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Acides aminés & protéines

Sélectionner l’affirmation exacte :

1- Acides aminés : acides organiques contenant un groupement amine. Un


polymère d'acides aminés est un « peptide » ; liaisons« peptidiques » entre
acides aminés
2- [A] : tous les acides aminés d’une protéine sont dans un même plan et le
nombre total d’acides aminés est faible
3- À de rares exceptions près, les protéines sont des successions d’acides bêta
aminés de la série D
4- [B] : liaisons peptidiques

L’affirmation 1 est exacte.

Affirmation 1
Oui.
Les acides organiques (ou acides carboxyliques), sont formés d’un groupement
carboxylique (-COOH) et d’un radical quelconque.
Exemple :
Acide formique : H-COOH
Acide acétique : CH3–COOH (dans le vinaigre ; antiseptique et désinfectant)
Acide oxalique : CHOOH-CHOOH

Affirmation 3
Non.
À de rares exceptions près, les protéines sont des successions d’acides alpha
aminés de la série L.
(Revoir le chapitre « Acides aminés »)

Rappels :

Acides aminés
Les acides aminés (ou aminoacides), ont 2 groupes fonctionnels :
- un groupement carboxyle –COOH
- un groupement amine –NH2.
Notes :
- Les acides aminés d’une protéine sont aussi appelés « les résidus »,
- En solution, les acides aminés s’ionisent
(Le groupement amine gagne un proton hydrogène : NH3+, et le groupement
acide en perd un : COO-).

Protéines
Les protéines sont des polymères d’acides aminés.
Toutes les protéines de notre organisme sont construites à partir de 20 acides
aminés de base.
À partir de ces 20 acides aminés de base, une cellule peut fabriquer en
moyenne 15 000 sortes de protéines différentes
(200 000 protéines différentes environ dans l’organisme).
Les protéines constituent plus de 50% du poids sec d’une cellule.
Les protéines sont le nutriment de base pour la formation des muscles.

Structure des protéines


Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques pour former
une chaîne peptidique plus ou moins longue
La plupart des protéines sont formées d’une chaîne de 100 à 200 acides aminés
(Une protéine peut être constituée de plus d’une chaîne polypeptidique).
Le nombre et la séquence des acides aminés dans une chaîne peptidique
sont spécifiques à chaque protéine.
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Chaîne polypeptidique

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- Un polypeptide est une chaîne d’acides aminés assez longue pour ne pas être
classé dans les oligopeptides
2- Une protéine est toujours formée d’une seule chaîne polypeptidique
3- [A] : tripeptide (trois peptides). Oligopeptide polymère de deux acides gras.
Séquence des acides gras codée dans l’ADN
4- [B] : l’extrémité de la liaison peptidique est un atome de carbone
5- [C] : début de la chaîne ; résidu Nt de la protéine (N = côté amine ; atome
azote)
6- [D] : Ct de la chaîne polypeptidique : ASN : acide aspartique

Les affirmations 1 et 5 sont exactes.

Affirmation 2
Non.

Affirmation 3
Non.
[A] : Dipeptide ; formé de deux acides aminés (et non d’acides gras !),
identiques ou différents.
Les peptides simples sont :
- classés dans la famille des oligopeptides,
- ne sont généralement pas issus de la traduction d’ARN mais
d’une synthèse moléculaire sous contrôle enzymatique.

Affirmation 5
Oui.
Résidu Nt, ou extrémité Nt , ou Nt de la protéine.

Affirmation 6
Non.
Abréviations d’acides aminés commençant par A :
A : Ala : alanine
D : Asp : acide aspartique
N : Asn : asparagine
R : Arg : arginine

Rappels :

Oligopeptides
Les oligopeptides sont la famille des peptides à nombre d’acides aminés
limité (quelques dizaines),
Ils ne sont généralement pas issus de la traduction d’ARN mais d’une synthèse
enzymatique.
- 2 AA : dipeptides,
- 3 AA : tripeptides.

Polypeptides
Les polypeptides sont les chaînes d’acides aminés longues
(Jusqu’à plusieurs milliers d’acides aminés).
Une ou plusieurs chaînes polypeptidiques forment une protéine.
Holoprotéines : chaînes peptidiques formées uniquement d’acides aminés.
Hétéroprotéine : Les hétéroprotéines contiennent en plus des AA, d’autres
groupements.
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Liaison peptidique

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- [A] : le groupement masqué est le groupement thiol (-SH)


2- [B] : molécule d’eau. Les liaisons peptidiques se forment par condensation
des acides aminés lors de la traduction ou lors d’une synthèse enzymatique
3- [C] : isomérie « trans ». L’isométrie trans présente le moins de gène pour les
radicaux : la plupart des AA consécutifs des chaînes polypeptidiques sont
« trans »
4- La configuration spatiale, conséquence de l’orientation des plans amides
successifs, n’a pas d’importance pour les caractéristiques des protéines
5- La réalisation d’une liaison peptidique ne nécessite pas d’énergie

Les affirmations 2 et 3 sont exactes.

Affirmation 3
Oui.
Exceptions :
- Proline, le cycle pyrrole entraîne une configuration cis plus probable,
- Glycine, pas de chaîne latérale : configurations cis et trans possibles.
Note :
Dans le cas d’acides gras insaturés (au moins une double liaison), on parle aussi
d’isomérie cis/trans.
Les acides gras naturels sont généralement «cis» ; les groupements situés du
même côté de la double liaison.
Détails : Voir « Biomolécules, lipides ».

Affirmation 4
Si.
Exemple :
La position et la conformation d’un site actif est fondamental pour l’effet
enzymatique.
Changer un AA par un autre AA peut avoir des conséquences sur les valeurs des
angles psy et phi, et donc sur l’effet d’un enzyme, ou d’un médicament.

Rappels :

Isomérie « cis » / « trans »


cis : le O de C=O et le H de NH sont du même côté de la liaison de la liaison
peptidique (même remarque pour les chaîne latérales adjacentes à ces atomes)
trans : le O de C=O et le H de NH sont de part et d’autre de la liaison de la
liaison peptidique.

Angles psi (Y) et phi (F)


Les positions relatives des plans amides consécutifs sont caractérisés par les
angle psi et phi.
Toutes les valeurs d’angles ne sont pas possibles et la valeur de l’un dépend de
la valeur de l’autre.
Le diagramme de Ramachandran indique les valeurs possibles de l’angle phi en
fonction de l’angle psi suivant la structure secondaire probable (feuillet bêta,
hélice droite/gauche) considérée.
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Repliements

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- [A] : deux acides aminés E peuvent établir une liaison ionique


2- [A] : deux acides aminés polaires voisins établissent des liaisons ioniques
entre eux
3- [B] : une liaison hydrogène résulte de l’attraction entre deux atomes
d’hydrogène
4- [C] : deux cystéines peuvent établir une liaison covalente entre les atomes
de souffre de leur chaîne latérale
5- La forme tridimensionnelle d’une chaîne peptidique ne dépend pas de la
chronologie et de la nature des acides aminés qui la composent
6- Les AA à radicaux hydrophobes sont plus attirés entre eux que par les
molécules d’eau (ils ont tendance à se replier et à se regrouper au centre de la
protéine)
7- Le pH, la chaleur, la concentration en électrolytes, ne peuvent pas dénaturer
une protéine (modifications sans effet sur sa forme et ses propriétés)

Les affirmations 4 et 6 sont exactes.

Affirmation 1
Non.
Une liaison ionique présuppose l’attraction entre des charges ioniques
différentes.
Note :
E = Glu = acide glutamique.

Affirmation 2
Non.
Ne pas confondre :
- Polaire/Apolaire (suivant le moment dipolaire résultant),
- La charge ionique + ou –
Rappels :
- Moment dipolaire : « Chimie, géométrie »,
- Interactions moléculaires : « Chimie, Molécules ; Interactions moléculaires ».

Affirmation 5
Si.
La structure primaire (la liste des AA), d’une protéine détermine sa structure
tertiaire (spatiale).

Affirmation 7
Si.
Les modifications des forces d’interactions peuvent modifier la forme (et les
propriétés qui y sont liées), d’une protéine.

Rappels :

Structure spatiale
Les chaînes polypeptidiques ne sont pas linéaires :
- Les plans amides successifs ont des angles de rotation psy et phi,
- Les radicaux des acides aminés qui composent la chaîne peuvent interagir
entre eux (s’attirer, se repousser), et entrent en ligne de compte dans la
structure tridimensionnelle obtenue.
Les interactions entre chaînes latérales peuvent se faire entre acides aminés
consécutifs et/ou entre acides aminés de brins parallèles voisins.

Interactions
Les quatre grands types d’interactions qui jouent un rôle dans le repliement des
chaînes polypeptidiques sont :
- L’effet hydrophobe,
- Les liaisons ioniques,
- Les liaisons hydrogènes,
- Les ponts disulfures.
Les ponts disulfures sont des liaisons covalentes (les plus fortes), et sont donc
plus difficile à briser que les autres liaisons.

Traduction et repliements
L’assemblage des acides aminés en protéines, « la traduction », se fait dans
le cytoplasme de la cellule par décodage de l’ARN ou par synthèse enzymatique.
Les repliements des chaînes polypeptidiques se font en cours de phase
d’assemblage par interactions des acides aminés progressivement assemblés.
Des protéines spécifiques appelées « chaperonnes » peuvent contribuer aux
bons repliements des chaînes.
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Types de repliements

Sélectionner l’affirmation exacte :

1- [A] : Hélice 3 développée. (Lien hydrogène tous les trois résidus)


2- Un feuillet bêta est obligatoirement constitué de trois brins parallèles
3- [B] : Les brins n’ont pas la même orientation, la même polarité. Ils sont des
« brins anti-parallèles »
4- Il n’existe qu’un seul type de coude
L’affirmation 3 est exacte.

Affirmation 1
Non.
[A] Hélice alpha développée. (Lien hydrogène tous les quatre résidus)
Les hélices alpha sont les plus fréquentes.
Dans l’immense majorité des cas, les hélices tournent dans le sens des aiguilles
d’une montre ; elles sont dites « droites ».
(L’hélice représentée est « gauche »).

Rappels :

Structures secondaires
Certaines parties d’une chaîne polypeptidique peuvent adoptent des structures
régulières. Ces conformations proviennent les angles entre plans amides
successifs et de la régularité/périodicité des interactions entre chaîne latérales
des AA successifs.
Les structures types sont appelées, et classées, en « structures secondaires » :
- Les hélices,
- Les feuillets,
- Les coudes.
Les hélices et les feuillets présentent des structures périodiques.

Hélices alpha
- Une liaison hydrogène relie les groupements carbonyle et amide des acides
aminés n et n+4,
- Les hélices alpha sont les plus fréquentes.
Autres hélices : hélices 310 (tous les 3 résidus), hélice de type II, etc.

Feuillet Bêta
- Un feuillet se forme par liaisons hydrogènes entre brins parallèles,
- Les feuillets Bêta ne sont pas plans : ils sont plissés,
- Les AA sont situés alternativement sur les plans montants et descendants.

Coudes
Plusieurs types de coudes ont été définis.
Les coudes sont des repliements dus à des interactions particulières
(exemples : effet hydrophobe, liaisons ioniques).
Les coudes peuvent s’oxyder.
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Structures tertiaires

Sélectionner l’affirmation exacte :

1- [A] : La myoglobine a une chaîne de 8 hélices alpa reliées par des boucles. À
cette partie protéine « globine », s’ajoute une molécule appelée « hème »
2- [A] : La myoglobine a une chaîne de 8 feuillets bêta reliées par des boucles. À
cette partie protéine « globine », s’ajoute une molécule appelée « hème »
3- [B] : cette protéine n’a pas de structure périodique de niveau secondaire
4- [C] : l’ubiquitine est un acide gras
L’affirmation 1 est exacte.

Affirmation 3
Si.
Structures périodiques de cette protéine :
- Une hélice alpha,
- plusieurs feuillets.

Affirmation 4
Non.
L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés.
Joue un rôle important dans le marquage des protéines à éliminer en
modifications post-traductionnelle.

Rappels :

La structure tertiaire représente la conformation spatiale d’une chaîne d’acides


aminés.
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Secondaire. Tertiaire. Quaternaire

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- L’hélice alpha et le feuillet bêta sont deux grands types de structures


primaires d’une protéine
2- L’hémoglobine, qui a une structure quaternaire, est constituée de quatre
chaînes identiques deux à deux
3- Les protéines à une seule chaîne d’acides aminés n’ont pas de structure
quaternaire (seules les protéines multimériques ont une structure quaternaire)
4- [A] : structure d’un acide aminé ; [B] : protéine multimétrique
Les affirmations 2 et 3 sont exactes.

Affirmation 1
Non.
L’hélice alpha et le feuillet bêta sont deux grands types de structures
secondaires d’une protéine.

Affirmation 2
Oui.
Hémoglobine :
Les deux chaînes alpha ont 141 acides aminés.
Les deux chaînes bêta ont 146 acides amines.
Total : 574 acides aminés pour l’hémoglobine.
À chaque chaîne est associée un groupement « Hème ».
D’où le nom Hémoglobine = hème et globine (globine : partie protéique).

Affirmation 4
Non.
[A] : structure primaire d’une chaîne polypeptidique
(Liste des acides aminés)
[B] : protéine multimérique (et non multimétrique !)

Rappels :

Structures
4 structures sont à considérer pour présenter les protéines :
1- Structure primaire (ou séquence) : liste des acides aminés, en commençant
par l’extrémité Nt de la protéine.
Pas de référence à la conformation spatiale de la protéine.
2- Structure secondaire :
Liste des éléments secondaires de repliements (hélices, feuillets,
coudes) constituant la protéine.
3- Structure tertiaire : structure tridimensionnelle d’une chaîne polypeptidique.
4- Structure quaternaire : Une protéine peut avoir une structure quaternaire si
elle est composée de plusieurs chaînes :
- la topologie de chaque chaîne est la structure tertiaire,
- la description topologique de l’ensemble des sous-unités (des
« monomères »), est la structure quaternaire
Une protéine à plusieurs chaînes est dite « protéine multimérique ».
Exemple :
L’insuline est formée de deux chaînes A et B reliées par des ponts disulfures.

Évolutions structurelles
1- Naissance dans les ribosomes (« traduction ») :
Enchaînement d’acides amines = structure primaire
(Toutes les protéines ont donc une structure primaire).
Evolutions post-traductionnelles :
2- Déformations dues aux forces d’attractions/répulsion
= structure secondaire
(Phase terminale pour les protéines fibreuses).
3- évolutions supplémentaires en « structure tertiaire » complexes
(Cas des protéines globulaires)
4- Modifications post-traductionnelles éventuelles donnant des structures
quaternaires (Coupures de chaînes et attractions entre chaînes).
Les structures quaternaires éventuelles ne concernent que les protéines qui ont
déjà une structure tertiaire ; les protéines globulaires.
5- La protéine native peut subir des dénaturations au cours de sa vie.
Les agents dénaturants peuvent être physiques (température, ultrasons) ou
chimiques (acides forts, sels, détergents, urée).

Modifications post-traduction
La chaîne primaire obtenue en sortie des ribosomes peut subir des
modifications très diverses : clivage, élimination d’AA, acétylation,
hydroxylation, etc.
Ces modifications, comme suggéré précédemment, peuvent impacter les quatre
niveaux de structures.
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Classification / forme

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- L’hémoglobine (rôle de transporteur), l’insuline (hormone ; messager


chimique) sont des exemples de protéines globulaires solubles véhiculées dans
le sang
2- Les protéines fibreuses peuvent être des enzymes ou des hormones
3- Les protéines fibreuses sont par nature insolubles (sinon les structures
qu’elles constituent se détruiraient)
4- [A] : exemple de protéine globulaire
Les affirmations 1 et 3 sont exactes.

Affirmation 2
Non.
Les protéines fibreuses ne sont jamais des enzymes ou des hormones.
Les protéines fibreuses sont des protéines de structures.
Les protéines fibreuses extracellulaires sont insolubles et elles ont un rôle de
protection.

Rappels :

Les protéines peuvent être classées suivant :


- leurs formes,
(Fibreuses, globuleuses)
- leurs compositions.
(Holoprotéine, hétéroprotéines)
- l’emplacement où elles résident,
(Extra/intra cellulaires, membranaires)
Mais aussi suivant :
- leurs solubilités (soluble, soluble sous conditions, insolubles
- et surtout leurs rôles biologiques.

Formes fibreuses & globuleuses


Deux principales classes de protéines :
Les protéines fibreuses
- Longues chaînes polypeptidiques en forme de filaments torsadés enroulés
autour d’un axe sous une forme hélicoïdale,
- Rôle structurels.
Les protéines globulaires
De nombreux rôles :
- enzymatiques (exemple : enzymes de la classe des oxydo-réductases),
- messagers chimiques (exemple : hormones),
- transporteurs au niveau des membranes (exemple : hémoglobine).
- stockage d’acides aminés.

Protéines fibreuses
Les protéines fibreuses constituent une des deux classes de protéines.
On peut les substituer en plusieurs types :
- Les kératines. Tissus protecteurs. Epiderme. Poils. Ongles
- Les collagènes. Tissus conjonctifs. Cartilages. Tendons.
- Les élastines. Tissus conjonctifs. Vaisseaux sanguins, ligaments.
Les protéines fibreuses peuvent aussi être intracellulaires.
Exemples :
Actine, myosine.
(Révision : figures extraites de « Anatomie. Introduction. Muscles »)

Protéines globulaires
Les protéines globulaires sont les protéines en forme de « pelotes » plus ou
moins complexes, de structures tertiaires ou quaternaires, présentées depuis le
début de ce chapitre.
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Classification / composition

Sélectionner l’affirmation exacte :

1- Prosthétique : partie non protéique d’une protéine hétéroprotéine


2- Les glycoprotéines ne sont pas des protéines
3- [A] : l’hémoglobine est un exemple d’holoprotéine
4- La myosine est une forme particulière de la myoglobine ; c’est une
hétéroprotéine

L’affirmation 1 est exacte.

Affirmation 1
Oui
Prosthétique : prothèse à l’apoprotéine d’une hétéroprotéine (ouf !)
Les groupements prosthétiques contiennent en général un ou plusieurs atomes
métalliques en leur centre.
Exemple :
L’hème de l’hémoglobine pour le transport de l’oxygène dans le sang.

Affirmation 3
Non.
L’hémoglobine contient un hème dans chaque une de ses quatre chaînes. C’est
un exemple d’hétéroprotéine à structure quaternaire.
La myoglobine, apparentée à l’hémoglobine, est un monomère (formée d’une
seule sous unité composée de 153 acides aminés et d’un hème).
Affirmation 4
Non.
Ne pas confondre :
- La myosine,
Protéine de structure, composée de deux chaînes polypeptidiques d’environ
2000 acides aminés. Par les modifications de sa structure, la myosine est à la
base des mécanismes de contraction musculaire (voir chapitre anatomie,
introduction, muscle),
- La myoglobine,
Protéine globulaire des cellules musculaires, elle est apparentée à
l’hémoglobine (la myoglobine est un monomère alors que l’hémoglobine est un
tétramère).
La myoglobine est une hétéroprotéine contenant un hème.
A cause de sa trop grande affinité à l’oxygène, la myoglobine n’est pas, comme
l’hémoglobine, une molécule de transport, mais plutôt une molécule de
stockage de l’oxygène dans les muscles.

Rappels :

Exemples de classifications
Les protéines peuvent être classées suivant leurs compositions.
Deux grands types :
- Les protéines ne contenant que des acides aminés « Holoprotéine »,
- les « hétéroprotéines », protéines avec une partie protéine (l’apoprotéine), et
une partie non protéique (exemple : ion Fe2+).

Hétéroprotéines
Suivant l’élément ajouté :
Glycoprotéine (5 à 40% de glucides), peptidoglycane (Plus de 90% de
glucides),
Métalloprotéines (protéine contenant un cofacteur métallique),
Phosphoprotéine,
Chromoprotéine (protéine contenant un pigment),
Lipoprotéines (protéine contenant un lipide),
Nucléoprotéine (protéine contenant un acide nucléique).
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Classification / emplacement

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- L’hémoglobine (rôle de transporteur), l’insuline (hormone ; messager


chimique) sont des exemples de protéines globulaires solubles et véhiculés
dans le sang
2- Les protéines membranaires polytopiques ne sont en contact qu’avec un côté
de la membrane
3- Les protéines membranaires monotopiques peuvent être intrinsèques ou
extrinsèques suivant leur degré d’attachement à la membrane
4- Transport « passif » de molécule à travers la membrane : de l’énergie
(hydrolyse d’ATP) est consommée

Les affirmations 1 et 3 sont exactes.

Affirmation 4
Non.
C’est le contraire :
Le transport passif de molécule à travers la membrane ne nécessite pas
d’énergie ; Il se réalise par simple diffusion d’un côté à l’autre.
Le transport actif consomme de l’énergie.

Rappels :

Les protéines peuvent être classées suivant l’emplacement où elles résident


(Extra/intra cellulaires, membranaires).

Protéines membranaires

Les protéines membranaires peuvent être :


- intégrées ou fortement liées à la membrane (protéines intrinsèques) ou
- associées à la membrane (protéines extrinsèques).
Rôles :
- Transport actif ou passif de molécules à travers la membrane,
- Transmission des signaux chimiques à travers la membrane,
- Reconnaissances intercellulaires,
- enzymatiques,
- etc.
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Classification / fonctions

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- [A] : le cholestérol n’a pas besoin d’être véhiculé dans le sang sous forme de
lipoprotéine
2- Il n’y a pas de cholestérol dans les membranes cellulaires
3- C’est grâce à des protéines polytopyques que les grosses molécules ou les
ions peuvent traverser les membranes
4- [B] : des protéines membranaires ont une fonction « récepteur » : elles
fixent les ligand des signaux chimiques qui leur sont destinées
5- Les membranes cytoplasmiques sont imperméables ; elles n’ont pas de rôles
de filtrages
6- Les membranes cytoplasmiques sont formées d’une bicouche enzymatique

Les affirmations 3 et 4 sont exactes.

Affirmation 1
Si.
Le cholestérol est une molécule amphiphile, à caractère lipidique, de la famille
des stérols.
Le cholestérol est transporté dans le sang par une lipoprotéine.
Révision :
- biochimie, biomolécules, Lipides.
- biochimie, métabolisme, Lipides.
Affirmation 2
Si.
Rôles du cholestérol :
- contribue à la structure et à la stabilité des membranes cellulaires,
- précurseur de nombreuses molécules.

Affirmation 4
Oui.
Par exemple, les ligands des hormones se fixent sur les récepteurs de certaines
protéines pour n’influencer que certaines cellules spécifiques dites « cellules
cibles ».

Affirmation 6
Non.
Les membranes cytoplasmiques sont formées d’une bicouche phospolipidique.
Les têtes hydrophiles sont tournées vers l’extérieur de la cellule et vers le
cytoplasme.

Rappels :

Exemples de fonctions
- Structure et soutien
- Mouvements (actine / myosine)
- Catalyseurs biologiques (enzymes)
- Transport et stockage (hémoglobine, ferritine)
- Signalisation (hormones)
- Réception des signaux chimiques
- Défense contre les agressions biologiques (anticorps)
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Sang & hémoglobine

Sélectionnez les deux affirmations exactes :

1- Le plasma contient les éléments figurés du sang (exemple : les hématies)


2- [A] : myoglobine
3- L’hémoglobine est une protéine à structure quaternaire formée de 4 chaînes
« globine » identiques 2 à 2 (2 alpha, 141 AA, et 2 bêta, 146 AA)
4- Chaque globine contient un groupe hème. Un ion fe2+ est présent dans
chaque hème
5- Le globule rouge est un lymphocyte

Les affirmations 3 et 4 sont exactes.


Affirmation 1
Non.
Le plasma est la partie liquide du sang.
Le plasma est principalement composé d'eau.
On y trouve des substances organiques, des déchets, des éléments minéraux,
des gaz dissous, des protéines (albumine, lipoprotéines, globulines), etc.

Les éléments figurés du sang sont :


- les globules rouges ou hématies ou érythrocytes,
- les globules blancs ou leucocytes,
- les plaquettes.
Un globule rouge contient environ 250 millions de molécules d’hémoglobines.
CCMH : de 32 à 36 g/100 mL.
CCMH : Concentration corpusculaire moyenne en hémoglobine

Affirmation 2
Non.
Hémoglobine.
L’hémoglobine contient un hème dans chaque une de ses quatre chaînes. C’est
un exemple d’hétéroprotéine à structure quaternaire.
La myoglobine, apparentée à l’hémoglobine, est un monomère (formée d’une
seule sous unité composée de 153 acides aminés et d’un hème).
De part l’affinité à l’oxygène :
- L’hémoglobine est une protéine de transport
(Affinité O2 variable en fonction du pH).
- La myoglobine est une protéine de stockage.
(Grande affinité à l’oxygène).

Se rappeler :

Les protéines peuvent être classées suivant leurs compositions.


Deux grands types :
Les « Holoprotéines », les protéines ne contenant que des acides aminés.
Les « hétéroprotéines », protéines avec :
- une partie protéine (l’apoprotéine), et
- une partie non protéique (exemple : hème et ion Fe2+).

Ne pas confondre :
- La myosine,
Protéine de structure, composée de deux chaînes polypeptidiques d’environ
2000 acides aminés. Par les modifications de sa structure, la myosine est à la
base des mécanismes de contraction musculaire
(Voir chapitre anatomie, introduction, muscle),
- La myoglobine,
Protéine globulaire des cellules musculaires, elle est apparentée à
l’hémoglobine (la myoglobine est un monomère alors que l’hémoglobine est un
tétramère).
La myoglobine est une hétéroprotéine contenant un hème.
A cause de sa trop grande affinité à l’oxygène, la myoglobine n’est pas, comme
l’hémoglobine, une molécule de transport, mais plutôt une molécule de
stockage de l’oxygène dans les muscles.
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Fonction transport de l’hémoglobine

Sélectionner les deux affirmations exactes :

1- L’hémoglobine est une protéine à structure quaternaire formée de 4 chaînes


« globine » identiques 2 à 2 (2 alpha, 141 AA, et 2 bêta, 146 AA)
2- L’hémoglobine est une protéine de stockage de l’oxygène (comme la
myoglobine)
3- Le pH ambiant agit sur la configuration spatiale de la molécule
d’hémoglobine ; La configuration spatiale modifie l’affinité à l’oxygène ou au
gaz carbonique
4- Déoxyhémoglobine = molécule d’hémoglobine chargée en oxygène

Les affirmations 1 et 3 sont exactes.

Affirmation 2
Non.
L’hémoglobine est une protéine de transport :
- de l’O2, ou
- du CO2 & H+
A cause de sa trop grande affinité à l’oxygène, la myoglobine n’est
pas, comme l’hémoglobine (affinité O2 variable en fonction du pH), une molécule
de transport.
La myoglobine est une molécule de stockage de l’oxygène dans les muscles.

Texte d’explications :

Le rôle principal de l’hémoglobine est :


- le transport de l’oxygène vers les tissus,
- l’évacuation des ions H+ et du CO2.
En présence d'oxygène, les sels ferreux (Fe2+) s'oxydent/se
réduisent rapidement en fonction du pH. Ils servent au transport O2.

Forme R, relaxée
Dans cette forme relaxée :
- La molécule d’hémoglobine n’est pas chargée,
- La cavité centrale est réduite,
- La molécule d’hémoglobine a une forte affinité pour O2
(Et faible pour CO2 et H+).

Chargement en dioxygène
Figure (1)
La capture d’un O2 par une globine augmente l’affinité des autres globines pour
l’O2 : il y a interaction coopérative entre globineset réaction en
cascade accélérant la capture des dioxygènes.

Passage de la forme R à la forme T, tendue


Figure (2)
A l’approche d’une cellule à pH bas, les hélices alpha des globines se modifient,
la cavité centrale s’agrandie, la position spatiale du Fe par rapport au plan de
l’anneau de porphyrine change.
L’affinité de l’hémoglobine à l’oxygène diminue.
Changement de chargement
Figure (3)
L’oxygène est libéré et capté par la cellule qui en a besoin.
Le pH de la cellule réceptrice d’oxygène augmente ; l’hémoglobine se charge en
CO2 et ions H+

Libération du CO2
Figure (4)
Le CO2 de la molécule, alors appelée déoxyhémoglobine, est libérée dans les
alvéoles pulmonaires
Voir Système respiratoire.
L’hémoglobine reprend sa forme relaxée, lui permettant de se recharger en O2.
Notes :
- Le CO2 se connecte aux extrémités N-terminales des globines et il est
facilement libérable.
- L’ion H+ se lie à des résidus des chaînes protéiques.
- En présence de monoxyde de carbone CO, l’hémoglobine se charge en CO.
Le CO se fixe sur le fer, et, avec une affinité beaucoup plus élevée que l’O 2, est
difficile à déloger = intoxication.
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Modif post-traduction, accidentelles

Synthèse des protéines


Deux étapes principales :
Transcription :
La transcription de l’ADN en ARN messager se déroule dans le noyau des
cellules eucaryotes.
Traduction :
La « traduction » est le processus qui permet d’obtenir la protéine à partir des
acides aminés et de l’information de séquençage contenu dans l’ARN.
La traduction a lieu dans le cytoplasme cellulaire.

Exemples de modifications
Il existe de très nombreuses modifications post-traductionnelles qui permettent
la protéine définitive.
Parmi ces modifications, citons :
- Le clivage et réduction de la chaîne polypeptidique,