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Aminoácidos

No nosso sistema biológico estão presentes várias e diversificadas proteínas, todas com funções
completamente distintas. Essas biomoléculas são constituídas de aminoácidos.

Estrutura geral dos


aminoácidos na forma
ionizada em pH fisiológico

Todo aminoácido é constituído por um átomo central de carbono com quatro substituições diferentes.
Na verdade, existem 20 tipos de aminoácidos que compõe proteínas e 19 deles apresentam essa
característica de carbono assimétrico.O único que não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia
lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando a ligação do carbono α com dois substituintes iguais.
Carbono assimétrico, também chamado de carbono quiral, são aqueles cuja a mudança de posição de
qualquer ligante levará a um enantiômero (espelhada) da molécula original.

Enantiômero
É uma molécula “espelhada”, simetricamente igual a original e tem a capacidade de desviar a luz para
a esquerda (levogiro) ou para a direita (dextrógeno). Embora alguns aminoácidos de proteínas sejam
dextrorrotatórios e alguns sejam levorrotatórios, todos compartilham a configuração absoluta do
L-glutaraldeído (convenção de Fisher) e assim, são definidos como L-aminoácidos.

Alguns exemplos de D-aminoácidos de relevância biológica incluem a ornitina e a citrulina que


participam da síntese da uréia, a tirosina na formação dos hormônios tireoidianos e o glutamato na
biossíntese de neurotransmissores.

Os aminoácidos são representados por símbolos (as 3 letras iniciais do seu nome correspondente ou
abreviados por uma letra em maiúscula).

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Aminoácidos

Os aminoácidos podem ser classificados em 5 classes principais baseadas nas propriedades das suas
cadeias laterias:

1 - Aminoácidos com cadeias laterais não-polares (hidrofóbicas)

2 - Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas

3 - Aminoácidos com cadeias laterais polares não carregadas (mais hidrofílicas)

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Aminoácidos
4 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas positivamente (hidrofílicas)

5 - Aminoácidos com cadeias laterais carregadas negativamente (hidrofílicas)

Os grupamentos funcionais dos aminoácidos ditam as reações químicas dos aminoácidos. Os


aminoácidos podem formar polímeros lineares pela ligação de grupo α-carboxila de um aminoácido
com o grupo α-amino do outro.

Esta ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, chamada, no caso das proteínas de ligação
peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de uma molécula de água.

Através da ligação de dois ou mais aminoácidos pelas ligações peptídicas, há a formação dos peptídeos,
como por exemplo: Aspartame resultante da junção dos aminoácidos aspartato e fenilalanina.

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Os aminoácidos são
unidos por ligação
Aminoácidos

peptídica

Os aminoácidos podem ter carga total positiva, negativa ou neutra.


Embora tanto o R-COOH e o R-NH3 sejam ácidos fracos, o primeiro é muito mais forte que o segundo.
Assim, em pH fisiológico, os grupamentos carboxílicos existem praticamente todos como R-COO- e o
grupamento amino predominantemente como R-NH3+.

O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula e, tão importante,
que recebeu uma denominação especial. Assim, o valor de pH onde existe equivalência entre as cargas
positivas e negativas da molécula é denominado ponto isoelétrico (pI).

O pI é a média dos dois valores de pKa encontrados no aminoácido. Esses valores dependem do
aminoácido. Para aqueles que não contém grupamentos ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os
valores de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles que apresentam três grupos ionizáveis,
utilizam-se os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal de carga. A única exceção é a tirosina onde
o pKa do grupo fenólico apresentará carga negativa em valores de pH maiores do que o pKa do grupo
amino, e o pI será então a média ente o pKa do grupo amino e do grupo carboxílico.

Selenocisteína o 21º L-alfa aminoácido


Esse aminoácido é encontrado nas proteínas originárias de todos os domínios da vida. Os seres
humanos apresentas duas dúzias de selenoproteínas como por exemplo a iodotironina deiodinases que
são responsáveis por converter o pró-hormônio tiroxina (T4) em T3. Conforme o próprio nome indica,
um átomo de selênio substitui o enxofre de seu análogo estrutura a cisteína. Contudo, diferente dos
20 aminoácidos geneticamente codificados, a selenocisteína é especificada por um elemento genético
mais complexo que o códon de 3 letras.

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Aminoácidos
EXERCÍCIOS.
questão enade
1. (ENADE 2014) Os aminoácidos, subunidades que
compõem as estruturas proteicas, apresentam
3. Qual é o único aminoácido que não apresenta
uma propriedade comum que os define: todos
isomeria óptica? Por que?
possuem um grupo ácido carboxílico e um grupo
amino, ambos ligados a um único átomo de
carbono, denominado carbono - α.

A variedade química dos aminoácidos deriva das


cadeias laterais ligadas ao carbono - α e de suas
características de carga, volume e reatividade com
a água.

Na constituição das proteínas, os aminoácidos 4. Por que os aminoácidos são considerados


são ligados um ao outro por meio da extremidade moléculas anfólitas?
carboxila de um e da extremidade amina do
outro, formando uma longa cadeia que, então, é
enovelada em uma estrutura tridimensional. Essa
estrutura é única para cada proteína.

ALBERTS, B. et al. Biologia Molecular da Célula.


Porto Alegre: ARTMED, 2 ed. 2004 (adaptado).

Com relação ao tema, para identificar os sítios 5. Construa a curva de titulação da glicina
reativos de determinada proteína, a fim de obter indicando os pontos de pK e pI.
sua estrutura primária, faz-se necessário o estudo
da conformação espacial de sua molécula. Para
atingir esse objetivo, deve-se avaliar:

a) as cadeias laterais de cada aminoácido.


b) os solventes nos quais essa proteína é solúvel.
c) o tipo de ligação que existe entre os
aminoácidos.
d) o tipo de ligação que existe no carbono - α de
cada aminoácido.
e) as extremidades amino e carboxila dessa
proteína, a fim de verificar se há compatibilidade
entre elas.

2. Escreva as classificações dos aminoácidos de


acordo com a cadeia lateral.

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Posição das amostras no inicio da eletroforese
Amostra A
Amostra B
Observação: O glutamato é um aminoácido com
um grupo carboxilo adicional. A valina possui
os grupos amino e carboxilo característicos de
6. Explique o significado e como é calculado o qualquer aminoácido.
ponto isoelétrico (pI).
EXERCÍCIOS

7. Os peptídeos Lys-Asp-Glu e Leu-Ala-Phe foram


adicionados a uma mistura de água e óleo com
posterior agitação. Prever a distribuição dos
peptídeos entre as duas fases.

JUSTIFIQUE SUA RESPOSTA.


8. Explique como é formada a ligação peptídica.

10. Cite peptídeos de relevância biológica.

9. A anemia falciforme é o resultado da mutação


nas cadeias beta da hemoglobinas, onde o
aminoácido glutamato é substituído pelo
aminoácido valina. Considerando que é aplicado
um campo elétrico em amostras de dois pacientes,
identifique na Figura a amostra de hemoglobina
apresentando a cadeia beta mutante.

Polo positivo (+)


Polo negativo (-)

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questão resolvida na aula
11. Considerando a estrutura química do
aspartato responda às questões abaixo.

questão enade
12. (ENADE 2011) A sequência de aminoácidos
exerce papel fundamental na determinação da

EXERCÍCIOS
a) Observando a cadeia lateral de um aminoácido, estrutura tridimensional de uma proteína e,
podemos diferenciá-lo de outros. Cite uma consequentemente, na sua função.
característica de acordo com as classificações
existentes que podemos atribuir a esse Com relação à separação e quantificação dos
aminoácido segundo a propriedade da sua cadeia aminoácidos presentes em uma mistura, analise
lateral. as seguintes proposições.

I. A cromatografia de troca iônica separa


os aminoácidos com base em sua carga
líquida,utilizando como fase móvel uma solução
tampão.
II. Na eletroforese, o aminoácido com
pontoisoelétrico maior do que o pH da solução
teráuma carga global positiva e migrará na direção
doânodo. .
b) Sabendo que o pI do aspartato é igual a III. A eletroforese é uma técnica que separa
2,77, indique as cargas efetivas prováveis desse aminoácidos com base em seus valores de ponto
aminoácido quando em meio de pH 1,0 , 2,8 e isoelétrico.
9,0. IV. A cromatografia líquido-líquido em papel
separaos aminoácidos com base no seu tamanho.

É correto apenas o que se afirma em:

a) I.
b) II.
c) I e III.
d) II e IV.
e) III e IV.

13. Como é caracterizado um aminoácido?

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14. Como podem ser classificados os aminoácidos? 17. Como se chama a ligação covalente
(representada na figura em amarelo) da
molécula dimerizada ?

15. Os aminoácidos são considerados moléculas


dipolares ou zwitteriônicas. Qual é a principal
característica deste grupo de moléculas? O que 18. Esse dímero pode ser novamente
faz dos aminoácidos moléculas dipolares? convertido ao aminoácido original. Com
qual reação química isso é possível?
EXERCÍCIOS

TEXTO PARA AS PRÓXIMAS QUESTÕES


19. O que são AAs especiais ou raros em proteínas?
Observe a figura abaixo e reponda às perguntas Exemplifique.
abaixo:

20. A ligação peptídica resulta da união entre o


grupo:

a) carboxila de um aminoácido e o grupo carboxila


do outro.
b) carboxila de um aminoácido e o grupo amina
do outro.
16. Na imagem acima vemos a oxidação
c) amina de um aminoácido e amina do outro.
(perda de elétrons) de duas moléculas de um
d) amina de um aminoácido e radical R do outro.
aminoácido formando um “dímero”. Qual é o
e) carboxila de um aminoácido e radical R do
aminoácido envolvido nessa reação e qual o
outro.
nome dado ao “dímero” desse aminoácido?
21. 0 aminoácido mais simples é a:

a) alanina
b) lisina
c) glicina
d) cisteína
e) triptofano

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gabarito.
Resposta da Questão 1: [C] Uma molécula anfólita é aquela capaz de doar ou
receber prótons ao mesmo tempo. Os aminoácidos
Resposta da Questão 2: possuem essa característica pela presença de seus
grupos amino e carboxílico (ele ainda conta com a
Os aminoácidos podem ser classificados de cadeia lateral, pois pode ainda apresentar grupos
acordo com a sua cadeia lateral. Propriedades ionizáveis).
como afinidade pela água são importantes para a
conformação das proteínas e por tanto para sua Resposta da Questão 5:
função. De acordo com a polaridade do grupo R, os

EXERCÍCIOS
aminoácidos são classificados em apolares (grupo pI= pK1 + pK2 / 2
R hidrofóbico) e polares (grupo R hidrofílico). pI= 2,34 + 9.6/2
Pertencem ao grupo dos aminoácidos apolares: pI= 11,94/2
glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, pI= 5,97
metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Resposta da Questão 6:
Os aminoácidos polares podem apresentar carga
elétrica líquida e assim podem ser subdivididos em Ponto isoelétrico é o pH onde os aminoácidos
três categorias: aminoácidos básicos (se a carga comportam-se como moléculas neutras: não
for positiva), aminoácidos ácidos (se a carga for migram quando submetidos a um campo elétrico.
negativa) e aminoácidos sem carga. Generalizando, o pH em que a forma eletricamente
neutra do aminoácido é mais abundante, o pI
São aminoácidos básicos: lisina, arginina e é a média dos dois valores de pKa encontrados
histidina. no aminoácido. Esses valores dependem do
aminoácido.
São aminoácidos ácidos: aspartato e glutamato.
Para aqueles que não contém grupamentos
São aminoácidos polares sem carga: serina, ionizáveis na cadeia lateral, utilizam-se os valores
treonina e tirosina. de pKa dos grupos amino e carboxila. Para aqueles
que apresentam três grupos ionizáveis, utilizam-se
Resposta da Questão 3: os valores de pKa dos grupos com o mesmo sinal
de carga.
Dentre os 20 aminoácidos que constituem as
proteínas, todos possuem um grupo amino, um A única exceção é a tirosina onde o pKa do grupo
grupo carboxílico, um hidrogênio e uma cadeia fenólico apresentará carga negativa em valores de
lateral R variável ligados ao carbono α. Assim pH maiores do que o pKa do grupo amino, e o pI
podemos observar que esse carbono é assimétrico será então a média ente o pKa do grupo amino e
pois apresenta quatro grupos substituintes do grupo carboxílico.
diferentes.
Resposta da Questão 7:
Carbono assimétrico também chamado de
carbono quiral e correspondem aqueles cuja a Os aminoácido que compõe o peptídeo Lys-Asp-
mudança de posição de qualquer ligante levará a Glu são: Lisina, aspartato e glutamato. Todos eles
um enantiômero da molécula original. O único que são aminoácidos de característica polar, sendo
não apresenta isomeria é a glicina, pois a cadeia a lisina ainda classificada como um aminoácido
lateral é um átomo de hidrogênio, ocasionando da básico e os dois últimos como aminoácidos ácidos.
ligação do carbonoα com dois substituintes iguais. Esse peptídeo estará presente na fase da água.

Resposta da Questão 4: Os aminoácidos que compõe o peptídeo Leu-Ala-

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Phe são: Leucina, alanina e fenilalanina. Todos Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanina metiléster,
esses aminoácidos são de natureza apolar e por adoçante artificial.
isso estrão presentes na fase do óleo.
Hormônios são peptídeos pequenos:
Resposta da Questão 8:
Ocitocina (estimula contração uterina),
Os aminoácidos podem formar polímeros Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos),
lineares pela ligação de grupo α-carboxila de uma Tirotropina (hormônio da hipófise).
aminoácido com o grupo α-amino do outro. Esta
ligação carbono-nitrogênio é uma ligação amídica, Resposta da Questão 11:
chamada, no caso das preteínas de ligação
peptídica. Essa ligação é obtida por exclusão de a) Esse aminoácido pode ser classificado como
uma molécula de água e sua formação pode ser polar com carga negativa por causa do grupamento
representada pelo seguinte esquema: carboxílico extra localizado na sua cadeia lateral.
EXERCÍCIOS

Sendo assim esse aminoácido tenderá ainda um


comportamento de doador de próton sendo
classificado também como aminoácido ácido.

b)

Resposta da Questão 12: [C]


Resposta das Questão 9:
Resposta da Questão 13:
O aminoácido glutamato é classificado como
polar e com carga negativa. Dessa forma quando Todos os aminoácidos compartilham de grupos
submetido ao campo elétrico tenderá a migrar químicos comuns, com exceção de um. os grupos
para o polo positivo e se afastar do negativo. Por em comum a todos os aminoácidos são: amina,
outro lado a valina é um aminoácido apolar e por carboxila e o hidrogênio. O grupo variável é a
isso não possuirá o mesmo comportamento do cadeia lateral.
glutamato, podendo contribuir com seus grupos
ionizáveis apenas nas regiões carboxi e amino Resposta da Questão 14:
terminais.
Aminoácidos com cadeias laterais não-polares
Como estamos falando de proteína a valina estará (hidrofóbicas)
na cadeia polipeptídica e assim não possuirá essas Aminoácidos com cadeias laterais aromáticas
regiões expostas (carboxi e amino terminais) Aminoácidos com cadeias laterais polares não
pois estará fazendo ligação peptídica com outro carregadas (mais hidrofílicas)
aminoácido. O glutamato por sua vez também Aminoácidos com cadeias laterais carregadas
estará fazendo a ligação peptídica mas ele ainda positivamente (hidrofílicas) Aminoácidos com
possui um grupo carboxílico “extra” na cadeia cadeias laterais carregadas negativamente
lateral. Sendo assim a amostra que melhor (hidrofílicas)
representa a proteína mutante é a amostra em
negrito. Resposta da Questão 15:

Resposta da Questão 10: As moléculas dipolares ou zwitterriônicas, são

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moléculas que possuem dois grupos polares em sua
estrutura. Em solução, os grupos amina e carboxila
tendem a ficar ionizados e com isso tornam-se
polarizados (amina carregada positivamente e
carboxila carregada negativamente), sendo esta a
origem do caráter zwitteriônico dos aminoácidos.

Resposta da Questão 16:

O aminoácido oxidado é a cisteína e o dímero é


chamado de cistina.

Resposta da Questão 17:

EXERCÍCIOS
Ligação dissulfeto.

Resposta da Questão 18:

Sim, por meio de uma reação de redução.

Resposta da Questão 19:

Eles são especiais em proteínas, pois para que


as células possam produzir sua proteína, elas
precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos
a partir da alimentação ou serem fabricadas pelo
próprio organismo. O animal é capaz de produzir
de 12 a 20 aminoácidos existentes já os vegetais
produzem outros essenciais.

Resposta da Questão 20: [B]

Resposta da Questão 21: [C]

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