Andrea Valentina González Tauta

6142398
Bioquímica
18- 05- 2017
La cinética química es un área de la fisicoquímica que se encarga del estudio de la rapidez de reacción, cómo
cambia la rapidez de reacción bajo condiciones variables y qué eventos moleculares se efectúan mediante la
reacción general (difusión, ciencia de superficies, catálisis). La cinética química es un estudio puramente empírico
y experimental; el área química que permite indagar en las mecánicas de reacción se conoce como dinámica
química.
El objeto de la cinética química es medir la rapidez de las reacciones químicas y encontrar ecuaciones que
relacionen la rapidez de una reacción con variables experimentales.
Experimentalmente la velocidad de una reacción puede ser descrita a partir de la(s) concentración(es) de las
especies involucradas en la reacción y una constante k, sin embargo esta puede depender de numerosos factores
(el solvente utilizado, el uso de catalizadores, fenómenos de transporte, material del reactor, etc...), haciendo muy
complejo el proceso de determinación de velocidades de reacción.
Se puede clasificar a las reacciones en simples o complejas dependiendo del número de pasos o de estados de
transición que deben producirse para describir la reacción química, si solo un paso es necesario (un estado de
transición) se dice que la velocidad de reacción es simple y el orden de la reacción corresponde a la suma de
coeficientes estequiométricos de la ecuación, si no es así se debe proponer una serie de pasos (cada uno con un
estado de transición) denominado mecanismo de la reacción que corresponda a la velocidad de reacción
encontrada.
Las reacciones también se pueden clasificar cinéticamente en homogéneas y heterogéneas. La primera ocurre en
una fase y la segunda en más de una fase. La reacción heterogénea depende del área de una superficie ya sea la
de las paredes del vaso o de un catalizador sólido.
La rapidez de reacción está conformada por la rapidez de formación y la rapidez de descomposición. Esta rapidez
no es constante y depende de varios factores, como la concentración de los reactivos, la presencia de un
catalizador, la temperatura de reacción y el estado físico de los reactivos.
Uno de los factores más importantes es la concentración de los reactivos. Cuanto más partículas existan en un
volumen, más colisiones hay entre las partículas por unidad de tiempo. Al principio, cuando la concentración de
reactivos es mayor, también es mayor la probabilidad de que se den colisiones entre las moléculas, y la rapidez
es mayor. A medida que la reacción avanza, al ir disminuyendo la concentración de los reactivos, disminuye la
probabilidad de colisión y con ella la rapidez de la reacción. La medida de la rapidez de reacción implica la
medida de la concentración de uno de los reactivos o productos a lo largo del tiempo, esto es, para medir la rapidez
de una reacción necesitamos medir, bien la cantidad de reactivo que desaparece por unidad de tiempo, o bien la
cantidad de producto que aparece por unidad de tiempo. La rapidez de reacción se mide en unidades de
concentración/tiempo, esto es, en (mol/l) /s, es decir, moles/(l·s).

Tiempo Sustrato [A] Producto [P]

0 100 0
5 90 10
10 81 19
15 72,9 27,1
20 65,6 34,4
25 59 41
30 53,1 46,9
35 47,8 52,2
40 43 57
45 38,7 61,3
60 34,9 65,1
Ecuación de la recta producto:

Curva de progreso
140

120 y = 2.0647x - 0.1236

100

80
[A] o [P]

60

40

20

0
0 10 20 30 40 50 60 70
-20
Tiempo (s)

Parámetros cinéticos de reacciones enzimáticas

[A] Vo 1/[A] 1/Vo [A]/Vo Vo/[A]

0 0 ---- --- --- ---
10 28,6 0,100 0,0350 0,3497 2,86
20 44,4 0,050 0,0225 0,4505 2,22
30 54,5 0,033 0,0183 0,5505 1,817
40 61,5 0,025 0,0163 0,6504 1,538
50 66,7 0,020 0,0150 0,7496 1,334
60 70,6 0,017 0,0142 0,8499 1,177
70 73,7 0,014 0,0136 0,9498 1,053
80 76,2 0,013 0,0131 1,0499 0,953
90 78,3 0,011 0,0128 1,1494 0,87
100 80 0,010 0,0125 1,2500 0,8

 Método de Henri Michaels

Vmax 80
Vmax/2 40
Km 17,215
 Sistema de Henri (Michaelis)
90

80

70

60

50
Vo

40

30

20

10

0
0 20 40 60 80 100 120
[A]

 Método de Lineweaver-Burk
Km 24,98
Vmax 100

Sistema de LINEWEAVER- BURK

0.0400
0.0350
0.0300
0.0250
1/ Vo

0.0200
0.0150 y = 0,2498x + 0,01
R² = 1
0.0100
0.0050
0.0000
0.0000 0.0200 0.0400 0.0600 0.0800 0.1000 0.1200
1/[A]
 Método de Hanes

Km 25,02
Vmax 100

Sistema HANES
1.4000
y = 0.01x + 0.2502
1.2000

1.0000

0.8000
A/Vo

0.6000

0.4000

0.2000

0.0000
0 20 40 60 80 100 120
A

 Método de Hofstee
Km 25,007
Vmax 100,01

Sistema HOFSTEE
90
80
70 y = -25.007x + 100.01

60
50
Vo

40
30
20
10
0
0.0000 0.5000 1.0000 1.5000 2.0000 2.5000 3.0000 3.5000
Vo/A
 [A] Vo
0 0
10 28,6
20 44,4
30 54,5
40 61,5
50 66,7
60 70,6
70 73,7
80 76,2
90 78,3
100 80

y = 2.86x + y = 2.22x + y = 1.8167x + y = 1.5375x +

28.6 44.4 54.5 61.5

-10 0 -20 0 -30 0 -40 0

0 28,6 0 44,4 0 54,5 0 61,5

-60 0
Inhibidores
0 70,6
140

120 -70 0
0 73,7
100

80 -80 0
60 0 76,2

40
-90 0
20 0 78,3
0
-120 -100 -80 -60 -40 -20 0 20 40 -100 0
-20
0 80

-50 0
0 66,7
[A] mM V0 V10 V20 V30
0,0 0,0 0,0 0,0 0,0
1,0 100,0 66,7 50,0 40,0
2,0 133,3 88,9 66,7 53,3
3,0 150,0 100,0 75,0 60,0
4,0 160,0 106,7 80,0 64,0
5,0 166,7 111,1 83,3 66,7
6,0 171,4 114,3 85,7 68,6
7,0 175,0 116,7 87,5 70,0
8,0 177,8 118,5 88,9 71,1
9,0 180,0 120,0 90,0 72,0
10,0 181,8 121,2 90,9 72,7

1 / [A] 1/V0 1/V10 1/V20 1/V30

0,00000 0,00000 0,00000 0,00000 0,00000
1,00000 0,01000 0,01499 0,02000 0,02500
0,50000 0,00750 0,01125 0,01499 0,01876
0,33333 0,00667 0,01000 0,01333 0,01667
0,25000 0,00625 0,00937 0,01250 0,01563
0,20000 0,00600 0,00900 0,01200 0,01499
0,16667 0,00583 0,00875 0,01167 0,01458
0,14286 0,00571 0,00857 0,01143 0,01429
0,12500 0,00562 0,00844 0,01125 0,01406
0,11111 0,00556 0,00833 0,01111 0,01389
0,10000 0,00550 0,00825 0,01100 0,01376
 Clase de Inhibidor
0.03000

0.02500
y = 0.0125x + 0.0125

0.02000
y = 0.01x + 0.01

0.01500
y = 0.0075x + 0.0075

0.01000
y = 0.005x + 0.005

0.00500

0.00000
-1.00000 -0.50000 0.00000 0.50000 1.00000 1.50000

[I] Pendiente Intersección

(m) (b)
0 0,005 0,005
10 0,0075 0,0075
20 0,01 0,01
30 0,0125 0,0125

Kis
0.014
y = 0.0003x + 0.005
0.012

0.01

0.008

0.006

0.004

0.002

0
-30 -20 -10 0 10 20 30 40
 Kii
0.014
y = 0.0003x + 0.005
0.012

0.01

0.008

0.006

0.004

0.002

0
-30 -20 -10 0 10 20 30 40

Conclusión:
El estudio de la cinética enzimática es muy importante debido a que permite conocer a fondo el mecanismo de
reacción de dicha enzima, entender el papel que cumple en el metabolismo sobre el que actúa, permite controlar
su actividad en la célula y de esta forma conocer el tipo de inhibidor que nos permite disminuir su actividad (si
es lo que se requiere), mediante fármacos o potenciarla mediante a través del uso de otro tipo de moléculas.
A partir de la gráfica se puede concluir que se trata de un inhibidor no competitivo, es decir, se une siempre a un
sitio alostérico de la enzima. En este tipo de inhibición, no hay competición entre el inhibidor y el sustrato, así
que incrementar la concentración del sustrato no produce un aumento de la tasa de actividad enzimática.