Trabajo Práctico de Química

Colegio Integral Independencia

Tema: Aminoácidos y Proteínas

Profesora: Paola Fratini

Alumnos: Lucas De Vita, Leandro Gomez

Curso: 6° Año de Cs. Naturales

Año: 2017
En el siguiente informe se abordaran las características principales de composición y
relación de los aminoácidos y proteínas.

Aminoácidos:

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

Carboxilo (-COOH).
Los aminoácidos más frecuentes son los que forman parte de las proteínas, la unión
de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidas o poli péptidos, que se
denominan proteínas cuando la cadena poliptídica supera una cierta longitud.

La estructura general de un aminoácidos se establece por la presencia de un carbono

central unido un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrogeno y la cadena lateral.
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los aminoácidos
se comportan de distintas maneras, de manera general a PH bajo, los aminoácidos se
encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), mientras que
al Ph alto se encuentran en su forma aniónica.

Clasificación de aminoácidos:
 Según las propiedades de su cadena
 Según su obtención
 Según su ubicación del grupo amino
 Todos los aminoácidos:

Reacciones de los aminoácidos:

Los aminoácidos sufren en los seres vivos tres acciones principales que se inicia
cuando un aminoácido se une con el fosfato de piridoxal formando una base de
aldiminna. La transformación depende de las enzimas que tienen en común el uso del
fosfato de piridoxal como coenzima. Las reacciones que se desencadena:
1. Transaminación de aminoácidos:
La primera es la reacción entre un aminoácido y un alfa-cetoácido, en la que el grupo amino es
transferido y consentido de aquel a éste, con la consiguiente conversión del aminoácido en su
correspondiente alfa-cetoácido.

2. Transaminación de sales de amonio:

El segundo tipo de reacción de transaminación es la sustitución nucleófila de un anión amina o
amida en una sal de amonio.

3. Descarboxilación :
En una reacción química en la cual un grupo carboxilo es eliminado de un compuesto en forma
de dióxido de carbono (CO2).
4. Raceminazación de aminoácidos:
Es un método de datación química que consiste en la conversión de un compuesto L-aminoácido
a un D-aminoácido o viceversa y permite datar muestras orgánicas hasta el Paleolítico Medio.

El enlace peptídico y los péptidos:

Dos aminoácidos pueden unirse eliminando una molécula de agua, que esta formada
por el hidroxilo del grupo carboxilo del extremo de un aminoácido y un átomo de
hidrogeno del grupo amino de otro aminoácido, para dar lugar a la formación de un
enlace –CO-NH- que pertenece a la familia de las uniones tipo amida.
Los aminoácidos se unen por medios de enlaces peptídicos, para asi formar un
dipéptido si son dos, tripéptido si son tres, tetrapéptido si son cuatro y asi
consecutivamente. Cuando se unen una cantidad pequeña de aminoácidos se habla de
oligopéptido y cuando se une un gran número de aminoácidos, el producto es un
polipéptido. En el caso de un tripéptido o péptido superior, los residuos de los
extremos se conocen como residuos terminales, y en particular, se llama residuo
amino-terminal al residuo que mantiene su grupo amino y residuo carboxilo-terminal
al que mantiene su grupo carboxilo.

Proteínas:
Las proteínas están compuestas de muchos aminoácidos, por eso algunas veces se
emplea la palabra “polipéptido” como sinónimo de proteína. Sin embargo otros
autores sostienen que una proteína es proteína propiamente dicha a partir de los
10000 dalton de masa molecular y los oligopéptidos y polipéptidos inferior a los 10000
dalton.

Características de las proteínas:

Una proteína puede estar constituida por 200 a 400n aminoácidos y tener una masa
molecular entre 10000 y 48000 dalton. Las proteínas mas grandes alcanzar el orden
106 dalton, como la proteína conocida como KLH y las más pequeñas pueden poseer
unos pocos aminoácidos como la bradikinina contando solo con nueve aminoácidos.
Las proteínas están formadas por una o más cadenas polipéptidicas, unidas por
enlaces no covalentes, como las fuerzas de Van der Waals, las interacciones iónicas
y las hidrofóbicas , y por puentes de hidrógeno.

Clasificación de las proteínas:

Hay ciertas proteínas que no solo están constituidas por aminoácidos sino que posee
otro grupo químico, denominado grupo prostético.
Según el grupo prostético se pueden decir que son:
 Lipoproteínas: contienen lípidos
 Glucoproteínas: contienen hidratos de carbono
 Nucleoproteínas: contienen desoxirribonucleotidos o ribonucleotidos
 Flavoproteínas: contienen nucleótidos de flavina
 Fosfoproteínas: contienen grupos fosfato
 metalproteínas: contienen átomos de metales, como el hierro, el cinc o el
cobre
 hemoproteínas: contienen un grupo hemo (con un átomo de metal unido a un
anillo de porfirina)
En general estos grupos prostéticos cumplen una función biológica importante. Por
ejemplo, el grupo hemo de la hemoglobina del ser humano y otros animales es
capaz de trasportar el oxigeno de los pulmones a las células y dióxido de carbono
de las células a los pulmones.

Estructura tridimensional de las proteínas:

En 1939 se inició un estudio con el objetivo de conocer la estructura
tridimensional de las proteínas, postulando que todas las proteínas son lineales. Se
midieron las longitudes de enlace C-N de los aminoácidos y se observaron que
resultaban más cortos que en una amina. También observaron que los átomos
adyacentes en la cadena polipeptídica son coplanares ,es decir, el enlace peptídico
del grupo amida “se encuentra en un plano”.
A partir de estas investigaciones, existen varios niveles en la estructura de las
proteínas.
 La estructura primaria: es la secuencia lineal de los aminoácidos y la
ubicación de los puentes disulfuro .
 La estructura secundaria: consiste en al disposición regular y repetitiva en el
espacio de los residuos aminoácidos cercanos en la cadena polipeptídica,
estabilizada por las interacciones entre los puentes de hidrogeno.
 La estructura terciaria: incluye las interacciones entre segmentos laterales
de la cadena polipeptídica de los aminoácidos que forman el esqueleto
completo de la proteína y que permiten un mayor grado de plegamiento
para la forma tridimensional final característica.
 La estructura cuaternaria: es la que presentan aquellas proteínas que
tienen más de una cadena polipeptídica. Cuando las cadenas peptídicas
adoptan la estructura tridimensional que les permite cumplir su función, se
dice que están en su conformación nativa. Y cuando las proteínas pierden
su conformación nativa por variaciones bruscas en el pH, cambios de
temperatura o por reacciones químicas, se encuentran desnaturalizadas, en
cuyo caso muchas veces ya no cumplen su función biológica.

Funciones:
 Función estructural: gran cantidad de tejidos están constituidos por proteínas,
que confieren fuerza y protegen las células y los tejidos por ejemplo: el
colágeno forma tendones y cartílagos, la elastina forma ligamentos y la
queratina pelo y uñas.
 Función contráctil o de movimiento: algunas proteínas permiten que la célula o
determinadas organelas se muevan y cambien de forma por ejemplo: en los
musculos la actina los relaja y la miosina los contrae, integrinas y tubulinas
mueven el sistema citoesqueletico de la célula, la dineina es la responsable del
movimiento de cilios y flagelos
 Función de transporte: algunas proteínas transportan sustancias a ambos lados
de la membrana plasmática y otras, en los liquidos extracelulares por ejemplo:
las lipoproteínas transporta lípidos desde el hígado a otros órganos, mientras
que la hemoglobina transporta oxigeno a los tejidos.
 Función hormonal: estas proteínas permiten regular la actividad fisiológica y
metabolica de las células. En esta categoría se incluyen la insulina, la tiroxina ,
la hormona del crecimiento, etc.
 Función de defensa: los anticuerpos son proteínas producidas en los globulos
blancos que reconocen y neutralizan bacterias y virus. En est categoría entran
la trombina y el fibrogeno que actúan en la coagulación de la sangre
 Función de nutrición y reserva: algunas proteínas son nutrientes celulares,
como la caseína de la leche, la ovoalbúmina del huevo y el endoesperma de las
semillas.
 Función enzimática: muchas proteínas globulares, como las catalasas, las
permeasas, las peroxidasas y los citocromos, son capaces de acelerar la
 velocidad de las reacciones químicas en el cuerpo. La pepsina rompe las en
péptidos pequeños y la renina separa la leche en fracciones liquidas y solidas,
mientras que la lipasa degrada las grasas.

Las enzimas:
Las enzimas son importantes proteínas cuya función es acelerar la velocidad de las
reacciones químicas. Muchas reacciones no podrían ocurrir en las condiciones de pH
neutro y de temperatura del organismo, si no fueran cataliazadas por las enzimas, pero
por otra parte, las enzimas requieren de un pH y termperatura específicos.
La inmensa mayoría de las enzimas son proteínas globulares y su función depende de
su estructura tridimensional.
En su interior la enzima tiene un sitio activo en el que se fija la molecula sobre la que
actuará, esta molecula se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato puede
inducir un cambio de conformación que permite una mejor interacción del complejo.

Clasificación de las enzimas:

 Oxidorreductasas: actúa en las reacciones que se transfieren electrones.
 Transferasas: actua en las reaaciones en que se transfieren grupos químicos
 Liasas: adicion de grupos a dobles enlaces o formación de dobles enlaces por
eliminación de grupos.
 Hidrolasas: reacciones de hidrólisis
 Isomerasas: transferencia de grupos dentro de moléculas que dan formas
isoméricas.
 Ligasas: formación de enlaces C-C, C-S, C-O y C-N mediante reacciones de
condensación.