Aminoácidos y proteinas

Introducción
Tendemos a pensar en las proteínas como un sustantivo incontable:
una sustancia homogénea, algo que debería estar en tu dieta en
cierta cantidad. Sin embargo, si alguna vez trabajas en un laboratorio
de biología molecular (por ejemplo, durante unas prácticas en el
verano), ya no pensarás lo mismo.

¿Cómo es posible? Tú mismo comprobarás que las proteínas no son

simplemente una sustancia, sino que hay muchísimas proteínas
diferentes en un organismo o incluso en una sola célula. Además, son
de todos los tamaños, formas y tipos que puedas imaginar, y cada
una tiene una función única y específica. Algunas son componentes
estructurales que le dan forma a las células o las ayudan a moverse.
Otras actúan como señales, yendo y viniendo entre las células como
mensajes en una botella. Otras son enzimas metabólicas que unen o
rompen biomoléculas necesarias para las células. ¡Lo más probable
es que durante tu investigación uno de estos actores moleculares
únicos se vuelva tuyo!

Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en

los sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función
que otras clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener
miles de proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto
sus estructuras como sus funciones varían mucho, todas las
proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos. En
este artículo veremos con más detalle los componentes, las
estructuras y las funciones de las proteínas.
Tipos de proteínas y sus funciones
Las proteínas pueden desempeñar una amplia gama de funciones en
una célula u organismo. Aquí veremos unos cuantos ejemplos de
proteínas comunes que pueden ser familiares para ti y que son
importantes en la biología de muchos organismos (incluyéndonos a
nosotros).

Enzimas
Las enzimas actúan como catalizadores en las reacciones
bioquímicas (es decir, las aceleran). Cada enzima reconoce uno o
más sustratos, las moléculas que sirven como material de partida
para la reacción que cataliza. Diferentes enzimas participan en
distintos tipos de reacciones y pueden descomponer, unir o
reorganizar sus sustratos.

Un ejemplo de una enzima que se encuentra en tu cuerpo es la

amilasa salival, que descompone la amilosa (un tipo de almidón) en
azúcares más pequeños. La amilosa no tiene un sabor muy dulce,
pero los azúcares más pequeños sí. Es por eso que los alimentos con
almidón son más dulces si los masticas por más tiempo: le estás
dando tiempo a la amilasa salival de hacer su trabajo.

Hormonas
Las hormonas son señales químicas de larga distancia liberadas por
las células endocrinas (como las de la glándula pituitaria) que
controlan procesos fisiológicos específicos, tales como el
crecimiento, desarrollo, metabolismo y reproducción. Mientras que
algunas hormonas se basan en esteroides (ve el artículo
sobre lípidos), otras son proteínas. Estas hormonas basadas en
proteínas se llaman hormonas peptídicas.

Por ejemplo, la insulina es una hormona peptídica importante que

ayuda a regular los niveles de glucemia. Cuando estos se elevan
(después de comer, por ejemplo), células pancreáticas especializadas
liberan insulina, la cual se une a las células del hígado y de otras
partes del cuerpo para absorber la glucosa. Este proceso permite que
la glucemia vuelva a sus niveles normales en reposo.

En la siguiente tabla se enumeran algunos tipos adicionales de

proteínas y sus funciones:

Tipos de proteínas y sus funciones

Función Ejemplos Funciones

Degrada los
nutrientes en los
alimentos en trozos
más pequeños que
Amilasa, lipasa, pueden ser
Enzima digestiva pepsina absorbidos fácilmente

Transporta sustancias
por el cuerpo en la
Transporte Hemoglobina sangre o linfa

Forma diferentes
Actina, tubulina, estructuras, como el
Estructura queratina citoesqueleto
 Función Ejemplos Funciones
Coordina la actividad
Señalización de diferentes sistemas
hormonal Insulina, glucagón del cuerpo

Protege el cuerpo de
Defensa Anticuerpos patógenos externos

Lleva a cabo la
Contracción Miosina contracción muscular

Proteínas de Proporciona alimento

almacenamiento en para el desarrollo
verduras, clara de temprano del
Almacenamiento huevo (albúmina) embrión o la plántula
Tabla modificada de OpenStax College, Biología.

Las proteínas tienen muchas formas y tamaños diferentes. Algunas

son globulares (casi esféricas), mientras que otras forman fibras
largas y delgadas. Por ejemplo, la hemoglobina (la proteína que
transporta el oxígeno en la sangre) es una proteína globular,
mientras que el colágeno (que se encuentra en la piel) es una
proteína fibrosa.

La forma de una proteína es esencial para su función y, como

veremos en el siguiente artículo, muchos tipos diferentes de enlaces
químicos pueden ser importantes para mantener su forma. Los
cambios en la temperatura y el pH, así como la presencia de ciertos
químicos, pueden alterar la forma de una proteína y provocar que
pierda su funcionalidad, un proceso conocido
como desnaturalización.
Aminoácidos
Los aminoácidos son los monómeros que componen las proteínas.
Específicamente, una proteína está compuesta de una o más cadenas
lineales de aminoácidos, cada una de la cuales se
denomina polipéptido (más adelante veremos de dónde proviene
este nombre). Las proteínas contienen 202020 tipos de aminoácidos.

Imagen de un aminoácido, indicando el grupo amino, grupo

carboxilo, carbono alfa y grupo R.
Crédito de la imagen: OpenStax Biología

Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en

un átomo central de carbono, también llamado carbono alfa (α),
unido a un grupo amino (\text {NH}_2NH2N, H, start subscript, 2,
end subscript), un grupo carboxilo (\text {COOH}COOHC, O, O, H) y
un átomo de hidrógeno.

Aunque los aminoácidos generalizados que se ilustran arriba

presentan sus grupos amino y carboxilo como neutrales para
simplificar, en realidad no es el estado en el que se encuentran
normalmente. A pH fisiológico (7.27.27, point, 2 - 7.47.47, point, 4), el
grupo amino generalmente se encuentra protonado y tiene una carga
positiva, mientras que el grupo carboxilo está desprotonado y tiene
una carga negativa.

Cada aminoácido también tiene otro átomo o grupo de átomos

unidos al átomo central, conocido como el grupo R, que determina la
identidad del aminoácido. Por ejemplo, si el grupo R es un átomo de
hidrógeno, el aminoácido es glicina, mientras que si es un grupo
metilo (\text {CH}_3CH3C, H, start subscript, 3, end subscript), el
aminoácido es alanina. Los 20 aminoácidos comunes se muestran en
la tabla siguiente, con sus grupos R resaltados en azul.
Tabla que representa los 20 aminoácidos comunes en sus formas de
protonación predominantes a pH fisiológico (7.2-7.4).
Imagen modificada de OpenStax, Biología

Las propiedades de la cadena lateral determinan el comportamiento

químico de un aminoácido (es decir, si se considera ácido, básico,
polar o no polar). Por ejemplo, los aminoácidos como la valina y la
leucina son no polares e hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos
como la serina y la glutamina tienen cadenas laterales hidrofílicas y
son polares. Algunos aminoácidos, como la lisina y la arginina, tienen
cadenas laterales que están cargadas positivamente a pH fisiológico
 y se consideran aminoácidos básicos. (La histidina a veces se
considera dentro de este grupo también, aunque está
mayoritariamente desprotonada a pH fisiológico.) El aspartato y el
glutamato, por el contrario, están cargados negativamente a pH
fisiológico y se consideran ácidos.

Algunos otros aminoácidos tienen grupos R con propiedades

especiales, las cuales demostrarán su importancia cuando veamos la
estructura de las proteínas:

 La prolina tiene un grupo R que está unido a su propio grupo amino,

formando una estructura anular. Así, la prolina es una excepción a la
estructura típica de un aminoácido, ya que no tiene el grupo amino
habitual NH_33start subscript, 3, end subscript^++start superscript,
plus, end superscript. Si crees que esa estructura anular se ve un
poco rara, estás en lo cierto: la prolina a menudo provoca que las
cadenas de aminoácidos se doblen o tuerzan.

 La cisteína contiene un grupo tiol (-SH) y puede formar enlaces

covalentes con otras cisteínas. Veremos por qué esto es importante
para la estructura y función de las proteínas en el artículo
sobre órdenes estructurales de las proteínas

Por último, existen otro aminoácidos “no canónicos” que se

encuentran en las proteínas solo en ciertas condiciones.
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 ^1start superscript, 1, end superscript

 ^2start superscript, 2, end superscript

 ^4start superscript, 4, end superscript

Enlaces peptídicos
Cada proteína de las células consiste en una o más cadenas
polipeptídicas, cada una de las cuales se compone de aminoácidos,
unidos en un orden específico. Un polipéptido es como una palabra
larga que se "deletrea" en aminoácidos^44start superscript, 4, end
superscript. Las propiedades químicas y el orden de los aminoácidos
son clave en la determinación de la estructura y función del
polipéptido, y la proteína es parte de eso. Pero, ¿cómo están los
aminoácidos unidos en cadenas?

Los aminoácido de un polipéptido se unen a sus vecinos mediante un

enlace covalente conocido como enlace peptídico, que se forma en
una reacción de síntesis por deshidratación (condensación). Durante
la síntesis de proteínas, el grupo carboxilo del aminoácido al final de
la creciente cadena polipeptídica reacciona con el grupo amino de un
aminoácido entrante, liberando una molécula de agua. El enlace
resultante entre aminoácidos es un enlace peptídico.
Formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos. En un enlace
peptídico, el C del grupo carbonilo de un aminoácido se une al N del
grupo amino de otro.
Imagen modificada de OpenStax, Biología

Dada la estructura de los aminoácidos, una cadena polipeptídica

tiene direccionalidad: tiene dos extremos distintos entre sí a nivel
químico. En un extremo, el polipéptido tiene un grupo amino libre,
llamado amino terminal (o extremo N-terminal). El otro extremo,
que tiene un grupo carboxilo libre, se conoce como carboxilo
terminal (o extremo C-terminal). En el polipéptido muy corto
ilustrado arriba, el extremo N-terminal está a la izquierda y el C-
terminal, a la derecha.

¿Cómo pasamos de la secuencia de aminoácidos de un polipéptido a

la estructura tridimensional de una proteína madura y funcional?
Para aprender cómo las interacciones entre los aminoácidos
provocan que una proteína llegue a su forma madura, te
recomendamos el video sobre órdenes estructurales de las
proteínas.