Vous êtes sur la page 1sur 1

ATSB

ASSOCIATION TUNISIENNE DES SCIENCES BIOLOGIQUES


28ème CONGRES INTERNATIONAL DE L'ATSB, 21-24 MARS 2017 - HAMMAMET. TUNISIE

C. ORALE N°:5.

ETUDES PHYTOCHIMIQUE ET BIOLOGIQUE D’EXTRAITS DE JOJOBA

BACCOUCH NOURA 1*, HICHEM BEN SALAH1, SAHLA BELHADJ2, OLFA HENTATI2, ABDELFATTAH ELFEKI2 ET
NOUREDDINE ALLOUCHE1
1 Laboratoire de Chimie des Substances Naturelles, Faculté des Sciences de Sfax, Tunisie, BP 1171, 3000 Sfax, Université de Sfax Tunisie
2Laboratoire de Physiologie Animale, Faculté des Sciences de Sfax, BP 1171, 3000, Sfax, Université de Sfax Tunisie
*Correspondance : E-mail : baccouch.noura@yahoo.fr Tel : 24774553

Notre étude porte sur les études phytochimique et biologique d’une plante issue du désert Tunisien : Jojoba. Cette étude a été entamée
par la préparation de certains extraits en utilisant des solvants de polarité croissante à savoir l’hexane, l’acétate d’éthyle et le méthanol. Les tests
phytochimiques ont montré que les extraits préparés renferment des composés phénoliques, des flavonoïdes, des tannins condensés, des
saponines, des stérols et des alcaloïdes. Le contenu en phénols totaux varie entre les différents extraits. L’extrait méthanolique avait une teneur
en phénols totaux exprimée en équivalents d'acide gallique (GAE) /g (976.03±0.01mg/g) plus élevée que celle dans l’extrait à l’acétate d’éthyle
(841.55±0.02mg/ g).
L’étude biologique consiste à l’évaluation des activités antioxydante antidiabétique et antialzheimer. L’activité antioxydante des extraits
bruts a été évaluée par trois méthodes à savoir la méthode du DPPH (le 2,2-diphényle-1-picrylhydrazyle), la capacité antioxydante totale et le
pouvoir réducteur. Il s’est avéré que l’activité antioxydante de l’extrait au méthanol est plus forte que celle de l’extrait à l’acétate d’éthyle.
L’activité antidiabétique a été évaluée en étudiant le pouvoir d’inhibition vis-à-vis de l’alpha-amylase. L’extrait au méthanol est doté de la plus
forte activité. L’activité antialzheimer a été testée en étudiant le pouvoir d’inhibition vis-à-vis de l’acéthylcholinestérase. L’extrait à l’hexane est
inactif alors que celui au méthanol présente la plus forte activité. Toutes ces activités ont été bien corrélées avec la teneur en composés
phénoliques.

Mots-clés :Jojoba, activité acéthylcholinestérase, activité antidiabétique, activité antioxydante.

C. ORALE N°:6.

SECRETORY LIPASE FROM THE HUMAN PATHOGEN LEISHMANIA MAJOR:


HETEROLOGOUS EXPRESSION IN THE YEAST PICHIA PASTORIS AND BIOCHEMICAL
CHARACTERIZATION

BEN AYED SAOUSSEN 1*, MADIHA BOUALI1 , AYMEN BALI2 , DHAFER LAOUINI2 , YOUSSEF GARGOURI1 AND
YASSINE BEN ALI1
1Laboratoirede Biochimie et de Génie Enzymatique des Lipases, Université de Sfax, ENIS Route de Soukra, BPW, 1173 Sfax-Tunisia ; 2
Laboratory of Transmission, Control and Immunobiology of Infections Institut Pasteur de Tunis 13 Place Pasteur, BP74 1002 Tunis-
Belvédère Tunisia
*Correspondance : email : saoussen.benayed1@gmail.com,

Leishmaniasis is a parasitic human disease caused by protozoa of the genus Leishmania. According to the Leishmania species, symptoms
can cause even mortal visceral disease. Lipase may participate in the virulence process. Otherwise lipases may be implicated in the life cycle
development, virulence, and transmission of this sickness. In this context, recently, a unique secretory lipase from the human pathogen
Leishmania donovani Ldlip3 have been identified and characterized. This lipase has a high identity with a putative triacylglycerol lipase of
Leishmania major (Lmlip2). In this work this lipase was expressed in the eukaryotic heterologous expression system Pichia pastoris as tagged
enzyme of 308 amino acids. Maximal protein production was reached after 2 days of culture. Optimal Lmlip2 lipase activity was detected via pH
stat technique at pH 8 at 26°C using vinyl butyrate as substrate. Moreover, biochemical characterization of Lmlip2 contained in culture
supernatant, illustrates that L. major secreted lipase is active and stable at low temperatures especially 26° and prefer neutral pH; concerning
substrate specificity Lmlip2 presents a preference for short chains lipid substrates vinyl esters such as VC2, VC3 and VC4 likewise, it is capable
to hydrolyze long chain triacylglycerols. Metal ions and surfactants used in this study decreases Lmlip2 activity. Further studies are needed to
clarify the mechanism of action of Lmlip2 and the relation between the lipase activity and the virulence. Thus it could lead to the identification
of novel targets to block cutaneous Leishmaniasis in human hosts.

Mots clés : Leishmania, parasite lipase, heterologous expression, Pichia pastoris.

Vous aimerez peut-être aussi