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Transformation des aliments et conservation

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UNIVERSITE DJILLALI LIABES SIDI BEL ABBES INSTITUT DES SCIENCES DE LA NATURE

LIABES SIDI BEL ABBES INSTITUT DES SCIENCES DE LA NATURE NOTES SUR L’INFLUENCE DES TECHNOLOGIES SUR

NOTES SUR L’INFLUENCE DES TECHNOLOGIES SUR LES PRODUITS ALIMENTAIRES MASTER BIOCHIMIE DE L’ALIMENTATION ET SANTE

COURS DISPENSE PAR : PROFESSEUR M.BENALI

Transformation des aliments et conservation 2

Partie I.

Transformation des aliments et conservation 3

Les amidons : Technologies & qualités nutritionnelles

Le polysaccharide le plus abondant dans l’alimentation humaine car

présent dans une grande variété de végétaux (T.1)

Tous ces aliments (rares exceptions : banane) sont consommés

après traitements technologiques ou ménagers simples

Conséquences sur les propriétés des amidons dépendent de

certaines caractéristiques physico-chimiques intrinsèques

Orientation du devenir digestif puis métabolique vers des voies

plus ou moins énergétiques des amidons modifiés

Répercussions physiologiques chez le sujet sain ou présentant des

symptômes de troubles digestifs ou métaboliques.

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Grain d’amidon : Physico-chimie des traitements hydrothermiques

Etat natif de l’amidon : Formes et tailles variables (T.1).

 

Amidon = Amylose + Amylopectine en structure semicristalline

Amylose :

P.M

élevé,

essentiellement

linéaire

avec

quelques

branchements

Amylopectine : P.M élevé 10 7 à 10 9 , nombreuses chaînes (10 à 50

glucoses) a-1,4 et faible %age d’a-1,6 (4 à 5%) formant branchements.

La plupart des amidons consommés par l’homme contiennent 15 à 30% d’amylose (Légumineuses sont les plus riches)

Les amidons sont classés en fonction de la nature de leur spectre de diffraction X. exemple :

Amidons des céréales : généralement de Type A

Amidons des tubercules et légumineuses : de type B et C

respectivement

Exception à cette classification :

Amylomaïs = céréale teneur élevée en amylose (type B)

Amidons de manioc et pois ridé type A et B respectivement

D’autres types cristallins peuvent apparaître lors des traitements technologiques.

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Les grains d’amidons sont :

Strictement insoluble dans l’eau à l’état natif à température ambiante

Digérés lentement par les enzymes amylolytiques (- amylase et glucamylase notamment)

L’effet du chauffage (F.1) entraîne :

Perte de structure cristalline (croix de biréfringence en lumière polarisée et spectre de diffraction des rayons X).

Apparition d’un endotherme de fusion des cristallites en analyse enthalpique différentielle = phase de gélatinisation ou empesage de l’amidon. Hydratation progressive suivie du gonflement des grains d’amidon et solubilisation de l’amylose ensuite de l’amylopectine avec augmentation de la viscosité apparente de la suspension.

Plus l’amidon est riche en amylose plus la température de gélatinisation est élevée (au delà de 60°C voire 120 à 140 °C)

La rétrogradation est un phénomène apparaissant:

Lors du refroidissement après traitement de type industriel (cuisson, extrusion, floconnage…)

Lors de la conservation au frigo ou au congélateur avec apparition d’une nouvelle réorganisation et formation de trois types de cristallites : cristallites d’amylose, d’amylopectine et cristallites mixtes au niveau des zones d’accolement des portions de chaînes d’amylose et d’amylopectine. Le spectre en spectroscopie de diffraction des rayons X est de type B quelque soit le type d’amidon initial. Formation de complexes de fusion stables lipides (linéaires)- amylose au cours des traitements technologiques (cuisson- extrusion par exemple) donnant un spectre de diffraction X de type V. résistants à l’a-amylase d’autant plus que la chaîne lipidique est longue et saturée.

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Traitements technologiques de l’amidon

Matières premières

technologiques de l’amidon Matières premières Raffinage et isolement des tissus amylacés avec suppression

Raffinage et isolement des tissus amylacés avec suppression des Enveloppes ou cuticules avant consommation

suppression des Enveloppes ou cuticules avant consommation Broyage ou concassage et obtention de farine ou fécule

Broyage ou concassage et obtention de farine ou fécule (tubercules)

Ce dernier traitement entraîne :

Fissurage des grains et libération des chaînes d’amylose libres

Augmentation de la capacité d’absorption d’eau et amélioration de l’amylolyse

Bien qu’altéré, le grain d’amidon demeure impropre à la consommation il lui faut un traitement hydrothermique permettant une gélatinisation le rendant digestible

permettant une gélatinisation le rendant digestible Vu la grande variété des aliments amylacés, seront

Vu la grande variété des aliments amylacés, seront distingués :

Les produits préparés par le consommateur à partir de matières premières brutes (pomme de terre, riz non précuit…)

Les produits industriels consommés sans préparation ménagère :

pains, biscottes, biscuits, produits extrudés « Snacks », céréales pour petit déjeuner.

Les produits industriels nécessitant une cuisson ménagère avant consommation : pâtes alimentaires, riz précuit ; ou un simple réchauffage : purées instantanées, plats cuisinés appertisés, congelés ou 5 ème gamme

Transformation des aliments et conservation 7

Les cuissons

Transformation des aliments et conservation 7 Les cuissons ménagères Aliments amylacés bruts sont cuits 1. à

ménagères

des aliments et conservation 7 Les cuissons ménagères Aliments amylacés bruts sont cuits 1. à l’eau

Aliments amylacés bruts sont cuits

1. à l’eau bouillante ou à la vapeur (P. de T., légumineuses, riz)

2. ou par friture

Dans le premier cas le temps de cuisson et la grande quantité d’eau permettent :

Gonflement des grains d’amidon

Une quasi - totale gélatinisation de l’amidon au sein des structures cellulaires

Préservation de l’aspect original du produit

Consommés chauds ces amidons sont très digestibles

Dans le deuxième cas des fritures:

La température de cuisson est élevée

Le taux d’hydratation du produit est faible

Empêchement de la gélatinisation totale du produit

Rem : Dans le cas des légumineuses les parois cellulaires empêchent un gonflement total de l’amidon et constituent une barrière à l’attaque enzymatique lors de la digestion

CCL : L’état final de l’amidon préparé dans les industries agro- alimentaires est déterminé par son origine botanique mais surtout par les différents traitements technologiques qui lui sont appliqués

(T.2)

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La panification

Transformation des aliments et conservation 8 La panification

Pâte à pain = Farine + eau + sel + levure biologique

Protéines du gluten, amidon et enzymes sont hydratés et étroitement mêlés lors du pétrissage

Fermentation = hydrolyse partielle des glucides par les amylases de la farine et les enzymes de la levure production d’alcool et CO 2 qui dilate la pâte et la gonfle

Lors de la cuisson amidon et produits d’amylolyse en périphérie, du fait de l’évaporation rapide d’eau subissent un début de pyrolyse et interagissent avec des dérivés protéiques pour donner une croûte dorée.

Le microscope à lumière polarisée décèle des grains d’amidon non gélatinisés dans cette croûte (Bornet et al., 1990).

Dans la mie, l’amidon gonfle et se gélifie partiellement

Le réseau de gluten coagule formant le squelette qui maintient la forme du pain (Guilbot et Godon, 1984).

A la sortie du four, le pain est refroidi et l’eau est partiellement éliminée entraînant un ressuyage et l’amylose rétrograde (Siljeström et Asp, 1985).

Le rassissement du pain doit être distingué du séchage (évaporation d’eau).

Rassissement = nouvelle répartition d’eau entre les différents constituants favorisant une recristallisation des chaînes libres d’amylopectine et apparition d’un spectre de type B. CCL :

La rétrogradation de l’amylopectine dicte la cinétique du rassissement qui se traduit par une augmentation de la fermeté de la mie ainsi qu’une perte de flaveur et de couleur (Guilbot et Godon,

1984).

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La biscotterie

Principe identique à la panification mais présence de sucres et de lipides dans la pâte

Les pains cuits subissent un ressuyage donc rééquilibrage de l’humidité et par conséquent un rassissement

Ils sont grillés après tranchage ce qui sèche encore le produit avec brunissement non enzymatique diminuant la valeur nutritionnelle du produit

La biscuiterie

Se distingue de la panification par utilisation de poudres levantes chimiques au lieu de levures biologiques et par la diversité des produits finis impliquant des natures de pâtes différentes

On distingue :

Pâtes sèches laminées et découpées (biscuits, feuilletés, petits secs…)

Pâtes douces moulées dressées ou extrudées (sablés, langue de chat)

N.B. Dans ce type de pâte la faible teneur en eau ne permet pas un gonflement maximal de l’amidon. Dans les biscuits sablés la biréfringence témoigne de la persistance de la structure granulaire de l’amidon à 50%. (Bornet et al, 1990)

Pâtes molles pochées en moule ou sur plaque (biscuit aux œufs, madeleines…)

Pâtes liquides coulées entre fers de cuisson (crêpes, gaufrettes…)

N.B. La présence de sucres (qui absorbent de l’eau) et des mono et diglycérides (qui complexent l’amylose) réduit ce gonflement (Cheftel et Cheftel, 1980).

Transformation des aliments et conservation 10

La cuisson - extrusion

Compression ou cisaillement de la matière par l’utilisation d’une Vis d’Archimède qui force le produit à s’écouler à travers une filière (orifice de faible dimension)

Energie mécanique convertie en chaleur transmise au système. Le produit est porté à grande température et subit une cuisson

A sa sortie de la filière l’eau se vaporise et libère une grande quantité de chaleur

La pression de vapeur d’eau élevée fait éclater les grains d’amidon en créant une structure alvéolée de faible densité

L’abaissement brutal de la température rigidifie l’amidon et bloque la structure alvéolaire Les produits céréaliers les plus répandus sont les biscuits (Snacks) et les pains plats (Cracottes, croquine) (Grebaut, 1983).

N.B. La présence de complexes amylose-lipides est observée dans les produits extrudés bien que la teneur en MG des formules est faible (2 à 5%)

Les pâtes alimentaires

Malaxage de semoule de blé dur et eau (30%). La pâte est extrudée en continu sous pression à travers un moule (forme selon le produit final voulu) Formation de matrice protéique autour de l’amidon Températures faibles donc pas de gélatinisation des grains d’amidon Séchage des pâtes dans tunnels (50 à 190°C) humidité finale 11 à 13% La cuisson ménagère des pâtes se fait dans l’eau donc gélatinisation totale de l’amidon Lors de la cuisson la coagulation du réseau de gluten donne au produit sa tenue mais constitue une barrière à la diffusion des enzymes digestives.

Transformation des aliments et conservation 11

Le riz précuit

Riz

sec

non

collant

obtenu

par

rétrogradation

contrôlée

de

l’amidon

en

surface

du

grain

après

une

pré-cuisson,

par

congélation-décongélation ou par refroidissement

Ce procédé évite la solubilisation des vitamines protéines et

amidon dans l’eau de cuisson

L’augmentation de la fermeté du riz par précuisson diminue la

susceptibilité de l’amidon aux amylases et retarde probablement la

vidange gastrique (Würsch, 1989).

Les purées instantanées

Cuisson à la vapeur des P. de T. et réduction en purée avec un

amidon totalement gélatinisé

Passage de la purée entre deux cylindres chauffants, dépôt et

séchage rapide

Décollage et fractionnement en flocons

N.B. : Cette technologie n’altère pas la qualité nutritionnelle de

l’amidon cuit et la purée instantanée est très digestible (Siljeström

et Björck, 1990)

Transformation des aliments et conservation 12

Les conserves

Les produits amylacés sont très nombreux (P de T, légumineuses, plats cuisinés : raviolis…)

Blanchiment des matières premières

: raviolis…) Blanchiment des matières premières Mise en boite et addition de jus (saumuré, acidifié,

Mise en boite et addition de jus (saumuré, acidifié, sucré) ou de sauce

et addition de jus (saumuré, acidifié, sucré) ou de sauce Sertissage et stérilisation à 100-125°C pdt

Sertissage et stérilisation à 100-125°C pdt un temps variable selon la nature des ingrédients et la forme de la boite (15 à 300 min)

L’appertisation détruit les micro-organismes et inactive les enzymes

Après refroidissement, les boites sont stockées à T° ambiante pendant de longues durées

Les graines de légumineuses appertisées présentent des teneurs élevées en amidon indigestible (6% de l’amidon total) (Siljeström et Björck, 1990) ceci est du en partie aux parois cellulaires gênant l’hydrolyse enzymatique. La forte hydratation et la basse température favorisent aussi la rétrogradation

Les produits congelés

Ces produits peuvent subir divers traitements avant congélation :

Pré-cuisson (pizza, plats cuisinés)

Blanchiment (P de T, légumes)

Cuisson totale ne nécessitant qu’un court réchauffage.

N.B. L’étape de congélation doit être très rapide pour préserver la meilleure qualité du produit. En outre le stockage aux T°< à 0°C favorisent la rétrogradation

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Les produits de 5 ème gamme

Plats cuisinés sous vide conservables à 4°C pendant 21 jours.

Le

stockage

prolongé

dans

des

conditions

optimales

de

rétrogradation réduit la valeur nutritionnelle de ces produits qui

contiennent des aliments amylacés (riz, P de T, pâtes).

La complexation de ces produits amylacés avec des mono ou

diglycérides survient au cours de la cuisson

La rétrogradation reste le phénomène principal et le réchauffage

est déterminant pour la qualité nutritionnelle

Selon Englyst et Cummings (1987) :

P de T cuites ensuite stockées 12 h à + 4°C puis réchauffées à la

vapeur ou aux micro-ondes ont une teneur en amidon indigestible (8%

par rapport à l’amidon total) inférieure aux P de T froides (12%) mais

supérieure aux P de T fraîchement cuites (3%).

Une fraction de l’amidon rétrogradé serait thermorésistante.

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Utilisation alimentaire de produits amylacés

Production de boissons alcoolisées: bière, Whisky, vodka Utilisation comme agents technologiques: Protection contre l’humidité (l’amidon absorbe de l’eau sans prendre en masse) Agent de texture, stabilisant dans de nombreux produits industriels

N.B.: Des amidons « modifiés » chimiquement, physiquement ou

enzymatiquement sont utilisés par les industriels pour palier aux inconvénients des amidons natifs tels que la rétrogradation, la gélification, la modification de la viscosité au cours du chauffage,

l’exsudation à la décongélation

(Flèche, 1979)

Traitement technologiques et digestibilité de l’amidon

- amylase salivaire (digestion amidon dans bouche jusque estomac) Dénaturation par HCl - amylase pancréatique au niveau duodénal est responsable de la majeure partie de l’amylolyse d’origine endogène Bordure en brosse Synthèse par les entérocytes de glucoamylase (2 S/U: Maltase et glucamylase) et la sucrase - isomaltase

N.B. :

-Amidons riches en amyloses (60-80%) Peu digestibles à l’état cru et cuit

- La T°C de cuisson augmente avec la richesse des aliments en amylose (gélatinisation).

- La rétrogradation des amidons riches en amylose   amidon résistant (AR)

Transformation des aliments et conservation 15

- Les complexes amylose-lipides sont + lentement hydrolysés in vivo et in vitro que l’amylose libre.

Test respiratoire à l’H 2 chez l’homme :

Amidon de maïs à 70% d’amylose empesé en présence de 12% de monoglycérides

Amylose-monoglycérides partiellement digestibles

La digestibilité de l’amylomaïs est la plus étudiée (70 à 80% d’amylose). La digestibilité varie de 89 à 100% selon les traitements appliqués (WOLF et al, 1977).

Mesure de digestibilité iléale : Détermination de l’amidon digéré dans l’intestin grêle et absorbé en glucose. Elle est réalisée par plusieurs techniques (voir tableau 3).

Classification nutritionnelle des amidons

(ENGLYST & CUMMINGS, 1987)

Elle est basée sur la dégradabilité enzymatique dans des conditions opératoires précises.

- Amidon rapidement digestible (ARD) (pain, P de T…)

- Amidon lentement digestible (ALD) digéré totalement dans l’intestin grêle mais lentement.

- Amidon résistant (AR) résiste à la digestion dans l’intestin grêle. AR

AR1 AR2 AR3
AR1
AR2
AR3

AR1 très partiellement broyé ou tel qu’il se trouve dans les grains

AR2 crus résistants à la digestion enzymatique AR3 amidon résistant rétrogradé (amylose rétrogradation).

Transformation des aliments et conservation 16

Conséquences physiologiques des traitements

La cinétique de digestion de l’amidon affecte la cinétique d’apparition du glucose au niveau du sang porte puis périphérique et l’insulinémie post-prandiale. L’amidon résistant présente plusieurs analogies avec les fibres alimentaires.

Effets sur le métabolisme glucidique (Tableau 4) Concept d’amidon, selon lequel les glucides sont lents, est désuet. La consommation d’aliments à faible index glycémique par les malades diabétiques insulino-dépendant conduit à une amélioration du contrôle métabolique des sujets (FONTVIEILLE & al., 1988). La réponse glycémique est fonction de :

- Nature de l’amidon

- Nature et intensité du traitement

- Nature des autres aliments consommés (MG, protéines, fibres…)

- Présence de facteurs antinutritionnels (inhibiteurs a-amylase, tanins, lectines…). Effets sur le métabolisme lipidique

- Glucides alimentaires forment des triglycérides après reconstitution du glycogène)

- L’effet hypocholestérolémiant utilisant des AR a été démontré. Effet au niveau cholique Les AR entraîne une fermentation au niveau cholique

AGV (acide acétique, propionique et butyrique)

+

Gaz (hydrogène, CO 2 , méthane)

Importants pour la physiologie digestive CCL : La fermentation colique des AR entraîne une augmentation de la masse bactérienne qui avec les fibres non fermentées augmente l’excrétion fécale, dilue le contenu du gros intestin et diminue le temps de transit avec réduction du temps de contact des substances cancérigènes avec la muqueuse colique.

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Partie II

Transformation des aliments et conservation 18

Les lipides: Effets toxicologiques et nutritionnels des traitements thermiques

Prologue

Les traitements thermiques des lipides sont de différents types:

Raffinage (désodorisation)

Utilisation ménagère ou industrielle (friture profonde ou plate)

L’intensité des modifications dépend de plusieurs facteurs:

Nature du corps gras

Durée et rythme du chauffage

Présence de métaux (oxydations)

Le rapport surface/volume de la friteuse

Température atteinte généralement 180°C mais souvent plus chez

les ménagères

N.B.

La

température

=

effet

primordial

sur

quantité

et

nature

de

composés nouveaux apparaissant au sein des corps gras. Certains ont

des effets physiologiques et sont même nocifs.

Transformation des aliments et conservation 19

Modifications chimiques au sein des corps gras

Deux phénomènes suivent le chauffage:

Baisse des teneurs en composés fragiles (ceux ayant un intérêt

nutritionnel)

- Exple 1: (Carlson & Tabacchi, 1986)

Chauffage d’une huile à 177°C pdt 8 hdétruit 50% de vit E.

- Exple 2: (Grandgirard et julliard, 1987). (Tableau 1)

La liaison éthyléniques est le point de fragilité sur la molécule

AG indispensables sont les plus touchésbaisse de la valeur

nutritionnelle

Apparition de composés nouveaux, 2 types:

Composés

volatils

consommateur

Odeurs

conditionnent

les

choix

du

Composés non

restent

dans

consommés

volatils

le

bain

et

Nutritionnellement intéressants car

sont

adsorbés

sur

les

aliments

et

Transformation des aliments et conservation 20

Différentes réactions accompagnant le traitement thermique (figure 1).

Exple de la frite:

- Perte d’eau (50% environ) car T° du bain.

- Cette perte d’eau provoque l’expulsion des lipides de l’aliment (P de T 0,1%) (Frites précuites surgelées 6%) (les lipides du poisson sont très insaturés donc fragiles)

- Bouillonnement de l’eau facilite l’action de l’oxygène

- Réactions d’oxydations pendant toute la durée du refroidissement N.B. Les composés formés (hydropéroxydes) = initiateurs d’altérations lors du chauffage suivant.

Composés nouveaux formés par ces réactions :

- Estimés à 500 selon Artman, 1969

Les polymères thermiques sont formés par : (Fig. 2)

Pontage carbone-carbone ou Liaison éther entre 2 AG appartenant ou non à 2 TG différents

Les polymères de TG = essentiellement des dimères. On trouve aussi des trimères et des polymères supérieurs

Les monomères cycliques = AG cyclisés en cycles de 5 à 6 carbones (fig 3)

Les isomères géométriques des AG insaturés (Cis Trans) (T.2)

N.B.

Les AG Trans AG formés lors de l’hydrogénation catalytique des corps gras qui comportent essentiellement des monoènes avec de nombreux isomères de position. Les AG Trans formés lors des traitements thermiques sont surtout des polyènes.

Les composés oxydés comportent des liaisons : céto, époxy, hydroxy sur des AG, des stérols ou des composés d’altération.

Transformation des aliments et conservation 21

Effets des traitements thermiques sur les composés d’altération (Cp-At)

La teneur en Cp-At des corps gras augmente au cours du chauffage

Exple : Friture de P de T à 180°C dans l’huile d’arachide (Sebedio et al., 1990) (fig.4)

Les isomères géométriques des acides linoléique et linolénique dans les huiles en fonction de la durée du chauffage et surtout la température (fig.5).

La teneur en polyinsaturés totaux (Cis et Trans) au cours du chauffage (T° élevée) formation d’autres composés (cycliques,

polymères…)(fig.5).

Les monomères cycliques des huiles de friture (0,1 à 0,3% des AG). Ainsi dans des cdts sévères de T° il se forme plus de polymères cycliques à partir de l’acide linolénique qu’à partir de l’acide linoléique (T.3).

Les composés oxydés, instables sont difficiles à quantifier. On quantifie globalement les « TG polaires » (altération par oxydation, polymérisation sur l’un des AG) par méthode standardisée par L’IUPAC, 1982. N.B. Les corps gras présentant plus de 25% de composés polaires sont impropres à la consommation (Réglementation française).

Transformation des aliments et conservation 22

Effets physiologiques et nutritionnels des AG transformés

Absorption intestinale : (Combe et al., 1981) (T.4)

Les polymères sont très peu absorbés

Les monomères cycliques sont tés bien absorbés

L’absorption des composés oxydés varie (de 25 à 93%) selon les types de composés.

Selon Trus et al., 1990 l’utilisation digestive des isomères Trans de l’acide linolénique est aussi bonne que l’acide linolénique lui- même CCL :

La plupart des AG modifiés sont susceptibles de traverser la muqueuse intestinale mais le taux d’absorption varie beaucoup d’un type de composé à l’autre.

Effets des polymères

Peu absorbés au niveau intestinal effets physiologiques négligeables

Effet possible sur transit intestinal

CCL : Compensation entre quantité importante dans les huiles chauffées et leur faiblesse digestive. Selon Perkins, 1976, l’ingestion de dimères marqués par des rats montrent une petite partie de la radioactivité dans le foie ! ! ? ?.

Effets des composés oxydés

Peu de données. Selon Michael et al., 1966, l’oxydation présente une certaine nocivité quand elle est obtenue à partie d’un corps gras sévèrement chauffé.

Transformation des aliments et conservation 23

Effets des monomères cycliques

Ingérés à forte dose il peuvent être toxiques (Crampton et al.,

1953)

Monomères cycliques de l’acide linolénique plus toxiques que ceux

formés à partir de l’acide linoléique (Crampton et al., 1956)

Informations récentes sur la structure des monomères

cycliques :

Huile de lin chauffée

Composés cycliques

Composés diéthyléniques

50% de cycles à 5 carbones

50% de cycles à 6 carbones

Huile de tournesol

Composés cycliques

Composés monoéthyléniques

Cycle à 5 carbones

 Composés monoéthyléniques Cycle à 5 carbones Huile de Soja et de Colza (Riches en acides

Huile de Soja et de Colza

(Riches en acides

linoléique et linolénique)

les deux types de

composés ci-contre

Huile de Soja et de Colza (Riches en acides linoléique et linolénique)  les deux types

En comparant les profils des monomères cycliques administrés à des

rats et celui des PL et des lipides non phosphorés des cœurs de ces

animaux on constate que : (Fig.6)

Les composés ayant un cycle à 6 carbones diminuent / à ceux à 5

carbones

(même

phénomène observé pour le

foie,

reins, tissus

adipeux, cellules cardiaques en culture)

La relation de ce phénomène avec la toxicité de ces AG cyclisés est

en cours d’études.

Transformation des aliments et conservation 24

Toxicité des monomères cycliques

(Sebedio & Grangirard, 1989)

Utilisation d’un régime riche en monomères cycliques purifiés, préparés à partir de l’huile de lin chauffée. (Tableau 5)

Observations faites:

1. Le poids des ratons à la naissance est d’autant plus faible que les mères ont reçu des doses élevées en monomères cycliques

2. Mortalité périnatale très forte dans le lot ayant reçu une forte dose en monomères cycliques.

3. Poids des jeunes au sevrage est plus faible pour les jeunes du lot B (0,1% de monomères cycliques dans la ration)

4. Hypertrophie du foie chez ces jeunes au sevrage en relation avec la dose de monomères cycliques dans le régime.

CCL: Cette étude confirme que les monomères cycliques issus de l’acide linolénique sont toxiques à forte dose et que cette nocivité diminue considérablement pour les doses plus faibles.

N.B.: Selon Waoka & Perkins, 1978, et d’autres travaux, le fait que la toxicité est très élevée chez les jeunes en période périnatale et que les adultes supportent mieux le même régime suggère que ces derniers présentent un système de détoxification non encore installé chez les nouveau-nés.

Questions à élucider:

Comparer les monomères cycliques formés à partir des acides linoléique et linolénique du point de vue structure chimique, mécanisme de formation, effets physiologiques et nutritionnels.

Transformation des aliments et conservation 25

Effets des isomères Trans d’acides gras polyinsaturés

Les travaux de Grandgirard & Sebedio, 1989 montrent que l’un des isomères Trans de l’acide linolénique (C18:3 9c,12c,15t) subit des désaturations élongations in vivo EPA (acide eicosapentaenoique) et DHA (acide docosahexaenoique) décelés dans toutes les classes lipidiques excepté les sphingomyélines. (Figure 8)

Wolf et al., 1989 et ses travaux sur l’incorporation des isomères de l’acide linolénique dans les tissus de rat. (Fig. 9)

Interprétation des résultats obtenus :

Incorporation du 18 :3 9c, 12c, 15t en grande quantité dans les cardiolipides de mitochondries de cœur, de foie ou de reins, principalement en position 1.

Le 18 :3 9c, 12c, 15t se comporte comme l’acide linoléique (18 :29c,

12c)

Rm : Une liaison trans est-elle équivalente à une absence de liaison ?

L’acide élaidique (18 :1t) se comporte comme l’acide stéarique (18 :0) et non l’acide oléique (18 :1c).

Dans ces cdts :

L’acide

20 :55c,8c,11c,14c,17t,

isomère

Trans

de

l’EPA

serait

l’équivalent de l’acide arachidonique (20 :45c,8c,11c,14c)

Le 22 :6 4c,7c,10c,13c,16c,19t serait plus proche du 22 :5 (n-6) que du 22 :6 (n-3).

Rm. : O’Keefe et al., 1990 ont montré que lors de l’agrégation des plaquettes humaines les isomères Trans de l’EPA et du DHA se comportent de façon analogue à l’EPA et au DHA et non comme le 20 :4 (n-6).

CCL : Les effets physiologiques de tels composés obéissent à des règles différentes de celles qui régissent leur incorporation dans les tissus. Aucun effet nocif de ces AG polyinsaturés Trans n’a pour l’instant été mis en évidence. Il reste à étudier d’une manière approfondie leur métabolisme et leur physiologie.

Transformation des aliments et conservation 26

Effets physiologiques et nutritionnels des stérols oxydés

Intérêt croissant pour les stérols oxydés et en particulier le cholestérol oxydé se retrouvant suite aux traitements technologiques de quelques aliments comme le beurre la poudre

d’œuf

(Pie et al., 1990)

L’étude in vivo de ces composés est difficile car ils se surajoutent à ceux formés directement in vivo.

Les effets in vivo ce ces oxystérols les plus souvent rapportés par la littérature:

Effet d’inhibition de la HMG COA réductase enzyme clé de la

biosynthèse du cholestérol

Cholestanétriol et 25-OH cholestérol sont athérogènes

Angiotoxiques

Immunomodulateurs

Mutagènes

Résultats de quelques travaux intéressants

Imal et al.,1976 ont montré l’effet athérogène attribué à tort au cholestérol commercial alors que ce sont les oxydes de cholestérol qui provoquent la mort de plusieurs cellules et l’épaississement de l’intima de l’aorte de lapin.

Jacobson et al., 1985; ont montré que l’administration de faibles doses d’oxystérols à des pigeons White Carneau multipliait par cinq les signes d’athérosclérose par rapport aux oiseaux ayant reçu uniquement du cholestérol purifié.

Des immigrant indiens du royaume uni présentent un taux de mortalité élevé par athérosclérose. Dans leurs pratiques culinaires ils utilisaient du ghe (huile de beurre) contenant 12% de stérols oxydés (Jacobson, 1987)

CCL: Il serait d’un grand intérêt d’étudier aussi les composés issus de

Transformation des aliments et conservation 27

Effets mutagènes et carcinogènes des corps gras chauffés

Aucun effet carcinogène ou mutagène ne peut être induit par des corps gras chauffés dans des conditions de friture réelle ou par des fractions obtenues à partir de celles-ci (Scheutwinkel -Reich et al, 1980).

Seules des conditions extrêmement sévères de chauffage ont permis de mettre en évidence une faible activité mutagène (Taylor et al., 1983).

Hageman et al., 1990 ; ont détecté une action mutagène modérée dans la fraction polaire (enrichie en composés polymérisés et oxydés) d’huiles ou d’aliments utilisés dans des conditions normales de fritures.

Conclusion générale

Les lipides sont des composés fragiles. Il est nécessaire de les traiter avec soin et dans des conditions aussi modérées que possible si l’on veut tirer totalement parti de leurs propriétés nutritionnelles et éviter des effets physiologiques possibles de composés encore mal connus.

Transformation des aliments et conservation 28

Partie III.

Transformation des aliments et conservation 29

Influence des traitements technologiques sur la valeur nutritionnelle des protéines alimentaires

Buts des nombreux traitements technologiques appliqués à nos aliments

Goût, texture, flaveur (appétence)

Conservation, destruction des µ ismes et inactivation des produits toxiques qu’ils renferment

Fractionner des composants de matières premières

Modifier intentionnellement un composant pour en améliorer les propriétés ou pour développer des produits nouveaux Les traitements les plus fréquemment utilisés : (figure 1)

Chaleur (cuisson dans l’eau, la vapeur, l’huile, l’air, au contact d’une surface chaude, micro-ondes, blanchiment, pasteurisation, stérilisation)

Variations de aw (séchage, addition de solutés)

Le froid

L’irradiation de nature électromagnétique (UV, X, , micro-ondes)

L’irradiation de nature électronique ou ultrasonique

Variations de pH (acidification, alcalinisation)

Traitements mécaniques (broyage, texturation, homogénéisation, filage, battage)

Addition de composés divers (additifs) Interaction des protéines avec d’autres éléments de l’aliment peuvent dans certaines conditions Modifications défavorables

Rm

certaines conditions  Modifications défavorables Rm Modifications orientées des protéines contenues dans les

Modifications orientées des protéines contenues dans les aliments pour améliorer des propriétés physico-chimiques ou nutritionnelles par :

Extraction, fractionnement, hydrolyse, resynthèse, acylation, désamidation, phosphorylation, succinylation, greffages, etc.

Transformation des aliments et conservation 30

La notion de valeur nutritionnelle est large et pour la posséder, les protéines alimentaires doivent présenter:

Bonnes qualités organoleptiques: (goût et surtout texture); des protéines enzymatiques donnent des modifications défavorables (lipases, lipoxygénases, polyphénoloxydases.

Une non toxicité:

- toxines bactériennes, venins, facteurs antitrypsiques,

hémagglutinines, produits dérivés toxiques formés par traitements technologiques.

Composition équilibrée en acides aminés:

- suivre leur disponibilité au cours des traitements surtout ceux

ayant R réactifs; LYS, CYS, MET, TRP, THR

Apport satisfaisant

- Besoins quantitatifs varient avec âge, état physiologique, etc.

Digestibilité et absorption satisfaisantes

Protéines naturellement pas ou peu digestibles (kératines, collagènes, élastines )etc.  Digestibilité et absorption satisfaisantes Changement de conformation Formation de ponts covalents

Changement de conformationou peu digestibles (kératines, collagènes, élastines ) Formation de ponts covalents Isomérisation Modification des

Formation de ponts covalentscollagènes, élastines ) Changement de conformation Isomérisation Modification des radicaux des Aas sites

Isomérisation) Changement de conformation Formation de ponts covalents Modification des radicaux des Aas sites d’hydrolyse par

Modification des radicaux des Aas sites d’hydrolyse par protéasesde conformation Formation de ponts covalents Isomérisation Il faut s’assurer de l’absorption des Aas et peptides

Il faut s’assurer de l’absorption des Aas et peptides libérés par digestion.Formation de ponts covalents Isomérisation Modification des radicaux des Aas sites d’hydrolyse par protéases

Transformation des aliments et conservation 31

Incidences des traitements technologiques sur la valeur nutritionnelle des protéines (fig.2)

Effets bénéfiques

Cuisson = démasquage par dénaturation des sites d’hydrolyse de

quelques protéines végétales et animales = augmentation de

digestibilité

Changement de conformation = Perte d’antigénicité, de toxicité,

d’activité enzymatique

Faible effet de destruction des Aas limitants ou de la protéine qui

contribue à l’équilibre du régime. Effets défavorables Affectation de la structure primaire de la protéine (hydrolyses, isomérisations, modification ou destruction de R des Aas par oxydations, réduction, substitution nucléophile (SN) et substitution électrophile (SE). Formation de dérivés abaissant la valeur nutritionnelle de la protéine ou même toxiques.

Modifications des groupements fonctionnels des R des Aas (condensation des protéines entre elles (protéines-protéines) ou avec d’autres composés (glucides, lipides, sels minéraux polyphénols, pigments, additifs ou contaminants comme nitrites, sulfites, oxydants, solvants, pesticides, minéraux, colorants, etc.).

Les types d’acides aminés les plus affectés par les traitements

technologiques sont surtout LYS, Aas soufrés, TRP et THR et parmi d’autres résidus, GLN, ASN, PhosphoSER (modifications irréversibles des protéines). (Fig3) N.B.:

1/ Modifications chimiques ou biochimiques volontaires et orientées (Amélioration de la qualité des protéines (protéolyse, resynthèse, transamination)). 2/ les réactions chimiques au cours des traitements technologiques sont accélérées par la température, pH et a w 3/ les modifications défavorables au sein d’un aliment peuvent être naturelles et spontanées

Transformation des aliments et conservation 32

Dénaturation des protéines

Chaleur, froid, congélation, traitements mécaniques (pression élevée ou pas), déshydratation, solvants et pH (Modification de la conformation, diminution de la solubilité des protéines globulaires, augmentation de l’état désordonné et d’entropie).

En milieu aqueux, la chaleur détruit les liaisons H 2 , et renforce celles hydrophobes (LiHy).

- Si ces LiHy sont centrales démasquage suivi d’agrégation et précipitation.

- Si répartition homogène des gpts hydrophiles et hydrophobes renforcement des LiHy sans modification de la solubilité.

Si traitement thermique modéré démasquage hydrolyse facile Augmentation de digestibilité. Si niveau de dénaturation élevé digestibilité et

CEP (gain de poids en g/ g de protéines ingérées) diminuent.

Exple: Glycinine de soja, collagène, ovalbumine chaleur fragilisation des structures cellulaires accessibilité des protéines aux protéases amélioration de digestibilité.

Dénaturation par le froid résulte du renforcement des liaisons H 2 et diminution des LiHy et surtout de l’augmentation de la force ionique dans environnement aqueux non cristallisé de la protéine.

La dénaturation des protéines au contact des solvants apolaires lors de l’extraction:

- des lipides (hexane)

- des pigments chlorophylliens et héminiques (acétone)

- des sucres solubles, des phospholipides, de l’eau, certains sels minéraux (éthanol, isopropanol) se traduit juste par un changement de structure secondaire et de digestibilité

(Clark & Smith, 1989). Traitements mécaniques des protéines réalisés ou non à des pressions élevées (Ohmya et al., 1989) traitement par des gaz à pressions élevées (Caron et al., 1989) changement de conformation dont l’importance est fonction de l’intensité et du temps d’application modification physico-chimiques et fonctionnelles et digestibilité. Cuisson dans l’eau, cuisson dans micro-onde, blanchiment, traitement par des gaz dénaturation des protéines induisant des composés toxiques (myrosinase du colza) ou défavorables pour les qualités organoleptiques (catalase, peroxydase, lipase, lipoxygénase, polyphénoloxydase, protéases).

Transformation des aliments et conservation 33

Traitements technologiques de certains de nos aliments

(Résultats de quelques travaux)

Soja, arachide, pois, haricot, fève, plantes vertes (luzerne) renferment des inhibiteurs complexant irréversiblement les protéases digestibilité et valeur nutritionnelle de la protéine.

Exples: Inhibiteurs de trypsine et chymotrypsine perturbations

physiologiques pancréatiques (hypertrophie

indispensables sous forme de complexes indigestibles (Liener, 1980). Phytohémaglutinines ou lectines (fèves, haricot) = Effets antinutritionnels ou toxiques complexation des polyosides membranaires des entérocytes et perturbation des activités transférasiques (Besançon, 1977). Cuisson dans l’eau ou stérilisation inactivation de ces inhibiteurs (Dipietro et Liener, 1989).

dues à la perte des Aas

)

N.B.:

- Dénaturation des protéines allergènes (Gluten, -lactoglobuline du

lait) suppression de l’allergénicité.

- Les traitements thermiques ne peuvent éliminer l’allergénicité pour certaines protéines (Trypsine, SBTI, prolamines du blé, allergène M de morue) = allergènes cachés dans de nombreux plats cuisinés, farces, pâtisserie

Transformation des aliments et conservation 34

Variation de la valeur nutritionnelle par fractionnement:

Protéines naturelles (environnement naturel) fractionnement, isolement (farine, concentrât, isolat) (Solubilité, pHi, T°C, force ionique)

Protéines (composition en Aas différente)

Exemple:

La teneur en Aas indispensables des concentrâts et isolats de soja est inférieure à celle de la farine délipidée (Wolf, 1970). N.B.:

Il est important de s’assurer de la composition d’abord et de la valeur nutritionnelle ensuite, des fractions protéiques obtenues à partir d’une matière première donnée.

Modification des protéines par les micro-organismes

Protéines alimentaires + µismes hydrolyse et utilisation pour

métabolisme microbien Les protéines microbiennes synthétisées ont une valeur nutritionnelle

inférieure à celle des protéines substrat (Cherry, 1982). Si fermentation continue, succession de flores et minéralisation totale des protéines d’origine (désaminations, décarboxylations )

L’utilisation de germes peu protéolytiques amélioration de la

digestibilité et élimination de certains produits fermentés, des

composés toxiques ou antinutritionnels (Stachyose, raffinose,

varbascose, adjucose

)

amélioration de la valeur nutritionnelle.

Transformation des aliments et conservation 35

Modification des protéines en absence de tout autre composé.

Modification de la liaison peptidique

L’hydrolyse par les protéases améliore la digestibilité sans modifier la composition protéines destinées à l’alimentation parentérale ou à des aliments diététiques. Hydrolyse acide (HCl 6 N) détruit le TRP,CYS, GLU,ASP. Des hydrolysats acides de protéines végétales sont utilisés pour leur qualité organoleptiques = goût de viande. Traitement en milieu alcalin hydrolyse partielle Technologies de préparation et de purification de concentrés protéiques de graines de légumineuses, de poisson, de plumes ou poils (collodions protéiques aptes au filage). Faciliter le pelage de grains, de légumes ou de fruits. Détoxification des végétaux contaminés par

les toxines fongiques En milieu neutre les traitements thermiques sévères ou stérilisation en autoclave (120°C, 20 à 40 min) hydrolyse très partielle des liaisons peptidiques des résidus seryls ou phosphoséryls des caséines (1 à 2/mole). digestibilité par les protéases (Lorient & Alais, 1976).

Isomérisation (fig.4)

Forme L forme D (certains Aas sont plus sensibles que d’autres) et comme la protéase est Stéréospécifique cela  digestibilité car

site spécifique modifié suite modification de l’Aa. -Racémisation possible (50% L et 50% D) -Résidus indispensables affectés (Friedman & Cuq, 1989).

Transformation des aliments et conservation 36

Modifications des chaînes latérales des résidus d’acides aminés

- Concerne particulièrement résidus à R très réactifs

- Dérivés formés = très réactifs condensations intra et inter- protéiques (formations de ponts)

Exples : (Fig.5, 6 & 7)

Cas de la cystéine et la cystine produits de désulfuration (H 2 S, (CH 3 ) 2 S, diméthyl disulfure= Arôme et goût des aliments cuits. La déhydroalanine formée est réactive Ponts covalents

Arginine résidus de citrulline ou d’ornithine avec dans ce dernier cas libération d’urée (Ziegler et al., 1967).

TRP à 300°C (grillage des viandes et des poissons) dérivés carboliniques à pouvoir mutagène mesuré (test Ames-Salmonelle TA 98) (Ames et al, 1975)

Zéine, caséines, -lactalbumine pures, chauffées Composés mutagènes = -carbolines. (Kleinbauer et Rabache, 1990).

GLU chauffé sévèrement Produits mutagènes GLU-P-1 et –P-2

CCL : Dans les cdts normales de cuisson (ébullition, micro-onde) et de stabilisation (pasteurisation, stérilisation) leur quantité est négligeable (Cuq et al., 1987). Veiller à ce que ces composés cancérigènes potentiels soit au niveau le plus bas possible.

Interactions protéines – protéines (fig.8)

Traitements thermiques en milieu alcalin Ponts covalents

- Diminution de la digestibilité

- Diminution de la disponibilité des Aas

- Formation de composés antinutritionnels même toxiques au niveau

des ponts. Rm. Ponts covalents naturels dans certaines protéines, collagène, élastine, kératine… Ponts isopeptidiques (fig. 9). Se forment par transamination au cours des traitements thermiques sévères  Digestibilité, CEP et VB.

Transformation des aliments et conservation 37

Ponts covalents du type lysinoalanine, ornithinoalanine, lanthionine ou lysinométhylalanine (Fig. 5 & 10)

Condensation entre grpts NH 2 des lysine, NH 2 des ornithine, SH de cystéyl et des résidus de déhydroalanine ou de méthyldéhydroalanine

Plusieurs travaux ont concerné ces composés :

Présence de sites potentiels de formation de lysinoalanine sur chaque protéine ainsi les séquences Lysyl - déhydroalanyl ou déhydroalanyl-lysyl sont très favorables en plus du pH, nature de l’alcalis, T°C et durée du traitement

Aliments soumis à des traitements thermiques contiennent 10 à 100 mg de lysinoalanine/100g de protéine (Hasegawa et al., 1987)

Néphromégalie et néphrocalcinose chez le rat

La lysinoalanine absorbée est éliminée en grande partie dans l’urine. Le rein peut l’hydrolyser et libérer la lysine (de Weck- Gaudart et al., 1988)

Complexation d’oligoéléments (cuivre et cobalt) par la lysinoalanine absorption

Formation d’autres ponts covalents :

- Lanthioline

- Lysinométhylalanine

digestibilité et baisse de

- Ornithinoalanine

disponibilité de cystéine et de cystine

CCL : La lysinoalanine n’a pas d’effet direct sur l’homme mais il faut veiller à ce que les traitements thermiques n’engendrent pas sa formation

Transformation des aliments et conservation 38

Interactions entre protéines et autres composants alimentaires

Interactions nombreuses et fréquentes

- Réactions du BNE les plus répandues

- Protéines et lipides posent problème nutritionnel si présence de

dérivés

d’oxydation

des

lipides

mauvaises

qualités

organoleptiques produit difficile à consommer.

- Protéines - polyphénols : rôle dans produits d’origine végétale

- Protéines - composants d’arôme et Protéines – colorants

mauvaises qualités organoleptiques

Interactions protéines - glucides. La réaction de Maillard

Se produit au cours de l’entreposage ou traitement technologique

d’aliments protéiques contenant des glucides réducteurs

(composés carbonylés comme acide ascorbique ou des dérivés

d’oxydation des lipides)

Chaleur

(cuisson

du

pain,

biscuit…)

stérilisation

(viandes

et

poissons),

présence

de

légumes

(glucides

réducteurs)

et

0,4>Aw<0,7 accélèrent les vitesses des réactions.

NB :

Ces

réactions

génèrent

des

couleurs

et

des

composants

d’arômes souvent appréciés par le consommateur.

Transformation des aliments et conservation 39

Les principales étapes de la réaction de Maillard (Baltes, 1982, Nursten, 1980) (Fig 11, 12, 13, 14, 15, 16)

PREMIERE ETAPE: (fig.13). Formation de Base de Schiff instableisomérisation selon glucideCéto ou aldosylamine Réarrangement d’Amadori ou de Heyns Céto ou aldosamine Ces produits peu ou pas colorés sont bien caractérisés (Talley & Epplet, 1985). Exple:

Lysine + lactose= -N-(1-déoxylactulosyl)-Lysine= (dérivé d’Amadori) représente 70% des composés de Maillard présent dans les laits chauffés (forme de LYS non disponible biologiquement) (Fig.13). La dégradation de la -N-(1-déoxylactulosyl)-Lysine donne la Pyridosine et la furosine

DEUXIEME ETAPE: (fig.14). Formation de prémélanoidines à partir des produits d’Amadori par 2 voies principales conduisant par déshydratation et rupture de liaisons à des dérivés polycarbonylés qui par polymérisation produits complexes colorés en jaune-brun (Hodge, 1967).

Rm1:

Certains des dérivés obtenus réagissent avec les a-NH2 des acides aminés

nouveaux dérivés aminocarbonylés qui se condensent Produits bruns à flaveur caractéristique = arôme du « grillé » (ex: diacétyles, acétaldéhyde,

pyruvaldéhyde, pyrazine, pyroles c’est la dégradation de Strecker (fig. 15)

):

Rm2:

Certains composés polycarbonés peuvent provoquer le pontage des protéines (Kato et al., 1988)  disponibilité de la LYS et digestibilité

TROISIEME ETAPE: (FIG.16) Formation de polymères bruns= mélanoïdines Exple: HMFurfural + acide aminé = composé intermédiaire jaune précurseur des mélanoïdines.

Transformation des aliments et conservation 40

Conséquences nutritionnelles et toxicologiques de la réaction de Maillard

-

Dès la

fin

de

la

première étape il y

a indisponibilité de la lysine

impliquée par son -NH 2 (Sher & al., 1989)

- Le déoxycétosyl-N-lysine libre est absorbé mais excrété à 65% chez

le rat.

- Ce dérivé (déoxycétosyl-N-lysine) est faiblement libéré par protéolyse

et la partie non absorbée est fermentée par la microflore intestinale

-

Cystine, tryptophane et cystéine réagissent avec les composés

polycarbonylés donc partiellement affectés par cette réaction

- Modification des Aas + changement de conformation + formation de

ponts covalents  Digestibilité

- Prémélanoïdines partiellement absorbées et métabolisées. Certaines ont

des propriétés antinutritionnelles (Inhibition des enzymes digestives,

hypertrophies hépatique, rénale et caecale).

- Mélanoïdines (masses molaires élevées) non absorbées au niveau de

l’intestin donc effets minimes.(Homma et al., 1989).

- faible effet mutagène de substances formées au cours des réactions de

Maillard signalé par certains auteurs.

- Allergénicité liée non seulement à la conformation des protéines mais

aussi à certaines structures glucidiques ou de dérivés N-substitués (1-

amino 1-désoxy-2-cétose) résultant de la réaction de Maillard.

CCL :

Evaluation de la disponibilité de la lysine aprés réaction de Maillard Lysine = Indicateur de la réaction de Maillard

Méthode chimiques: Celle utilisant de DNFB (Carpenter, 1960 & 1973)

Méthode microbiologiques ou physiques d’évaluation de la lysine disponible

(Letellier & Cuq, 1991).

Transformation des aliments et conservation 41

Interaction protéines-lipides

Lipides = caractères apolaires

+

Protéines = Aas à chaînes latérales apolaires

(TRP, PHE, LEU, ILEU, VAL, ALA)

Interactions hydrophobes

- Rôle émulsifiant de certaines protéines (pas d’incidence nutritionnelle défavorable)

- Sels d’AG, SDS, autres agents émulsifiants = composés amphipolaires

favorisent solubilité des protéines (fixation sur portion apolaire des protéines et eau) Effets défavorables du contact protéines-lipides quand phénomènes d’oxydation ont lieuodeurs et saveurs désagréables à partir des lipides insaturés aliment et donc protéines difficilement consommable. L’incidence de l’oxydation des lipides sur les protéines (fig.17)

AG insaturésradicaux libres et d’hydropéroxydes = oxydants actifs action sur les Aas (TRP, MET, CYS). MET Methionine sulfoxyde,

CYS Cystéine sulfénique, sulfinique et sulfonique.(Cuq, 1981).

Décomposition des radicaux libres oxygénés et hydroperoxydes

dérivés carbonylés qui réagissent avec -NH 2 de LYS(= réactions de Maillard) acroléïne peut réagir avec les fcts thiols (SH) de CYS.

Les radicaux libres protéiques générés par contact avec radicaux libres d’origine lipidique réagissent entre eux polymères protéiques CCL:

Réactions ont lieu au cours entreposage

valeur nutritionnelle affectée, digestibilité abaissée car sites d’hydrolyse modifiés.

Disponibilité de CYS, MET, LYS abaissée

Transformation des aliments et conservation 42

Interaction protéines - polyphénols

Règne végétal contient +de 2000 substances polyphénoliques (acide phénoliques, anthocyanes, flavones, tannins)

Des dérivés de l’acide cinnamique comme acide caféique et chlorogénique sont présents dans végétaux aliments (Maga, 1978).

Ces dérivés O-quinones en présence d’O 2 et de polyphénoloxydase polymérisation enzymatique Pigments bruns de MM élevées = Brunissement enzymatique de nombreux fruits et légumes.

Purification de protéines foliaires ou celles de tournesol (graines riches en polyphenols) produits colorés en brun incubation à pH 10, O 2 Acide caféique -----------------------> oxydation rapide (Cuq, 1991)

Si acide caféique

+

incubation--> affectation de LYS & MET

LYS libre ou résiduelle (caséine)

à pH 10, O 2

(fig 18)

CCL:

Avec polyphénoloxydase perte de LYS (caséine) la plus importante à pH 7 = pH optimal de l’enzyme.

Indisponibilisation de LYS plus importante à pH 10 sous oxygène (oxydation rapide) qu’à pH 7 en présence de polyphénoloxydase (Hurrell et al., 1982) (forme réactive déprotonée de -NH 2 de la LYS).

2 voies de condensation possibles avec les quinones en milieu alcalin (fig. 19) 1. Formation d’un carbocation à partir de la quinone

2. Formation

de quinonimine

NB:

Avec le Gossypol (polyphénol du coton) l’interaction avec la lysine se fait au niveau de la fonction CHO. (fig. 20)

Les complexes LYS-Polyphénols ne sont pas absorbés (fig. 21)

La formation de caféoquinone ou de chlorogénoquinone affecte la LYS de sa disponibilité. (Cater et al., 1972).

Interactions hydrogènes entre protéines et phénols neutres contenant +ieurs OH (flavolanes, tannins condensés).

Prédominance d’interactions électrostatiques avec les phénols acides (tannins acides).

Tannins responsables de l’astringence des fruits ou des boissons due à la précipitation de protéines salivaires en présence de tanins.

(Clifford,1986).

Transformation des aliments et conservation 43

Modifications des protéines au contact d’additifs ou de divers composés Effets des traitements technologiques alimentaires oxydants

Traitement à l’air et à chaud (atomisation) utilisation de peroxyde d’hydrogène agent décolorant, détoxifiant des produits contaminés par aflatoxines ou facteurs antinutritionnels (Rhee et al., 1977) et microbicide utilisé pour stériliser les emballages alimentaires. utilisation de l’hypochlorite de sodium (désinfectant et détoxifiant) contact avec des lipides ou des polyphénols en cours d’oxydation irradiations ou certaines réactions photocatalysées perte de MET et TRP.

Oxydation de la MET

Met facilement oxydable en MET-sulfoxyde rarement en MET- sulfone (fig.22)

Vitesse d’oxydation de MET élevée dépend de la [agent oxydant] et de la T°C. Exple:

Suivi de la [MET] libre en HPLC au cours de son oxydation par H 2 O 2 . Suivi de la [MET] caséinique en HPLC au cours de son oxydation par H 2 O 2 (hydrolyse alcaline et analyse chromato)

Formation de MET-sulfoxyde (fig23)

CCL:

La

MET-sulfoxyde est absorbée

et

réduite en MET

par les

enzymes hépatiques et rénales (Aymart et al., 1979)

La MET-sulfone

rarement

formée

au

cours

des

traitements

technologiques n’est pas une source de MET et est toxique

Transformation des aliments et conservation 44

Oxydation de la cyst(é)ine

L’oxydation des Aas soufrés donne plusieurs dérivés :

Finley et al., (1981) en a détecté 4 par RMN (Fig.24) dans un système modèle composé de Glutathion et d’agents oxydants

L’asymétrie de l’atome de soufre permet d’envisager ieurs isomères : méso avec la cystine D ou L avec les dérivés sulfoxydes. Rem1 :

Cystine monosulfoxyde et Cystine disulfone peuvent subir une élimination (destruction de chaîne latérale) avec formation de déhydroalanine qualité nutritionnelle (Finley et Lundin, 1980). Peu d’information quant à la valeur nutritionnelle des dérivés d’oxydation de la cyst(é)ine Rem 2:

L’acide cystéique et cystéine sulfinique sont inutilisables comme source de cystéine chez le rat tandis que la cystine monosulfone semble partiellement utilisable (Anderson et al., 1976).

Oxydation du tryptophane

Nombreux produits d’oxydation du tryptophane (fig.25).

Clivage entre C 2 et C 3 du noyau indolique N-formyl-cynurénine et dérivé déformylé, cynurénine.

Oxydation du C2 - oxindolylalanine

N.B :

Peu d’informations sur valeur nutritionnelle des dérivés d’oxydation du tryptophane.

L’ouverture du noyau perte du potentiel tryptophane des dérivés formés.

En présence de composés comme la riboflavine, des colorants, d’acide ascorbique, de cuivre, le TRP, l’HIS, et la TYR sont oxydés en dérivés complexes avec ouverture des noyaux aromatiquesperte de disponibilité de ces Aas.

Transformation des aliments et conservation 45

Effets des dérivés chlorés

Utilisés pour :

Extraction des huiles (tourteaux de soja)

Délipider des produits comme les farines de poisson

Ils réagissent avec des Aas des protéines alimentaires Exple : (fig 26)

Le S-dichlorovinyl –L-cystéine toxique induit une anémie aplasique (Mac Kinney et al., 1959). = Agents alkylants. NCl3 (agène) agent de maturation des farines de blé (interdit en France) MET sulfoximine toxique à partir de la MET (Gluten) désordres nerveux graves (Fig. 27)

NB :

La plupart des solvants chlorés utilisés dans l’extraction des

lipides (dichlorométhane, fluorocarbones, tetrachloréthylène,

etc.) effet sur la conformation des protéines sans effets sur

les résidus.

Les dérivés chlorés comme :

Hypochlorite de Na et solutions aqueuses de dioxyde de chlore agissent sur TRP Dérivés chlorés mutagènes OWUSUYAW et al., 1990, Schade et al., 1990. Des réactions d’oxydation de la MET, CYS, ont aussi lieu dans ces cdts ainsi que des transaminations (Cuq et al., 1987).

Transformation des aliments et conservation 46

Interaction sulfites-protéines alimentaires

Agents Inhibiteurs du BNE et du BE

Antiseptiques (vins, fruits )

Forment des sulfones à partir des composés carbonylés ou base de Schiff de la réaction de Maillard (Fig 28)

Forment des dérivés S-sulfonés à partir des ponts disulfures Les réactions des oxydes de soufre avec les constituants alimentaires proviennent de la nucléophilie de l’ion sulfite (réaction d’addition sur les -C=C-, réactions sur les composés azotés insaturés, les quinones, les dérivés carbonylés, les ponts disulfure). L’ion sulfite est en équilibre avec +ieurs ions selon équation:

est en équilibre avec +ieurs ions selon équation:  2SO 3 2 -  2HSO 3

2SO 3 2- 2HSO 3 - S 2 O 5 2- + H 2 O Le 1er équilibre (pKa2=7,18) dépend du pH. l’hydrogénosulfite est la forme abondante dans la plupart des aliments. Le second équilibre est influencé par la concentration de l’ion prédominant en milieu alcalin

hydroxysulfonate est obtenu par action de l’ion sulfite SO 3 2- sur les groupes carbonyles (issus de R. de Maillard) et se dissocie aux pH>7 et est labile entre pH 2 et 7:

O -

OH

\

\ /

H+

\ /

C=O + SO 3 2-

C

C

/

/ \SO 3 -

/ \SO 3 H

La zone de pH faiblement acide des aliments est favorable à la formation d’hydroxysulfonate.

Le second équilibre ion bisulfite en milieu peu hydraté avec un pont dissulfure ne permettant pas une action nucléophile efficace d’où les quantités supérieures de SO 3 2- utilisées pour traiter les produits déshydratés. CCL : Sulfitolyse modifie solubilité protéines affectant les ponts S-S seulement. Les dérivés S-sulfonate formés sont instables en milieu acide, leur ingestion se traduit par une élimination sous forme de sulfate dans les fécès (Gibson and Strong, 1974).

Transformation des aliments et conservation 47

Interactions protéines – nitrites

Effets surtout des composés nitrosés comme les nitrosamines et des nitrosamides contenus éventuellement dans nos aliments et plus de 300 dérivés sont cancérigènes.(Klein et Debry, 1981).

En faible quantité dans nos aliments

Leur formation passe par un contact des composés de nos aliments avec les nitrites provenant de réduction des nitrates par les µ ismes ou addition directe (rôle de conservateur dans les semi-conserves).

Nitrites = Agents bactériostatiques (inhibant formation de toxines par Clostridium botulinum)

Modifient la couleur par formation de complexes héminiques (Ex :

nitrosomyoglobine de viande) et contribuent à la formation de dérivés aromatiques.

Le mécanisme chimique de nitrosation est complexe (fig. 29)

Nitrites en milieu acide Acide nitreux Anhydride nitreux + amines secondaires déprotonées (Proline = cible privilégiée de nitrosation des protéines selon Kubacka and Scanlan, 1984) Exple : Mise en évidence de nitrosopyrrolidine dans jambon cuit. La nitroso-proline formée est décarboxylée (fig. 29).

Le TRP, HIS, grpt Thiols (=nitrosothiols), TYR peuvent subir la N-

nitrosation.

Lysine + nitrites= désamination au niveau de -NH2 - hydroxynorleucine (marqueur du traitement par les nitrites (Malin et al., 1989).

3 composés fréquemment rencontrés dans les semi-conserves riches en protéines particulièrement dans les produits carnés conservés au nitrite) = Nitrosodiéthylamine, Nitrosoéthylméthylamine et Nitrosodiméthylamine (Klein & Debry, 1981)

Des composés de Maillard et groupes amides des chaînes peptidiques réagissent avec les oxydes d’azote. La forme dosable des nitrites en présence de protéines est variable. CCL : Il serait intéressant de donner les teneurs des formes libres et combinées comme c’est le cas pour le SO 2 des vins par ex. L’ingestion de produits additionnés de nitrites et quelquefois cuits présentent une incidence sur la santé du consommateur en raison du caractère cancérigène de bon nombre de leur dérivés (Ohta et al., 1990).

Transformation des aliments et conservation 48

Interaction protéines-pesticides D’anciennes observations ont montré que les pesticides organo-

phosphorés pourtant instables à pH acide, ne sont pas dégradés au

niveau gastrique (retrouvés intacts au niveau hépatique) quand ils

sont incorporés dans une ration alimentaire riche en protéines.

Parathion Malathion et Trithion peuvent être protégés par une

fixation sur les protéines du lait (Rakotovelo et al, 1982). Toutes

les protéines sont efficaces surtout si elles sont dénaturées. Au

pH 4,6 où l’hydrophobicité est élevée, la fixation du Malathion et

du Trithion sur la caséine est maximale.(Fig. 30)

Rm :

La toxicité de ces composés est d’autant mieux conservée que

l’aliment vecteur est riche en protéines. Il en est de même pour les

lipides qui jouent un rôle protecteur et solubilisant.

Certains travaux montrent la diminution de la toxicité des pesticides

incorporés dans un régime à teneur élevée en protéines due peut-

être à la stimulation de certaines enzymes microsomales.

CCL :

Les protéines sont le vecteur d’un grand nombre de

molécules contaminantes des aliments, médicaments compris.

L’efficacité, la toxicité dépendent en grande partie de la

ration alimentaire à laquelle ils sont associés lors de

l’administration.

Transformation des aliments et conservation 49

Interaction protéines vitamines

Interactions caséines-vitamineA.

Comme les pesticides, les substances liposolubles (détergents,

acides biliaires, lécithines) forment des associations avec les caséines en raison du caractère dénaturé et du grand nombre de sites hydrophobes de ces dernières. Les protéines natives fixent spécifiquement des molécules hydrophobes ex : -lactoglobuline-rétinol et FABP (fatty acid binding protéin)- acides gras Ce rôle de transport permet une protection contre les dégradations Ex : Le rétinol est ainsi protégé contre l’oxydation et une efficacité nutritionnelle de la vitamine A en présence de caséine est observée chez les rat (Poiffait et al., 1988). Fractions de caséine + Rétinol interactions hydrophobes (avec chaînes latérales des résidus aromatiques) et 13% de vit A est fixée par liaison de covalence pouvant être rompue par saponification (Lietaer et al., 1991) Mêmes résultats sont obtenus avec la vit E et le rôle d’antioxydant de la caséine (Le Pavec, 1991).

Interactions -lactoglobuline-vitamine C

La vit C est stabilisée par -lactoglobuline et sérumalbumine.

(Tukamoto et al., 1974)

La -lactoglobuline limite la dégradation de la vitC puisque la valeur Z de la vit C en solution aqueuse (37°C) passe à 47°C en présence de protéine. Interactions non précisées. (Dai-Dong et al.,

(1990)).

Transformation des aliments et conservation 50

Interactions protéines - minéraux

Grande partie des minéraux majeurs et oligo-éléments sont combinés aux aliments. De nombreuses protéines, les métalloenzymes ont une activité biologique importante.

Les liaisons impliquées sont spécifiques du site d’adsorption et dépendent de la nature des métaux :

- de coordinance pour les métaux

- de transitions électrostatiques pour les métaux alcalino-terreux.

Les liaisons non spécifiques dépendent :

De la T°C

Du pH

De la force ionique

De l’état plus ou moins dénaturé de la protéine.

L’état libre ou combiné des métaux dans la ration alimentaire conditionne leur biodisponibilité, leur absorption au niveau intestinal.

Résultats de quelques travaux:

Schnepff et Satteriee (1986) montrent que l’isolat de soja fixe plus de fer que la farine correspondante. Le fer est fixé par coordinance sur les groupes COOH, phosphoséryles et amidés entraînant souvent une précipitation de la protéine (caséine) freinant sa digestibilité.

Interactions ioniques des ca++ et Mg++ avec les protéines. Sites de fixation = COOH des ASP et GLU et phosphoséryles. Possibilité d’utiliser les phosphopeptides pour le transport des ca++ et Mg++ (Brule et al.,

1980).

Effet solubilisant du calcium par les phosphopeptides est un facteur favorable de son absorption (Berrocal et al., 1989).

Pointillart et Gueguen, 1989 utilisant un régime à 0,8% de calcium additionné de 5% de phosphopeptide aucun effet sur l’absorption chez le porc.

CCL :

C’est le lactose qui stimule l’absorption intestinale du calcium et non les phosphopeptides (Li et al., 1989). L’état colloïdal du calcium est accru par les traitements thermiques du lait. La taille des micelles s’accroît avec liaison d’une grande partie du calcium ionisé baisse de digestibilité et de coagulabilité par la chymosine Un pH acide libère le phosphate de calcium de la micelle qui se déstructure totalement.

Transformation des aliments et conservation 51

Réactions diverses

Protéines = Grpts fonctionnels divers des chaînes latérales des Aas.

Liaisons de types Ioniques Hydrogènes Hydrophobes
Liaisons de types
Ioniques
Hydrogènes
Hydrophobes

Interactions variées avec des composants alimentaires (Arômes agréables = acceptabilité) (Colorants alimentaires naturels ou ajoutés = complexes stables) (Condensation des aldéhydes des fumées avec -NH 2 des LYSdigestibilité)

fumées avec  -NH 2 des LYS  digestibilité) Dans les pays développés où la qualité

Dans les pays développés où la qualité des aliments transformés est

de mieux en mieux maîtrisée et où le consommateur bénéficie d’une

alimentation

suffisante

et

variée,

les

modifications

décrites

précédemment n’ont probablement que des incidences très minimes

sur l’état de nutrition des populations. Il n’en est pas toujours de

même pour les pays où les populations souffrent de malnutrition et où

les problèmes de qualité des aliments ne priment certainement pas

sur ceux d’insuffisance alimentaire.