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1.- La siguiente cadena polipetídica está construida a base de los residuos Gly y Ala. En azul están
los N, en gris los C y en rojo los O (de los carbonilos C=O). Ambas representaciones pertenecen a
la misma proteína.
2. ¿Cuál será el pH óptimo para separar una mezcla de lisina, arginina y cisteína mediante
electroforesis en papel? (Los pKs de la lisina son pK1 = 2,2, pK2 = 9,0, pK3 = 10,0; los pKs de la
arginina son pK1 = 2,2, pK2 = 9,0, pK3 = 12,5; los pKs de la cisteína son pK1 = 1,8, pK2 = 8,3, pK3 =
10,8).
a) 8,0.
b) 9,0
c) 9,5.
d) 10,5.
e) Nada de lo anterior.
3.-En esquemas separados (dibujos) representa la separación electroforética de: (Recuerda que
cargas iguales se repelen y cargas contrarias se atraen)
4.-A continuación se presentan dos curvas de titulación de glicina con 1) HCl y 2) NaOH, a partir de
estas curvas se puede concluir que:
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Nombre QO 5081, Tercer Parcial 2018-2
A) Al titular la glicina con ácido, curva 1. Se pierden protones a partir del pKa inferior.
B) Al titular la glicina con base, curva 2. Se pierden protones a partir del pKa inferior.
C) Al titular la glicina con base, curva 2. Se ganan protones a partir del pKa superior.
D) Al titular la glicina con ácido, curva 1. Se ganan protones a partir del pKa inferior.
A) 5
B) 7
C) 9
6.- Existen mezclas de aminoácidos que no son posibles de separar adecuadamente solo con una
técnica, en estos casos se utiliza una cromatografía bidimensional. En esta técnica, la mezcla de
aminoácidos (la muestra) se coloca en un papel filtro y se corre una cromatoplaca. Al terminar, el
papel se gira 90° y se realiza la electroforesis, a este cromatograma se le conoce como "huella
digital de la muestra". En la siguiente imagen, se realizo la técnica mencionada a una mezcla de
aminoácidos de: Ser, Glu, Leu, His, Met y Thr a pH=5.
Señala en cada punto de la placa a que aminoácido corresponde cada "mancha".
7.- ¿Cuál es la longitud de un polipéptido con 80 residuos de aminoácidos en una hélice alfa única
y continua?
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9.- En una hélice alfa, cuando existen residuos aminoácidos de Thr y Leu inmediatos estos tienden
a descontinuar dicha hélice en las proteínas. Esto se debe a que:
a) Existe una repulsión electrostática entre las cadenas laterales de Thr y/o Leu.
b) Existe una repulsión estérica entre los volúmenes de las cadenas laterales adyacentes de Thr
y/o Leu
c) Ambos aminoácidos son altamente hidrofóbicos.
d) Ninguna de las cadenas laterales de los aminoácidos puede formar un enlace de hidrógeno.
e) Se origina una posible interacción covalente entre ambas cadenas laterales de Thr y/o Leu.
*Tip: dibuja las estructuras
10.- A partir del siguiente gráfico en el que se muestra la titulación de 100 mL de glicina M= 0.1
mol/L a pH= 0 donde se utilizo una disolución de NaOH M= 2mol/L como titulante, relacionar para
los puntos señalados de I a V con las siguientes sentencias (a-m) y explicar brevemente el porqué
de su elección. (Los puntos pueden pertenecer a 1 o más sentencias)
IV
III
II
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A) Puedes introducir los primeros 30 residuos de la secuencia de la proteína y señalar que proteína
se encuentra
B) Repetir el procedimiento utilizando otros 30 residuos de la cadena y señalar que proteína se
encuentra.
C) Anexar al examen una imagen de la estructura de la proteína y responder ¿Que tipo de
estructura secundaria es la que predomina en la proteína?
12.- ¿Cuál/es de las siguientes afirmaciones es/son cierta/s en relación a los enlaces peptídicos?
a) Son los únicos enlaces covalentes que se forma entre los aminoácidos en las estructuras
polipeptídicas.
b) Son producto de una reacción de sustitución nucleofílica bimolécular
c) Tienen carácter parcial de doble enlace.
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13.- ¿Cuál de las siguientes afirmaciones sobre la estructura de las proteínas no es cierta?
a) En las proteínas solubles, las cadenas hidrófobas laterales de los residuos de aminoácidos se
encuentran frecuentemente expuestas al medio acuoso.
b) Los puentes disulfuro tienen gran importancia en el mantenimiento de la estructura
tridimensional de las proteínas.
c) La estructura primaria determina las estructuras de orden superior de las proteínas.
d) El plegamiento de una proteína es un proceso cooperativo al que contribuyen multitud de
interacciones de distinta naturaleza.
e) Los residuos de tirosina y asparagina pueden establecer entre sí interacciones de enlace de
hidrógeno.
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