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PROGRAMME DETAILLE DES ENSEIGNEMENTS DE LICENCE DE BIOCHIMIE-

MICROBIOLOGIE

Module 2

U.V. BIOCHIMIE 30 : Les éléments minéraux du corps humain

Introduction

I- Classification des éléments minéraux


1- Les éléments macronutriments essentiels du corps
2- Les éléments micronutriments essentiels
3- Les éléments pour lesquels l’effet essentiel n’est pas encore déterminé bien qu’il y ait
évidence de leur participation dans certaines réactions biologiques
4- Les éléments trouvés dans le corps et dont aucun rôle métabolique n’est encore élucidé
II- Les fonctions générales des éléments minéraux
1- Maintient de la balance acide-base
2- Catalystes pour les réactions biologiques
3- Les constituants des complexes essentiels du corps
4- Maintient de la balance de l’eau dans le corps
5- Transmission des impulsions nerveuses
III- Les macroéléments
 Calcium
 Phosphore
 Potassium
 Sodium
 Magnésium
 Soufre
 Chlore

IV- Les microéléments


 Fer
 Zinc
 Sélénium
 Manganèse
 Cuivre
 Iode
 Molybdène
 Cobalt
 Fluor
 Chrome
V- Les vitamines liposolubles
 Vitamine A
 Vitamine D
 Vitamine E
 Vitamine K

VI- Les vitamines hydrosolubles


 Vitamine Acide folique
 Thiamine (B1)
 Pyridoxine
 cyanocobalamine
 Niacine
 biotine
 Vitamine C
 Vitamine Niacine
 Choline
 Acide panthoténique

Module 1

Chapitre 1 : Physiologie de la nutrition

A- Définition
B- La digestion
1- Définition
2- Les phases de la digestion
a- Phase buccale
b- La phase gastrique
c- La phase intestinale
3- Absorption
4- Facteurs interférant sur la digestion
a- Facteurs nutritifs
b- Facteurs alimentaires
c- Facteurs nerveux
d- Influence des parasitoses

Chapitre 2 : Besoins énergétiques

I- Définitions
II- Facteurs de dépenses énergétiques
1- Dépenses d’entretien (métabolisme de base ou basale)
2- L’activité physique
3- L’effet calorifique des aliments

III- Evaluation des besoins

IV- Unités de mesure

Chapitre 3 : Besoins en protéines

I- Généralités
1- Définition
2- Rôle

II- Sources et natures chimique des protéines


1- Les protéines fibreuses
2- Les protéines globulaires
3- Les nouvelles sources de protéines

III- La digestion et l’absorption des protéines

IV- Besoins en protéines


1- Besoins quantitatifs
a- Perte obligatoire d’azote
b- Besoins de croissance
c- Besoin pendant la grossesse
d- Besoin pendant l’allaitement
2- Besoins qualitatifs
a- Acides aminés indispensables
b- Valeur nutritionnelle ou biologique des protéines

Chapitre 4 : Nutrition lipidique

I- Rôle physiologique
II- Répartition
1- Lipides de réserve
2- Lipides circulants
U.V. BIOCHIMIE 31 :

Chapitre 1 : STRUCTURE ET PROPRIETES PHYSICO-CHIMIQUES DES OSIDES


(glucides complexes)

Introduction

A- Les holosides
I- Oligoholosides
 Diholosides
 Diholosides réducteurs
Le maltose
Le lactose
Le cellobiose
Le gentibiose
 Diholosides non-réducteurs
Le saccharose
Le tréhalose
 Triholosides
Le raffinose

II- Polyholosides
1- Homopolyholosides
a- Homopolyholosides de réserve
 Amidon
 Glycogène
 Dextrane (homopolyholosides de réserve des microorganismes)
 Fructosanes
 Pectines
 Mannanes
 Arabanes

b- Homopolyholosides de structure
 La cellulose
 La chitine

2- Hétéropolyholosides

B- Les hétérosides
I- Les glycoprotéines
1- Constituants monosaccharidiques
a- Les oses neutres
b- Les acides uroniques
c- Les osamines
d- Les acides sialiques ou neuraminiques
 Acides N-acétyl-neuraminiquess
 Acides N-glycosyl-neuraminiques
 Acides N et O-Acétyl-neuraminiques
 Acides N-Acétyl-muramiques

2- Les glycanes
a- Le n-glycanes
 Les mucines sous-maxillaires
 Le mucopolysaccharides
 Acides hyaluroniques
 Héparine
 Acides chondroïtine-sulfuriques
Acide chondroïtine-S A (chondroïtine 4 sulfate)
Acide chondroïtine-S B (dermatone-sulfate)
Acide chondroïtine-S C (chondroïtine cis-S)
Kératane-sulfate

b- Isoglycannes
 Isoglycannes de type N-Acétyl-lactosaminique
 Isoglycannes de type oligomannosidique

c- Nature de la liaison glycanne-protéine


 Liaison de type N-glycosyl-aminique
 Liaison de type O-glycosidique

3- Biosynthèse des glycoprotéines


a- Synthèse des glycannes
 Synthèse des glycannes de type N-Acétyl-lactosaminique
 Synthèse des glycannes de type oligomannosidiques
b- Réaction de N-Glycosylation

4- Importance des Glycoprotéines (GP)


 Rôle des glycoprotéines
II- Polysaccharides des parois bactériennes
1- La muréine
2- Acide teichoïque

Chapitre 2 : Structure des protéines

Introduction

A- Classification
I- Classification en fonction de la forme
1- Protéines fibreuses ou scléroprotéines
2- Protéines globulaires ou sphéroprotéines

II- Classification en fonction de la solubilité


1- Les albumines
2- Les globulines
3- Protamine et histones
4- Les globulines
5- Prolamine et glutélines
6- Scléroprotéines
7- Les protéines fibrillaires solubles

I- Classification en fonction de la composition


1- Les phosphoprotéines
2- Les lipoprotéines
3- Les nucléoprotéines
4- Les chromoprotéines
5- Les glucoprotéines

B- Conformation des protéines


I- Liaisons intervenant dans la structure des protéines
1- Liaison peptidique
 Réaction de la liaison peptidique
 Réaction de Biuret
 Action des peptidases
Endopeptidases
Exopeptidases
2- Liaison hydrogène
3- Pont disulfure
4- Liaison hydrophobe
5- Liaison hydrophobe
II- Structure primaire

1- Enchainement covalente des acides aminés


2- Etude de la structure primaire
a- Analyse qualitative
 L’hydrolyse
 Détermination de la composition en acides aminés
 L’électrophorèse
 Méthode chromatographique
 Chromatographie par échange d’Ions
Résines échangeuses de cations
Résines échangeuses d’anions
 Chromatographie en phase gazeuse
 Chromatographie d’adsorption (HPLC)

b- L’analyse séquentielle des acides aminés d’une chaîne polypeptidique


 Détermination de l’acide aminé N-terminal
 Méthodes chimiques
Méthode de Sanger
Méthode d’Edman
 Méthode enzymatique
 Détermination de l’acide aminé C-terminal
 Méthode chimique : hydrazinole
 Méthode enzymatique

c- L’analyse quantitative

III- Structure secondaire


1- La structure en feuillets plissés
2- La structure hélicoïdale
3- Pelote statistique

IV- Structure tertiaire

V- Structure quaternaire

VI- Caractéristique de la conformation


1- Dénaturation
2- Détermination de la conformation
C- Les peptides
I- Nomenclature

II- Principaux peptides naturels

1- Structure peptides naturels


 Dipeptides
 Tripeptides
 Octopeptide
 Nonapeptides
 Décapeptide
 Hormones oligopeptidiques (+ de 10 acides aminés)
 Hormone adrénocorticotrope (ACTH)
 Glucagon
 Insuline
 Antibiotique de nature peptidique
2- Synthèse des protéines

D- Propriétés des protéines


I- Propriétés acide-basiques
1- Dissociation des protéines
2- Séparation par électrophorèse
a- Electrophorèse de zone
b- Immunoélectrophorèse
3- Chromatographie par échange d’ions

II- Solubilité des protéines

1- Le pH (influence)
2- Influence de la concentration en sels
3- Effet des solvants
4- Effet de la température

III- Détermination de la masse moléculaire des protéines


1- Tamisage moléculaire filtration sur gel chromatographique d’exclusion moléculaire
2- Ultracentrifugation
 Voie de la vitesse de sédimentation
 Voie de l’équilibre de sédimentation
3- A partir de la composition chimique

IV- Purification des protéines


Chapitre 3 : Structure des lipides

Introduction

A- Classification des lipides


I- Les glycérolipides
II- Les sphingolipides
III- Les cires
IV- Les lipides isopréniques

B- Lipides isopréniques ou polyisopréniques


I- Les terpènes
1- Monoterpènes
2- Sesquiterpènes
3- Diterpènes
4- Triterpènes
5- Tétraterpènes ou carotonoïdes
6- Quinones à chaines polyisopréniques
 Vitamine E ou tocophérols
 Vitamine K
 Ubiquinones
 plastoquinones
II- Stéroides
1- Stérols
a- Zoostérols
 Cholestérol
 Lanostérol et agnostérol
b- Phytostérols
 Stigmastérol
 Sitostérol
 Brassicastérol
 Spinastérol
c- Mycostérol
 Ergostérol
 Zymostérol
d- Vitamine D ou calciférol
e- Propriétés physico-chimiques des stérols
 Les réactions colorées
 Réaction de Saekowski
 Réaction de Lieberman
2- Les hormones stéroïdiques
a- Les cortico-stéroïdes
 Les glycocorticoïdes
 Les minéralocorticoïdes
b- Les hormones sexuelles
 Hormones sexuelles femelles
 Les hormones œstrogènes
 Les hormones progestérones
La progestérone
 Les hormones sexuelles mâles
3- Les stéroïdes
a- Les saponines
 Digitonine
b- Les alcaloïdes stéroliques
 La solanine
4- Les stéroïdes des insectes

C- Les cires
I- Les cérides
1- Les alcools à acides gras des cérides
a- Les alcools
b- Les acides gras
2- Exemples de cires
a- Cires végétales
b- Cire d’insectes
c- Cire de mammifères
d- Cire des bactéries
II- Les stérides

Chapitre 4 : les acides aminés

I- Classification
1- Les acides aminés avec un R non polaire
 Alanine
 Valine
 Leucine
 Isoleucine
 Proline
 Phényialanine
 Tryptophane
 Méthionine
2- Acides aminés avec R polaire mais non chargé
 Glycine
 Sérine
 Thréonine
 Cystéine
 Tyrosine
 Asparagine et glutamine
3- Acides aminés avec R= acide
 Acide aspartique
 Acide glutamique
4- Acides aminés basiques
 Lysine
 Arginine
 Histidine
5- Les analogues d’acides aminés et acides aminés rares
U.V. DE BIOCHIMIE 32 : ENZYMOLOGIE

Chapitre 1 :

Introduction

I- Les caractères spécifiques des protéines enzymatiques


1- Les enzymes possèdent les principales propriétés des catalyseurs
2- Les enzymes sont dotés d’un centre actif
 Caractérisation du centre actif
 Méthodes physiques
 Méthodes chimiques
 Fixation covalente du substrat
 Méthode de mutagénèse dirigée)
3- Les enzymes sont dotés d’une spécificité d’action
 Spécificité liée à la classe (Spécificité de réaction)
 Spécificité liée à la nature de la liaison chimique
 Spécificité liée à la nature du substrat

II- La classification des enzymes


1- Les oxydoréductases
2- Les transférases
3- Les hydrolases
4- Les lyases
5- Les isomérases
6- Les ligases

III- Catalyse enzymatique


1- Energie d’activation
2- Rôle du catalyseur
3- Complexe Enzyme-Substrat: support de la catalyse enzymatique
 Formation du complexe ES
 Liaisons chimiques impliquées dans la formation du complexe ES
 Liaisons électrostatiques
 Liaisons hydrogènes
 Liaisons hydrophobes
 Les forces de VAN DER WAALS
 Mise en évidence du complexe ES
 Méthode de diffraction au rayon X
 Formation du complexe par liaison covalente de substrat: exemple de
l’acétoacétate décarboxylase
 Dialyse à l’équilibre et Méthode d’ultracentrifugation
 Importance catalytique du complexe ES
4- Mécanisme de la catalyse enzymatique
 Catalyse nucléophile; catalyse électrophile
 Catalyse acide; catalyse basique; catalyse acide-base
 Catalyse par fixation covalente du substrat

5- Mécanisme d’action de la chymotrypsine


6- Mécanisme d’action de la ribonucléase

IV- Cinétique enzymatique


1- Rappels de cinétique chimique: vitesse et ordre de réaction
 Vitesse
 Ordre de la réaction
2- Expressions cinétiques des vitesses de réaction (ordre 1, ordre 2, ordre 0)
 Ordre 1
 Ordre 2
 Ordre 0

A- Cinétique enzymatique à un substrat


1- Notion de vitesse initiale
2- Influence de la concentration enzymatique sur la vitesse de la réaction
3- Influence de la concentration du substrat sur la vitesse de la réaction
 Constante de MICHAELIS-MENTEN (KM)
 Relation entre KM et vitesse de réaction : équation de MICHAELIS-MENTEN
 Représentation graphique de l’équation de l’équation de MICHAELIS-MENTEN :
signification de KM
 Représentation directe
 Représentation d’EADIE
 Représentation de DIXON
 Représentation à partir de l’Equation de la vitesse intégrée

B- Cinétique enzymatique à deux substrats


1- Mécanismes d’association enzyme-substrats
 Réaction Bi-Bi : Réaction à 2 substrats et 2 produits :
 Mécanisme d’association au hasard (Bi Bi Random)
 Mécanisme d’association ordonnée à complexe ternaire
 Mécanisme d’association binaire

2- Représentation graphiques des équations de vitesse


Chapitre 2: Effet des paramètres physiques et chimiques sur la réaction enzymatique

1- Effet de la température
2- Effet du pH
3- Effet des composés activateurs (cations métalliques, substances réductrices)
 Les cations métalliques
 Les substances réductrices
4- Effet des composés inhibiteurs (irréversibles-réversible)
 Interprétations moléculaires des effets inhibiteurs
 Inhibiteurs compétitifs
 Inhibiteurs non compétitifs : (inhibiteurs non compétitifs classiques,
inhibiteurs non compétitifs mixtes)
 Inhibiteurs incompétitifs
 Interprétations cinétiques des effets inhibiteurs

5- Cas des enzymes allostériques


1- Caractères généraux des enzymes allostériques
 Nature oligomérique
 Cinétique non michaelienne
2- Modèles d’explication de la cinétique des enzymes allostériques
 Modèle de MONOD, WYMAN et CHANGEUX (MWC)
 Modèle de KOSHLAND, NEMETHY et FILMER (KNF)

Chapitre 3: Les coenzymes

1- Introduction
2- Les coenzymes d’oxydoréduction
 Nicotinamide Adénine Dinucléotide (NAD)
 Flavine Adénine Dinucléotide (FAD)
3- Coenzymes de transfert de groupes
 Coenzyme A (CoA)
 La biotine
U.V. DE BIOCHIMIE 33 : BIOENERGETIQUE

I- Définition

I- Notion de thermodynamique
II- Production et conservation de l’énergie biologique

Chapitre 2 : les techniques physiques de biochimie

Les biopolymères

A- Les protéines en milieux aqueux


B- Comportement des protéines séchées vis-à-vis de l’eau
C- Comportement et sélection des protéines en solution
D- Stabilité et dimension des protéines

Chapitre 3 : Electrophorèse

I- Introduction

II- Principe de la migration électrophorétique

III- Origine des charges électriques et leur influence sur le mouvement de molécule de
protéine
U.V. DE BIOCHIMIE 34 : MICROBIOLOGIE GENERALE ET ELEMENT
D’IMMUNOLOGIE

Module 1 : MICROBIOLOGIE GENERALE

Chapitre 1: le monde microbien

I- Historique
1- Les grandes découvertes
2- L’ère pasteurienne 1822-1895
3- L’ère post.pasteurienne

II- Règne des bactéries

1- Définition
2- Place dans la nature
3- Rôle des bactéries dans la nature
4- Rôle chez l’homme
5- Rôle économique
6- Rôle en médecine

Chapitre 2 : Nutrition et croissance bactérienne

I- La nutrition
A- Les besoins nutritifs
1- Les aliments constitutifs
 Les sources de carbones (bactéries autotrophes, bactéries hétérotrophes)
 Les sources d’azote
2- Les aliments énergétiques
 Les bactéries phototrophes
 Les bactéries chimiotrophes
 Les bactéries paratrophes
3- Les aliments spécifiques ou facteurs de croissance

B- Les milieux de culture


C- Le métabolisme bactérien
1- Définition
2- Les réactions cataboliques
 Pénétration du substrat dans la bactérie
 Dégradation
 Les sucres
 Les protéines
 Les lipides
3- Les réactions anaboliques

II- Croissance bactérienne


A- Les conditions physico-chimiques
1- L’humidité
2- Les éléments nutritifs
3- Les substances toxiques
4- La température
 Les bactéries mésophiles
 Les bactéries psychrophiles
 Les bactéries thermophiles
5- Rapport avec l’oxygène
6- Le pH
7- La pression osmotique
8- Les radiations
9- Autres agents physiques

B- Méthode d’étude
1- Matériaux de culture
2- Mesure de la croissance
 Méthodes directes
 La numération totale
 La numération viable
 Les méthodes indirectes
 Détermination du poids sec
 Mesure de l’azote bactérien
 Mesure de l’activité enzymatique
 Méthode turbidimétrique

III- Les applications


1- En industrie
2- Dans le monde médical
3- Dans l’expertise alimentaire

Chapitre 3 : Structure de la cellule bactérienne

I- Méthode d’étude
1- Microscope optique (photonique)
 Etat frais : examen
 Examen après coloration
 La coloration simple
 La coloration différentielle de GRAM
 La coloration spécifique
2- Microscope électronique
 Technique de coloration négative ou contraste négatif
 Techniques d’inclusion

II- Morphologie des bactéries


1- La taille
2- La forme
 Les bactéries vraies ou Eubactéries
 Eléments cocciformes
 Eléments bacillaires ou en bâtonnets
 Les Mycobactéries
 Les Algobactéries
 Les Protozobactéries

III- La composition chimique des bactéries


1- Le poids
2- Les éléments constitutifs
3- Aspect macromoléculaire

IV- La structure de la cellule bactérienne


1- Les éléments constants
 La paroi bactérienne
 Définition
 La constitution chimique de la paroi
 Chez les Bactéries Gram +
 Chez les Bactéries Gram-
 Le rôle de la paroi
 Rôle dans la morphologie
 Rôle antigénique
 Autres propriétés de la paroi

 La membrane cytoplasmique
 Organisation
 Composition chimique de la membrane cytoplasmique
 Rôle
 Osmorégulateur
 Activité enzymatique

 Appareil nucléaire
 Le cytoplasme et ses inclusions

2- Eléments inconstants
 La capsule
 Mise en évidence
 La composition chimique
 Rôle de la capsule
 Les cils ou flagelles
 Mise en évidence
 Structure des cils
 Le rôle (Mobilité, rôle antigénique, rôle dans la fixation des Bactériophages)
 Les Pili ou Fimbriae
 Pili communs
 Les Pili sexuels (Pili F; Pili I)
 La Spore
 Rôle
 Mise en évidence
 La Structure
 La composition chimique

Chapitre 4: Taxonomie bactérienne

Introduction

Nomenclature et classification

 La classification naturelle
 La classification bactérienne
 Aspects morphologiques
 Aspects physiologiques
 Caractères génétiques

Historique

I- Bases et critères de classification


A- Taxonomie phénotypique
1- Critères de classification
 La morphologie
 Présence ou absence de spores
 Les colorations
 Mode de production d’énergie
 Les voies cataboliques
 Développement en présence d’inhibiteurs
 Mode de vie
 Mobilité
2- Coefficient de similitude
3- Les limites de cette classification

B- Taxonomie génétique
1- Génétique physiologique
 Techniques de conjugaison bactérienne
 Techniques de transduction généralisée
 Transformation bactérienne
2- Composition en base du DNA
 Rappel sur le matériel génétique
 Méthodes d’étude
3- Hybridation des acides nucléiques
 Technique
 Interprétation
 Les limites

C- Taxonomie moléculaire

II- Intérêt de la classification


A- Système de référence et d’identification
B- Diagnostic en médecine

Chapitre 5 : les antibiotiques

Introduction

I- Généralités
A- Définitions
1- Notion d’antibiotique
2- Bactériostase-Bactéricide
3- Notion de CMI (Concentration Minimale Inhibitrice)
4- Notion de spectre
B- Classification des antibiotiques
1- Selon le spectre d’action
2- Selon le type d’action
3- Selon l’origine
4- Selon la structure chimique

II- Principales familles d’antibiotiques


A- Les β-Lactamines
1- Les pénicillines
 Pénicilline G
 Pénicillines orales
 Les Aminopénicillines
 Les Pénicillines du groupe M
 Les Carboxypénicillines et les uréidopénicillines

2- Les Céphalosporines
 Première génération
 Deuxième génération
 Troisième génération

B- Les aminosides ou Oligosaccharides


C- Les Phénicolés
D- Les Macrolides et apparentés
E- Les Tétracyclines
F- Les Polypeptides
G- Les Quinolones
 Première génération
 Deuxième génération
 Troisième génération

III- Mécanisme d’action des antibiotiques


A- Paroi bactérienne
B- Membrane cytoplasmique
C- Action sur la biosynthèse des acides nucléiques
D- Action sur la synthèse des protéines
IV- La résistance des bactéries aux antibiotiques
A- Résistance naturelle
B- Résistance acquise
1- Résistance chromosomique
2- Résistance extrachromosomique

C- Mécanisme biochimique de la résistance

Chapitre 6: Antiseptiques et désinfectants

Quelques définitions
1- Décontamination
2- Désinfection
3- Antiseptique
4- Aseptie
5- Les antiseptiques
6- Les Désinfectants

II- La technique d’étude

1- In vitro
2- In vivo

III- Les principales familles d’antiseptiques


1- Principes généraux
2- Modalités d’utilisation
3- Règles d’utilisation

Chapitre 7: les toxines bactériennes

Introduction

I- Caractères généraux des toxines

1- Définition
2- La classification
 Les toxines protéiques ou exotoxines
 Les toxines glucidolipidoprotéiques ou endotoxines
II-Les toxines protéiques

1- Mode opératoire
2- Déterminisme génétique
3- Le pouvoir antigénique
4- Propriétés physicochimiques
5- Détoxication par le formol
6- Mode d’action et clinique

III- Les toxines glucidolipidoprotéiques

1- Mode de reproduction
2- Propriétés physicochimiques
3- Propriétés biologiques ou mode d’action
4- La clinique
5- Le pouvoir antigénique

IV- Les enterotoxines


1- Les enterotoxines cytotoniques
2- Les enterotoxines cytotoxiques
 Les différentes enterotoxines
 Toxines cholérique
 Toxine LT (Thermolabiles)
 La toxine ST (Thermostable)
 La verotoxine et toxine shiga-like
 Enterotoxine de Bactéroïdes
 Enterotoxines de Clostridium perfringes
 Toxine de Clostridium difficileae
 La lise en évidence des gènes
Module 2 : ELEMENT D’IMMUNOLOGIE

Chapitre 1 : système immunitaire

I- généralités

1- Définition
2- Schéma général des défenses de l’hôte

II- caractéristique générale des cellules effectrices de la réponse immunitaire

1- Lignée des lymphocytes


a- Différentiation des lymphocytes
a-1-les lymphocytes T
a-2-les lymphocytes B
b- Migration des lymphocytes
2- Les cellules auxiliaires ou accessoires
 Les monocytes
 Les macrophages
 Les cellules de küpffer
 Les polynucléaires
 Polynucléaires neutrophiles
 Polynucléaires éosinophiles
 Polynucléaires basophiles
 Les Mastocytes
 Les cellules nulles (non T, non B) dites cellules L ou de la troisième population)
 NK (Natural Killer)
 K
 Les Plaquettes

III- les Antigènes (Ag)

1- Définition
2- Les concepts d’épitope et de paratope
 Les récepteurs des lymphocytes B : BCR
 Les récepteurs de cellules TCR

3- Concept de d’haptène
 L’antigénicité
 L’immunogénicité
4- Les fonctions immunologiques d’un Ag
a- Immunologie ou pouvoir immunogène
b- L’antigénicité ou spécificité antigénique
c- Allergénicité ou pouvoir allergisant
d- La tolérogénicité
e- Adjuvancité
f- La mitogénicité polyclonale

5- Notion d’affinité

Chapitre 2 : la réponse immunitaire

I- Rôle de l’Ag et mode de pénétration

II- déroulement et régulation de la réponse immunitaire

1- Présentation de l’antigène
a- Présentation de l’Ag aux cellules B
b- Présentation de l’Ag aux cellules T
2- Expansion ou sélection clonale

III- Typologie de la réponse immunitaire

1- Réponse humorale
 Une phase de latence
 Une phase de croissance exponentielle
 Une phase plateau
 Une phase de croissance
2- La réponse à médiation cellulaire
V- Tolérance immunologique
VI- Mémoire immunologique

Chapitre 3 : structure des immunoglobulines (Ig)

I- Structure

1- Structure générale
2- Structure des chaines légères

II- Propriétés physico-chimique des Immunoglobulines

1- Isotypie-Allotypie-Idiotypie
 Isotypie
 Allotypie
 Idiotypie
2- Propriétés générales
a- Les IgG
b- Les IgM
c- Les IgA
d- Chaine J-récepteur des immunoglobulines polymérisés-pièce sécrétoire
e- Les IgD et IgE

III- Mise en évidence in vitro des témoins de la réaction immunitaire humorale

1- Caractérisation de la liaison Ag-Ac


2- Dosage d’un Ag ou d’un Ac
a- Dosage Radioimmunologique (RIA)
b- Dosage immuno-enzymatique : ELISA
U.V. DE TRAVAUX PRATIQUES EN CHIMIE ORGANIQUE

Introduction

I- Préparation de la benzoïne

Généralités

Protocole opératoire

II- préparation du benzile quinoxaline

Généralités

Protocole opératoire

III- Caractérisation des α-dicétone-quinoxaline

Principe

Mode opératoire

III- Préparation de l’hydrobenzoïne

Principe de la manipulation

Protocole opératoire

IV- Préparation de l’acétanilide

Mécanisme

Protocole opératoire

V- Extraction de la caféine

Partie expérimentale
U.V. 304 DE REACTIONS EN CHIMIE ORGANIQUE

Chapitre 1 : Les organométalliques

Généralités

Les organomagnésiens

Les organolythiens

Les organozinciques

Les organocadmiens

Chapitre 2 : les réactions de condensation catalysées par les bases

Principes généraux

Les condensations des carbanions avec les aldéhydes et les cétones

Chapitre 3 : les réactions de condensation en milieu acide

Principe

Autocondensation des oléfines

Réactions de Friedel-Crafts

Réactions de Prins

Condensation des aldéhydes et des cétones

Réaction de Mannich

Chapitre 4 : les réactions multicentres

Réaction de Diels-Alder

Les additions depolaires -1,3

La réaction de Wittig

Chapitre 5 : formation de la liaison aliphatique


Principe

Substitution par l’azote nucléophile sur le carbone saturé

Addition d’azote nucléophile sur le carbone insaturé

Substitution de l’azote nucléophile sur un carbone insaturé

Réaction de l’azote électrophile

Chapitre 6 : Réaction d’oxydation

Généralités

Oxydation des hydrocarbures

Système contenant de l’oxygène

Chapitre 7 : les réactions de réduction

Généralités

Réduction au niveau des atomes de carbone

Réduction par don d’ion hydrure (H-)

Réduction par don d’électrons


U.V. DE BIOCHIMIE 36 : IMMUNITE ANTIMICROBIENNE

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