Aminoácidos, Péptidos y

Proteínas
Martha Viviana Zuluaga
aminoácido

péptido: < 50 aa
polipéptido: 50-100
aa
proteína: >100 aa
 Los Aminoácidos codificados en el genoma son 20 para la mayoría de organismos:

Supongamos un polipéptido de 100 aminoácidos. Cuántos posibles

polipéptidos podrían existir?...

En los organismos vivos hay cerca de 2 millones de proteínas

Aminoácidos
 Aminoácidos

Estándar No Estándar
Son los que no sufren ninguna Residuos de aminoácidos que
modificación química se han modificado
químicamente después de
haberse incorporado a un
polipéptido.

El aminoácido que se ha unido a una cadena de aminoácidos se le denomina residuo de aminoácido

ya que la formación del enlace peptídico da como resultado la eliminación de agua
Aminoácidos estándar
 Aminoácidos apolares

Valina

Prolina

Fenilalanina Triptófano Metionina

Isoleucina

Son importantes en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas. En la cadena R se

encuentran dos tipos de hidrocarburos:

1. Aromáticos: nubes electrónicas pi conjugadas

2. Alifáticos: hidrocarburos no aromáticos
Aminoácidos polares

Serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina, cisteína,

Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces de hidrógeno (puentes de hidrógeno)

Grupo OH: formación de ésteres fosfato, puntos de unión para carbohidratos.

Grupo amida: Muy polar. Puentes de H

Grupo sulfhidrilo: Muy reactivo. Unión con metales. Fácil oxidación (pérdida del hidrógeno)
Aminoácidos ácidos

Aspartato glutamato

Cadenas laterales con grupos carboxilo. A pH fisiológico

tienen carga negativa
Aminoácidos básicos

Lisina arginina histidina

poseen carga positiva a pH fisiológico. Pueden formar enlaces iónicos

Su capacidad , en condiciones fisiológicas para aceptar o donar protones como

respuesta a pequeños cambios de pH, tiene un papel importante en la actividad
catalítica de muchas enzimas
A pH 7 Los A.A. son anfóteros:
El grupo carboxilo de un aa se encuentra en forma de base conjugada

El grupo amino se encuentra en su forma de ácido conjugado.

Las moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivas y

negativas se denominan ZWITTERIONES
Los aminoácidos y las proteínas son susceptibles al pH
pH
Acidosis y alcalosis Acidosis: Incapacidad para
eliminar líquidos. Diabetes
mellitus, inanición.
pH sangre: 7.35 - 7.45 Alcalosis: Vómitos, tensión
muscular, convulsiones
Amortiguadores o reguladores de pH
Ayudan a mantener una concentración de iones hidrógeno
constante

ácidos débiles y sus bases conjugadas

Principio de LeChatelier
Relación entre pH y pKa: Ecuación de henderson-hasselbalch
Si se tiene la ecuación:

HA ← → H+ + A-

Ka = [H+][A-]/[HA], despejando [H+]

pH = pKa - Log([HA]/[A-]) cuando [HA]=[A-]

PH = pKa La solución amortiguadora tiene su

mayor poder regulador
Proteínas como amortiguadores biológicos
Contienen varias clases de grupos ionizables en las cadenas
laterales

Pueden ceder o aceptar protones

Están en concentraciones considerables en los seres vivos

Ej. Albúmina hemoglobina.

Actividades biológicas de
los aminoácidos
Mensajeros Químicos: Neurotransmisores
Neurotransmisor: Sustancias liberadas por una célula nerviosa que influye
sobre la función de otra célula nerviosa o sobre una célula muscular.

Glicina GABA Glutamato Histidina Melatonina

Inhibidores del SNC Estimulante del SNC Vasodilatador

Mensajeros Químicos: Hormonas
Hormona: Moléculas de señalización qca producidas en una célula que regulan
la función de otras células

Inhibe el desarrollo de
las yemas axiales
(dominancia apical)

Promueve el
fototropismo positivo

Promueve raíces
laterales y adventicias
Tiroxina: Ácido Indolacético:
Regulación del yodo auxina (Hormona vegetal)
Estimula el desarrollo
de los frutos
Aminoácidos precursores de moléculas nitrogenadas

Porfirina

Clorofila a

Clorofila a Grupo hemo de la hemoglobina

Aminoácidos Intermediarios metabólicos
Intermediarios metabólicos: síntesis de urea. Para eliminar
desechos nitrogenados.
Estereoisómeros de los Aminoácidos
Debido a que los carbonos alfa están unidos a cuatro grupos diferentes, se
denominan carbonos asimétricos o quirales.

Estereoisómero son moléculas que solo se diferencian en la disposición

espacial de sus átomos.

Enantiómeros: Moléculas que son la imagen especular de la otra no se

superponen. Desvían la luz polarizada en un plano. (Isómeros ópticos).

La mayoría de moléculas asimétricas que se encuentran en lso seres vivos se

presentan de una sola forma estereoisomérica D o L. Por lo general y con pocas
excepciones las proteínas solo tienen aminoácidos L
 Enantiómeros:
Imágen especular

Carbono
quiral
Estereoisómeros:
ubicación espacial de
los átomos.

La mayoría de moléculas asimétricas que se encuentran en los seres vivos se presentan de una sola forma estereoisomérica
D o L. Por lo general y con pocas excepciones las proteínas solo tienen aminoácidos L
 Constante de
disociación ácida
de los
aminoácidos
Debido a que los aminoácidos contienen grupos ionizables, la
forma iónica va a depender del pH

La titulación de un aminoácido ilustra el efecto del pH

sobre su estructura

También es una herramienta para determinar la reactividad de

las cadenas laterales
Ejemplo Alanina pH=0 Alanina protonada (Carga
neta=+1)

-2H+
+ NaOH ←→ Al aumentar
el pH

Dos grupos titulables Eléctricamente neutra

Al pH que se produce esto se denomina

PUNTO ISOELÉCTRICO

Ejercicio según tabla

PI= (pK1 + pK2) / 2
anterior
Aminoácidos con cadenas laterales ionizables
pH bajo Carga neta= +1

incrementando el pH Carga neta= 0 Pierde grupo carboxílico aa

incrementando más el pH Carga neta= -1 Pierde grupo carboxílico cadena

lateral

Ac. glutámico
incrementando más el pH Carga neta= -2 Pierde grupo Amino

El PI del glutamato es el de los valores a ambos lados de la

forma Zwitterion
Punto Isoeléctrico en los dipéptidos

Glicina y fenilalanina
Interacciones de
los aminoácidos
1. Formación de enlace peptídico
Son enlaces amida, que se forman por un ataque nucleofílico
del par de electrones libres del grupo amino al carbono
carboxílico de otro aminoácido
El residuo de aminoácido con el grupo amino libre terminal se escribe a la
izquierda y el grupo carboxilo a la derecha

Tetrapéptido denominado: Tirosilalanilcisteinilglicina ;-)

2. Puentes disulfuro
El grupo sulfhidrilo es muy reactivo .: Produce una reacción
de oxidación reversible, en la cual se forma un disulfuro
3. Puentes de hidrógeno
Fuerza
electrostática entre
el hidrógeno y los
oxígenos de los
aminoácidos
Proteínas
 Catálisis: Ribulosa difosfato Estructura: Tejidos conjuntivos Movimiento: Citoesqueleto.
carboxilasa, nitrogenasa Fibroína (Seda), Elastina Actina, tubulina

Defensa: Anticuerpos, queratina Regulación: Insulina glucagón,

trombina Función de las proteínas
Hormona de crecimiento

Transporte: Hemoglobina, bomba sodio Almacenamiento: Zeína Respuesta al estrés: Capacidad para
potasio, lipoproteínas (Germinación de semillas) sobrevivir en estrés ambiental CP450
 Clasificación de las proteínas Segùn la semejanza en la secuencia de aminoàcidos

mioglobinas

hemoglobinas Neuroglobina

Las Globinas

Transporte
de Oxígeno

leghemoglobinas
citoglobinas
 Según su forma
Fibrosas Globulares

Moléculas largas con forma de varilla. Insolubles Moléculas esféricas y compactas, solubles en
en agua y resistentes físicamente agua y con funciones dinámicas
 Según su composición
Simples Conjugadas

Están compuestas únicamente de aminoácidos Compuestas de aminoácidos y un grupo

(albúmina y queratina) prostético (un grupo no proteico)

Una proteína sin grupo prostético se denomina apoproteína

Una proteína combinada con grupo prostético se denomina Holoproteína
Holoproteínas
Lipoproteínas

glucoproteínas

Fosfoproteínas

Hemoproteínas
Estructuras de las proteínas
Estructura primaria: La secuencia de aminoácidos es
especificada por la información genética.

Estructura secundaria: Plegamiento de aminoácidos

adyacentes.

Estructura terciaria: La forma tridimensional global

(función)

Estructura cuaternaria: Estructura formada por dos o más

cadenas polipeptídicas
Estructura Primaria
Secuencia lineal de las proteínas
Estructura secundaria Interacciones entre aminoácidos
(V.g. puentes de hidrógeno)

Hélices alfa Lámina plegada

Estructura supersecundarias
Estructura terciaria
Topología e interacciones
con regiones alejadas
dentro de la proteína. Lo
que le confiere la
función biológica

(enlaces difulfuro,
interacciones iónicas,
fuerzas de van der walls)

Globulares

Fibrosas
proteínas no estructuradas (Estructura cuaternaria)

Aprox. El 30% de las proteínas en células eucariotas son

proteínas no estructuradas.

Hemoglobina o histonas
Desnaturalización de proteínas
Pérdida de la estructura terciaria.

Pierde actividad biológica

Cambios de pH Agentes reductores Detergentes

Iones metálicos pesados Cambios de temperatura

Agresión mecánica
Solventes orgánicos Concentración salina
Chaperones moleculares
El plegamiento y direccionamiento de las proteínas se dá por
la intervención de enzimas denominadas chaperones.

Existe un grado de homología alto entre los chaperones

moleculares de todas las especies.

Hsp70: Primeras fases del plegamiento (Segmentos hidrófobos)

Hsp60: Plegamiento secciones hidrofílicas

Enzimas
Catalizadores biológicos
Características principales de las enzimas
1. Aumentan las velocidades de reacción (107 y 1019)
2. Son muy específicas y rara vez forman productos
secundarios
3. No tienen efecto sobre los valores de Keq
4. Presentes en bajas concentraciones
5. controladas mediante mecanismos regulatorios
6. Los sustratos se unen en los sitios activos de la enzima
para generar sustratos reactivos
Catalizador
Aumenta la velocidad de reacción, pero no se altera de forma
permanente por la reacción.

El sitio activo es más que un sitio de unión. Varias de las cadenas laterales del sitio activo
participan en forma activa en el proceso catalítico
Cofactor, Coenzima, apoenzima, holoenzima
Cofactor: Iones metálicos (metales de transición)

Coenzima: Moléculas orgánicas unidas mediante enlaces

débiles

Apoenzima: Enzima inactiva carente de cofactor o coenzima

Holoenzima: Enzima activada mediante el cofactor o la

coenzima