MARCO TEÓRICO

La catalasa es una enzima que se encuentra en organismos vivos y cataliza la descomposición

del peróxido de hidrógeno (H2O2) en oxígeno y agua. El peróxido de hidrógeno es un residuo
del metabolismo celular de muchos organismos vivos, pero dada su toxicidad debe
transformarse rápidamente en compuestos menos peligrosos. Para ello se usa con frecuencia
esta enzima que cataliza su descomposición en agua y oxígeno. Además la catalasa se usa
en la industria textil para la eliminación del peróxido de hidrógeno, así como en menor medida
se emplea en la limpieza de lentes de contacto que se han esterilizado en una solución de
peróxido de hidrógeno.

Figura 1. Modelo de representación del funcionamiento enzimático.

La deficiencia en catalasa produce acatalasia. Esta enfermedad está caracterizada por la

ausencia de actividad de la catalasa en los glóbulos rojos y se asocia con las lesiones orales
ulcerantes.

La catalasa es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales.
La función de esta enzima en los tejidos es necesaria porque durante el metabolismo celular,
se forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H2O2 (agua oxigenada).

Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el
carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las
propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización
de la enzima y en consecuencia su inactivación. La fosfatasa ácida es más activa a pH 5,0,
mientras que la fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0. Muchas enzimas tienen máxima actividad
cerca de la neutralidad en un rango de pH de 6 a 8.El pH per se no afecta la actividad
enzimática, sino la concentración de protones. Los protones además de alterar la estructura
de la enzima y el substrato, pueden participar también en la reacción como substrato o
producto. En esos casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad de la
reacción.
Figura 2. Estructura de la enzima catalasa

Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta

temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 45˚C se comienza a producir la
desnaturalización térmica. Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima
de 37˚C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse y se destruyen sin embargo
existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de aguas termales y en el
otro extremo ciertas bacterias árticas tienen temperaturas óptimas cercanas a 0˚C.

Función de la catalasa

Las especies de oxígeno reactivas como el radical superoxido, el radical hidroxilo y el peróxido
de hidrógeno se forman mediante la reducción del dioxígeno de agua. Estas sustancias pueden
dañar la proteína, los lípidos, y los ácidos nucleicos por lo que se requieren sistemas
antioxidantes efectivos, entre los cuales se encuentran la enzimas. Existen varias enzimas
capaces de degradar el peróxido de hidrogeno, entre ellas las catalasas. La mayoría de los
organismos aerobios tienen catalasas monofuncionales. Estas catalasas se encargan de catalizar
la dismutación del peróxido de hidrogeno en agua y dioxigeno y así evitar la creación de agentes
de oxigeno muy reactivos. En los seres humanos las catalasas protege la hemoglobina del
peróxido de hidrogeno que se genera en los eritrocitos. También cumple con un papel en la
protección de la inflamación, en la prevención de mutaciones, evita el envejecimiento y cierto
tipo de cáncer.

Mecanismo de reacción de la catalasa

En la reacción de la catalasa ocurre la transferencia de dos electrones entre dos moléculas de

peróxido de hidrogeno en la cual una funciona como donante y otra como aceptor de electrones.
El mecanismo de reacción se lleva a cabo en dos pasos. En el primero la catalasa se oxida por
una molécula de peróxido formando un intermediario llamado compuesto 1. En esta reacción
se produce una molécula de agua. En la segunda parte de la reacción el compuesto 1 es reducido
por otra molécula de peróxido regresando a la catalasa a su estado inicial y produciendo agua y
dioxígeno.
METODOLOGÍA

Primera experiencia: Descomposición del h2o2 sin catalizador

a) Llenar con agua una bureta, invertirla y sumergirla dentro de un vaso con agua y
enrasarla. Colocar un tubo de desprendimiento que tenga conexión hermética hacia el
matraz de reacción.
b) Colocar en el matraz de 250ml un frasquito al cual se le adiciona 5ml de agua
oxigenada de 10 volúmenes (1ml de esta solución de agua oxigenada produce 10ml de
oxígeno en condiciones normales). Cerrar herméticamente con el tapón de jebe
perforado y conectar a una manguera que se cierra con una pinza de Mohr (uso de
pinza es opcional).
c) Conectar el matraz al tubo de desprendimiento, manteniendo cerrada la pinza de
Mohr, cuidando de no voltear el frasquito con el agua oxigenada.
d) Agitar el matraz haciendo que caiga el vial que contiene el agua oxigenada, para que la
reacción se inicie y ocurra por 1 minuto. Abrir la pinza de Mohr y cuando haya
transcurrido un minuto cerrarla. Anotar el volumen de gas desprendido (en ml).

Segunda experiencia: Descomposición del h2o2 en presencia de un catalizador inorgánico

(sulfato ferroso)

Repetir el experimento en los pasos a y b; añadir por fuera del vial 1ml de sulfato ferroso 5%,
proceder exactamente igual como en la parte 1 (recordar tomar tiempo con precisión).

Tercera experiencia: Descomposición del h2o2 en presencia de catalasa

Repetir el experimento en los pasos a y b; añadir por fuera del vial 0.1ml de sangre. En cada
una de las experiencias anotar el gasto de volumen desplazado por el oxígeno desprendido.

CONCLUSIONES

1. Con un catalizador inorgánico la velocidad de reacción es mayor a diferencia de una

reacción sin catalizador inorgánico, esta es más lenta.

2. La reacción con catalizador orgánico es la más efectiva ya que se libera mayor cantidad
de 02 por acción de la catalasa.