1.

La estructura general de un aminoácido señalando sus grupos funcionales, la parte

común que le confiere su identidad química. (Su polaridad, carga electica, propiedades
acido base)

HR
| |
H-N-C-C-O
| | II
H H O
A.A no polares, la mayoría presentan solo carbonos e hidrógenos en sus cadenas
laterales. Estos no pueden ceder ni aceptar protones, ni participar en enlaces iónicos ni
en puentes de hidrogeno. También son hidrofóbicos.
A.A polares, presentan cargas eléctricas con asimetría en sus en laces.
Los que presentan grupos carboxilo serán negativos y grupos amino serán positivos.
A.A con cadena lateral catiónica (básicos)
A.A con cadena lateral anicónica (ácidos)
Los grupos -COOH y NH2 de los aminoácidos pueden ceder o aceptar protones. Esta
capacidad les permite presentar reacciones en equilibrio.
A pH fisiológico (7.4) el grupo carboxilo esta disociado y el amino protonado, los
aminoácidos neutros pueden lograr esto a lo que es llamado zwitterrion.

2. La clasificación de los aminoácidos (con base a la naturaleza química del grupo “R” y
esenciales y no esenciales)
3 - Cómo se unen los aminoácidos para formar una cadena polipeptidica las características de e
sa Unión y la orientación de la cadena

Se unen por medio de enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas este enlace resulta
de la reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido
se forma un enlace tipo amida y se libera agua

4- explicar la consecuencia fisiológica que traería la carencia constante de un aminoácido esen

cial en una persona

Los aminoácidos esenciales son los que el cuerpo no puede Bio sintetizar por lo tanto necesitan
ser consumidos en la dieta, los aminoácidos forman proteínas, los aminoácidos y las proteínas
son los Pilares fundamentales de la vida cuando las proteínas se digieren o descompone los am
inoácidos se acaban, ell cuerpo humano necesita utilizar aminoácidos con el fin de realizar dife
rentes tareas diarias

La carencia de un aminoácido esencial podría presentar serios problemas fisiológicos en el cuer

po humano Como por ejemplo no poder descomponer los alimentos no crecer con normalida
d no poder reparar tejidos corporales no poder dormir, etcétera

5- en qué consiste la estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria de una proteína y

los enlaces que estabilizan cada una de las estructuras:

Primaria: consiste en la secuencia de aminoacidos en una cadena polipeptídica. Esta

determinada genéticamente (por el dogma central de la biología molecular). De esta estructura
dependerán las demás secundaria, terciaria y cuaternaria.

-los enlaces que la estabilizan son covalentes ( peptídico)

Secundaria : consiste en la estructura local de la cadena polipeptídica y esta empieza a adquirir

una estructura tridimensional .

- los enlaces que la estabilizan son ( puentes de hidrogeno)

Terciaria : consiste en la conformación tridimensional de la proteína y esta estructura depende

de los grupos R de los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica

- los enlaces que la estabilizan son (puentes de hidrógeno y enlaces disulfuros)

Cuaternaria : es una proteína oligomerica, se refiere a la asociación de subunidades de cadena

polipeptídica individual, de dos cadenas polipeptídicas en adelante se considera estructura
cuaternaria.LA unión de las cadenas se da por interacciones hidrófobas y puentes salinos.

6- los componentes de la sangre y cuál fue la finalidad de agitarla con el aplicador de madera
las células del organismo donde la anhidrasa carbónica es más abundante:

Componentes de la sangre: plasma - glóbulos rojos (eritrocitos) glóbulos blancos (leucocitos) y

plaquetas (trombocitos).

Cual fue la finalidad de agitarla con el aplicador de madera: para recolectar toda la fibrina en el
centro y romper los glóbulos rojos para poder extraer la anhidrasa carbónica.
En el organismo donde la anhidrasa carbónica es más abundante: en los glubulos rojos, células
gástricas (secretoras de ácido)

Y células tubulares renales.

7.

8. el efecto de las proteínas representado

esquemáticamente la forma de la anhidrasa carbónica y la
hemoglobina se acoplan para contribuir en el pH del
organismo

El dióxido de carbono generado en tejidos periféricos se

combina con H2O para formar un H2CO3, el cual se disocia
en H+ y HCO3. La desoxigemoglobina actúa como un
amortiguador al unir protones y llevarlos a los pulmones. En
estos últimos la captación de O2 por la Hb libera protones que se
combinan con el HCO3, ello forma el H2CO3 que cuando se
deshidrata mediante la anhidrasa carbónica se convierte en Co2
que entonces de exhala.

El efecto de H+ sobre la unión del oxígeno sobre la hemoglobina

Condición:

Exceso de O2 y disminución de H+( ↑pH)

Efecto de H+ sobre la unión del oxígeno sobre la hemoglobina.

Condición:

Exceso de H+ (↓pH) y ausencia de O2

9. Quimicamnete y funcionalmente que es la hemoglobina y

mioglobina, los niveles de organización que han alcanzado cada
una y analizar que aminoácidos se encuentran en la superficie,
en medio y próximos al grupo hemo.

Químicamente la hemoglobina es una proteína globular, se

encuentras en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos
y su función es transportar O2 desde los pulmones hasta los
tejidos. Alcanza el nivel de organización de estructura cuaternaria, 4 cadenas polipeptidicas, 4
grupos hemo y enlaza 4 O2.

Químicamente la Mioglobina es una hemoproteína presente en el musculo cardiaco y

esquelético, funciona como depósito de O2.

Alcanza el nivel de organización de estructura terciaria, una cadena polipeptidica y enlaza 1

O2.

Los aminoácidos presentes son la Histidina (proximal) al hierro, Histidina (distal) al oxigeno y la
prolina.

10. La importancia de las propiedades de la Histidina y la prolina en la función

biológica de la hemoglobina y mioglobina.

*estabilizacion y formacion de la cadena

*crecimiento y reparacion de tejidos
*ayuda al sistema inmunitario
*protege el organismo
*fortalecimiento de anticuerpo
11.Con un esquema explique la estructura y función del grupo Hemo de la
Hemoglobina y Mioglobina y mencionar porque estas proteínas pueden intercambiar
sus funciones. Enfatice en el estado de oxidación del Fe cuando la hemoglobina se una
con, CN, CO, O2, H2O Y CO2.
¡¡¡ Cavidad hidrofóbica de unión al hemo semejante descrita por la hemoglobina.
¡¡¡ Es mas compleja desde un punto de vista estructural y funcional que la mioglobina.
¡¡¡ Tiene 4 grupos Hemo y enlaza 4 oxigenos.
La unión del oxigeno: al hierro hemo causa la ruptura de algunos de los enlaces ionicos
y puentes de hidrgeno.
La unión del CO: se une con gran fuerza al hierro de la hemoglobina para formar
carboxihemoglobina.
La unión del CO2: estabiliza la forma T, o desoxi de la disminución, en su afinidad por el
oxigeno.
La unión del CN: origina un bloqueo de oxigeno de los tejidos.
La unión del H20: ayuda a la reacción catalizada por la anhidrasa carbonica.
MIOGLOBINA
Se encuentra en una hendidura recubierta por aminoácidos apolares.
Histidina distal, no interactura con el grupo hemo pero ayuda a estabilizar la unión del
02 al Fe2
Histidina proximal, se une directamente con el Fe2 del hemo.
Tiene 1 grupo hemo y enlaza un oxigeno.
12. Describir la unión del oxigeno con la hemoglobina y mioglobina relacionándolas con sus
respectivas curvas de saturación (dibuje las curvas), los cambios alostérico en la estructurade
la hemoglobina cuando esta oxigenada y desoxigenada y los nombre como se conocen.

La cooperatividad durante la unión del oxígeno a la Hb, es el resultado de un cambio

conformacional de la proteína.
La velocidad de unión del primer oxígeno es muy baja, requiere la ruptura de
puentes salinos. La incorporación de las demás moléculas de oxígeno será
mas fácil.

Este fenómeno de COOPERATIVIDAD POSITIVA o INTERACCION HEMO-

HEMO, es responsable de la curva de saturación sigmoidal de la hemoglobina
13. Explicar el efecto del pH, pCO2 y 2,3 bifosfoglicerato sobre la unión de oxígeno a la
hemoglobina y la importancia del efecto en nuestro cuerpo
pH: Una reducción de pH provoca una disminución de la afinidad de la hemoglobina
por el oxígeno, la afinidad de la molécula de la hemoglobina por el oxígeno responde a
pequeños cambios de pH entre los pulmones y los tejidos consumidores de oxígeno
haciendo de la hemoglobina un transportador más eficaz del oxígeno
pCO2: El aumento de la pCO2 en los capilares venosos disminuye la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno. En los pulmones, el CO2 se disocia de la hemoglobina y es
liberado en la respiración
2,3 bifosfoglicerato: Los niveles elevados de 2,3 bifosfoglicerato reducen la afinidad de
la hemoglobina por el oxígeno permitiendo una mayor carga de oxígeno en los
capilares de los tejidos

14. Representar esquemáticamente de qué forma la anhidrasa carbónica Y la

hemoglobina se acoplan para contribuir al mantenimiento del pH en el organismo

Efecto de Bohr Efecto de Haldane

15. Explicar con un esquema el efecto de Bohr y Haldane en la hemoglobina y su

significado fisiológico.

Establece que a un pH menor, la Desoxigenación de la sangre incrementa

hemoglobina se unirá al oxigeno la habilidad de la hemoglobina para
con mas afinidad. portar dióxido de carbono.
16. Relacione las curvas de saturación de la unión del oxígeno con la hemoglobina y
mioglobina así como la función de estas.

Función:
Mioglobina (Mb): Almacenamiento de O2
Hemoglobina (Hb): Transporte de O2

17. De un anestésico local explique ¿que es, cuál es su mecanismo de acción y cuál es
su toxicidad?
Son fármacos capaces de bloquear de manera reversible la conducción del impulso
nervioso en cualquier parte del sistema, lo que da lugar a una pérdida de sensibilidad,
aunque la función nerviosa se recupera completamente una vez finalizado su efecto
Mecanismo de acción? Al llegar un estímulo a una célula nerviosa, ocurre un cambio
de potencia eléctrico de la membrana conllevando a un movimiento de iones de sodio
y potasio, ello crea un nuevo gradiente eléctrico que se traduce como un impulso
causando la des polarización del nervio y la propagación por toda la membrana celular.
El anestésico local ejerce si función por interacción directa con los receptores
específicos del canal del sodio en la membrana del nervio. La molécula del anestésico
debe atravesar la membrana celular mediante difusión pasiva no iónica de la molécula
sin carga. Dentro de la célula el fármaco cambia a una forma con carga, la cual se une
al canal sodio y previene la activación subsecuente u el gran aflujo de sodio que, en
condiciones regulares, se relaciona con la desmoralización de la membrana
Toxicidad: la toxicidad de un analgésico local se produce debido a las elevadas
concentraciones plasmaticas elevadas de altas dosis o la administración intravenosa
inadvertid

19. ¿Que son las hemoglobinopatias?

Es un grupo de trastornos en los cuales hay una estructura y producción anormal de la
molécula de la hemoglobina. Se transmite de padres a hijos ( hereditario). Este grupo
de trastornos incluyen ala hemoglobinopatias C, la anemia drepanocitica y diversos
tipos de talásemia
Hemoglobinopatia C: lleva a un tipo de anemia que ocurre cuando los glóbulos rojos
se descomponen antes de lo normal.

Anemia Drepanocitica: los glóbulos rojos que normalmente tiene la forma de un disco,
presentan una forma senilinar. Los glóbulos rojos llevan menos oxígeno al cuerpo.

Talásemia: el cuerpo produce una forma anormal de hemoglobina, la proteína en los

glóbulos rojos. Este transtorno ocasiona la destruccion de grandes cantidades de los
glóbulos rojos, lo cual lleva a que se presente anemia.
20.Cual es la diferencia entre una hemoglobinopatía hereditaria y una adquirida
La hemoglobinopatía hereditaria, es un problema congenico, es decir una mala copia
de ADN, heredara de un afamiliar de primera, o segunda clase y las adquiridas es que
puede parecer por una causa externa como por ejemplo: la metahemoglobina,
sulfatohemogobina, carboxihemoglobina.