Universidade Federal do Estado do Rio de Janeiro

Centro de Ciências Biológicas e da Saúde – CCBS

Programa de Pós-Graduação em Alimentos e Nutrição – PPGAN

Laboratório de Bioativos

Transferência de conhecimentos da ciência de alimentos para

educação básica

Módulo II – Proteínas

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Índice

Introdução 3

Carboidratos x Proteínas 4

Proteínas 6

Solubilidade das proteínas 9

Dinâmica 1 11

Desnaturação proteica 12

Dinâmica 2 13

Dinâmica 3 15

Digestão de proteínas 16

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Introdução

Levar conhecimentos básicos sobre alimentação e nutrição à alunos de nível

básico é importante pois pode estimular suas indagações sobre seu próprio
estilo de vida e hábitos alimentares, fazendo com que se preocupem desde
cedo com uma vida mais saudável.

No módulo I do curso, foram apresentados os carboidratos, um macronutriente,

assim como as proteínas, que são assunto deste segundo módulo.

Atualmente muitas pessoas sabem de uma das funções das proteínas no

organismo: manutenção dos músculos. Com a busca de uma vida mais
saudável, a prática de exercícios vem aumentado e o conhecimento de que as
proteínas ajudam nesse processo tem se difundido também. Mas será que elas
tem somente isso a oferecer? Através desse material mais informação poderá
ser difundida e esclarecida.

Neste manual vamos apresentar algumas propriedades e conhecimentos a

cerca desse nutriente, de modo a capacitar o professor a levar tal
conhecimento aos seus alunos de forma dinâmica e lúdica, despertando o seu
interesse.

Não serão abordados todos os aspectos relativos ao assunto nesse manual, é

recomendada a pesquisa de mais informações sobre proteínas, de modo a
enriquecer o conhecimento e levar de forma completa aos alunos, enfatizando
os aspectos mais importantes.

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Carboidratos x Proteínas

No primeiro módulo abordamos os carboidratos. Antes de entrar em detalhes

sobre as proteínas, vamos comparar esses dois grupos, observando suas
semelhanças e diferenças.

Ambos são macronutrientes (carboidratos, proteínas e lipídeos), componentes

fundamentais na alimentação dos seres vivos.

1. Estrutura

Os carboidratos são moléculas que possuem carbono (C), hidrogênio (H) e

oxigênio.

As proteínas, além de apresentar C, O e H, são compostas também por

nitrogênio (N).

Os monossacarídeos são as unidades básicas dos carboidratos, que são

classificados de acordo com o número dessas unidades em: oligossacarídeos e
polissacarídeos.

Abaixo temos o amido, formado por várias unidades de glicose.

Assim como os carboidratos são formados por várias unidades de

monossacarídeos, unidos por ligação glicosídica, as proteínas são formadas
por várias unidades de aminoácidos, unidos por ligação peptídica. Ambos
são polímeros, a diferença está na unidade formadora.

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Proteína - AlunosOnline

2. Funções

Em relação à função, esses grupos diferem muito. Enquanto os carboidratos

são responsáveis pela função energética no homem e estrutural nos vegetais,
as proteínas têm vasta atuação no organismo humano. Dentre elas podemos
citar:

 Defesa – os anticorpos são proteínas que atuam na defesa do

organismo.
 Estrutural – as proteínas participam da composição de diversas
estruturas do corpo, como músculos e ossos.
 Regulação – os hormônios são proteínas que apresentam ações básicas
na regulação do metabolismo.
 Transporte – na membrana das células há proteínas que fazem o
transporte de substâncias para dentro e para fora da célula.

3. Fontes

Os carboidratos são encontrados em alimentos de origem vegetal, como: pães,

massas, bolos, batata, mandioca, arroz, entre outros.

Já as proteínas podem ser de origem vegetal ou animal.

 Origem vegetal: feijões e oleaginosas.

 Origem animal: leite, queijo, iogurte, carnes e ovos.
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Proteínas

Para entender melhor as características e importância das proteínas, vamos

primeiro conhecer a molécula e entender sua estrutura e componentes.

Proteínas – são macronutrientes, assim como os carboidratos e lipídeos, e

possuem uma estrutura altamente complexa.

Como já foi dito, uma proteína é formada por várias unidades de aminoácidos,
unidos por ligação peptídica. As propriedades e funções de um tipo particular
de proteína dependem inteiramente da sequencia particular de seus
aminoácidos.

Estrutura Primária

Peptídeo onde dois

aminoácidos se unem entre si
a partir da condensação do
grupo carboxila de um e do
Estrutura Secundária grupo amina de outro, com
liberação de uma molécula de
Corresponde a um arranjo água.
espacial dos aminoácidos,
levando a uma estrutura
helicoidal ou na forma de
lâmina. Alfa hélice ou beta
pregueada.
Estrutura Terciária

É caracterizada por uma nova

conformação da cadeia linear
com as diversas formas de
estrutura secundária, levando a
um arranjo tridimensional
Estrutura Quaternária compacto.

Conformação da proteína com

outra cadeia polipeptídica,
formando um complexo.

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Aminoácidos – são a unidade monomérica de uma proteína. Têm uma parte

da estrutura que é geral para a maioria deles e uma cadeia lateral específica,
que vai identifica-lo.

Estrutura do aminoácido

Na imagem podemos ver a estrutura geral da maioria dos aminoácidos: um

carbono central que carrega os grupos carboxila, amina e a cadeia lateral (R),
que é característica de um aminoácido em particular.

Na imagem acima são apresentados alguns tipos de aminoácidos. Eles se

ligam entre si, formando uma cadeia polipeptídica linear. Para formar uma
estrutura mais complexa, como a da figura abaixo, essas unidades

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monoméricas se ligam a outros aminoácidos de outras cadeias, formando uma

estrutura parecida com um novelo.

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Solubilidade das proteínas

A solubilidade das proteínas dependerá da carga líquida da molécula.

Os aminoácidos apresentam dois grupos que são passíveis de sofrer

protonação (adição de H) e desprotonação (retirada de H), conforme a figura
abaixo, retirada do site da FCFAR – UNESP:

Figura 1 – Forma positivamente carregada.

Figura 2 – Forma eletricamente neutra. É denominada forma isoelétrica.

Figura 3 – Forma negativamente carregada.

Essas formas estão presentes de acordo com o pH em que a solução de

aminoácido se encontra.

 Quanto menor o valor de pH, maior a concentração de íons H + e maior a

prevalência da forma positivamente carregada.
 Quanto maior o valor de pH, menor a concentração de íons H+ e maior a
prevalência da forma negativamente carregada.

A forma eletricamente neutra só existirá em condição intermediária da

existência predominante das formas negativa e positiva do aminoácido.

O ponto onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou da proteína é

nula é muito importante. O valor de pH onde existe equivalência entre as
cargas positivas e negativas da molécula é denominado ponto isoelétrico.

A presença de carga positiva ou negativa na molécula determina interação com

o meio aquoso e estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína,
assim ela reage mais com o solvente, favorecendo sua solubilidade.

Como vimos, no ponto isoelétrico há uma equivalência no número de cargas

positivas e negativas, assim a força de repulsão entre as moléculas de proteína

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e a força de interação com o solvente será mínima. As proteínas então formam

aglomerados cada vez maiores até que precipitam.

Conclui-se que a solubilidade é facilitada em sistema com pH acima e abaixo

do ponto isoelétrico, pois nesta condição do PI, a molécula está neutra, assim
há maior interação intramolecular, agregando mais a molécula e reduzindo a
interação com a água, consequentemente há precipitação.

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Dinâmica 1 – Precipitação da proteína do leite

Materiais necessários:

 Leite integral
 Leite desnatado
 Leite em pó
 Vinagre ou suco de limão
 Água

1º Etapa – Preparar o leite em pó em um copo conforme as instruções no

rótulo.

2º Etapa – Colocar o leite desnatado e o integral em outros copos separados.

3º Etapa – Adicionar o vinagre ou suco de limão nos três copos e aguardar.

Observar resultados.

FAZER TESTES

Resultado esperado:

Leite coagulado, com precipitação da caseína.

Explicar aos alunos que a precipitação da caseína foi causado pela diminuição
do pH, fazendo com que as cargas elétricas da molécula se equivalessem e
elas formassem grandes aglomerados.

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Desnaturação proteica

É chamado de desnaturação o processo em que as ligações entre aminoácidos

inter cadeias são quebradas, causando perda da função da proteína. Essa
quebra acontece devido à ação de algum agente, como alta temperatura,
mudança de pH, agentes orgânicos ou ação mecânica.

Alguns fatores que podem causar desnaturação:

Temperatura – A ação do calor promove a perda na força das interações entre

aminoácidos, permitindo a modificação estrutural da proteína, ocorrendo a
desnaturação.

Processos mecânicos – A força mecânica leva à redução nas interações

hidrofílicas e hidrofóbicas das proteínas e, consequentemente, ocorre a
desnaturação.

pH – As proteínas se apresentam sem carga no ponto isoelétrico, favorecendo

a interação hidrofóbica, desnaturando. As variações do pH aproximando do PI
irá favorecer a desnaturação.

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Dinâmica 2 – Desnaturação das proteínas da clara do ovo

Materiais necessários:

 Pratos ou potes
 3 claras de ovo
 Álcool

1º Etapa – cozinhar previamente um ovo e mostrar a clara sólida aos alunos.

Explicar que foi aplicado calor.

2º Etapa – colocar uma clara em um dos pratos e adicionar álcool. Aguardar

alguns instantes e observar o resultado. FAZER TESTE

Resultado esperado: a clara fica sólida, como se tivesse sido cozida.

4º Etapa – mostrar aos alunos a clara crua e comparar os resultados. Explicar

que as mudanças ocorridas foram devido à desnaturação das proteínas da
clara do ovo, principalmente da ovalbumina.

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O que acontece quando cozinhamos o ovo?

Quando se eleva a temperatura, a cadeia polipeptídica se desdobra e novas

ligações se tornam possíveis, dentro da molécula e entre moléculas vizinhas,
formando o gel rígido que observamos na clara de ovo cozida.

O que acontece quando batemos a clara do ovo?

O batimento da clara provoca desnaturação da albumina e estiramento da

molécula com incorporação de ar. A estrutura formada no batimento aprisiona a
água e o ar na espuma.

O mesmo acontece quando batemos o leite, há formação de espuma.

 Composição da clara e da gema – por que o comportamento é

diferente?

Na tabela abaixo estão registrados os valores aproximados de água, proteínas

e lipídeos da clara e da gema de um ovo.

Parte do ovo Água Proteínas Lipídeos

Clara 86% 11-13% 0,02%
Gema 48% 16% 33%

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Dinâmica 3 – Formação de espuma

Materiais necessários:

 Clara de ovo
 Intrumento para bater a clara (garfo)
 Prato
 Leite
 Liquidificador

1º etapa – Colocar a clara de ovo em um prato e bater com um instrumento

até formar uma espuma.

2º etapa – Se houver equipamento disponível: bater o leite no liquidificador

por alguns segundos. Se não houver equipamento, propor que a atividade
seja feita em casa.

3º etapa – Comparar a clara e o leite batidos.

Quais as semelhanças?

O processo foi o mesmo?

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Digestão de proteínas

Como já vimos, as proteínas têm inúmeras funções no organismo humano e

sua ingestão é de extrema importância. Os alimentos que mais fornecem
proteínas são: carnes e ovos, leite e derivados e feijão e oleaginosas. Mas
ao ingerir tais alimentos como é feita a digestão desse nutriente?

Assim como vimos no módulo anterior, os carboidratos precisam estar em

sua forma mais simples, a glicose. Assim também acontece com a proteína,
que precisa estar em sua forma mais simples, os aminoácidos, para nosso
corpo fazer sua absorção.

Lembrando que os aminoácidos estão unidos por ligações peptídicas em

um complexo novelo. A digestão das proteínas começa no estômago, com a
ação do ácido clorídrico, e vai até o intestino, onde sofrem ação enzimática.
As enzimas responsáveis por fazer a quebra dessas moléculas são
chamadas de proteases.

Imagem do site coachcesaraugusto

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