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La apariencia de la carne es un factor muy importante para la aceptación principalmente por los colores en términos

de rojo claro u oscuro por los pigmentos de las fibras musculares. Los rendimientos de las carnes rojas o
blancas son distintos en cuanto su jugosidad, textura, rigidez y sabor.

Estudio de musculo de pierna reconstituido mostro mejor resistencia al deshebrado que de musculo de pierna. De
mayores proteínas en carne de pechuga que carne de musculo. Diferencia fisicoquímica más evaluadas son la
textura, rigidez de carne oscura y clara por el procesamiento térmica. La concentración de Sal fue un factor a
evaluar en las pastas de carne de pollo por su rigidez, los ajustes de pH con cocción además de las composiciones
por proteínas grasas etc. Diferencian. Falta de estandarización en el rebozado de carnes. Atributos físicos de
carne por comportamiento proteínas antes y durante el procesamiento térmico, gelificación, emulsión,
interacción con carbohidratos etc.

Tipos de fibra muscular (descuido) diferenciados por las proteínas miofibrilares (musculo blanco) soluble en
solución salina. Proteínas Miofibrilares tiene distinta gelificación y elasticidad. Isoformas y polimorfismo en
miosina son asociado con musculo blanco y rojo.

Tipos de musculo y fibras


Musculo consiste en: Fibras estructuradas, membranas celulares, miofibrillas, mioglobina, enzima etc. Diferencia por
su comportamiento fisiológico, apariencia.

Clasificación

 Intensidad de color: cantidad de mioglobina en fibras musculares. Musculo rojos (pierna o pegados al hueso) y
blancos (espalda) dado por la parte o pieza.
 Velocidad de contracción del musculo (rápida musculo blanco o lenta musculo rojo).
 Propiedades bioquímicas del musculo; Actividad espiratoria. 3 tipo de musculo. Oxidativa de contracción rápida y
lenta, así como glucolítica contracción rápida.
 Clasifican por miosina y actina.
 Tinción de miosina por NADH-tetrazolio y amilofosforilasa para fibra blanca.
 Sensibilidad pH.
 Ahorme 3 clases beta rojo, alfa rojo y alfa banco.
 Porcentaje de fibra en músculos.

Proteínas Miofibrilares.

Numerosas isoformas por mapeo de péptidos (200 miofibrilares, miosina, actina, tropomiosina, troponina y alfa
actina)

Miosina Actina Tropomiosina Troponina Alfa-actina


43% proteína total de Segundo más Compuesta de beta y 3 unidades De los mejores
miofibrillas esquelética abundante en la alfa tropomiosina troponina-C, -I y -T. compuestos en banda Z
de mamíferos y aves. proteína total de combinada para formar Las 3 tiene conecta la actina con los
Forman espina dorsal por miofibrillas 22%. dímeros que varían en unidades rápidas y filamentos.
las cabezas de ATP Monómeros los músculos lentas. la isoforma Fibras oxidativas rojas
actina. Genes baria según globulares. homodimero musculo de la c con cálido bandas z más anchas
color rojo o blanco y Mantiene por una blanco. Herodimero en con unión en fibras que fibra blanca.
entre musculo que da secuencia 2 tipo musculo rojo. Mayor alfa, de contracción
distintas isoformas de fibras musculares que beta en fibras tipo 1 rápida y lenta por el
miosina. Pollo distintas esquelético bovino de musculo de conejo. músculo rojo y
miosinas. Diferencia de cardiaco y rápido y Da isoformas lentas y blanco por
AA por miosina rápida o musculo rápido por tropomiosina. sensibilidad de
lenta. Cadenas por las esquelético lento calcio.
que están compuestas del conejo.
gruesa o fuerte o lenta.

Funcionalidad de la proteína
Afectado por procesamiento y comportamiento en alimentos. Funcionalidad de proteínas en procesamiento por
hidratación, comportamiento reológico, solubilidad proteína, gelificación. La diferencia bioquímica describe los
distintos procesos para musculo. Estudios con muestra de proteína por aislamiento para la funcionalidad a dar
sea gel o emulsión.
Propiedades de solución Solidificación o gelificación Emulsificación
Proteína solubilidad/ Extracción: Miosina: Concentraciones de proteína Diferencia en emulsionantes por las
Importante proceso fisicoquímico diluida dependiente de la fuerza iónica propiedades de las proteínas miofibrilares
músculos procesados, triturados, ambiental baja ionización las fortalece con aisladas por carecer fibras musculares, así
reestructurados la solubilización da por largos filamentos de miosina da geles con como la capacidad de emulsión y
trituración y mezcla paso previo para estructura fina y rígida. Alta ionización da estabilidad de esta. Sin diferencia en
solidificación y emulsión. Dado por 5 de filamentos cortos y rigidez reducida. musculo claro y oscuro en emulsión.
musculo total de proteína que entra en Miosina blanca pechuga de pollo geles Diferencia entre Cane aves jóvenes por
solución sujeto a la concentración de mas rígidos que a roja en los muslo y miofibrilar proteica por sus formas
proteína, centrifugación, fuerza y pierna. Sensibilidad de miosina por isométricas en las etapas de desarrollo.
tiempo. Dispersión coloidal en lugar de factores ambientales variación hiriente de pH acido el musculo rojo tiene una
solubilidad, capacidad suspensión y aves, microestructuras de tipo de geles. hidrofobicidad mayor que el blanco. La
dispersión. Una vez solubilizado se Máxima rigidez pH 5.1-5.4 musculo rojo y hidrofobicidad determina la estabilidad de
puede extraer la proteína del musculo pH óptimo de gelificación 5.9 pollo. emulsión y capacidad de unión a la grasa
fácilmente en la salmuera. Miofibrillas Variación por distribución de fibras en de proteínas musculares.
diferenciar por estructura disco Z la musculo. Conclusión:
variación de isoformas en blanco y rojo. Miofibrillas/ Proteínas solubles en Los estudios comparativos en la última
Musculo rápido presenta mayor sal: década han establecido una fuerte
estabilidad alcalina y lento a ácidos. Concentración 2% sal se agrega la evidencia de que bajo condiciones
Miosina musculo blanco punto estructura miofibrilla inicialmente se hincha idénticas de pH, temperatura,
isoeléctrico al musculo rojo. y luego se rompe produciendo acto calentamiento y fuerza iónica similares o
Viscosidad: miosina, miosina y variedades de muy parecidas a las del procesamiento de
Propiedades reológicas relacionada agregados o complejo de proteína carne, las proteínas miofibrilares de fibras
con el flujo y deformación son atributos incluidas las miofibrillas intactas. Debido blancas o de contracción rápida suelen
importantes. Viscosidad de fase acuosa diversas isoformas en tropomiosina, mostrar funciones superiores en
influye en la textura y estabilidad, así troponina y alfa actina además de la comparación con las de Fibras rojas o de
como manejo de rebozados. Las miosina. contracción lenta, un hecho que puede
proteínas son polímeros capases de Causas posibles para las explicar parcialmente por qué las carnes
unirse a agua, hinchan y aflojan de la variaciones procesadas de diferentes fuentes
matriz polimérica aumentando su musculares a menudo varían en
entre los tipos de fibra:
resistencia al corte por la tensión de propiedades físicas. información podría ser
Variación por isoformas miosina,
cizallamiento. Aplica el flujo de newton útil en el futuro para seleccionar y diseñar
polimorfismo de miofibrillas en distintos
por el esfuerzo de corte y velocidad de animales de carne ricos en ciertos tipos de
tipos de fibra responsable de la variación
corte descrita para característica del fibra que poseen un alto grado de
en las propiedades de gelificación los tipos
flujo. Proteínas tiene características no funcionalidad de proteínas. La selección o
de proteínas miofibrilares.
newtonianas dependiendo de los agrupación cuidadosa de las materias
Desnaturalización térmica y agregación:
atributos intrínsecos de la proteica por primas cárnicas basadas en el perfil de tipo
despliegue inicial de moléculas de proteína
su masa molecular, tamaño, volumen, de fibra probablemente maximizaría la
para exponer los sitios de unión especifico
forma etc. Y factores externos como funcionalidad de las proteínas y mejoraría
y agregación para formar una matriz de
temperatura, pH, fuerza iónica y la textura de los productos basados en
gel.
velocidad de corte. surimi o en productos basados en surimi.
Filamento génesis de la miosina de
Pechuga de pollo mayor viscosidad que Es evidente que las discrepancias
calefacción miosina roja forma barreras
las miofibrillas de pierna. funcionales entre las proteínas
cortas y discretas con débiles geles.
Diferencia de músculos por fracción miofibrilares blancas y rojas son atribuibles
Consideración de Procesamiento a las diversas isoformas de la miosina que
soluble mayor viscosidad en musculo
Proteína alisada en sistema modelo. Con poseen diferentes características
blanco respecto la roja en pH ácido por
proteínas purificadas y sales entornos bioquímicas. Aunque la capacidad de la
un filamento génesis favorable en
iónicos y pH controlado. La proteína gel miosina de diferentes tipos de fibra para
miosina blanca, la temperatura influye
influenciada por el contenido de grasa en formar filamentos diferentes en solución
mayor calentamiento con un gel más
musculo claro y rojo de fibra y proteínas. salina y para producir diferentes agregados
elástico con tensión máxima.
Afecta la emulsión. después del calentamiento puede explicar
parcialmente las diferencias en las
propiedades reológicas y viscoelásticas del
gel, las causas exactas de tales
variaciones siguen siendo poco conocidas.
Para establecer una relación clara entre las
propiedades funcionales de las proteínas
miofibrilares y los atributos físicos de las
carnes procesadas, las condiciones que
simulan de manera más precisa las del
procesamiento de carne in situ
(formulación, entorno iónico, pH, etc.)
deben utilizarse para los estudios de
gelificación de proteínas.