FACULTAD DE CIENCIAS AGROINDUSTRIALES, PROGRAMA DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS,

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA.

RECONOCIMIENTO DE AMINOACIDOS EN LA LECHE, HUEVO Y HARINA DE

TRIGO.

RECOGNITION OF AMINOACIDS IN THE MILK, EGG AND FLOUR OF WHEAT.

Estudiantes: Maricela Valencia, Diego Rodríguez, Diana Milena Álzate.

Quindío, Colombia.
Noviembre 2009

Resumen

En el desarrollo de esta práctica se realizaron diferentes ensayos cualitativos

(ninhidrina, Millon, Xantoproteico, prueba de coagulación, prueba del sulfato de
amonio, prueba de Biuret, reacción de Sakaguchi, reacción de Ehlrich, reacción de
Hopkins Coles y reacción con acetato de plomo alcalino) con el objetivo de
identificar aminoácidos presentes en muestras conocidas como la leche, el huevo
y la harina de trigo, de igual forma se siguió una marcha analítica para
caracterizar una muestra problema la cual finalizó en el reconocimiento de
albúminas; debido a la especificidad de cada una de estas pruebas y a las
características estructurales de cada aminoácido se consiguió reconocer la
presencia o ausencia de ellos en las muestras analizadas.

Palabras clave: marcha analítica, reacción de Hopkins, aminoácidos, albúmina,

cisteina, acetato de plomo, ensayo de millón, aminoácido.

Abstract

In the development of this practice different qualitative tests(essays) were

realized (ninhidrina, million, Xantoproteico, test(proof) of coagulation, test(proof)
of the sulfate of ammonium, Biuret's proof, Sakaguchi's reaction, Ehlrich's
reaction, Hopkins Coles's reaction and reaction with acetate of alkaline lead) with
the aim(lens) to identify present amino acids in samples known as the milk, the
egg and the flour of wheat, of equal form an analytical march followed to
characterize a sample problem which I finish in the recognition of albumens; due
to the specificity of each one of these proofs and to the structural characteristics
of every amino acid one managed to recognize the presence or absence of them
in every analyzed sample.

Keywords: Analytical march, reaction of Hopkins, amino acids, albumen, cistern,

acetate of lead, test(essay) of million, amino acid.
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1. Introducción
Los aminoácidos que constituyen a
las proteínas, son substancias que
tienen como característica general el
hecho de poseer un carboxilo libre y
un grupo amino, situado en el
carbono alfa con respecto al
carboxilo. En todos los aminoácidos
alfa que forman a las proteínas, el
grupo amino alfa es un grupo
primario, es decir que no tiene
sustituyentes. La única excepción
ocurre con la prolina, que es un
iminoácido, ya que su grupo es
secundario. Los aminoácidos difieren
entre sí únicamente por las
características del resto de su
molécula o cadena lateral (R), de
manera que su formula general es
Las propiedades de cada aminoácido
dependen tanto de su grupo
carboxílico como de su grupo amino
alfa, y de su cadena lateral (R). En un
polímero lineal de aminoácidos o
polipéptido, de todos los grupos
carboxilo alfa y amino de los
aminoácidos que intervienen, solo
quedan libres un grupo amino alfa, el
grupo terminal y un grupo carboxilo
alfa, el grupo carboxilo terminal. Así
pues, en una proteína las cadenas
laterales de los aminoácidos que la
constituyen, son las que influyen de
manera directa en las propiedades de
cada zona a lo largo de la cadena
polipeptídica y, en consecuencia,
determinan también en gran medida
su comportamiento. Una de las
propiedades más importantes de las
cadenas laterales de los aminoácidos,
es su capacidad de interacción con
los solventes acuosos o con los
reactivos que permiten su
identificación, es decir su grado de
polaridad o no polaridad. [1]
2. Metodología
Para el desarrollo de la práctica se
realizaron 9 pruebas diferentes a las
muestras de leche evaporada, clara
de huevo y harina de trigo diluida
como se muestra a continuación:
Nota: la muestra problema no
aparece en todas las pruebas, pues a
esta se le realizó una marcha
analítica (figura 1) para su
reconocimiento.
A. Ensayo con ninhidrina:
Para esta prueba se usaron seis
tubos de ensayo cada uno con 1 ml
de agua destilada, solución de
alanina al 0.5%, leche previamente
evaporada al 60%, albumina de
huevo diluida al 10%, muestra
problema y solución de harina de
trigo al 10%; posteriormente se
adicionó a cada uno de los tubos 1
mL de Ninhidrina, para luego calentar
en baño de maría a ebullición por 10
minutos, finalmente se realizaron las
respectivas observaciones.
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B. Prueba de Biuret:
Para esta prueba se usaron seis
tubos de ensayo cada uno con 1 ml
de agua destilada, solución de
alanina al 0.5 %, leche previamente
evaporada al 60 %, albumina de
huevo diluida al 10 %, muestra
problema y solución de harina de
trigo al 10%; posteriormente se
adicionó a cada uno de los tubos 1
mL de hidróxido de sodio (NaOH) al
10% y se mezclo, continuando con la
adición gota a gota de sulfato cúprico
( CuSO4) al 0.5 % hasta la aparición
de una coloración violeta o amarilla,
finalmente se tomó nota de lo
observado en cada tubo.
C. Prueba de coagulación:
En seis tubos de ensayo se adicionó 1
mL de agua destilada, solución de
alanina al 0.5 %, leche previamente
evaporada al 60 %, albumina de
huevo sin diluir, muestra problema y
solución de harina de trigo al 10%
respectivamente, a cada uno de
estos se agregó 1 mL de disolución
saturada de cloruro de sodio (NaCl) y
4 gotas de acido acético al 30%,
seguidamente se mezclo y se
sometió cada tubo por 1 minuto a
calor de llama. Finalmente se
tomaron las observaciones
correspondientes.
D. Prueba del sulfato
amonio:
En diferentes tubos de ensayo se
adicionó 1 mL agua destilada,
solución de alanina al 0.5 %, leche
previamente evaporada al 60 %,
albumina de huevo sin diluir, muestra
problema y solución de harina de
trigo al 10%; posteriormente se
adicionó a cada uno de los tubos 1
mL de solución de sulfato de amonio
al 50% se mezclo y se dejo reposar
por 10 minutos, al pasar este tiempo
se observo presencia o ausencia de
precipitado; finalmente se
centrifugaron a 3000 r.p.m. durante
10 minutos los tubos que contenían
leche evaporada, albumina y solución
de harina de trigo. Se tomaron las
observaciones pertinentes en cuanto
a la presencia o ausencia de
precipitación.
E. Ensayo de Millon:
Para este ensayo se usaron 5 tubos
de ensayo, al primero se adicionó 2
mL de agua destilada, al segundo
solución de tirosina, al tercero leche
evaporada, al cuarto albumina de
huevo sin diluir y al quinto solución
de harina de trigo al 10%; a cada uno
de los tubos se les adicionó 1 mL de
reactivo de Millon. Los tubos fueron
sometidos a un baño de agua en
ebullición durante 10 minutos.
Después de este tiempo se tomaron
observaciones en cuanto a los
cambios de color.
F. Ensayo Xantoprotéico:
de Se usaron de igual forma 5 tubos con
las mismas muestras que el ensayo
anterior a diferencia que se uso
albumina de huevo diluida, posterior
a estas adiciones a cada tubo, se
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agregó 2 mL de acido nítrico
concentrado. Después se sometieron
a un baño de agua en ebullición
hasta observar un cambio de
coloración.
G. Reacción de Sakaguchi
Para esta prueba se usaron cinco
tubos de ensayo cada uno con 5 mL
de agua destilada, solución de
arginina al 0.5%, leche previamente
evaporada al 60%, albúmina de
huevo diluida al 10% y solución de
harina de trigo al 10%; a
continuación se enfriaron en un baño
de hielo por 10 minutos,
posteriormente de les adiciono 1 mL
de NaOH 40% y nuevamente se
pusieron 10 minutos a enfriar en el
baño de hielo, para adicionar 5 mL de
α – naftol y 3 gotas de reactivo
Sakaguchi. Se observaron los
cambios de color en cada tubo.
H. Reacción de Ehlrich:
Se rotularon 5 tubos de ensayo de la
siguiente manera, tubo 1 blanco
(agua destilada), tubo 2 (triptófano),
tubo 3 (albumina de huevo diluida) y
tubo 4 harina de trigo diluida 10 %, a
cada uno de estos se adicionó 1 mL
de acido sulfanílico 0.5 % y 1 mL de
nitrito de sodio 0.5 %, se mezclo y se
dejaron en reposo durante 15
minutos, para así adicionar1 mL de
las muestras correspondientes según
el rotulo para cada tubo, se mezclo y
se termino adicionando 0.5 mL
NH4OH 10 % se tomaron las
observaciones correspondientes.
I. Reacción de Hopkins Cole:
A cinco tubos diferentes se adicionó
en su orden 2 mL de agua destilada,
2 mL de triptófano 0.5 %, 2 mL
albúmina de huevo diluida y 2 mL
harina de trigo diluida 10 %, a cada
uno de estos se les agrego 2 mL del
reactivo de Hopkins Cole, se mezclo y
posteriormente se añadió 1 mL de
ácido sulfúrico concentrado (H2SO4)
cuidadosamente por las paredes del
tubo y finalmente se observó la
aparición de un anillo.
J. Reacción con acetato de
plomo alcalino
Para esta prueba se usaron cinco
tubos de ensayo cada uno con 1 ml
de agua destilada, solución de
metionina al 0.5%, leche previamente
evaporada al 60%, albúmina de
huevo sin diluir y solución de harina
de trigo al 10%; posteriormente se
adicionó a cada uno de los tubos 2
mL NaOH 10 %, estos se calentaron
levemente, seguidamente se les
adicionó de 0.5 mL de acetato de
plomo al 10 % y se calentaron en
baño a ebullición por 5 minutos,
finalmente se observaron los cambios
ocurridos en cada tubo.
MUESTRA
PROBLEMA
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Ensayo con
Ninhidrina P sulfato de
(+) Violeta amonio
proteína, (-) no precipita
polipéptido o aa. albúminas.
Prueba
Biuret
(+) Violeta
proteína, Figura 1. Esquema de marcha analítica para
polipéptido o muestra problema.
P
Coagulació
(+) Coagula
albuminas o
3. RESULTADOS Y DISCUSIÓN
globulinas.
Tabla 1. Resultados obtenidos en la práctica.

Nº muestra
Tubo1 Tubo2 Tubo3 Tubo 4 Tubo 5 Tubo 6
Prueba

1 P. Ninhidrina - + + + + +
2 P. Biuret - + + + + +
3 P. Coagulación - - + + - -
4 P. Sulfato amonio - - + + - +
5 P. Millón - + + + N/A +
6 P. Xantoprotéica - + + + N/A +
7 P. Sakaguchi - + + - N/A -
8 P. Ehlrich - + + + N/A +
9 P. Hopkins-Cole - - N/A - N/A -
10 P. Acetato de plomo - + N/A +
- -
alcalino
Tubo 1 Blanco; Tubo 2 Aminoácido; Tubo 3 Leche evaporada; Tubo 4 Albúmina de huevo; Tubo 5 Muestra
problema; Tubo 6 Solución de harina de trigo.; N/A: No aplica

A. Ensayo con ninhidrina

Al realizar este ensayo se encontró

que el reactivo ninhidrina reaccionó
con el grupo alfa-amino libre (al ser
sometidos a calentamiento) de los
aminoácidos presentes en la leche (+
+), la solución de albúmina de huevo
diluida (++), la muestra problema (+
+), la solución de harina de trigo (+)
y la alanina (+++) mostrados en la

Figura 2. Reacción general de la ninhidrina con

los aminoácidos [2]
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tabla 1, produciendo complejos

coloreados violeta- azuloso (figura 2)
en diferentes intensidades (figura 3)
la cual es proporcional a la
concentración de este aminoácido,
indicando de esta forma la presencia
de aminoácidos en todas las
muestras y obviamente la ausencia
en el blanco.

Para la intensidad del color producido

en cada una de las muestras Figura 4. Coloraciones obtenidas en la
analizadas se denominó de la prueba de Biuret.

siguiente manera:
Esta prueba es general para
(+) Violeta tenue. polipéptidos y proteínas
(características que cumplen las
(++) Violeta intenso. muestras analizadas) esta reconoce
las uniones peptidicas y lo hace
(+++) Violeta muy intenso.
mediante la reacción que se da
cuando se forma un complejo entre
los iones Cu2+ (característico de uno
de los componentes del reactivo
CuSO4) y los pares no compartidos
del nitrógeno que forma parte de los
enlaces peptídicos, lo que genera el
cambio de color y estructuralmente
se visualiza en la figura 5.

Figura 3. Coloraciones obtenidas para la

reacción de ninhidrina.

B. Prueba de Biuret: de acuerdo a

la tabla 1 los resultados para esta
prueba fueron positivos para la
muestra de alanina (+), leche
evaporada (++), albúmina (+++), Figura 5. Esquema reacción Biuret.
muestra problema (++), harina de
trigo diluida (+), de acuerdo a las C. Prueba de coagulación:
coloraciones obtenidas en una escala Esta prueba permitió
violeta. (figura 4). confirmar y reconocer
diferentes tipos de
proteínas presentes en: la
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leche, esto se evidencio centrifugación (figura 7).

debido a la coagulación, en Para la muestra problema
la albúmina de huevo sin no se observaron
diluir se confirmo debido a precipitados indicando de
la coagulación total en el esta forma que las
tubo (color blanco) debido proteínas que se
principalmente a la encontraron en esta eran
aplicación de calor ya que albúminas como se indica
por encima de 60º C estas en la figura 7.
son inestables haciendo
disminuir su solubilidad y
generando la precipitación
[3].

Teniendo en cuenta que en esta

prueba se utilizaron 3 agentes (calor,
acido y sales) capaces de
desnaturalizar proteínas no se
comprende porque en la muestra de
Figura 6. Resultados obtenidos en la prueba
solución de harina de trigo el
sulfato de amonio antes de centrifugación.
resultado es negativo.

D. Prueba del sulfato de

amonio: En los resultados
de esta prueba podemos
encontrar que se reconoció
proteínas en la leche, en la
albúmina de huevo sin diluir
y en la solución de harina
de trigo ya que estas Figura 7. Resultados obtenidos en la prueba
formaron un precipitado de sulfato de amonio después de centrifugación.

color gris (figura 6) al entrar

E. Ensayo de Millon: como se
en contacto con el sulfato
observa en la tabla 1 el ensayo fue
de amonio esto se debe a
positivo para tirosina (color rojo +
que al adicionar una sal
+), leche evaporada (color rojo +),
soluble a las muestras se
albúmina de huevo (rojo claro +) y
disminuye la interacción
harina de trigo (amarillo-rojo +);
proteína-agua y entonces
indicando la presencia de tirosina en
predominara la interacción
dichas muestras, ya que la prueba
proteína-proteína y
es especifica para este aminoácido,
producirá precipitación [4],
el cual contiene un anillo de
después de haber realizado
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benceno al que se une un grupo

hidroxilo (figura 8). En esta prueba
los compuestos mercúricos en
medio fuertemente ácido (ácido
nítrico del reactivo) se condensan
con el grupo fenólico formando un
compuesto de color rojo ladrillo o
rojizo.
Figura 9. Coloraciones obtenidas en el
ensayo Xantoproteico.

Al generarse estos cambios de

coloración se confirma la presencia
de alguno de los aminoácidos
aromáticos dentro de las proteínas de
las muestras evaluadas.

Figura 8. Estructura tirosina. .

[5]

F. Ensayo Xantoproteico: en la
tabla 1 se presentaron los resultados
positivos de las diferentes muestras
(tirosina, leche evaporada, albúmina
y harina de trigo) se evidenció que
inicialmente la coloración fue la
esperada para dicha prueba y de
igual forma para la confirmación con
el NaOH (figura 9), este cambio se
debe a que se produce la nitración
del anillo bencénico presente en los
aminoácidos aromáticos como lo son
tirosina (figura 8), fenilalanina y
triptófano (figura 10), obteniéndose
nitrocompuestos de color amarillo,
que se vuelven anaranjado en medio
fuertemente alcalino (formación de
ácido picrámico o trinitrofenol) [2]
Fenilalanina triptófano
Figura 10. Aminoácidos aromáticos
G. Reacción de Sakaguchi: puesto
que la reacción positiva de esta
prueba se generó debido a la
presencia de un grupo guanidinio
(figura 11) el cual reaccionó con la
solución de α – naftol en la presencia
de bromo (componente del reactivo
de sakaguchi) en medio alcalino, la
muestra de arginina obviamente
arrojo un resultado positivo por
hacer parte de ella dicho grupo, sin
embargo para el resto de muestras
los resultados en cuanto al cambio de
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la coloración no fueron muy claros nitrito de sodio forman sales

(figura 12.), particularmente en el diazonio.
caso de la leche se vio un tono casi
violeta, quizás la coloración fue
enmascarando por el color
característico de la leche. E igual
forma se asumió este resultado como
positivo por ser la arginina un
aminoácido de fácil presencia en los
Figura 13. Coloraciones obtenidas en la
lácteos. reacción de erhlich.

Las sales de diazonio aromáticas son

muy estables, se pueden manejar en
el laboratorio y en la industria y dan
reacciones que han permitido
desarrollar importantes aplicaciones
[7]. Estas son importantes
Figura 11. Estructura Arginina. [6]
intermedios en síntesis orgánicas y
encuentran amplio uso en la
preparación de una clase de
compuestos conocida con el nombre
de colorantes azoicos [8].

Figura 12. Coloraciones obtenidas en la

reacción de Sakaguchi.

H. Reacción de ehrlich: las

Figura 14. Estructura de histidina. [9]
muestras sometidas a esta prueba a
excepción del blanco presentaron
resultados positivos de acuerdo las
coloración obtenida (figura 13) lo que I. Reacción de Hopkins
indico la presencia de tirosina (figura. Cole
8) e histidina (figura 14), los cuales
Los resultados para esta prueba nos
contienen una anillo aromático y un
indican que el reactivo de Hopkins
anillo nitrogenado respectivamente
Cole se encontró en malas
como radical, estos al reaccionar con
condiciones ya que no reconoció el
el acido sulfanilico adicionado y el
anillo indólico del aminoácido
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triptofano (figura 15) presente en las

muestras analizadas, pues en la
figura 17 se muestra la ausencia del
anillo coloreado. Sin embargo este
resultado no indica que estas no
contienen tal aminoácido esencial [10]
el cual podría manifestarse positivo
para la leche ya que esta contiene
caseína [11].

Nota: esta prueba se realizo 2 veces

para verificar este resultado.

Figura 16. Reacción del triptofano en

presencia del reactivo Hopkins Cole

Figura 17. Resultados obtenidos en la

Figura 15. Estructura aminoácido triptofano reacción de Hopkins Cole.

La reacción que debía de ocurrir para J. Reacción con acetato de plomo

determinar la positividad en esta
prueba como la formación de un
anillo de color violeta-rojizo en un
medio ácido se puede observar en la
figura 16.
alcalino: en cuanto a los resultados
obtenidos para esta prueba la
metionina siendo un aminoácido
azufrado no presentó precipitación de
sulfuro de plomo, quiere decir que
este ultimo no reaccionó con el
acetato de plomo en medio alcalino
al cual se expuso, esto pudo ser
ocasionado por las condiciones del
reactivo o quizás un error durante la
realización de la practica.
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Metionina Cisteina
Figura 18. Aminoácidos azufrados.
Mientras que para el caso de la
albúmina de huevo y la harina de
trigo se confirmó la presencia de
metionina y/o cisteína (figura 18) en
sus proteínas con la aparición del
precipitado color gris (figura 19). En
este caso si se presento la reacción
esperada del sulfuro de plomo con el
acetato.
Figura 19. Coloraciones obtenidas en la
reacción de acetato de plomo alcalino.
En los resultados obtenidos durante
el desarrollo de la marcha analítica
identificamos que la muestra
problema contenía polipéptidos y
proteínas estas ultimas a través de
pruebas mas especificas se
manifestaron como albúminas, de
acuerdo a estos resultados y a las
características físicas de la muestra
posiblemente podría tratarse de un
agar ya que esta debía estar
sometida a calentamiento constante
para evitar su solidificación.
4. CONCLUSIONES
Indicamos la presencia de proteínas
en diferentes muestras de alimentos
mediante pruebas cualitativas, del
mismo modo identificamos algunos
de los aminoácidos presentes en ellas
por medio de las reacciones que
ocurrieron en cada caso de acuerdo
al radical o al grupo que caracteriza
al aminoácido.
Identificamos estructuralmente
diferentes aminoácidos presentes en
determinadas proteínas o en su
defecto como aminoácidos libres.
Por medio de la marcha analítica,
identificamos, que la muestra
problema en su composición contiene
albúminas.
La leche (colanta) es una fuente de
proteína y por lo tanto de
aminoácidos muy importante
comparado con la harina de trigo ya
que según los resultados contiene
varios tipos de aminoácidos.
Las pruebas realizadas no
permitieron reconocer aminoácidos
esenciales tales como la metionina y
el triptófano al parecer por errores
durante la realización de la práctica o
por el estado de los reactivos.
5. BIBLIOGRAFIA
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R4=&h=213&w=180&sz=10&hl=es&
start=3&tbnid=2knsfAdH8bHBwM:&t
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