En Zimas

Aspectos básicos de la
catálisis y los catalizadores

Los alquimistas medievales descubrieron que la
presencia de algunos elementos extraños en una
mezcla hacía posible la obtención de productos
diferentes a los iniciales.
Desconociendo la naturaleza del fenómeno,
imaginaron la existencia de una sustancia que
transformara los metales como el plomo y el hierro en
oro, y a encontrarla consagraron vanamente sus
esfuerzos.
Siglos después, la acumulación de experiencias y
observaciones llevó, en 1836, a Berzelius a conjuntar
todos estos fenómenos en una sola definición, y acuñó
las voces "fuerza catalítica" y "catálisis". IUCS, Fundación H. A. Barceló
Bioquímica
Dr. Gustavo M. Bertot
• El término catálisis agrupa al conjunto de
procedimientos y conocimientos que permiten
que la velocidad con la que trascurre una
reacción se incremente in situ. Bajo tal condición
la catálisis es una rama de la cinética química.
• La cinética química se ocupa del estudio
dinámico de las reacciones químicas tomando
en cuenta el mecanismo en el nivel molecular
de tales transformaciones.
IUCS, Fundación H. A. Barceló

Bioquímica
Velocidad de una reacción
• El concepto de velocidad de reacción traduce la rapidez
con la que en un sistema se produce una transformación
química.
• La reacción química global se lleva a cabo a través de
etapas las cuales en su conjunto constituyen el
mecanismo de reacción.
• La velocidad se define en términos de parámetros que
pueden ser medidos durante la transformación
– variación de la concentración de uno de los reactivos que
desaparece, o de uno de los productos que aparece, en el
sistema respecto del tiempo.
A + B  C + D
Reactivos Productos
  Reactivos 
V =   V = k A BIUCS, Fundación H. A. Barceló
 Tiempo
Bioquímica
Energía de activación
• Para que una reacción Estado de Transición
Complejo activado
química se lleve a cabo,
es necesario suministrar
una cierta cantidad de
Energía
energía a las moléculas de activación
de reactivo.
Energía potencial
• La energía de activación
se refiere a la barrera
Reactivos
energética que hay que
vencer para que tenga
lugar la reacción química. Productos
Transcurso de la reacción
Bioquímica
Energía de activación
• Los catalizadores disminuyen la energía de
activación

Bioquímica
Enzimas
• Las enzimas son macromoléculas que
catalizan reacciones químicas siempre
que sea termodinámicamente posible.
– Proteínas
– ARN (las ribozimas y los ribosomas)

Bioquímica
Propiedades de las Enzimas como
catalizadores biológicos
• Como todos los catalizadores, las enzimas
actúan disminuyendo la energía de activación
para una reacción, así se aceleran la velocidad
de una reacción.
• No se consumen en las reacciones que
catalizan. Permanecen inalteradas al final de la
reacción.
• No alteran la constante de equilibrio (Keq) de la
reacción.
• Se requieren en cantidades mínimas, no
estequiométricas.
Bioquímica
Propiedades de las Enzimas como
catalizadores biológicos
Sin embargo, las enzimas difieren de otros
catalizadores por:
• Ser específicas
• Termolábiles
• Regulables
Bioquímica
Nomenclatura y clasificación
1. Oxirreductasas: Catalizan reacciones redox o de
oxidorreducción.
2. Transferasas: Transfieren grupos funcionales entre
dadores y aceptores.
3. Hidrolasas: Catalizan la rotura usando una molécula de
agua (hidrólisis).
4. Liasas: Realizan la formación o rotura de enlaces
covalentes sin ir acoplados al uso de energía.
5. Isomerasas: Catalizan reordenamientos
intramoleculares.
6. Ligasas: Participan en reacciones de síntesis acopladas
a sustancias de alto valor energético (como el ATP).
Bioquímica
1. Oxirreductasas
• Deshidrogenasas
– Requieren la presencia
de coenzimas (NAD+,
NADP+, FAD, FMN) que
aceptan o ceden los
electrones
correspondientes.
• Enzimas que utilizan
oxígeno Piruvato deshidrogenasa
– Oxidasas
– Oxigenasas
– Peroxidasas
– Catalasa

Bioquímica
2. Transferasas
• Transfieren grupos
funcionales entre
dadores y aceptores.
• Los principales grupos
transferidos son grupos
monocarbonados,
amino, acilo, glucosilo y
fosfato.
Ejemplos:
aminotransferasas,
quinasas.

Bioquímica
3. Hidrolasas
• Introducen una molécula de agua en el sitio de rotura
(hidrólisis). La reacción generalizada implica la rotura
hidrolítica de enlaces C — O, C — N, O — P y C — S.
Participan en las reacciones de obtención de monómeros
a partir de polímeros.
Ejemplo: glucosidasas, lipasas, peptidasas.

Bioquímica
4. Liasas
• Realizan la formación o rotura de enlaces covalentes sin
ir acoplados a sustancias de alto valor energético (como
el ATP).
Ejemplos: descarboxilasas, deshidratasas, sintasas.

Bioquímica
5. Isomerasas
• Catalizan procesos de reordenamientos intramoleculares.
Suelen actuar en procesos de interconversión de
moléculas.
Ejemplo: epimerasas, mutasas.

Bioquímica
6. Ligasas
• Participan en reacciones sintéticas en las que se unen
dos moléculas a expensas de sustancias de alto valor
energético (como el ATP). El término sintetasa se reserva
para este grupo particular de enzimas.
Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Piruvato carboxilasa IUCS, Fundación H. A. Barceló

Bioquímica
Cofactores enzimáticos
Apoenzima + cofactor no proteico = Holoenzima
• Iones metálicos
• Coenzimas
• Grupos prostéticos

Bioquímica
Cuadro 1: Cofactores metálicos
Elemento Enzima Activada

Zn2+ Deshidrogenasas, ARN y ADN polimerasas
Mg2+ Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas
Mn2+ Arginasa, peptidasas, quinasas
Mo6+ Nitratoreductasa, nitrogenasa, xantina deshidrogenada
Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasa, peroxidasas, nitrito reductasa
Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa
Ca2+ 1,3–b–glucan sintetasa
K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa
Se Glutatión peroxidasa
Ni2+ Ureasa IUCS, Fundación H. A. Barceló
Bioquímica
Cuadro 2: Vitaminas precursores de coenzimas y grupos prostéticos
Coenzima Vitamina Reacción en que participa
Pirofosfato de Tiamina Tiamina (B1) Transferencia de aldehídos
Flavina adenina dinucleótido (FAD) Riboflavina (B2) Oxidorreducción
Flavina adenina mononucleótido (FMN) Riboflavina (B2) Oxidorreducción
Nicotinamida adenina dinucleótido Nicotinamida Oxidorreducción
(NAD)
Nicotinamida adenina dinucleótido Nicotinamida Oxidorreducción
fosfato (NADP)
Coenzima A (CoA) Ácido pantoténico Transferencia de grupos acilos
Fosfato de piridoxal Piridoxina (B6) Transferencia de grupos amino
Biotina Biotina Carboxilación

Tetrahidrofolato Ácido fólico Transferencias de un carbono
Coenzimas cobamídicas Cobalamina (B12) Alquilación Bioquímica
Estructuras y mecanismos
• La actividad de las enzimas está determinada
por su estructura tridimensional, de tal manera
que se crea una región con las dimensiones
moleculares correctas, la topología adecuada y
el alineamiento óptimo de los grupos iónicos y
regiones hidrófobas para acomodar el sustrato
específico.
• La región que contiene estas
características se conoce como el
centro activo, lleva consigo el
sustrato, y entonces realiza una
reacción. IUCS, Fundación H. A. Barceló
Bioquímica
Estructuras y mecanismos
• Representar una porción
pequeña de la estructura total
de la enzima.
• Presentar una entidad
tridimensional, importante para
el reconocimiento de la
molécula sustrato con una
serie de hendiduras en su
estructura.
• Una alta especificidad.
• Poseer una actividad regulable. IUCS, Fundación H. A. Barceló
Bioquímica
Modelos que explican la
interacción enzima-sustrato
• Modelo de llave-cerradura

Bioquímica
Modelos que explican la
interacción enzima-sustrato
• Modelo inducido o de encaje inducido

Bioquímica
Cinética enzimática
• La cinética enzimática estudia la velocidad de las
reacciones químicas que son catalizadas por las
enzimas.
• La aplicación de modelos matemáticos simples a la
actividad de las enzimas bajo condiciones variables de
laboratorio, y en presencia de sustratos competidores o
de inhibidores enzimáticos, hizo posible elucidar
– los detalles de su mecanismo catalítico
– su papel en el metabolismo
– cómo es controlada su actividad en la célula
– cómo puede ser inhibida su actividad por drogas o venenos, o
potenciada por otro tipo de moléculas e incluso, modificarla con
propósitos terapéuticos.
Bioquímica
Bioquímica
Cinética enzimática
• Los principios generales de la cinética de las reacciones
químicas son aplicables a las reacciones catalizadas por
las enzimas. No obstante, estas muestran (además del
fenómeno de la especificidad, un rasgo característico
que no se observa en los catalizadores no enzimáticos,
la saturación con el sustrato, entendida en términos de
ocupación de los centros activos de todas las moléculas
de enzima.
Cinética de Michalelis-Menten
Efecto de [S] sobre la velocidad de la reacción
catalizada por un enzima que une un único sustrato

Bioquímica

Bioquímica

Bioquímica

Bioquímica

Bioquímica
Cinéticas no Michaelianas o
alostéricas

Bioquímica
Factores que afectan la actividad
de un enzima
• pH

Bioquímica
de un enzima
• Temperatura

Bioquímica
de un enzima
• Concentración de enzima

Bioquímica
de un enzima
• Concentración de sustrato

Bioquímica
Inhibición enzimática
• Irreversibles
– Modifican una enzima covalentemente, y por
lo tanto la inhibición no puede ser revertida.
• Reversibles
– Se unen a la enzima con interacciones no
covalentes.
• Competitivos
• No competitivos
• Acompetitivos
• Mixtos
Bioquímica
• Irreversibles
– Modifican una enzima covalentemente, y por
lo tanto la inhibición no puede ser revertida.

Bioquímica
• Inhibidores reversibles competitivos
– Una sustancia que compite
directamente con el sustrato el sitio
activo.
– Se asemejan al sustrato, por lo tanto se
une en forma específica al sitio activo
de la enzima, pero como difiere del
sustrato no puede reaccionar como lo
hace éste.
– Estos inhibidores se pueden unir a E,
pero no al ES.
• Aumenta Km (es decir, el inhibidor
interfiere con la unión del sustrato)
• No afecta la Vmax.

Bioquímica
• Inhibidores reversibles no
competitivos
– Sustancias que se unen a un
sitio diferente del centro activo.
– Los inhibidores tienen afinidades
idénticas por E y ES.
• No afecta Km (es decir, la uni{on
del sustratoel inhibidor)
• Disminuye la Vmax.

Bioquímica
• Inhibidores reversibles acompetitivos
– Los inhibidores se unen solamente al complejo ES y no a la
enzima libre.
– El orden de fijación es importante ya que en la secuencia, se
requiere que primero se une el S y después se fije el inhibidor.
(Presumiblemente se produce una distorsión del sitio activo y
por lo tanto, la enzima es catalíticamente inactiva.)
• Disminuye la Vmax
• Disminución de Km.
• Inhibidores reversibles mixtos
– Los inhibidores se unen tanto a E como a ES, pero sus
afinidades por estas dos formas de enzimas son distintas.
• Aumentan Km
• Disminución de Vmax
Bioquímica
Tipo de inhibición Mecanismo Gráfico Lineweaver- Km Vmax
Reversible Burke
Competitiva: ↑ No
Los inhibidores se unen varía
Inhibidor
a E, pero no al ES. competitivo
Interfieren con la unión
del sustrato, pero no Sin
afectan la catálisis del inhibidor
ES.
No competitiva: No ↓
Los inhibidores tienen Inhibidor no- varía
competitivo
afinidades idénticas por
E y ES. No afecta la
unión del sustrato pero
impide la formación del
producto a partir de ES. Sin inhibidor

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Piruvato carboxilasa IUCS, Fundación H. A. Barceló

Apoenzima + cofactor no proteico = Holoenzima

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Elemento Enzima Activada

Fosfato de piridoxal Piridoxina (B6) Transferencia de grupos amino

Biotina Biotina Carboxilación

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