Nr.

1 Vitamina E 48 -

Proteine plasmatice 21 - O secventa -

Biotina 56 - Colagen 25 -

Receptorii 84 -

O Secventa - Nr. 7

Glucoza 119 - Adenilat ciclaza 88 -

Fibrinogen 24 -

Nr. 2 Inhibitia necompetitiva 37 -

Vitamina PP 53 - Structura tertiara si cuaternara 16+17 -

Mioglobina 17+18 - Zaharoza 125 -

Aminoacizi cu OH 9

Structura ADN 66 - Nr. 8

Catena sens 73 - Vitamina A 44 -

Fructoza 144 - Enzima inhibitor 35 -

Caracteristici generale ale hormonilor liposolubili 83 - Hemoglobina 17+18 -

Codon anticodon -

Nr. 3 Secventa ADN in ARN mesager de tranzitie -

Ecuatia Michael-Mentel 33- Componentele sistemului de transductie 86 -

Aminoacizi esentiali 1-

Fosfolipaza C 88 -

Vitamina C 60 -

Codul genetic 77 -

Nr. 4

ARNm 75 -

Albumina 22 -

Zimogenii 41 -

Reglarea enzimatica 40 -

Trnascriptie ADN-ARN 71 -

Nr. 5

Imunoglobuline 23 -

Structur primara a proteinelor 14 -

Riboza -

Acizi grasi 160 -

Caracteristicile principale Hormonii hidrosolubili 85 -

O structura complementara ARN-ADN -

Fragmente okazaki 69 de mana desen-

Nr. 6

Glutation 11 -

Replicare ADN 68 -
Nr.1
Proteinele sunt macromolecule a caror unitate de baza este formata din
resturi de aminoacizi legate prin legaturi covalente. Acestea pot fi monomere (contin un
singur lant polipeptidic) si oligomere sau multimere (formate din mai multi protomeri sau
subunitati). Mioglobina care este alcatuita dintr-un singur lant polipeptidic este un
monomer si hemoglobina care contine patru lanturi polipeptidice este un tetramer.
Proteinele plasmatice fac parte din clasa heteroproteinelor (glicoproteine cu exceptia
albuminei). Prin electroforeza proteinele plasmatice se separa in cinci fractii: care se
gasesc in urmatoarele procente albumina 50-60%, globuline (α1: 5-7%, α2; 6-10%,
β: 8-13%, γ: 10-18%). Concentratia normal a proteinelor in plasma sau ser este de
6-8g/100ml. Conentratia proteinelor in saliva, unde ele indeplinesc un rol antibacterian,
este de aproximativ 35 de ori mai mica.
Necesarul zilnic de biotina pentru un om este redus si este asigurat prin
hrana si prin sinteza efectuata de bacteriile intestinale. Deficitul de biotina este cauzat de
perturbarile aparute in utilizare si nu de insuficienta alimentare cu enzima. Albusul de ou
contine o proteina, avidina, care manifesta o afinitate mare pentru biotina, de care se
leaga puternic, impiedicandu-i absorbita. Prin gatire proteina este denaturata si isi pierde
aceasta proprietate. Pe baza reactiei care apare intre biotina si avidina s-au conceput o
serie de tehnici utilizate in imunochimie si in imunohistochimie. Biotina este o componenta
a complexelor multienzimatice care catalizeaza diferitele reactii de carboxilare.
Indeplineste functia de coenzima a carboxilazelor. Biotina se leaga covalent la gruparea
NH2 a unui rest lizil din structura carboxilazelor (grupare prostetica) si rezulta biotinil-
enzima.Un ion carboxilat este atasat la N1 al biotinei, formandu-se intermediarul activ
(carboxibiotin enzima). Aceasta etapa necesita: HCO-3 , ATP, Mg2+ si acetil-CoA (efector
alosteric).Gruparea carboxil activata este transferata ulterior substratului si se
regenereaza enzima.
Receptorii pentru acidul retinoic, hormonii tiroidieni si vitamin D3 sunt
localizati in nucleu.In cazul receptorilor hormonilor steroizi, mecanismul este mai
complicat. Initial receptorii sunt localizati in citosol, legati de protein de soc termic.
Denumirea reflecta modul in care au fost descoperite aceste proteine, in realitate ele fiind
prezente in conditii fiziologice in toate celulele si avand o varietate de functii fiziologice.
Rolul acestor proteine legate de receptorii citoplasmatici ai hormonilor steroizi este de a
stabiliza forma libera a receptorului.
Glucidele sau zaharurile cuprind monozaharidele, dizaharidele, polizaharidele
si derivatii lor. Monozaharidele sau ozele reprezinta unitatea de baza, ele neputand fi
scindate in molecule mai mici prin hidroliza. Reprezentantul principal al glucidelor este
glucoza. Glucoza este cel mai raspandit glucid din natura si este forma in care celelalte
monozaharide sunt transformate in ficat pentru a fi metabolizate in diferite tesuturi. Ea
constituie singura forma circulanta a glucidelor in organism.Forma predominanta ( >99%)
sub care se gasesc glucoza si derivatii ei in solutie si in stare solida este forma ciclica.
Forma ciclica si cea liniara sunt in echilibru si se pot transforma usor una in alta fara
interventia vreunei enzime.Glucoza impreuna cu galactoza si fructoza sunt monozaharide
rezultate in urma digestiei intestinale.Glucoza indeplineste in organism functii metabolice
complexe care o fac indispensabila: utilizarea glucozei ca sursa energetica necesita
parcurgerea glicolizei (degradarea incomplete in conditii aerobe pana la piruvat si
anaerobe pana la lactat) si a ciclului Krebs (degradearea complete pana la CO2); prin
parcurgerea caii 6-fosfogluconatului se obtin: pentoze necesare pentru sinteza
nucleotidelor si a acizilor nucleici, NADPH necesar pentru sintezele reductive; prin
parcurgerea caii glucuronatului se obtin uronici utilizati pentru: detoxifiere si sinteza
proteoglicanilor; prin parcurgerea glicogenogenezei se formeaza glicogen care reprezinta
substanta de rezerva a glucidelor, in special in ficat si muschi. Starea metabolica a unui
tesut indica calea metabolica pea care va fi metabolizata glucoza.
Nr.2
Vitamina PP sub denumirea generica de niacina sunt cuprinse cele doua
vitamere: acidul nicotinic (niacina) si nicotinamida (niacinamida). Cele doua coenzime
derivate de la nicotinamida NAD+ (nicotinamid adenin dinucleotid fosforilat) joaca un
important rol in reactiile redox din organism. Aceste coenzime sunt legate slab de
apoenzime, ele putand sa treaca usor in functie de necesitatile de moment de la o
apoenzima la alta. In general NAD+ participa ca oxidant in reactii de oxido-reducere din
caile metabolice degradative sau catabolice (glicoliza, ciclul Krebs, lant respirator
mitocondrial) si NADPH ca reducator in cele de sinteza sau anabolice (sinteza acizilor
grasi, a hormonilor steroizi, suntul pentozofosfatilor).Niacina se poate forma intr-o
cantitate insuficienta in organism. O fractie mica din triptofan, aproximativ 2%, este
convertit la niacina. Cantitatea de vitamina sintetizata in organism este insuficienta pentru
a impiedica aparitia pelagrei, boala produsa de deficient acestei enzime. Pelagra este
denumita boala celor trei D: dermatita, diaree si dementa.
Mioglobina este o hemoproteina monomer, structura tertiara reprezentand
ordinul ei superior de structura. Este formata dintr-un singur lant polipeptidic si o grupare
prostetica hem. Lantul polipeptidic, format din 153 de resturi de aminoacizi este structurat
in 8 segmente de α-helix (notate de la A la H), despartite prin regiuni nehelicoidale
denumite si jonctiuni (notate AB, BC, CD, etc.), care reprezinta regiuni unde lantul isi
schimba directia. Molecula adopta o structura compacta, sferica, cu suprafata exterioara
hidrofila, datorita orientarii resturilor provenite de la aminoacizii polari spre exterior si a
celor provenite de la aminoacizii nepolari spre interior. Orientarea lantului polipeptidic
duce la formarea unui “buzunar” interior hidrofob in care este inclusa gruparea prostetica
hem. Fac exceptie doua resturi de histidil, hidrofile, implicate in formarea de legaturi
coordinative cu hemul si care strabat lumenul buzunarului. Mioglobina se gaseste in
cantitate mare in muschi, reprezentand un deposit intracelular de oxigen. Ea este
eliberata din miocard ulterior producerii unui infarct. Prezenta ei in sange constituie un
criteriu pentru diagnosticul diferential intre infarct si angina pectorala.Prezenta mioglobinei
in tesutul muscular determina o culoare rosie si denumirea de muschi rosu spre deosebire
de cel alb. In urma unor rupture musculare masive, mioglobina eliberata apare in urina,
care capata o culoare rosu inchis. Mioglobina reprezinta un deposit tisular de oxigen
utilizat in conditiile lipsei de oxigen (efort muscular intens).
Structura ADN : ADN este un polimer si anume un polideoxiribonucleotid
format din mii si chiar milioane de monomeri, resturi deoxiribonucleotidice unite prin
legaturi fosfodiesterice realizate intre gruparea 5’OH dintr-un deoxiribonucleotid si
gruparea 3’OH a deoxiribonucleotidului adiacent.Se realizeaza o catena liniara,
neramificata, in care structura repetitiva formata din dezoxiriboza si acid fosforic constituie
scheletul pe care sunt grefate bazele purinice (adenina, guanina) si primidinice (citozina,
timina). Secventa liniara a bazelor azotate estepurtatoarea informatiei genetice.
Deoxiriboza si acidul fosforic au rol structural.Lantul polideoxiribonucleotidic are o
polaritate specifica, de la capatul 5’ (capatul la care gruparea 5’OH este libera) spre
capatul 3’(capatul la care gruparea 3’OH este libera). Prin conventie, un lant
polinucleotidic este scris de la capatul 5’(stanga) spre capatul 3’(dreapta).
Catena ADN a carei secventa corespunde cu ARN functional a fost denumita
catena sens sau codificatoare. Deoarece cele doua catene ale duplexului ADN sunt
antiparalele, catena complementara a fost denumita catena antisens sau necodificatoare.
Catena antisens este cea care serveste ca templat pentru ARN polimeraza.
Fructoza constituie 30-60%din glucidele alimentare ( fructe si zaharoza). Ea
este metabolizata in principal in ficat. Sub actiunea: hexokinazei se transforma in fructozo
6-fosfat, intermediar glicolitic; fructokinazei hepatice se transforma in fructozo 1-fosfat,
care sub actiunea aldolazei specific se transforma in gliceraldehida si dihidroxiaceton
fosfat. Fructoza esentiala este o boala autosomal recesiva rara, cauzata de absenta
fructokinazei. 90% din fructoza ingerata este retinuta si 10% excretata, deoarece
hexokinaza substituie partial fructokinaza.Forma cea mai stabila a fructozei este ciclul de
cinci tomi de carbon (ciclul furanozic), rezultat prin atacul nucleofil al gruparii –OH de la
C5 asupra gruparii cetonice.
Hormonii sunt compusi chimici sintetizati de celule specializate care transmit
pe cale umorala, la distanta semnale extracelulare.Acestea printr-un sistem de
transductie se transforma in semnale intracelulare, care mediaza un anumit raspuns
fiziologic.Hormonii liposolubili au urmatoarele caracteristici: nu sunt depozitati in
glandele endocrine (sunt sintetizati si eliberati la cerere in functie de necesitatile
organismului); necesita proteine transportoare; au o viata medie plasmatica lunga
(asocierea cu proteinele transportoare nu rezolva numai problema soubilitatii, dar
prelungeste si viata medie); receptorii sunt localizati intracelular(hormonii strabat liber
membrana celulara prin difuzie, deoarece moleculele lor au dimensiuni si polaritati
reduse); complexul ligand-receptor reprezinta mesagerul intracelular, mesagerul secund (
receptorii pentru acidul retinoic, hormonii tiroidieni si vitamin D3 sunt localizati in nucleu.In
cazul receptorilor hormonilor steroizi, mecanismul este mai complicat).
Nr.3
Ecuatia Michaelis-Menten a fost dedusa de Leonor Michaelis si Maude
Menten, care in stabilirea ei au considerat urmatoarele: concentratia substratului este mult
mai mare decat concentratia enzimei care se afla in intregime sub forma de complex ES;
reactia de transformare a complexului in produsi de reactie si enzima libera este practic
ireversibila; reversibilitatea reactiei de formare a complexului (K1=K2) va determina o
concentratie constanta a complexului ES. Asa cum reiese din teoria lui Michaelis-Menten
proprietatile atalitice ale unei enzime fata de un anumit substrat sunt catalizate de
parametrii: Km(eficienta) si Vmax (puterea catalitica), specifici pentru o enzima data si un
anumit substrat.Cand Km reprezinta concentratia substratului in care viteza de reactie
este egala cu Vmax/2.Consideram reactia de formare a complexului ES : E+S=ES.
Aminoacizii sunt substante solide, cristaline, cu puncte de topire ridicate, mai
mari de 200oC, solubili in solventi polari (apa, etanol), insolubili in solventi nepolari (eter,
cloroform, benzen). In structura proteinelor se gasesc 20 de aminoacizi comuni, denumiti
si standard, normali sau proteinogeni, care sunt codificati. Codul genetic contine
informatia referitoare la prezenta si ordinea lor in structura proteinelor. 10 dintre acesti
aminoacizi sunt aminoacizi esentiali si trebuie sa fie inclusi in dieta, deoarece oraganisul
nu ii poate sintetiza: fenilalanina, valina, treonina, triptofan, izoleucina, metionina, leucina,
lizina, arginina si histidina, iar 2 sunt semiesentiali (cisteina si tirozina) deoarece se pot
forma in organism din metionina si fenilalanina.
Fosfolipaza C actioneaza asupra fosfatidil inositol 4,5 biofosfatului generand
DAG si IP3: Fosfatidil inositol 4,5 biofosfat -> DAG + IP3. DAG si IP3 sunt mesageri
secunzi: DAG activeaza proteinkinaza C; IP3 elibereaza Ca2+ din depozitele intracelulare
(reticul endoplasmic, mitocondrie), marind concentratia acestuia in citosol.
Vitamina C este sintetizata de majoritatea animalelor, cu exceptia oamenilor
si cobailor. Este γ-lactona acidului gluconic, un acid hexuronic. Actioneaza ca donor de
echivalenti de reducere. Cele doua forme oxidata si redusa trec una in alta in cadrul
reactiei de oxido-reducere. Vitamina C este labila la incalzire si stabila la temperaturi
scazute, chiar la inghet. Ea este absorbita la nivel intestinal si excesul este eliminat prin
urina. Mecanismul de actiune este diferit in functie de procesul la care participa: poate
actiona direct sau indirect contribuind la mentinerea cofactorilor metalici in stare redusa
(Cu2+ la monoxigenaze si Fe2+ la dioxigenaze); participa la reactia de hidroxilare a
resturilor de prolina si lizina in timpul sintezei colagenului prin mentinerea fierului din
prolilhidroxilaza si din lizilhidroxilaza in stare redusa.Favorizeaza repararea postoperatorie
a tesuturilor si vindecarea ranilor; participa la reactia de hidroxilare a glicinei din
polipeptidilglicina (un intermediar in formarea gruparilor amidice terminale din structura
unor hormoni, ex. Ocitocina si vasopresina) in care cofactor este Cu2+; participa la cea de
a treia reactie din calea de sinteza a catecolaminelor, reactia catalizata de dopamin β-
hidroxilaza. In aceasta reactie ireversibila vitamina C este reactant, ea oxidandu-se sub
forma de radical liber care se stabilizeaza printr-o reactie catalizata de o NADPH
reductaza; faciliteaza absorbita intestinala a acizilor folici, calciului, fierului; intervine in
apararea impotriva peroxidarii acizilor grasi polinesaturati, participand la refacerea
vitaminei E din radicalul fenoxi; impiedica formarea nitrozaminelor in timpul digestiei;
intervine in reactii de oxido-reducere in care este cuplata cu glutationul sau cu coenzimele
nicotinamidice sau flavinice. Lpisa indelungata a vitaminei C din alimentatie determina
aparitia scorbutului, boala in care apar leziuni ale tesuturilor osos si conjunctiv, hemoragii,
inflamarea gingiilor si caderea dintilor.
Codul genetic reprezinta pentru biologie ceea ce reprezinta tabelul periodic
pentru chimie. Descifrarea lui a permis intelegerea mecanismului biosintezei proteice, a
modului in care mutatiile pot cauza boli genetice si posibilitatea diagnosticarii si tratarii
acestor boli. Este identic pentru procariote si eucariote, fiind denumit cod genetic
“standard”. Fiecre aminoacid este specificat de o secventa de 3 nucleotide in ARNm
numita codon.Cele 4 litere corespunzatoare celor 4 baze din structura ARN, A, G, U si C
formeaza 43=64 codoni. 61 dintre ei specifica cei 20 de aminoacizi standard, proteinogeni.
Codonii care specifica acelasi aminoacid se numesc sinonimi.Denumita degenerarea
codului genetic, prezenta codonilor sinonimi semnifica de fapt capacitatea de a minimaliza
mutatiile. O mutatie care produce schimbarea unei baze in ADN, nu produce modificarea
unui aminoacid in proteina codificata.Codul genetic nu este ambigu, acelasi codon
neputand specifica 2 aminoacizi diferiti. Codonul de initiere a biosintezei proteice este
codonul AUG si codifica metionina. Trei codoni (UAA, UAG, UGA) sunt codoni stop, care
semnalizeaza intreruperea lantului.Codul genetic nu necesita punctuatie intre codoni;
odata inceputa citirea din dreptul unui codon specific, ARNm e citit continuu.
Nr. 4
ARN mesager (ARNm) transmite informatia de la ADN la ribozomi, unde are
loc sinteza proteica. Este monocatenar, prezinta heterogenitate mare, si are viata medie
scurta (cateva secunde la procariote si cateva ore la eucariote).Succesiunea bazelor
indica succesiunea aminoacizilor in proteine, deoarece fiecare aminoacid este specificat
de o succesiune de 3 baze, un triplet numit codon.ARN transcript primar care este ARN
nuclear heterogen (ARNhn) contine introni (care vor fi indepartati prin excizie) si exoni
(care prin unire vor da nastere la ARN mesager).Din acelasi ARN transcript primar pot lua
nastere diferiti ARNm prin procesul de imbinare alternativa. Dupa excizia intronilor, numai
anumiti exoni sunt selectati pentru a fi legati si sa intre in constitutia ARNm.
Albumina este componenta proteica majora din plasma. Caracteristici:
proteina monomer formata din 601 resturi de aminoacizi, pI este 4,9 , deoarece contine
numeroase resturi de aspatil si glutamil, precipita in solutii saturate de sulfat de amoniu.
Functii: contribuie la mentinerea presiunii coloidal osmotice a plasmei, trasporta:
metaboliti (bilirubina), lipide (acizi grasi liberi), hormoni liposolubili, vitamine liposolubile,
medicamente (penicilina G, sulfamide), ioni metalici (Ca2+, Cu2+). Albumina poseda
activitate antioxidanta, la care participa resturile functionale de cisteina si resturile
aminoacizilor cationici.Albumina serica actioneaza ca un antioxidant major posedand o
activitate peroxidazica dependent de GSH, prin care sunt indepartate speciile reactive de
oxigen, cum ar fi H2O2. Albumina este un inhibitor specific al apoptozei celulelor
endoteliale.Aceasta proprietate se masifesta numai asupra celulelor care poseda
proprietati de adeziune, si corespunde necesitatii de a indeparta celulele potential
microembolice detasate de la locul adeziunii. Aportul redus de albumina in cazul
endoteliului vascular insuficient perfuzat poate constitui un mecanism implicat in
indepartarea excesului de vase sanguine in procesul de remodelare a tesuturilor. A fost
identificata in leziunile din cariile dentare umane unde se presupune ca ar inhiba
remineralizarea.
Zigmogen=Enzima inactiva Reglarea prin activare proteolitica presupune
transformarea precursorului inactiv al enzimei in enzima activa.Aceasta transformare se
realizeaza prin ruperea proteolitica a uneia sau mai multor legaturi peptidice sub actiunea
unor proteaze sau autocatalitic si prin actiunea unor factori din mediu. Mecanismul se
aplica in special in cazul urmatoarelor procese fiziologice: procesul digestiv, coagularea,
fibrinoliza, executia apoptozei.
Reglarea activitatii enzimatice Un organism normal are capacitatea de a
mentine constata mediului intern printr-un raspuns adecvat atunci cand este supus la un
stres intern sau extern. Aceasta capacitate se realizeaza prin modularea activitatii
enzimelor corespunzator schimbarilor din mediul intern sau extern si este pierduta in
cazul aparitiei unei boli. Reglarea activitatii enzimelor se poate realiza cantitativ prin
reglarea sintezei si degradarii lor si calitativ prin modularea eficacitatii lor enzimatice. Pot
avea loc modificari cantitative (Cantitatea in care se gaseste o anumita anzima intr-un
organ este data de echilibrul dintre sinteza si degradare. Ea poate fi modificata prin
cresterea biosintezei ei, proces numit inductie enzimatica sau prin diminuarea sintezei,
proces numit represie enzimatica.Ambele moduri de reglare sunt controlate pe cale
hormonala si nervoasa.), modificari ale eficientei catalitice (Aceste modificari pot fi
clasificate in functie de mecanismul lor in modificari covalente si modificari alosterice.) si
modificari covalente (reglare prin activare proteolitica si reglare alosterica).
Biosinteza ARN (transcriere sau transcriptia) include 3 etape: initierea,
elongarea si terminarea. Toate ARN poimerazele ADN dependente initiaza sinteza de
novo a ARN, spre deosebire de ADN polimeraza care necesita prezenta unui primer. ARN
polimerazele catalizeaza reactia de formare a legaturii fosfodiesterice intre gruparea 3’-
OH libera a catenei in formare si atomul de fosfor activat din pozitia α a ribonucleozid
trifosfatior. Lantul creste in directia 5’->3’ si succesiunea bazelor este dictata de ADN
templat conform teoriei complementaritatii bazelor a lui Waston si Crick. Adenina din ADN
specifica uracilul in ARN transcript, guanina specifica citozina, citozina specifica guanina
si timina specifica adenina.Intr-un anumit locus genetic numai una din catene serveste ca
templat pentru biosinteza ARN. In alt locus rolul celor doua catene se poate inversa.
 Nr. 5
Imunoglobulinele imunitatea reprezinta ansamblul mecanismelor biologice
prin care un organism pluricelular isi mentine integritatea celulelor si tesuturilor si se
apara de agresivitatea substantelor straine si a agentilor infectiosi si de transformarea
maligna a celulelor. Ea poate fi nespecifica sau naturala si specifica sau dobandita
(caracterizata prin memorie imunologica). Ambele tipuri de imunitate implica la nivel
molecular o capacitate de distinctie si de recunoastere intre constituentii organismului
(self) si moleculele straine (non self). Acestea sunt : sub forma circulanta(anticorpi) si
constituie fractiunea γ-globulinelor, sub forma de imunoglobuline de membrane (receptori
pe suprafata limfocitelor B si T).Antigenele sunt substante care in urma patrunderii in
organism au doua propietati distincte: antigenicitatea (capacitatea de a reactiona in vivo si
in vitro cu anticorpi specifici) si imunogenicitatea (capacitatea de a initia un raspuns
imun).Anticorpii sunt molecule bifunctionale: capatul –Nh2 terminal (Fab) situate in
regiunea variabila a ambelor tipuri de lanturi leaga antigenul, capatul –COOH terminal
(Fc) interactioneaza cu componentele sistemului imun sau cu complementul.
Din punct de vedere structural, proteinele sunt caracterizate pe 4 nivele de
organizare si anume structura primara, secundara, tertiara si cuaternara. Proteinelor
monomere le sunt proprii primele trei structuri. Proteinele oligomere au si structura
cuaternara.Structura primara determina celelalte structuri: secundara, tertiara si
cuaternara.(Legea lui Anfinsen) Structura primara numita si covalenta precizeaza
numarul, felul si ordinea in care resturile aminoacizilor se succed in lantul polipeptidic,
precum si natura si pozitia gruparilor atasate covalent de radicalul R. Ea este codificata in
genom si determina: proprietatile fizico-chimice ale proteinei; celelalte structuri in ordine
ierarhica si deci si configuratia proteinei; localizarea- in urma sintezei proteice, proteinele
in functie de anumite motive sunt indreptate spre locul unde isi vor exercita functia
fiziologica; durata de viata: aproape toate proteinele cu viata scurta contin una sau mai
multe secvente PEST(prolina, glutamate, serina, treonina) care constituie un semnal de
degradare.
Riboza este un compus organic cu formula chimică C5H10O5; mai exact, o
monozaharidă pentoză (un zahăr simplu), cu forma lineară H−(C=O)−(CHOH)4−H, și care
are toate grupările de hidroxil pe aceeași parte în proiectarea Fischer.Termenul se poate
referi la ambii enantiomeri. Acesta, de obicei, indică D-riboză, care se găsește des în
natură și este prezentată aici. Inversa ei sintetică (imaginea în oglindă) se numește L-
riboză și nu e prezentă în natură. D-riboza este folosita de toate celulele organismului
pentru producerea energiei celulare (ATP), pentru metabolizarea acizilor nucleici (ADN si
ARN) si a glicogenului. Contribuie la cresterea rezistentei la efort fizic, la reducerea
crampelor, rigiditatii, oboselii si la reducerea durerilor musculare mentinand nivelul optim
de ATP.
Un acid gras este un acid carboxilic care are o catenă alifatică lungă (poate fi
ori saturată, ori nesaturată). Majoritatea acizilor grași care apar și în natură au un număr
par de atomi de carbon, care variază între 4 și 28. Acizii grasi si 2-monoacilglicerolii sunt
absorbiti prin epitelul intestinal in enterocite unde are loc resinteza triglicerolilor si a
fosfatidelor si formarea particulelor lipoproteice primare, chilomicronii.Chilomicronii sunt
eliberati in sistemul limfatic si ajung in circulatia sanguina. Ei reprezinta forma de transport
a lipidelor exogene spre tesuturi.Acizii cu lant scurt sau mediu care se gasesc in cantitati
mici in hrana sunt absorbiti prin peretele stomacului si vehiculati de sangele portal ajung
in ficat ca acizi grasi liberi, ocolind calea de absorbtie intestinala prin intermediul
lipoproteinelor. Spre deosebire de hematii si creier care necesita in permanenta glucoza,
celelalte tesuturi utilizeaza ca sursa principal de energie acizii grasi pe care ii
metabolizeaza pe calea β-oxidarii, urmata de ciclul Krebs, lantul respirator si fosforilarea
oxidativa. In plasma, acizii grasi circula sub forma unui complex cu albumina si intra in
celule prin simpla difuzie, proces care nu este reglat.
In categoria hormonilor hidrosolubili intra hormonii peptidici si
catecolaminele.Caracteristicile comune ale hormonilor hidrofili sunt: circula liberi in
plasma, nu au proteine transportoare; viata medie scurta; nu pot strabate membrana
celulara; receptorii sunt localizati pe membrana celulara; receptorii sunt proteine integrale
de membrane cu functii alosterice; legarea hormonului la receptor se face prin forte slabe
necovalente dictate de principiul complementaritatii.Fixarea hormonului, mesagerul
primar, la receptor activeaza un sistem transductor care va descifra mesajul extern,
traducandu-l intr-unul intern, reprezentat de mesagerul secund. Rol de mesager secund
pot indeplini urmatorii compusi: AMPciclic, GMPciclic, diacilglicerolul (DAG), inositol
trifosfatul (IP3), Ca2+.
Procesul de biosinteza a ADN, replicarea este un proces semiconservativ
care permite transferul informatiei genice si mentinerea stabilitatii genetice.Acest
mecanism explica foarte bine sinteza lantului polinucleotidic cu directia 5`-3`. Insa este
demonstrat ca ADN polimeraza nu poate functiona decat in aceasta directie, deci la prima
vedere s-ar putea crede ca cealalta catena a ADN-ului mama care are directie inversa nu
poate fi folosita in acelasi fel.S-a demonstrat ca si cealalta catena poate fi copiata cu
ajutorul aceleiasi ADN polimeraze printr-un mecanism asemanator dar care pleaca in
sens invers. Deci de data asta punctul de plecare a polimerazei este bifurcatia de
replicare construindu-se astfel catena in directia 5`-3`. Procesul este discontinuu, pentru
ca dupa ce punctul de bifurcatie avanseaza suficient de mult o noua sinteza pleaca din
dreptul noului punct de bifurcatie. Astfel se vor forma mai multe fragmente mici de ADN
numite fragmente Okazaki.Fragmentele Okazaki sunt fragmente scurte de ADN (100-
1000 nucleotide) sintetizate in directia opusa evolutiei furcii de replicare . Fragmentele vor
fi reunite dupa excizia fiecarui fragment de ARN initiator care insoteste lanturile Okazaki.
Nr. 6
Glutationul (α-glutamil-cisteinil-glicina) este un tripeptid atipic. Este ubicuitar
raspandit la bacterii si la eucariote, indeplinind un rol important in diferite procese
biochimice: detine un rol important in apararea antioxidanta celulara, participa la
descompunerea apei oxigenate in r cristalizata de glutation peroxidaza, reprezinta un
mecanism de aparare eficient impotriva unor compusi toxici, este un reducator intracelular
important contribuind la mentinerea gruparilor –SH ale enzimelor in stare redusa, are un
rol in transportul aminoacizilor prin membrane celulara in jejun si rinichi, este implicat in
desfasurarea apoptozei declansata de anumiti factori, cand are loc o translocatie rapida a
GSH din celula in mediul extracelular.
Biosinteza ADN (replicare) este un proces semiconservativ care permite
transferul informatiei genetice si mentinerea stabilitatii genetice.Cele doua catene
complementare se desfac si fiecare din ele constituie catena matrita pe baza careia se va
sintetiza o catena petru un nou helix. In fiecare din cele doua dublu helixuri nou formate,
una din catene provine din duplexul initial (catena parentala) iar cealalta este nou
formata. Dintr-o singura molecula de ADN dublu catenar parental se formeaza doua
molecule de ADN dublu catenar fiice si procesul se repeta. Unele celule sanguine si
enterocitele din intestin se replica zilnic.Replicarea este un proces unic din viata unei
celule si implica intreaga cantitate de ADN. Pentru desfasurarea procesului de replicare
sunt necesare o serie de enzime si substraturi, procesul decurgand in mai multe etape.
Procesul a fost cel mai mult studiat la E.coli. Studiile electronomicroscopice au aratat ca
dublu helix nu se separa complet inainte de a incepe biosinteza catenelor
complementare, procesele de separare si biosinteza decurgand concomitent, existand o
furca de replicare.
Vitamina E, tocoferolul, se gaseste sub forma de mai multe vitamine :α-
tocoferol,β-tocoferol,χ-tocoferol si δ-tocoferol, forma cea mai raspandita si mai activa find
α-tocoferolul. Caracteristica comuna a tocoferolilor este capacitatea lor de a actioana ca
antioxidanti . Vitamina E se gaseste in germenele de grau, salata, andive, spanac,
patrunjel, carne si ulei de peste. Este absorbita la nivel intestinal, incorporata in
chilomicroni si distribuita tesuturilor care contin lipoprotein lizare( tesutul adipos, muschi
scheletici, miocard, glanda mamara, plamani). Resturile de chilomicroni sunt captate de
ficat , prelucrate si vitamina E este transportata impreuna cu VLDL si depozitata in tesutul
adipos. Vitamina E constituie prima linie de aparare impotriva stresului oxidativ, prin
capacitatea ei de a proteja de peroxidare acizii grasi polinesaturati continuti in
fosfolipidele menbranelor celurale si sub celulare( membrane mitrocondriale si ale
reticulului endoplasmic). Fosfolipidele din aceste membrane au o afinitate mare pentru α-
tocoferol pe care il concentreaza. Actiunea antioxidanta este datorata abilitatii de a
transfera hidrogenul de la OH-ul fenolic la un radical liber peroxid al unui acid gras
polinesaturat cu formarea hidroxidului respectiv, intrerupand in acest fel sirul de reactii de
formare a radicalilor liberi. Radicalul fenoxi poate reactiona cu un radical peroxid provenit
de la un acid gras nesaturat. Radicalul liber fenoxi poare fi metabolizat pe 2 cai:
reactioneaza cu vitamina C si regeneaza tocoferolul; se oxideaza si compusul rezultat se
conjuga cu acidul glucuronic si este scretat in bila. Actiunea anti oxidanta este efectiva la
presiuni mare de O2 si de aceea α-tocoferolul se concentreaza in structurile lipidice
expuse la astfel de presiuni. Seleniul actioneaza sinergic cu vitamina E. Carenta in
vitamina E duce la fragilitatea membranelor, la hemoliza si la o scadere a continutului de
colagen din tesutul conjunctiv, cu reducerea masei musculare si degenerarea tesutului
testicular(sterilitate). In cazul unei supra dozari are cel mai scazut efect toxic dintre
vitaminele liposolubile.
Colagenul constituie principalul component a tesutului conjunctiv si reprezinta
1/3 din masa proteica totala a organismului. Este sintetizat de diferite cellule
mezenchimale ca: fibroblasti, osteoblasti, condroblasti, si odontoblasti. Este proteina
majora din tesuturi ca: vase sanguine, oase, cornee, ligament, piele, tendoane, dentina si
cementul dintilor. Exista cel putin 12 tipuri de colagen, din care colagenul de tip I,
colagenul fibrilar reprezinta 90%. Unitatea structurala a fibrelor de colagen este
tropocolagenul, proteina oligomera alcatuita din trei lanturi polipeptidice ce formeaza un
triplu helix. Structura primara a colagenului are urmatoarele caracteristici:secventa de
aminoacizi a colagenului este (Gly-X-Y)n , fiecare al treilea rest fiind glicina; prolina se
gaseste in concentratie mare; contine aminoacizii necodificati: hidroxiprolina si
hidroxilizina.
 Nr. 7
Fibrinogenul este o proteina plasmatica solubila ( concentratia plasmatica
200-400mg/100ml) formata din trei perechi diferite de lanturi polipeptidice: legate prin
punti disulfidice. Toate cele trei lanturi sunt sintetizate in ficat. Fragmentele polipeptidice A
si B din lanturile Aα si Bβ se numesc fibrinopeptide si contin sarcini negative in exces
datorita prezentei a numeroase resturi aspartil si glutamil . Aceste sarcini negative
contribuie la solubilitatea fibrinogenului in plasma si previn coagularea datorita repulsiei
electrostatice dintre moleculele fibrinogenului. Coagularea este reglata si prin
anticoagulanti: antitrombina III activata de heparina, si proteina C.
Inhibitia activitatii enzimatice: Stadiul inhibitiei activitatii enzimatice este
important pentru a intelege reglarea activitatii enzimatice si a modului de actiune al unor
medicamente.In functie de modul de actiune , inhibitorii se clasifica in ireversibili si
reversibili,iar mecanismul de inhibitie este ireversibil, respectiv reversibil.Inhibitorul
necompetitiv se leaga in alt loc decat substratul.El se poate lega atat de enzima libera
cat si de complexul ES. In ambele cazuri viteza de reactie este diminuata.KM nu se
modifica, dar Vmax scade
Structura tertiara descrie modul de aranjament tridimensional al lantului
polipeptidic determinat de interactiunile dintre radicalii de la Cα. Pondere majora au
legaturile necovalente: legaturi de hidrogen (stabilite intre radicalii cu grupari alcoolice –
seril ,treonil; fenolice – tirozil; amidice – glutaminil, asparaginil), legaturi ionice (rezultate
prin atractii electrostatice intre grupari incarcate pozitiv si negative si anume intre radicalii
incarcati negativ – aspartil si glutamil si cei incarcati pozitiv – lizil, histidil si arginil),
interactiuni hidrofobe (interactiuni nepolare intre lanturile hidrocarbonate care se exercita
intre radicalii aminoacizilor nepolari – valil, alanil, leucil izoleucil, fenilalanil), legaturi Van
der Waals (reprezinta interactiuni mutuale intre electronii si nucleele moleculelor si sunt
rezultatul atractiei electrostatice dintre nucleul unei molecule si electronii altor molecule).
Structura cuaternara descrie modalitatile de interactiune ale subunitatilor
(monomeri, protomeri) care alcatuiesc o proteina oligomera (multimera). Interactiunile
participante la stabilizarea structurii cuaternare sunt legaturi slabe, necovalente: legaturi
de hidrogen, legaturi ionice, legaturi hidrofobe si legaturi Van der Waals. Ele se exercita
intre suprafete complementare ale monomerilor. Aceasta structura indica numarul si felul
protomerilor (care pot fi identici sau diferiti), natura interactiunilor necovalente si
conformatia in ansamblu a proteinei oligomere. Functia specifica a unei proteine
oligomere se exercita la nivelul conformatiei fiziologic active (conformatie native), care
este aceea dedusa din structura cuaternara, protomerii separati fiind inactivi.
Proteinele Gs si Gi care interactioneaza cu sistemul efector al adenilat
ciclazei contin subunitatile αs si αi. Cele care contin αs au structura αs βγ si stimuleaza
adenilat ciclaza, iar cele care contin αi au structura αi βγ si inhiba adenilat ciclaza.
Aceasta enzima catalizeaza reactia de formare a AMPc din ATP, AMPc este degradat
sub actiunea fosfodiesterazei specific. Concentratii mari de cofeina si teofilina inhiba
fosfodiesteraza. AMPc activeaza proteinkinaza A. Proteinkinaza A este un heterotetramer
R2C2 , care in aceasta forma este inactiva. Subunitatile R contin cate doua locuri de
legare pentru AMPc. Subunitatea C este activata in acest mod si catalizeaza reactia de
fosforilare a unui rest seril sau treonil din diferite protein. Reactia de fosforilare determina
aparitia efectelor fiziologice specifice.
Oligozaharidele sunt compusi glucidici care se formeaza prin condensarea a
2-10 molecule de monozaharide prin formarea de legaturi glicozidice. Cele mai simple
oligozaharide sunt dizaharidele, compusi formati prin condensarea a doua molecule de
monozaharide. Zaharoza sau sucroza este un dizaharid cu character nereducator care
contine o legatura α1-β2 glicozidica formata intre o molecula de α-glucoza si una de β-
fructoza.Este prezenta numai in organismele vegetale.
Nr.8
Vitamina A, retinolul este un derivat al izoprenului.Vitamina A se gaseste in
vegetale sub forma de β-caroten, compus colorat in galben. La nivelul mucoasei
intestinale au loc o serie de reactii: transformarea β-carotenului in doua molecule de
retinal sub actiunea β-caroten diocigenazei; transformarea retinalului in retinalului in acid
retinoic sub actiunea retinalreductezei; transformarea retinalului in acid retinoic sub
actiunea retinaloxidazei. Toti acesti compusi sunt inglobati in chilomicroni. Tot prin
intermediul chilomicronilor este transportata si vitamina A absorbita din alimente.Retinolul
este depozitat in ficat sub forma de retinil palmitat, ester al acidului palmitic, de unde este
eliberat prin hidoliza esterului. In plasma retinolul este transportat legat de o proteina
specifica. Deficienta de vitamina A apare dupa o perioada mai indelungata in care aportul
da vitamina A este redus datorita unei hraniri inadecvate sau a malabsorbtiei. Vitamina A
este toxica daca este administrata in cantitati mari.Hipervitaminoza se manifesta prin
dureri ale oaselor, dermatita exfolianta,hepatomegalie si diaree. Are urmatoarele roluri
fiziologice: retinolul contribuie la dezvoltarea normala a celulelor epiteliale. Deficienta
duce la dezvoltarea anormala a tesutului epitelial, proces denumit keratinizare.
Keratinizarea corneei duce la opacizarea ei si la orbire; are rol important in protectia
impotriva cancerului. Administrarea β-carotenului reduce riscul aparitiei cancerului
pulmonar, in special la persoanele fumatoare; Carotenul este un antioxidant. Capteaza
radicalii liberi ai oxigenului in tesuturile expuse la presiuni mici ale O2; acidul retinoic
joaca un rol important in reglarea expresiei genetice (sinteza ARN-ADN dependenta),
crestere, dezvoltare si reproducere (spermatogeneza, ovogeneza, dezvoltarea placentei
si cresterea embrionara). Are un efect antiproliferativ si potenteaza efectul unor
medicamente anticanceroase(Ara C, daunorubicina). Acidul all trans retinoic este utilizat
in tratamentul leucemiilor mieloide. Retinalul format in retina prin oxidare enzimatica a
retinolului este implicat in mecanismul vederii. Exista doua tipuri de celule sensibile la
lumina, celulele cu conuri care mediaza vederea in lumina puternica si celulele cu
bastonase care asigura vederea in lumina slaba(nocturna).Celulele cu bastonase contin
rodopsina.
Inhibitia activitatii enzimatice: Stadiul inhibitiei activitatii enzimatice este
important pentru a intelege reglarea activitatii enzimatice si a modului de actiune al unor
medicamente.In functie de modul de actiune , inhibitorii se clasifica in ireversibili si
reversibili,iar mecanismul de inhibitie este ireversibil, respectiv reversibil. Un inhibitor
ireversibil se leaga la centrul activ al enzimei formand o legatura covalenta cu un rest de
aminoacid. Complexul format este stabil ducand la o activitate permanenta a enzimei sau
in cel mai bun caz activitatea se reface lent, necesitand ore si zile pentru refacerea
activitatii enzimatice. Inhibitori de sinucidere-modul de actiune este diferit. Ei se
formeaza in organism din precursori in timpul unui ciclu catalitic abortiv. Compusul initial
nu este activ. Compusul activ, generat printr-una sau mai multe reactii este similar
structural cu substratul enzimei care comite sinuciderea si formeaza cu aceasta un
complex stabil. Inhibitorii reversibili se deosebesc prin mecanismul de actiune si prin
influenta pe care o exercita asupra cineticii enzimei asupra careia actioneaza. Ei se leaga
de enzima prin legaturi slabe, necovalente si pot fi clasificati in competitiv, necompetitivi si
acompetitivi. Inhibitorul competitiv este un analog structural al substratului si se leaga
reversibil la situsul activ al enzimei.Deoarece legea inhibitorului este un proces reversibil
prin cresterea concentratiei substratului, efectul inhibitor poate fi diminuat si chiar
inlaturat. Inhibitorul necompetitiv se leaga in alt loc decat substratul.El se poate lega
atat de enzima libera cat si de complexul ES. In ambele cazuri viteza de reactie este
diminuata.KM nu se modifica, dar Vmax scade.
Hemoglobina este o hemoproteina oligomera, un tetramer format din doua
tipuri de protomeri denumiti: α,β,γ,δ si S. Hemoglobina A (HbA) este principala
hemoglobina la adulti si are structura α2β2. Hemoglobina A2 (HbA2) constituie aproximativ
2% din totalul hemoglobinei la adulti si are structura α2β2. Hemoglobina fetala (HF) are
structura α2γ2 si hemoglobina din hematiile in secera α2S2. Fiecare promoter este format
dintr-un lant polipeptidic legat de o grupare hem. Hemul este un ciclu tetrapirolic plan
format din asocierea protoporfirinei IX cu Fe2+ sub actiunea enzimei ferochelataza. Fe2+
este hexacoordinat. A V-a coordinare se stabileste cu histidina proximala (histidina care
ocupa pozitia 8 in helixul F al globinei). In hemoglobina neoxigenata a VI-a pozitie de
coordinare este libera. Prin oxigenare O2 se intrepune intre hem si histidina distala.
Hemoglobina din eritrocitele mamiferelor indeplineste urmatoarele functii majore:
transporta O2 de la plamani la organele periferice; transporta CO2 si H+ de la tesuturi la
plamani; sistem tampon sanguine.Transportul CO2, format in ciclul Krebs de la tesuturi la
plamani de catre hemoglobina se realizeaza in doua moduri aproximativ 15% din CO2
este transportat sub forma de carbaminohemoglobina, care se formeaza prin reactia
direta intre CO2 si gruparile amino-terminale ale globinei. Protonii eliminati participa la
efectul Bohr: abilitatea hemoglobinei de a lega O2 scade cu cresterea aciditatii, scaderea
pH-ului determinand eliberarea O2. Cresterea pH-ului impiedica deoxigenarea
hemoglobinei. Structura cuaternara a hemoglobinei difera in cele doua stari: oxigenata si
deoxigenata. Structura corespunzatoare starii oxigenate este denumita R(relaxata) si cea
corespunzatoare starii deoxigenate T(tensionata). Aproximativ 85% din CO2 se combina
in eritrocit cu apa si formeaza acid carbonic.
Codonul este o secvență de 3 baze azotate într-o genă care reprezintă un
aminoacid în crearea unei noi proteine. Aceștia se găsesc în ARNm (acidul ribonucleic
mesager). În el, timina este înlocuită cu uracilul.
Acidul ribo-nucleic de transfer (numit și ARN de transfer sau ARNt) este un
complex de molecule mici (în jur de 74–95 nucleotide) care transferă un aminoacid activat
unui lanț polipeptidic în creștere sintetizat în timpul procesului de translație. ARNt are o
formă asemănătoare unui „trifoi cu patru foi” sau unei cruci. ARNt conține o secvență de 3
nucleotide, numită anticodon, secvență care se potrivește prin complementaritate
codonului corespunzător de pe ARN-ul mesager al aminoacidului transportat.
Sistemul transductor este format din urmatoarele componente:receptor
membranar, sistemul de cuplare al complexului H-R cu sistemul efector care genereaza
mesagerul secund, sistemul efector, mesagerul secund.