ENZIMAS

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

Una enzima es una proteína que actúa como catalizador de una reacción química
acelerándola. Las enzimas son protagonistas fundamentales en los procesos del metabolismo
celular. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o catalítico, que suele estar
protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el centro reactivo la disposición
espacial y los tipos de cadenas laterales de aminoácidos son fundamentales para orientar
correctamente el sustrato y poder interaccionar de la forma deseada para llevar a cabo la
catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación a los sustratos que
modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y en muchas
ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas no polipeptídicas
como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones metálicos llamados cofactores.
Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas son catalizadores
típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin ser consumidas en el proceso.

Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis de muchos

tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otras como la
ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras liberan energía para
la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la
conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la
construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía química
para mover los músculos.

La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación de una “llave”

y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la proteína constituye la
cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona específica, denominada sitio activo
o catalítico, a la cual se une la molécula del sustrato para experimentar la transformación
catalítica.

Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son capaces
de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.

La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada
enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es
más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperatura puede
acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica
de una enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la
estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la
macromolécula.
FUNCION DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su
importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.

Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción

química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se
establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio
químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

CLASIFICACION DE ENZIMAS

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

 Simples:Formada por una o más cadenas polipeltídicas.

 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la cadena

polipeltídica.

En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

 Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están

presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo
“B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.

Clasificación de las enzimas según su actividad

 Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas

de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
 Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es
decir, reacciones de isomerización.
 Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.
 Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles
enlaces.
 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de
electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de
glucosa a ácido glucónico.
 Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la
transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una
molécula a otra.

REACCIONES DE LAS ENZIMAS

El hecho de que una reacción química sea termodinámicamente favorable depende de la

diferencia de energía libre que haya entre los sustratos y los productos. Si esta diferencia es
negativa, la reacción es espontánea. Aunque una reacción sea espontánea no significa que la
velocidad de la reacción sea elevada, existiendo reacciones espontáneas que tardan segundos
y otras que tardan horas. En las reacciones químicas sencillas la transformación de un sustrato
en un producto suele pasar por un estado intermedio llamado estado de transición. Este estado
de transición es muy inestable y suele necesitar aporte de energía. La velocidad de una
reacción química depende de esta energía de activación. Para que se produzca una reacción
química, sin intervención de enzimas, es necesario que los reactivos entren en contacto, para
lo que es necesaria una concentración suficiente, y que el choque de moléculas tenga energía
para superar la barrera de activación. Este es el motivo por el que la temperatura influye en
el equilibrio químico. La enzima acelera la reacción química disminuyendo la energía de
activación. La enzima lleva a cabo esta disminución de la barrera energética interaccionando
con los elementos que participan en la reacción química estabilizándolos en el centro
reactivo. Así, aumenta enormemente la probabilidad de que se produzca la reacción química
ya que concentra y pone en contacto los elementos necesarios para la reacción. En algunas
reacciones enzimáticas participan coenzimas que permiten que durante la reacción la enzima
no sufra modificaciones químicas que le impidan repetir el proceso. La actividad enzimática
se restaura con sólo reemplazar la coenzima y el complejo enzimático queda listo para
catalizar una nueva reacción.

Además de las enzimas de naturaleza puramente proteica existen moléculas no proteicas

capaces de catalizar reacciones como las ribozimas, formadas por moléculas de ARN.

REGULACION ENZIMATICA
La regulación del metabolismo celular se lleva a cabo regulando la actividad enzimática.
Existen varias formas de regular la actividad de una enzima que no son excluyentes entre sí.
Se puede regular su concentración, modificar su conformación con ligandos activadores o
inhibidores, modificar su localización celular o introducir modificaciones covalentes como
metilación o fosforilación que incluso pueden llegar a alterar la enzima de forma
irreversible. No todas las enzimas tienen la misma importancia en la regulación de una ruta.
Suele ser especialmente clave la regulación de las enzimas que catalizan reacciones poco
favorables con energía de activación elevada. En muchos casos las reacciones
termodinámicamente desfavorables se acoplan a reacciones espontáneas favorables que les
aportan energía. Éste es el caso de la hidrólisis del ATP (reacción favorable) asociada a los
procesos de biosíntesis.

USOS DE LAS ENZIMAS

La fermentación alcohólica y otros procesos industriales importantes dependen de la acción
de enzimas, sintetizadas por las levaduras y bacterias empleadas en el proceso de
producción. Algunas enzimas se utilizan con fines médicos. En ocasiones son útiles en el
tratamiento de zonas de inflamación local; la tripsina se emplea para eliminar sustancias
extrañas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.