a lactato deshidrogenasa, o LDH (EC 1.1.1.

27) es una enzima catalizadora que se

encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el coraz�n,
h�gado, ri�ones, m�sculos, gl�bulos rojos, cerebro y pulmones.

Corresponde a la categor�a de las oxidorreductasas, dado que cataliza una reacci�n

redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidaci�n de NADH a
NAD+. Dado que la enzima tambi�n puede catalizar la oxidaci�n del hidroxibutirato,
ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato Deshidrogenasa (HBD).

Participa en el metabolismo energ�tico anaerobio, reduciendo el piruvato

(procedente de la gluc�lisis) para regenerar el NAD+, que en presencia de glucosa
es el sustrato limitante de la v�a glucol�tica.

Los vertebrados, en algunos tejidos o tipos celulares, obtienen la mayor parte de

su energ�a del metabolismo anaerobio (toda en el caso de eritrocitos dado que
carecen de mitocondrias).

�ndice
1 Reacci�n
2 Isoenzimas
3 Fisiopatolog�a
3.1 Otras funciones
4 Enlaces externos
Reacci�n
LDH Notaci�n Cleland 2.JPG

Reacci�n seg�n la notaci�n de Cleland para reacciones bisustrato

La reacci�n es reversible.Es una reacci�n bisustrato del tipo bi-bi secuencial

ordenado. En primer lugar entra el NADH seguido por el piruvato y tras el paso
catal�tico se libera secuencialmente lactato y NAD+. En condiciones est�ndar la
variaci�n de energ�a libre de la reacci�n (?G0�) es de -25,1 kJ/mol, estando muy
desplazada hacia la formaci�n de lactato. Sin embargo �sta reacci�n puede
producirse en direcci�n contraria en funci�n de la relaci�n de concentraciones de
sustratos y productos. Esto se manifiesta con claridad en el Ciclo de Cori:
mientras que en el m�sculo esquel�tico, especialmente durante el ejercicio f�sico
intenso, la reacci�n se produce en la direcci�n descrita, en el h�gado y el m�sculo
cardiaco (metabolismo oxidativo), el lactato procedente del m�sculo esquel�tico se
reoxida a piruvato para su utilizaci�n por la gluconeog�nesis y por el ciclo de
Krebs.

Isoenzimas
La lactato deshidrogenasa (140 kDa) est� formada por 4 subunidades, cada una de
unos 35 kDa. Se conocen tres tipos de subunidades: H (LDHB), M (LDHA) y X (LDHC),
que presentan peque�as diferencias en su secuencia de amino�cidos. Los tipos H y M
pueden asociarse independientemente para formar tetr�meros, dando lugar a cinco
isoenzimas (isoformas: modificaciones post-traduccionales de la enzima),
correspondientes a las cinco combinaciones posibles, cada una de las cuales se
encuentra preferentemente en determinados tejidos y puede identificarse mediante
electroforesis.

LDH-1 (H4): en el m�sculo card�aco y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en el m�sculo card�aco y c�lulas sangu�neas.
LDH-3 (H2M2): en los pulmones.
LDH-4 (HM3): en los ri�ones, placenta y p�ncreas.
LDH-5 (M4): en el h�gado y m�sculo esquel�tico.
LDH-6: en test�culos e h�gado.
Fisiopatolog�a
La LDH pasa a la sangre ante toda destrucci�n de estos tejidos (traum�tica,
infecciosa o neopl�sica), por lo que su elevaci�n en el suero es un signo
inespec�fico de organicidad de un proceso, es decir, de que un �rgano o tejido ha
sido lesionado. Tambi�n es un �ndice de proliferaci�n en el seguimiento de una
neoplasia y es relativamente valiosa para el diagn�stico y seguimiento del infarto
agudo de miocardio pues su elevaci�n en este proceso es poco espec�fica.

El valor normal de la concentraci�n sangu�nea de LDH es: 105 - 333 UI/l (unidades
internacionales por litro). Estos valores pueden variar ligeramente entre
laboratorios.[7] En cambio, la concentraci�n plasm�tica es: 190 - 390 UI/l.

Los niveles aumentados de LDH pueden indicar:

Cardiopat�as: infarto de miocardio, miocarditis, insuficiencia card�aca aguda,

arritmias card�acas.
Enfermedades hematol�gicas.
Hepatopat�as: hepatitis, hepatopat�a t�xica, obstrucci�n de las v�as biliares.
Met�stasis tumorales.
Otros: tromboembolismo pulmonar, neumon�as, insuficiencia renal aguda, infarto
renal, hipotiroidismo, ejercicio muscular muy violento, fiebre tifoidea,
tratamiento con medicamentos hepatot�xicos, alcoholismo.