Ejercicio 2.

Bioenergética
Durante la descomposición de las moléculas de los alimentos, estas funcionan como
donantes de electrones durante la oxidación. El producto de la energía obtenida es
más bajo que el de la molécula donante. De otra parte, la energía es almacenada
para su uso posterior.

1: El potencial de reducción se da para ganar electrones y la oxidación para perder

electrones. Las moléculas bioquímicas varían su actividad para ganar o perder
electrones.
a. ¿Cómo la energía libre liberada durante la oxidación de la glucosa a
CO2 se conserva en las coenzimas reducidas a NADH y FADH2?
Cuando se oxida en el cuerpo en el proceso llamado metabolismo, la
glucosa produce dióxido de carbono, agua, y algunos compuestos de
nitrógeno, y en el proceso, proporciona energía que puede ser utilizada
por las células. El rendimiento energético es de aproximadamente 686
kilocalorías (2.870 kilojulios) por mol, que se puede usar para hacer
trabajo o ayudar a mantener el cuerpo caliente. Esta cifra de energía es
el cambio en la energía libre de Gibbs ΔG en la reacción, la medida de la
cantidad máxima de trabajo obtenible a partir de la reacción. Como fuente
de energía primaria en el cuerpo, no requiere digestión y, a menudo se
proporciona a las personas en hospitales como nutriente, por vía
intravenosa.

b. ¿Cómo se da las reacciones de óxido reducción en los nucleótidos de

nicotinamida cómo el nicotinamida adenín dinuclecleótido (NAD)?
El ácido pirúvico sale del citoplasma, donde se produce mediante glucólisis y
atraviesa las membranas externa e interna de las mitocondrias. Antes de ingresar
al Ciclo de Krebs, el ácido pirúvico, de 3 carbonos, se oxida. Los átomos de carbono
y oxígeno del grupo carboxilo se eliminan como dióxido de carbono
(descarboxilación oxidativa) y queda un grupo acetilo, de dos carbonos. En esta
reacción exergónica, el hidrógeno del carboxilo reduce a una molécula de NAD+ a
NADH.
Ahora la molécula original de glucosa se ha oxidado a dos moléculas de CO2, y dos
grupos acetilos y, además se formaron 4 moléculas de NADH (2 en la glucólisis y 2
en la oxidación del ácido pirúvico). Cada grupo acetilo es aceptado por un
compuesto llamado coenzima A dando un compuesto llamado acetilcoenzima A
(acetil CoA). Esta reacción es el eslabón entre la glucólisis y el ciclo de Krebs.
El ciclo de Krebs también conocido como ciclo del ácido cítrico es la vía común final
de oxidación del ácido pirúvico, ácidos grasos y las cadenas de carbono de los
aminoácidos.
La primera reacción del ciclo ocurre cuando la coenzima A transfiere su grupo
acetilo (de 2 carbonos) al compuesto de 4 carbonos (ácido oxalacético) para
producir un compuesto de 6 carbonos (ácido cítrico).
El ácido cítrico inicia una serie de pasos durante los cuales la molécula original se
reordena y continúa oxidándose, en consecuencia se reducen otras moléculas: de
NAD+ a NADH y de FAD+ a FADH2. Además, ocurren dos carboxilaciones y como
resultado de esta serie de reacciones vuelve a obtenerse una molécula inicial de 4
carbonos el ácido oxalacético.
El proceso completo puede describirse como un ciclo de oxalacético a oxalacético,
donde dos átomos de carbono se adicionan como acetilo y dos átomos de carbono
(pero no los mismos) se pierden como CO2.
 c. ¿Cómo se forma una molécula de FADH2 a partir de FAD?
TRANSPORTE DE ELECTRONES O CADENA RESPIRATORIA
En esta etapa se oxidan las coenzimas reducidas, el NADH se convierte en NAD+
y el FADH2 en FAD+. Al producirse esta reacción, los átomos de hidrógeno (o
electrones equivalentes), son conducidos a través de la cadena respiratoria por un
grupo de transportadores de electrones, llamados citocromos. Los citocromos
experimentan sucesivas oxidaciones y reducciones (reacciones en las cuales los
electrones son transferidos de un dador de electrones a un aceptor). En
consecuencia, en esta etapa final de la respiración, estos electrones de alto nivel
energético descienden paso a paso hasta el bajo nivel energético del oxígeno
(último aceptor de la cadena), formándose de esta manera agua. Cabe aclarar que
los tres primeros aceptores reciben el H+ y el electrón conjuntamente. En cambio,
a partir del cuarto aceptor, sólo se transportan electrones, y los H+ quedan en
solución.
d. ¿Cómo se convierte el adenosín difosfato (ADP) en adenosín trifosfato
(ATP)?

FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
El flujo de electrones está íntimamente acoplado al proceso de fosforilación, y no
ocurre a menos que también pueda verificarse este último. Esto, en un sentido,
impide el desperdicio ya que los electrones no fluyen a menos que exista la
posibilidad de formación de fosfatos ricos en energía. Si el flujo de electrones no
estuviera acoplado a la fosforilación, no habría formación de ATP y la energía de
los electrones se degradaría en forma de calor. Puesto que la fosforilación del ADP
para formar ATP se encuentra acoplada a la oxidación de los componentes de la
cadena de transporte de electrones, este proceso recibe el nombre de fosforilación
oxidativa.
En tres transiciones de la cadena de transporte de electrones se producen caídas
importantes en la cantidad de energía potencial que retienen los electrones, de
modo que se libera una cantidad relativamente grande de energía libre en cada uno
de estos tres pasos, formándose ATP.
En la siguiente reacción NADH+H+ ¿Cuál es el papel del ión de hidrógeno?
En el metabolismo, el compuesto acepta o cede electrones en reacciones redox
Tales reacciones (resumidas en la fórmula de abajo) implican la extracción de dos
átomos de hidrógeno desde el reactivo (R), en la forma de un ion hidruro (H-), y un
protón (H+). El protón se libera en la solución, mientras el reductor RH2 se oxida y
el NAD+
se reduce a NADH debido a la transferencia del hidruro a los anillos de nicotinamida.
RH
2 + NAD+
→ NADH+H + R
Desde el par de electrones de hidruro se transfiere un electrón al nitrógeno con
carga positiva del anillo de nicotinamida del NAD+
, y el segundo átomo de hidrógeno se transfiere al átomo de carbono C4 opuesto a
dicho nitrógeno. El potencial del punto medio del par de reacciones redox entre
el NAD+
y el NADH es -0.32 voltios, lo cual hace al NADH un fuerte agente reductor.

2: ¿Cómo se obtiene la energía de los seres vivos, a través del ATP (adenosín
trifosfato)?
a. ¿Cuántas moléculas de Adenosina trifosfato ATP, se forman en la
glucólisis?
Cada molécula de glucosa produce (vía glucólisis) dos moléculas de piruvato, que
a su vez producen dos acetil-CoA, por lo que por cada molécula de glucosa en el
ciclo de Krebs se produce: 4CO2, 2 GTP, 6 NADH + 6H +, 2 FADH2; total 32 ATP.
 b. ¿Cuántas moléculas de adenosina trifosfato se producen en la cadena
transportadora de electrones?
LA RESPIRACIÓN CELULAR AERÓBICA O es el conjunto de reacciones en las
cuales el ácido pirúvico producido por la glucólisis se transforma en CO2 y H2O, y
en el proceso, se producen 36 moléculas de ATP.

3: Algunas enzimas requieren de un complemento para desempeñar la función

enzimática.

a. ¿Cuál es la función y el nombre de los cationes metálicos de

importancia en la actividad enzimática de algunas enzimas?

Zinc: Es el más ubicuo y versátil de los cofactores metálicos. Más de 300 enzimas
tienen un cofactor de zinc. Aproximadamente el 3% del genoma de los mamíferos
codifica para proteínas dedos de zinc unidas al ADN. Se absorbe en el duodeno y
se fija débilmente a casi todas las proteínas plasmáticas, principalmente a la
albúmina.

Hierro: La mayoría de las enzimas con hierro acoplan el hierro como heme, o como
un arreglo especial de hierro con grupos azufre, conocidos como centros hierro-
azufre. El citocromo c es una proteína heme común en las mitocondrias donde los
ligandos axiales al hierro están ocupados por histidina y metionina.

Cobre: El cobre participa en numerosas enzimas, aunque no tan abundante como

el Zinc, cumpliendo importantes funciones biológicas principalmente dentro
del citosol.

Manganeso: También actúa como cofactor activador del metal para muchas
enzimas que requieren magnesio, como la fructosa difosfatasa, galactoquinasa,
glucosa, fosfomutasa, glutatión reductasa y peptidasa, entre otras.
Magnesio: Es requerido por un gran número de enzimas, entre ellas las fitasas que
son de las más utilizadas en alimentación animal. Además, el magnesio
está implicado en rutas metabólicas importantes como la glicólisis con enzimas
como la piruvato-quinasa o la hexoquinasa.

Cobalto: El cobalto como cofactor está muy ligado a la vitamina B12. La forma más
habitual de la coenzima que contiene cobalto es la cianocobalamina.

Calcio: El calcio es un cofactor para un número limitado de coenzimas. Las más

importantes y relevantes son alfa-amilasa y la termolisina, pero sus funciones son
más importantes en otras vías y rutas metabólicas que como cofactor.

b. ¿Consulta sobre 5 de estos cationes metálicos y sobre que enzimas

actúan?

ZINC: participa en enzimas como la anhidrasa carbónica, la cual es requerida para

la secreción del ácido clorhídrico en el estómago, carboxipeptidasa, aspartato-
transcarbamilasa y alcohol deshidrogenasa, oligometafosfatasa, entre otras.
HIERRO: La enzima más conocida es la citrocromo c oxidasa, siendo la enzima
capaz de dividir una molécula de oxígeno para formar agua. Las enzimas con
centros hierro-azufre serían xantina-oxidasa, succinato deshidrogenasa y
nitrogenasa.
COBRE: La mayor parte son oxidasas, y participa junto con el hierro en el citocromo
oxidasa.
MANGANESO: participa en enzimas importantes como la piruvato-carboxilasa, y
la arginasa en el ciclo de la urea.
MAGNESIO: participa en enzimas, todas muy ligadas al fósforo como alcalina
fosfomonoesterasa, arginina
cinasa, aspartasa, ATPasa, decarboxilasa, fosfofructoquinasa, fosforilasa
c. La enzima se puede unir a una molécula orgánica, ¿cómo se
denominan? Y consultar sobre la función que cumplen en las enzimas
y dar ejemplos
Las enzimas son moléculas orgánicas que actúan como catalizadores de
reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Comúnmente son
de naturaleza proteica .La función de estas son catalizar reacciones químicas que
involucran sustrato(s) el cual es una molécula sobre la cual actúa una enzima . El
sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato.
Por acción de la enzima, el sustrato se transforma en producto, se libera del sitio
activo y queda libre para recibir otro sustrato.

d. Realice la descripción de las enzimas y su constitución como

holoenzimas. Sus mecanismos de acción y los factores que afectan la
actividad.
Las enzimas son proteínas, o asociaciones de proteínas y otras moléculas,
orgánicas o inorgánicas, que catalizan, de forma específica, determinadas
reacciones bioquímicas uniéndose al sustrato, actúan catalizando los procesos
químicos que se dan en los seres vivos, de tal manera, que facilitan las
transformaciones bioquímicas, acelerando considerablemente las reacciones; a la
vez que disminuyen la energía de activación que muchas reacciones requieren.
MECANISMOS DE ACCION
Actuación y mecanismo de acción enzimática: La conformación espacial de la
parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima.

Las coenzimas colaboran en el proceso, bien aportando energía (ATP), electrones

(NADH/NADPH), o bien en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

ACTIVIDAD ENCEMATICA
LA TEMPERATURA: Las variaciones de temperatura inducen cambios
conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando
sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica.
Cuatro tipos estructura de las proteínas:
- Primaria: Está determinada por el número y el orden de los aminoácidos que
forman la proteína.
- Secundaria: Es el plegamiento de la estructura primaria en el espacio. Son la α-
hélice, y la estructura β- plegada.
- Terciaria: Es el plegamiento, sobre sí misma, de la estructura secundaria.
- Cuaternaria: Corresponde a aquellas proteínas que están formadas por varias
subunidades, en este caso, cada subunidad posee estructura terciaria y las
subunidades están unidas. Ejemplo: la clorofila.

Las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.

INHIBIDORES: Son moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta pueda,
a su vez, unirse al sustrato. Es decir, cuando este centro activo, que es la enzima,
en vez de unirse el sustrato correspondiente, se unen otras moléculas que son los
inhibidores.
Se pueden producir varios tipos de inhibiciones:

1. Inhibición competitiva: Se trata de la competencia entre el sustrato y el inhibidor

por unirse al centro activo del enzima. Por consiguiente, se trata de una inhibición
que depende de la concentración del sustrato y del inhibidor, de tal manera, que a
más inhibidor, la enzima se unirá a él; y a más sustrato, la enzima se unirá al
sustrato.

2. Inhibición no competitiva: Consiste en que el inhibidor se une reversiblemente

a un punto diferente del centro activo, pero, al unirse, lo modifica lo suficiente para
que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produzca o la
velocidad de ésta disminuya. Este tipo de inhibición no depende de la concentración
de sustrato.

3. Inhibición alostérica: En este caso, el inhibidor se une también reversiblemente

a un punto diferente al centro activo pero, a diferencia del caso anterior, impide la
unión de la enzima y el sustrato.
Normalmente el inhibidor es el propio producto de la reacción enzimática o el
producto final de una cadena de reacciones. Si se trata del producto final, se le
denomina retrorregulación o feedback, es decir, cuando ya hay suficiente producto
final, es este mismo el que se une al sustrato, para que no se transforme en más
producto.

4. Envenenadores: Son moléculas que se unen de forma irreversible al centro

activo de la enzima impidiendo su actuación. Ejemplo de ellos son los venenos.

5. Activadores: Son sustancias que actúan de manera contraria a los venenos, en

este caso, se unen a una enzima inactiva, y la activan cambiando su estructura
espacial.