EVALUACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

RESUMEN

El objetivo del laboratorio presente consistió en identificar la actividad enzimática a partir de

diferentes muestras vegetales como manzana, zanahoria, papa y una muestra de tejido animal
como el hígado de pollo, para ello se realizaron 4 pruebas las cuales fueron: actividad
enzimática de la catalasa en tejidos animales y vegetales, hidrólisis del almidón por acción
de la amilasa, hidrólisis de la sacarosa por la glucosidasa de las levaduras y acción de las
polifenol-oxidasas. De los resultados obtenidos se pudo determinar que en las primeras
muestras las burbujas observadas, son debido al oxigeno procedente de la ruptura del
peróxido, cuando cesan las burbujas observamos un aumento en el nivel de la muestra, este
aumento se debe a el desprendimiento de agua por el residuo que queda de la ruptura del
peróxido de hidrogeno. En las muestras que fueron calentadas no se vio reacción debido a
que la enzima catalasa se desnaturalizo debido a la alta temperatura, es por ello que no puede
cumplir con su actividad enzimática

Palabras claves: Actividad enzimática, tejidos vegetales, hidrolisis de sacarosa.

ABSTRACT

The objective of the present laboratory consisted of identifying the enzymatic activity, as
well as the samples of vegetables, apple, carrot, potato and a sample of animal tissue such as
chicken liver, for which 4 tests were carried out, which were: enzymatic activity of the
catalase in animal and vegetable tissues, hydrolysis of starch by the action of amylase,
hydrolysis of sucrose by the glucosidase of yeast and the action of polyphenol oxidases. Of
the results, in the same way, in the same way, of the first samples, the bubbles observed, and
the oxygen originated from the peroxide breakdown, when the bubbles cease they observe
an increase in the level of the sample, this increase is it owes to a water release. for the residue
that remains from the breakdown of hydrogen peroxide. In the samples that were heated, the
reaction was not seen because the catalase enzyme was denatured due to the high
temperature, which is why it can not fulfill its enzymatic activity

Key words: Enzymatic activity, plant tissues, hydrolysis of sucrose.

INTRODUCCION por tanto el número de encuentros
se incrementa. Si la temperatura es
Las enzimas son proteínas globulares
excesiva, la enzima, cuya
compuestas por polímeros de
estructura es proteínica, se
aminoácidos, que regulan actuando como
desnaturaliza perdiendo totalmente
catalizadores en la mayor parte de las
sus propiedades, de forma que la
reacciones metabólicas de los seres vivos.
actividad enzimática cesa.
Con su acción, regulan la velocidad de
muchas reacciones químicas implicadas en  pH: Todas las enzimas tienen dos
este proceso. Según sea su composición valores límite de pH entre los
molecular, se distinguen dos tipos de cuales son efectivas. Traspasados
enzimas: uno estrictamente proteico y otro estos valores, la enzima se
constituido por la unión, más o menos desnaturaliza y deja de actuar.
fuerte, de una molécula proteica o Entre estos dos valores extremos se
apoenzima y de una parte no proteica o sitúa un pH en el cual ña enzima
cofactor; este tipo recibe el nombre de alcanza una efectividad máxima:
holoenzima. Las enzimas se requieren en Es el llamado pH óptimo. Este es
pequeñas cantidades, ya que estas son solo independiente del punto
un soporte a la reacción y no participan en isoeléctrico de la molécula
ella, por lo tanto, no se consumen en la enzimática, es decir, cuando ésta
reacción, para eso existen los mecanismos no tiene carga global, ya que hay
de control de la actividad enzimática. tantos radicales ácidos como
(Santillana, 2015) básicos. El pH óptimo está
Mecanismos de control de la actividad condicionado por el tipo de enzima
enzimática: y de sustrato, debido a que el pH
influye en el grado de ionización
 La temperatura: Si se suministra de los radicales del sustrato.
a una reacción enzimática energía
en forma de calor, al ser captada  Concentración del sustrato: En
por las moléculas es transformada toda reacción enzimática, si se
en energía cinética. Ello favorece incrementa la concentración del
la movilidad de estas moléculas y sustrato se produce un aumento de
 la velocidad de formación del  Inhibidores: Hay inhibición
producto, tendente a restablecer el cuando disminuye la actividad y la
equilibrio químico entre la eficacia de una enzima. Las
concentración del sustrato y la del sustancias distintas del sustrato que
producto. En este proceso la tienen este efecto se denominan
enzima no varía. Se puede explicar inhibidores (I). La inhibición
considerando que, al abundar más irreversible o envenenamiento de
las moléculas del sustrato, son más la enzima tiene lugar cuando el
probables los encuentros o choques inhibidor se fija permanentemente
entre estas moléculas y la enzima. al centro activo inutilizándolo al
Si la concentración del sustrato es alterar su estructura. La inhibición
excesiva, la velocidad de reacción reversible tiene lugar cuando no se
no aumentará, debido a que todas inutiliza el centro activo, sino que
las enzimas están en forma de solo se impide su normal
complejo (E-S). En ciertos casos se funcionamiento. (Arrayan, 2011)
producirá un tipo se inhibición
Factores que afectan la actividad
enzimática en la que dos sustratos
enzimática
se unen a la vez a la enzima,
inutilizándola.
son aquellos agentes o condiciones
que pueden modificar el
 Activadores: Algunos iones
funcionamiento de las enzimas.
favorecen la unión de la enzima
Las enzimas son una clase de
con el sustrato; por ejemplo, la
proteínas cuya función es acelerar
enzima fosforilasa, que regula la
las reacciones bioquímicas. Estas
formación de ATP a partir de ADP
biomoléculas son esenciales para
y un grupo fosfato(H3PO4) y que se
todas las formas de vida, plantas,
suele representar como Pi (Fosfato
hongos, bacterias, protistas y
orgánico), se ve activada por la
animales. Las enzimas son
presencia de iones magnesio Mg+
esenciales en diversas reacciones
2.
importantes para los organismos,
como eliminar compuestos
tóxicos, descomponer los enzima, por lo que se formará el
alimentos y generar energía. Así, producto más rápidamente.
las enzimas son como máquinas
pH Los cambios en la
moleculares que facilitan las tareas
concentración de iones hidrógeno
de las células y, en muchas
(pH) influyen considerablemente
ocasiones su funcionamiento se ve
en la actividad de las enzimas.
afectado o favorecido bajo ciertas
Debido a que estos iones poseen
condiciones.
carga, generan fuerzas de atracción
Concentración de enzimas y repulsión entre los enlaces de
hidrógeno e iónicos de las enzimas.
A medida que aumenta la
Esta interferencia produce cambios
concentración de enzimas, la
en la forma de las enzimas,
velocidad de la reacción aumenta
afectando así su actividad. ada
de manera proporcional. Sin
enzima tiene un pH óptimo en el
embargo, esto es así solo hasta
que la velocidad de reacción es
cierta concentración, pues en un
máxima. Así, el pH óptimo para
momento determinado la
una enzima depende de dónde
velocidad se hace constante.Esta
funciona normalmente. Por
propiedad se utiliza para
ejemplo, las enzimas intestinales
determinar las actividades de las
tienen un pH óptimo de
enzimas séricas (del suero
aproximadamente 7.5 (ligeramente
sanguíneo) para el diagnóstico de
básico). En contraste, las enzimas
enfermedades.
en el estómago tienen un pH
óptimo de aproximadamente 2
Concentración de sustrato
(muy ácido).
Al aumentar la concentración de
Salinidad
sustrato se incrementa la velocidad
de la reacción. Esto se debe a que
La concentración de sales también
más moléculas de sustrato
afecta el potencial iónico y en
colisionarán con las moléculas de
consecuencia pueden interferir en
ciertos enlaces de las enzimas, los
cuales pueden formar parte del
sitio activo de la misma. En estos
casos, al igual que con el pH, la
actividad enzimática se verá
afectada.
temperatura
A medida que aumenta la
temperatura aumenta la actividad
enzimática y, en consecuencia, la
velocidad de la reacción. Sin
embargo, las temperaturas muy
altas desnaturalizan las enzimas,
esto significa que el exceso de
energía rompe los enlaces que
mantienen su estructura haciendo
que no funcionen de manera
óptima. Así, la velocidad de la
reacción disminuye rápidamente a
medida que la energía térmica
desnaturaliza las enzimas. Este
efecto se puede observar de manera
gráfica en una curva en forma de
campana, donde se relaciona la
velocidad de reacción con la
temperatura.
La temperatura a la que se produce
la velocidad máxima de reacción se
denomina temperatura óptima de la
enzima, que se observa en el punto
más alto de la curva. Este valor es
diferente para las distintas
enzimas. No obstante, la mayoría
de las enzimas en el cuerpo
humano tienen una temperatura
óptima de alrededor de 37.0 °C. En
resumen, a medida que aumenta la
temperatura, inicialmente la
velocidad de reacción aumentará
debido al aumento de la energía
cinética. Sin embargo, el efecto de
la ruptura de la unión será cada vez
mayor, y la velocidad de reacción
comenzará a disminuir. (leion,
2016)
Concentración del producto
La acumulación de los productos de
reacción generalmente disminuye la
velocidad de la enzima. En algunas
enzimas, los productos se combinan con su
sitio activo formando un complejo suelto
y, por lo tanto, inhibiendo la actividad de
la enzima. En sistemas vivos, este tipo de
inhibición generalmente se previene
mediante una eliminación rápida de los
productos formados.
Activadores enzimáticos
Algunas de las enzimas requieren la la enzima no puede funcionar
presencia de otros elementos para correctamente. (Thomson, 2007)
funcionar mejor, estos pueden ser cationes
metálicos inorgánicos como Mg2+, Mn2+, La velocidad de las reacciones enzimáticas
Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, etc. aumenta, por lo general, con la
temperatura, dentro del intervalo en que la
Inhibidores enzimáticos enzima es estable y activa. La velocidad
por lo general se duplica por cada 10°C de
Los inhibidores enzimáticos son
aumento térmico (Vasquez, 2010). La
sustancias que afectan negativamente la
actividad enzimática máxima se alcanza a
función de las enzimas y, en consecuencia,
una temperatura óptima, luego la actividad
ralentizan o en algunos casos, detienen la
decrece y finalmente cesa por completo a
catálisis. Hay tres tipos comunes de
causa de la desnaturalización progresiva
inhibición enzimática: competitiva, no
de la enzima por acción de la temperatura.
competitiva e inhibición del sustrato:
A bajas temperaturas, las reacciones
Inhibidores competitivos disminuyen mucho o se detienen porque
decrece la cinética molecular, pero la
Un inhibidor competitivo es un compuesto
acción catalítica reaparece cuando la
químico similar a un sustrato que puede
temperatura se eleva a valores normales
reaccionar con el sitio activo de la enzima.
para la enzima. No olvidar que una enzima
Cuando el sitio activo de una enzima se ha
humana típica posee su óptimo a 37 º C, en
unido a un inhibidor competitivo, el
cambio otros organismos como, por
sustrato no puede unirse a la enzima.
ejemplo, las bacterias termófilas
resistentes a altas temperaturas tienen su
Inhibidores no competitivos
óptimo de actividad cercano a los 80º C.
Un inhibidor no competitivo también es un
Principalmente, la velocidad de la reacción
compuesto químico que se une a otro lugar
o catálisis varía de acuerdo a la
del sitio activo de una enzima, llamado
concentración del sustrato, al aumentar la
sitio alostérico. En consecuencia, la
concentración de sustrato, la actividad
enzima cambia de forma y ya no puede
enzimática aumenta, hasta alcanzar la
unirse fácilmente a su sustrato, por lo que
velocidad máxima, punto donde la enzima que la correspondiente reacción no
se satura, debido a que las enzimas tienen catalizada.
todos sus sitios activos ocupados.
Los enzimas poseen grupos químicos
Actividad enzimática ionizables (carboxilos -COOH; amino -
NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las
El término cinética enzimática implica el cadenas laterales de sus aminoácidos.
estudio de la velocidad de una reacción Según el pH del medio, estos grupos
catalizada por una enzima y los efectos que pueden tener carga eléctrica positiva,
pueden tener factores como los negativa o neutra. Como la conformación
inhibidores. Uno de los principales de las proteínas depende, en parte, de sus
estudios que se realizan en una enzima es cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la
medir el efecto en la velocidad de la conformación será la más adecuada para la
reacción cuando se modifican las actividad catalítica.
concentraciones del sustrato y se
Debido a que las enzimas son
mantienen constantes la concentración de
extremadamente selectivas con sus
enzima, el pH, la fuerza iónica del medio,
sustratos y su velocidad crece solo con
la temperatura, entre otros (Nora, 2011)
algunas reacciones, el conjunto (set) de
enzimas sintetizadas en una célula
Como todos los catalizadores, las enzimas
determina el tipo de metabolismo que
funcionan disminuyendo la energía de
tendrá cada célula a su vez, esta síntesis
activación de una reacción, de forma que
depende de la regulación de la expresión
se acelera sustancialmente la tasa de
génica (Olmos, 2010)
reacción. Las enzimas no alteran el
balance energético de las reacciones en
METODOLOGÍA
que intervienen, ni modifican (Franklin,
2012), por lo tanto, el equilibrio de la 1. Actividad enzimática de la catalasa en

reacción, pero consiguen acelerar el tejidos animales y vegetales

proceso incluso millones de veces. Una Se realizó el corte de dos trozos de

reacción que se produce bajo el control de zanahoria y dos trozos de hígado para
una enzima, o de un catalizador en general, después introducir cada muestra en un
alcanza el equilibrio mucho más deprisa tubo de ensayo, poniendo 3 ml de agua
destilada y luego a hervir un tubo con
zanahoria y otro tubo con hígado en un
baño maría durante 15 minutos,
seguidamente se retiró el agua y adiciono
10 gotas de peróxido de hidrógeno (H2O2)
a cada tubo.
2. Hidrólisis del almidón por acción de
la amilasa
Se Marcaron 6 tubos de ensayo y luego se
realizaron las siguientes preparaciones:
- Tubos 1 y 2: 2 ml de solución de almidón
- Tubos 3 y 4: 2 ml se solución de almidón
y 1 ml de saliva
- Tubos 5 y 6: 2 ml de solución de almidón
y 1,5 ml de HCl
los tubos se dejaron en reposo durante 30
minutos y adicione a los tubos 1,3 y 5
reactivo de Fehling A y B previamente
mezclados y a los tubos 2,4 y 6 lugol.
Reporte las observaciones en una tabla.
3. Hidrólisis de la sacarosa por la
glucosidasa de las levaduras
Se disolvió 2 gr de levadura en 20 ml de
agua destilada, y dejo reposar esta mezcla
durante 15 minutos, se filtró la mezcla y el
líquido resultante es el extracto de
lavadura.
Y se prepararon los siguientes tubos:
Tubo A: 1 gr de sacarosa más 5 ml de agua
y agitar
Tubo B: 1 r de sacarosa más 5 ml de agua
más 3 ml de extracto de levadura y agitar
Adicione a cada tubo el reactivo de
Fehling (1ml de A y 1ml B) y anote los
resultados.
4. Acción de las polifenol-oxidasas
Se cortaron 12 tiras delgadas de manzana
y papa de aproximadamente 5cm,
raspando los bordes para destruir células
del tejido. A continuación, se puso a baño
maría la mitad de los trozos de manzana y
papa.
Sobre una caja de Petri se pusieron 2
trozos de manzana y papa sin hervir, y
sobre otros 2 trozos de cada uno, pero
hervidos.
Enseguida, sumergió 2 trozos de manzana
y papa sin hervir en un tubo de ensayo con
solución de meta bisulfito sódico.
RESULTADOS
1- ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
DE LA CATALASA EN
TEJIDOS ANIMALES Y
VEGETALES
En la figura 1 se observan dos
tubos de ensayo los cuales
contienen dos trozos de zanahorita
y dos trozos de hígado y 3 ml de 2- HIDRÓLISIS DEL ALMIDÓN

agua destilada, después de ser POR ACCIÓN DE LA

hervidos en un baño maría se dejó AMILASA

reposar posteriormente se les

agrego 10 gotas de peróxido de En la figura 2 observamos los

hidrogeno (H2O2) o también tubos 1, 3 y 5 los cuales contienen

llamada comúnmente como agua una solución de almidón, -

oxigenada, lo cual permitió adicionalmente el tubo 3 se le

observar la acción de la actividad agrego 1 ml de saliva, por otro

enzimática de la catalasa para lado, el tubo 5 se le agrego 1,5 ml

descomponer el peróxido de de HCL, los tubos se dejaron

hidrogeno en tejidos animales y reposar durante 30 minutos y se le

vegetales. adiciono reactivo de fehling A y B

previamente mezclado,
observando en los tubos 3, 1 una
coloración azul oscura, por otro
lado, el tubo 5 obtuvo una
Figura 1
coloración azul claro y un
Actividad enzimática de la
precipitado blanco al fondo.
catalasa

Figura 2

Adición de reactivo de fehling A

yB

Fuente: Elaboración
propia
 En la tabla 1 se indica con una X si en los
diferentes tubos de ensayo presentaron
cambios en la prueba de hidrolisis del
almidón por acción de la amilasa, por otro
lado, también se indicaron las soluciones
En la figura 3 observamos los tubos 2, 4 y que se utilizaron en la prueba.
6 los cuales contienen una solución de
Tabla 1
almidón, adicionalmente el tubo 4 se le
agrego 1 ml de saliva, por otro lado, el Prueba del hidrolisis del almidón
tubo 6 se le agrego 1,5 ml de HCL, los
Tubo
tubos se dejaron reposar durante 30
1 2 3 4 5 6
minutos y se le adiciono lugol,
Observación
previamente mezclados, se observó en los
Solución X X X X X X
tubos 2, 6 una coloración azul oscura, por
Almidón
otro lado, el tubo 4 no torno coloración
Saliva X X
por lo cual quedo transparente, todos los
HCL X X
tubos presentaron un precipitado blanco
Felihling A X X
al fondo.
yB
Figura 3 Lugol X X

Adición de lugol Coloración X X X X X

Precipitado X X X X X X
Fuente: Elaboración propia

3. HIDROLISIS DE LA SACAROSA
POR LA GLUCOSIDASA DE LAS
LEVADURAS

Fuente: Elaboración
propia
En la figura 4 se observan dos tubos de
ensayo los cuales fueron marcados como
tubo de ensayo A y tubo de ensayo B. El
tubo de ensayo A contenía 1 gramo de
sacarosa más 5 ml de agua y se agitaron,
al realizar la agitación se observó que él
tuvo de ensayo A tomo una coloración
azul clarita, por otro lado, el tubo B
contiene 1 gramo de sacarosa más 5 ml de
agua más 3 ml de extracto de levadura y
4. ACCIÓN DE LAS POLIFENOL-
agitaron, al realizar la agitación se
OXIDASAS
observó que él tuvo de ensayo B tomo
una coloración azul oscura. A cada tubo En la figura 5 se muestra 2 tiras de
se le adiciono 1 ml de reactivo de fehling. manzana sin hervir y dos tiras de
manzana hervidas, con un tamaño
aproximadamente de 5cm, se rasparon los
bordes para destruir células del tejido. A
continuación, se procedió a hervirlo un
baño maría. Por último, se colocaron las
tiras sin hervir y las tiras hervidas en una
caja Petri y se sumergieron todos los
trozos de manzana en una solución de
Figura 4
metabisulfito sódico.
Hidrólisis de la sacarosa

DISCUSIÓN

El tubo de ensayo de cada prueba contenía

un trozo de zanahoria y un trozo de hígado,

Fuente: Elaboración
propia
cuando agregamos el peróxido a las
muestras que no fueron sometidas a alta
temperatura, estas mostraron un burbujeo
inmediato, por el contrario, las muestras
que fueron calentadas hasta ebullición no
presentaron ninguna reacción aparente.
Estas burbujas observadas en las primeras
muestras, son debido al oxigeno
procedente de la ruptura del peróxido,
cuando cesan las burbujas observamos un
aumento en el nivel de la muestra, este
aumento se debe a el desprendimiento de
agua por el residuo que queda de la ruptura
del peróxido de hidrogeno.
En las muestras que fueron calentadas no
se vio reacción debido a que la enzima
catalasa se desnaturalizo debido a la alta
temperatura, es por ello que no puede
cumplir con su actividad enzimática
Cabe destacar que la cantidad de oxigeno
desprendido de la muestra animal fue
mayor que en la zanahoria, esto debido
quizás a que el animal produce más
peróxido, y por lo tanto las células tienen
que contar con mayor cantidad de catalasa,
para que la célula no se llene con este
agente toxico. (Olmos, 2010)
Hidrólisis del almidón por acción de la
amilasa. Para el primer caso con Fehling
no se presentó reacción, lo cual es raro
pues este reacciona en presencia de
azucares reductores solos, es decir
monómeros. El almidón es un polímero de
glucosas, (Garibay, Ramirez, & Lopez ,
1993) y en medio acido, o por efectos de la
enzima amilasa (que rompe los enlaces
entre glucosas) se divide en sus
monómeros. El almidón si tubo el
resultado esperado, que era la no reacción,
pues en cadenas largas el reactivo de
Fehling no interactúa con el azúcar.
Revisando en la literatura, (Bailey &
Bailey, 1998) observamos que para
observar la reacción de Fehling, luego de
pipetear este reactivo en la muestra, se
debe calentar para que tome el color
indicado, pero este paso no se realizó, es
por esto quizás que no se observan
cambios en los tubos 1 y 2.
Para la prueba con el reactivo de Lugol, se
observó una reacción en el tubo que
contenía una solución de almidón pura
(solo agua destilada y almidón), lo cual se
debe a que en el tubo no hay ninguna
sustancia que me corte la cadena larga de
almidón, esto permite que el yodo del
reactivo, interactué con la cadena y me dé
la coloración purpura característica.
Los otros dos tubos de ensayo no
mostraron reacción alguna, esto debido a
que el almidón fue separado en sus CONCLUSIONES
unidades (glucosa) por acción del HCl y la
 En conclusión, es más fácil notar la
amilasa, la cual es una enzima presente en
acción de la catalasa en tejido
la saliva y parte del tracto digestivo
animales que en tejidos vegetales, ya
(Garibay, Ramirez, & Lopez , 1993) que
que la muestra vegetal contiene
ayuda a degradar los carbohidratos que menor cantidad de proteínas totales,
ingerimos en nuestra dieta. entonces la proporción de la catalasa

Hidrólisis de la sacarosa por la glucosadas también menor y en tejidos animales

de las levaduras. Para el tubo A y B, el es mayor.

cual hace referencia a la dilución de la  Al exponer proteínas al calor

sacarosa junto al agua y levadura, se puede puede ocurrir dos factores,
observar que no se obtuvo ningún tipo de primero que la temperatura a la
reacción y que su color azul se da por la cual la actividad catalítica llega a
agregación del feling A y B. esto permite su punto de resistencia máximo se
deducir que los carbonos a numéricos de le llama temperatura óptima, por
los monosacáridos (glucosa y fructosa) otro lado, si las proteínas pasan su
(Miranda, Batistote, & Ernandes, 2008) se tope máximo de resistencia, se
encuentran unidos entre sí, formando un empieza desnaturalizar por el
enlace o un glicosido, por esto la sacarosa calor, y al estar por encima de la
siendo un azúcar no reductor no posee un temperatura óptima, las enzimas
extremo libre que facilite la reducción de comienzan a inactivarse.
algún compuesto. Según lo consultado por
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que el reactivo de feling actúe en azucares Arrayan, E. (2011). GENÉTICA Y
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