Proteínas

Las proteínas son moléculas compuestas por una o más cadenas de

aminoácidos. Las proteínas revisten importancia central en la química de la
vida. Constituyen más del 50% del peso seco de la célula. Desde el punto de
vista funcional, las proteínas tienen roles cruciales en prácticamente todos los
procesos biológicos.
Algunas funciones en las que participan son:
Transporte: como es el caso de la hemoglobina que transporta O2 y la bomba
Na+ y K+ que transporta iones.
Almacenamiento: La albúmina, que se encuentra en la clara del huevo,
proporciona nutrientes al embrión.
Movimiento: La interacción de proteínas como la actina y la miosina, que se
encuentran en los músculos, producen movimiento y contracción muscular.
Estructural: Como las proteínas colágeno y elastina que dan soporte
mecánico a las células que forman los tejidos. Otros ejemplos son: la
queratina, que forma cabello, uñas, escamas, plumas y cuernos, y la seda,
que forma telarañas y capullos.
Inmunológica: los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas específicas
que se encuentran en el torrente sanguíneo, combaten a los agentes
patógenos y algunos neutralizan venenos. Otro ejemplo es el veneno, que se
encuentra en animales venenosos y pueden incapacitar a sus presas.
Generación y transmisión de señales: La hormona insulina, la cual es
producida por el páncreas, promueve la asimilación de la glucosa en las
células.
Enzimática: las proteínas actúan como biocatalizadores de reacciones
químicas. Por ejemplo: la amilasa, que se encuentra en la saliva y el intestino
delgado, digiere los carbohidratos.
Las unidades básicas que constituyen las proteínas son los aminoácidos
unidas por enlaces peptídicos. Cada aminoácido está formado por un grupo
amino (NH2) que es básico y un grupo carboxilo (COOH). Ambos grupos de
unen a un átomo de C (carbono) central, al cual se une un grupo radical (R) o
cadena lateral. También el carbono central se une a un hidrógeno, para
completar sus 4 enlaces covalentes.

En la naturaleza existe un gran número de aminoácidos. Pero solo 20 forman

parte de las proteínas. Estos son diferentes entre sí a nivel de la cadena
lateral o grupo R.
Existen 20 aminoácidos naturales, que se diferencian en el sustituyente R, de
los cuales 8 de ellos son considerados esenciales, es decir, deben ser
ingeridos en la dieta, ya que no son sintetizados por el organismo. Existen
también los no esenciales, se denominan así porque el organismo es capaz
de sintetizarlos, por lo tanto, no requerimos de ingerirlos con los alimentos.

Algunos aminoácidos son hidrofílicos y solubles en agua porque su grupo R es

polar, es decir, los electrones forman enlaces covalentes, en los que los
electrones compartidos pasan más tiempo cerca de uno de los átomos. Así,
un átomo adquiere una carga ligeramente negativa y el otro ligeramente
positivo. Otros son hidrofóbicos, con grupos R apolares, es decir, los
electrones de los enlaces covalentes pueden compartirse equitativamente
entre dos átomos. Estos no se disuelven en agua. El grupo R sulfhidrilo de un
aminoácido, la cisteína puede formar enlaces de disulfuro covalentes con el
azufre de otra molécula de cisteína. Aunque los enlaces peptídicos (que
veremos a continuación) unen a los aminoácidos para formar las cadenas que
forman una proteína, los enlaces de disulfuro pueden unir diferentes cadenas
de aminoácidos entre sí, o conectar partes de la misma cadena, con lo que la
proteína se dobla o se pliega.

En solución acuosa los aminoácidos suelen ionizarse dando lugar a un ion

dipolar, es decir, a un ion con una zona cargada en forma negativa y otra
cargada en forma positiva. De esta manera se pueden comportar como ácidos
y como bases. Estas sustancias se conocen como anfóteras.
Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante reacciones de
síntesis por deshidratación. El nitrógeno del grupo amino (—NH2) de un
aminoácido se une al carbono del grupo del ácido carboxílico (—COOH) de
otro aminoácido mediante un enlace covalente simple, con pérdida de una
molécula de agua. Esta unión se llama enlace peptídico y la cadena que se
forma se denomina péptido.
La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido.

Cuando se unen tres aminoácidos forma un tripéptido.

Cuando se unen entre sí unos pocos aminoácidos, se denomina oligopéptido.

Una molécula con más de 10 unidades de aminoácidos se les llama
polipéptido.

Niveles de organización de las proteínas

Pueden distinguirse 4 niveles de organización en las proteínas: primario,
secundario, terciario y cuaternario.
Estructura primaria: Corresponde a la secuencia de aminoácidos que
conforma la proteína, la cual está determinada por la información contenida
en el ADN (material genético). Esta estructura es mantenida por enlaces
peptídicos. La estructura primaria de la proteína determina la función que
esta vaya a cumplir, dependiendo del número, tipo y orden de los
aminoácidos que lo componen. Un ejemplo de proteína primaria es la
insulina, que fue la primera proteína de la cual se identificó la secuencia
precisa de aminoácidos en sus dos cadenas principales.

Estructura secundaria: Se obtiene como resultado del plegamiento de la

cadena sobre sí misma, de modo que la cadena adquiera una estructura
tridimensional. Esto está dado gracias a la
formación de puentes de hidrógeno entre
los aminoácidos.
Tipos de estructura secundaria:
Estructura hélice alfa: implica la formación
de enrollamientos en espiral de la cadena
polipeptídica. La estructura helicoidal
depende de la formación de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos en
las vueltas sucesivas de la espiral.
Ejemplo: Queratina del pelo (la
secuencia de aminoácidos especificados
en los genes determina si el cabello será
liso u ondulado).

Estructura hoja plegada beta: Es una estructura en zig-zag casi

completamente extendida. Los puentes de hidrógeno le otorgan rigidez al
conjunto. Ejemplo: la fibrina de la seda.
Estructura terciaria: En algunas proteínas la estructura secundaria se pliega
de nuevo sobre sí misma, debido a las interacciones entre los grupos R de los
aminoácidos, dando lugar a la estructura terciaria.
Las interacciones de la estructura terciaria pueden ser:
 Enlaces de hidrógeno (H2) entre cadenas laterales.
 Atracción iónica entre cadenas laterales.
 Interacciones hidrofóbicas que resultan de la tendencia de los grupos R
no polares a enlazarse en el interior de una estructura globular, lejos
del agua circundante.
 Enlaces covalentes, como los enlaces disulfuro (--S-S--) que se
presentan entre los átomos de azufre de dos aminoácidos cisteína.

Cadena R

Estructura cuaternaria: este nivel

de organización depende del ordenamiento o unión de dos o más cadenas
polipeptídicas, para formar una gran proteína.
Cada cadena tiene su propia estructura primaria, secundaria y terciaria para
formar la proteína biológicamente activa. Por ejemplo: la hemoglobina es una
proteína que consta de cuatro cadenas de polipéptidos unidas mediante
enlaces de hidrógeno, formando un complejo estable.

La estructura de las proteínas determina su función o actividad biológica. La

conformación está determinada principalmente por la estructura primaria. La
actividad biológica de una proteína puede modificarse por el cambio de un
aminoácido de la secuencia.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas se clasifican en simples o conjugadas, dependiendo de su
constitución. Las simples son aquellas que por hidrólisis producen
únicamente  -aminoácidos. Las conjugadas son aquellas que por hidrólisis
producen aminoácidos u otras sustancias como monosacáridos, ácidos
nucleicos y lípidos.
La hidrólisis es la ruptura de un enlace covalente por acción de una molécula
de agua donde se incorporan sus partes (iones H+ y OH-).

PROTEÍNAS SIMPLES
I. GLOBULARES
 Globulinas: Son indispensables para la defensa contra las infecciones y son
denominadas gamma-globulinas.
 Albúminas: Se encuentran en los huesos y en la sangre donde sirven como
sistema buffer, para mantener el pH constante.
 Histonas: Son proteínas básicas, que están asociadas a los ácidos nucleicos.
II. FIBROSAS
 Colágenos: Proteínas en tejidos conectivos como tendones, ligamentos, Se
encuentran también en los huesos y dientes.
 Elastinas: Son también componentes de tejido conectivo y de vasos
sanguíneos, son elásticas y se pueden alargar.
 Queratinas: Proteínas fibrosas que se encuentran en el pelo, la piel, la uñas,
el algodón y la lana.

PROTEÍNAS CONJUGADAS
 Glicoproteínas: Contienen un carbohidrato como grupo no proteico (grupo
prostético). Por ejemplo, la mucina de la saliva.
 Lipoproteínas: Poseen un lípido como grupo prostético. Se encuentran en la
cubierta de los nervios, membranas celulares, núcleo y ribosoma. Por
ejemplo, -globulina presente en el suero.
 Hemoproteínas: Poseen un grupo prostético coloreado. Por ejemplo, la
hemoglobina.
 Nucleoproteínas: Están asociadas con los ácidos nucleicos.
(Grupo prostético: Un grupo prostético es el fragmento de una proteína que
no posee naturaleza aminoacídica.)