FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA DE BIOQUIMICA Y FARMACIA

“EL KIWI Y LA ACTINIDINA EN LA APLICACIÓN DE LA INDUSTRIA

CARNICA”

POR:
 Villca Escobar Gricel Lorena

CARRERA: Bioquímica y Farmacia

SEMESTRE: 7MO
GESTIÓN: I/2019
MATERIA DIRECTRIZ: Enzimología y técnicas fermentativas
DOCENTE TITULAR: Dra. Alvarado Balderrama Nataly

Santa Cruz-Bolivia
2019
INDICE

1. INTRODUCCION ..................................................................................................................................... 3
2. MARCO TEORICO ................................................................................................................................... 4
2.1. LAS ENZIMAS ................................................................................................................................. 4
2.2. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS .................................................................................. 4
2.3. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS PROTEOLITICAS ....................................................... 5
2.4. APLICACIÓN DE LA ACTINIDINA EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA .......................... 6
2.5. METODO DE OBTENCION DE LA ENZIMA ACTINIDINA .................................................. 7
2.6. MECANISMO DE ACCION DE LA ENZIMA CON EL SUSTRATO ...................................... 9
3. RESULTADOS ................................................................................................................................... 10
4. DISCUSIÓN ........................................................................................................................................ 11
5. BIBLIOGRAFÍA ................................................................................................................................. 12
 1. INTRODUCCION

Las enzimas son compuestos bioactivos proteicos que catalizan reacciones químicas en los
organismos vivos. Dicho de otra manera, ayudan a transformar unas sustancias en otras, o a
degradarlas, lo cual es vital para muchos procesos metabólicos de nuestro cuerpo, como la digestión
(sosa, 17)

Actúan sobre un sustrato. Su acción catalítica se puede deber exclusivamente a su naturaleza

proteica o en otros casos a la naturaleza proteica sumada a una estructura no proteica y termo
estable llamada cofactor (grupos prostéticos o coenzimas)

Las enzimas digestivas naturales ocurren en muchos alimentos como frutas y verduras. Ellos son
una buena fuente de enzimas proteolíticas que ayudan en la descomposición de la proteína
adecuada.

Las enzimas proteolíticas rompen enlaces peptídicos, algunas de estas se encuentran en el tubo
digestivo que transforman progresivamente las proteínas en péptidos y éstos en aminoácidos.

Las proteasas son un grupo de enzimas que hidrolizan las proteínas transformándolas en
aminoácidos o en péptidos sencillos y dentro de este grupo se encuentra la ACTIDINA (Castro,
2017)
 2. MARCO TEORICO

2.1. LAS ENZIMAS

Son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran la velocidad de reacción hasta alcanzar un
equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas más numeroso y especializado y, actúan como
catalizadores de reacciones químicas específicas en los seres vivos o sistemas biológicos. Muchas
de las enzimas no trabajan solas, se organizan en secuencias, también llamadas rutas metabólicas,
y muchas de ellas tienen la capacidad de regular su actividad enzimática.

Enzimas que rompen las uniones peptídicas: -CONH de las proteínas, por calor u otros agentes se
puede abrir la molécula proteica, de modo que entonces las uniones peptídicas pueden ser atacadas
por estas enzimas. (2018)

2.2. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas globulares completas de gran tamaño, formadas por una o más cadenas
polipeptídicas. Están plegados un surco o bolsillo en el que encajan la molécula o las moléculas
reactivas (el sustrato) y donde tiene lugar las reacciones.

Esta región de la enzima se conoce como Sitio activo, solo pocos aminoácidos de las enzimas están
involucrados en un sitio activo en particular) algunos de ellos pueden ocupar posiciones contiguas
en la estructura primaria, pero es más frecuente que esa proximidad de los aminoácidos del sitio
activo, la cause el intricado plegamiento de la cadena de aminoácidos que da origen a la estructura
terciaria.

En una enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos del sitio activo pueden encontrarse en
diferentes cadenas polipeptídicas. El sitio activo no sólo tiene una configuración tridimensional
complementaria a la del sustrato, sino también tiene una distribución complementaria de cargas y
dezonas hidrofílicas o hidrofóbicas sobre la superficie de unión. ´

Si una región particular del sustrato tiene una carga negativa, es probable que el sitio activo tenga
una carga positiva en la zona correspondiente. De tal modo el sitio activo no solamente reconoce
y confina a la molécula de sustrato, sino que también la orienta en una dirección particular.
 2.3. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS PROTEOLITICAS
Las proteasas o peptídicas (enzimas proteolíticas) Estas enzimas rompen o hidrolizan las uniones
peptídicas en los polipéptidos, creando fragmentos más pequeños e hidrosolubles: Oligopéptidos y
raramente aminoácidos. Las clasificamos de la siguiente manera:

 LAS ENDOPEPTIDASAS Y EXOPEPTIDASAS

Las endo-peptidasas hidrolizan uniones peptídicas en el interior de las cadenas proteínicas,

mientras que las segundas comienzan desde una extremidad de la cadena y se clasifican en
carboxipeptidasas si parten de la extremidad ácida o aminopeptidasas si parten de la extremidad
básica.

 LAS PROTEASAS MÁS EMPLEADAS EN RESTAURACIÓN

Las proteasas poseen una extrema especificidad. Pueden reconocer en la macromolécula, uniones
peptídicas particulares entre muchas del mismo tipo. En restauración se emplean diferentes tipos:

A) LA TRIPSINA (EC.3.4.21.4) Las tripsinas hidrolizan proteínas en el extremo carboxílico

de sus residuos de lisinas y argininas, excepto cuando el residuo siguiente es una prolina.
Las tripsinas son endopeptidasas y el pH adecuado es de 7 y 8-8,4. Si se añade Ca2+
evitamos la autolisis.

B) LA PAPAÍNA (EC.3.4.22.2) Hidrolizan su sustrato en fragmentos peptídicos muy

pequeños. Estas enzimas necesitan cisteína para activarse y realizar la hidrolisis. El pH
óptimo es neutro, pH 7,2, pero tolera variaciones entre 4 y 9,5. La temperatura también
oscila entre 5 ºC y 66 ºC.

C) COLAGENASA (EC.3.4.24.3) Como su nombre indica, hidroliza colágeno. La Colagenasa

empleada en restauración proviene del clostridium histoliticum. Requiere para activarse un
ión metálico bivalente, el Ca2+. El pH adecuado es entre 6,5 y 8,8.

D) LA ACTINIDINA (E.C. 3.4.22.14) Proveniente del jugo del kiwi, esta proteasa hidroliza
las proteínas microfibrilares, dando como resultados nuevos péptidos y la activación de m-
calpaina (proteasa de la carne que hidroliza proteínas microfibrilares
Por lo tanto, las proteasas son enzimas de la clase 3.4 y podemos encontrar a parte de las
mencionadas anteriormente, las siguientes enzimas proteolíticas:

o La aminopeptidasas (EC 3.4.1)

o La carboxipeptidasa (EC 3.4.2)
o La dipéptido hidrolasa (EC 3.4.3)
o La péptido hidrolasa (EC 3.4.3) (franklin)

2.4. APLICACIÓN DE LA ACTINIDINA EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA

Productos cárnicos. En el procesamiento de la carne, las enzimas con mayor utilidad son las
proteasas, cuya función principal es suavizar la carne. El ablandador de carne ideal debería ser una
enzima proteolítica específica para la hidrólisis del colágeno y la elastina del tejido conectivo al
pH de la carne.

Entre las proteasas más utilizadas en esta industria, se encuentran las de origen vegetal como la
bromelina (E.C. 3.4.22.33) y papaína (E.C. 3.4.22.2), Otra proteasa investigada es la actinidina
(E.C. 3.4.22.14) proveniente del jugo del kiwi, esta proteasa hidroliza las proteínas microfibrilares,
dando como resultado nuevos péptidos y la activación de m-calpaina (proteasa de la carne que
hidroliza proteínas microfibrilares).

Sin duda, la actinidina es una herramienta útil en el ablandamiento de la carne, sin embargo se ha
encontrado que puede causar alergias en adultos y niños, por lo que se deberán tomar las
precauciones necesarias para comercializar este ablandador. Actualmente, además de utilizar
proteasas para aumentar la terneza de la carne, se están haciendo esfuerzos para producir péptidos
bioactivos contra la hipertensión a partir de productos cárnicos reduciendo la alergenicidad de los
mismos. (07) (REIBCI, 2015)

EL KIWI Y LA ACTINIDINA (Actinidia Chinensis)

El kiwi ayuda en la digestión de alimentos ricos en proteínas y esto se debe que presenta la enzima
proteolítica conocida como ACTINIDINA que actúa como catalizador para la digestión de
proteínas.

 Enzima proteolítica poco conocida con actividad similar a la papaína.

 Se encuentra en el kiwi, por eso el zumo de tal fruta a menudo se utiliza como ablandador
de la carne.
2.5. METODO DE OBTENCION DE LA ENZIMA ACTINIDINA
PURIFICACION DE LA ACTINIDINA (proceso de purificación)

TECNICA CROMATOGRAFIA (una técnica para purificar proteínas)

Es un método en el cual las moléculas se separan en base a su tamaño, carga o naturaleza

antigenetica. (Gra8-9ill)
 2.6. MECANISMO DE ACCION DE LA ENZIMA CON EL SUSTRATO
La actividad enzimática viene limitada por diferentes factores como puede ser la concentración de
enzimas, de sustrato y la disponibilidad de cofactores. La velocidad de la reacción está relacionada
directamente con la concentración de la enzima y esta velocidad es diferente para cada enzima.
Cuando la concentración de la enzima es constante, la velocidad aumenta hasta alcanzar un máximo
(Vmax) aunque la concentración del sustrato siga aumentando. Todas las moléculas de enzima
están ocupadas por moléculas de sustrato y la velocidad no puede aumentar [Figura]. Existe un
periodo inicial denominado estado pre-estacionario que es cuando la enzima se mezcla con el gran
exceso de sustrato y durante el cual, aumenta la concentración ES. Seguidamente aparece el estado
estacionario donde ES permanece constante en el tiempo. Las células regulan la velocidad de las
reacciones enzimáticas mediante la regulación de las concentraciones de la enzima. Muchas
enzimas son degradadas rápidamente y se sintetizan sólo cuando se necesitan. Otras, se segregan
en forma inactiva y se activan cuando se necesitan. (Alhambra)

Figura. Efecto de la concentración de enzima y sustrato en la velocidad de reacción enzimática.

 3. RESULTADOS

La enzima proteolíticas en la cual se encuentra la enzima de actinidina en la actualidad se

implementó para la industria cárnica para el ablandamiento de la carne. Esta enzima tiene una
amplia participación en la industria alimentaria la presencia enzimática disminuye el tiempo que
tarda la transformación de reactivos a productos y su clasificación permite verificar su versatilidad,
que la hace abarcar un amplio rango de reacciones.
 4. DISCUSIÓN

Se considera que la actinidina dio un impacto económico en la industria cárnica en los países como
ser Dinamarca (38%), Japón (23.1%) Alemania (13.6%), Países Bajos (12%), Suiza (9.5%) y otro
(3.8%). El género Actinidina comprende 24 especies, Sin duda, la actinidina es una herramienta
útil en el ablandamiento de la carne, sin embargo se ha encontrado que puede causar alergias en
adultos y niños, por lo que se deberán tomar las precauciones necesarias para comercializar este
ablandador.
 5. BIBLIOGRAFÍA

(07). Obtenido de http://www.reibci.org/publicados/2015/mayo/1000102.pdf

(15 de 05 de 2018). Obtenido de https://es.scribd.com/presentation/373955594/Clase-Enzimas-

de-La-Carne

Alhambra, B. W. (s.f.). QUIMICA ORGANICA BASICA.

Castro, S. a. (05 de 05 de 2017). SCRIB. Obtenido de

https://es.scribd.com/document/347381127/ENZIMAS-PROTEOLITICAS#download

franklin, B. (s.f.). Obtenido de file:///C:/Users/pc3/Downloads/4-

%20Cap%C3%ADtulo%20I.%20Las%20enzimas.pdf

Gra8-9ill, A. G. (s.f.). BIOQUIMICAS PARA LAS CIENCIAS.

QUÍMICA ORGÁNICA BÁSICA. (s.f.).