamination des acides aminés

AA1 + AC2

AC1+ AA2

Exemple: transamination de l’alanine en pyruvate

Glutamate Phosphate de pyridoxal Alanine Phosphate de Acide pyruvique α céto-glutarate pyridoxamine
Glutamate
Phosphate de pyridoxal
Alanine
Phosphate de
Acide pyruvique
α céto-glutarate
pyridoxamine

2- réaction de décarboxylation des acides aminés

R – CH - COOH

NH 2

R - CH 2 - NH 2 + CO 2

Exemple: décarboxylation du glutamate en GABA (acide gamma-

aminobutyrique )

HOOC-CH 2 -CH 2 – CH - COOH

NH 2

HOOC-CH 2 -CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2

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1.3 – LE COENZYME A

Origine: Dérive de l’acide pantothénique (vit B5)

Structure complexe

sulfhydryle
sulfhydryle

nucléotide

Phospho-

pantothéine

Rôle: activation des molécules contenant un groupement carboxylique

par formation d’une liaison thio-ester riche en énergie

R – COOH + CoASH

liaison thio-ester riche en énergie R – COOH + CoASH R – CO ~SCoA + H

R – CO ~SCoA + H 2 O

exemple: activation des Acides gras en acyl CoA

CH 3 -(CH2) 14 – COOH + CoASH

Acide palmitique

CH 3 -(CH2) 1 4 – COOH + CoASH Acide palmitique CH 3 -(CH2) 1 4

CH 3 -(CH2) 14 CO ~SCoA + H 2 O

palmityl CoA

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1.4 – LES COENZYMES DE TRANSFERT DE RADICAUX MONOCARBONES

Groupement formyl

:

CH=O

Groupement formimino

:

CH=NH (histidine)

Groupement hydroxyméthyl:

-CH 2 – OH

Groupement méthyl

:

CH 3

Groupement carboxyle

:

COOH

1.4.1 – L’ACIDE TETRAHYDROFOLIQUE

Origine: Dérive de La vitamine B9, apporté par l’alimentation sous forme de polyglutamylfolate (ptéroyl heptaglutamate++) qui sera transformé en ptéroyl monoglutamate

Structure: noyaux ptéroique (ptéridine reliée à un acide para- aminobenzoique par un chaînon monocarboné) substitué en 2 et 4

2 4 (THF)
2
4
(THF)

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Rôle: 1 - transport de groupements monocarbonés liés au N5, N10 ou les deux.

10 5 N5- hydroxyméthyl
10
5
N5- hydroxyméthyl

Ex: méthylation de l’uracile en thymine

Ex: méthylation de l’uracile en thymine

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Rôle: 2 - interconversion des groupements monocarbonés.

THF – CH 2 – OH NADH,H + NAD
THF – CH 2 – OH
NADH,H +
NAD

THF – CH 3 + H 2 O

NADP

NADPH 2

THF – CHO CHO

Rôle: 3 - coenzyme de réduction

R– CH 2 OH

Vit B 12

R – CH 3 + H 2 O CH 3 + H 2 O

THF

DHF

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1.4.2 – LA CYANOCOBALAMINE

Origine: Dérive de la vitamine B12

Structure: complexe

1.4.2 – LA CYANOCOBALAMINE Origine : Dérive de la vitamine B12 Structure : complexe CN ,

CN , OH, NO2, 5’désoxyadénosine

Rôle:

1. Réactions d’isomérisation: migration intramoléculaire de groupements

monocarbonés

Ex:

HOOC – CH – CO ~ SCoA

Vit B12

HOOC – CH 2 – CH 2 - CO ~ SCoA

CH 3

Méthyl malonyl CoA mutase

Méthyl malonyl CoA

succinyl CoA

2. Réduction de radical hydroxyméthyl en méthyl

Ex:

R– CH 2 OH

Vit B 12

R – CH 3 + H 2 O R – CH 3 + H 2

THF

DHF

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1.4.3 – LA BIOTINE

Origine: La vitamine H ( foie, jaune d’œuf)

structure: Noyau imidazole + noyau thiophène

d’œuf) structure : Noyau imidazole + noyau thiophène NH 2 – Lys -Apoenz Rôle : groupement

NH 2 – Lys -Apoenz

Rôle: groupement prosthétique des carboxylases, transport et activation du CO 2

1.4.3 – LA S-ADENOSYL METHIONINE

1.4.3 – LA S-ADENOSYL METHIONINE • Donneur de CH 3 , cosubstrat

Donneur de CH 3 , cosubstrat

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Exemple: synthèse de l’adrénaline à partir de la noradrénaline

• Exemple : synthèse de l’adrénaline à partir de la noradrénaline

C- LES COENZYMES D’OXYDO-REDUCTION

CoE + AH 2 CoEH 2 + B

A + CoEH 2

CoE + BH 2

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2.1- LES COENZYMES FLAVINIQUES

Origine: riboflavine ou vitamine B2, alimentation

structure:

: riboflavine ou vitamine B2, alimentation structure: Flavine mononucléotide ( FMN ) Flavine adénine

Flavine mononucléotide (FMN) Flavine adénine dinucléotide (FAD)

Noyau isoalloxazine

Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6

Fonctionnement:

Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6 Fonctionnement: Enzymes à FMN : cytochrome c réductase L

Enzymes à FMN: cytochrome c réductase L amino-acide oxydase

Enzymes à FAD:

Glucose oxydase

Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6

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2.2- LES COENZYMES NICOTINIQUES Origine: nicotinamide ou vitamine PP, indispensable NAD NADP : nicotinamide adénine
2.2- LES COENZYMES NICOTINIQUES
Origine: nicotinamide ou vitamine PP, indispensable
NAD
NADP
: nicotinamide adénine dinucléotide
: nicotinamide adénine dinucléotide phosphate
Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6
Fonctionnement: Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6
Fonctionnement:
Serge Weinman, Pierre Méhul Toute la biochimie, Dunod, Paris, 2004.ISBN 2 10 006734 6

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Rôle NAD: cosubstrat de réactions d’oxydation catalysées par des déshydrogénases Réducteur dans la
Rôle
NAD:
cosubstrat
de
réactions
d’oxydation
catalysées
par
des
déshydrogénases
Réducteur dans la chaîne respiratoire mitochondriale
NADP:
réducteur dans la synthèse des acides gras
Mécanisme: NAD(P) + 2 e- + H + NAD(P)H,H +

Mécanisme:

NAD(P) + 2 e- + H +

NAD(P)H,H +

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2.3 - L’ACIDE LIPOÏQUE

Structure: AG en C8 avec pont S-S entre C6 et C8. la partie active est le pont disulfure

S-S entre C6 et C8. la partie active est le pont disulfure mécanisme : fixe réversiblement

mécanisme : fixe réversiblement deux atomes d’hydrogène

S-S entre C6 et C8. la partie active est le pont disulfure mécanisme : fixe réversiblement

Rôle :

- Groupement prosthétique lié à un résidu lysine de l’apoenzyme par son groupement COOH

- Intervient dans les réactions de décarboxylation oxydatives des acides α -cétoniques

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2.4 – LE COENZYME Q OU UBIQUINONE

Structure: noyau quinonique et une chaîne polyisoprènique

Structure: noyau quinonique et une chaîne polyisoprènique Rôle: cosubstrat, transporteur mobile de protons et

Rôle: cosubstrat, transporteur mobile de protons et d’électrons dans la chaîne respiratoire mitochondriale

Exemple : réaction de déshydrogénation du succinate en fumarate

Succinate déshydrogénase

COOH HOOC CoQ CoQH 2
COOH
HOOC
CoQ
CoQH 2

HOOC

CH

2

CH 2

CH
CH

CH

COOH

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2.5 – PROTÉINES À CENTRE FER - SOUFRE

Structure: protéine à fer non héminique. L’ion Fe 2+ ou Fe 3+ est lié à la protéine par des atomes de soufre (cystéine, ion sulfure S 2- )

Rôle : transporteurs d’électrons dans la chaîne respiratoire mitochondriale

mécanisme : l’ion de fer fixe l’électron apporté par un substrat puis le

passe à un second substrat qui sera réduit

S 1( réduit) + Prot (Fe 3+)

S 1 (oxydé) + Prot (Fe 2+)

S 2 (oxydé) + Prot (Fe 2+)

S 2 (réduit) + Prot (Fe 3+)

2.6- LES COENZYMES HÉMINIQUES

Structure: noyau porphyrine avec au centre un ion fer

2.6- LES COENZYMES HÉMINIQUES Structure: noyau porphyrine avec au centre un ion fer Apoenzyme
2.6- LES COENZYMES HÉMINIQUES Structure: noyau porphyrine avec au centre un ion fer Apoenzyme

Apoenzyme

02/02/2014

Rôle : groupement prosthétique d’enzymes d’oxydoréduction:

Cytochromes, catalases, péroxydases

Exemple : Réduction de l’oxygène

½ O 2 + 2 H + + 2 cyt c(Fe 2+ )

Cytochrome oxydase

de l’oxygène ½ O 2 + 2 H + + 2 cyt c( Fe 2 +

H 2 O + 2 Cyt c (Fe 3+ )

C O N C L U S I O N