2 Marco Teórico

2.1 Marco Teórico General

 Proteínas

Los cambios ambientales o los tratamientos químicos pueden causar una desorganización
en la conformación natural de una proteína. A eso se le llama desnaturalización, la energía
necesaria para este proceso con frecuencia muy pequeña, equivalente a la desorganización
en tres o cuatro puentes de hidrogeno. Un aumento inusual de la temperatura provoca
mutacion a la proteína y de esta forma una perdida de su estabilidad y actividad. [4]

 Estructura

las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones
coloidades. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coagulos al ser
calentados a temperaturas superiores a los 70ºC o al ser tratadas con soluciones salinas,
acidos, alcohol. Etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe
a su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la
desordenan por la destrucción tercearia y cuaternaria. [3]

 Propiedades

Agentes desnaturalizantes físicos

a) Calor.- es la sensibilidad de las proteínas a la desnaturalización proteica térmica

que depende de muchos factores tales como la naturaleza y concentración de
proteínas, la actividad de agua, el ph lo haría ionica y la naturaleza de los iones
presentes. [1]
b) Frio.- las bajas temperaturas de las proteínas pueden inducor la desnaturalización
de muchas proteínas, asi como enzimas que son estables a una temperatura
ambiente, puede mantenerse a 0ºC y algunas proteínas se agregan y precipitan
cuando alcanzan temperatura de coagulación. [1]
c) Tratamientos mecánicos. - numerosos tratamientos metálicos tales como
amasado o laminado que se usan en el pan y otras masas, pueden desnaturalización
las proteínas por las fuerzas de arrollamiento que originan. [1]

Agentes químicos
 a) Ácidos y bases. - el ph del medio en el cual la proteína tiene la influencia
considerable en el punto de desnaturalización, la mayoría de los problemas
son estables para una determinación zonas de ph y frecuentemente se
desnaturalizan cuando tienen un ph de colores muy alto o muy bajos. [1]
b) Metales.- los iones metálicos alcalinos, solo reaccionan de una forma limitada
con la proteína mientras que los alcalinotérreos son mas reactivos. [1]
c) Soluciones acuosas.- varios compuestos organicos tales como la urea y las
sales de guanina contribuyen en soluciones (4 a 8M) a la roptura de enlaces
de hidrogeno y provocan integridad variable. [1]
2.2 Marco Referencial
 Huevo.- se entiende como huevo fresco a aquel que no ha sido sometido a ningún
proceso de conclusión a excepción de la climatización del ambiente a temperatura
entre 8 y 15ºC, la humedad relativa comprendida entre 70 y 90 % y libre de olores
y sabores exteriores. [2]
 Valor nutritivo.- aporte calórico 75 kcal (unidad media)
Proteínas: son proteínas complejas de alto valor biológico con los aminoácidos
esenciales. Un huevo aporta 6.25 g de proteína, que equivale al 10 % de las
recomendaciones proteicas necesarias para el adulto y el 30 % de las
recomendaciones entre 2 y 5 años de edad. [2]
Lípidos: contiene acidos grasos linoleico y alfa linoleicos, las grasas son en su
mayoría insaturados y solubles, siendo el acido oleico el que predomina, además
de contar con triglicérido, ledina y colesterol. [2]
Minerales: aporta todos los minerales de Fe, Mg, P, Si. Etc el Fe se encuentra en
la yema[2]
Vitaminas: posee gran vitaminas. En la clara se encuentran las vitaminas
hidrosolubles del complejo B y en la yema las vitaminas liposolubles A, D, E y
K, no posee vitamina C. [2]
3 Parte Experimental
3.1 Sustancias y Reactivos
Probeta
Pipeta de 10 ml
Reverbero
5 tubos de ensayo
 Gradilla para tubos de ensayo

3.2 Materiales y Equipos

1 huevo
Acido clorhídrico
etanol

3.3 Procedimiento

1. Preparamos una solución de albúmina de huevo

2. Batimos la clara de un huevo por un tiempo corto y agregar aproximadamente cinco

veces su volumen de agua.

3. Mezclar bien y filtrar a través de una tela fina (nylon).

4. Tomar porciones de 2 mL del filtrado

5. Colocar 2mL de filtrado en cada tubo de ensayo (tres tubos de ensayo)

6. En el tubo 1, lo calentamos hasta ebullición.

7. En el tubo 2, agregamos 1 mL de ácido clorhídrico concentrado, procuramos que este

descienda por las paredes del tubo de ensayo.

En el 8. En el tubo 3, adicionamos 3 mL de etanol. 1, lo calentamos hasta ebullición.

Observamos los resultados obtenidos en los distintos tubos y anotamos.

6 Discusión
Se presencio en la presente practica la desnaturalización de las proteínas presentes en la
clara de huevo. La desnaturalización térmica cuando la muestra de clara de huevo se
sometio a temperatura aproximada al punto de ebullición del agua (90-100)ºC, las
proteínas presentes se desestabilizaron por efecto del calor sobre los enlaces de la
estructura teorica, en gran parte enlaces de H, causa asi un desdoblamiento de la proteína
y una disminución progresiva de la solubilidad. “En calentamiento de una solución
proteica causa un incremento en la energía de vibración y rotación que pueden revisar el
equilibrio de los intervalos débiles que estabilizan la conformación funcional. [5]

En la desnaturalización por HCl, la muestra de cloro de huevo precipito al momento de

adicionar HCl. Las proteínas en un ph isoeléctrico se precipito debido a que en este punto
la carga neta es caro y se eliminan las interacciones electrostáticas lo que permiten la
separación selectiva de estos. [6]

En la desnaturalización por solventes orgánicos como los del etanol en el cual la muestra
precipito, la adición del solvente orgánico produce agregados de moléculas proteicas que
tiende a precipitar, esto se debe a que el solvente presente una constante dieléctrica menor
que la del agua la cual produce el momento en las fuerzas de atracción entre las cargas
opuestas y una disminución en el grado de ionización de las proteínas y en consecuencias
una disminución de la solubilidad de esta. [2]

Bibliografia

[1]BENÍTEZ, Ricardo; IBARZ RIBAS, Alberto; PAGAN I GILABERT, Jordi. Hidrolizados de

proteína: procesos y aplicaciones. Acta bioquimica clinica latinoamericana, 2008, vol. 42, núm.
2, p. 227-236, 2008.

[2]MURILLO, Carlos Martínez. Mecanismos de activación de la coagulación. Revista Médica del

Instituto Mexicano del Seguro Social, 2006, vol. 44, no S2, p. 51-58.

[3]BARO, Luis, et al. Péptidos y proteínas de la leche con propiedades funcionales. Ars
Pharmaceutica (Internet), 2017, vol. 42, no 3-4, p. 135-145.

[4]GUADIX, A., et al. Procesos tecnológicos y métodos de control en la hidrólisis de

proteínas. Ars Pharmaceutica, 2000, vol. 41, no 1, p. 79-89.

[5]QUEVEDO, Humberto Joaquín Morris, et al. Composición bioquímica y evaluación de la

calidad proteica de la biomasa autotrófica de la Chlorella vulgaris. Rev. Cub. Alim. Nutr, 1999,
vol. 13, p. 123-128.
[6]VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. Ed. Médica
Panamericana, 2006.

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