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LAS ENZIMAS
INTEGRANTES
Pre- Médico
MONTERIA – CÓRDOBA
2019
INTRODUCCIÓN
Las enzimas representan un pilar fundamental en la célula puesto que le permite realizar un
sin número de funciones entre esas las síntesis de proteínas, aminoácidos y la degradación de
azucares, estas proteínas se encargan de realizar reacciones y procesos en nuestro organismo.
Las enzimas se pueden encontrar en algunos alimentos mientras estos se encuentren en buen
estado y sin ser sometidos a una gran temperatura, muchas de estas enzimas ayudan en el
reconocimiento de señales del exterior de la célula y logran eliminar sustancias o
subproductos que puedan dañarla.
Al ser muy delicadas, las enzimas deben estar en las condiciones más óptimas para lograr
desempeñar todas las tareas vitales. Si hay una temperatura muy alta se da la
desnaturalización que puede darse a los 40 o 70 grados dependiendo de la enzima ya que no
todas tienen las mismas características. Asimismo, la actividad que realice depende de, las
disoluciones salinas, los inhibidores, los activadores y principalmente influye la acidez (PH),
puesto que al presentar cambios en el entorno traerá consigo transformaciones en algunos
estados generando así problemas en la estructura tridimensional y en los procesos que esta
ejecute.
Existen dos enzimas que son de suma importancia, esas son la catalasa y la amilasa, la
primera se encuentra en tejidos de animales y vegetales, se encarga de proteger a la célula
de los daños que puede causar el peróxido de hidrogeno y la segunda se encarga del proceso
de hidrolisis en enlaces 1-4 al digerir el glucógeno y el almidón para la creación de pequeñas
partes de glucosa, está presente en todos los seres vivos y se producen principalmente en las
glándulas parótidas de los animales.
OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL
Analizar y comprender los procesos que realizan las enzimas en los distintos tipos de
organismos y cuáles son las características y cambios que influyen en la realización de sus
funciones.
OBJETIVOS ESPECIFICOS
MARCO TEÓRICO
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
químicas siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto depende de la diferencia de
energía libre que haya entre los sustratos y los productos. Si esta diferencia es negativa, la
reacción es espontánea. Aunque una reacción sea espontánea no significa que la velocidad
de la reacción sea elevada, existiendo reacciones espontáneas que tardan segundos y otras
que tardan horas. La enzima actúa como catalizador de una reacción química acelerándola,
en estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas llamadas sustratos, las cuales
se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las
células necesitan enzimas se las denominan reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad
crece solo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula
determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de
la regulación de la expresión génica. Las enzimas unen su sustrato en el centro reactivo o
catalítico, que suele estar protegido del agua para evitar interacciones no deseadas. En el
centro reactivo la disposición espacial y los tipos de cadenas laterales de aminoácidos son
fundamentales para orientar correctamente el sustrato y poder interactuar de la forma deseada
para llevar a cabo la catálisis de la reacción. Las enzimas son muy selectivas en relación a
los sustratos que modifican. Las enzimas suelen ser mucho más grandes que sus sustratos y
en muchas ocasiones requieren de la participación de otras moléculas más pequeñas no
polipeptídicas como las coenzimas (biotina, NADH entre otros) o los iones metálicos
llamados cofactores. Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la
hidrólisis de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras
que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción. Otras
liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión y contracción de los pulmones.
Muchas facilitan la conversión de azúcar y alimentos en distintas sustancias que el organismo
precisa para la construcción de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de
energía química para mover los músculos.
Por otro lado, tenemos la amilasa, que es una enzima hidrolasa que tiene la función de
catalizar la reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir
el glucógeno y el almidón para formar fragmentos de glucosa y glucosa libre. En los animales
se produce principalmente en las glándulas salivales y en el páncreas.
PROCEDIMIENTOS
A. Identificación de la catalasa
1. Se rotularon los tubos con hígado en cuadritos, hígado triturado, papa en
cuadritos, papa triturada y otro con agua.
2. Se colocó 1 ml de agua destilada en el tubo rotulado con agua.
3. Se colocó en el segundo tubo hígado en cuadritos.
4. Se colocó en el tercer tubo hígado triturado.
5. Se colocó en el cuarto tubo papa en cuadritos.
6. Se colocó en el quinto tubo papa triturada.
7. Se añadió 1 ml de agua oxigenada a cada tubo.
8. Se observó el burbujeo y se comparó la intensidad del burbujeo en los tubos
que contienen la muestra en trozos y triturada.
9. Se anotaron los resultados.
B. Reutilizando la enzima
1. Con una pipeta se sacó 1 ml del sobrenadante del tubo donde se observó la
presencia de la catalasa del experimento anterior.
2. Se colocó en un tubo limpio.
3. Se rotuló como Reutilizando.
4. Se añadió 1 ml de agua oxigenada.
5. Se observó la reacción.
6. Se anotaron los resultados.
C. Desnaturalización de la catalasa
Con calor:
Con pH:
D. Identificación de la amilasa
1. Se colocó en un tubo de ensayo 2 ml de solución de almidón al 1%.
2. Se agregaron 2 gotas de Lugol.
3. Se observaron los resultados.
4. Se registraron los resultados.
5. En otro tubo de ensayo se colocó 2 ml de solución de almidón al 1%.
6. Se adicionó aprox. 2 ml de saliva.
7. Se agitó el tubo.
8. Se dejó reposar durante 25 minutos.
9. Se observaron los resultados.
10. Se anotaron los resultados.
11. Se tomaron evidencias.
RESULTADOS
A. Identificación de la catalasa: Al realizar los respectivos procedimientos con las
0 = No hay reacción
2 = Reacción lenta
3 = Reacción rápida
H2O2 1 ml 4 3 1 2
Figura 1: Agua destilada
Negativa
Positiva Positiva
Figura 4: Papa triturada Figura 5 Papa en cuadritos
Positiva Positiva
B. Reutilizando la enzima
C. Desnaturalización de la catalasa
Con calor:
Tubo 6
Hígado en cuadritos
H2O2 1ml
Índice de reacción 0
Figura 1: Hígado en cuadritos Figura 2: Hígado en cuadritos después del baño maría
Con Ph
Tubo 7 Tubo 8
HCI 1N 1 ml
NaOH 1N 1 ml
H2O2 1 ml 1 ml
Índice de reacción 0 3
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
negativa.
En la muestra de agua destilada se observó una reacción negativa, mientras que en las
En el hígado crudo, hubo una reacción rápida, en la cual hubo una producción
visiblemente por el burbujeo experimentado, esto fue debido a que hubo más espacios
libres fáciles de penetrar para el H2O2 y esto también dio como resultado una
B. Reutilizando la enzima
actividad experimental.
Hígado triturado: se pudo observar que en este caso el burbujeo fue rápido.
Estas reacciones se dieron como resultado del uso de estas muestras, añadiéndole 1
ml de agua oxigenada.
C. Desnaturalización de la catalasa
Con calor:
buscó observar la respuesta o reacción contra el peróxido de hidrogeno, y para ello se utilizaron
se eleva muy por encima dela óptima la enzima se desnaturaliza y pierde función. Y
Con pH:
Existen varios medios que definen el pH entre estos están el medio acido y el medio
base.
En el tubo de ensayo que tenía hígado en cuadritos con ácido clorhídrico, se pudo
En el tubo de ensayo que tenía hígado en cuadritos con hidróxido de sodio, se pudo
más bajo o alto del optimo, pueden cambiar la conformación de la enzima, por la
D. Identificación de la amilasa
resultados:
En el tubo con almidón más Lugol, se pudo identificar que existe presencia de
amilasa.
En el tubo que tenía almidón más saliva, se pudo observar que no hubo ningún tipo
de reacción.
La saliva contiene una enzima llamada amilasa que actúa sobre el almidón y lo
hay almidón, sino glucosa; ya que se conserva el color característico del Lugol. La
coloración se debe a que el Yodo ocupa los espacios vacíos en las moléculas de
glucosa.
CUESTIONARIO
9. Investigue sobre la acatalasemia: ¿Qué tipo de deficiencia es?, ¿En qué poblaciones
se presenta?, causas y consecuencias.
R/ La acatalasemia es desorden de los perixosomas caracterizado por una deficiencia
en catalasa, una enzima que destruye el peróxido de oxígeno y forma parte de un grupo
de enzimas antioxidantes. Se considera un desorden autosómico recesivo.
La catalasa es una proteína tetramerica que contiene hierro férrico y que viene
codificada por un gen situado en el cromosoma 11p13. Consta de 34 kb y contiene 12
entrones y 13 exones. La función más importante de la catalasa es convertir el peróxido
de oxígeno en agua y oxígeno, pero también utiliza el peróxido de oxígeno para
catalizar reacciones de peroxidación. Forma parte de un conjunto de enzimas
antioxidantes entre las que se encuentra en el superóxido dismutasa y las peroxidasas,
cuya función es proteger a los tejidos de las especies oxigenadas reactivas producidas
por los neutrófilos. En particular, la catalasa protege la hemoglobina y probablemente
el ADN frente a la peroxidación.
La acatalasemia puede ser considerada como un desorden de los lípidos y se clasifica
como un desorden de los perixosomas. Se conocen dos variantes de la misma:
La variante suiza, que consiste en una mutación en la parte del gen que codifica la
estructura lo que se traduce en una producción de una catalasa inestable. Esta catalasa
imperfecta facilita las infecciones por bacterias que generan peróxidos como son los
estreptococos y los neumococos ya que la catalasa eritrocitica se ve impotente para
proteger los tejidos frente a los ataques de este tipo de bacterias. También puede
ocurrir que se produzca una acumulación de los peróxidos bacterianos en las zonas
infectadas que ocasione una disfunción de los neutrófilos, esta variante suele ser
benigna y asintomática o con pocos síntomas.
La variante japonesa también conocida como enfermedad de Takahara se debe a una
mutación en la parte reguladora del gen, lo que se traduce en una síntesis de enzimas
disminuida o con una menor actividad enzimática. Las manifestaciones clínicas de la
enfermedad de Takahara son infecciones de la boca (encías y amígdalas) con
ulceraciones y gangrena que pueden ocasionar una enfermedad periodontal prematura.
El diagnóstico se confirma mediante pruebas de laboratorio: la actividad de la catalasa
en los eritrocitos aparece muy reducida y la sangre en contacto con agua oxigenada se
vuelve marrón y no produce las típicas burbujas de oxígeno.
El tratamiento consistirá exclusivamente en la erradicación de las posibles infecciones
y en las intervenciones periodontales adecuadas para evitarlas. Se considera esta
enfermedad como benigna.
CONCLUSIÓN
Podemos concluir que las funciones de las enzimas, se entrelazan y se pliegan una o más
cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio
activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.
Es importante saber cuál es la temperatura de las enzimas ya que esa elevación incrementa
la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Al principio la velocidad de reacción
aumenta cuando la temperatura se eleva debido al incremento de la energía cinética de la
energía de las moléculas reactantes.
El pH óptimo de una enzima puede guardar relación con cierta carga eléctrica de la
superficie, o con condiciones óptimas para la fijación de la enzima a su sustrato y esto
también depende de la rapidez con la que se da la reacción.
Por último, las intracelulares son los responsables de los procesos de degradación celular. En
estos procesos se obtienen nutrientes elementales a partir de los materiales estructurales
propios de las células cuando el aporte mediante la dieta se interrumpe y las extracelulares
son aquellas que se activan por fuera de la membrana plasmática o pared celular de células,
muchas de ellas cumplen procesos metabólicos catalíticos destinados a la degradación de la
materia en energía química.
BIBLIOGRAFÍA
WEBGRAFÍA
https://es.slideshare.net/ram94/resultados-catalasa
https://www.ecured.cu/Enzimas
http://propuestasinnovadoras-eva.blogspot.com/2011/11/enzimas-biologicas-
amilasa-y-catalasa.html