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Hidratación:
Solubilidad:
Las propiedades funcionales de las proteínas a menudo se ven afectadas por la solubilidad
de la proteína, especialmente en el caso del hinchamiento, espumado, emulsificación y
gelificación. Las proteínas insolubles tienen un uso muy limitado en alimentos. La
solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las
interacciones proteína-proteína y solvente-pro- teína, que a su vez dependen de la
hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas.
Viscocidad:
La aceptación de alimentos líquidos y semisólidos por parte de los consumidores de
productos tipo salsas, sopas, bebidas, etcétera, depende de la viscosidad y consistencia del
producto. La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una
fuerza aplicada o un esfuerzo de cizalla. Para el caso de una solución ideal, el esfuerzo de
cizalla es directamente proporcional a la velocidad de corte. El coeficiente de viscosidad de
la mayoría de las soluciones de proteínas sigue una relación exponencial con la
concentración de la proteína debido a las interacciones proteína-proteína e interacciones
entre las esferas de hidratación de las moléculas de las proteínas. En altas concentraciones
de proteínas o en geles donde las interacciones proteína-proteína son numerosas y fuertes,
se observa un comportamiento viscoelástico. En este caso se requiere, para iniciar el flujo,
de una fuerza específica también conocida como “yield stress”.
Espumas:
La función que cumplen las proteínas en la formación de espumas es fundamental, ya que
durante el batido se despliegan (desnaturalizan) y se colocan en la interfase aire-
agua,orientando los grupos hidrofóbicos hacia el centro de las burbujas y los grupos
hidrofílicos hacia la fase continua acuosa. De esta manera, forma una película resistente
que rodea a la burbuja y la estabiliza.
Emulsiones:
Las emulsiones también son dispersiones, pero en este caso de dos líquidos inmiscibles: uno
acuoso y el otro lipídico (puede ser un aceite o una grasa, ver capítulo “Los Lípidos”). Cuando
las gotas son de aceite y la fase continua es acuosa, la emulsión se denomina “aceite en
agua”, como por ejemplo la mayonesa o la crema de leche. En cambio, si las gotas son
acuosas y la fase continua es un aceite o una grasa, como en la manteca o la margarina, la
emulsión se llama “agua en aceite”.
En algunos casos, la fortificación puede ser el procedimiento más fácil, económico y útil
para reducir un problema de deficiencia, pero se necesita cuidado y también evitar su
excesiva promoción como panacea general en el control de las carencias de nutrientes. Hay
que evaluar los pro y los contras de la fortificación en cada circunstancia. Aun así, muchas
veces la fortificación se ha subutilizado en los países en desarrollo como estrategia para
controlar las carencias de nutrientes, mientras que en muchos países industrializados
generalmente se usa en exceso. Se pueden agregar nutrientes que generalmente no faltan
en la dieta de consumidores que no tienen mucho riesgo de carencia de ellos.
Hay dos tipos de fortificación que han sido muy efectivos en muchos países y son: la adición
de yodo a la sal (yodación) y la adición de flúor al agua (fluoración). En el último caso (véase
el flúor se adiciona al agua de los acueductos municipales para suministrar niveles
considerados óptimos (es decir, una parte por millón) a fin de reducir la incidencia de caries
dental.
En los países industrializados, y en alguna extensión en los países en desarrollo, se utiliza la
fortificación para ajustar el contenido de nutrientes a los alimentos procesados, de manera
que sus niveles estén más cerca de los del alimento antes de su proceso. Por ejemplo, los
cereales que se someten a una molienda importante, como la harina de trigo, pueden
contener nutrientes que se agregan para reemplazar los que se han perdido durante el
proceso de refinamiento. Valdría la pena insistir, o inclusive promover una legislación, para
evitar que se refine demasiado a los cereales.
Electroforesis
Las proteínas, como ya se discutió son anfolitos debido a las cargas de algunas de
sus cadenas late- rales. Cuando las proteínas se someten a un campo eléctrico
pueden migrar hacia el polo de carga contraria a su carga neta a un pH determinado,
por un fenómeno conocido como electroforesis. La proteína se desplaza hacia el
cátodo o el ánodo, dependiendo del balance global de grupos positivos y negativos a
un pH determinado. La velocidad de migración está dada en función de la carga
neta, y está influenciada por la forma de la proteína, sus dimensiones moleculares, la
intensidad de la co- rriente aplicada y el material utilizado como soporte, que puede
ser poliacrilamida o papel. Éste es el método analítico más ampliamente usado para
la separación de proteínas y es muy útil para el aná- lisis de proteomas. Pueden
realizarse electroforesis en condiciones nativas en las que las proteínas migran
conservando su diversidad y propiedades físicas, especialmente su punto isoeléctrico
y peso molecular. Es posible utilizarla en una sola dimensión o en dos dimensiones
(2D). Se les denomina 1D o 2D-PAGE (por sus siglas en inglés, Electroforesis en
Gel de Poliacrilamida). Una vez realiza- das las separaciones, generalmente se
continúa con una digestión proteolítica y la separación de los fragmentos por
electroelución o para su análisis por espectroscopia de masas (MS).