UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL

“LISANDRO ALVARADO”
DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUD
PROGRAMA DE MEDICINA
QUIMICA ORGANICA

Unidad VIII: Química de

Aminoácidos, péptidos y proteínas.

Prof. Keila Torres

 Objetivos de la clase

Conformación nativa de una proteína

Desnaturalización de proteínas
Comportamiento ácido base de las cadenas
laterales de las proteínas
 PROTEÍNAS

ESTRUCTURA FUNCIONES CLASIFICACIÓN

20 se distinguen
(según R)
Aminoácidos Colágeno
Contráctil Estructural
Ej
unidos por Fibrosas
Actina/Miosina
Enlace Enzimática Reserva
Holoproteínas
peptídico
Albúminas
formando Ej.
Defensa Transporte Globulares
Péptidos o Globulinas
proteínas
Hormonal
tienen Ej.
Nucleoproteínas Cromatina

Organización
Ej.
estructural Fosfoproteínas Caseína

Secuencia de es la
aminoácidos
E. primaria Ej.
Cromoproteínas Hemoglobina
Heteroproteínas
 hélice
Proteoglucanos
definida por

E. secundaria Ej.
Glucoproteínas
Conformación 
FSH, TSH...

Plegamiento
espacial
E. terciaria Ej.
Lipoproteínas HDL, LDL

Proteínas sólo en
oligoméricas
E. cuaternaria
 Conformación Nativa de
una proteína
La estructura tridimensional de una proteína en condiciones fisiológicas se
conoce como estructura nativa, y se considera la estructura más estable
de todas las estructuras posibles.

La estructura nativa es la forma funcionalmente activa de una proteina.

Si cambiamos las condiciones ambientales, la estructura nativa se pierde,

este proceso se denomina desnaturalización.

Estado nativo Estado desnaturalizado

 Procesos físicos y químicos
responsables de la
desnaturalización
1. Temperatura extrema

2. pH muy ácido o alcalino

 Desnaturalización de las
proteínas
3. Disolvente orgánicos (etanol, acetona),
detergentes.
4. Agentes reductores (urea, β-mercaptoetanol)
5. Concentración salina
6. Iones metálicos pesados
7. Agresión mecánica.
 Consecuencias de la desnaturalización
de las proteínas

 Cambios en las propiedades hidrodinámicas de

la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión.

 Una drástica disminución de su solubilidad, ya

que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen
en la superficie.

 Pérdida de las propiedades biológicas.

 Renaturalización
Una proteína desnaturalizada
cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este
motivo, en algunos casos, la
desnaturalización es
reversible.

El proceso mediante el cual la

proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se
llama renaturalización.
 VALOR BIOLÓGICO DE
LAS PROTEÍNAS

Se define el valor o calidad biológica de una determinada

proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos
necesarios para los seres humanos.

La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más

similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo.

De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el

valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
 Comportamiento ácido-base de las cadenas
laterales de una Proteína.
Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=4
RECORDANDO QUE :
Aminoácido Cantidad pKR carga
pH menor a pKA, predomina la
forma ácida, será en un 100% si
Phe 5 0 0 existen 2 unidades de diferencia
Ala 3 0 0 entre el pH y el pKA
pH = pKA 50% forma ácida
Asp 15 3,86 ??? 50% forma básica
pH mayor a pKA predomina la
Lys 18 10 +18 forma básica, será en un 100%
Cys 16 8,3 0 si existen 2 unidades de
diferencia entre el pH y el pKA

R-COO- + R-COOH= 15
X + Y = 15
pH = pKa + log [ X ]
[ Y ]
Comportamiento ácido-base de las cadenas
laterales de una Proteína.
pH = pKa + log [ X ]
[ Y ] R-COO- + R-COOH= 15
X + Y = 15
4 = 3,86 + log [ X ] Sustituyendo el valor de X :
[ Y ]
1,38 Y + Y = 15
4 – 3,86 = log [ X ]
[ Y ] 2,38 Y = 15

0,14 = log [ X ] Y= 15 Y= 6,3 (R-COOH)

[ Y ] 2,38

X + 6,3 = 15
Antilog 0,14 = [ X ]
[ Y ] X = 15 – 6,3 X= 8,7 (COO-)

1,38 = X X= 1,38 Y Carga Neta= +18 Lys – 8,7 Asp = 9,3

Y
Diga cual es la carga neta del siguiente péptido a pH=6,5
Aminoácido Cantidad pKa(R) Carga

Tyr 18 10,1

Val 25 0

Glu 14 4,2

Arg 22 12,5

Met 7 0

Cys 15 8,3

Ser 10 0
 Con la secuencia de aa´que se presenta a continuación, responda:
Lys-Ala-Pro-Asp-Tyr-Arg-Asn-Gln-Met
1.- Represente la fórmula estructural del Oligopéptido.

2.- Señale en la estructura anterior los enlaces peptídicos y diga cuantas moléculas
de agua se formaron.

3.-Determine la carga neta del péptido a pH=4,5; tomando en cuenta los siguientes
valores de pKa:
pKa α-COOH = 2,20
pKa α-NH3+ = 9,11
pKa R-COOH= 3,85
pKa R-fenol = 10,07
pKa R-NH3+ =10,53
pKa R-guanidinio= 12,48
Fin del semestre