DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial para
el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida
con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento
determinado de su estructura. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuándo
se pierde esta conformación espacial específica.

Una proteína es una cadena de aminoácidos cuya secuencia es específica. Se

forman en los ribosomas por lectura de los genes que llevan la información de la
secuencia concreta de aminoácidos que da lugar a una determinada proteína.
Esta cadena de aminoácidos agrega otros átomos o moléculas como cobre, zinc,
hierro, etc., para dar lugar a la proteína final que comienza a plegarse sobre sí
misma para adoptar la conformación espacial necesaria para realizar
correctamente su función biológica. La pérdida de esta conformación espacial
hace que la proteína no pueda cumplir con su función biológica en el organismo y
es lo que se conoce como desnaturalización de proteínas. Por ejemplo, un enzima
pierde su función catalítica.
¿QUÉ ES LA DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS?

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (.Se
llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena poli peptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitarán la
agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la
proteína se encuentra desnaturalizada

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la
componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.

• La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

• cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

• una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos

del interior aparecen en la superficie

• pérdida de las propiedades biológicas

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por

este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración.
Ejemplos:

• Por ejemplo, lo vemos cuando calentamos el huevo: la clara, que era

líquida y transparente, se vuelve sólida y blanca a causa de la
desnaturalización de la ovoalbúmina. De la misma forma, cuando batimos al
punto de nieve la clara, la proteína se desnaturaliza y se precipita,
perdiendo su transparencia. Gracias a estos procesos desnaturalizadores,
facilitamos y mejoramos la digestión y absorción de las proteínas de la clara
huevo.

• Otro ejemplo de ello es cuando se guisa una carne y la proteína

denominada colágeno de los tejidos conjuntivos se desnaturaliza dando
gelatina, con lo que el resultado neto es una carne más comestible. Cuando
cambia el color de la carne o el pescado al cocinarlo, es también debido a
la desnaturalización de las proteínas por el calor. También ocurre una
desnaturalización, por ejemplo, cuando se aliña con limón o vinagre (se
observa tras un rato el cambio en el aspecto de la carne), debido al PH
ácido de éste.

También podemos mencionar un ejemplo bastante cercano en el mundo de las

musculación, como es el del caseinato cálcico, el cual por la pérdida de PH
durante su obtención se desnaturaliza y se precipita al volverse insoluble, para
así poder aislarlo de las otras sustancias de la materia prima. Después se le
devuelve la solubilidad con hidróxido de calcio, de ahí el nombre de dicha
caseína. Este tipo de caseína tiene unas propiedades un tanto diferentes a la
caseína nativa (mícelar) debido a dicho proceso (la convierte en algo más fácil
de digerir y de disolver).

Siguiendo la línea del ejemplo anterior sigamos con los suplementos proteicos:
las famosas proteínas hidrolizadas son proteínas que han sufrido un proceso
de hidrólisis, cosa que obviamente desnaturaliza la proteína, con el fin de
facilitar y dar rapidez a su digestión.

La desnaturalización de las proteínas tiene usos incluso en productos que no

son proteicos en sí, como por ejemplo para preservar la turbiedad del zumo
comercial. Los sólidos suspendidos del zumo de naranja se depositan debido a
la acción del enzima pectínesterasa; como las enzimas tienen una parte de
proteína, si no se desea que actúen se puede desnaturalizar, lo cual inactiva
dicha enzima y se evita dicho efecto, manteniendo una mezcla uniforme.
 En resumidas cuentas, entendiendo que es y tras comentar los múltiples
ejemplos, creo que no queda mucha duda de que es un proceso al cual no
debemos temerle, pues es algo totalmente típico de la cocción de alimentos o
la propia digestión. De hecho, incluso puede ser beneficioso como se ha
podido ver, ya sea para facilitar y mejorar la digestión, aumentar su rapidez de
absorción, etc.

¿QUÉ ES LA RENATURALIZACION DE PROTEÍNAS?

El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura

nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los
procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas
reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra
disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la
solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados
fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.

La desnaturalización de proteínas puede ser reversible o irreversible. Esto

depende del grado de cambios estructurales que haya sufrido la proteína durante
el proceso de desnaturalización. Si una desnaturalización es reversible, la proteína
puede volver a su conformación espacial funcional si el agente desnaturalizante
desaparece el medio o deja de ejercer su efecto. En el caso de que la
desnaturalización de una proteína sea reversible, la reestructuración de la proteína
de vuelta a su conformación espacial funcional puede ser lento, puede durar
desde horas hasta días.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes

desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes,
disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de
la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en:

• la polaridad del disolvente

• la fuerza iónica

• el pH
• la temperatura

EFECTO DE LA POLARIDAD DEL DISOLVENTE SOBRE LA ESTRUCTURA

DE LAS PROTEÍNAS

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos

polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado
de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos
interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la
estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción
de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

EFECTO DE LA FUERZA IÓNICA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS

PROTEÍNAS

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea
o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en
el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya
que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de
hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas
proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación
provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una
simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la
estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza
iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en
medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y
se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.

EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de
afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga
eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina
las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a
menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima
en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece
cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la
formación de agregados.
EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las

moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas,
y se desnaturalizan. Así mismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma
que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las

moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas,
y se desnaturalizan. Así mismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma
que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la
agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

Los péptidos, al igual que los aminoácidos y las proteínas, presentan en sus
extremos un grupo amino y un grupo carboxilo sin reaccionar.

Para especificar la fórmula de un péptido sencillo, e incluso de una

proteína, es suficiente enumerar los aminoácidos que lo
componen, iniciando por el que tiene libre un grupo Amino, y terminando
por el que presenta libre su grupo Carboxilo.

Algunos péptidos que se encuentran en el cuerpo son la Vasopresina, que

eleva la presión sanguínea y aumenta la reabsorción de agua en el riñón;
la Encefalina, que disminuye la sensación de dolor; y la Oxitocina, que
provoca la contracción del útero.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

En esta estructura esta cadena lineal de aminoácidos empieza a plegarse

por puentes de hidrógeno. Existen dos estructuras secundarias básicas: la
 hélice α, con forma de espiral; y la hoja plegada β, cuando dos cadenas
lineales se alinean paralelamente.

EL NIVEL SECUNDARIO DE ORGANIZACION DE LAS PROTEINAS

INCLUYE A LAS SIGUIENTES ESTRUCTURAS:

Alfa-hélice

Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada

Paralela
Antiparalela
Giros beta, vueltas Beta o vueltas inversas.
Estructura secundaria no repetitiva

Alfa hélice

Es el segundo nivel de organización proteica en el cual el esqueleto peptídico esta

enrollado, como una estructura en espiral, alrededor de un eje
imaginario (organización helicoidal de la cadena peptídica)

CARACTERISTICAS ESTRUCTURALES DE LA ALFA-HELICE:

– Hay 3.6 amino ácidos en cada vuelta de la hélice.

– Todos los enlaces peptídicos son planares y trans.
– Los grupos N-H de todos los enlaces peptídicos apuntan en la misma dirección,
la cual es aproximadamente paralela al eje de la hélice
– Los grupos C=O de todos los enlaces peptídicos apuntan en la dirección
opuesta a la de los grupos NH, también casi paralela al eje de la hélice.
– El grupo C=O de cada enlace peptídico está unido por enlace de hidrogeno al
grupo N-H del enlace peptídico que se encuentra separado de el por cuatro amino
ácidos
– Todos los grupos R se encuentran dispuestos hacia afuera de la hélice.

La estabilidad del alfa-hélice está afectada por diversos factores que incluyen,
entre los más importantes:

1. – la interacción electrostática entre aminoácidos sucesivos con cadenas R que

contienen grupos cargados.
2. – los tamaños de los grupos R adyacentes.
3. – las interacciones entre grupos R espaciados por tres o cuatro residuos.
4. – la presencia de residuos de Prolina (recuérdese que la prolina es un
aminoácido con una configuración diferente a la de los otros aminoácidos).

Casi ¼ de todos los residuos de aminoácidos que forman un poli péptido forman
parte de alfa-hélices, aunque este número es variable y puede variar grandemente
de proteína a proteína.

Esta estructura secundaria se define como el nivel secundario de organización de

las proteínas en el cual el esqueleto de la cadena peptídica (Beta hebras) se
extiende en un arreglo en zigzag similar a una serie de pliegues, con los enlaces
peptídicos organizados en planos de inclinación alterna (alternando planos
descendentes y planos ascendentes). La hola plegada beta puede formarse entre
dos cadenas peptídicas o entre diferentes segmentos de una misma cadena
peptídica.

Características de la Hoja plegada (beta-lamina):

1. – cada enlace peptídico es plana y tiene configuración trans.

2.- Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas adyacentes (o de
segmentos adyacentes de una misma cadena) están en el mismo plano
apuntando uno hacia el otro, de tal forma que se hace posible el enlace de
hidrogeno entre ellos.
3.- Los puentes de hidrogeno son más o menos perpendiculares al eje principal de
la estructura en hoja plegada.
3.- Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan, primero arriba del eje
de la lámina, después abajo del mismo, y así sucesivamente.

Hay dos clases de estructura beta en hoja plegada:

Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas poli peptídicas corren en dirección
opuesta (una corre del grupo amino al carboxilo y la otra del carboxilo al amino)
ESTRUCTURA TERCIARIA

Involucra otro tipo de fuerzas que resultan en plegamientos específicos de la

forma tridimensional.

Las cadenas R de los residuos de aminoácidos que componen la estructura de la

proteína pueden formar puentes disulfuro y las partes hidrofóbicas de las proteínas
se agrupan en el interior, mientras que las hidrofílicas dan la cara al agua. Las
fuerzas de van der Waals actúan como estabilizante de las interacciones
descritas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Consiste de agregados de unidades proteicas.

Cuando una proteína se desnaturaliza, pierde la estructura cuaternaria, terciaria y

secundaria, mientras que la primaria se mantiene intacta. Las proteínas que son
ricas en los enlaces disulfuro (estructura terciaria) otorga mayor resistencia al
desnaturalización.

La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las

distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder
hablar de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por
varias subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se
puede considerar la hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
BIBLIOGRAFIA

UPV/EHU(Universidad del País Vasco).Juan Manuel González Mañas. Curso de

biomoleculas.

– DesQubre – Fundación Andaluza para la divulgación da la innovación y el

conocimiento.

– Jacobs, Jessica. “What Is Calcium Caseinate?” 2011

– Universidad de Buenos Aires, Facultad de Medicina virtual. PDF – Digestión de

proteínas

https://www.monografias.com/docs/Precipitacion-Y-Desnaturalizacion-De-
Proteinas-F3LZL2JBZ

https://temasdebioquimica.wordpress.com/2008/10/03/estructura-secundaria-de-
las-proteinas/

http://bioquimicaunsoluniversal.blogspot.com/2009/05/desnaturalizacion-de-
proteinas.html

http://www.ehu.eus/biomoleculas/proteinas/desnaturalizacion.htm
 TALLER DE BIOQUÍMICA

PRESENTADO POR:

ELIANA SALOM MEDINA

DOCENTE:

CARLOS VIDAL ORTIZ

UNIVERSIDAD POPULAR DEL CESAR

AÑO 2019

VALLEDUPAR- CESAR